氨基酸
氨基酸的组成与结构
氨基酸的组成与结构氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它们的组成与结构对于蛋白质的功能和性质起着重要的影响。
本文将详细介绍氨基酸的组成与结构。
一、氨基酸的组成氨基酸由氨基（NH2）、羧基（COOH）、氢原子（H）和一个特定的侧链组成。
其中，氨基和羧基是所有氨基酸共有的基本结构，而侧链则是氨基酸之间区别的关键。
二、氨基酸的结构氨基酸的结构可以分为三个部分：氨基（氨基酸的氮原子与两个氢原子的结合）、羧基（酸性基团）和侧链（区分不同氨基酸的基团）。
氨基和羧基通过碳原子相连，形成了氨基酸的骨架结构。
侧链是氨基酸结构的关键部分，它的不同决定了氨基酸的性质和功能。
氨基酸的侧链可以是碳链、环状结构或含有其他元素的结构。
侧链的特性可以影响氨基酸的溶解性、电荷性质以及与其他分子的相互作用。
根据侧链的特性，氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸的侧链含有带电荷的官能团，使得它们具有亲水性。
非极性氨基酸的侧链则主要是碳氢化合物，使得它们具有疏水性。
极性氨基酸中的一类是带有酸性侧链的氨基酸，如天冬酰胺酸和谷氨酰胺酸。
它们的侧链中含有羧基，具有酸性性质。
另一类是带有碱性侧链的氨基酸，如赖氨酸和精氨酸。
它们的侧链中含有氨基，具有碱性性质。
非极性氨基酸中的一类是含有疏水性侧链的氨基酸，如丙氨酸和苏氨酸。
它们的侧链主要由碳氢链组成，不带电荷，具有疏水性。
另一类是含有芳香环的氨基酸，如酪氨酸和酪酸。
它们的侧链中含有苯环，具有特殊的化学性质。
三、氨基酸的分类根据氨基酸在生物体内的合成能力，可以将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体无法自身合成，需要通过食物摄入的氨基酸，如赖氨酸、色氨酸和苏氨酸等。
非必需氨基酸是指人体可以自身合成的氨基酸，如丙氨酸、谷氨酸和天冬氨酸等。
四、氨基酸的功能氨基酸是蛋白质的构成单元，蛋白质在生物体内具有多种功能。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的结构和功能。
一些氨基酸可以参与酶的催化作用，调节代谢过程；一些氨基酸可以参与信号传导，调节细胞功能；一些氨基酸可以参与免疫反应，维护机体健康。
氨基酸
元羧酸， 例如谷氨酸 （ Glutamic acid）]；中 性 [一元氨基一元羧酸， 例如丙氨酸 （Alanine）] 三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与 酸结合成盐，也能与碱结合成盐。 3 由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型： D 型和 L 型，组成蛋白质的氨基酸，都属 L 型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现 在大多为人工合成） ，而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面 氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用 于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要 避光、干燥贮存。
W Trp Tryptophan 色氨酸
疏 水 性
5.89
2.46
9.41
Y Tyr Tyrosine
亲 水 酪氨酸 性
5.64
2.20
9.21
10.4 6
D Asp
Aspartic acid
天冬氨 酸
2.85
1.99
9.90
3.90
H His Histidine
7.60
1.80
9.33
6.04
N Asn Asparagine
氨基酸
多肽是一种链状的氨基酸
苯丙氨酸是标准氨基酸的一种
氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的 分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。 不同的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
基本结构 氨基酸为分子结构中含有氨基（ ―NH2 ）和羧基（ ―COOH ）的有机化合物。通式是 H2NCHRCOOH。根据氨基连结在羧酸中碳原子的位置，可分为α 、 β 、 γ 、 δ…… 的氨基酸 ( C……C―C―C―C―COOH)。 蛋白质经水解后，即生成20多种α-氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸、天冬氨酸、谷氨酸等。
20种常用氨基酸
精氨酸
Arg
HN=C(NH₂)-NH-(CH₂)₃-CH(NH₂)-COOH
碱性；二氨基一羧基酸；必需氨基酸
20
组氨酸
His
NH-CH=N-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
碱性；杂环；必需氨基酸
8
色氨酸
Trp
*Ph-NH-CH=C-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；中性；必需氨基酸；杂环
9
丝氨酸
Ser
HO-CH₂-CH(NH₂)-COOH
极性、中性；含羟基
10
酪氨酸
Tyr
HO-p-Ph-CH₂-CH(NH₂)-COOH
芳香基侧链；极性、中性；条件必需氨基酸
11
半胱氨酸
Cys
HS-CH₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
5
异亮氨酸
Ile
CH₃-CH₂-CH(CH₃)-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
6
甲硫氨酸（蛋氨酸）
Met
CH₃-S-(CH₂)₂-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性；必需氨基酸
7
脯氨酸
Pro
*NH-(CH₂)₃-CH-COOH
非极性、疏水性；杂环；亚氨基酸
20种常用氨基酸
序号
氨基酸名称
缩写
化学结构特点
分类
1
甘氨酸
Gly
NH₂-CH₂-COOH
非极性、疏水性；中性
2
丙氨酸
Ala
CH₃-CH(NH₂)-COOH
非极性、疏水性；中性
3
缬氨酸
Val
(CH₃)₂CH-CH(NH₂)-COOH
十八种氨基酸
十八种氨基酸简介氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸，其中有9种被称为必需氨基酸，人体无法自行合成，必须通过摄入食物来获得。
而剩下的11种被称为非必需氨基酸，人体可以自行合成。
本文将介绍其中的十八种氨基酸。
必需氨基酸1.赖氨酸（Lysine）•赖氨酸是一种必需氨基酸，它对维持正常的生长和组织修复很重要。
主要存在于蛋白质食物中，如肉、鱼、奶制品等。
2.苏氨酸（Threonine）•苏氨酸是身体合成蛋白质时必需的氨基酸之一。
它对于肌肉的清除有重要作用，主要存在于奶制品、鱼、肉类等食物中。
3.缬氨酸（Leucine）•缬氨酸是构成肌肉蛋白质的重要成分，它能促进肌肉生长和修复。
主要存在于坚果、奶制品和肉类等食物中。
4.异亮氨酸（Isoleucine）•异亮氨酸也是构成肌肉蛋白质的重要组成成分。
它对维持氮平衡和肌肉代谢有重要作用，主要存在于肉类、鱼、大豆等食物中。
5.赖氨酸（Lysine）•赖氨酸在维持氮平衡和生长发育方面起着重要的作用。
富含赖氨酸的食物包括红肉、鱼类和奶制品等。
6.苯丙氨酸（Phenylalanine）•苯丙氨酸是合成蛋白质时必需的氨基酸之一。
它可以通过鱼类、肉类和奶制品等食物摄入。
7.色氨酸（Tryptophan）–色氨酸在蛋白质合成和组织修复中起着重要作用。
富含色氨酸的食物包括家禽、贝类和豆类等。
8.苯丙氨酸（Methionine）•苯丙氨酸是一种必需氨基酸，不仅对蛋白质合成至关重要，还参与一些重要酶的合成。
可以通过食用肉类、家禽、鱼类等蛋白质来补充。
9.组氨酸（Histidine）–组氨酸是必需氨基酸之一，对于维持正常的生长和维持组织修复至关重要。
富含组氨酸的食物包括肉类、鱼类和奶制品等。
非必需氨基酸1.丙氨酸（Alanine）•丙氨酸是非必需氨基酸之一，它是能量代谢的关键成分，同时也参与蛋白质的合成与分解。
存在于肉类、家禽等食物中。
2.天冬酰基半胱氨酸（Asparagine）•天冬酰基半胱氨酸是身体合成蛋白质、尿素等化合物的重要原料之一。
20种常见氨基酸
20种常见氨基酸氨基酸是构成蛋白质分子的基本单元，也是细胞生命活动中不可或缺的有机化合物之一。
目前已发现了20种常见氨基酸，它们各自在不同的情况下发挥着重要作用。
1. 丝氨酸（Serine）是蛋白质中含量较高的氨基酸之一，它与钙离子结合，能够帮助肌肉收缩，并参与酶的催化作用。
2. 苏氨酸（Threonine）是人体必须的氨基酸，它是合成蛋白质和核酸的原料之一，同时也是重要的肌肉营养素。
3. 天冬酰胺（Asparagine）是人体自主合成的一种非必需氨基酸，具有调节中枢神经系统功能、促进肝脏解毒、增强人体免疫力等多项作用。
4. 赖氨酸（Lysine）是蛋白质质量评价所必须的氨基酸之一，它还能加速人体生长发育，提高体力和抗病能力。
5. 谷氨酰胺（Glutamine）是人体必须的氨基酸，它对肠道黏膜细胞有营养保护作用，能够促进肠道细胞生长、维持肠道屏障功能。
6. 组氨酸（Histidine）是非常重要的氨基酸之一，也是人体必需的氨基酸，它能够促进生长发育、增强记忆力、改善睡眠质量。
7. 赛氨酸（Cysteine）对人体健康有很多好处，如抗氧化、降脂降压、保肝等。
8. 苯丙氨酸（Phenylalanine）是非常重要的氨基酸之一，它能够促进神经系统的正常发育功能，同时还能抑制食欲、减肥。
9. 精氨酸（Arginine）是人体必需的氨基酸之一，能够降低血液中的胆固醇、促进肌肉生长、增强免疫力。
10. 酪氨酸（Tyrosine）是人体能产生的非必需氨基酸，它参与了体内多种生化反应，对皮肤、头发、甲状腺功能等都有很好的调节作用。
11. 色氨酸（Tryptophan）是人体必须的氨基酸之一，它参与了体内多种生化反应，能够抑制食欲、促进睡眠、提高免疫力。
12. 酪氨酸（Tyrosine）是人体能产生的非必需氨基酸，它参与了体内多种生化反应，对皮肤、头发、甲状腺功能等都有很好的调节作用。
13. 苯丙胺酸（Tyrptophan）参与胡萝卜素合成、促进生长发育等功能。
氨基酸的简介
2、苯异硫氰酸酯(PITC)与氨基得反应。 (Edman试剂,测定氨基酸序列)
3、丹磺酰氯与氨基酸得反应(生成荧光 性强和稳定得磺胺衍生物,常用于蛋白质 和氨基酸得微量分析)
非极性氨基酸(八种)
不带电何得极性氨基酸(八种)
带负电荷得氨基酸(2种)
带正电荷得氨基酸(2种)
1、2、3 不常见蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基 酸
有些蛋白质中还含有少数特殊得氨基酸,称为蛋 白质得稀有氨基酸。这些氨基酸都就是正常氨 基酸得衍生物,如弹性蛋白和胶原蛋白中得4-羟 基脯氨酸和5-羟基赖氨酸;肌球蛋白和组蛋白中 含有6-N-甲基赖氨酸;凝血酶原中存在γ-羧基谷 氨酸;酪蛋白中存在磷酸丝氨酸;哺乳动物得肌肉 中存在N-甲基甘氨酸等。蛋白质中得稀有氨基 酸在遗传上就是特殊得,因为她们没有三联体密 码,所有已知得稀有氨基酸都就是在蛋白质合成 后,在常见得氨基酸得基础上经过化学修饰而形 成得。
氨基酸的简介
1、1 氨基酸得一般结构 1、2 氨基酸得分类 1、3 氨基酸得酸碱化学 1、4 氨基酸得特征化学反应 1、5 氨基酸得光学活性和光谱性质 1、6 氨基酸混合物得分离分析
1、1 氨基酸得一般结构
特征: α-碳(与羧酸相邻得碳,Cα )上都有一个氨 基( α-氨基酸 ),此外, Cα 还结合着一个H原子和 一个侧链基团(R)
甘氨酸得解离与等电点——滴定曲线
当甘氨酸在酸性溶液中,她就是以带净得正电荷得形 式存在得,可以看作就是一个二元弱酸,具有两个可 解离得H＋,即－COOH和-NH3+上得H＋。根据上述 甘氨酸得解离方程可得到:
K1、K2为解离常数,当达到等电点时, [Gly+ ]＝ [Gly－ ],即:
则:K1K2=[H+]2 方程两边取负对数: pH=1/2*(PK1+PK2)
氨基酸的结构及性质
氨基酸的结构及性质氨基酸是生物体内重要的有机分子，它们包含一个氨基（NH2）基团和一个酸基（COOH）基团。
我们常常会将它们简写为“R-氨基酸”，其中“R”代表一个不同的侧链基团。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，也是生物体内许多重要分子的前体。
氨基酸的性质与其侧链基团的差异有关。
氨基酸可以分为两类：极性和非极性的。
极性氨基酸的侧链含有亲水基团，例如酪氨酸（tyrosine）和丝氨酸（serine）。
非极性氨基酸的侧链则不含有亲水基团，例如丙氨酸（alanine）和异亮氨酸（isoleucine）。
氨基酸还可以根据其侧链的不同特点进一步分类。
以下是几种常见的氨基酸及其性质：1. 酸性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个可解离的羧基（COOH），因此它们在溶液中具有酸性。
酸性氨基酸包括谷氨酸（glutamic acid）和天冬氨酸（aspartic acid）。
2. 碱性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有一个或多个可离子化的氨基基团（NH2）。
碱性氨基酸包括赖氨酸（lysine）和精氨酸（arginine）。
这些氨基酸在溶液中具有碱性。
3. 非极性氨基酸：这些氨基酸的侧链基团不带有电荷，因此它们在溶液中是非极性的。
非极性氨基酸包括甲硫氨酸（methionine）和苯丙氨酸（phenylalanine）。
4.极性氨基酸：这些氨基酸的侧链中含有亲水基团，因此它们在溶液中具有亲水性。
极性氨基酸可以进一步分为两类：带有极性非带电侧链的和带有偏极性侧链的。
• 带有极性非带电侧链的氨基酸包括色氨酸（tryptophan）和酪氨酸（tyrosine）。
它们在溶液中与水分子进行氢键形成稳定的结构。
• 带有偏极性侧链的氨基酸包括苏氨酸（threonine）和丝氨酸（serine）。
它们的侧链含有可以与水分子形成氢键的羟基基团。
此外，氨基酸还具有缔合成蛋白质的能力。
在蛋白质合成中，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
肽键是氨基酸之间的共价键，连接氨基酸的α-氨基与α-酸基。
22种必需氨基酸
22种必需氨基酸一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本单位，是生物体进行生命活动不可或缺的化合物。
在众多的氨基酸中，有22种氨基酸被认定为人类和动物体的必需氨基酸，这意味着它们不能由生物体自行合成，必须从食物中获取。
这22种必需氨基酸对于维持生命、生长和发育起着至关重要的作用。
本文将详细探讨这22种必需氨基酸的种类、作用以及来源与摄入建议。
二、必需氨基酸的种类与作用1.亮氨酸：亮氨酸是人体骨骼肌肉和心肌组织的重要能源，也是调节睡眠、食欲和情绪的重要物质。
2.异亮氨酸：异亮氨酸参与细胞生长和修复，对维持免疫系统功能和防止肌肉损失具有重要作用。
3.缬氨酸：缬氨酸是维持心脏、肝脏和其他器官正常功能的必需氨基酸，也是能量代谢的关键物质。
4.赖氨酸：赖氨酸是合成抗体、酶和其他重要生物分子的关键物质，对于生长发育和维持免疫系统功能至关重要。
5.甲硫氨酸（蛋氨酸）：甲硫氨酸是参与蛋白质合成、脂肪代谢和DNA合成的重要物质，对细胞生长和修复至关重要。
6.色氨酸：色氨酸是人体合成神经递质血清素和褪黑激素的原料，对于维持神经系统和免疫系统的正常功能具有重要作用。
7.苯丙氨酸：苯丙氨酸是合成甲状腺素和肾上腺素等激素的原料，对于维持体温、睡眠和情绪等生理功能具有重要作用。
8.苏氨酸：苏氨酸对维持免疫系统、消化系统和神经系统功能有重要作用，也是细胞生长和修复的重要物质。
9.蛋氨酸：蛋氨酸与甲硫氨酸是同一物质，也是人体重要的氨基酸之一，参与蛋白质合成和代谢。
10.半胱氨酸：半胱氨酸参与合成谷胱甘肽等抗氧化物质，对于维持细胞健康和免疫系统功能具有重要作用。
11.甘氨酸：甘氨酸是体内氨解毒和转化为尿素的关键物质，对维护肝功能具有重要作用。
12.组氨酸：组氨酸是合成组胺等生物活性物质的原料，对于维持血压和神经传导具有重要作用。
13.丝氨酸：丝氨酸参与合成磷脂、肌酸等物质，对于维持细胞膜健康和能量代谢具有重要作用。
14.天冬氨酸：天冬氨酸是能量代谢和合成蛋白质的重要物质，对心脏和神经系统功能有重要作用。
34种人体所需的氨基酸
34种人体所需的氨基酸人体所需的氨基酸是非常重要的营养素，它们对于维持健康的生命活动和生长发育都非常重要。
根据研究，人体所需的氨基酸共有34种，以下将逐一介绍这些氨基酸的作用、来源、及不足时所产生的问题。
1. 色氨酸（Tryptophan）：原始蛋白质来源，被身体转化为血清蛋白、合成维生素B3和血红素。
缺乏色氨酸会导致情绪低落和缺乏维生素B3的症状。
2. 赖氨酸（Lysine）：原始蛋白质来源，帮助制造肌肉和骨骼组织、减轻口腔疮症状，并能降低血压。
缺乏赖氨酸会导致生长迟缓和疲劳。
3. 缬氨酸（Valine）：原始蛋白质来源，可产生能量，并有助肌肉生长和修复。
缺乏缬氨酸会导致肌肉无力和疲劳。
4. 苯丙氨酸（Phenylalanine）：原始蛋白质来源，帮助制造多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素等荷尔蒙。
缺乏苯丙氨酸会影响神经系统，引发情感疾病。
5. 色胺酸（Tyrosine）：身体可以将赖氨酸转化成色胺酸。
它对神经系统和肾上腺素素系统的功能有重要影响。
它能提高注意力和认知能力、减轻压力，还有降低胆固醇水平的作用。
缺乏色胺酸会导致记忆力下降和精神不稳定等问题。
6. 色胺酸（Histidine）：原始蛋白质来源，帮助构建血液，修复组织损伤和促进生长。
缺乏组胺会干扰呼吸系统的功能，导致皮肤瘙痒和生长迟缓。
7. 缬胺酸（Isoleucine）：原始蛋白质来源，维持肌肉和骨骼组织的健康。
缺乏缬氨酸会导致肌酸激酶降低，影响能量代谢。
8. 甲硫氨酸（Methionine）：原始蛋白质来源，帮助构建健康的肌肉和骨骼组织，支持肝脏和循环系统的健康。
缺乏甲硫氨酸会影响生长和肝脏的正常功能。
9. 酪氨酸（Cysteine）：原始蛋白质来源，促进毛发健康和白细胞制造。
此外，它还有抗氧化和解毒作用，支持肝脏健康和免疫系统。
缺乏酪氨酸会影响免疫系统和脂肪代谢。
10. 酪氨酸（Cystine）：由两个酪氨酸形成的，具有相同的作用。
几种特殊的氨基酸
几种特殊的氨基酸
特殊氨基酸有八种，分别为甲硫（蛋）氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸。
这八种氨基酸也被称为必需氨基酸。
蛋白质的基本组成单位氨基酸，是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物是羧酸碳原子上的氢原子被氨基取代后形成的化合物。
氨基酸可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指体内需要，但人体本身不能合成或合成速度不足以满足需要，必须由食物蛋白质提供的氨基酸。
非必需氨基酸指体内需要，而人体本身可以合成，不必由食物供给的氨基酸。
氨基酸
氨基酸一．氨基酸的概念：羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。
注意：⑴．氨基：氨气分子（NH 3）去掉一个氢原子后剩余的部分（—NH 2），它仍具有NH 3的性质——碱性。
氨基的电子式__________________。
⑵．α—氨基酸：羧酸分子里的α氢原子被氨基取代的生成物。
α—氨基酸是构成蛋白质的基石，天然氨基酸都是α—氨基酸。
二．几种常见的氨基酸：1．常温下，氨基酸都是晶体，可溶于水。
2．具有两性：氨基酸中同时含有氨基和羧基，所以它具有酸性又有碱性。
与酸反应：R —CH —COOH ＋HCl → R —CH —COOH2 3Cl与碱反应：R —CH —COOH ＋NaOH → R —CH —COONa ＋H 2ONH 2 2【思考】在所学过的物质中有哪些物质既能跟酸反应又能跟碱反应？3．缩合反应：两个α—氨基酸经缩合反应，生成的产物叫二肽，多个α—氨基酸缩合生成的产物叫多肽。
α—氨基酸的混合物。
【知识巩固】1．下列关于氨基酸的叙述不正确的是（ ） A ．分子中同时含有氨基和羧基的化合物叫氨基酸 B ．羧酸分子里的α—氢原子被氨基取代后生成α—氨基酸 C ．蛋白质水解的最后产物是氨基酸 D ．HO 2属于氨基酸2C —N 键的是（ ） A ．浓H 2SO 4、浓HNO 3混合液和苯作用，生成硝基苯 B ．蛋白质水解生成α—氨基酸 C ．由棉花制得纤维素硝酸酯 D ．氨基乙酸和NaOH 溶液反应 3．下列叙述正确的是（ ） A ．能发生酯化反应的酸一定是羧酸 B ．天然蛋白质水解的最后产物是α—氨基酸 C ．植物油不能使溴的四氯化碳溶液褪色D ．米饭在嘴中越咀嚼越甜的原因是淀粉水解生成甜味物质4．当含有下列结构片断的蛋白质在胃中水解时，不可能产生的氨基酸是（ ）5．下列物质中，既与盐酸反应，又可与KOH 溶液反应的是（ ）5．化学式为C 4H 9NO 2的化合物的同分异构体中，属于氨基酸的有（ ） A ．3种 B ．4种 C ．5种 D ．6种6．分子式与苯丙氨酸（）相同，且同时符合下列两个条件：①有带有两个取代基的苯环 ②有一个硝基直接连在苯环上的异构体的数目是（ ） A ．3 B ．5 C ．6 D ．107．已知某氨基酸的相对分子质量小于200，且氧的质量分数约为0.5，则其分子中碳的个数最多为（ ）A ．5个B ．6个C ．7个D ．8个 8．A 、B 两种有机化合物，分子式都是C 9H 11O 2N 。
氨基酸原理
氨基酸原理
氨基酸是生物体内的基本结构单元，它们由氨基和两个氢原子以及一个酸基团组成。
氨基酸可以通过共价键和肽键连接形成多肽链，进一步形成蛋白质。
氨基酸可以分为20种常见的类型，它们的区别在于侧链的不同。
氨基酸的侧链可以是疏水性的、疏水性的、带电的或者其他化学性质各异的功能团。
氨基酸在生物体内具有多种重要的功能。
首先，氨基酸是蛋白质的构建单位，通过氨基酸的连接可以形成不同结构和功能的蛋白质分子。
此外，氨基酸可以参与酶的催化反应，调节基因表达、代谢和细胞信号转导等生物过程。
人体内无法自行合成某些氨基酸，这些氨基酸被称为必需氨基酸，必须通过食物摄入。
其他非必需氨基酸可以由人体内其他代谢物合成得到。
总之，氨基酸是生物体内重要的基本结构单元，通过氨基酸的连接形成蛋白质，参与多种重要的生物反应和过程。
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
基本氨基酸
基本氨基酸【氨基酸】1. 甘氨酸（Gly）：存在于很多生物体的蛋白质中，在脂肪酸的合成中起重要作用。
2. 赖氨酸（Lys）：生物体中普遍存在的氨基酸，具有重要的生理特性和代谢作用，可以促进多种氨基酸代谢和细胞内酸碱平衡，以及维持肌肉功能和蛋白质结构。
3. 缬氨酸（Val）：一种必需氨基酸，对肝脏及肾脏的代谢十分重要，也是蛋白质结构中的重要组成部分，缺乏它会导致缺铁性贫血和发育障碍。
4. 组氨酸（Arg）：组胺的前体，在各方面均表现出重要的生理作用，比如：维持体内氨基酸的平衡，促进嗜碱性细胞分泌能力，参与胰岛素的分泌，并可以维持正常的血压状态。
5. 丙氨酸（Ala）：是某些蛋白质结构中必需的氨基酸，可以促进肝脏、肠道和肾脏等器官的代谢过程。
氨基酸是人类生命活动和维持健康的重要元素，共有20种，它们分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指不能由体内合成的，只能通过食物的摄取来获得的氨基酸，必需氨基酸又称外源性氨基酸，主要有甘氨酸、赖氨酸、缬氨酸、组氨酸和丙氨酸等。
甘氨酸是外源性氨基酸结构中的重要成分，存在于很多生物体的蛋白质中，能在脂肪酸的合成中起重要作用，促进微量元素的吸收和有益成分的合成，使氨基酸代谢更均衡。
赖氨酸是最易消耗的氨基酸之一，存在于生物体中，具有重要的生理特性和代谢作用，可以促进多种氨基酸代谢、细胞内的酸碱平衡，以及维持肌肉力量及蛋白质结构。
赖氨酸也是抗菌药物的体外激活剂和天然免疫系统强化剂，能够诱导淋巴系统及血小板增多形成一种特殊状态，从而达到抗炎和抗病毒的作用。
缬氨酸是某些与组氨酸重要的氨基酸，具有多种重要功能，属于必需氨基酸，对肝脏及肾脏的代谢十分重要，还是蛋白质结构中的重要组成部分，缺乏它会导致体内的氨基酸平衡受到破坏，出现缺铁性贫血和发育障碍等症状。
组氨酸是组胺的前体，在体内表现出重要的生理作用，起着调节氨基酸内合成的平衡作用，并参与胰岛素的分泌，促进嗜碱性细胞的代谢，使血液中的钠和氯离子的平衡保持正常状态，从而维持正常的血压。
氨基酸的基本组成元素
氨基酸的基本组成元素氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它由氨基（NH2）、羧基（COOH）、一个α碳原子以及一个侧链组成。
每个氨基酸在其α碳原子上都有一个氢原子和一个侧链（R基），这个侧链决定了氨基酸的特性和功能。
1.氨基（NH2）：氨基是氨基酸中的一个基本组成元素。
它由一个氮原子和三个氢原子组成，带有正电荷。
氨基存在于所有氨基酸的分子结构中，连接到α碳原子上的一个顺式氢原子。
2.羧基（COOH）：羧基是氨基酸中的另一个基本组成元素，也称为羧酸基团。
它由一个碳原子、一个氧原子和一个氢原子组成，带有负电荷。
羧基连接到α碳原子的另一侧，与氨基相对。
3.α碳原子：α碳原子是氨基酸分子中的一个碳原子，连接氨基和羧基。
α碳原子是支链氨基酸形成分子之间的骨架，决定了氨基酸的立体构型和空间结构。
4.侧链（R基）：侧链，也称为R基团，是氨基酸分子中与α碳原子连接的一个原子或基团。
侧链决定了每种氨基酸的特性和功能，使不同的氨基酸具有不同的化学性质。
侧链可以是一个单独的原子（如氢、氧）或一个复杂的分子（如苯环），它们可以是疏水的、亲水的、带电的等等。
根据侧链的性质，氨基酸可以分为以下几类：1. 酸性氨基酸（Aspartic acid和Glutamic acid）：它们的侧链中包含一个或两个羧基，这使它们带有负电荷。
2. 硫氨酸（Cysteine）：它的侧链中包含一个硫原子，可以形成二硫键，对蛋白质的稳定性和结构起重要作用。
3. 亮氨酸（Leucine）、异亮氨酸（Isoleucine）和缬氨酸（Valine）：它们的侧链中含有疏水的碳链，使得这些氨基酸在蛋白质的内部起到填充和增强结构的作用。
4. 赖氨酸（Lysine）和精氨酸（Arginine）：它们的侧链中含有氨基，带有正电荷，在蛋白质的抗原性和酶活性中起着重要作用。
除了上述几类常见的氨基酸，还有其他氨基酸，如丝氨酸（Serine）、苏氨酸（Threonine）、蛋氨酸（Methionine）等。
氨基酸
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine
H 2N CH CH
2
O C OH
氨基酸的结构
芳香族氨基酸
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
H 2N CH CH
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
：
氨基酸的基
反应
（ ） 酰 化 反 应
O R1 C X + H2N X=-Cl, OH,-OCOR
四,氨基酸的化学性质
1．α-氨基参与的反应 氨基参与的反应
R2
CH COO
OH
-
O R1 C HN
R2 CH COO
-
：
氨基惣
的氨基
（ ） 烃 基 化 反 应
第三节、氨基酸 第三节、
一，氨基酸的结构和分类
除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式。
CO O H
α-氨基酸 氨基酸 不变部分 可变部分
H 2N
C R
H
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨 各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨 基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、 基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、 酸性氨基酸和碱性氨基酸。 酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
氨基酸 百度百科
编辑词条氨基酸百科名片氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。
氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。
天然氨基酸均为α-氨基酸。
目录[隐藏]氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊氨基酸的结构通式氨基酸的分类氨基酸的检测氨基酸的功能氨基酸合成氨基酸所对应的密码子表氨基酸胶囊amino acid (abbr.aa)[编辑本段]氨基酸的结构通式α-氨基酸的结构通式：（R是可变基团）构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
[编辑本段]氨基酸的分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
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氨基酸简介氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。
蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。
两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。
氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。
但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。
在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。
在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。
α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。
构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。
蜂王浆中含有20多种氨基酸。
除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。
科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。
据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效结构通式氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。
生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。
除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L －型两种构型）。
合成组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。
例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。
微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。
必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。
生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。
另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。
氨基酸分类20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。
共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。
人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。
人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。
（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸的缩写符号一般性质缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。
不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。
通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
紫外吸收性质氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。
20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。
苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。
分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。
在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
酸碱性质1、两性解离与等电点氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。
所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。
氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。
使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA2、解离常数解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。
在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。
等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。
氨基酸解离常数列表：缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数Pkr(R) R基Gly G 甘氨酸亲水性75.07 6.06 2.35 9.78 -HAla A 丙氨酸疏水性89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3V al V 缬氨酸疏水性117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2Leu L 亮氨酸疏水性131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2Ile I 异亮氨酸疏水性131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3Phe F 苯丙氨酸疏水性165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5Trp W 色氨酸疏水性204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Tyr Y 酪氨酸疏水性181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OHAsp D 天冬氨酸酸性133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOHAsn N 天冬酰胺亲水性132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2Glu E 谷氨酸酸性147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOHLys K 赖氨酸碱性146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2Gln Q 谷氨酰胺亲水性146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2Met M 甲硫氨酸疏水性149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3Ser S 丝氨酸亲水性105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHThr T 苏氨酸亲水性119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHCys C 半胱氨酸亲水性121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHPro P 脯氨酸疏水性115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6His H 组氨酸碱性155.16 7.60 1.80 9.33 6.04Arg R 精氨酸碱性174.20 10.76 1.82 8.99 12.483、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。
总之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。
等电点的计算：首先写出解离方程，两性离子左右两端的表观解离常数的对数的算术平均值。
一般PI值等于两个相近PK值之和的一半。
如天冬氨酸赖氨酸。
4、氨基酸的酸碱滴定曲线以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，得到滴定曲线。
该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK1和PK2。
规律：pH<pK1′时,[R]>[R±]>[R]; pH>pK2′时，[R]>[R±]>[R+]; pH=pI时，净电荷为零，[R]=[R-]; pH<pI时，净电荷为“+”；pH>pI时，净电荷为“-”。