2酶促反应动力学共39页word资料
生化工程,第二章酶促反应动力学
反应速率及其测定
• 反应速率：单位时间内反 应物或生成物浓度的改变。 •P
• 设瞬时dt内反应物浓度的 很小的改变为dS，则：
•t
• 若用单位时间内生成物浓
•v
度的增加来表示，则：
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•t
生化工程,第二章酶促反应动力学
反应分子数
• 反应分子数：是在反应中真正相互作用的分子的数目。
•符合双分子反应的表达式，为二级反应。
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生化工程,第二章酶促反应动力学
把反应速率与反应物浓度无关的反应叫做零级反应。
v = k [A]0
• 反应分子数和反应级数对简单的基元反应来说是 一致的，但对某些反应来说是不一致的。例如：
•Sucrase
• Sucrose + H2O ─→ Glucose + Frucose • 是双分子反应，但却符合一级反应方程式。
•甲醇
甘油 ＋ 脂肪酸 NaOH
•生物柴油
• 高果糖浆:
•
α-淀粉酶
糖化酶
葡萄糖异构酶
•淀粉浆液
糊精 葡萄糖
果糖
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生化工程,第二章酶促反应动力学
化学反应的基础知识
• 反应进行的方向 • 反应进行的可能性 • 反应进行的限度
•化学热力学
• 反应进行的速率 • 反应机制
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•化学动力学
•对于酶复合物ES的解离平衡过程来说， •ES •k-1 E + S •k+1
•其解离常数可以表示为,
•(4)
•即,
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•代入公式(2)得到
生化工程,第二章酶促反应动力学
酶动力学课件
①．动力学参数的意义
Km 酶促反应速度为最大反应速度 最大反应速度（ 酶促反应速度为最大反应速度（Vmax)的一 半时 的一 底物浓度。 的底物浓度。 单位是mol/l。 单位是 。 A. Km值是酶的特 值是酶的特 征性常数。 征性常数。与酶 的浓度无关， 的浓度无关，不 同的酶， 同的酶，其Km 值不同
Lineweaver-Burk 双倒数作图法
实 例
Neurospora crassa 的D-丝氨酸脱水酶催化反应： 丝氨酸脱水酶催化反应： 丝氨酸脱水酶催化反应 CH2OH · CHNH2 · COOH → CH3CO · COOH+NH3 在实验中测定酶的饱和曲线得到下列数据： 在实验中测定酶的饱和曲线得到下列数据： [s] ×10 -5（M） 0.20 0.40 0.85 1.25 1.70 2.00 8.00 v 20分钟生成丙酮酸（µM） 分钟生成丙酮酸（ ） 分钟生成丙酮酸 0.150 0.200 0.275 0.315 0.340 0.350 0.360
（二）底物浓度对酶反应速度的影响
1 中间络合物学说
Henri和Wurtz提出 和 提出
中间产物的证据
中间复合物的直接观察 光谱改变 酶的物理性质改变 分离结晶 酶和底物的共沉降
V Vmax
[S] 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比； 反应速度与底物浓度成正比；反 应为一级反应。 应为一级反应。
快速平衡假说与稳态平衡假说的实 质区别
项目
快速平衡学说
稳态学说
酶和底物生成不稳定复合物[ES]，酶催化反应是经该中间复合物完 成的，即： k+1 k+2 E+S [ES] E+P
k-1
假设 [ES]在反应开始后与 E 及 S 迅速 达到动态平衡 [ES]的生成速率与其解离速率相 等，其浓度不随时间而变化
酶促反应动力学2讲课文档
第18页，共82页。
k2>>k3时
k2 + k3 Km=
k1
Km≈k2（分离能力）/k1（亲合能力）
k1
k3
E+S
ES
P+E
k2
Km越小，亲和力越强。
[S]很小时，反应速度就能达到很大。性能 优，代谢中这类酶更为重要
第19页，共82页。
③根据Km：
判断某[s]时v与Vmax的关系 判断抑制剂的类型
+ HX
RO
O—E
磷酰化酶(失活) 酸
解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)：
RO O
P RO
+ O—E
+
N
-CHNOH
磷酰化酶(失活) CH3 解磷定
O P
+ -CHNO N
CH3
OR OR +E—OH
第47页，共82页。
④有机汞、有机砷化合物
——与酶分子中-SH作用； 可通过加入过量巯基化合物解除。
如肌酸激酶使肌酸磷酸化的反应
第35页，共82页。
(2)乒乓反应或双－置换反应
A AE E
Q EQ
PE’ P E’
EB B
A和Q竞争自由酶E形式 B和P竞争修饰酶形式E’ A和Q不同E’结合 B和P也不与E结合。
第36页，共82页。
三、酶的抑制作用
失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失。 抑制作用：使酶活力下降但不引起变性。 抑制剂：能引起抑制作用的物质。
（3） kcat/km的意义：
Vmax[S] V=
Km + [S]
∵Vmax=kcat[Et] ∴
第九章 酶促反应动力学
有关米氏常数( 有关米氏常数(Km)的几点说明 )
(1)Km值是酶的特征常数之一,跟只跟酶的性质有关,而 Km值是酶的特征常数之一,跟只跟酶的性质有关, 值是酶的特征常数之一 与酶的浓度无关(359页 与酶的浓度无关(359页).
有关米氏常数( 有关米氏常数(Km)的几点说明 )
(2)如酶能催化几种不同的底物,对每种底物都有一个特定的 )如酶能催化几种不同的底物, Km值,其中Km值最小的称该酶的最适底物. 其中 值最小的称该酶的最适底物. (3)Km除了与底物类别有关,还与 ,温度有关,所以 m是 ) 除了与底物类别有关,还与pH,温度有关,所以K 一个物理常数,是对一定的底物,一定的pH,一定的温度而言的. 一个物理常数,是对一定的底物,一定的 ,一定的温度而言的. 不等于K (4)Km与Ks:Km不等于 s,只有在特殊情况下即 k2>>k3, ) Km=Ks.在Km=Ks 时,Km可表示酶 和底物的亲和力. 和底物的亲和vity (%)
60
40
20
0 10 20 30 40 50 60
O
70
80
90
Temperature C
五,酶浓度对酶反应速度的影响
如果底物浓度足 够大, 够大,足以使酶饱 和,则反应速度与 酶浓度成正比. 酶浓度成正比.
[S]>>[E] V∝[E] ∝
反 应 速 度
E+S
k+1 k-1
ES
k+2
E+P
+
I
k+3 k-3
EI
+
E S ES E
+
P
+
E I EI
例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
第二章 酶促反应动力学
1 (b0
c)
d (b0
c)
c 0
1 (a0
c)
d (a0
c)
k2
t 0
dt
1
(a0 b0 )
ln(a0 c) |c0 ln(b0 c) |c0
k2t |t0
(a0
1
b0
)
ln(a0
c)
ln
a0
ln(b0
c)
ln
b0
k2t
(a0
1
b0
)
ln
b0 (a0 a0 (b0
dc dt
k2[ A][B]
dc dt
k2 a0
cb0
c
式中：
K2—二级反应速率常数； a0—底物A的初始浓度； b0—底物B的初始浓度； c—t时产物c的浓度。
dc dt
k2 a0
cb0
c
第二章 酶促反应动力学
dc
a0 cb0 c k2dt
[(a0 c) (b0 c)]dc (a0 b0 )(a0 c)(b0 c)
b
Ce k2t
k1a0 k2 k1
ek1t
第二章 酶促反应动力学
t＝0时,b＝0，代入上式求得C
C
k1a0 k2 k1
b k1a0 ek1t ek2举例
葡萄糖G k1 葡萄糖内酯L k2 葡萄糖酸P
[L] k1[G0 ] ek1t ek2t k2 k1
k2dt
(a0
1
b0
)
•
(b0
1
c)
1 (a0
c)
dc
k2dt
c 0
(a0
1
b0
《酶促反应动力学》课件
底物浓度对反应速率的影响
总结词
随着底物浓度的增加，反应速率通常会加快，但当底 物浓度达到一定值后，反应速率将不再增加。
详细描述
底物是酶催化反应的对象，底物的浓度也会影响反应速 率。通常情况下，随着底物浓度的增加，反应速率会加 快。然而，当底物浓度达到一定值后，反应速率将趋于 稳定，不再增加。这是因为酶的活性位点有限，只能与 一定量的底物结合。
详细描述
酶促反应的活化能是酶促反应所需的最小能量，只有当底物获得足够的能量时，才能够 被酶催化发生反应。活化能的大小反映了酶促反应发生的难易程度，活化能越高，反应 越难以进行。通过实验测定活化能的大小，可以帮助我们了解酶促反应的动力学特征和
机制。
03
米氏方程与双倒数图
米氏方程的推导
总结词
米氏方程是描述酶促反应速度与底物浓 度关系的数学模型，通过实验数据和推 导，可以得出该方程的具体形式。
酶促反应动力学在药物代谢领域的应用，如研究药物在体内的代 谢过程和代谢产物的生成，有助于了解药物的作用机制和药效。
药物合成
在药物合成过程中，酶促反应动力学可用于优化药物合成 的反应条件和提高产物的纯度，降低副反应和废物产生。
在Hale Waihona Puke 境科学中的应用污染物降解酶促反应动力学可用于污染物降解领域，如有机污染物的 生物降解和重金属离子的转化，通过研究酶促反应动力学 参数，实现污染物的有效降解和转化。
温度对反应速率的影响
总结词
温度的升高通常会加快反应速率，但过高的温度可能导致酶失活。
详细描述
温度可以影响酶促反应的速率。一般来说，温度越高，分子间的运动越快，从而促进酶与底物的结合和反应的进 行。然而，过高的温度可能导致酶失活，从而降低反应速率。因此，选择合适的温度对于维持酶的活性和促进反 应的进行非常重要。
酶促反应动力学（doc）
2 酶促反应动力学教学基本内容：酶促反应的特点；单底物酶促反应动力学方程（米氏方程）的推导；抑制剂对酶促反应的影响，竞争性抑制和非竞争性抑制酶促反应动力学方程的推导；产物抑制、底物抑制的概念，产物抑制和底物抑制酶促反应动力学方程的推导；多底物酶促反应的机制，双底物酶促反应动力学的推导；固定化酶的概念，常见的酶的固定化方法，固定化对酶性质的影响及固定化对酶促反应的影响，外扩散过程和内扩散过程分析；酶的失活动力学。
2.1 酶促反应动力学的特点2.2 均相酶促反应动力学2.2.1 酶促反应动力学基础2.2.2 单底物酶促反应动力学2.2.3抑制剂对酶促反应速率的影响2.2.4多底物酶促反应动力学2.3 固定化酶促反应动力学2.4 酶的失活动力学授课重点：1. 酶的应用研究与经典酶学研究的联系与区别2. 米氏方程。
3 竞争性抑制酶促反应动力学方程。
4. 非竞争性抑制酶促反应动力学方程。
5. 产物抑制酶促反应动力学方程。
6. 底物抑制酶促反应动力学方程。
7. 双底物酶促反应动力学方程。
8. 外扩散对固定化酶促反应动力学的影响，Da准数的概念。
9. 内扩散对固定化酶促反应动力学的影响，φ准数的概念。
10. 酶的失活动力学。
难点：1. 采用稳态法和快速平衡法建立酶促反应动力学方程。
2. 固定化对酶促反应的影响，五大效应(分子构象的改变、位阻效应、微扰效应、分配效应及扩散效应)的区分。
3. 内扩散过程分析，涉及到对微元单位进行物料衡算和二阶微分方程的求解、无因次变换、解析解与数值解等问题。
4.温度对酶促反应速率和酶的失活速率的双重影响，最适温度的概念。
温度和时间对酶失活的影响。
本章主要教学要求：1. 掌握稳态法和快速平衡法推导酶促反应动力学方程。
2. 了解酶的固定化方法。
理解固定化对酶促反应速率的影响。
掌握Da准数的概念及φ准数的概念，理解外扩散和内扩散对酶促反应速率的影响。
3. 了解酶的一步失活模型与多步失活模型，反应过程中底物对酶稳定性的影响。
酶促反应动力学
温度 º C
医检
13
温度对淀粉酶活性的影响 目录
生物化学检验技术2014.10
（四）反应时间
医检
14
目录
生物化学检验技术2014.10
（五）pH
酶
活 性
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
最适pH (optimum pH)： 酶催化活性最大时 的环境pH。
0
医检
2
15
4
6
8
10
目录
pH
pH对某些酶活性的影响
底物：Subestrate：S 产物：Product：P 酶：Enzyme：E
医检
5
目录
生物化学检验技术2014.10
（二）米氏方程
1913年，德国化学家Michaelis和Menten根据中 间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推 导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关 系的著名公式，称为米氏方程
医检
22
目录
医检
2
目录
生物化学检验技术2014.10
二
酶促反应速度的影响因素
酶浓度 底物浓度
pH
温度 反应时间 抑制剂 激活剂
医检
3
目录
生物化学检验技术2014.10
三
酶促反应动力学
医检
4
目录
生物化学检验技术2014.10
（一）酶促反应
KP S E ES E P K2 K1
（一）底物浓度对反应速度的影响 酸性磷酸酶米氏常数的测定 （二）酶浓度对反应速度的影响 酸性磷酸酶酶浓度-速度曲线 （三）时间对反应速度的影响 酸性磷酸酶时间进程曲线 （四） pH对反应速度的影响 pH-酸性磷酸酶活性曲线 （五）抑制剂对反应速度的影响 磷酸盐对酸性磷酸酶活性的抑制作用
第10章酶促反应动力学
A和Q竞争自由酶E形式 B和P竞争修饰酶形式E’ A和Q不同E’结合 B和P也不与E结合。
3.双底物反应的动力学方程
（1）序列机制的底物动力学方程及动力学图
—— 在B的浓度达到饱和时A的米氏常数 —— 在A的浓度达到饱和时B的米氏常数 —— 底物A与酶结合的解离常数 —— 底物A、B都达到饱和时最大反应速率
Km
[S]
＝ Vmax[S] Km + [S]
Km＝[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。
①Km是酶的特性常数：
与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无 关，可以鉴定酶。
酶
底物
Km(mmol/L)
脲酶
尿素
25
溶菌酶
6-N-乙酰葡萄糖 胺
0.006
k1
k3
E+S
ES
P+E
k2
Km越小，亲和力越强。
[S]很小时，反应速度就能达到很大。
性能优，代谢中这类酶更为重要
③根据Km：
判断某[s]时v与Vmax的关系 判断抑制剂的类型
④ Km可帮助判断某代谢反应的方向和途径 催化可逆反应的酶对正/逆两向底物Km不同 —— Km较小者为主要底物
一底物多酶反应
第9章 酶促反应动力学
一、化学动力学基础
化学反应的两个基本问题： • 反应进行的方向、可能性和限度
化学热力学 • 反应进行的速率和反应机制
化学动力学
（一）反应速率及其测定
——以单位时间内反应物或生成物 浓度的改变来表示。
（二）反应分子数和反应级数
1.反应分子数：
——反应中真正相互作用的分子的数目 单分子反应：A P 双分子反应：A+B P+Q
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2 酶促反应动力学教学基本内容：酶促反应的特点；单底物酶促反应动力学方程（米氏方程）的推导；抑制剂对酶促反应的影响，竞争性抑制和非竞争性抑制酶促反应动力学方程的推导；产物抑制、底物抑制的概念，产物抑制和底物抑制酶促反应动力学方程的推导；多底物酶促反应的机制，双底物酶促反应动力学的推导；固定化酶的概念，常见的酶的固定化方法，固定化对酶性质的影响及固定化对酶促反应的影响，外扩散过程和内扩散过程分析；酶的失活动力学。
2.1 酶促反应动力学的特点2.2 均相酶促反应动力学2.2.1 酶促反应动力学基础2.2.2 单底物酶促反应动力学2.2.3抑制剂对酶促反应速率的影响2.2.4多底物酶促反应动力学2.3 固定化酶促反应动力学2.4 酶的失活动力学授课重点：1. 酶的应用研究与经典酶学研究的联系与区别2. 米氏方程。
3 竞争性抑制酶促反应动力学方程。
4. 非竞争性抑制酶促反应动力学方程。
5. 产物抑制酶促反应动力学方程。
6. 底物抑制酶促反应动力学方程。
7. 双底物酶促反应动力学方程。
8. 外扩散对固定化酶促反应动力学的影响，Da准数的概念。
9. 内扩散对固定化酶促反应动力学的影响，φ准数的概念。
10. 酶的失活动力学。
难点：1. 采用稳态法和快速平衡法建立酶促反应动力学方程。
2. 固定化对酶促反应的影响，五大效应(分子构象的改变、位阻效应、微扰效应、分配效应及扩散效应)的区分。
3. 内扩散过程分析，涉及到对微元单位进行物料衡算和二阶微分方程的求解、无因次变换、解析解与数值解等问题。
4.温度对酶促反应速率和酶的失活速率的双重影响，最适温度的概念。
温度和时间对酶失活的影响。
本章主要教学要求：1. 掌握稳态法和快速平衡法推导酶促反应动力学方程。
2. 了解酶的固定化方法。
理解固定化对酶促反应速率的影响。
掌握Da准数的概念及φ准数的概念，理解外扩散和内扩散对酶促反应速率的影响。
3. 了解酶的一步失活模型与多步失活模型，反应过程中底物对酶稳定性的影响。
2 酶促反应动力学2.1 酶促反应动力学的特点2.1.1 酶的基本概念2.1.2 酶的稳定性及应用特点酶是以活力、而不是以质量购销的。
酶有不同的质量等级：工业用酶、食品用酶、医药用酶。
酶的实际应用中应注意，没有必要使用比工艺条件所需纯度更高的酶。
2.1.3酶的应用研究与经典酶学研究的联系与区别经典酶学研究中，酶活力的测定是在反应的初始短时间内进行的，并且酶浓度、底物浓度较低，且为水溶液，酶学研究的目的是探讨酶促反应的机制。
工业上，为保证酶促反应高效率完成，常需要使用高浓度的酶制剂和底物，且反应要持续较长时间，反应体系多为非均相体系，有时反应是在有机溶剂中进行。
2.2 均相酶促反应动力学均相酶促反应动力学是以研究酶促反应机制为目的发展起来的。
作为酶工程技术人员，如果仅仅比较详细地解释了酶促反应机制和过程是不够的，还应对影响其反应速率的因素进行定量的分析，建立可信赖的反应速率方程，并以此为基础进行反应器的合理设计和确定反应过程的最佳条件。
因此，以讨论反应机制为目的的酶促反应动力学与为了设计与操作反应器的工业酶动力学，在研究方法上自然不同。
这与化学中的反应动力学和工业上的化学反应动力学的不同一样。
2.2.1 酶促反应动力学基础可采用化学反应动力学方法建立酶促反应动力学方程。
对酶促反应 Q P B A k+→+ ，有：B A P AC kC r r r === （2－1）dtdC r AA -= （2－2） dtdC r PP =（2－3） 式中，k ：酶促反应速率常数； r ：酶促反应速率；r A ：以底物A 的消耗速率表示的酶促反应速率； r P ：以产物P 的生成速率表示的酶促反应速率。
对连锁的酶促反应，如P M A k k −→−−→−21，有：A AkC dtdC =-（2－4） M A MC k C k dtdC 21-= （2－5） M PC k dtdC 2= （2－6）2.2.2 单底物酶促反应动力学（米氏方程）单底物不可逆酶促反应是最简单的酶促反应。
水解酶、异构酶及多数裂解酶的催化反应均属此类。
对单底物酶促反应 P S →，根据酶－底物中间复合物假说，其反应机制可表示为：下面我们分别采用快速平衡法和稳态法推导其动力学方程。
快速平衡法： 几点假设：（1）C S >>C E ，中间复合物ES 的形成不会降低C S 。
（2）不考虑EP P E ⇔+这个可逆反应。
（3）ES S E k k ⇔+-11为快速平衡，P E ES k +→2为整个反应的限速阶段，此ES 分解成产物不足以破坏这个平衡。
根据以上假设，建立动力学方程：ES C k r 2= （2－7）11k kK C C C S ES S E -== （2－8）ES E E C C C +=0 （2－9）解之，得SS SE C K C C k r +=02 （2－10）令02max E C k r =， （2－11）则SS SC K C r r +=max （2－12） 稳态法：几点假设：（1）C S >>C E ，中间复合物ES 的形成不会降低C S 。
（2）不考虑EP P E ⇔+这个可逆反应。
（3）C S >>C E 中间复合物ES 一经分解，产生的游离酶立即与底物结合，使中间复合物ES 浓度保持衡定，即0=dtdC ES。
根据稳态法假设建立动力学方程：ES C k r 2= （2－13）0211=--=-ES ES S E ESC k C k C C k dtdC （2－14） ES E E C C C +=0 （2－15）解之，得SSE C k k k C C k r ++=-12102 （2－16）令02max E C k r =，121k k k K m +=- （2－17）则Sm SC K C r r +=max （2－18）上式即为通常所说的米氏方程。
米氏方程可用图形表示：讨论：（1） 当C S <<K m 时，S mC K r r max =，属一级反应。
（2） 当C S >>K m 时，max r r =，属零级反应。
（3）当C S ＝K m 时，2maxr r =。
K m 在数量上等于反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
K m 和r max 的测定方法Linewear Burk 法，即双倒数法。
对米氏方程两侧取倒数，得S m C r K r r111max max+=。
以SC r 1~1作图，得一直线，直线斜率为m ax r K m ，截距为m ax1r 。
根据直线斜率和截距可计算出K m 和r max 。
图2－2 双倒数法求解K m 和r max 2.2.3温度对酶促反应速率的影响温度对酶促反应速率的影响，是通过影响k 2和K S （m K ≈）实现的。
r r maxr max /2 K mC S－1／K m 1／r max1／r斜率－K m /r max1／图2－1 酶浓度一定时反应速率与底物浓度的关系)exp(2RTEaA k -= Arrhenius 方程 （2－34）)exp(RTHK S ∆-∝ Van ’t-Hoff 方程（2－35）值得注意的是Arrhenius 方程仅在较低温度下适用于酶促反应。
过高的温度将导致酶的失活（见教材P 23 图2-4）。
（2－35）式中H ∆为反应热。
2.2.4 抑制剂对酶促反应速率的影响首先应搞清失活作用与抑制作用的异同。
失活作用：指物理或化学因素部分或全部破坏了酶的三维结构，引起酶的变性，导致酶部分或全部丧失活性。
抑制作用：指酶在不变性条件下，由于活性中心化学性质的改变而引起酶活性的降低或丧失。
凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称做酶的抑制剂(inhibitor)。
使酶变性失活(称为酶的钝化)的因素如强酸、强碱等，不属于抑制剂。
通常抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制两类。
2.2.4.1竞争性抑制图2－3 竞争性抑制作用示意图 反应机理：P E ES S E k k k +→⇔+-211（2－36）EI I E IK ⇔+ （2－37）EIS采用快速平衡法推导动力学方程：ES C k r 2= （2－38）S ES S E K k k C C C ==-11（2－39）I EIIE K C C C = （2－40）EI ES E E C C C C ++=0 （2－41）解之，得SI I S SC K C K C r r ++=)/1(max （2－42）式中，02max E C k r =，11k k K S -=采用稳态法推导动力学方程：ES C k r 2= （2－43）0211=--=-ES ES S E ESC k C k C C k dtdC （2－44）0=-=-EI i I E i EIC k C C k dtdC （2－45）EI ES E E C C C C ++=0 （2－46）解之，得SI I m SC K C K C r r ++=)/1(max （2－47）式中: 02max E C k r =，121k k k K m +=- 令 )/1(I I m m K C K K +='，（2－47）式可变形为Sm SC K C r r +'=max （2－48）式中 m m K K >'将（2－48）式与米氏方程比较，可知最大反应速率测有变化，而K m 增大。
以S C r 1~1作图，得一直线，直线斜率为maxr K m '，截距为m ax 1r ，如图2－3所示。
图2－4 竞争性抑制作用下SC r1~1曲线2.2.4.2非竞争性抑制ESI 1／1／C S1／r max-1／K m -1／C I = 0C I图2－5 非竞争性抑制作用示意图 反应机理：P E ES S E k k k +→⇔+-211（2－49）EI I E IK ⇔+ （2－50）ESII ES I K ⇔+（2－51）采用快速平衡法推导动力学方程：ESC k r 2=（2－52）S ES S E K k k C C C ==-11（2－53）IEIIE K C C C =（2－54）IESIIES K C C C =（2－55）EI ES E E C C C C ++=0 （2－56）解之，得))(/1(max S S I I SC K K C C r r ++=（2－57）式中，02max E C k r =，11k k K S -=采用稳态法推导动力学方程：ESC k r 2=（2－58）0211=-+--=--I ES i ESI i ES ES S E ESC C k C k C k C k C C k dtdC （2－59）0=-=-EI i I E i EIC k C C k dtdC （2－60）0=-=-ESI i I ES i ESIC k C C k dtdC （2－61）ESI EI ES E E C C C C C +++=0 （2－62）解之，得))(/1(max S m I I SC K K C C r r ++=（2－63）式中，02max E C k r =，121k k k K m +=-令II K C r r /1'maxmax +=，（2－63）式可变形为Sm S C K C r r +='max（2－64） 式中 max max 'r r <将（2－64）式与米氏方程比较，可知最大反应速率减小，而K m 不变。