生物化学课后习题答案-第九章xt9
生物化学课后习题答案
⽣物化学课后习题答案⽣物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋⽩质的构件分⼦，当⽤酸、碱或蛋⽩酶⽔解蛋⽩质时可获得它们。
蛋⽩质中的氨基酸都是L型的。
但碱⽔解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋⽩质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若⼲种氨基酸在某些蛋⽩质中存在，但它们都是在蛋⽩质⽣物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰⽽成。
除参与蛋⽩质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质⼦化，当pH在13左右时，N+CHRCOO-）则全部去质⼦化。
在这中间的某⼀pH（因不同氨基酸⽽异），氨基酸以等电的兼性离⼦（H3状态存在。
某⼀氨基酸处于净电荷为零的兼性离⼦状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，⽤pI 表⽰。
与2,4-⼆硝基氟苯（DNFB）作⽤产⽣相应所有的α-氨基酸都能与茚三酮发⽣颜⾊反应。
α-NH2的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH与苯⼄硫氰酸酯（PITC）作⽤形成相应氨基酸的苯胺基硫甲2酰衍⽣物（ Edman反应）。
胱氨酸中的⼆硫键可⽤氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基⼄醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空⽓中氧化则成⼆硫键。
这⼏个反应在氨基酸荷蛋⽩质化学中占有重要地位。
除⽢氨酸外α-氨基酸的α-碳是⼀个⼿性碳原⼦，因此α-氨基酸具有光学活性。
⽐旋是α-氨基酸的物理常数之⼀，它是鉴别各种氨基酸的⼀种根据。
参与蛋⽩质组成的氨基酸中⾊氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋⽩质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋⽩质的化学表征⽅⾯起重要作⽤。
氨基酸分析分离⽅法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性⼤⼩。
常⽤⽅法有离⼦交换柱层析、⾼效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。
生物化学(第三版)第九章 酶促反应动力学课后习题详细解答_ 复习重点
第九章酶促反应动力学提要酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。
它是以化学动力学为基础讨论底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。
化学动力学中在研究化学反应速率与反应无浓度的关系时，常分为一级反应、二级反应及零级反应。
研究证明，酶催化过正的第一步是生成酶-底物中间产物，Michaelis-Menten该呢举中间产物学说的理论推导出酶反应动力学方程式，即Km、Vmax、kcat、kcat/Km。
Km是酶的一个特征常数，以浓度为单位，Km有多种用途，通过直线作图法可以得到Km及Vmax。
Kcat称为催化常数，又叫做转换数（TN值），它的单位为s-1，kcat值越大，表示酶的催化速率越高。
kcat/Km常用来比较酶催化效率的参数。
酶促反应除了单底物反应外，最常见的为双底物反应，按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应，用动力学直线作图法可以区分。
酶促反应速率常受抑制剂影响，根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，将抑制作用分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。
根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制3类，可以分别推导出抑制作用的动力学方程。
竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除，其动力学常数Kˊm变大，Vmax不变；非竞争性抑制Km不变，Vˊmax变小；反竞争性抑制Kˊm及Vˊmax均变小。
通过动力学作图可以区分这3种类型的可逆抑制作用。
可逆抑制剂中最重要的是竞争性抑制，过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。
不可逆抑制剂中，最有意义的为专一性Ks型及kcat型不可逆抑制剂。
研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、酶的催化机制、阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。
温度、pH及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响，酶反应有最适温度及最适pH，要选择合适的激活剂。
在研究酶促反应速率及测定酶的活力时，都应选择酶的最适反应条件。
习题1.当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，在Km和[S]之间有何关系？[Km=0.25[S]]解：根据米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])得：0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])Km=0.25[S]2.过氧化氢酶的Km值为2.5×10-2 mol/L，当底物过氧化氢浓度为100mol/L时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。
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生物化学习题指导超全内含答案生物化学各章节习题集锦第一章蛋白质化学一、单项选择题1.测得某一蛋白质样甜的氮含量为o・40g,此样品约含蛋白质多少？A. 2. OOgB. 2. 50g C・ 6. 40g D・ 3・ OOg E・ 6・ 25g2.下列含有两个竣基的氨基酸是：A.精氨酸B.赖氨酸C.甘氨酸D.色氨酸E.谷氨酸3.维持蛋白质二级结构的主耍化学键是：A.盐键B.疏水键C.肽键D.氢键E.二硫键4.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE・决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5.具有四级结构的蛋白质特征是：A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A・溶液pH值大于plB・溶液pH值小于plC・溶液pH值等于plD・溶液pH值等于7・4E.在水溶液中7.蛋白质变性是由于：A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解8.变性蛋白质的主要特点是：A.粘度下降B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失E.容易被盐析出现沉淀9.若用重金属沉淀pl为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A.8 B・ >8 C・ V8 D・ W8 E・ 2810.蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1.含硫氨基酸包括:A.蛋氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胖氨酸2.下列哪些是碱性氨基酸：A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸3.芳香族氨基酸是：A.苯丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.脯氨酸4.关于a ■螺旋正确的是：A.螺旋中每3・6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.蛋D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5.蛋白质的二级结构包括：A.―螺旋B. B ■片层C. B ■转角D.无规卷曲6.下列关于B ■片层结构的论述哪些是正确的：A.是一种伸展的肽链结构B.肽键平面折叠成锯齿状C.也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D.两链间形成离子键以使结构稳定7.维持蛋白质三级结构的主要键是：A.肽键B.疏水键C.离子键D.范德华引力&下列哪种蛋白质在pH5的溶液屮带正电荷？A.pl为4・5的蛋白质B・pl为7・4的蛋白质C.pl为7的蛋白质D・pl为6. 5的蛋白质9.使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A.中性盐沉淀蛋白B.革柔酸沉淀蛋白C.低温乙醇沉淀蛋白D.重金属盐沉淀蛋白10・变性蛋口质的特性有：A•溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀三、填空题1. ____________________________ 组成蛋白质的主要元素有,2.不同蛋白质的含 _______ 量颇为相近，平均含量为_________ %o3.蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带_______ 电荷，在碱性溶液中带_______ 电荷。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。
提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
举例:略。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。
生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
3. 生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。
主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。
4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识别的概念及其意义。
提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA 分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。
分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。
生物化学课后答案
1 绪论 (2)2 蛋白质化学 (2)3 核酸 (4)4 糖类的结构与功能 (6)5 脂类化合物和生物膜 (7)6 酶 (9)7 维生素 (12)8 新陈代谢总论与生物氧化 (14)9 糖代谢 (15)10 脂质的代谢 (16)11 蛋白质分解和氨基酸代谢 (17)12 核苷酸代谢 (18)13 DNA的生物合成 (19)14 RNA的生物合成 (20)15 蛋白质的生物合成 (22)16 物质代谢的调节控制 (23)1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（CO）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、磷酸基（—PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
生物化学课后习题答案
第二章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
二羟酮糖没有手性中心。
（2）凡具有旋光性的物质一定具有变旋性，而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质一定具有变旋性：错。
手性碳原子的构型在溶液中发生了改变。
大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。
具有变旋性的物质也一定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。
如：果糖。
（4）自然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端，则这种分子有56 个分支。
答：对。
2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。
答：戊醛糖：有3 个不对称碳原子，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。
如果包括α-异构体、β-异构体，则又要乘以2=16 种。
戊酮糖：有2 个不对称碳原子，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。
没有环状所以没有α-异构体、β-异构体。
3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷又是β苷。
两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。
4 种连接方式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。
4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25D 为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率（纯α-D-甘露糖的[α]25D 为+ 29.3°，纯β-D-甘露糖的[α]25D 为-16.3°）；解：设α-D-甘露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:67.5/32.5=2.085、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的结构式。
《生物化学》考研内部课程配套练习第九章及第十章参考答案
第九章及第十章练习参考答案（一）名词解释1、蛋白酶：以称肽链内切酶，作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。
2、肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。
3、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
4、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
5、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
6、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
7、核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。
8、限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。
9、一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH≡）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。
（二）英文缩写符号1、GOT：谷草转氨酶；2、GPT：谷丙转氨酶；3、PRPP：5-磷酸核糖焦磷酸；4、GDH：谷氨酸脱氢酶；5、IMP：次黄嘌呤核苷酸（三）填空1．蛋白酶；肽酶2．赖氨酸；精氨酸3．芳香；羧基4．脱氨；脱羧；羟化5．磷酸吡哆醛6．α-酮戊二酸；三羧酸循环；7．鸟氨酸；瓜氨酸8．氨甲酰磷酸；天冬氨酸9．N2；HN310．钼铁蛋白；铁蛋白；还原剂；A TP；厌氧环境11．NAD（P）；铁氧还蛋白12．磷酸烯醇式丙酮酸；4-磷酸赤藓糖13．核糖14．生成尿素；合成谷氨酰胺；再合成氨基酸15．β-丙氨酸16．甘氨酸；天冬氨酸；谷氨酰胺17．尿苷三磷酸18．核糖核苷二磷酸还原酶；核苷二磷酸19．天冬氨酸；谷氨酰胺20．限制性核酸内切酶21．酪氨酸；羟化22．S-腺苷蛋氨酸；甲基（四）选择题1．（D）A、B和C通常作为脱氢酶的辅酶，磷酸吡哆醛可作为转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
《生物化学》课后练习答案
第八章、物质代谢的练习与调节
一、单项选择题
1.D2.B3.A4.A5.B6.B
第九章、肝脏生化
一、单项选择题
1. A2. B3.B4. C5.C
6. D7. C8. A9. D10.C
第十章、水与电解质的代谢
一、单项选择题
1. A2. B3. C4. C5. C
6. A7. A8. B9. A10.D
一、Байду номын сангаас项选择题
1.A2.B3.B4.A5.C
6.A7.E8.C9.D10.D
11.A 12.D 13.B 14.C 15.A
第七章、含氮化合物的代谢
一、单项选择题
1 B2 C3D4 C5C
6 A7A8 D9 B10A
11B12 A13 B14 D15A
16 D17C18 C19C20A
21 C22B23D24C25 B
第十一章、酸碱平衡
一、单项选择题
1. A2. A3. C4. B5. B
6. A7. A8. A9. B10.C
第十二章、基因信息传递与表达调控
一、单项选择题
1 B2A3C4 A5C
6 A7 D8C9B10B
11 B12 A13 B14 C15C
16 C17 B18 A19D20B
21 C22D23B24 D25 B
26B27C28B29 B30 A
31A32 B33B34 D35 A
36 C37A
《生物化学》课后练习答案
第一章、蛋白质
一、单项选择题
1D2 C3 D4 A5 C
6 B7 A8 A9 D10B
11C12 C13D
第二章、酶与维生素
生物化学习题(附答案)
生物化学习题第一章蛋白质化学（答案）1.单项选择题(1)在生理pH条件下,下列哪个氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.异亮氨酸(2)下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸(3)下列关于蛋白质α螺旋的叙述,哪一项是错误的?A.分子内氢键使它稳定B.减少R团基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断α螺旋E.它是一些蛋白质的二级结构(4)蛋白质含氮量平均约为A.20%B.5%C.8%D.16%E.23%(5)组成蛋白质的20种氨酸酸中除哪一种外,其α碳原子均为不对称碳原子?A.丙氨酸B.异亮氨酸C.脯氨酸D.甘氨酸E.组氨酸(6)维系蛋白质一级结构的化学键是A.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键E.肽键(7)维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键(8)维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是A.二硫键B.盐键C.氢键D.范德瓦力E.疏水键(9)含两个羧基的氨基酸是：A.色氨酸B.酪氨酸C.谷氨酸D.赖氨酸E.苏氨酸(10)蛋白质变性是由于A.蛋白质一级结构的改变B.蛋白质亚基的解聚C.蛋白质空间构象的破坏D.辅基的脱落E.蛋白质水解(11)变性蛋白质的特点是A.不易被胃蛋白酶水解B.粘度下降C.溶解度增加D.颜色反应减弱E.丧失原有的生物活性(12)处于等电点的蛋白质A.分子表面净电荷为零B.分子最不稳定，易变性C.分子不易沉淀D.易聚合成多聚体E.易被蛋白酶水解(13)有一血清蛋白(pI=4.9)和血红蛋白(pI=6.8)的混合物，在哪种pH条件下电泳，分离效果最好?A.pH8.6B.pH6.5C.pH5.9D.pH4.9E.pH3.5(14)有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6，5.0，5.3，6.7，7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应是多少?A.4.0B.5.0C.6.0D.7.0E.8.0(15)蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定?A.溶液pH值大于pIB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于pID.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中(16)血清白蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷?A.pH4.0B.pH5.0C.pH6.0D.pH7.0E.pH8.0(17)蛋白质变性不包括：A.氢键断裂B.肽键断裂C.疏水键断裂D.盐键断裂E.二硫键断裂(18)蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?A.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸2.多项选择题(1)关于蛋白质肽键的叙述,正确的是A.肽键具有部分双键的性质B.肽键较一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(2)妨碍蛋白质形成α螺旋的因素有A.脯氨酸的存在B.R基团大的氨基酸残基C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在(3)蛋白质变性后A.肽键断裂B.分子内部疏水基团暴露C.一级结构改变D.空间结构改变(4)下列氨基酸哪些具有疏水侧链?A.异亮氨酸B.蛋氨酸C.脯氨酸D.苯丙氨酸(5)关于蛋白质的组成正确的有A.由C,H,O,N等多种元素组成B.含氮量约为16%C.可水解成肽或氨基酸D.由α氨基酸组成(6)下列哪些氨基酸具有亲水侧链?A.苏氨酸B.丝氨酸C.谷氨酸D.亮氨酸(7)关于蛋白质的肽键哪些叙述是正确的?A.具有部分双键性质B.比一般C-N单键短C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构D.肽键可自由旋转(8)蛋白质变性时A.分子量发生改变B.溶解度降低C.溶液的粘度降低D.只有高级结构受破坏,一级结构无改变(9)蛋白质在电场中的泳动方向取决于A.蛋白质的分子量B.蛋白质分子所带的净电荷C.蛋白质所在溶液的温度D.蛋白质所在溶液的pH值(10)组成人体蛋白质的氨基酸A.都是α-氨基酸B.都是β-氨基酸C.除甘氨酸外都是L-系氨基酸D.除甘氨酸外都是D-系氨基酸(11)蛋白质在280nm波长处的最大吸收由下列哪些结构引起A.酪氨酸的酚基B.苯丙氨酸的苯环C.色氨酸的吲哚环D.组氨酸的咪唑基(12)下列哪些是碱性氨基酸?A.组氨酸B.蛋氨酸C.精氨酸D.赖氨酸(13)关于肽键与肽的下列描述，哪些是正确的?A.肽键具有部分双键性质B.是核酸分子中的基本结构键C.含两个肽键的肽称三肽D.肽链水解下来的氨基酸称氨基酸线基(14)变性蛋白质的特性有A.溶解度显著下降B.生物学活性丧失C.易被蛋白酶水解D.凝固或沉淀3.名词解释(1)肽键 (2)多肽链 (3)肽键平面(4)蛋白质分子的一级结构 (5)亚基 (6)蛋白质的等电点4.填空题(1)多肽链是由许多氨基酸借＿＿＿＿＿键连接而成的链状化合物.多肽链中每一个氨基酸单位称为＿＿＿＿＿ .多肽链有两端,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(2)不同的氨基酸侧链具有不同的功能基团,如丝氨酸残基的＿＿＿＿＿基,半胱氨酸残基上的＿＿＿＿＿基,谷氨酸残基上的＿＿＿＿＿基,赖氨酸残基上的＿＿＿＿＿基等\.(3)维系蛋白质空间结构的键或作用力主要有＿＿＿, ＿＿＿ , ＿＿＿, ＿＿＿和＿＿＿＿.(4)常见的蛋白质沉淀剂有＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿、＿＿＿＿＿等 .(5)蛋白质按其组成可分为两大类,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.(6)使蛋白质成为稳定的亲水胶体,有两种因素,即＿＿＿＿＿和＿＿＿＿＿.5. 问答题(1)用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg,试计算100g大豆中含多少克蛋白质?(2)氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些?试举列说明之 .(3)简述蛋白质的一级,二级,三级和四级结构.(4)使蛋白质沉淀的方法有哪些?简述之.(5)何谓蛋白质的变性作用?有何实用意义.(6)写出蛋白质分子内的主键和次级键,简述其作用.(7)什么是蛋白质的两性电离?什么是蛋白质的等电点?某蛋白质的pI=5,现在pH=8.6的环境中,该蛋白质带什么电荷?在电场中向哪极移动?第一章蛋白质化学答案1.单项选择题：(1)D (2)B (3)C (4)D (5)D (6)E (7)D(8)E(9)C (10)C(11)E (12)A 13)C (14)D(15)C(16)A(17)B(18)E2.多项选择题：(1)A.B.C.(2)A.B.C.D.(3)B.D.(4)A.B.C.D.(5)A.B.C.D.(6)A.B.C.(7)A.B.C.(8)B.D.(9)B.D.(10)A.C. (11)A.B.C.(12)A.C.D.(13)A.C. (14)A.B.C.3.名词解释(1)肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键叫肽键。
生物化学(第三版,课后答案
20XX年考研第一章糖类解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. 解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．解：(a)Mr=0.5/(0.193×10-6)= 2.59×106(b)347×10-6×162/0.5=11.24%7．解：ΔG0= -RTln(c2/c1)=-8.314×300×ln(62.7/37.3)=-1.30 kJ /mol8．解：[0.3/(24×3600)]/0.45×10-9=7800残基/s9．经还原可生成山梨醇(D-葡萄醇)的单糖有哪些?[L-山梨糖;D-葡萄糖;L-古洛糖；D-果糖]10．解：麦芽糖(α型)：Glcα(1→4)Glc纤维二糖(β型)：Glcβ(1→4)Glc龙胆糖：Glcβ(1→6)Glc水苏糖：Galα(1→6)Galα(1→6)Glc(α1←→β2)Fru11．12．革兰氏阳性细菌和阴性细菌的细胞壁在化学组成上有什么异同?肽聚糖中的糖肽键和糖蛋白中的糖肽键是否有区别?答：肽聚糖：革兰氏阳性细菌和阴性细菌共有；磷壁酸：革兰氏阳性细菌特有；脂多糖：革兰氏阴性细菌特有。
生物化学(第三版)第九章 酶促反应动力学课后习题详细解答_ 复习重点
第九章酶促反应动力学提要酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。
它是以化学动力学为基础讨论底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。
化学动力学中在研究化学反应速率与反应无浓度的关系时，常分为一级反应、二级反应及零级反应。
研究证明，酶催化过正的第一步是生成酶-底物中间产物，Michaelis-Menten该呢举中间产物学说的理论推导出酶反应动力学方程式，即Km、Vmax、kcat、kcat/Km。
Km是酶的一个特征常数，以浓度为单位，Km有多种用途，通过直线作图法可以得到Km及Vmax。
Kcat称为催化常数，又叫做转换数（TN值），它的单位为s-1，kcat值越大，表示酶的催化速率越高。
kcat/Km常用来比较酶催化效率的参数。
酶促反应除了单底物反应外，最常见的为双底物反应，按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应，用动力学直线作图法可以区分。
酶促反应速率常受抑制剂影响，根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，将抑制作用分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。
根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制3类，可以分别推导出抑制作用的动力学方程。
竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除，其动力学常数Kˊm变大，Vmax不变；非竞争性抑制Km不变，Vˊmax变小；反竞争性抑制Kˊm及Vˊmax均变小。
通过动力学作图可以区分这3种类型的可逆抑制作用。
可逆抑制剂中最重要的是竞争性抑制，过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。
不可逆抑制剂中，最有意义的为专一性Ks型及kcat型不可逆抑制剂。
研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、酶的催化机制、阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。
温度、pH及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响，酶反应有最适温度及最适pH，要选择合适的激活剂。
在研究酶促反应速率及测定酶的活力时，都应选择酶的最适反应条件。
习题1.当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时，在Km和[S]之间有何关系？[Km=0.25[S]]解：根据米氏方程：V=Vmax[S]/(Km+[S])得：0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])Km=0.25[S]2.过氧化氢酶的Km值为2.5×10-2 mol/L，当底物过氧化氢浓度为100mol/L时，求在此浓度下，过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。
生物化学第三版课后习题答案
第一章1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。
提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
举例:略。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键;2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。
生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
3. 生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。
主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。
4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识别的概念及其意义。
提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。
分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。
黄卓烈《生物化学》课后习题答案
黄卓烈《生物化学》课后习题答案第一章绪论1．生命是生物化学?生物化学研究哪些内容?生物化学是以生物体为对象，从化学的观点研究生命本质的科学。
它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中的变化规律。
2．维系生物分子结构稳定的次级键有哪些?a 离子键b 氢键c 范德华力d 疏水相互作用e 位阻作用3．为什么说水是生命的基本介质?a．生物分子的合成需要有水的参与；b．生物体内有机物的代谢过程也会产生水；c．在细胞内水是各种有机物质和无机物质的介质；d．细胞与细胞之间充满水分，血液中也含有大量水分；ee．水分参与能量的传递；f．水有润滑作用．4．细胞中有哪些缓冲系统?a．碳酸氢盐系统 b．磷酸盐系统 c．蛋白质系统第二章核酸化学1．名词解释增色效应：DNA 由双链变成单链的变性过程会导致溶液紫外光吸收的增加，此现象称为增色效应。
减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少。
变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象被称为“减色效应”。
DNA 复性：变性 DNA 的两条链通过碱基配对重新形成双螺旋的过程称为复性分子杂交（hybridization）：不同来源的核酸链（ DNA 或 RNA ），根据它们的顺序互补性，在“退火”之后形成双螺旋的过程称为分子杂交。
回文结构（ palindrome）：回文序列指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基序列正读和反读都相同的双螺旋结构，即对称轴一侧的片段旋转180°后，与另一侧片段对称重复，是分布在两条链上的反向重复。
镜像结构：有些DNA区段的反向重复存在于一条链上，这种序列叫镜像重复Watson－Crick配对：A=T G=CHoogsteen配对：参与Watson－Crick碱基配对的核苷酸碱基还能形成一批额外的氢建，特别是在大沟里的功能基团，如一个质子化的C能和GC 碱基对中的G配对，T和 A＝T中的A配对，这些参与在三链DNA中形成氢键的位点叫Hoogsteen位置。
生物化学(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单多数糖类具有(CH2糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
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第九、 十章 氨基酸代谢和核苷酸代谢
一、课后习题
1.名词解释：转氨基作用、嘌呤核苷酸的从头合成、嘧啶核苷酸的补救合成。
2.试列表比较两种氨基甲酰磷酸合成酶。
3.给动物喂食15N标记的天冬氨酸，很快就有许多带标记的氨基酸出现，试解释此现象。
4.简述鸟氨酸循环的功能和特点。
5.简述PRPP在核苷酸合成代谢中的作用。
6.试述1分子天冬氨酸在肝脏测定氧化分解成水、CO2 和尿素的代谢过程中并计算可净生
成多少分子的ATP？
参考答案：
1.（1）是指在转氨酶的催化下，α-氨基酸的α-氨基转移到α-酮酸的酮基上，，使酮酸生
产相应的α-氨基酸，而原来的氨基酸失去氨基变成相应的α-酮酸。
（2）嘌呤核苷酸的合成是核糖与磷酸先合成磷酸核糖，然后逐步由谷氨酰胺、甘氨酸、一碳集团、CO2及天门冬氨酸掺入碳原子或氮原子形成嘧啶环，最后合成嘧啶核苷酸。
（3）尿嘧啶在尿核苷磷酸化酶催化下，可与核糖-1-磷酸结合成尿嘧啶核苷。
尿嘧啶核苷在ATP参与下，由尿核苷激酶催化，生产UMP。
尿嘧啶也可与PRPP作用生成UMP，此反应由尿核苷-5-磷酸焦磷酸酶催化。
2. 两种氨基甲酰磷酸合成酶（CPS）性质和功能的比较如下：
酶名称 存在位置 参与反应类型 激活剂参与 供氮氮源生理意义
CPS-1 肝脏线粒
体
参与尿素合成 需N-乙酰谷氨
酸（AGA）和Mg2+
参与
游离NH3活性作为肝细胞
分化程度指标
CPS-2 真核细胞
胞质 参与嘧啶核苷
酸的从头合成
不需AGA激活 谷氨酰胺活性作为细胞增
殖程度指标
3. 机体中存在谷草转氨酶和谷丙转氨酶，天冬氨酸通过联合脱氨基作用和转氨基到其他
α-酮酸，从而生成对应得氨基酸。
4. 特点：（1）肝脏中合成尿素；（2）能量消耗3个ATP；（4个高能键）；（3）尿素中各原子
的来源（酰基——CO2、氨基——一个游离的NH3、一个来自Asp）；（4）尿素循环中的限速酶——氨基甲酰磷酸合成酶І。
5. PRPP在核苷酸合成代谢中的作用具有重要作用.(1)在嘌呤核苷酸的从头合成途径中具有
起始引物的作用；在补救途径中， 可以PRPP和嘌呤碱基为原料合成嘌呤核苷酸。
（2）在嘧啶核苷酸的从头合成途径中，PRPP虽然不具有引物作用，但作为中间反应原料参与嘧啶核苷酸的合成；补救途径中，可以PRPP和嘧啶碱基为原料合成嘧啶核苷酸。
6. Asp的完全氧化和尿素代谢净能量分析:首先1molAsp通过联合脱氨基和转氨作用，生成
1mol草酰乙酸和1molNADH；草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的作用下生成磷酸烯醇
式丙酮酸（消耗1molGTP）；磷酸烯醇式丙酮酸再在丙酮酸激酶的作用下生成丙酮酸（生成1molATP）；丙酮酸进入TCA循环。
尿素合成中消耗3molATP（4mol高能键）。
所以径能量为：2.5 -1 + 1 + 2.5 + 10 -3 =12mol ATP。
二、补充习题
（一） 名词解释
1.联合脱氨作用； 2 鸟氨酸循环； 3.转氨基作用；
（二）分析与计算
1.简述体内联合脱氨基作用的特点和意义。
2.在氨基酸的生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中间物有关？哪些氨基酸与糖酵解和戊糖磷酸途径有直接联系？
3.糖和氨基酸与核苷酸代谢有何联系？
参考答案
（一）名词解释
1.氨基酸的α-氨基通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸分子上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下，重新生成α-酮戊二酸并释放出氨。
这种将转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶的氧化脱氨作用结合起来的脱氨方式称为联合脱氨作用。
2.氨、CO2合成氨基甲酰磷酸后，与鸟氨酸结合生成瓜氨酸，再与另一分子氨生成精氨酸，随后在精氨酸酶催化下水解生成尿素并重新释放出鸟氨酸。
机体利用氨基酸代谢产生的氨和CO2合成尿素，解除氨毒的这种过程称为是尿素循环。
在尿素循环中，由于鸟氨酸可循环利用，因此尿素循环又称为鸟氨酸循环。
3.在转氨酶作用下，一种α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，生成新的α-氨基酸，原来的α-氨基酸则转变成新的α-酮酸。
这种转氨酶催化的氨基在α-氨基酸和α-酮酸之间转移的过程称为转氨基作用。
（二）分析与计算
1.联合脱氨基有两个途径，一是氨基酸的α-氨基先通过转氨基作用转移到α-酮戊二酸，生成相应的α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸的同时释放氨。
二是嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用。
因为大部分氨基酸不能直接氧化脱去氨基，而只有转氨基作用是普遍存的在，但转氨基作用并没有最终脱掉氨基，所以体内通过联合脱氨基作用，使得蛋白质降解的所有氨基酸都可以脱氨基生成氨，满足机体脱氨基的需要。
2.三羧酸循环的中间体α-酮戊二酸可为谷氨酸族氨基酸提供骨架原子，包括谷氨酸、谷氨酰胺、鸟氨酸、精氨酸；中间体草酰乙酸可为天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸提供骨架原子。
糖酵解中的中间体丙酮酸和甘油酸-3-磷酸是丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甘氨酸、半胱氨酸碳骨架的来源。
糖酵解中的磷酸烯醇式丙酮酸和戊糖磷酸途径中的赤鲜糖-4-磷酸是植物、微生物体内合成苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸碳骨架的直接来源；戊糖磷酸途径生成的核糖-5-磷酸是组氨酸合成的重要前体。
3.糖代谢提供了核苷酸生物合成的糖基。
磷酸戊糖途径产生的5-磷酸核糖在磷酸核糖焦磷酸激酶的作用下形成磷酸核糖焦磷酸（PRPP），它是嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸糖基的供体。
碱基的合成主要由氨基酸提供氮源和碳源，而且氨基酸衍生的一碳单位也为碱基合成提供碳源。
具体讲，嘌呤环1位N由天冬氨酸提供，2位、8位C由一碳单位提供，3位、9位N由谷氨酰胺提供，4位、5位C 和7位N由甘氨酸提供，6位由CO2提供。
嘧啶环则是由谷氨酰胺提供第3位N，CO2提供2位C，天冬氨酸提供了剩余C、N原子。