生物化学蛋白质 ppt课件
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生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全

原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 , 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B,eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性,促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位, 促进卸载tRNA释放
eEF-2
(一)进位(P607 609)
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导,使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
(一) mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
蛋白质的结构及功能课件.ppt

蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo,个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
(一)一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly:无手性碳原子。 Pro:为环状亚氨基酸。 Cys:可形成二硫键。
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:
普遍存在于生物界,动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只 要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
(亚氨基酸)
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

(1)测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯(>97%以上); b、知道蛋白质的分子量;可以预测AA
数目,工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成;
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系,即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中:
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来,现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为:
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始,残基用酰称呼。 例如:丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写:Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu,
书写时,通常把NH2末端AA残基放在左边,COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)

第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸,酮酸脱羧成醛, 放出CO2、NH3,水合茚三酮被还原成还原型茚三酮;
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质:破坏了空间结构,一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓,沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸,如酪氨酸、色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成
黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚(黄色) O
邻硝醌酸钠(橙黄色)
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸,所以呈黄色反应,苯丙氨酸 不易硝化,须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法:利用杂质不溶于乙 醇的特性,在加入乙醇后,杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质:破坏了空间结构,一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓,沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸,如酪氨酸、色氨酸,遇硝酸后,可被硝化成
黄色物质,该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚(黄色) O
邻硝醌酸钠(橙黄色)
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸,所以呈黄色反应,苯丙氨酸 不易硝化,须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法:利用杂质不溶于乙 醇的特性,在加入乙醇后,杂质 被沉淀出来的过程。
蛋白质的基础知识PPT课件

感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序,决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象, 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分, 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子,由氨基酸组成,具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一,是细胞和组织的主要成分 ,具有多种生物学功能,如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩,使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建,如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度,维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽,便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解,维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质, 也可作为能量物质氧化 分解供能。
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侧链不解离 中性氨基酸
酸性氨基酸 Asp Glu
碱性氨基酸 Arg Lys His
pK1
pK2
2.0~3.0 9.0~10.0
2.09
9.82
2.19
9.67
2.17
9.04
2.18
8.95
1.82
9.17
pKR
3.86 4.25 12.48 10.53 6.00
pI
5~6
2.97 3.22
10.76 9.74 7.59
-
移向正极
定义
调节溶液pH值,使氨基酸处于兼性离子状态,此 时氨基酸所带正负电荷数相等,即净电荷为0,在 电场中既不向阳极又不向阴极移动,这时溶液的pH 值即为氨基酸的等电点。
• 在一定pH范围内,pH离pI 越远,氨基酸所带静 电荷越大; • 利用各种aa的pI不同,可通过电泳法、离子交换 层析法进行分离。
与苯异硫氰酸酯(PITC)反应
PTC - aa
苯乙内酰硫脲- 氨基酸(PTH-aa)
- 蛋白质max = 280nm
(三)氨基酸的酸碱性质
• 氨基酸在晶体和水中主要以兼性离子存在。
氨基酸的两性解离
氨基酸是一类两性电解质,它既起酸(质子供体) 的作用,又起碱(质子受体)的作用。
中性氨基酸的解离(以Gly为例)
K1
阳离子(A+)
兼性离子(A0)
K2
兼性离子(A0)
阴离子(A–)
含酰胺基 aa : Asn, Gln
一氨基二羧基 aa (酸性 aa ): Asp, Glu -
二氨基一羧基 aa(碱性 aa ):Lys, Arg +
Phe
Tyr
Trp
His +
Pro
黑色:非极性R基氨基酸 绿色:极性R基氨基酸
脂肪族氨基酸 — 一氨基一羧基氨基酸(甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸)
返回
—羟基氨基酸: (丝氨酸、苏氨酸)
返回
—含硫氨基酸: (半胱氨酸、甲硫氨酸)
返回
— 含酰胺基氨基酸 (天冬酰胺、谷氨酰胺)
返回
— 一氨基二羧基氨基酸 (天冬氨酸、谷氨酸)
返回
— 二氨基一羧基氨基酸: (赖氨酸、精氨酸)
返回
芳香族氨基酸 ( 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸)
返回
杂环族氨基酸 (组氨酸、脯氨酸)
其次为lys, Arg。胱氨酸和Tyr的溶解度较小。 氨基酸由于具有不对称碳原子,所以具有旋光性。
氨基酸的光吸收特性
– 20种氨基酸在可见光区都没有光吸收,但在远 紫外区(<220nm)均有光吸收。
– 在近紫外区(220-300nm)酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有光吸收。
Tyr max = 275nm Phe max = 257nm Trp max = 280nm
5-羟赖氨酸:与羟辅氨酸同在胶原中发现,是一种特异的氨基 酸,在5位上带有羟基。一般认为其合成是和羟辅氨酸一样,是赖 氨酸在胶原前驱物质肽中被氧化而产生的,但与羟辅氨酸比较,其 含量很少。
其他的非蛋白质AA
•150多种 •多是蛋白质中L型α-AA衍生物 •有一些是β-,γ-,δ-AA •有些是D-型AA
谷氨酰胺 5.65 精氨酸 10.76 赖氨酸 9.74 组氨酸 7.59 半胱氨酸 5.02 酪氨酸 5.66
(四) 氨基酸的化学反应
1. -NH2参加的反应 与Sanger 试剂
DNP-氨基酸(黄色)
此反应是Sanger法鉴定多肽或蛋白质N末端氨基酸的依据。
pK1=1.82
酸性氨基酸的解离 (Glu为例)
pK1=2.19
pK2= 9.67
pK2=9.17
pKR= 6.0
pKR= 4.25
His 在pH7处有 显著的缓冲能力
氨基酸的等电点(isoelectric point, pI)
pH< pI
静电荷 +
电场中 移向负极
pH=pI
0
不移动
pH > pI
第三部分 氨基酸和蛋白质
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
蛋白质——shi——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103
2*103
1000 200~500 100
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解,得到各种AA的混 合物
➢酶水解一般是部分水解,得到多肽片段和 AA的混合物
注:K1 和K2 分别为-COOH 和 -+NH3的解离常数
• Handerson-Hasselbalch公式
pHpKa lg[[质 质子 子供 受]]体 体
利用此公式可判断任一pH条件下氨基酸各种基团的 带电状态。
中性氨基酸的解离 (Gly为例)
pK1=2.34
pK2= 9.60
碱性氨基酸的解离 (His为例)
➢地球上天然形成的AA300种以上。构成蛋白 质的AA只有20余种,且都是α-氨基酸。
(一)常见氨基酸(20种)的结构及分类
• 结构通式: ( 脯氨酸除外)
-aa
(兼性离子形式)
(中性分子形式)
• 分类 根据R基化学结构和极性分类
脂肪族aa (15)
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
一氨基一羧基 aa :Gly, Ala, Val, Leu, Ile 含羟基 aa :Ser, Thr 含硫 aa :Cys, Met
因为其特殊的环状R基团,脯氨酸(Proline)一般不出现在 α-螺旋中,而经常出现在α-螺旋的开始处。
由常见AA经修饰而来的不常见的蛋白质AA
羟脯氨酸 :亚氨基酸之一,一般蛋白不存在这种氨基酸。在 动物胶和骨胶原中含有L-羟脯氨酸。在生物体内羟脯氨酸是由脯氨 酸合成的,但不是以游离状态,而是在肽链中被羟基化。
鸟氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸 :是一种碱性氨基酸,在蛋白质中不能找到。作为尿 素循环的一部分与尿素生成相关,在生物体内与精氨酸、谷氨酸、 脯氨酸能相互转变。在鸟类中它与2分子的苯甲酸或苯乙酸等结合 成鸟尿酸的形式起解毒作用。
(二)氨基酸的物理性质
都为白色晶体,不同氨基酸结晶形状不同。 熔点很高,一般在200℃以上。 溶解度:大多数氨基酸都溶于水。Pro溶解度最大,
pI为兼性离子两侧相应解离基团pK 的算数平均值。
各种氨基酸的等电点
甘氨酸 5.97 缬氨酸 5.97 异亮氨酸 6.02 苏氨酸 6.53 天冬酰胺 5.41 甲硫氨酸 5.75 色氨酸 5.89
丙氨酸 6.02 亮氨酸 5.98 丝氨酸 5.68 天冬氨酸 2.98 谷氨酸 3.22 苯丙氨酸 5.48 脯氨酸 6.30