酶催化反应动力学
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化学键或基团的物质进行某种 类型的反应
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热 力学上可能进行的许多反应中 的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物 立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异
构体中的一种
具有温和的反应条件
酶催化反应温度一般在生理温度 25~37℃的范围，仅有少数酶反应可在 较高温度下进行。同时，酶催化反应一 般是在接近中性的pH值条件下进行。
反应
转换数
mol/（中心点·S）
温度℃
肽的水解 肽的水解 肽的水解
羰基化合物的可 逆反应
4×10-3~5×10-1 8×10-2~1×10 3×10-3~1×102 8×10-1~6×105
0~37 0~37 0~37 0~37
化学催化剂
硅胶－氧化铝
异丙基苯裂解
3×10-8
25
硅胶－氧化铝
异丙基苯裂解
速率控制步骤在反应动力学中是一个重 要的概念。在一个多步骤的反应体系中， 其中反应速率最慢的一步称为速率的控 制步骤，并且控制步骤的速率决定了该 反应的速率。
根据上述假定（3），可列出
K1 E S K 1 ES
E
K 1 K 1
ES S
KS
ES S
K S 为解离常数（mol/l）
反应体系中酶的总浓度 E0 为
对酶催化反应过程的机理，得到大量实 验结果支持的是活性中间复合物学说， 该学说认为酶催化反应至少包括两步， 首先是底物S和酶E相结合形成中间复合 物[ES]，然后该复合物分解成产物P，并 释放出酶E。
例如：酶反应
S E P
其反应机理可表示为
k+1
k+2
S+ E
ES
P+E
k-1
根据化学动力学，反应速率通常以单位 时间、单位反应体系中某一组分的变量 来表示。对均相酶的催化反应，单位反 应体系常用单位体积表示。
二、酶的催化特性
（1）较高的催化效率 （2）很强的专一性 （3）具有温和的反应条件 （4）易变性与失活
较高的催化效率
酶活力表示方法
1 酶的分子活力：在最适宜条件下，每1mol酶 在单位时间内所能催化底物的最大量（mol）
2 酶的催化中心活力：在单位时间内，每一个 酶的催化中心所催化底物的量（mol）
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设(平衡假设 )：
①与底物浓度[S]相比，酶的浓度[E]是很小的，因而 可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
②不考虑这个逆反应的存在。若要忽略该反应的存 在，则必须是产物P为零，换言之，该方程适用于反 应的初始状态。
③认为基元反应的反应速率最慢，为该反应速率的 控制步骤，而这一反应速率最快，并很快达到平衡状 态。
第四章 酶催化反应动力学
第一节 酶催化反应的基本特征
酶是生物提高其生化反应效率而产生的 生物催化剂，其化学本质是蛋白质。
在生物体内，所有的反应均在酶的催化 作用下完成，几乎所有生物的生理现象 都与酶的作用紧密联系。
生物酶分为六大类：氧化还原酶、转移 酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。
一、酶的催化共性
酶参与生物化学反应，它能降低反应的活 化能（分子参与化学反应时所需要的最低能 量），加快生化反应的速率，但它不改变反应 的方向和平衡关系，即它不能改变反应的平衡 常数，而只能加快反应达到平衡的速率；酶在 反应过程中，其主体结构和离子价态可以发生 某种变化，但在反应结束时，一般酶本身不消 耗，并恢复到原来状态。
认为由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高
得多，中间复合物分解时所得到的酶又立即
与底物相结合，从而使反应体系中复合物的
浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随
时间而变化。
dES 0
dt
k1 E S k1 k2 ES 0
消去 ES 得
rp
k2 E0 S k1 k2 S
rp,max S km S
反应的速率可表示为
rs 1 dns v dt
rp 1 dnp v dt
rs：底物S的消耗速率（mol/L﹒s） rp：产物P生成速率（mol/L﹒s） v：反应体系的体积（L） ns、np：底物S和产物P的质量（mol） t：时间（s）
根据质量作用定律，P的生成速率可表 示为：
rp k2 ES
易变性与失活
酶的化学本质是蛋白质，因而具有蛋白 质的所有性质。其中，容易变性的性质， 使得酶在应用时，Байду номын сангаас因变性而使活力下 降，甚至完全失去活力，即失活。酶的 变性多数为不可逆。
第二节 简单的酶催化反应动力学
简单的酶催化反应动力学是指由一种反 应物(底物)参与的不可逆反应。属于此 类反应的有酶催化的水解反应和异构化 反应。这种简单的单底物酶反应动力学， 是酶反应动力学的基础。
3 酶活力：在特定条件下，每1min能催化 1 mol底物转化为产物时所需要的酶量，称 为一个酶单位，或称为国际单位，用U表示。 酶活力还可用比活力表示。比活力系指每 1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。
酶催化反应和化学催化反应的转换数大小的比较
催化剂
酶催化剂 菠萝蛋白酶 木瓜蛋白酶 胰蛋白酶 碳酸肝酶
k 1
km：米氏常数(mol/l)
km与ks的关系为
km
ks
k2 k 1
由两种推导方法所得速率方程式形式基本相同， 不同的是ks值代表反应的平衡常数，而km值 称为米氏常数，它代表动态的平衡常数，表 示实际的恒态时的浓率关系。
当 k<<2 k时1 ，km值才接近于ks
E0 E ES
E0
KS
ES S
ES
ES1
KS
S
ES
E0 S S K S
代入 rp k2 ES
得米氏方程或称M—M方程
rp
k
2 E0 S ks S
rp,max S ks S
rp,max：P的最大生成速率 [E0]：酶的总浓度，亦为酶的初始浓度
G．E．Briggs和J．B．Haldane对上述第三点 假设进行修正，提出了“拟稳态”假设。
2×104
420
二氧化钒
环己烷脱氢
7×10-11
25
二氧化钒
环己烷脱氢
1×102
350
很强的专一性
酶催化反应有很高的选择性，一种酶仅 能作用于一种物质或一类结构相似的物 质进行某一种反应，这种特性称为酶的 专一性或选择性。
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进
行一种反应 相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热 力学上可能进行的许多反应中 的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物 立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异
构体中的一种
具有温和的反应条件
酶催化反应温度一般在生理温度 25~37℃的范围，仅有少数酶反应可在 较高温度下进行。同时，酶催化反应一 般是在接近中性的pH值条件下进行。
反应
转换数
mol/（中心点·S）
温度℃
肽的水解 肽的水解 肽的水解
羰基化合物的可 逆反应
4×10-3~5×10-1 8×10-2~1×10 3×10-3~1×102 8×10-1~6×105
0~37 0~37 0~37 0~37
化学催化剂
硅胶－氧化铝
异丙基苯裂解
3×10-8
25
硅胶－氧化铝
异丙基苯裂解
速率控制步骤在反应动力学中是一个重 要的概念。在一个多步骤的反应体系中， 其中反应速率最慢的一步称为速率的控 制步骤，并且控制步骤的速率决定了该 反应的速率。
根据上述假定（3），可列出
K1 E S K 1 ES
E
K 1 K 1
ES S
KS
ES S
K S 为解离常数（mol/l）
反应体系中酶的总浓度 E0 为
对酶催化反应过程的机理，得到大量实 验结果支持的是活性中间复合物学说， 该学说认为酶催化反应至少包括两步， 首先是底物S和酶E相结合形成中间复合 物[ES]，然后该复合物分解成产物P，并 释放出酶E。
例如：酶反应
S E P
其反应机理可表示为
k+1
k+2
S+ E
ES
P+E
k-1
根据化学动力学，反应速率通常以单位 时间、单位反应体系中某一组分的变量 来表示。对均相酶的催化反应，单位反 应体系常用单位体积表示。
二、酶的催化特性
（1）较高的催化效率 （2）很强的专一性 （3）具有温和的反应条件 （4）易变性与失活
较高的催化效率
酶活力表示方法
1 酶的分子活力：在最适宜条件下，每1mol酶 在单位时间内所能催化底物的最大量（mol）
2 酶的催化中心活力：在单位时间内，每一个 酶的催化中心所催化底物的量（mol）
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设(平衡假设 )：
①与底物浓度[S]相比，酶的浓度[E]是很小的，因而 可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
②不考虑这个逆反应的存在。若要忽略该反应的存 在，则必须是产物P为零，换言之，该方程适用于反 应的初始状态。
③认为基元反应的反应速率最慢，为该反应速率的 控制步骤，而这一反应速率最快，并很快达到平衡状 态。
第四章 酶催化反应动力学
第一节 酶催化反应的基本特征
酶是生物提高其生化反应效率而产生的 生物催化剂，其化学本质是蛋白质。
在生物体内，所有的反应均在酶的催化 作用下完成，几乎所有生物的生理现象 都与酶的作用紧密联系。
生物酶分为六大类：氧化还原酶、转移 酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。
一、酶的催化共性
酶参与生物化学反应，它能降低反应的活 化能（分子参与化学反应时所需要的最低能 量），加快生化反应的速率，但它不改变反应 的方向和平衡关系，即它不能改变反应的平衡 常数，而只能加快反应达到平衡的速率；酶在 反应过程中，其主体结构和离子价态可以发生 某种变化，但在反应结束时，一般酶本身不消 耗，并恢复到原来状态。
认为由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高
得多，中间复合物分解时所得到的酶又立即
与底物相结合，从而使反应体系中复合物的
浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随
时间而变化。
dES 0
dt
k1 E S k1 k2 ES 0
消去 ES 得
rp
k2 E0 S k1 k2 S
rp,max S km S
反应的速率可表示为
rs 1 dns v dt
rp 1 dnp v dt
rs：底物S的消耗速率（mol/L﹒s） rp：产物P生成速率（mol/L﹒s） v：反应体系的体积（L） ns、np：底物S和产物P的质量（mol） t：时间（s）
根据质量作用定律，P的生成速率可表 示为：
rp k2 ES
易变性与失活
酶的化学本质是蛋白质，因而具有蛋白 质的所有性质。其中，容易变性的性质， 使得酶在应用时，Байду номын сангаас因变性而使活力下 降，甚至完全失去活力，即失活。酶的 变性多数为不可逆。
第二节 简单的酶催化反应动力学
简单的酶催化反应动力学是指由一种反 应物(底物)参与的不可逆反应。属于此 类反应的有酶催化的水解反应和异构化 反应。这种简单的单底物酶反应动力学， 是酶反应动力学的基础。
3 酶活力：在特定条件下，每1min能催化 1 mol底物转化为产物时所需要的酶量，称 为一个酶单位，或称为国际单位，用U表示。 酶活力还可用比活力表示。比活力系指每 1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。
酶催化反应和化学催化反应的转换数大小的比较
催化剂
酶催化剂 菠萝蛋白酶 木瓜蛋白酶 胰蛋白酶 碳酸肝酶
k 1
km：米氏常数(mol/l)
km与ks的关系为
km
ks
k2 k 1
由两种推导方法所得速率方程式形式基本相同， 不同的是ks值代表反应的平衡常数，而km值 称为米氏常数，它代表动态的平衡常数，表 示实际的恒态时的浓率关系。
当 k<<2 k时1 ，km值才接近于ks
E0 E ES
E0
KS
ES S
ES
ES1
KS
S
ES
E0 S S K S
代入 rp k2 ES
得米氏方程或称M—M方程
rp
k
2 E0 S ks S
rp,max S ks S
rp,max：P的最大生成速率 [E0]：酶的总浓度，亦为酶的初始浓度
G．E．Briggs和J．B．Haldane对上述第三点 假设进行修正，提出了“拟稳态”假设。
2×104
420
二氧化钒
环己烷脱氢
7×10-11
25
二氧化钒
环己烷脱氢
1×102
350
很强的专一性
酶催化反应有很高的选择性，一种酶仅 能作用于一种物质或一类结构相似的物 质进行某一种反应，这种特性称为酶的 专一性或选择性。
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进
行一种反应 相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同