超高压技术在食品植物蛋白加工中的应用研究进展

超高压技术在食品植物蛋白加工中的

应用研究进展

钟昔阳，姜绍通，潘丽军，郑　志

（合肥工业大学生物与食品工程学院，安徽　合肥 ２３０００９）

摘 要：超高压技术是近年来食品工程领域热点研究高新技术之一。本文综述了超高压技术在大豆蛋白、小麦蛋白、大米蛋白、花生蛋白、鹰嘴豆蛋白等植物蛋白加工改性中的应用现状，分析了超高压技术在食品植物蛋白加工中存在的问题并探讨了其今后主要发展方向。关键词：超高压技术；植物蛋白；研究进展

Ｒｅｓｅａｒｃｈ　Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ　ｏｆ　Ｔｒｅａｔｍｅｎｔｓ　ｏｆ　Ｆｏｏｄ　Ｖｅｇｅｔａｂｌｅ　Ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｗｉｔｈ　Ｕｌｔｒａ　Ｈｉｇｈ　Ｐｒｅｓｓｕｒｅ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ

ＺＨＯＮＧ　Ｘｉ－ｙａｎｇ，ＪＩＡＮＧ　Ｓｈａｏ－ｔｏｎｇ，ＰＡＮ　Ｌｉ－ｊｕｎ，ＺＨＥＮＧ　Ｚｈｉ

（Ｓｃｈｏｏｌ　ｏｆ　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ａｎｄ　Ｆｏｏｄ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，　Ｈｅｆｅｉ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ　ｏｆ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，　Ｈｅｆｅｉ ２３０００９，　Ｃｈｉｎａ）

Ａｂｓｔｒａｃｔ　：Ｉｎ　ｔｈｅ　ｒｅｃｅｎｔ　ｙｅａｒｓ，　ｕｌｔｒａ　ｈｉｇｈ　ｐｒｅｓｓｕｒｅ　ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　（ＵＨＰＴ）　ｉｓ　ａ　ｒｅｓｅａｒｃｈ　ｆｏｃｕｓ　ｉｎ　ｆｏｏｄ　ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ　ｆｉｅｌｄ．　Ｔｈｉｓ　ｐａｐｅｒｒｅｖｉｅｗｅｄ　ｔｈｅ　ｃｕｒｒｅｎｔ　ｓｔａｔｕｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ　ｏｆ　ｆｏｏｄ　ｖｅｇｅｔａｂｌｅ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｓｕｃｈ　ａｓ　ｓｏｙｂｅａｎ　ｐｒｏｔｅｉｎ，　ｗｈｅａｔ　ｐｒｏｔｅｉｎ，　ｒｉｃｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ，ｐｅａｎｕｔ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ａｎｄ　ｃｈｉｃｋｐｅａ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｗｉｔｈ　ＵＨＰＴ．　Ｉｔ　ａｌｓｏ　ａｎａｌｙｚｅｄ　ｔｈｅ　ｅｘｉｓｔ　ｐｒｏｂｌｅｍｓ　ａｎｄ　ｄｉｓｃｕｓｓｅｄ　ｔｈｅ　ｍａｉｎ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ　ｄｉｒｅｃｔｉｏｎｓｏｆ　ＵＨＰＴ　ｏｎ　ｔｈｅ　ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ　ｏｆ　ｆｏｏｄ　ｖｅｇｅｔａｂｌｅ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｉｎ　ｆｕｔｕｒｅ．

Ｋｅｙ　ｗｏｒｄｓ：ｕｌｔｒａ　ｈｉｇｈ　ｐｒｅｓｓｕｒｅ　ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ；ｖｅｇｅｔａｂｌｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ；ｒｅｓｅａｒｃｈ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ

中图分类号：ＴＳ２０５ 文献标识码：Ａ 文章编号：１００２－６６３０（２００８）１２－０７３１－０４

收稿日期：２００８－０６－１０

基金项目：安徽省“十一五”科技攻关项目（０７０１０３０１０１８；０８０１０３０２０８１）；２００７年度合肥市科技计划重点项目作者简介：钟昔阳（１９７３－），男，博士研究生，主要从事农产品加工研究。Ｅ－ｍａｉｌ：ｓｕｎｒｉｓｅｓｅｔ＠ｓｉｎａ．ｃｏｍ

超高压技术（ＵＨＰＴ）是指将物料放置于超高压容器中

（常以水或其他流体介质作为传递压力的媒介物），在静高压（一般不小于１００ＭＰａ，常用的压力范围是１００～１０００ＭＰａ）和一定温度下处理适当的时间，引起物料性质发生变化的一项高新技术。

超高压技术在食品加工中的应用研究始于一个世纪以前。早在ｌ９世纪末期　Ｈｉｔｅ等［１－３］研究表明牛奶、果蔬（包括香蕉、梨、桃子、李子、大豆、西红柿、豌豆等）和其他食品、饮料中的微生物对压力敏感，高压处理能延长食品的货价期。１９１４年，美国物理学家Ｂｒｉａｇｍｕｍ［４］

提出了静水压（５００ＭＰａ）下蛋白质发生凝固，７００ＭＰａ形成凝胶的报告。１９８６年，日本京都大学林立

九教授［５］首次提出超高压食品的加工，并于１９９０年成功开发了世界上第一个高压食品——果酱。超高压技术应用于食品加工，具有冷杀菌效果、调节食品质构、保持食品的营养价值、形成食品特有的色泽和风味的作用，能实现食品的速冻及不冻冷藏、简化加工工艺、节约能源、无“三废”污染等诸多优点，近年来国

内外掀起了超高压食品加工的研究热潮［６］。１

超高压加工蛋白质的作用机理

蛋白质是食品物料的重要组成成分。依据蛋白质自身结构、加压水平、温度、ｐＨ值、离子强度、溶剂组成、蛋白质浓度等诸多因素影响，超高压加工可对蛋白质产生不同程度的改性作用，使其出现变性、凝聚或凝胶化现象，而在此过程中食品的颜色、风味和营养价值不受或很少受影响［７－８］。超高压加工蛋白质出现的性质变化完全不同传统热加工方法对蛋白质改性的影响，超高压加工现已成为当前新食品开发的一种全新方法。蛋白质具有一、二、三、四级结构，超高压对蛋白质—的这几级结构产生不同程度的影响。其中，超高压对蛋白质的一级结构没有影响，对二级结构有稳定作用，对三级和四级结构影响很大。压力的高低和作用时间的长短是影响蛋白质能否产生不可逆变性的主要因素，由于不同的蛋白质其大小和结构不同，对高压的耐性也不相同。通常，在１００～２００ＭＰａ压力下，蛋

白质的变性是可逆的；超过３００ＭＰａ后，出现不可逆变性，即蛋白质的立体结构遭到破坏，显现出沉淀、凝固、凝胶化等“熟化”特征。

在蛋白质结构中，除以共价键结合为主外，还存在大量的离子键、氢键、疏水键结合和双硫键等较弱的结合。目前的研究认为，超高压加工蛋白质机理是超高压引起上述弱的结合作用——非共价键的破坏或形成。蛋白质经超高压处理后，其疏水结合及离子结合会因体积的缩小而被切断或重新形成，立体结构的改变导致蛋白质性质发生变化［７－９］。

２植物蛋白超高压加工研究进展

２．１大豆蛋白

大豆含有４０％蛋白和２０％油脂（以干基计算），是一种营养丰富的食品原料。大豆蛋白８０％是由盐溶性的１１Ｓ大豆球蛋白、７Ｓ的β伴球蛋白和γ伴球蛋白组成。除此之外，大豆蛋白还含有少量的２Ｓа伴球蛋白、９Ｓ球蛋白和１５Ｓ球蛋白等。目前，国内外在大豆蛋白超高压加工方面开展了较为深入的研究。其中，Ｏｍｉ等［１０］将大豆种子浸入蒸馏水中，在３００ＭＰａ、２０℃条件下对其处理０～１８０ｍｉｎ。研究发现：０．５％～２．５％的种子总蛋白溶入蒸馏水中，而超高压处理的样品与未超高压处理的样品相比，二者在形状、颜色、尺寸方面没有明显变化。随着压力的增高，种子蛋白在蒸馏水中的溶解度逐渐增大。进一步对溶解的蛋白进行分析，其主要成分是分子量为２７ｋＤ和１６ｋＤ的７Ｓ球蛋白；而在７００　ＭＰａ高压时，１１Ｓ球蛋白和２Ｓα伴球蛋白也开始溶入蒸馏水中。

李汴生等［１１］对高压处理后大豆分离蛋白溶解性和流变特性的变化及其机理进行了研究。经４００ＭＰａ、１５ｍｉｎ高压处理，低浓度大豆分离蛋白溶液中蛋白质溶解性显著提高。高压处理后，大豆分离蛋白溶液的表观黏度增加，其贮藏模量Ｇ′和损耗模量Ｇ″也随着处理压力的提高而增大。在低于４００ＭＰａ　高压处理，大豆分离蛋白分子发生一定程度的解聚和伸展，蛋白质电荷分布加强，颗粒减小，溶液中的体积分数增加。高压处理大豆分离蛋白分子结构上的改变是导致其有关理化性质发生变化的根本原因。

张宏康等［１２］研究了超高压条件下大豆分离蛋白溶液的凝胶特性，发现只有在大豆分离蛋白溶液质量分数达到一定值后才能形成凝胶，且凝胶强度随着大豆分离蛋白溶液的质量分数、温度及处理压力的增高而增强。与热处理形成的凝胶相比，超高压处理得到的凝胶强度大，外观更平滑、细致。

毕会敏等［１３］研究发现超高压处理使大豆分离蛋白膜液的稳定性提高，膜的抗张强度增大，断裂伸长率、透氧率减小，热水速溶率恒定，膜表面更加平滑、细致、透明。在实验范围内，最佳的处理条件为压力４００ＭＰａ，保压时间１０ｍｉｎ。

２．２小麦蛋白

小麦蛋白包括清蛋白、球蛋白、麦谷蛋白、麦醇溶蛋白，是影响小麦粉及其加工食品品质的重要因素。谷朊粉又名面筋蛋白，主要由麦谷蛋白、麦醇溶蛋白构成，是一种从小麦面粉中分离、提取并烘干而制成的粉末状天然蛋白质产品。超高压加工作为一种能改变蛋白质功能特性的物理加工手段，Ａｐｉｃｈａｒｔｓｒａｎｇｋｏｏｎ等［１４］研究了在压力２００～８００ＭＰａ、温度２０～６０℃、处理时间２０～６０ｍｉｎ下对谷朊粉面团性质的影响，发现超高压处理增大了谷朊粉面团的硬度和弹性。当温度为２０℃和４０℃，压力为８００ＭＰａ，时间为５０ｍｉｎ时，谷朊粉蛋白双硫键交联增大，蛋白结构发生显著改变。

Ｋｉｅｆｆｅｒ等［１５］研究了超高压处理对谷朊粉、麦谷蛋白、麦醇溶蛋白理化性质的影响，发现谷朊粉在２００ＭＰａ、３０℃处理时，其蛋白组成中醇溶性蛋白的比例得到提高，而面团强度出现下降。进一步增加处理压力和温度，谷朊粉中醇溶性蛋白的比例及巯基含量均下降。含有半胱氨酸的α、γ麦醇溶蛋白对压力敏感，高压处理后转化为醇不溶性蛋白，而不含有半胱氨酸的ω麦醇溶蛋白对压力不敏感。压力和温度这两个因素对高巯基含量的麦谷蛋白改性影响比低巯基含量的麦谷蛋白大，超高压作用谷朊粉、麦谷蛋白、麦醇溶蛋白的机理在于高压引起蛋白双硫键的断裂和重新生成。笔者也开展了谷朊粉超高压加工方面的研究，发现超高压处理后，谷朊粉的溶解度、乳化性、起泡性也发生了显著变化。

蓝琳等［１６］研究了超高压对小麦胚芽蛋白性质的影响，发现超高压处理可以有效提高小麦胚芽蛋白的溶解度，而乳化性、乳化稳定性和表面疏水性则随着超高压处理时间的延长而降低。

２．３大米蛋白

大米蛋白主要由５％～１０％醇溶谷蛋白、４％～１０％球蛋白、８０％～９０％谷蛋白组成，富含蛋氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸。目前研究认为，大米蛋白中分子量为１６ｋＤ的清蛋白、２６ｋＤ的α球蛋白、３３ｋＤ的球蛋白是摄入大米过敏引起哮喘、皮炎的主要原因［１７－１８］。为解决大米蛋白过敏问题，Ｋａｔｏ等［１９］将大米浸入蒸馏水中在１００～４００ＭＰａ条件下高压处理，发现大米中的过敏性蛋白溶入水溶液中，且溶解量达到０．２～０．５ｍｇ（蛋白）／ｇ（大米）。在压力为３００～４００ＭＰａ时，过敏性蛋白溶解量最大，达到０．５ｍｇ（蛋白）／ｇ（大米）；压力超过５００ＭＰａ时，过敏性蛋白溶解量不再增大。进一步分析，超高压处理释放的过敏性蛋白主要为３３ｋＤ的球蛋白、α球蛋白和１６ｋＤ的清蛋白，但仍有约８０％的１６ｋＤ的清蛋白和α球蛋白未能完全释放。