蛋白质组成成分和氨基酸PPT

合集下载

蛋白质(营养学课件)PPT课件

蛋白质(营养学课件)PPT课件
蛋白质(营养学课件)ppt 课件
目 录
• 蛋白质的基本概念 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的消化与吸收 • 蛋白质的需要量与来源 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的生物合成与降解
蛋白质的基本概念
01
蛋白质的组成
蛋白质由氨基酸组成
氨基酸是蛋白质的基本组成单位,通过肽键连接形成长链。
必需氨基酸与非必需氨基酸
05
蛋白质与生长发育
总结词
蛋白质是生长发育的重要物质基础,对儿童和青少年的生长发育至关重要。
详细描述
蛋白质是细胞生长和组织修复的主要原料,对于儿童和青少年的生长发育尤为重要。缺乏蛋白质会导 致发育迟缓、生长停滞,甚至影响智力发育。因此,保证充足的蛋白质摄入对儿童和青少年的健康成 长至关重要。
蛋白质与肌肉形成
必需氨基酸是指人体不能自行合成,必须从食物中摄取的氨基酸; 非必需氨基酸则可以由人体自行合成。
蛋白质的分类
根据其来源和组成,蛋白质可分为动物性蛋白质和植物性蛋白质。
蛋白质的结构
01
02
03
一级结构
指蛋白质中氨基酸的排列 顺序,决定了蛋白质的基 本性质。
二级结构
指蛋白质中局部主链的折 叠方式,常见的有α-螺旋、 β-折叠和β-转角等。
03
蛋白质的消化
01
02
03
04
蛋白质的消化始于胃部
在胃中,蛋白质被胃酸和胃蛋 白酶分解为肽和氨基酸
小肠中的胰蛋白酶、糜蛋白酶 和羧基肽酶进一步分解肽,使
其成为更小的肽和氨基酸
这些氨基酸和肽最终被小肠吸 收进入血液
蛋白质的吸收
小肠通过主动转运和被动转运的 方式吸收氨基酸和肽
氨基酸和肽被吸收后进入血液, 随血液循环运送到各个组织器官

有机化学ppt-氨基酸蛋白质

有机化学ppt-氨基酸蛋白质
蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液,主要有两方面的原因: 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件,破坏蛋白质的稳定因素,就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法:在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等],由于盐既是电解又是亲水性的物质,它能破坏蛋白 质的水化膜,因此当加入的盐达到一定的浓度时,蛋白质就会从 溶液中沉淀析出,盐浓度变稀时蛋白质溶解,为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸,与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
(2)按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法: 氨基酸的命名可以采用系统命名法,与羟基酸的命名相似 ,即以羧酸为母体,氨基为取代基,称为“氨基某酸”。 氨基的位置,习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示,并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法: 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名,有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸,中文缩写为“甘”, 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名,中文缩写“天”, 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时,主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ (Ⅰ) 正离子
OH- R CH COO- OH-

生物化学 蛋白质的结构与功能(共112张PPT)

生物化学  蛋白质的结构与功能(共112张PPT)
它就会出现相应的二级结构。
三、多肽链在二级结构基础上进一步折叠形 成三级结构
(一)三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键: 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此, 只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种,但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 , 且 均 属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。
遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分 肽链结构。
(五)二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二 级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个有规则
的二级结构组合,被称为超二级结构。
二级结构组合形式有3种:αα,βαβ,ββ 。
二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上 相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为模体 (motif) 。
CHHR3
COO-
C
+NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
除了20种基本的氨基酸外,近年发现硒代半胱氨 酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代半胱氨 酸从结构上来看,硒原子替代了半胱氨酸分子中的 硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数天然蛋白质中, 包括过氧化物酶和电子传递链中的还原酶等。硒代 半胱氨酸参与蛋白质合成时,并不是由目前已知的 密码子编码,具体机制尚不完全清楚。

生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)

生物化学第2章  氨基酸(共77张PPT)

• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类,即:脂肪族氨基酸;芳香族氨基酸; 杂环氨基酸。
1)脂肪族氨基酸(中性)
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸(八种)
不带电何的极性氨基酸(八种)
带负电荷的氨基酸(2种)
带正电荷的氨基酸(2种)
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸(Selenocysteine, Sec) ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸(Pyrrolysine, Pyr) ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
( α-氨基-β-巯基丙酸 )
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程:
1、加还原剂(巯基乙醇) 打开二硫键。
2、加氧化剂(双氧水) 重新生成错位二硫键。
1)、脂肪族氨基酸(含羟基或硫)
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
( α-氨基-β-羟基丁酸 )
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1)、脂肪族氨基酸(含羟基或硫)

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)

苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按R基的极性性质分类:
1、非极性R基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
2、不带电荷的极性R基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的R基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的R基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基:强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体,吸附在滤纸上,将样品点在纸上,用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+,Fe2+,Co2+或Mn2+时,易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸

蛋白质和氨基酸公开课ppt课件

蛋白质和氨基酸公开课ppt课件
蛋白质和氨基 酸公开课
根据营养专家建议:一个 健康的高中生,每天早上得摄 入一个鸡蛋、两个馒头!
蛋的主要营养成分是什 么?为什么每天都需要摄入 呢?
一切重要的生命现象和生理机能都与蛋白 质密切相关,不同结构的蛋白质其生理功能也 不相同,没有蛋白质就没有生命。
血 红 蛋 白 的 结 构
一、蛋白质
1、蛋白质的存在
广泛存在于生物体内:肌肉、皮肤、发、毛、蹄、角
——主要成分都是蛋白质
植物种子、酶、激素、血红蛋白、细菌、病毒、抗体
——都含蛋白质
蛋白质是组成细胞的基础物质构成人体的物质基础
2、组成元素:
C、H、O、N、S等
蛋白质是结构非常复杂的高分子化合物, 相对分子量很大。 蛋白质结构模型
3、蛋白质的性质
凝结 凝结
不溶解 不溶解 蛋白质变 性
鸡 蛋 白 质 溶液
加热
凝结 蒸馏水 不溶解
3、蛋白质的性质
(2)变性: 在重金属盐、加热、紫外线酒精、乙醛、 强碱、强酸的作用下,蛋白质发生凝聚,并且 蛋白质的性质发生改变,失去生理功能的变化, 我们称之为变性
蛋白质溶液 ①强酸强碱②重金属盐③加热 变性凝结 ④一些有机物如:醛、醇⑤紫外线
析出蛋白质(盐析)
特点: 可逆,物理变化 用途: 分离、提纯蛋白质
析出的蛋白质可溶于水,不影响原来蛋白质的性质
3、蛋白质的性质
①加入饱和CuSO4溶液 现象:
鸡 蛋 白 质 溶液
蛋白质溶液出现凝结
②试剂
稀硫酸 甲醛
现象 试剂
蒸馏水 蒸馏水
现象
结论
特点:
不可逆
用途: 杀菌、消毒
思考:
蛋白质的盐析和蛋白质的变性有何区别?

蛋白质 ppt课件

蛋白质 ppt课件

蛋白质缺乏症
蛋白质缺乏症是指由 于蛋白质摄入不足或 吸收障碍导致的营养 缺乏病。
在儿童中,蛋白质缺 乏症还可能导致生长 发育迟缓、智力发育 不良等。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
症状包括体重减轻、 肌肉萎缩、贫血、免 疫力下降等。
蛋白质过量的危害
01
02
03
04
虽然蛋白质是人体必需的营养 素,但摄入过多也会对健康造
成负面影响。
蛋白质的分类
根据结构
可分为简单蛋白质和结合蛋白质。
根据功能
可分为酶、激素、抗体、载体、血红蛋白等。
蛋白质的结构与功能
结构
蛋白质的结构可分为一级、二级、三级和四级结构。一级结构是指蛋白质中氨基酸的排列顺序;二级 结构是指蛋白质中局部主链的构象;三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置;四级 结构是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及相互作用。
蛋白质 PPT 课件
目录
CONTENTS
• 蛋白质简介 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与疾病 • 蛋白质在生物体内的应用 • 蛋白质研究的前沿与展望
01 蛋白质简介
定义与组成
定义
蛋白质是由氨基酸组成的大分子 有机化合物,是构成细胞和组织 的主要物质之一。
组成
蛋白质由20种不同的氨基酸通过 肽键连接而成,其分子量通常在 10,000道尔顿以上。
高蛋白饮食可能导致肾脏负担 加重,引发肾脏疾病。
过量的蛋白质在体内代谢过程 中会产生大量的氨和尿素,增 加肝脏负担,并可能导致肝病

此外,高蛋白饮食还可能引发 肥胖、心血管疾病等健康问题

04 蛋白质在生物体内的应用
蛋白质在食品工业中的应用
蛋白质作为食品添加剂

蛋白质的基础知识PPT课件

蛋白质的基础知识PPT课件

感谢观看
THANKS
详细描述
蛋白质的一级结构是指氨基酸的排列顺序,决定了蛋白质的特性和功能。二级 结构是指肽链的局部折叠和螺旋结构。三级结构是指整条肽链的复杂空间构象, 决定了蛋白质的功能和稳定性。
02
蛋白质的功能
蛋白质的结构功能
维持细胞组织完整性
蛋白质是细胞和组织的主要构成成分, 对于维持细胞和组织的完整性至关重 要。
蛋白质的基础知识 PPT课件
• 蛋白质的概述 • 蛋白质的功能 • 蛋白质的分类 • 蛋白质的合成与分解 • 蛋白质与健康 • 蛋白质的应用
目录
01
蛋白质的概述
蛋白质的定义
总结词
蛋白质是生物体内重要的有机大 分子,由氨基酸组成,具有复杂 的空间结构和多种生物学功能。
详细描述
蛋白质是构成生物体的基本物质 之一,是细胞和组织的主要成分 ,具有多种生物学功能,如催化 反应、运输、免疫保护等。
维持生物体的形态
维持生物体的运动
蛋白质中的肌动蛋白、肌球蛋白等参 与肌肉收缩,使生物体能够运动。
蛋白质参与生物体的形态构建,如肌 肉、骨骼、毛发等。
蛋白质的催化功能
01
02
03
参与生物化学反应
蛋白质中的酶能够催化生 物体内的各种化学反应谢速度,维持代谢平衡。
活性的蛋白质。
蛋白质的分解
01
蛋白质的分解主要通过 蛋白酶的催化作用将肽 键水解成氨基酸。
02
消化酶在消化道中将食 物中的蛋白质分解成氨 基酸和短肽,便于吸收。
03
细胞内的蛋白质通过泛 素-蛋白酶体途径选择性 降解,维持细胞内环境 稳定。
04
分解后的氨基酸可被重 新利用合成新的蛋白质, 也可作为能量物质氧化 分解供能。
  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

氨基酸的旋光性(符号和大小)取决于它 的R基的性质,并与溶液的PH值有关。
外消旋物:D-型和L-型的等摩尔混合物。
L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物。
★内消旋物:分子内消旋
胱氨酸有三种立体异构体:L-胱氨酸、D-胱氨酸、内 消旋胱氨酸。
L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物
2、氨基酸的光吸收性
构成蛋白质的20种氨基酸在 可见光区都没有光吸收, 但在远紫外区(<220nm) 均有光吸收。
谷氨酸
谷氨酸脱羧酶
CO2
r-氨基丁酸
r-氨基丁酸的功能:
它是一种抑制性神经递质,对中枢神经原有普 遍抑制作用,对突触前、突触后也有一定抑制作用。
(三)氨基酸的生物学功能
1、合成蛋白质,以满足机体生长发 育和组织的更新修复等需要。
2、转变成具有重要生理功能的含氮 化合物(如核苷酸、尼克酰胺、儿茶酚 胺类激素、甲状腺素等)。
-COOH 羧基
-NH2 氨基 胍基 咪唑基
根据氨基酸的侧链R基团的极性分类:
①极性氨基酸:
⑴极性不带电荷:甘、丝、苏、天酰、 谷酰、 酪、半胱
⑵极性带负电荷:天、谷 ⑶极性带正电荷:组、赖、精
②非极性氨基酸:丙、缬、亮、异亮、
苯丙持正常代谢、生长所必需,而 自身不能合成,需从外界获取的氨基 酸 。 如 : Phe 、 Trp 、 Lys 、 Met 、 Leu、I1e、Thr、Val、His、Arg。
二、蛋白质的分类
(二)按分子组成分类
1.简单蛋白 由氨基酸组成 7类: 清蛋白 球蛋白 组蛋白 精蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白和硬蛋白。
2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组 成,后者称为辅基。 7类: 核蛋白 脂蛋白 糖蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白和金属蛋白。
三、蛋白质的元素组成与分子量
元素组成: C、H、O、N 含N量 : 16%
四、蛋白质的水解
3、酶水解
蛋白酶
蛋白质 (proteinase) 肽段
第二节 氨基酸
一、氨基酸的结构与分类 (一)基本氨基酸 (二)不常见的蛋白质氨基酸 (三)氨基酸的生物学功能
二、氨基酸的性质 (一)物理性质 (二)化学性质
一、氨基酸的结构与分类
(一)基本氨基酸 组成蛋白质的氨基酸,20种。 (二)稀有氨基酸 是多肽合成后由基本氨基酸经酶促修饰而来。 (三)氨基酸的生物学功能
1克N= 6.25克 蛋白质
每克样品中含N克数×6.25×100 =100克样品中蛋白质的含量(克%)
四、蛋白质的水解
1、酸水解
蛋白质
6 mol/LHCl或
4 mol/L的H2SO4 氨基酸混合物
105℃ 20小时
四、蛋白质的水解
2、碱水解
蛋白质
5 mol/L NaOH
氨基酸混合物
煮沸10h-20h
(一)基本氨基酸
1、20种氨基酸的化学名称及结构通式:
2、构型: 从蛋白质水解得到的α-氨基酸属
L- α -氨基酸 COOH ︱
H2 N -C-H ︱ R
R代表氨基酸的侧链(R基团)。 不同的氨基酸,R基团不同。
氨基酸的分类
根据氨基酸的侧链R基团的化学结构分类: ①脂肪族氨基酸:甘、丙、缬、亮、异亮、
第一章 蛋 白 质
第一节 蛋白质通论
蛋白质存在于所有的 生物细胞中,是构成 生物体最基本的结构 物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的 物质基础,它参与了 几乎所有的生命活动 过程。
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽 键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
-N=C=S
+ 苯异硫氰酸酯 (PITC )
COOH |
H2N-CH | R
在弱碱中
O
-NH-C-NH-CH-COOH
|
S
R
苯氨基硫甲酰氨基酸 (PTC-氨基酸)
H+
环化
C
-N
CH-R
C
NH
S
苯乙内酰硫脲氨基酸 (PTH-氨基酸) 无色
★Sanger 反应
② 与2,4-二硝基氟苯反应
O2N-
-F
|
在近紫外区(220-300nm) 只有酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有吸收光的能力。
酪氨酸的max=275nm, 275=1.4x103;
苯丙氨酸的max=257nm, 257=2.0x102;
色氨酸的max=280nm, 280=5.6x103;
Edman反(应二)化学性质
① 与苯异硫氰酸酯(PITC )的反应
非活性蛋白质 (四)按溶解度分类: 可溶性蛋白质
醇溶性蛋白质 不溶性蛋白质
二、蛋白质的分类 (一)按分子形状分类
1.球状蛋白
球形,多溶于水,多 具有活性,长度与 直径之比一般小于 10。
如酶、转运蛋白、蛋 白激素、抗体等。
2.纤维状蛋白
细长,分子量大,多 是结构蛋白。
如胶原蛋白,弹性蛋 白,角蛋白等。
3、转变成糖类或脂肪。 4、氧化供能。
二、氨基酸的重要理化性质
(一)物理性质 (二)化学性质
(一)物理性质
氨基酸的构型、旋光性和光吸收
1、氨基酸的构型与旋光性
Gly一种构型,无旋光性 Thr和Ile有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体:L型、D
型。
构成蛋白质的氨基酸均属L-型(L-苏氨酸)。
一、蛋白质的功能多样性
1.催化功能 2.结构功能 3.运输功能 4.贮存功能 5.运动功能
6.防御功能 7.调节功能 8.信息传递功能 9.遗传调控功能 10.其它功能
二、蛋白质的分类
(一)按分子组成特点分类: 单纯蛋白质
结合蛋白质 (二)按分子形状分类: 球状蛋白质
纤维状蛋白质 (三)按生物学功能分类:活性蛋白质
蛋、半胱、丝、苏、谷、 谷酰、天、天酰、赖、精 ②芳香族氨基酸:苯丙、酪、色 ③杂环氨基酸: 组、脯 ④杂环亚氨基酸:脯
氨基酸 R基团 R基团上有功能基团
丝Ser 半胱Cysh 天酰Asn 谷酰Gln 天冬Asp 谷Glu
赖Lys 精Arg 组His
-OH 羟基 -SH 巯基 -CO-NH 酰胺基
+
NO2
2,4-二硝基氟苯 (DNFB或FDNB)
非必需氨基酸:
体内能合成的氨基酸。12种
(二)不常见蛋白质氨基酸
HO N H
COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH
OH
NH2
4-羟基脯氨酸
5-羟基赖氨酸
CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH NH2
6-N-甲基赖氨酸
I
HO CH2CHCOOH
I
NH2
3,5-二碘酪氨酸
r-氨基丁酸(GABA)
相关文档
最新文档