第2章 蛋白质结构与功能
蛋白质的结构与功能
三、氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点： (1) 氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子形式存在 ①晶体溶点高 → 离子晶格，不是分子晶格。 ②不溶于非极性溶剂 →极性分子 ③介电常数高→ 水溶液中的氨基酸是极性分子。 (2) 氨基酸的两性解离和酸碱滴定曲线 HA → A- + H+ pH=pKa/ +Log[A-]／[HA] pKa/ 就是HA50%解离（[碱] = [酸]）时溶液的pH值， Ka/就是此时溶液的[H+] 当HA50%解离时，溶液的pH值等于pKa/ pH = pKa/ 时，[碱] = [酸]（50%解离） pH > pKa/ 时，[碱] > [酸]（＞50%解离） pH < pKa/ 时， [酸] > [碱]（＜50%解离）
蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链
原子局部的空间结构，但不包括与其他肽
段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋
白质二级结构的主要化学键是氢键。
酰胺平面（肽平面） 1. 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上 的未共用电子对发生“电子共振”，使肽 键具有部分双键的性质，不能自由旋转。 2. 与肽键相连的六个原子构成刚性平面 结构，称为肽单元或肽键平面。但由于 α - 碳原子与其他原子之间均形成单键， 因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
氨基酸的光吸收性 Tyr、Phe、Trp的 R基含有共轭双键， 在220-300nm近紫外 区有吸收。 λ（nm） ε Tyr 275 1.4×103 Phe 257 2.0×102 Trp 280 5.6×103
3．氨基酸的化学反应
（1）氨基参与的反应
与亚硝酸反应（Van Slyke 法测定氨基酸） Sanger 反应 ：2.4一二硝基氟苯（DNFB） Edman反应：苯异硫氰酸酯，PITC 生成西佛碱的反应（Schiff）：西佛碱是某 些酶促反应的中间产物（如转氨基反应的中 间产物）。 甲醛反应
蛋白质的结构与功能(2)
二、组成蛋白质的基本单位——氨基酸 1、氨基酸的命名： 系统命名法 俗称
α
α
2、氨基酸的结构特点： ❖氨基酸的通式
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋 白质的氨基酸仅有20种。
除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；
主要化学键： 疏水作用力、 离子键、 氢键、 van der Waals力
等。
四、蛋白质的四级结构
概念：蛋白质分子中各亚 基的空间排布及相互作用。
蛋白质的亚基 (subunit)： 参与构成蛋白质四级结构 的、每条具有三级结构的 多肽链。
主要化学键：疏水作用力， 氢键和离子键
蛋白质结构中应注意的问题： 由一条多肽链形成的蛋白质其最高级结构为三级，具有三
-折叠(-pleated sheet) ①多肽链呈伸展状态，肽键平面沿长轴折叠呈锯齿状，两平
面间夹角为110°，R基交替地伸向锯齿状结构的上下方。
②若干肽段互 相靠拢，平行 排列，通过氢 键连接。氢键 的方向与长轴 垂直。
③若两条肽段走向一致（N端、C端方向相同），称为平行式； 反之，称之为反平行式，反向更稳定。
正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。在某种未知蛋白质的作 用下可转变成β-折叠的PrPsc，从而致病。
第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化
一、蛋白质的理化性质 1、蛋白质的两性解离与等电点 蛋白质的两性解离 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链
中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷 或正电荷的基团。
变性蛋白质的特点： 生物学活性丧失 溶解度降低，易于沉淀 粘度增加，结晶能力消失 易被蛋白酶水解
生物化学(本科)第二章 蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案
生物化学（本科）第二章蛋白质的结构与功能随堂练习与参考答案第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的结构第三节蛋白质的结构与理化性质之间的关系第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的分类第六节血浆蛋白质1. (单选题)测得某一蛋白质溶液N元素的含量为4 g/L，则该溶液中蛋白质含量约为A．16 g/LB．20 g/LC．25 g/LD．30 g/LE．40 g/L参考答案：C2. (单选题)组成蛋白质的氨基酸基本上属于A．L-β-氨基酸B．D-β-氨基酸C．L-α-氨基酸D．D-α-氨基酸E．L、D-α-氨基酸参考答案：C3. (单选题)属于碱性氨基酸的是A．精氨酸B．赖氨酸C．组氨酸D．A+BE．A+B+C参考答案：E4. (单选题)下列有关肽的叙述，错误的是A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B．组成肽的氨基酸分子都不完整C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质E．根据N末端数目，可得知蛋白质的亚基数参考答案：E5. (单选题)维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A．盐键B．二硫键C．肽键D．疏水键E．氢键参考答案：E6. (单选题)蛋白质α-螺旋的特点有A．多为左手螺旋B．螺旋方向与长轴垂直C．氨基酸侧链伸向螺旋外侧D．肽键平面充分伸展E．靠盐键维系稳定性参考答案：C7. (单选题)有关蛋白质三级结构的描述，错误的是A．具有三级结构的多肽链都有生物学活性B．亲水基团多位于三级结构的表面C．三级结构的稳定性由次级键维系D．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果参考答案：A8. (单选题)关于蛋白质亚基的描述，正确的是A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．两条以上多肽链卷曲成二级结构C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D．每个亚基都有各自的三级结构E．以上都不正确参考答案：D9. (单选题)蛋白质的空间构象主要取决于A．肽链氨基酸的序列B．α-螺旋和β-折叠C．肽链中的氨基酸侧链D．肽链中的肽键E．肽链中的二硫键位置参考答案：A10. (单选题)蛋白质溶液的稳定因素是A．蛋白质溶液有分子扩散现象B．蛋白质在溶液中有布朗运动C．蛋白质分子在溶液中带有水化膜和同种电荷D．蛋白质溶液的粘度大E．蛋白质分子在溶液中带电荷参考答案：C11. (单选题)蛋白质变性时伴随的结构变化是A．肽链的断裂B．氨基酸残基的化学修饰C．一些侧链基团的暴露D．二硫键的打开E．以上选项均不是参考答案：C12. (单选题)绝大多数血浆蛋白质的合成场所是B．肾脏C．肝脏D．脾脏E．肌肉参考答案：C13. (多选题)谷胱甘肽A．是体内的还原型物质B．含有两个特殊的肽键C．其功能基团是疏基D．为三肽E．是体内的氧化型物质参考答案：ACD14. (多选题)空间构象包括A．β-折叠B．结构域C．亚基E．氨基酸残基的排列顺序参考答案：ABCD15. (多选题)蛋白质结构域A．都有特定的功能B．为折叠得较为紧密的区域C．属于三级结构D．存在于每一种蛋白质中E．属于四级结构参考答案：ABC16. (多选题)蛋白质变性A．由肽键断裂而引起B．都是不可逆的C．可使其生物活性丧失D．可增加其溶解度E．构象被破坏参考答案：CE17. (多选题)蛋白质三级结构A．存在于每个天然蛋白质分子中B．是指局部肽段空间构象C．包括模体结构D．属于高级结构E．包括结构域参考答案：CDE18. (多选题)血浆白蛋白的功能有A．维持胶体渗透压B．维持血浆的正常pH值C．运输某些物质，尤其是脂溶性物质D．营养作用E．抵抗外来入侵参考答案：ABCD如有侵权请联系告知删除，感谢你们的配合！。
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学蛋白质结构与功能
生物化学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中必不可少的一类有机分子，它们在生命活动中担当着关键的角色。
蛋白质的结构与功能密不可分，只有了解其结构，才能深入理解其功能。
本文将介绍蛋白质的结构层次和功能，并探讨二者之间的关系。
一、一级结构——氨基酸序列蛋白质的结构层次可以从氨基酸序列开始。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接在一起。
不同的氨基酸组合而成的序列决定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质家族中，氨基酸序列可以有很大的变化，导致不同结构和功能的蛋白质的形成。
二、二级结构——α-螺旋和β-折叠在氨基酸序列中存在着两种常见的二级结构：α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键相互作用形成的螺旋形结构，具有稳定性和韧性。
β-折叠是由氢键相互作用形成的平行或反平行的链状结构，具有稳定性和刚性。
不同氨基酸序列所形成的二级结构会决定蛋白质在空间立体结构中的排列方式。
三、三级结构——立体构象蛋白质的三级结构是指氨基酸序列在空间中的立体构象。
它的形成受到氢键、离子键、范德华力等多种相互作用力的调控。
蛋白质的三级结构决定了其最终的立体构象，从而影响其功能的表现。
不同的蛋白质通过三级结构的差异来实现其特定的功能，如酶的催化作用、抗体的识别能力等。
四、四级结构——多肽链聚合体在某些情况下，多个蛋白质可以相互结合形成一个更大的功能单位，这种现象被称为四级结构。
例如，红血球中的血红蛋白就是由四个亚单位组成的。
四级结构的形成使得蛋白质的功能更加多样化和复杂化。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
蛋白质的特定结构决定了其特定的功能，而功能的表现也要依赖于蛋白质的特定结构。
举例来说，酶作为一类具有催化作用的蛋白质，其特定的结构使得它可以与底物结合，并通过催化反应来转化底物。
同样，抗体作为一种免疫分子，其特定的结构允许它与抗原结合，并发挥识别和中和作用。
总结起来，蛋白质的结构与功能密不可分。
深入了解蛋白质的结构层次，有助于我们更好地理解其功能的表现。
蛋白质结构与功能习题
第二章蛋白质的结构与功能复习测试（一）名词解释1.肽键2. 结构域3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（二）选择题A型题：1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是：A. 胱氨酸B. 谷氨酸C. 瓜氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸：A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸3.下列氨基酸中哪种氨基酸无L型与D型氨基酸之分：A. 丙氨酸B. 甘氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有：A. 8 种B. 61 种C. 12 种D. 20 种E. 64 种5. 测定 100克生物样品中氮含量是 2 克，该样品中蛋白质含量大约为：A. 6.25%B. 12.5%C. 1%D. 2%E. 20%6.蛋白质分子中的肽键：A.是一个氨基酸的a -氨基和另一个氨基酸的a -羧基形成的B.是由谷氨酸的丫 -羧基与另一个氨基酸的a -氨基形成的C.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D.是由赖氨酸的£-氨基与另一分子氨基酸的a -羧基形成的E.以上都不是7.多肽链中主链骨架的组成是A.- CNCCNCNCCNCNCCNC-B. - CCHNOCCHNOCCHNOC-C.- CCONHCCONHCCONHC-D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8.蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况：A.氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形态和大小D.氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键9.维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是：A.盐键B. 氢键C. 疏水键D. 二硫键E. 肽键10.蛋白质分子中a -螺旋构象的特点是：A.肽键平面充分伸展B. 靠盐键维持稳定C. 螺旋方向与长轴垂直D. 多为左手螺旋E. 以上都不是11.下列哪种结构不属于蛋白质二级结构：A. a -螺旋B. 双螺旋C. B -片层D. B -转角E. 不规则卷曲12.维持蛋白质分子中a -螺旋稳定的主要化学键是：A.肽键B. 氢键C. 疏水作用D. 二硫键E. 范德华力13.主链骨架以180°返回折叠，在连续的4个氨基酸中第一个残基的 C= O与第四个残基的N=H可形成氢键的是：A. a -螺旋B. B -折叠C.无规卷曲D. B -转角E.以上都不是14.关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是：A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团多聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15.维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A. 二硫键B. 盐键C. 氢键D. 范德华力E. 疏水作用16.维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是：A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键17.具有四级结构的蛋白质分子中，亚基间不存在的化学键是：A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构：A. 核糖核酸酶B. 胰蛋白酶C. 乳酸脱氢酶D. 胰岛素E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构：A. 一定有多个相同的亚基B. 一定有种类相同，而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基D. 一定有种类不同，而数目相同的亚基E. 亚基的种类，数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现：A.只有一个自由的a - 氨基和一个自由的a - 羧基B.只有自由的a -氨基，没有自由的a -羧基C.只有自由的a - 羧基，没有自由的a -氨基D.既无自由的a - 氨基，也无自由的a - 羧基E.有一个以上的自由的a -氨基和a -羧基21. 蛋白质的 pI 是指：A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pHE. 以上都不是22.处于等电点的蛋白质：A. 分子不带电荷B. 分子带电荷最多C. 分子易变性、a1、a2、B、Y B、Y 、a2、a 1、 AA. 大量氨基酸游离出来B.D. 一级结构破坏E.29. 蛋白质变性是由于：A. 蛋白质一级结构破坏B.大量肽碎片游离出来 C. 等电点变为零空间结构改变蛋白质亚基的解聚 C. 蛋白质空间结构破坏蛋白质水解D. 易被蛋白酶水解E. 溶解度增加23.已知某蛋白质的等电点为6.8，电泳液的pH为8.6，该蛋白质的电泳方向是:A. 向正极移动B. 向负极移动C. 不能确定D. 不动E. 以上都不对24.将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则：A.可使蛋白质稳定性增加B.可使蛋白质表面的净电荷不变C.可使蛋白质表面的净电荷增加D.可使蛋白质表面的净电荷减少E.以上都不对25.已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质，A的等电点为6.8，B的等电点为7.8，用电泳法进行分离，如果电泳液的pH值为8.6贝A.蛋白质A向正极移动，B向负极移动B.蛋白质A向负极移动，B向正极移动C.蛋白质A和B都向负极移动，A移动的速度快D.蛋白质A和B都向正极移动，A移动的速度快E.蛋白质A和B都向正极移动，B移动的速度快26.当蛋白质带正电荷时，其溶液的 pH：A. 大于 7.4B. 小于 7.4C. 等于等电点D. 大于等电点E. 小于等电点27.在 pH8.6 的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳，可把血清蛋白质分为 5条带，从负极数起它们的顺序是：A. a 1 > a 2 > B、Y、AB. AC. 丫、B、a2、a i、AD.E. A 、Y 、B 、a 2 、a 1、28.蛋白质变性后将会产生下列后果：30.下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的：A. 蛋白质的空间构象受到破坏B. 失去原有生物学活性C. 溶解度增大D. 易受蛋白水解酶水解E. 粘度增加31.关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的：A. 分子内部非共价键断裂B. 天然构象被破坏C. 生物活性丧失D. 肽键断裂，一级结构被破坏E. 失去水膜易于沉降32.关于蛋白质变性叙述正确的是：A. 只是四级结构破坏，亚基的解聚B.蛋白质结构的完全破坏，肽键断裂C.蛋白质分子内部的疏水基团暴露，一定发生沉降D.蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降，沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降，但不一定沉降；而沉降的蛋白质一定变性33.变性蛋白质的主要特点是：A. 不易被胃蛋白酶水解B. 粘度下降C. 溶解度增加D. 颜色反应减弱E. 原有的生物活性丧失34.蛋白质变性时，被B -巯基乙醇断开的化学键是：A. 肽键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 盐键35.蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是：A. 丝氨酸上的羟基B. 苯丙氨酸的苯环C. 色氨酸的吲哚环D. 半胱氨酸的巯基E. 肽键36.有关蛋白质特性的描述错误的是：A.溶液的pH调节到蛋白质等电点时，蛋白质容易沉降B.盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷，蛋白质沉降C.蛋白质变性后，由于疏水基团暴露，水化膜被破坏，一定发生沉降D.蛋白质不能透过半透膜，所以可用透折的方法将小分子杂质除去E.在同一 pH溶液，由于各种蛋白质pl不同，故可用电泳将其分离纯化37.蛋白质沉淀、变性和凝固的关系，下面叙述正确的是：A. 变性蛋白一定凝固B. 蛋白质凝固后一定变性C. 蛋白质沉淀后必然变性D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是：A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 白蛋白D. 脂蛋白E. 色蛋白B型题：A. 赖氨酸B. 半胱氨酸C. 谷氨酸D. 脯氨酸E. 亮氨酸1.碱性氨基酸是：2.含巯基的氨基酸是：3.酸性氨基酸是：4.亚氨基酸是：5.含非极性侧链氨基酸的是：A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构6.是多肽链中氨基酸的排列顺序：7.是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置：8.是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用：9.是主链原子的局部空间排布：A. 蛋白质的等电点B. 蛋白质沉淀C. 蛋白质的结构域D. 蛋白质的四级结构E.蛋白质变性10.蛋白质分子所带电荷相等时的溶液 pH值是：11.蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物活性称为：12.蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为：A.亚基B. B -转角C. a -螺旋D.三股螺旋E. B -折叠13.只存在于具有四级结构的蛋白质中的是：14. a -角蛋白中含量很多的是：15.天然蚕丝中蛋白含量很多的是：16.在脯氨酸残基处结构被破坏的是：17.氢键与长轴接近垂直的是：18.氢键与长轴接近平行的是：A. 四级结构形成B. 四级结构破坏C. 一级结构破坏D.一级结构形成E. 二、三级结构破坏19.亚基聚合时出现：20.亚基解聚时出现：21.蛋白质变性时出现：22.蛋白质水解时出现：23.人工合成多肽时出现：A. 0.9%NaClB. 常温乙醇C. 稀酸加热D. 加热煮沸E. 高浓度硫酸铵24.蛋白质既变性又沉淀：25.蛋白质既不变性又不沉淀：26.蛋白质沉淀但不变性：27.蛋白质变性但不沉淀：28.蛋白质凝固：A. 氧化还原作用B. 表面电荷与水化膜C. 一级结构和空间结构D. 紫红色E.紫蓝色29.还原型谷胱甘肽具有的功能是：30.蛋白质胶体溶液稳定的因素是：31.与蛋白质功能活性有关的主要因素是：32.蛋白质与双缩脲试剂反应呈：33.蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈：三）问答题1.何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2.蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3.举例说明一级结构决定构象。
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
第二章蛋白质的结构与功能
一,氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有300余种, 300余种, 20种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 , 氨基酸(甘氨酸除外) 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外).
目录
(一) 氨基酸的一般结构 一
COO
+
H CH3 R
H
目录
(三)β-转角
β-转角
(四)无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构. 分肽链结构.
目录
(五)模体是具有特殊功能的超二级结构 模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中, 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具 有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 有二级结构的肽段,在空间上相互接近, 个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 超二级结构 二级结构组合形式有3 二级结构组合形式有3种:αα,βαβ,ββ . αα,βαβ,
第2章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键 通过肽键(peptide bond)相连 通过肽键 相连 形成的高分子含氮化合物. 形成的高分子含氮化合物.
目录
二个或三个具有二级结构的肽段, 二个或三个具有二级结构的肽段,在空间 上相互接近,形成一个特殊的空间构象, 上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为 模体(motif) . 模体 模体是具有特殊功能的超二级结构. 模体是具有特殊功能的超二级结构.
生物人教版必修1课件：第2章 第2节 第2课时 蛋白质的结构与功能
答案：(1)氨基酸种类和排列顺序 (2)氨基 酸的种类、数量、排列顺序不同 (3)1 1 肽 链两端 (4)49 (5)调节 免疫 运输 570 (6)多样性 蛋白质分子具有多种功能
•不习惯读书进修的人，常会自满于现状，觉得没有什么事情需要学习，于是他们不进则退2022年4月13日星期三2022/4/132022/4/132022/4/13 •读书，永远不恨其晚。晚比永远不读强。2022年4月2022/4/132022/4/132022/4/134/13/2022 •正确的略读可使人用很少的时间接触大量的文献，并挑选出有意义的部分。2022/4/132022/4/13April 13, 2022 •书籍是屹立在时间的汪洋大海，试从蛋白质的功能角度分析原因。
提示：营养不良导致蛋白质摄入不足，影 响血红蛋白和抗体的合成。血红蛋白具有运输 O2 的功能，抗体具有免疫功能。
[特别提醒] 蛋白质的盐析和变性的区别 (1)盐析：鸡蛋清中加入食盐溶液看到白色 絮状物，加水后白色絮状物消失。盐析属于物 理变化。 (2)变性：高温、过酸、过碱或在重金属离 子的作用下，蛋白质的分子结构变得伸展、松 散，失去活性。变性属于化学变化。
(6)这些实例说明蛋白质的分子结构具有 ____，这种结构特点决定了___________。
解析：(1)虽然①②③的氨基酸数目相同，但其 种类和排列顺序未必相同，因此形成的多肽结 构不同，生理功能各异。(2)结构的特异性决定 了功能的专一性，就③与④、⑤与⑥而言，均 为肽类物质，其结构的差异是由氨基酸的种 类、数量、排列顺序不同导致的。(3)从氨基酸 脱水缩合生成多肽的过程可知，肽链为开链式 结构，其两端各游离着一个氨基和一个羧基。
解析：蛋白质的多样性可以从氨基酸和肽 链两个角度来分析。氨基酸的种类、数目、排 列顺序和肽链的空间结构不同都会导致蛋白 质的结构不相同。D 项最符合。
第二章蛋白质的结构与功能
50
毛细血管的p(O2)约 为30 torr，肌红蛋白
Mb很快被饱和，代
谢活跃的细胞线粒体
80
p(O2)约1 torr（此 氧压下Mb约为25%
饱和），当肌肉收缩
引起线粒体氧压下降
23
24
蛋白质空间结构稳定的因素
主要是一些弱的相互作用或称非共价键， 包括静电相互作用（主要是盐键和范德 华力）、氢键、疏水作用。 共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方 面也起着重要作用。
25
26
蛋白质的变性与复性
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫 外线照射、高压和表面张力等）或化学因素 （如有机溶剂、脲素、盐酸胍、酸、碱等）的 影响时，生物活性丧失，一些侧链基团暴露溶 解度降低，粘度增加，旋光和紫外吸收变化以 及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称 为蛋白质变性。其实质为蛋白质分子中的次级 键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键 的破裂，一级结构保持完好。
16
纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可 溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹 性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包 括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它 们是球状蛋白质的长向聚集体。
17
3、球状蛋白质与三级结构
氧通过血红蛋白从肺部转运到组织毛细 血管，然后从毛细血管扩散到组织中并 被肌红蛋白结合，肌红蛋白刺激O2迅速 扩散，氧化过程产生的CO2通过该转运 系统从肺部排出。
34
肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白的分子十分致密结实，含亲水 侧链的氨基酸残基几乎全分布于分子外 表面，而含疏水侧链的氨基酸残基几乎 都被埋在分子内部。 肌红蛋白由一条含153个氨基酸残基的多 肽链和一个辅基血红素构成。肌红蛋白 分子中多肽主链由长短不等的8段α螺旋 组成。分子中80%的残基处于α螺旋区 内。8段螺旋分别命名为A、B、C、D、 E、F、G、H。
《生物化学简明教程》第四版-第二章蛋白质
1）与茚三酮的反应
❖ 氨基酸与水合茚三酮共热，发生氧 化脱氨反应，生成NH3与酮酸。水合 茚三酮变为还原型茚三酮。
❖ 加热过程中酮酸裂解，放出CO2， 自身变为少一个碳的醛。水合茚三 酮变为还原型茚三酮。
❖ NH3与水合茚三酮及还原型茚三酮脱 水缩合，生成蓝紫色化合物。
脯氨酸与茚三酮反应的产物：
苏氨酸(a-氨基-b-羟基丁酸)* Threonine
半胱氨酸(a-氨基-b-巯基丙酸) Cysteine
酪氨酸(a-氨基-β-对羟苯基丙酸) Tyrosine
天冬氨酸(a-氨基丁二酸) Aspartic acid
谷氨酸(a-氨基戊二酸) Glutamic acid
赖氨酸(a,w-二氨基己酸)* Lysine
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3 基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷 为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的 等电点（pI）。
（当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的 α-氨基，α-羧基是可以离子化的。）
解离原则：
举列 ：计算丙氨酸的等电点
推导过程
N+H3 OH-
H3C C COOH
N+H3 H3C C COO- + H+
H
H
Ala+
Ala
N+H3
NH2
OH-
H3C C COO-
H3C C COO- + H+
H
H
Ala
Ala-
K’1=
[ Ala ] [H+] [Ala+]
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释1肽单元2模序3蛋白变性
第二章蛋白质的结构与功能一．名词解释:1. 肽单元2. 模序3. 蛋白变性4. 谷胱甘肽5. β-折叠6. 分子伴侣7. 蛋白质的四级结构8. 结构域9. 蛋白质等电点10. α-螺旋11. 变构效应12. 蛋白质三级结构13. 肽键二.填空:1．人体蛋白质的基本组成单位为___________，组成蛋白质的氨基酸共有___________种。
2．根据其侧链的结构和理化性质，氨基酸可分成_________，_________，________和_________四类。
3．组成人体蛋白质的氨基酸均属于__________，除_________外。
4．在______nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有__________和__________。
5．许多氨基酸通过________键，逐一连接而成__________。
6．多肽链中氨基酸的________称为一级结构，主要化学键为__________。
7．谷胱甘肽的第一个肽键由________羧基与半胱氨酸的氨基组成，其主要功能基团为________。
8．蛋白质二级结构是指________的相对空间位置，并_________氨基酸残基侧链的构象。
9．体内有生物活性的蛋白质至少具备__________结构，有的还有__________结构。
10．由于肽单元上_________原子所连的二个单键的__________，决定了两个相邻肽单元平面的相对空间位置。
11．α-螺旋的主链绕_______作有规律的螺旋式上升，走向为________方向，即所谓的_________螺旋。
12. 蛋白质变性主要是其_________结构遭到破坏，而其_________结构仍可完好无损。
13．蛋白质空间构象的正确形成，除_________为决定因素外，还需一类称为________的蛋白质参与。
14．血红蛋白是含有_________辅基的蛋白质，其中的________离子可结合1分子O2。
蛋白质结构与功能(3)
蛋白质的二级结构---转角在蛋白质中普 遍存在（几乎占球蛋白的1/3，位于球蛋 白的表面，Gly,Pro常出现）
常见的二级结构都有典型的键角和氨基酸
10
成分（只有Gly常被发现）
11
Hale Waihona Puke 蛋白质三级结构：1．绝大部分球蛋白既含α-螺旋，也含β-折叠结构。 2．残基侧链所处位置由其极性决定：
16
球蛋白结构的多样性决定了其功能的多样性（酶， 运输蛋白，调节蛋白，免疫蛋白等）
多种球蛋白的分析揭示其共同的结构模式（超二级 结构，结构域，a-a转角， β- a- β环， β- 桶）
β-
蛋白质四级结构有简单的二聚体，也有大的复合体 （寡聚体，多聚体，TMV）
17
蛋白质变性与折叠
• 蛋白质结构改变导致功能丧失 • 氨基酸序列决定蛋白质空间结构 • 多肽链的折叠是一个渐进的过程 • 某些蛋白质的折叠需要协助（分子伴侣，热激蛋
·非极性残基Val、Leu、Ile、Met、Phe常位于蛋白质 内部，形成疏水性内核；
·带电荷极性残基Arg、His、Lys、Asp、Glu常位于蛋 白质分子表面；
·不带电荷的极性基团Ser、Thr、Asn、Gly、Tyr、Trp 常位于蛋白质分子表面（位于分子内部时与其他基 团形成氢键）。
12
1.什么是传统机械按键设计？
• The End
26
21
蛋白质工程
• 从DNA入手，改变基因，定做新的蛋白质的技术。 这一新技术综合运用蛋白质的三维结构、结构与 功能的详细信息，重组DNA 技术，用定位突变基 因的方法直接修饰或人工合成基因，有目的地按 照设计来改变蛋白质分子中任何一个氨基酸残基 或结构区域，从而定向地改造蛋白质的性质，使 其具有人们所希望的性能的新型蛋白质，或者创 造自然界不存在的性质独特的蛋白质。（见下图）
第2章第4节蛋白质是生命活动的主要承担者
第2章第4节蛋白质是生命活动的主要承担者一、单选题1．下列有关蛋白质结构和功能的叙述，正确的是（）A．某些蛋白质能够调节人体的生长发育B．组成蛋白质的氨基酸是由C、H、O、N、P五种元素构成的C．蛋白质是由2条或2条以上的多肽链经过盘曲、折叠而形成的D．毛巾、口罩要经常用开水煮，目的是使病原体蛋白质的肽键发生断裂【答案】A【解析】【分析】蛋白质是生命活动的主要承担者，蛋白质的结构多样，在细胞中承担的功能也多样，比如有的蛋白质具有信息传递，能够调节机体的生命活动，如胰岛素。
【详解】A、生长激素能促进生长，化学本质是蛋白质，因此某些蛋白质能够调节人体的生长发育，A正确；B、组成蛋白质的氨基酸是由C、H、O、N四种元素构成的，没有P元素，B错误；C、蛋白质是由1条或1条以上的多肽链经过盘曲、折叠而形成的，C错误；D、毛巾、口罩要经常用开水煮，目的是使病原体蛋白质的空间结构发生改变，肽键不会断裂，D错误；故选A。
2．请判断下列几则广告用语，有几条在科学性上存在明显的错误（）①这种食品由纯天然谷物制成，不含任何糖类，糖尿病患者也可放心大量食用②这种饮料含有多种无机盐，能有效补充人体运动时消耗的能量③“XX牌”鱼肝油，含有丰富的维生素D，有助于宝宝骨骼健康④这种营养品含有人体所需的全部21种必需氨基酸A．1条B．2条C．3条D．4条【答案】C【解析】【分析】1、组成人体蛋白质的氨基酸有21种，其中有8种是人体细胞不能合成的，它们是赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋(甲硫)氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸，这些氨基酸必须从外界环境中获取，因此，被称为必需氨基酸。
2、粮食作物玉米、小麦、水稻的种子中含有丰富的淀粉，淀粉还大量存在于马铃薯、山药、甘薯等植物变态的茎或根以及一些植物的果实中。
人体摄入的淀粉，必须经过消化分解成葡萄糖，才能被细胞吸收利用。
3、维生素D本质是脂质中的固醇，能有效地促进人和动物肠道对钙和磷的吸收。
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球蛋白结构的多样性决定了其功能的多样性（酶， 运输蛋白，调节蛋白，免疫蛋白等） 多种球蛋白的分析揭示其共同的结构模式（超二级 结构，结构域，a-a转角， β- a- β环， β- 桶）
β-
蛋白质四级结构有简单的二聚体，也有大的复合体 （寡聚体，多聚体，TMV）
蛋白质变性与折叠
• • • • 蛋白质结构改变导致功能丧失 氨基酸序列决定蛋白质空间结构 多肽链的折叠是一个渐进的过程 某些蛋白质的折叠需要协助（分子伴侣，热激蛋 白家族Hsp70）
蛋白质的二级结构-----螺旋
蛋白质的二级结构---折叠
使多肽链折叠形成片层结构
为什么蚕丝和蜘蛛网的丝心蛋白中Gly， Ala较多？
蛋白质的二级结构---转角在蛋白质中普 遍存在（几乎占球蛋白的1/3，位于球蛋 白的表面，Gly,Pro常出现）
常见的二级结构都有典型的键角和氨基酸 成分（只有Gly常被发现）
蛋白质工程的研究方法与策略
• • 将某些蛋白质的部分功能进行分解和重组，获得 单一或符合功能的新的蛋白质。如人鼠嵌合抗体。 在目的条件中，对随机诱变基因库进行定向的筛 选和选择。如在高温和高pH下，筛选出耐热和 耐碱地枯草杆菌蛋白酶。 用蛋白质工程方法研究和阐明蛋白质“结构与功 能”的关系。 在对一个蛋白质的“结构与功能”关系深入理解 的基础上，通过严格的分子设计，把它定向改造 成一个具有预期的新的特性的蛋白质。
蛋白质三级结构：
1．绝大部分球蛋白既含α-螺旋，也含β-折叠结构。 2．残基侧链所处位置由其极性决定： ·非极性残基Val、Leu、Ile、Met、Phe常位于蛋白 质内部，形成疏水性内核； ·带电荷极性残基Arg、His、Lys、Asp、Glu常位 于蛋白质分子表面； ·不带电荷的极性基团Ser、Thr、Asn、Gly、Tyr、 Trp常位于蛋白质分子表面（位于分子内部时与其他 基团形成氢键）。
蛋白质工程
• 从DNA入手，改变基因，定做新的蛋白质的技术。 这一新技术综合运用蛋白质的三维结构、结构与 功能的详细信息，重组DNA 技术，用定位突变基 因的方法直接修饰或人工合成基因，有目的地按 照设计来改变蛋白质分子中任何一个氨基酸残基 或结构区域，从而定向地改造蛋白质的性质，使 其具有人们所希望的性能的新型蛋白质，或者创 造自然界不存在的性质独特的蛋白质。（见下图）
•
•
蛋白质工程的应用
• 改变蛋白质的生物活性：枯草杆菌蛋白酶的 His64或Ser221用Ala取代时酶的催化效率只有 1/2×105，而酪氨酸tRNA合成酶的Thr51改为 Pro51后，催化活性提高了25倍。 改变蛋白质的稳定性：枯草杆菌蛋白酶易氧化失 活，当以Ala或Ser替代Met222后，可耐受1M 的H2O2的氧化。Asn218变为Ser，在高温下更 稳定。Met50变为Phe，在碱性条件下更稳定。 改变蛋白质的特性：IL-2在体内治疗毒副作用较 大,可改造成新型的IL-2。 用于蛋白质结构与功能相互关系的理论研究。
•
•
•
• The End
纤维蛋白适合于结构性功能： a-角蛋白：a-螺旋以二硫键交联，头发/羽毛/指甲/角/蹄 丝心蛋白： β-折叠结构，紧密排列，富含Gly，Ala 胶原蛋白：三股螺旋，拉伸强度高与钢丝但不能伸长， 肌腱/骨胶原/ 结缔组织（每条链形成左手螺旋，在形 成右手超螺旋，含35%Gly11%Ala21%Pro）
第二章
第一节
蛋白质的结构与功能
蛋白质的三维结构
1.概述 一级结构决定高级结构（高级结构决定其功能） 三维结构的多样性（只有几种在生物条件下占优势） 弱键是稳定蛋白质构象的主要作用力 肽键是刚性的平面
2、蛋白质的二级结构 a-螺旋是一种常见的蛋白质二级结构（为什么a-螺 旋比其他的多种可能构象更容易形成呢？为什么 组成蛋白质的氨基酸都是L型结构？） 氨基酸序列影响a-螺旋的稳定性 （Glu,Lys,Aln,Ser,Thr,Pro,Ala是如何影响到a螺旋的稳定性？ 为什么说N-端是一个带正电荷 的氨基酸的话a-螺旋就没那么稳定了？C-端呢？）
3．球蛋白核心的组装效率高 为了避开水，蛋白质分子内部的非极性基团 紧密排列，密度与某些有机分子的晶体相当，因 此蛋白质分子内部更象晶体结构而不象油滴。 4．长的多肽链形成结构域 200个以上残基的多肽链常盘绕、折叠成两个 或更多的球ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ聚集体，称domain。常与功能相联 系。
蛋 白 质 的 四 级 结 构
蛋白质的功能
• 与配体可逆性结合-氧合蛋白（肌红蛋白，血红蛋 白，协同作用） • 镰刀形贫血症—分子病 • 蛋白质与配体间的互补作用—免疫系统和免疫球 蛋白（巨shu细胞，B-细胞，T-细胞，免疫应答， 细胞识别，抗原抗体的结合紧密而特异） • 肌球蛋白与肌动蛋白（肌球蛋白沿着肌动蛋白细 丝滑动）
蛋白质寻靶
• • • • 新生蛋白质含有它们最终目的地的信号 附着在内质网的核糖体形成分泌蛋白和膜蛋白 信号序列是蛋白质在内质网膜转运的标志-信号肽 信号识别颗粒SRP检测信号序列并使核糖体附着 在ER膜上
蛋白质分子的变构作用是学习过程 的基本机制
学习行为的神经机制，一直是脑科学的热门研究 课题，近年脑分子生物学的研究有了新的突破： 神经细胞膜上的一些特殊蛋白质大分子，通过其 自身的变构作用就能完成学习的基本过程。细胞 膜上的酶蛋白、受体蛋白、离子通道蛋白都具有 变构特性，都可能成为学习过程的物质基础（如 腺苷酸环化酶、S-100酸性蛋白质）。