酶专一性
酶专一性实验设计
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小组讨论认真完成,最开始接触实验设计,很难但很重要,慢慢尝试,你可以做到!
一、实验目的:
探究一种酶可以催化多种反应,还是只能催化一种或一类化学反应。
二、材料用具:
材料:淀粉酶溶液,蔗糖酶溶液,淀粉溶液,蔗糖溶液,碘液,斐林试剂。
用具:试管,大烧杯,量筒,滴管,温度计,试管夹,三脚架,石棉网,酒灯,火柴等。
三、实验方案
(1)请根据你的设计思路,在下表中勾选你所需材料,并写上用量,预期实验结果和结论。
淀粉酶适宜温度60℃左右,蔗糖酶适宜温度45摄氏度左右
(2)写出你的设计方案中的几种实验变量。
自变量:
因变量:
无关变量:
(3)用文字具体表述你的实验设计思路。
(可能有点难,但是一定要尝试哦,高考一定会考查语言表达能力和探究能力。
给你点提示,按照提示尝试去描述,你会发现你一定可以做到并且做得很好!(实验设计思路:①取材分组编号,②设置自变量,③放在相同且适宜的条件下,④观察并记录实验结果)。
酶的特性
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酶的特性主要四点:1、酶具有高效率的催化能力;2、酶具有专一性;(每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
)3、酶在生物体内参与每一次反应后,它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似);4、酶的作用条件较温和。
(1)酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
(2)在最适宜的温度和PH条件下,酶的活性最高。
温度和PH偏高或偏低,酶活性都会明显降低。
一般来说,动物体内的酶最适温度在35~40℃之间;动物体内的酶最适温度在40~50℃之间;动物体内的酶最适PH大多在6.5~8.0之间,但也有例外,如胃蛋白酶的最适PH为1.5;植物体内的酶最适PH大多在4.5~6.5之间。
(3)过酸、过碱或温度过高,会使酶的空间结构遭到破坏,使酶永久失活。
0℃左右时,酶的活性很低,但酶的空间结构稳定,在适宜的温度下酶的活性可以升高。
酶对化学反应的催化效率称为酶活性。
1.高度的催化效率一般而论,酶促反应速度比非催化反应高,例如,反应H2O2+H2O2→2H2O+O2在无催化剂时,需活化能18,000卡/克分子;胶体钯存在时,需活化能11,700卡/克分子;有过氧化氢酶(catalase)存在时,仅需活化能2,000卡/克分子以下。
2.高度的专一性一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,并生成一定的产物,这种现象称为酶的特异性或专一性(specificity)。
受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。
酶对底物的专一性通常分为以下几种:(1)绝对特异性(absolute specifictity)有的酶只作用于一种底物产生一定的反应,称为绝对专一性,如脲酶(urease),只能催化尿素水解成NH3和CO2,而不能催化甲基尿素水解。
(2)相对特异性(relative specificity)一种酶可作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的专一性称为相对专一性。
如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪,也能水解简单的酯类;磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用,无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
酶的专一性
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反应专一性
一 酶对底物的专一性
立体专一性
当底物存在2种立体异构时, 酶只能作用于其中的一种。
eg:胰蛋白酶
二 关于酶专一性的假说
1.锁和钥匙学说 2.诱导契合学说
3.三点附着学说
二 关于酶专一性的假说
1.锁和钥匙学说
酶和底物结合时,底 物的结构和酶的活动中心 的结构十分吻合,就好像 一把钥匙配一把锁一样。 酶的这种互补形状,使酶 只能与对应的化合物契合 ,从而排斥了那些形状、 大小不适合的化合物,这 就是“锁钥学说”,是“ 诱导契合”学说的前身。
二 关于酶专一性的假说
2.诱导契合学说
“诱导契合”学说指出, 酶并不是事先就以一种与 底物互补的形状存在,而 是在受到诱导之后才形成 互补的形状。底物一旦结 合上去,就能诱导酶蛋白 的构像发生相应的变化, 从而使酶和底物契合而形 成酶-底物络合物,并引
起底物发生反应。
二 关于酶专一性的假说
3.三点附着学说
酶的立体专一性,酶 只能对那些至少有三 个结合点都是互相匹 配的底物才能发生催
化。
酶的专一性
1.酶对底物的专一性 2.关于酶专一性的假说
一 酶对底物的专一性
酶的专一 性
结构专一性 立体专一性
一 酶对底物的专一性
结构专一性
酶对底物的结构要求。 通常一种酶只能催化一种特定的底物进行特 定的反应
eg:脲酶,麦芽糖酶。(高) 己糖激酶,蛋白水解酶,脂肪水解酶(低)
《酶具有高效性和专一性等特点》 讲义
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《酶具有高效性和专一性等特点》讲义一、酶的定义和作用在我们生活的这个世界里,无论是生物体内的各种化学反应,还是工业生产中的许多过程,都离不开一种神奇的物质——酶。
那什么是酶呢?酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或 RNA。
酶的作用极其重要。
它就像是生物体内的“小工人”,兢兢业业地推动着各种化学反应的进行。
如果没有酶的参与,很多生命活动根本无法正常进行。
比如说,我们吃进去的食物,要经过一系列复杂的化学变化才能被身体吸收和利用,而这其中就有很多酶在发挥作用。
二、酶的高效性酶的高效性是其最为显著的特点之一。
想象一下,在一个化学实验室里,要让一个化学反应快速、高效地进行,可能需要高温、高压等极端条件,还需要大量的化学试剂。
但在生物体内,酶能够在温和的条件下(比如常温、常压和接近中性的 pH 值),以惊人的速度催化化学反应。
举个例子,过氧化氢酶能够快速分解过氧化氢,使其转化为水和氧气。
在没有酶的情况下,这个反应进行得非常缓慢,但有了过氧化氢酶的参与,反应速度可以提高数百万倍甚至数十亿倍。
酶之所以具有如此高的催化效率,主要有以下几个原因。
首先,酶能够降低反应的活化能。
活化能就像是化学反应中的一道“门槛”,只有跨越了这个门槛,反应才能发生。
酶通过与底物结合,形成一种过渡态复合物,从而降低了活化能,使反应更容易进行。
其次,酶的活性中心具有特殊的结构和化学性质,能够与底物紧密结合,并为反应提供一个有利的微环境。
此外,酶还能够通过多种方式对反应进行协同催化,进一步提高反应速度。
三、酶的专一性酶的专一性也是其非常重要的特点之一。
简单来说,一种酶通常只能催化一种或一类特定的化学反应。
就好像一把钥匙只能开一把特定的锁一样,酶对底物具有高度的选择性。
例如,淀粉酶只能催化淀粉的水解,而不能催化纤维素的水解;蛋白酶只能作用于蛋白质,而对脂肪毫无作用。
这种专一性使得酶能够精准地控制生物体内的化学反应,确保各种代谢过程有条不紊地进行。
高中生物酶的专一性的教案
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高中生物酶的专一性的教案1. 了解酶的定义及作用。
2. 理解酶的专一性。
3. 掌握酶的特点及分类。
4. 能够运用实例说明酶的专一性。
5. 激发学生对生物学的兴趣,培养学生对酶的探究精神。
二、教学重点:1. 酶的专一性概念及相关实例。
2. 酶的特点和分类。
三、教学内容:1. 酶的定义及作用。
2. 酶的特点:专一性、活性、温度敏感性。
3. 酶的分类:氧化还原酶、转移酶、水解酶等。
4. 酶的专一性实例说明。
四、教学过程:1. 导入:通过展示一些生物体内酶的活性作用的视频或实验现象,引发学生对酶的兴趣,激发学生的学习热情。
2. 授课:介绍酶的定义、作用及特点,并重点讲解酶的专一性概念,以及酶如何在生物体内发挥作用。
3. 实例分析:通过实例分析酶的专一性,如乳糖酶只能催化乳糖的水解反应等。
4. 练习:让学生分组进行酶的特点及分类的练习,并让他们用实例说明酶的专一性。
5. 总结:对本节课内容进行总结,强调酶的专一性概念及相关实例,并引导学生思考酶在生物体内的重要作用。
6. 作业:布置作业,让学生自主查找酶在生物体内的作用实例,进一步加深对酶的专一性的理解。
五、教学资源:1. 教材资料:提供相关教材资料,让学生进行课文阅读。
2. 实验材料:提供相关实验视频或实验材料,让学生观察实验现象。
六、教学评价:1. 课堂表现:观察学生对课堂内容的理解程度及参与度。
2. 作业评价:对学生的作业进行评分,检查学生对酶的专一性的理解程度。
3. 学习态度:评价学生对生物学学习的兴趣及态度。
七、拓展延伸:1. 组织学生进行实验:让学生亲身体验酶的专一性,在实验中观察和探究酶的特性。
2. 定期进行讨论:组织学生进行讨论,分享有关酶的专一性的实例及研究成果,促进学生对酶的深入理解。
以上是一份高中生物酶的专一性的教案范本,希朥能够对您有所帮助。
酶的专一性实验报告
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酶的专一性实验报告篇一:实验酶的活性及专一性测定实验七酶的活性及专一性测定一、实验目的通过本实验,了解酶的活性测定方法及其对底物催化的专一性。
二、实验原理唾液淀粉酶能专一的催化淀粉水解,生成一系列水解产物,即糊精、麦芽糖、葡萄糖等。
麦芽糖或葡萄糖都属于还原糖,能使班氏试剂中的二价铜离子还原成亚铜,并生成砖红色的氧化亚铜。
淀粉酶不能催化蔗糖水解,且蔗糖本身不是还原糖,所以不能与班氏试剂作用呈色,以此证明酶催化底物的专一性。
三、器材及试剂1. 器材:试管、试管夹、样品杯、滴瓶、温度计、恒温水浴锅,冰箱等。
2. 试剂:(1)0.5%淀粉溶液(含0.3%NaCl):称取可溶性淀粉0.5g,加5ml蒸馏水调成糊状,徐徐倒入80ml煮沸的蒸馏水中,不断搅拌,待其溶解后,加0.3gNaCl,加蒸馏水至100ml。
此液应新鲜配制,防止细菌污染。
(2)2%蔗糖溶液:称2g蔗糖,加蒸馏水至100ml溶解。
(3)班氏试剂:溶解结晶硫酸铜17.3g于100ml热的蒸馏水中,冷却后加水至150ml为A液。
取柠檬酸钠173g和无水碳酸钠100g,加蒸馏水600ml ,加热溶解,冷却后加水至850ml为B液。
将A液缓慢倒入B液中,混合即可。
(4)稀释唾液:用清水漱口,清除食物残渣。
再含蒸馏水15ml作咀嚼运动,2分钟后将稀释唾液收集于样品杯中备用。
(5)碘-碘化钾溶液:四、实验方法1. 唾液淀粉酶的活性测定唾液的稀释:取10支试管,分别编上号1-6,取1ml唾液加入1号试管,加水稀释10倍后从中取出1ml加入2号试管,依次梯度稀释。
各取上述稀释的唾液各1ml,分别加入相应编号的试管里,然后向6支试管内同时加入1ml的0.5,的淀粉溶液,振荡混匀后放入37? 恒温水浴中,10分钟后取出,滴加2滴碘液,振荡混匀,观察颜色,选取颜色变化适中的一支,记录稀释倍数,计算酶的活性,用于后续实验。
2. 淀粉酶的专一性取3个试管,分别编号,按下表操作,记录实验现象。
酶的专一性实验分析各试管颜色变化原因
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酶的专一性实验分析各试管颜色变化原因为了研究酶的专一性,可以进行专一性实验。
在实验中,选择一种特定的底物和一种酶,并观察试管中的颜色变化。
根据颜色变化可以初步判断酶对于该底物的催化效果,从而分析酶的专一性。
在专一性实验中,试管中发生颜色变化的原因主要有以下几种:1.酶催化反应导致底物的结构改变:底物在酶催化下经历一系列的化学反应,可能发生结构改变,从而导致颜色的变化。
例如,在酶催化下,一些底物会氧化还原反应,形成带有颜色的产物。
2.酶本身具有色素:有些酶本身就含有色素,因此与底物发生反应后,试管中的颜色会发生变化。
这种情况下,颜色的变化与底物的反应无关,而是由于酶本身的色素导致的。
3.酶的活性变化导致底物的反应速率变化:一些酶在特定条件下对不同底物的催化效果有差异。
因此,试管中的颜色变化可能是由于酶的活性变化导致底物的反应速率变化而引起的。
4.试剂或环境条件的改变引起的反应:有些试剂或环境条件的改变可以影响酶与底物的相互作用,从而导致试管中颜色的变化。
例如,pH、温度、离子浓度等的变化都可以影响酶催化反应的进行。
需要注意的是,试管中颜色的变化只是初步判断酶的专一性的一种方法,不能作为唯一的依据。
为了更加准确地判断酶的专一性,还需要结合其他实验数据和分析方法,如酶动力学研究、分子生物学技术等。
总之,酶的专一性实验中试管中颜色的变化主要是由于酶催化反应导致底物的结构改变、酶本身具有色素、酶的活性变化导致底物的反应速率变化以及试剂或环境条件的改变引起的反应等原因。
这些变化可以帮助我们初步判断酶对于底物的选择性,进一步分析酶的专一性以及酶催化机理的研究。
酶的特异性(专一性)及影响酶活性的因素
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酶的特异性(专一性)及影响酶活性的因素实验目的1.掌握检查酶特异性的方法和原理。
2.了解温度对酶活性的影响。
3.了解激活剂、抑制剂对酶活力的影响。
实验原理1.酶的专一性酶是生物体中一种具有催化功能的特殊蛋白质(传统酶的概念),也常称为生物催化剂。
它与一般催化剂的最主要区别就是具有高度的特异性,即专一性。
根据各种酶对底物的选择程度不同,可分为绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性,。
例如唾液淀粉酶属于相对专一性酶,它只能随机作用于淀粉链内部的a——1,4糖苷键,使其分子迅速断裂成较短的链,称为糊精,糊精分子量递减,淀粉——大分子糊精——中分子糊精——小分子糊精——简单分子糊精——麦芽糖和a——糊精(含a——1,6糖苷键的短链聚糖,平均分子量为8个残基)。
由于淀粉酶催化所形成的产物都是还原糖,故可用灵敏度较高的Benedict试剂检测和观察。
2.温度对酶促反应速度的影响酶的催化作用受温度的影响很大,与一般化学反应一样,提高温度可以增加酶促反应的速度,通常温度每升高10℃,反应速度加快一倍左右。
另一方面酶是一种蛋白质,温度过高可引起蛋白质变性,导致酶的失活。
因此,反应速度达到最大值以后,随着温度的升高,反应速度反而逐渐下降,以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为酶作用的最适温度。
大多数动物酶的最适温度为37—40℃,植物酶的最适温度为50—60℃。
但一种酶的最适温度不是完全固定的,它与作用的时间称短有关,反应时间增长时,最适温度向数值较低的方向移动。
最适温度不是酶的特征性物理常数。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关。
大多数酶在干燥的固体状态与比较稳定,能在室温下保存数月至一年,溶液中的酶,易被微生物污染,常难长期保存,在高温的情况与,如100℃即可失活。
低温降低或抑制酶的活性,但不能使酶失活。
3.激活剂和抑制剂对酶活力的影响酶的活性常受某些物质的影响,有些物质能增加酶的活性,称为酶的激活剂;另一些物质则会降低酶的活性,称为酶的抑制剂。
第三节酶的专一性

1、结构专一性概念酶对所催化的分子底物Substrate化学结构的特殊要求和选择。
类别绝对专一性和相对专一性绝对专一性有的酶对底物的化学结构要求非常严格一种一种EE只能催化一种只能催化一种S S 脲酶催化脲酶催化尿素水解为尿素水解为氨和水氨和水。
相对专一性有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对专一性略低一些一种一种EE能催化一能催化一类类S S 一种化学键一种化学键//水解酶类。
水解酶类。
1键专一性有的酶只作用于一定的键而对键两端的基团并无严格要求脂肪酶、磷酸酯酶等。
2基团专一性另一些酶除要求作用于一定的键以外对键两端的基团还有一定要求往往是对其中一个基团要求严格对另一个基团则要求不严格。
消化道内几种蛋白酶的专一性芳香赖、精碱性丙、甘、短脂肪链胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶芳香消化道蛋白酶作用的专一性2、立体异构专一性概念酶除了对底物分子的化学结构有要求外对其立体异构也有一定的要求。
类别旋光异构专一性L-氨基酸氧化酶只催化L-氨基酸氧化对D-氨基酸无作用几何异构专一性组HOCH3COOH组CH3OHL-乳酸D乳酸与LDH契合不能在LDH中的三点结合精精L-乳酸脱氢酶的催化作用特异性立体异构专一性只能催化一种立体异构体进行反应。
如L-乳酸脱氢酶作用于L-乳酸延胡索酸酶作用于反式的丁烯二酸CH3CCOOHOCH3CCOOHHO H NAD NADH HLDHCOOHCH2CH2COOHHOOCCOOHCCHH FAD FADH2SDH条件温和常温、常压、pH≈7高效率降低活化能专一性特异性底物、反应、产物特异??绝对专一作用于一种底物催化一个反应??相对专一作用于结构相近的一类底物键专一/基团专一??立体异构专一作用于某一种立体构型旋光异构/几何异构敏感性受各种因素的影响易失活可调性环境调节酶结构、数量、位置调节酶促反应的特点Binding site??酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位1-多个氨基酸残基。
实验一酶的专一性实验
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酶的专一性一、实验目的学习酶专一性的测定方法。
二、实验技能掌握移液管的规范操作。
三、实验原理酶与一般催化剂最主要的区别之一是酶具有高度的特异(专一)性,即一种酶只能对一种或一类化合物起催化作用。
例如,淀粉酶和蔗糖酶虽然都催化糖昔键的水解,但是淀粉酶只对淀粉起作用,蔗糖酶只水解蔗糖。
还原糖产物可用本乃狄试剂鉴定。
四、实验器材(1)唾液淀粉酶溶液:先用蒸馏水漱口,再含10ml左右蒸馏水,轻轻漱动,数分钟后吐出收集在烧杯中,用数层纱布或棉花过滤,即得清彻的唾液淀粉酶原液根据酶活高低稀释50~100倍,即为唾液淀粉酶溶液。
(2)蔗糖酶溶液:取1g鲜酵母或干酵母放入研钵中,加入少量石英砂和水研磨,加50ml 蒸馏水,静置片刻,过滤即得。
(3)2%蔗糖溶液:用分析纯蔗糖新鲜配制。
(4)1%淀粉溶液:1g淀粉和0.3g NaCI,用5ml蒸馏水悬浮,慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中,煮沸lmin,冷却至室温,加水到100ml,冰箱贮存。
(5)0.1%淀粉溶液:0.1g淀粉,以5ml水悬浮,慢慢倒入60ml煮沸的蒸馏水中,煮沸lmin,冷却至室温,加水到100ml,冰箱贮存。
6)本乃狄(Benedict)试剂:17.3g CuSO4·5H2O,加100ml蒸馏水加热溶解,冷却;173g 柠檬酸钠和100g NaCO3·2H2O,以600ml蒸馏水加热溶解,冷却后将CuSO4溶液慢慢加到柠檬酸钠-碳酸钠溶液中,边加边搅匀,最后定容至1000ml。
如有沉淀可过滤除去,此试剂可长期保存。
五、实验步骤取6支干净试管,按下表操作:1,4号试管产生砖红色沉淀,其它试管不产生砖红色沉淀。
淀粉酶对淀粉有催化作用,对蔗糖没有催化作用,酶的催化具有专一性。
七、实验体会。
酶的专一性的实验报告
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酶的专一性的实验报告
本实验室根据具体要求进行了酶的专一性实验,报告结论如下:
首先,我们采用试管实验来进行研究,表明该酶具有良好的专一性。
以下是研究结果:
1.酶对于给定的底物反应有很好的特异性。
我们在反应实验中发现,当酶和底物在一
起反应时,只有底物的反应产物的形成,而没有其他物质的产生;
2.本实验还考察了该酶对于非底物的反应。
当添加非底物(其他物质)时,该酶无反应,甚至最终溶液中没有明显发生变化;
3.反应温度也有明显的影响。
在较低温度适宜反应,只有在此温度下,底物和酶发生
反应。
当温度过高时,酶的活性会受到削弱,所以在反应过程中不产生任何反应;
4.本实验还考察了该酶的pH选择性,结果显示该酶对最适宜的pH的选择性很好,在
该pH值范围内,只有在较低的pH比较适宜的条件下,反应才可以正常进行。
而超出此范围,则不会有此效果。
综上所述,本实验室针对该酶进行了多种反应条件的实验,该酶表现出良好的专一性,对于最适宜的反应条件有很好的选择性,且有较高的灵敏度,基本满足实验要求。
酶的专一性常数
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酶的专一性常数
酶的专一性常数kcat/Km
kcat/Km称为酶的专一性常数,它不受非生产性结合与中间产物积累的影响,可以表示酶对相互竞争的几种底物的专一性。
生理条件下许多反应的底物浓度是很低的。
在底物浓度很低时,v=(kcat/Km)[E][S],即kcat/Km是表观二级速度常数。
因为kcat /Km=k2k1/(k-1+k2),所以它小于k1,即小于酶和底物复合物生成的速度常数。
它不是真实的微观速度常数,只有当反应的限速步骤是酶与底物的相互碰撞时,它才是真实的微观速度常数。
扩散限制决定了速度常数的上限是108-109/M/s,碳酸酐酶、磷酸丙糖异构酶、乙酰胆碱酯酶等都接近这一极限,说明他们的进化已经很完善。
酶的专一性

酶的专一性酶的底物专一性即特异性(substrate specificity)是指酶对它所作用的底物有严格的选择性。
一种酶只能催化某一类,甚至只与某一种物质起化学变化。
例如酯酶只能水解脂类,肽酶只能水解肽类,糖苷酶只能水解糖苷等。
(一)酶的专一性分为两种类型:1.结构专一性有些酶对底物的要求非常严格。
只作用于一个底物,而不作用于任何其他物质,这种专一性称为“绝对专一性”(absolute specificity)。
例如脲酶只能催化尿素水解,而对尿素的各种衍生物(如尿素的甲基取代物或氯取代物)不起作用。
又如延胡索酸水化酶只作用于延胡索酸(反丁烯二酸)或苹果酸(逆反应的底物),而不作用于结构类似的其他化合物。
有些类似的化合物只能成为这个酶的竞争性抑制剂或对酶全无影响。
此外,如麦芽糖酶只作用于麦芽糖,而不作用于其他双糖。
淀粉酶只作用于淀粉,而不作用于纤维素。
碳酸酐酶只作用于碳酸。
有些酶对底物的要求比上述绝对专一性略低一些,它的作用对象不只是一种底物,这种专一性称为“相对专一性”。
具有相对专一性的酶作用于底物时,对键两端的基团要求的程度不同,对其中一个基团要求严格,对另一个则要求不严格,这种专一性又称为“族专一性”或“基团专一性”。
例如α-D-葡萄糖苷酶不但要求α-糖苷键,并且要求α-糖苷键的一端必须有葡萄糖残基,即α-葡萄糖苷,而对键的另一端R基团则要求不严,因此它可催化含有α-葡萄糖苷的蔗糖或麦芽糖水解,但不能使含有β-葡萄糖苷的纤维二糖(葡萄糖-β-1,4-葡萄糖苷)水解。
β-D-葡萄糖苷酶则可以水解纤维二糖和其他许多含有β-D-葡萄糖苷的糖,而对这个糖苷则要求不严,可以是直链,也可以是枝链,甚至还可以含有芳香族基团,只是水解速度有些不同。
有一些酶,只要求作用于一定的键,而对键两端的基团并无严格的要求,这种专一性是另一种相对专一性,又称为“键专一性”。
这类酶对底物结构的要求最低。
例如酯酶催化酯键的水解,而对底物,中的R及R′基团都没有严格的要求,既能催化水解甘油脂类、简单脂类,也能催化丙酰、丁酰胆碱或乙酰胆碱等,只是对于不同的脂类,水解速度有所不同。
酶的专一性的实验报告
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酶的专一性的实验报告
《探究酶的专一性:实验报告》
摘要:
本实验旨在探究酶的专一性,通过对不同底物和酶的反应进行观察和测定,以
验证酶对特定底物的专一性。
实验结果表明,酶对特定底物具有较高的专一性,这为我们深入了解酶的功能和应用提供了重要参考。
引言:
酶是生物体内一类重要的蛋白质,能够催化生物体内的化学反应,促进代谢过
程的进行。
酶的专一性是指酶对特定底物的选择性,即特定的酶只能催化特定
的底物。
本实验旨在通过实验验证酶的专一性,深入探究酶的功能和应用。
材料与方法:
1. 准备不同种类的酶和底物溶液。
2. 将不同种类的酶和底物溶液分别加入试管中。
3. 在一定时间内观察和记录反应的变化。
4. 使用比色法或其他测定方法测定反应产物的生成量。
结果与讨论:
经过实验观察和测定,我们发现不同种类的酶对特定的底物具有较高的专一性。
例如,脂肪酶只能催化脂肪的水解反应,而淀粉酶只能催化淀粉的水解反应。
这表明酶在生物体内具有精准的选择性,能够高效地催化特定的生物化学反应。
这一结论对于深入了解酶的功能和应用具有重要意义。
结论:
本实验验证了酶对特定底物的专一性,为我们深入了解酶的功能和应用提供了
重要参考。
酶的专一性不仅在生物体内起着重要作用,也为酶在工业生产和生物技术领域的应用提供了理论基础。
希望本实验结果能够为相关领域的研究和应用提供有益的启示。
酶的专一性的实验报告
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酶的专一性的实验报告篇一:实验一酶的专一性实验实验一酶的专一性实验实验原理淀粉在唾液淀粉酶的催化作用下,能够水解成麦芽糖。
在煮沸的条件下,斐林试剂能使麦芽糖氧化,自身还原成砖红色的氧化亚铜沉淀。
因此,斐林试剂可以用来鉴定溶液中是否有麦芽糖,进而可以看出唾液淀粉酶是否只能催化淀粉水解,不能催化其他糖类(如蔗糖)水解。
目的要求1(初步学会做酶的专一性实验的方法。
2(理解酶具有专一性的特点。
材料用具新鲜的唾液。
消过毒的脱脂棉,镊子,试管,小烧杯,量简,玻璃棒,酒精灯,火柴。
可溶性淀粉的质量分数为州的溶液?,蔗糖的质量浓度为3g,InL(克每毫升的溶液,斐林试剂,清水。
方法步骤1(用清水将口漱净,口内含一块消过毒的脱脂棉。
用镊子取出脱脂棉,使其中的唾液收集到小烧杯中。
2(取3mL唾液,注入另一个小烧杯中,加入30mL蒸馏水,用玻璃棒搅匀,制成稀释的唾液备用。
1( 取两支洁净的试管,编号,按下表加入试剂:1 23%淀粉溶液 2mL —3%蔗糖溶液— 2mL2%淀粉酶溶液 2mL 2mL摇匀,37?保温5 min斐林试剂 2mL 2mL摇匀,100?保温3 min现象砖红蓝色现象分析结论讨论:l、两次保温的目的各是什么,2、你认为这样设计检测酶专一性的实验完善了吗,还应有哪些改进才能使之更完善,3、设计一个鉴定蔗糖酶专一性的实验。
结论篇二:10探究酶的专一性探究酶的专一性一、教学目标比较唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖的作用。
二、实验原理含有自由醛基或酮基的单糖和双糖叫还原性糖。
在碱性溶液中,还原糖能将金属离子(铜、铋、汞、银等)还原,糖本身被氧化成酸性化合物。
此性质常用于检验糖的还原性,并且常称为测定还原糖含量的各种方法的依据。
还原糖与碱性硫酸铜可生成砖红色沉淀物。
本尼迪特试剂内含有硫酸铜,因此淀粉水解生成的麦芽糖和蔗糖水解生成的葡萄糖、果糖等还原糖在煮沸的条件下,与本尼迪特试剂会有砖红色沉淀物产生,淀粉和蔗糖(非还原糖)无此反应。
2023届高中生物新教材同步必修第一册 第5章 第1节 第2课时 酶的特性
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第2课时酶的特性[学习目标] 1.阐明酶的高效性、专一性和作用条件较温和。
2.通过探究“影响酶活性的条件”,培养科学探究能力。
一、酶具有高效性和专一性1.酶具有高效性(1)酶的高效性是指同无机催化剂相比,酶降低活化能的作用更显著。
(2)酶的催化效率是无机催化剂的107~1013倍,说明酶具有高效性。
2.酶具有专一性(1)酶的专一性是指每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
而无机催化剂催化的范围比较广,如酸能催化蛋白质、脂肪和淀粉水解。
(2)实例:脲酶只能催化尿素分解。
判断正误(1)二肽酶能催化多种二肽水解,不能说明酶具有专一性()(2)催化脂肪酶水解的酶是蛋白酶()答案(1)×(2)√淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用淀粉和蔗糖都是非还原糖,但淀粉水解后会生成麦芽糖,蔗糖水解后会产生葡萄糖和果糖,麦芽糖、葡萄糖和果糖都是还原糖。
下表为比较淀粉酶对淀粉和蔗糖的催化作用实验,请分析:试管编号 1 2可溶性淀粉溶液 2 mL -蔗糖溶液- 2 mL新鲜的淀粉酶溶液 2 mL 2 mL60 ℃水浴保温5 min新配制的斐林试剂 2 mL 2 mL水浴加热2 min实验现象有砖红色沉淀没有砖红色沉淀(1)1号试管有砖红色沉淀生成,2号试管不出现砖红色沉淀,说明什么?你能从该实验得到什么结论?提示1号试管有砖红色沉淀生成,说明产生了还原糖,淀粉被水解;2号试管不出现砖红色沉淀,说明蔗糖没有被水解。
结论:淀粉酶只能催化淀粉水解,不能催化蔗糖水解,酶的作用具有专一性。
(2)上述实验中能否使用碘液代替斐林试剂作为鉴定试剂?提示不能,因为碘液只能检测淀粉的有无,而蔗糖分子无论是否被水解都不会使碘液变色。
(3)该实验的自变量和因变量分别是什么?提示自变量:底物的种类;因变量:底物是否被淀粉酶水解。
(4)本实验的设计思路是什么?你还有其他设计思路吗?提示本实验设计思路:探究同一种酶是否能催化不同底物水解。
另一种设计思路:探究不同种类的酶能否催化同一种底物的水解。
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碘化钾-碘溶液 2%蔗糖溶液 1%淀粉溶液(需新鲜配制)
0.1%淀粉溶液
Benedict氏试剂
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实验器材
恒温水浴 试管及试管架 吸管 吸耳球
电炉 大烧杯 石棉网
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➢激活剂和抑制剂对酶活性的影响
取4支试管按下表加入试剂:
试剂
0.1%淀粉溶液(ml) 1%硫酸铜溶液(ml) 1%氯化钠溶液(ml) 1%硫酸钠溶液(ml)
实验一 酶的专一性
激活剂和抑制剂对酶活性的影响
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实验目的
1、了解激活剂和抑制剂对酶活性的影响。 2、了解酶的专一性。
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实验原理
酶的活性受激活剂或抑制剂的影响。氯离子为唾液淀粉酶的 激活剂,铜离子为其抑制剂。
酶具有高度的专一性。本实验以唾液淀粉酶对淀粉的作用为 例,来说明酶的专一性。
取6支试管按下表加入试剂:
试剂
管号
1
2
3
4
5
6
1%淀粉溶液(滴)
4
4
2%蔗糖溶液(滴)
—
4
—
4
—
4
淀粉酶或稀释唾液(ml)
—
—
1
1
——
煮沸过的淀粉酶或稀释唾液 —
—
—
—
1
1
(ml)
蒸馏水(ml)
1
1
— — ——
37℃恒温水浴15min
Benedict试剂(ml)
1
1
1
1
1
1
沸水浴2~3min
现象
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蒸馏水(ml) 碘化钾–碘溶液(d)
淀粉酶或稀释唾液 (ml)
37℃保温,观察现象
1 1.5 0.5 — — — 2~3 0.5
管号
2
3
1.5
1.5
—
—
0.5 — — 2~3
— 0.5 — 2~3
0.5
0.5
4 1.5 — — — 0.5 2~3 0.5
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➢酶的专一性 : 淀粉酶的专一性
淀粉和蔗糖无还原性。唾液淀粉酶水解淀粉生成有还原性的 麦芽糖,但不能催化蔗糖的水解。蔗糖酶能催化蔗糖的水解产生 还原性葡萄糖和果糖,但不能催化淀粉的水解。用Benedict试剂 检查糖的还原性。
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实验试剂和器材
实验试剂
淀粉酶
稀释50~100倍的新鲜 唾液
1%氯化钠溶液 1%硫酸钠溶液 1%硫酸铜溶液
[思考题]
本实验中硫酸钠起什么作用? 唾液淀粉酶的激活剂和抑制剂是什么? 本实验结果如何证明酶的专一性? 什么是酶的激活剂? 什么是酶的抑制剂?与变性剂有何区别?
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