生化生物化学名词解释(4)重点知识总结
《生物化学》常用名词解释(四)
《生物化学》常用名词解释（四）1.竞争性抑制作用（competitiveinhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。
2.非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制使得Vmax变小，但Km不变。
3.反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
4.丝氨酸蛋白酶（serineprotease）：活性部位含有在催化期间起着亲核体作用的丝氨酸残基的蛋白酶。
5.酶原（zymogen）：通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
6.调节酶（regulatoryenzyme）：位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要被增加或降低。
7.别构酶（allostericenzyme）：一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
8.别构调节剂（allostericmodulator）:结合在别构酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
9.齐变模式（concertedmodel）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式。
按照最简单齐变模式，由于一个底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构象在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性高的构象）之间变换。
这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有同样的构象，或是T，或是R构象。
10.序变模式（sequentialmodel）：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。
按照最简单的序变模式，一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，以及使相邻亚基的构象发生很大的变化。
生化名词解释(生物化学)
生化名词解释第一章1.一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3.三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合称为超二级结构。
6.模体：蛋白质中具有特定功能的或作为一个独立结构一部分的相邻的二级结构的聚合体。
7.分子伴侣（molecular chaperon）：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的蛋白质。
8.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面构成。
9.结构域（domain）指的是分子量大的蛋白质折叠成的结构紧密、稳定的区域，可以各行其功能。
10.蛋白质变性（protein denaturation）：在物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。
第二章11.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。
12.核酸杂交（nucleic acid hybridization）：具有互补碱基序列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构，包括DNA和DNA的双链，RNA和RNA的双链，DNA和RNA 的双链。
13.核小体（nucleosome）：是染色质的基本组成单位，由DNA和H1、H2A，H2B，H3和H4等5种组蛋白共同构成。
生化生物化学名词解释问答重点知识总结
第一章蛋白质的结构和功能★蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮、硫（C、H、O、N、S ）以及磷、铁、铜、锌、碘、硒。
基本组成单位：氨基酸。
★氨基酸的三字母英文缩写：甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro；色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr；天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu；赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His。
★氨基酸的通式：，氨基酸的连接方式：肽腱。
★氨基酸的分类：非极性、疏水性氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro极性、中性氨基酸: 色氨酸Trp；丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr极性、酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu极性、碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His分子量最小的氨基酸：甘氨酸Gly分子量最小的具有旋光性的氨基酸：丙氨酸Ala支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met亚氨基酸：脯氨酸Pro★谷胱甘肽（GSH）由哪三个氨基酸残基构成？有何生理功能？GSH是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。
GSH的巯基具有还原性。
★等电点（Isoelectric point( pI)）：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
★紫外吸收性质：由于蛋白质分子中含有共轭双键的芳香族氨基酸Trp, Tyr ，因此在280nm 波长附近有特征性吸收峰。
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生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。
以下是一些常见的生物化学名词及其解释：
1.蛋白质：蛋白质是生物体中重要的组成部分，是由氨基酸组成
的大分子，具有复杂的三维结构，是细胞和组织的主要成分。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是含有氨基和羧基
的有机化合物。
3.DNA：DNA是脱氧核糖核酸的缩写，是生物体的遗传物质，由
四种不同的碱基组成。
4.RNA：RNA是核糖核酸的缩写，是生物体中重要的信息分子，
参与蛋白质的合成和基因表达调控。
5.酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，可
以加速生化反应的速度。
6.糖类：糖类是生物体中重要的能量来源，是由碳、氢、氧组成
的化合物，包括单糖、双糖和多糖等。
7.脂肪：脂肪是生物体内储存能量的物质，是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。
8.生物氧化：生物氧化是指生物体内的氧化反应，是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。
9.光合作用：光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。
10.呼吸作用：呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解，最终生成二氧化碳和能量的过程。
以上是一些常见的生物化学名词解释，当然还有很多其他的术语和概念，具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
生物化学名词解释和问答重点
⽣物化学名词解释和问答重点名词解释1)蛋⽩质变性：在某些物理或化学因素作⽤下，蛋⽩质的空间结构受到破坏，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称蛋⽩质变性。
2)蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N-端⾄C-端的氨基酸排列顺序及其连接⽅式称为蛋⽩质的⼀级结构。
3)核苷酸：核苷或脱氧核苷中的戊糖的羟基与磷酸脱⽔后形成磷脂键，构成核苷酸或脱氧核苷酸。
4)DNA的⼀级结构：指DNA分⼦中脱氧核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序。
5)维⽣素：⼀类维持⼈体正常⽣理功能所需的必需营养素，是⼈体内不能合成或合成量甚少，必须有⾷物供给的⼀类低分⼦有机化合物。
6)全酶：结合酶由蛋⽩质部分组成，前者称为酶蛋⽩，后者称为辅助因⼦，酶蛋⽩和辅助因⼦结合后形成的复合物称为全酶。
7)酶的活性中⼼：酶分⼦中的必需基团在其⼀级结构上可能相差甚远，但肽链经过盘绕、折叠形成空间结构，这些基团可彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物分⼦特异结合并催化底物转换为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼。
8)竞争性抑制作⽤：竞争性抑制剂（Ι）与酶的底物结构相似，可与底物分⼦竞争酶的活性中⼼，从⽽阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作⽤称为竞争性抑制作⽤。
9)⽣物氧化：有机化合物在体内进⾏⼀系列氧化分解，最终⽣成CO2和H2O并释放能量的过程称为⽣物氧化。
10)氧化磷酸化：代谢物脱下氢，经线粒体氧化呼吸链电⼦传递释放能量，偶联驱动ADT磷酸化⽣成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
11)底物⽔平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分⼦内部能量重新分布产⽣⾼能磷酸键（或⾼能硫酯键），由此⾼能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化⽣成ATP（或GTP）的过程称为底物⽔平磷酸化。
此过程与呼吸链的作⽤⽆关，以底物⽔平磷酸化⽅式只产⽣少量ATP。
12)呼吸链：物质代谢过程中脱下成对氢原⼦（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氢结合⽣成⽔，同时释放能量，这个过程在细胞线粒体进⾏，与细胞呼吸有关，故将此传递链称为呼吸链。
生物化学名词解释重点
生物化学名词解释重点生物化学是研究生物体内化学成分、结构和变化的一门学科。
以下是对生物化学中重要的一些名词的解释：1. 氨基酸：生物体内构成蛋白质的基本单元。
每个氨基酸分子包括一个氨基基团和一个羧基基团，以及一个特定的侧链。
生物体内有20种常见的氨基酸。
2. 核苷酸：生物体内构成DNA和RNA的基本单元。
每个核苷酸分子包括一个核糖或脱氧核糖分子和一个碱基分子，如腺嘌呤或胸腺嘧啶。
3. 酶：生物体内的催化剂，促进化学反应的进行。
酶可以加速化学反应的速度并调节生物体内许多代谢途径。
酶具有高度的特异性，只与特定的底物结合并催化特定的反应。
4. 蛋白质：生物体质量的最重要组成部分之一。
蛋白质由一个或多个氨基酸链组成，可以具有结构、催化和运输等不同的功能。
5. 代谢途径：生物体内进行能量和物质转化的一系列化学反应。
例如，糖酵解是一种代谢途径，将葡萄糖转化为ATP和乳酸。
6. 胆固醇：一种脂类物质，主要存在于动物细胞膜中。
胆固醇是合成类固醇激素和维生素D的前体。
7. DNA复制：DNA分子的复制过程，确保在细胞分裂时每个新生细胞都能获得完整的基因组。
8. RNA翻译：RNA分子通过核糖体的作用将基因的信息转化为蛋白质序列的过程。
9. 细胞呼吸：一系列化学反应，将有机物质转化为ATP以供细胞使用。
细胞呼吸发生在线粒体中，包括糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等步骤。
10. 光合作用：植物和一些细菌中发生的过程，将太阳能转化为化学能（葡萄糖）。
光合作用发生在叶绿体中，包括光反应和暗反应两个阶段。
这些名词解释涵盖了生物化学中一些重要的概念和过程，对于理解生物体内化学成分和生命活动的基本原理非常关键。
通过深入研究这些名词，我们可以更好地理解生物体内的化学反应、代谢途径和分子机制。
生物化学名词解释考试重点总结
1.蛋白质PI：在某一PH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的程度和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的PH值称蛋白质的PI2.蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中从N端到C端氨基酸残基的排列顺序。
3.蛋白质的二级结构：蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
4.蛋白质的三级结构：整条多肽链中全部氨基酸残基（包括主链和侧链）的相对空间位置5.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
6.结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分为割成1个或数个球形或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域。
7.模体：蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊的生物学功能。
8.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。
9.核酸的一级结构：指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5'末端的到3'末端的排列顺序，即核苷酸序列或碱基序列。
10.核小体：是真核生物染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白共同构成，两分子的H2A H2B H3 和H4共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约为150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白H1和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。
11.解链温度：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化△260达到最大变化值得一半时所对应的温度称为DNA的解链温度，或称溶解温度。
12.增色效应：是指DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应，它是监测DNA的双链是否发生变性的一个最常用指标。
13.DNA变性：在某些理化因素（温度、PH、离子强度）的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
生化总复习
生化总复习一、名词解释1.酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。
对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。
2.酶原：酶原是有催化活性的酶的前体。
通过蛋白酶的有限水解，可以将无活性的酶原转变成有催化活性的酶。
3.同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。
4.变构酶：一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。
5.竞争性抑制作用：竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。
这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。
6.超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构的顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互折叠，彼此作用，在局部区域形成的二级结构聚合体，就是超二级结构7.等电点：氨基酸所带静电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不向任何一级移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点8.酰胺平面：肽键主链的肽键C-N具有双键性质，因而不能自由转动，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，这个平面称酰胺平面9.分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区域形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交10.透析：小分子可以通过半透膜，大分子不能透过半透膜。
这种分离物质的方法叫做透析。
11.Tm：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的一半时所对应的温度称作解链温度，用Tm表示12.Southern印迹法：将电泳分离的DNA片段从凝胶转移到适当的膜（如硝酸纤维素膜或尼龙膜）上，再进行杂交操作13.Northern印迹法：将电泳分离后的变性RNA吸引到适当的膜上再进行分子杂交的技术。
《生物化学》名词解释总结(附参考答案).doc
《生物化学》名词解释总结（附参考答案）发布时间:2007-05-30 浏览次数: 8841第1页：第一部分第2页：生化名解总结(二)氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
非必需氨基酸（nonessential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食供给的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
层析(chromatography)：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
离子交换层析(ion-exchange column chromatography)：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
透析（dialysis）：通过小分子经半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
凝胶过滤层析(gel filtration chromatography)：也叫做分子排阻层析（molecular-exclusion chromatography）。
生化重点知识归纳总结
生化重点知识归纳总结生化学（生物化学）是研究生物体内化学成分、化学反应和化学转化的一门科学。
在这篇文章中，将对生化学中的重点知识进行归纳总结，以帮助读者更好地理解和掌握这一领域的知识。
1. 分子生物学1.1 DNA与RNADNA是生物体内存储遗传信息的分子，决定了生物的遗传特征。
RNA则参与了蛋白质的合成过程。
DNA由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鸟嘌呤）组成，而RNA中胸腺嘧啶是由腺嘌呤与尿嘧啶二聚而成。
1.2 蛋白质合成蛋白质合成是通过转录和翻译过程实现的。
转录将DNA的信息转录成mRNA，然后mRNA与核糖体进行翻译，合成蛋白质。
2. 代谢途径2.1 糖酵解糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙醇等产物，同时释放能量。
它分为糖原酵解和无氧酵解两种类型。
2.2 糖异生糖异生是指从非糖类物质合成葡萄糖的过程。
这在饥饿或低碳水化合物摄入的情况下起关键作用。
2.3 脂肪酸合成与分解脂肪酸合成是指在胞质内，将乙酰辅酶A逐步合成长链脂肪酸的过程。
脂肪酸分解则是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，释放能量。
2.4 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸降解和合成两个方面。
氨基酸在生物体内经过一系列反应，最终被降解为尿素，并通过尿液排出体外。
3. 酶与酶动力学3.1 酶的性质酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质。
它们能够降低反应的活化能，加快反应速率。
3.2 酶的分类酶根据催化反应的方式，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶等不同类型。
3.3 酶动力学酶动力学研究酶催化反应速率与底物浓度、温度和pH等因素之间的关系。
其中，酶的最适温度和最适pH是使酶活性最大的温度和pH 值。
4. 代谢调节生物体内的代谢途径受到许多调节机制的控制。
4.1 负反馈调节负反馈调节是通过逆向调节酶的活性来调节代谢途径。
当代谢物浓度增加时，酶活性会被抑制，从而减少代谢途径产物的合成。
4.2 激酶与磷酸酶激酶和磷酸酶是参与调节代谢途径的重要酶。
激酶能够增加酶的活性，而磷酸酶则能够降低酶的活性。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )（isoelectric point ）: 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽（GSH）: 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构（primary structure）: 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元（肽平面）（peptide unit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣（molecular chaperons）: 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学是研究生命活动中化学过程的分支学科，涉及了生命中各种分子的合成、代谢以及转运等方面。
本文将对生物化学中常用的名词进行详细解释。
1. 氨基酸氨基酸是生命体内的基本构建块之一，是合成蛋白质的单体分子。
氨基酸由氨基和羧基组成，一般含有一种特殊的侧链，侧链的不同决定了氨基酸的种类。
常用的氨基酸包括20种标准氨基酸和一些非标准氨基酸。
2. DNADNA是指脱氧核糖核酸，是生命体内遗传信息的存储分子。
DNA由四种核苷酸基组成，分别是adenine、guanine、cytosine、thymine。
DNA分子以螺旋结构存在，通过分子内的氢键结合成双螺旋的结构，通过不同的核苷酸组合形成不同的基因序列。
3. RNARNA是指核糖核酸，是DNA的衍生物，通过基因转录合成。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA等不同类型，具有传递遗传信息以及合成蛋白质等多种生物学功能。
4. 蛋白质蛋白质是由氨基酸聚合而成的大分子，是生物体内的重要构成部分，具有多种生物学功能，例如催化反应、传递信号、支持细胞结构等。
由于蛋白质分子三维结构的复杂性以及多种氨基酸侧链的存在，使得蛋白质具有高度的特异性和生物活性。
5. 酶酶是一种蛋白质，具有催化生物体内化学反应的作用，促进化学反应发生。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH、离子等。
6. 代谢代谢是指生物体内物质的合成、分解以及转化等生化过程。
代谢需要能量的参与，通常通过ATP这种能量分子来提供能量。
7. ATPATP是指三磷酸腺苷，是生物体内重要的能量分子。
ATP通过水解反应释放能量，并将ADP和Pi重新合成成ATP的形式，使能量得以循环使用。
8. 光合作用光合作用是指植物和一些微生物通过利用太阳能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
该过程需要色素分子叶绿素等的参与。
9. 呼吸作用呼吸作用是指通过代谢有机物质来获取ATP能量的过程，该过程需要氧气参与。
包括有氧呼吸和无氧呼吸两种形式。
生化知识点总结
生化知识点总结生物化学（Biochemistry）是研究生命体内的各种化学物质和化学反应的科学。
它主要研究生命体内分子之间的相互作用、分子结构和功能、代谢途径、遗传信息的传递等。
1. 生物大分子：生物化学主要研究四种生物大分子，分别是蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是构成生物体的主要结构组分，也是生物体内许多生物化学反应的催化剂。
核酸是存储和传递遗传信息的分子。
多糖主要包括多糖、寡糖和单糖，是生物体内能量和结构材料的重要来源。
脂质是生物体内重要的能量储备和细胞膜的主要组成物质。
2. 酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它能够加速生物体内各种化学反应的速率。
酶可通过调整反应底物的空间构型、降低反应的活化能和提供催化媒介等方式来促进反应。
生物体内有数千种不同的酶，它们通常都高度选择性地催化某一类反应。
3. 代谢途径：代谢是指生物体内各种化学反应的总称。
代谢途径包括有氧呼吸、无氧呼吸、光合作用等。
有氧呼吸是指在氧气存在下，有机物进一步氧化产生二氧化碳和能量。
无氧呼吸是指在缺氧的条件下，有机物的分解产生能量。
光合作用是指将光能转化为化学能，通过合成有机物来储存能量。
4. DNA和RNA：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）是两种重要的核酸。
DNA是存储和传递遗传信息的分子，它由四种不同的碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和鳟嘌呤）组成，通过它们的不同排列形成基因序列。
RNA参与了蛋白质的合成过程，通过与DNA相互配对来复制并传递遗传信息。
5. 蛋白质结构：蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
二级结构是指通过氢键和静电作用形成的局部折叠，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的全局折叠形态。
四级结构是多个蛋白质亚基的组合形成的复合物。
6. 遗传密码：遗传密码是DNA上的碱基序列与蛋白质合成之间的翻译体系。
DNA上的三个碱基（核苷酸）形成一个密码子，每个密码子对应一个特定的氨基酸。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。
生化常考的名词解释第四版
生化常考的名词解释第四版生物化学作为一门重要的基础学科，其内容涵盖了生物体内各种化学反应和生物分子的结构与功能等方面。
在学习生物化学的过程中，我们会遇到许多重要的名词和概念，掌握这些名词的含义对于深入理解生物化学知识以及解决生物化学问题至关重要。
本文将介绍一些常考的生化名词解释，帮助读者理解生物化学中的主要概念。
1. 氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单元。
它由一种氨基基团（NH2）、一个羧基团（COOH）和一个侧链组成。
氨基酸的侧链决定了其特定的性质和功能。
在生物体内共有20种常见的氨基酸，它们通过肽键的形成链接在一起，形成蛋白质的多肽链。
2. 酶酶是生物体内参与催化化学反应的蛋白质分子。
酶可以加速生物化学反应的速率，而不改变反应的平衡态。
酶可以通过与底物结合形成酶底物复合物，并降低反应的活化能，从而使反应更容易发生。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、pH值和底物浓度等。
3. ATPATP（腺苷三磷酸）是一种重要的能量储存和传递分子。
ATP通过磷酸键的断裂释放储存的能量，并将其转化为细胞内各种生物化学反应所需的能量。
ATP在细胞内被合成，并通过代谢途径不断再生。
4. 染色体染色体是细胞内的遗传物质，包含了细胞内大部分的DNA。
染色体是线状结构，其上承载了遗传信息，并通过遗传过程传递给下一代。
人类体细胞中有46条染色体，其中23对为常染色体，另一对为性染色体。
5. 基因基因是遗传信息的基本单位。
它是DNA的一部分，可以编码特定的蛋白质或RNA分子。
基因通过转录和翻译过程来实现其编码功能。
基因在细胞内的表达调控对于维持正常的生命活动非常重要。
6. 离子离子是带电粒子，可以是带正电荷的阳离子或带负电荷的阴离子。
离子在生物体内发挥着重要的生物化学作用，如参与神经传导、维持细胞内外平衡等。
细胞通过离子通道与转运蛋白来调节离子的浓度和分布。
7. 代谢代谢是生物体内物质和能量的转化过程。
代谢可以分为两个基本方向：合成代谢和分解代谢。
生化生物化学重点知识总结
第一章蛋白质的结构与功能掌握：1．蛋白质的分子组成：氨基酸的分类、名称及英文缩写，肽及肽键的概念。
2．蛋白质的分子结构：蛋白质一、二、三、四级结构的概念、结构要点及维系各级结构的化学键。
3．理化性质：蛋白质（氨基酸）的两性电离及等电点的概念；蛋白质的变性；蛋白质（氨基酸）紫外吸收特性等。
熟悉：1．蛋白质多肽链组成。
2．蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质元素组成：C、H、O、N、S蛋白质的基本组成单位：氨基酸各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16 %★凯氏定量法：100g样品中原蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮量数*6.25*100氨基酸的分类：1.非极性脂肪族氨基酸: 甘氨酸Gly；丙氨酸Ala；缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile；苯丙氨酸Phe；脯氨酸Pro2.极性中性氨基酸: 丝氨酸Ser；半胱氨酸Cys；甲硫氨酸Met；天冬酰氨Asn；谷氨酰胺Gln；苏氨酸Thr3.芳香族氨基酸：苯丙氨酸Phr；色氨酸Trp；酪氨酸Tyr4.酸性氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu5.碱性氨基酸：赖氨酸Lys；精氨酸Arg；组氨酸His支链氨基酸：缬氨酸Val；亮氨酸Leu；异亮氨酸Ile杂环氨基酸：脯氨酸Pro；色氨酸Trp；组氨酸His含硫氨基酸：半胱氨酸Cys；蛋氨酸Met含酰胺基氨基酸：天冬酰胺Asn；谷氨酰胺Gln含羟基氨基酸：丝氨酸Ser；酪氨酸Tyr；苏氨酸Thr含羧基氨基酸：天冬氨酸Asp；谷氨酸Glu亚氨基酸：脯氨酸Pro★营养必需氨基酸：甲硫氨酸、色氨酸、赖氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸（假设来写一两本书）★等电点( pI)：在某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，呈电中性，此时该溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
（pH＜pI 氨基酸带正电酸性溶液）两性解离：蛋白质肽链末端的各种基团，在溶液一定pH条件下可以结合或释放H+，这就是蛋白质两性解离的基础。
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1.肽键：是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。
2.等电点:在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为等电点。
3.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，谷胱甘肽的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处于活性状态；谷胱甘肽的巯基还有嗜核特性，能与外源性致癌剂或药物结合，从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性作用。
4.模体:在蛋白质分子中，可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，称为模体。
5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
6.亚基：有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质亚基。
7.蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质的变性作用。
变性过程中二硫键及非共价键被破坏，而肽键不断裂，一级结构不变。
蛋白质变性后，溶解度降低、溶液的粘滞度增高、不容易结晶、易被酶消化。
8.盐析：是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
9.DNA的变性和复性、Tm
10.增色效应
11.核小体
11.核酸分子杂交
12.酶的必需基团、活性中心
13.酶原
14.单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
脲酶、一些消化蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等均属此列。
结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。
辅助因子是金属离子和小分子有机化合物。
酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
15.竞争性抑制
16.核酶、同工酶
17.变构调节、化学修饰调节
18.糖酵解、有氧氧化
19.糖异生
20.脂肪动员、--转化
酮体：是脂酸在肝氧化分解时特有的中间代谢物，包括乙酰乙酸，--羟丁酸和丙酮。
由于肝内具有活性较强的合成酮体的酶系，而又缺乏利用酮体的酶系，因而酮体是肝内合成，肝外利用。
21.氧化磷酸化、底物水平磷酸化
22.P/O比值
23.呼吸链、化学渗透学说、高能化合物、生物氧化
23.氮平衡、氨基酸代谢库、蛋白质的腐败作用、r—谷氨酰基循环
24.一碳单位
25.肌酸
26.SAM：S—腺苷甲硫氨酸，甲硫氨酸在转甲基之前，首先与ATP作用，生成SAM，SAM中的甲基为活性甲基，SAM为活性硫酸根.
PAPS:3—磷酸腺苷—5—磷酸硫酸，体内的硫酸根一部分以无机盐的形式随尿排出，另一部分经ATP活化成活性硫酸根，称PAPS.
27.嘌呤核苷酸的从头合成、补救合成
28.高能化合物
29.乳酸循坏：
30.半保留复制、复制子、复制叉、半不连续复制、复制保真性、引发体、端粒、端粒酶
31.转录、不对称转录、逆转录、逆转录酶、终止子、转录空泡
32.顺式作用元件：真核生物编码基因两侧的DNA序列，可影响自身基因的表达活性，通常是非编码序列，包括启动子、增强子、沉默子
反式作用因子：能直接、间接辨认和结合转录上游区段DNA的蛋白质，统称为*反式作用因子
反式作用因子中，直接或间接结合RNA聚合酶的，则称为转录因子
33.断裂基因、外显子、内含子
34.翻译、开放阅读框架、起始密码子、终止密码子、简并性、摆动性
35.管家基因
36.操纵子、启动序列、操纵序列、启动子、基本转录因子、特异转录因子
*特异DNA序列：主要指具有调节功能的DNA序列。
*原核生物的基因表达调控是通过操纵子机制实现的。
*真核基因调控机制普遍涉及编码基因两侧的DNA序列——顺式作用元件。
*操纵子（operon）：通常由2个以上的编码序列与启动序列（promotor）、操纵序列（operator）以及其它调节序列在基因组中成簇串联组成
*启动序列（promotor）：RNA聚合酶结合并启动转录的特异DNA序列。
原核生物的启动序列按功能的不同可分为三个部位，即起始部位、结合部位、识别部位。
*操纵序列（operator）：与启动序列毗邻或接近的DNA序列，是原核阻遏蛋白的结合位点。
其DNA序列常与启动序列交错、重叠。
特异因子：决定RNA聚合酶对一个或一套启动序列的特异性识别和结合能力。
阻遏蛋白：可识别结合特异性的DNA序列——操纵序列，阻遏基因转录。
激活蛋白：可结合启动序列邻近的DNA序列，促进RNA聚合酶与启动序列的结合，增强RNA 聚合酶活性。
36.分泌性蛋白质、蛋白质靶向运输、信号肽
37.基因：DNA上的功能片段，能够编码RNA或者蛋白质的一段DNA序列
基因组: 一个细胞或病毒所携带的全部遗传信息或整套基因。
基因表达: 基因经过转录、翻译，产生具有特异生物学功能的蛋白质分子的过程
目的基因: 感兴趣的外源基因或DNA序列就是目的基因。
有2种类型，即cDNA和基因组DNA.
基因组DNA文库:存在于转化细胞内由克隆载体所携带的所有基因组DNA的集合
38.S—D序列
39.DNA克隆：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质（同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工的DNA）与载体DNA接合成一具有自我复制能力的DNA分子——复制子(replicon)，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增提取获得大量同一DNA分子，也称基因克隆或重组DNA .
40.限制性核酸内切酶: 识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
40.基因载体:为携带目的基因，实现其无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些DNA分子。
常用载体有：质粒DNA、噬菌体DNA、病毒DNA.
载体的选择标准：
能自主复制；
具有两个以上的遗传标记物，便于重组体的筛选和鉴定；
有克隆位点（外源DNA插入点），常具有多个单一酶切位点，称为多克隆位点；
分子量小，以容纳较大的外源DNA。
在细胞内稳定性高，以便确保重组体稳定传代。
回文结构：大部分II类DNA酶识别位点的核苷酸序列呈二元旋转对称，通常称这种特殊的结构顺序为回文结构。
质粒：是存在于细菌染色体外的小型环状双链DNA分子。
基因克隆的*主要步骤：
分:分离目的基因和载体DNA。
切:用合适的酶切割上述两者，产生匹配的末端。
接:连接酶连接目的基因和载体，形成重组DNA分子。
转:重组DNA分子转入受体菌。
筛:筛选具有抗药性的阳性克隆。
41.PCR：体外高效、快速、特异地扩增目的基因或DNA片段的技术.包括高温变性、低温退火、适温延伸三个过程。
42.受体：细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
*G蛋白（鸟苷酸结合蛋白）：
▪位于细胞膜胞浆面的外周蛋白，由α、β、γ三个亚基组成
▪非活化型：αβγ三聚体与GDP结合
▪活化型：α亚基与GTP结合，βγ二聚体脱落
非蛋白氮：
生物转化:
43.结合型胆汁酸
初级胆汁酸
次级胆汁酸
胆色素
结合胆红素
游离胆红素。