生物化学与分子生物学-名词解释
分子生物学名词解释
分子生物学名词解释分子生物学考试重点一、名词解释1、分子生物学(molecular biology)：分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学。
2、C值(C value)：一种生物单倍体基因组DNA的总量。
在真核生物中，C值一般是随生物进化而增加的，高等生物的C值一般大于低等生物。
3、DNA多态性(DNA polymorphism)：DNA多态性是指DNA序列中发生变异而导致的个体间核苷酸序列的差异。
4、端粒(telomere)：端粒是真核生物线性基因组DNA末端的一种特殊结构，它是一段DNA序列和蛋白质形成的复合体。
5、半保留复制(semi-conservative replication)：DNA 在复制过程中碱基间的氢键首先断裂，双螺旋解旋并被分开，每条链分别作为模板合成新链，产生互补的两条链。
这样形成的两个DNA分子与原来DNA 分子的碱基顺序完全一样。
一次，每个子代分子的一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的，所以这种复制方式被称为DNA 的半保留复制。
6、复制子(replicon)：复制子是指生物体的复制单位。
一个复制子只含一个复制起点。
7、半不连续复制(semi-discontinuous replication)：DNA 复制过程中，一条链的合成是连续的，另一条链的合成是中断的、不连续的，因此称为半不连续复制。
8、前导链(leading strand)：与复制叉移动的方向一致，通过连续的5W聚合合成的新的DNA链。
9、后随链(lagging strand)：与复制叉移动的方向相反，通过不连续的5\T聚合合成的新的DNA链。
10、AP位点(AP site)：所有细胞中都带有不同类型、能识别受损核酸位点的糖昔水解酶，它能特异性切除受损核昔酸上N-B糖昔键，在DNA链上形成去嘌吟或去嘧啶位点，统称为AP位点。
11、cDNA(complementary DNA)：在体外以mRNA 为模板，利用反转录酶和DNA聚合酶合成的一段双链DNA。
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点一、名词解释基因：基因是基因组中的一个功能性遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或rna序列信息及表达这些信息所需的全部核苷酸序列。
基因组：基因组是一个细胞或一种生物体的整套遗传信息。
质粒：是指细菌细胞染色体意外，能独立复制并稳定遗传的共价闭合环状分子。
蛋白质组：是指一种基因所表达的全套蛋白，既包括一个细胞或一个组织或一个机体的基因所表达的全部蛋白质。
DNA重组：是指不同来源的DNA通过磷酸二酯键连接而重新组合成新的DNA分子的过程。
限制性内切酶：是指能识别和水解双链DNA分子的内特异序列的核酸水解酶。
载体：是指携带靶DNA片段进入宿主细胞进行扩曾和表达的运载工具，常用的载体有:质粒载体、噬菌体载体，病毒载体和人工染色体等。
核酸分子杂交：单链的核酸分子在适合的条件下，与具有碱基互补序列的异核酸形成双链杂交的过程。
杂交：将一种核酸单链标记成探针，再与另一核酸单链进行碱基互补配对，可以形成异源核酸分子的双链结构的过程，PCR：是一个在体外特异的复制一段已知序列的DNA片段的过程，这项技术使人们能够人们很快的从试管中获得大量拷贝的特异核酸片段。
分子生物学检验：从基因水平上解释疾病发生机制，明确疾病诊断，跟踪疾病过程，指导个体化治疗的先进技术手段。
反义核酸：是用人工合成的15-25个核苷酸片段，通过碱基互补配对选择与特定的RNA或DNA互补结合，从而能专一性的抑制基因的转录与翻译。
核酶：是一类具有酶的特异性催化功能的RNA分子，能序列特异性地剪切底物RNA或修复突变的RNA。
致病基因：能导致遗传病或遗传病发生相关的基因。
地中海贫血：也称球蛋白生成障碍性贫血。
是由于球蛋合成速率降低，引起a链和非a链缺乏称为球蛋白生成障碍性贫血。
血友病：由于基因缺陷而使其中某一凝血因子蛋白表达降低或确实造成的一种疾病。
转座因子：一类在细菌染色体，质粒或噬菌体之间自行移动并具有转位特性的独立DNA序列。
生物化学与分子生物学
第二章 蛋白质的结构与 功能 Structure and Function of Protein
•
蛋白质在生命过程中具有重要作用
几乎一切生命现象都要通过蛋白质的结构与功 能而体现出来
•收缩蛋白
•机体的运动
•酶 •贮存蛋白 •调节蛋白
•结构蛋白
•催化作用
•贮存功能 •调节代谢活动 •结构和支持作用
了酶学基础
•
重要成果
营养学：发现了人类必需氨基酸、必需脂肪酸 和多种维生素
内分泌：发现了多种激素，并将其分离、合成 酶学：酶结晶获得成功 物质代谢：对生物体内主要物质的代谢途径已基本确定•来自•近年来生物化学的研究进展
DNA双螺旋结构的提出
重组DNA技术
PCR、转基因(transgene)、基 因剔除（gene knock out）等
•
一、组成蛋白质的基本单位——氨基酸 （amino acid）
（一）氨基酸的结构通式：
•α
•α
•
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（二） 氨基酸的分类
1. 非极性氨基酸：7种，包括5种脂肪族氨 基酸、苯丙氨酸、一般脯氨酸也列入此类 。它们的R基团具有疏水性，不易溶于水 。一般说来其侧链越大，疏水作用也越强 。
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•
2. 极性氨基酸：8种，包括3种含羟基氨 基酸（酪氨酸、丝氨酸和苏氨酸）、色 氨酸和蛋氨酸、2种酰胺氨基酸、和半胱 氨酸。它们的R基团有极性，但不解离， 或仅极弱地解离，有亲水性。半胱氨酸 和酪氨酸的侧链极性最强。
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常见的生物活性肽
谷胱甘肽（glutathione,GSH）：机体内重
要的还原剂
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多肽类激素
催产素（9肽）、加压素（9肽） 、促肾上腺 皮质激素（39肽） 、促甲状腺释放激素（3肽 ）
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学与分子生物学名词解释
生化重点1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等。
即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH成为蛋白质的等电点。
2.酶活性中心:必需基因在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
3.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
5.营养必需脂肪酸：机体自身不能合成，必须由食物提供，是动物不可缺少的营养素。
例如：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸。
6.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不濒及氨基酸残基侧链的构象。
7.蛋白质变性：某些物理或化学因素的作用下，某特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂，变性因素常被用来消毒及灭菌，防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂的必要条件。
）8.血糖的来源于去路及生物学意义：来源：①食物中糖的消化吸收，②肝糖原的分解③乳酸、甘油、生糖氨基酸的糖异生去路：①合成糖原②经糖酵解生成乳酸或经有氧氧化生成的二氧化碳和水，并释放出能量③进入磷酸戊糖途径④转变成脂类或氨基酸9.一碳单位：是指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基因，包括：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。
（四氢叶酸是一碳单位的运载体。
）10.白化病：先天性络氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，患者皮肤毛发等发白。
11.镰刀形贫血患者：β亚基的第6位氨基酸，谷氨酸变成了缬氨酸。
12.呼吸链中的递氢体：FMN,FAD；递电子体有：COQ,Fes,cyt(细胞色素等)13.真核生物的DNA聚合酶：DNA-polα起始引发，引物酶活性DNA-polβ低保真度的复制DNA-polγ线粒体DNA的复制DNA-polδ延长子链的主要酶，解螺旋酶活性（复制延长中主要起催化作用）DNA-polε填补引物空隙，切除修复，重组。
生物化学与分子生物学第二版(贾弘禔)名词解释与课后题总结
可利用氨基酸理化特性对其进行定性定量分析 2 氨基酸 氨基酸具有两性离子特征，氨基酸具有特征性的滴定曲线 氨基酸的氨基和羧基可发生多种化学反应，包括肽反应和形成 schiff 碱。 利用其理化性质进行定性定量反应的方法 氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应 氨基酸与 2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基氨基酸 氨基酸与亚硝酸反应生成氮气 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法 此外，含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附 近。 核苷酸：核苷酸的紫外吸收特征可用于其定性定量分析 嘌呤碱和嘧啶碱共轭双键最大吸收 峰值 260nm 核苷酸的解离特征可用于其分离纯化 核苷酸分子在特定溶液中各基团的解离常数（pK）和等电点（pI）均为特征性常数，这些特 性赋予核苷酸以层析和电泳行为的差异，因此被广泛用于核苷酸的分离和纯化。例如，薄层 层析、离子交换层析、毛细管电泳等技术都可用于分离和纯化核苷酸。
除了 mRNAtRNArRNA 外，细胞内存在的许多其他种类的小分子 RNA ，统称为非信使小 RNA(small non-messenger RNAs, snmRNAs)。 简答 1 双螺旋结构 DNA 是反向平行、右手螺旋的双链结构 两条多聚核苷酸链相互平行但走向相反，围绕着同一个螺旋轴形成右手双螺旋结构 由脱氧核糖和磷酸基团构成的亲水性骨架（backbone）位于双螺旋结构的外侧，而疏水的碱 基位于内侧。 直径为 2 nm，螺距为 3.4 nm 从外观上看， DNA 双螺旋结构的表面存在一个大沟 （major groove） 和一个小沟 （minor groove） DNA 双链之间具有碱基互补关系 碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式： ） 相邻碱基平面距离 0.34nm，螺旋一圈螺距 3.4nm，一圈 10 对碱基 疏水作用力和氢键维系 DNA 双螺旋结构的稳定 相邻的两个碱基对平面在旋进过程中发生相互重叠（overlapping） ，由此产生了疏水性的碱 基堆积力（base stacking interaction） 。 这种碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着 DNA 双螺旋结构的稳定，并且碱基堆积力 在双螺旋结构的稳定中起着更为重要的作用。 科学依据：1952 年，奥地利裔美国生物化学家查伽夫（E.chargaff，1905— ）测定了 DNA 中 4 种碱基的含量，发现其中腺膘呤与胸腺嘧啶的数量相等，鸟膘呤与胞嘧啶的数量相等。 这使沃森、 克里克立即想到 4 种碱基之间存在着两两对应的关系， 形成了腺膘呤与胸腺嘧啶 配对、鸟膘呤与胞嘧啶配对的概念。 1953 年 2 月，沃森、克里克通过维尔金斯看到了富兰 克琳在 1951 年 11 月拍摄的一张十分漂亮的 DNA 晶体 X 射线衍射照片，这一下激发了他们 的灵感。他们不仅确认了 DNA 一定是螺旋结构，而且分析得出了螺旋参数。他们采用了富 兰克琳和威尔金斯的判断，并加以补充：磷酸根在螺旋的外侧构成两条多核苷酸链的骨架， 方向相反；碱基在螺旋内侧，两两对应 X-射线衍射图 2 tRNA 结构特点：P55 3 嘌呤和嘧啶含有共轭双键，在紫外波段有吸收。不同的原因是一般 DNA 是双链，RNA 是 单链。 第四章 糖与复合糖 名解 单糖是不能被分解成更小分子的糖，如葡萄糖(glucose) 、果糖(fructose)和核糖(ribose)等 由 2~10 个单糖以葡糖苷键连接而成的糖称为寡糖 由 10 个以上单糖通过糖苷键连接而成的线性或分支聚合物称为多糖 糖蛋白聚糖结构的不均一性称为糖形（glycoform） 聚糖中的 N-乙酰葡糖胺与多肽链中天冬酰胺残基的酰胺氮以共价键连接，形成 N-连接糖蛋 白 N-连接糖蛋白中 Asn-X-Ser/Thr 三个氨基酸残基组成的序列段称为糖基化位点。 聚糖中的 N-乙酰半乳糖胺与多肽链的丝/苏氨酸残基的羟基以共价键相连而形成 O-连接糖 蛋白。 糖胺聚糖链共价结合的蛋白质称为核心蛋白。 简答 1 聚糖中的 N-乙酰葡糖胺与多肽链中天冬酰胺残基的酰胺氮以共价键连接，形成 N-连 接糖蛋白。N-连接聚糖结构有高甘露糖型、复杂型和杂合型 N-连接聚糖是在内质网上以长 萜醇作为聚糖载体，先合成含 14 个糖基的聚糖链，然后转移至肽链的糖基化位点上，进一 步在内质网和高尔基体进行加工而成。 每一步加工都由特异的糖基转移酶催化完成，糖基必须活化为 UDP 或 UDP 的衍生物。 2 丝/苏氨酸残基的羟基，O-连接聚糖常由 N-乙酰半乳糖胺与半乳糖构成核心二糖，核心二
分子生物学
分子生物学分子生物学近年来在生物化学中考试所占比例越来越大，因此冲刺版教材概括一些常考的名词解释和简答题，以供大家复习参考之用。
snRNA：小核RNA，只存在于细胞核或者核质核仁中的一类小分子量的RNA，具有独特功能并且独立存在的实体，在基因转录产物的加工过程中具有极其重要的意义。
siRNA：即干扰RNA，一类小分子量的RNA，可以高效，特意地阻断体内同源基因的表达，促使同源MRNA降解，诱使细胞表现出特定的基因缺失。
反义RNA又称调节RNA，是指能与特定mRNA互补结合的mRNA片段，即碱基序列正好与有意义的mRNA互补的RNA分子。
三链DNA：是在DNA双螺旋结构基础上形成的，由多聚嘧啶核苷酸或者多聚嘌呤核苷酸与DNA 双螺旋形成的。
RNAi：即RNAi干扰，siRNA高效特异地阻断体内同源基因表达，促使同源RNA降解，诱使细胞表现出特定基因缺失的表型的现象。
卫星DNA：又称随体DNA,不编码蛋白质和转录RNA的小片段高度重复一类小片段DNA序列，多富含GC碱基在DNA浮力密度实验中会在主峰旁形成些小峰而得名。
一般5-10bp短序列，人类为171bp，保护和稳定染色.基因组：表示某物种单倍体的总DNA。
对于二倍体高等生物其配子的DNA总和即为一组基因组。
8 LTR：即长末端重复序列，为RNA基因组的两端含有的U3RU5两个完全相同的正向重复序列。
具随机整和能力，可用作病毒载体基因表达：就是基因转录合成信使RNA，再以信使RNA为指导翻译成蛋白质的过程。
启动子：是启动基因转录所必需的一段DNA顺式调控元件，位于转录起始点上游，是DNA链上一段能与RNA聚合酶结合并能启动mRNA合成的序列。
终止子：位于一个基因编码区下游提供终止信号的DNA序列，可以被RNA聚合酶识别并发出停止mRNA合成的信号。
锌指结构：由两个半胱氨酸残基和两个组氨酸残基通过位于中心的锌离子结合成一个稳定的指状结构，并以锌辅基螯合形成的环状结构作为活性单位，在指状突出区表面暴露的残基及其极性氨基酸与DNA结合有关。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
生物化学与分子生物学常考名词解释大全
1蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为次级键而形成有规则的构象，如α螺旋β折叠β转角等。
2肽单位：肽键是构成在分子的基本化学键，肽键与相邻的原子所组成的基团，成为肽单位或肽平面。
3结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。
在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。
4超二级结构又称模块或膜序是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。
5三级结构具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其序列上相隔较远的氨基酸残基侧链的相互作用，而进行范围更广泛的盘曲与折叠，形成包括主、测链在内的空间排列，这种在一条多肽链中所有原子和基团在三维空间的整体排布称为三级结构。
6一级结构蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
7四级结构多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
8增色效应增色效应或高色效应。
由于DNA变性引起的光吸收增加称增色效应,也就是变性后 DNA 溶液的紫外吸收作用增强的效应。
9固定化酶不溶于水的酶。
是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。
10脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。
11脂肪酸的β-氧化基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA 。
故每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
同等学力申硕生物化学与分子生物学2023
同等学力申硕生物化学与分子生物学2023生物化学与分子生物学是现代生命科学中的重要学科，它研究生物体内生物分子的组成、结构、功能及其在生命活动中的作用机制。
通过分析生物分子的相互作用和调控，可以深入了解生命的本质，并为疾病的诊断与治疗提供理论支持。
在这篇文章中，我们将探讨生物化学与分子生物学的基本概念、研究方法和应用前景。
一、生物化学与分子生物学的基本概念生物化学主要研究生物体内的生物分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等，以及它们之间的相互作用和代谢途径。
分子生物学则进一步研究生物分子的结构和功能，以及遗传信息的传递和表达机制。
生物化学和分子生物学密切相关，相互补充，共同构成了现代生命科学的重要组成部分。
生物化学与分子生物学的研究对象包括DNA、RNA、蛋白质、酶等生物分子，以及细胞器、信号转导途径、代谢途径等生物学过程。
通过分子水平的研究，可以揭示细胞内生物分子之间的信号传导网络和调控机制，从而深入理解生命活动的本质和规律。
二、生物化学与分子生物学的研究方法生物化学与分子生物学的研究方法主要包括生物分子的纯化与鉴定、DNA重组与修饰、蛋白质合成与结构分析、基因表达与调控等。
其中，分子生物学技术如PCR、基因克隆、蛋白质纯化、质谱分析等为研究生物分子提供了有力工具。
生物化学与分子生物学的研究方法还包括结构生物学、代谢组学、蛋白质组学、生物信息学等新兴技术。
这些方法的发展使得研究人员能够更深入地理解生命体系的结构和功能，为生命科学的发展提供了新的思路和途径。
三、生物化学与分子生物学的应用前景生物化学与分子生物学的研究在医学、农业、食品安全、环境保护等领域具有广泛的应用价值。
在医学领域，生物化学与分子生物学的研究为疾病的诊断和治疗提供了理论依据，例如基因测序技术在癌症诊断中的应用、蛋白质药物的开发等。
在农业领域，生物化学与分子生物学的研究为作物改良和疾病防控提供了技术支持，例如基因编辑技术在农作物育种中的应用、转基因作物的发展等。
(完整版)生物化学与分子生物学名词解释
生化名解1、肽单元（peptide unit): 参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了肽单元，它是蛋白质分子构象的结构单元。
Ca是两个肽平面的连接点，两个肽平面可经Ca的单键进行旋转，N—Ca、Ca—C是单键,可自由旋转。
2、结构域（domain）:分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域,折叠得较为紧密，具有独立的生物学功能，大多数结构域含有序列上连续的100—200个氨基酸残基,若用限制性蛋白酶水解,含多个结构域的蛋白质常分成数个结构域,但各结构域的构象基本不变。
3、模体（motif):在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象.一个模序总有其特征性的氨基酸序列,并发挥特殊功能，如锌指结构。
4、蛋白质变性（denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失.主要发生二硫键与非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变，变性的蛋白质易沉淀，沉淀的蛋白质不一定变性.5、蛋白质的等电点( isoelectric point， pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子，蛋白质所带的正负电荷相等，净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点.6、酶（enzyme）:酶是一类对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质或核酸，通过降低反应的活化能催化反应进行。
酶的不同形式有单体酶，寡聚酶，多酶体系和多功能酶,酶的分子组成可分为单纯酶和结合酶。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
（不考）7、酶的活性中心 (active center of enzymes)：酶分子中与酶活性密切相关的基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物.参与酶活性中心的必需基团有结合底物，使底物与酶形成一定构象复合物的结合基团和影响底物中某些化学键稳定性,催化底物发生化学反应并将其转化为产物的催化基团.活性中心外还有维持酶活性中心应有的空间构象的必需基团。
考研生物化学名词解释
生物化学名词解释1.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
2.酶的活性中心：酶的活性中心是酶与底物结合并发挥作用的部位，一般位于酶分子表面或裂隙中，活性中心的氨基酸残基往往在一级结构上相距较远，甚至可分散在不同肽链上，但通过肽链的盘绕折叠在空间构象上相互靠近，活性中心包括两个功能部位：一是结合部位，决定酶的专一性；二是催化部位，决定酶的催化功能。
3.闭环调节：下丘脑分泌的调节肽可促进垂腺体分泌促激素，促激素又分泌相应靶腺分泌激素供体需要，当这种激素在血中达到一定的浓度后，能反馈抑制腺垂体或下丘脑的分泌，构成下丘脑-腺垂体-靶细胞功能轴，形成一个闭合回路，称为闭环调节。
4.酶的必需基团：包括活性中心以内的和活性中心以外的必需基团，酶活性中心以内的酶发挥催化作用与与底物直接作用的有效基团称为活性中心以内的有效必需基团，但活性中心外的基团与维持整个酶分子的构象有关，间接发挥作用，称为活性中心以外的必需基团。
5.酶促反应：酶作为催化剂催化的反应。
酶作为生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般催化剂的特点，有具有不同于一般催化剂的特殊性。
酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；作用机理都是降低反应的活化能；在反应前后酶没有质和量的改变，且微量的酶即可发挥巨大的催化作用。
但是酶也有不同与其他催化剂的特殊性。
6.米氏常数：用Km表示，是酶的一个重要参数。
Km值是酶反应速度V达到最大反应速度Vmax一半时的底物浓度。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不收底物浓度和酶浓度的影响。
7.变构酶：又叫别构酶。
迄今已知的变构酶都是寡聚酶，它含2个以上亚基，分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心。
这两个中心可位于不同亚基上也可以位于同一压基不同部位上，变构酶的活性中心与底物结合起催化作用。
分子生物学名词解释
一、名词解释1、分子生物学（狭义）：研究核酸和蛋白质等大分子的形态、结构特征及其重要性、规律性和相互关系的科学，主要研究基因的结构和功能及基因的活动。
2、分子生物学（广义):在分子的水平上研究生命现象的科学，涵盖了分子遗传学和生物化学等学科的研究内容。
3、基因：是具有特定功能、能独立发生突变和交换的、“三位一体”的、最小的遗传单位。
4、顺反子：基因的同义词，是一个具有特定功能的、完整的、不可分割的最小遗传单位。
5、增色效应：当进行DNA热变性研究时，温度升高单链状态的DNA分子不断增加而表现出A260值递增的效应。
6、变性温度：DNA双链在一定的温度下变成单链，将开始变性的温度至完全变性的温度的平均值称为DNA的变性温度。
7、DNA的复性：DNA在适当的条件下，两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。
8、C值：一种生物中其单倍体基因组的DNA总量。
9、C值悖论：C值和生物结构或组成的复杂性不一致的现象。
10、重叠基因：共有同一段DNA序列的两个或多个基因。
11、重复基因：基因组中拷贝数不止一份的基因。
12、间隔基因（断裂基因）：就是基因的编码序列在DNA分子上是不连续的，为不编码的序列所隔开。
13、转座子：在基因组中可以移动的一段DNA序列。
14、转座：一个转座子从基因组的一个位置转移到另一个位置的过程。
15、假基因：基因组中存在的一段与正常基因非常相似但不能表达的DNA序列。
16:、DNA 复制：亲代双链的DNA分子在DNA聚合酶等相关酶的作用下，别以每条单链DNA为模板，聚合与模板链碱基对可以互补的游离的dNTP,合成两条与亲代DNA分子完全相同的子代双链DNA分子的过程。
17、复制子：从复制起点到复制终点的DNA区段称为一个复制子。
18、复制体：在复制叉处装备并执行复制功能的多酶复合体。
19、复制原点（复制起点）：DNA分子中能独立进行复制的最小功能单位。
20、端粒：染色体末端具有的一种特殊结构，对维持染色体的稳定起着十分重要的作用。
生物化学与分子生物学名解
生物化学与分子生物学名解《生物化学与分子生物学》名词解释1.结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
其特点：结构域与分子整体以共价键相连；具有相对独立的空间结构和生物学功能；同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不同蛋白质中的结构域也可以相同或不同。
2.等电点：指氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性：指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
蛋白质变性的本质是空间结构被破坏，不涉及一级结构的改变。
4.T m：DNA热变形过程中，紫外线光吸收值增加达到最大值一半时所对应的温度称为该DNA的熔点或融解温度，即Tm。
5.K m：即米氏常数，是酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
6.酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用。
7.变构调节：小分子的变构效应剂与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白质分子构象变化，进而改变酶活性，这种对酶活性的调节称为酶的变构调节。
变构效应剂有变构激活剂和变构抑制剂。
8.共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰。
9.酶的活性中心：酶分子中的必需基团在空间结构上彼此靠近，集中形成一个特定空间结构区域，能与底物特异性结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
结合酶中，辅酶或辅基参与活性中心的组成。
10.呼吸链：是由多种酶和辅酶构成的递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上形成一条使氢氧化成水并释放能量的连续反应体系。
11.高能化合物：指在标准条件下（pH7,25℃，1mol/L）发生水解时，可释放出大于20.9KJ/mol能量的化合物。
生物化学与分子生物学名词解释官方版
生物化学与分子生物学名词解释官方版第一章1.模体（motif）：蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
2.锌指结构（zinc finger）：由蛋白质结构域围绕一个锌离子折叠形成的、保守的DNA结合蛋白模体。
3.纤连蛋白（fibronectin）：一类细胞外粘连蛋白，可与其他细胞外基质组分、血纤维蛋白、整合蛋白家族的细胞表面受体结合，其功能是连接细胞与细胞外基质，参与损伤愈合。
4.结构域（domain）：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各执行其功能，称为结构域。
5.亚基（subunit）：组成具有四级结构的蛋白质的次级结构，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
6.分子病（molecular disease）：由于基因上DNA分子的缺陷，致使细胞内RNA及蛋白质合成出现异常，人体结构与功能随之发生变异的疾病。
7.蛋白质等电点（protein isoelectric point／pI）：蛋白质静电荷为零时的溶液pH。
8.蛋白质变性（protein denaturation）：多肽／蛋白质的特定空间构象的部分或完全，非折叠过程或形式。
9.电泳（electrophoresis）：在电场作用下，带电溶液向正极或负极的移动。
经常用于蛋白质、核酸或其他带电颗粒混合物的分离。
10.层析（chromatography）：利用物质分子在流动相与固定相之间分配比例不同，将不同物质分子的混合物分离的一种技术。
例如薄层层析、柱层析等。
第二章1.碱基堆积力（base stacking interaction）：DNA分子的两条多聚核苷酸链在旋进过程中，相邻的两个碱基对平面会彼此重叠，由此产生的疏水作用力。
2.DNA变性（DNA denaturation）：在某些理化因素（温度、pH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补碱基之间的氢键断裂，使双螺旋结构松散，形成单链的构象，不涉及一级结构的改变。
化学与分子生物学
2.从炼金术到化学:
17世纪兴起的文艺复兴活动使alchemy真正向现代的chemistry过渡。 当 时的化学家, 要么是贵族, 要么是业余爱好。在与英国的Newton同时期的 贵族Robert Boyle (1627-1691) 对气体和真空进行了研究, 写了“ The Sceptical Chymist (1661)” 一书, 主张决别带有神秘色彩的炼金术, 而以理 性思考的态度来研究化学。他发现了波以尔法则 PV=Const, 实际上就 是现代物理化学的起点。1662英国设立了 Royal Society, 1666年 Paris Academia 分别设立, 为科学研究和交流提供了土壤。这是化学与炼金术 决别的标志。
3.有机化学的发展
简单的说, 有机化学就是H, C, N, O的化学。 其发展是必然的, 因 为人对生命物质的兴趣要比对非生命物质更浓。化学分析的手段发展 后, 势必要用来研究有机的物质。通过有机化学研究知道的物质结构, 成为生物化学研究的起点。 有机化学的发展, 是从尿素的合成开始的。 1828年 Wohler (德) 从无机盐合成了尿素 1831年 Liebig (德) 有机物元素分析定量法的发明 1840年 有机基团 (group) 的概念的形成 1848年 Pasteur (法) 酒石酸的光学异构体的发 1858年 Kekule (德) C原子的四价理论 1865年 Kekule (德) Benzen环结构的发现 1869年 元素周期表的确立 1874年 van‘t Hoff (荷) C4的正四面体结构 1884年 Fischer (德) 糖的化学结构研究的开始
分离；分子量的确定 • 同位素标记（1934）物质代谢途径、生
物大分子结构测定 • 层析（1944 ） 生物大分子的分离纯化 • X-光衍射、NMR：生物大分子结构测定
生物化学与分子生物学名词解释
生物化学与分子生物学名词解释名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.等电点PI：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2.肽键(pep-tidebond)：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键。
3.肽单元(pep-tideunit)：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元4.模体(motif):二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体.5.结构域(domain):分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域.6.亚基(ub-unit)：许多功能性蛋白质分子含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(ub-unit)第二章核酸的结构和功能1.核酸(nucleicacid)：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
2.开放阅读框：位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列称为开放阅读框，决定了多肽链的氨基酸序列第三章酶1.酶：是一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
2.酶的活性中心：是酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
3.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
4.别构调节:一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称别构调节。
第六章糖代谢1糖异生（gluconeogenei）：非糖化合物（乳糖、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程2有氧氧化：机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2的反应过程，称为糖的有氧氧化(aerobico某idation)是体内糖分解供能的主要方式。
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第二章蛋白质1、GSH即谷胱甘肽，是由谷氨酸，半胱氨酸和甘氨酸通过肽键缩合而成的三肽。
2、蛋白质变性（protein denaturation）蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
3、α-螺旋(α-helix)蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第3个残基（第n＋3个）的酰胺氮形成氢键。
在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
4、β-折叠片层(β-sheet)是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。
5、β-转角（β-turn）也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。
常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。
转角I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。
这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。
6、功能蛋白质组（functional proteome）指的是特定时间、特定环境和实验各种下，基因组活跃表达的蛋白质。
7、肽键(peptide bond )在蛋白质分子中，一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合后而形成的酰胺键称为肽键。
8、基序/模体（motif）模体属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。
一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列。
9、结构域（domain）在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
10、氨基酸残基在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
11、蛋白质二级结构（secondary structure of protein）指某段多肽链中主链骨架在局部空间有规律的盘绕和折叠，即蛋白质分子中某段肽链主链原子的相对空间位置，不包括与其他链段的相互关系及侧链构象的内容。
12、蛋白质三级结构（Tertiary structure of protein）指在二级结构、模体的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进一步折叠和盘曲成球状分子，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
13、蛋白质四级结构（Quaternary structure of protein）由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链以非共价键连接的空间排布和接触部位的布局称蛋白质的四级结构。
14、别构效应（allosteric effect）当蛋白质（酶）与它的配体（某种小分子物质）结合后，引起蛋白质（酶）的空间结构（构象）发生改变，使其适合功能的需要，这种变化称别构效应或变构效应。
15、盐析（Salting out）向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用叫作盐析，可复原。
16、亚基（subunit）有四级结构的蛋白质的每条具有独立三级结构的多肽链称为亚基或亚单位。
17、蛋白质的等电点（pI）溶液处于某一PH时，氨基酸解离成正负离子的趋势相等，即成为两性离子，净电荷为零，在电场中不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。
第三章核酸1、DNA变性在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变为单链，即为DNA 变性。
2、核酶（ribozyme）具有催化活性的RNA，即化学本质是核糖核酸RNA，却具有酶的催化功能。
3、增色效应变性的DNA，分子两条互补链可完全解开成为两条单链，使得碱基暴露，260nm 处外吸收增强，这种现象称为增色效应。
4、Tm值即解链温度，DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度，这一现象和结晶的融解过程类似，又称融解温度（Tm）。
5、DNA超螺旋（DNA supercoil）DNA双螺旋本身进一步盘绕称超螺旋。
超螺旋有正超螺旋和负超螺旋两种。
当盘旋方向与DNA双螺旋方向相同时，其超螺旋结构为正超螺旋，反之则为负超螺旋，负超螺旋的存在对于转录和复制都是必要的。
6、hnDNA即核不均一RNA，是mRNA的前体。
7、DNA复性DNA的复性指变性DNA 在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。
第四、五章酶1、同工酶（isoenzyme）能够催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
2、酶活性中心（active center）酶分子中必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，构成具有特定动态构象的局部空间结构，直接参与酶促反应，与外部的底物特异地结合并使底物转变为产物的区域称为酶的活性中心或活性部位。
3、Km值是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度的大小。
4、共价修饰（covalent modification）酶分子上某些特殊基团在其他酶作用下，发生可逆的共价结合而被修饰，并快速改变的活性称共价修饰调节或化学修饰。
5、酶原（zymogen）在细胞内合成及初分泌时处于无活性状态的酶的前体。
6、全酶（holoenzyme）酶蛋白和辅助因子结合形成的具有催化作用的复合物称为全酶。
7、米氏方程（Michaelis-Menten equation）表示酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程，V＝V max[S]/（K m+[S]）。
8、别构酶（allosteric enzyme）别构酶一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。
9、辅酶（coenzyme）辅酶是一类可以将化学基团从一个酶转移到另一个酶上的有机小分子，与酶较为松散地结合，对于特定酶的活性发挥是必要的。
10、辅基(prosthetic group)酶的辅助因子或结合蛋白质的非蛋白部分，其中较小的非蛋白质部分称辅基，与酶或蛋白质结合的非常紧密，用透析法不能除去。
第六章糖代谢1、糖酵解(glycolysis)糖无氧分解即糖酵解，是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。
2、糖异生（gluconeogenesis）由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
3、糖原（glycogen）是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。
4、底物水平磷酸化（substrate level phosophoryltion）底物在氧化过程中直接将高能磷酸键转移给ADP生成ATP的过程。
5、巴斯德效应（Pasteur effect）有氧氧化抑制糖酵解的现象。
6、磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
7、三羧酸循环（TriCarboxylic Acid cycle，TCA）三羧酸循环（柠檬酸循环或Krebs循环）是指在线粒体中，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经过一系列的代谢反应，乙酰基被氧化分解，而草酰乙酸再生的循环反应过程。
第七章脂类代谢1、脂肪酸β-氧化脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
2、酮体（ketone body）脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物统称为酮体。
3、血浆脂蛋白（lipoprotein）血脂与血浆中的蛋白质结合，以血浆脂蛋白的形式存在及运输。
4、脂肪动员（fat mobilization）贮存于脂肪组织中的脂肪被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸并释放入血供全身各组织利用的过程。
5、初级胆汁酸（primary bile acid）有肝细胞直接合成的胆汁酸成为初级胆汁酸。
6、载脂蛋白（apolipoprotein，Apo）血浆脂蛋白中的蛋白质部分。
7、必需脂肪酸（essential fatty acid，EFA）多数脂肪酸在人体内能合成，只有不饱和脂肪酸的亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸在体内不能合成，必须从植物油摄取，称为人体必需脂肪酸。
8、脂类（lipid）脂类是脂肪、类脂及其衍生物的总称，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。
第八章生物氧化1、氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经呼吸链传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化。
2、呼吸链（respiratory chain）存在于线粒体内膜上，按一定顺序排列的一系列酶或辅酶。
其作用是以传递电子和H+的形式传递代谢物氧化脱下的氢原子，最后使活化的氢与活化的氧结合生成水。
该传递链与细胞呼吸过程有关，故称为呼吸链，又称电子传递链。
3、P/O比值物质氧化时，每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为P/O比值，即A TP生成的摩尔数。
4、高能化合物指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（A TP)，磷酸肌酸，称为高能化合物。
它们是生物释放，储存和利用能量的媒介，是生物界直接的供能物质。
5、解偶联剂（uncoupler）使氧化与磷酸化偶联过程脱离的物质称为解偶联剂。
第九章氨基酸代谢1、必需氨基酸(essential amino acid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种。
2、一碳单位(one carbon unit)某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
3、生酮氨基酸（ketogenic amino acid）分解代谢过程中能转变成乙酰乙酰辅酶A的氨基酸，共有亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和酪氨酸5种。
4、生糖氨基酸（glucogenic amino acid）能通过糖异生转变成葡萄糖的氨基酸。