植物催化系统酶
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酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中, 一些与酶活性密切相关的化学基团。
常见的必需基团:半胱氨酸的巯基、组氨 酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基 等。
目录
第13页/共63页
♥酶的活性中心(active center)
指必需基团在空间结构上彼此靠 近,组成具有特定空间结构的区域, 能与底物特异结合并将底物转化为 产物。 (活性部位)
➢小分子有机化合物的作用
在反应中起运载体的作用,传递电 子、质子或其它基团。
目录
第24页/共63页
小分子有机化合物在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物 (辅 酶 或 辅 基)
名称
所含的维生素
氢原子(质子) NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸,辅酶I)
NADP+(尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸,辅酶 II)
一个或几个特定的肽键断裂,水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
目录
第17页/共63页
肠激酶
胰蛋白酶
组
46 缬天天天天赖异缬甘
静电吸引 力或氢键
X丝
183
-S-S-
游离的六肽
缬天天天天赖
缬
异
X
组 丝
-S-S-
胰蛋白酶原的激活过程
第18页/共63页
胰
S
蛋
S
白
酶
原
活性中心
S
胰 蛋
S白
酶
目录
胃蛋白酶 原的激活
目录
第19页/共63页
➢ 酶原激活的生理意义 避免对细胞进行自身消化 ——保护作用 酶在特定的部位和环境中发挥作用 ——保证体内代谢正常进行 酶原是部分酶的储存形式
目录
第20页/共63页
(四)作用条件温和
酶由生物细胞产生,对周 围环境很敏感,一般都在比较 温和的常温、常压和接近中性 的pH值条件下进行
目录
第21页/共63页
三、 酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分:酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子
(cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
目录
第22页/共63页
*结合酶各部分在催化反应中的作用
现了发酵。 1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,
提出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 , Jack W.Szostak 研 究 室 首 先 报 道 了 具 有
DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 , 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
目录
第14页/共63页
活性中心以外 的必需基团
底物 催化基团
结合基团
第15页/共63页
活性中心
目录
酶活性的调节
(一)酶原与酶原的激活 ➢酶原 (zymogen):无活性的酶前体 ➢ 酶原的激活:在一定条件下,酶原转 变为有活性酶的过程。
目录
第16页/共63页
➢ 酶原激活的机理 酶原 在特定条件下
酶底物复合物
E + S ES E + P *诱导契合假说(induced-fit hypothesis)
酶与底物接近→结构相互诱导→变形 和相互适应→结合。
目录
第10页/共63页
目录
第11页/共63页
第12页/共63页
羧
肽
酶
的
诱
底物
导 契
合
模
式
目录
2. 酶活力的调节
酶的活性中心
必需基团(essential group)
绝对特异性:只能作用于特定结构的 底物,进行一种专一的反应,生成一 种特定结构的产物 。
相对特异性:作用于一类化合物或一 种化学键。
立体结构特异性:作用于立体异构体 中的一种。
目录
第7页/共63页
(三)酶活性的可调节控制
• 适应机体对不断变化的内外环境 和生命活动的需要。
➢ 调节对象 关键酶 ➢ 调节方式
酶活力的调节(快速调节)
酶生物合成的调节(缓慢调节)
目录
第8页/共63页
1. 酶生物合成的调节
酶蛋白合成的诱导和阻遏 诱导作用(induction):在转录水平
促进酶合成的过程。 阻遏作用(repression):在转录水平
抑制酶合成的过程。
目录
第9页/共63页
酶促反应的机理
酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。 ➢ 酶比一般催化剂更有效地降低反应的
活化能。
目录
第4页/共63页
活化能:底物分子从初态转变到活化状 态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变 目录 第5页/共63页
酶的特异性分为三类:
FMN (黄素单核苷酸)
FAD (黄素腺嘌呤二核苷酸)
醛基
TPP(焦磷酸硫胺素)
酰基
辅酶A(CoA)
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
百度文库
一碳单位
四氢叶酸
尼克酰胺(维生素 PP之一)
尼克酰胺(维生素 PP之一)
维生素B2 (核黄素) 维生素B2 (核黄素) 维生素B1(硫胺素) 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛(维生素 B6之一) 叶酸
目录
第2页/共63页
二、酶作用的的特点
酶与一般催化剂的共同点
➢ 在反应前后没有质和量的变化;
➢ 只能催化热力学允许的化学反应; ➢ 只能加速可逆反应的进程,而不改
变反应的平衡点。
目录
第3页/共63页
(一)高效率的催化活性
➢ 比非催化反应高108~1020倍,比一 般催化剂高107~1013倍。
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 ➢ 金属酶(metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密,提取过程中不 易丢失。 ➢金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需,但与酶的 结合不甚紧密。
目录
第23页/共63页
➢ 金属离子的作用 稳定酶的构象; 参与催化反应,传递电子; 在酶与底物间起桥梁作用; 中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。
目录
第25页/共63页
辅助因子分类 (按其与酶蛋白结合的紧密程度)
一、酶的概念
酶是一类由活细胞产生的,对 其特异底物具有高效催化作用 的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶(脱氧核酶)
目录
第1页/共63页
酶学研究简史
公元前两千多年,我国已有酿酒记载。 一百余年前,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
结果。 1877年,Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实
常见的必需基团:半胱氨酸的巯基、组氨 酸的咪唑基、丝氨酸的羟基、谷氨酸γ-羧基 等。
目录
第13页/共63页
♥酶的活性中心(active center)
指必需基团在空间结构上彼此靠 近,组成具有特定空间结构的区域, 能与底物特异结合并将底物转化为 产物。 (活性部位)
➢小分子有机化合物的作用
在反应中起运载体的作用,传递电 子、质子或其它基团。
目录
第24页/共63页
小分子有机化合物在催化中的作用
转移的基团
小分子有机化合物 (辅 酶 或 辅 基)
名称
所含的维生素
氢原子(质子) NAD+(尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸,辅酶I)
NADP+(尼克酰胺腺嘌呤二核
苷酸磷酸,辅酶 II)
一个或几个特定的肽键断裂,水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
目录
第17页/共63页
肠激酶
胰蛋白酶
组
46 缬天天天天赖异缬甘
静电吸引 力或氢键
X丝
183
-S-S-
游离的六肽
缬天天天天赖
缬
异
X
组 丝
-S-S-
胰蛋白酶原的激活过程
第18页/共63页
胰
S
蛋
S
白
酶
原
活性中心
S
胰 蛋
S白
酶
目录
胃蛋白酶 原的激活
目录
第19页/共63页
➢ 酶原激活的生理意义 避免对细胞进行自身消化 ——保护作用 酶在特定的部位和环境中发挥作用 ——保证体内代谢正常进行 酶原是部分酶的储存形式
目录
第20页/共63页
(四)作用条件温和
酶由生物细胞产生,对周 围环境很敏感,一般都在比较 温和的常温、常压和接近中性 的pH值条件下进行
目录
第21页/共63页
三、 酶的分子组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分:酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子
(cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
目录
第22页/共63页
*结合酶各部分在催化反应中的作用
现了发酵。 1926年,Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年,Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性,
提出核酶(ribozyme)的概念。 1995 年 , Jack W.Szostak 研 究 室 首 先 报 道 了 具 有
DNA 连 接 酶 活 性 DNA 片 段 , 称 为 脱 氧 核 酶 (deoxyribozyme)。
目录
第14页/共63页
活性中心以外 的必需基团
底物 催化基团
结合基团
第15页/共63页
活性中心
目录
酶活性的调节
(一)酶原与酶原的激活 ➢酶原 (zymogen):无活性的酶前体 ➢ 酶原的激活:在一定条件下,酶原转 变为有活性酶的过程。
目录
第16页/共63页
➢ 酶原激活的机理 酶原 在特定条件下
酶底物复合物
E + S ES E + P *诱导契合假说(induced-fit hypothesis)
酶与底物接近→结构相互诱导→变形 和相互适应→结合。
目录
第10页/共63页
目录
第11页/共63页
第12页/共63页
羧
肽
酶
的
诱
底物
导 契
合
模
式
目录
2. 酶活力的调节
酶的活性中心
必需基团(essential group)
绝对特异性:只能作用于特定结构的 底物,进行一种专一的反应,生成一 种特定结构的产物 。
相对特异性:作用于一类化合物或一 种化学键。
立体结构特异性:作用于立体异构体 中的一种。
目录
第7页/共63页
(三)酶活性的可调节控制
• 适应机体对不断变化的内外环境 和生命活动的需要。
➢ 调节对象 关键酶 ➢ 调节方式
酶活力的调节(快速调节)
酶生物合成的调节(缓慢调节)
目录
第8页/共63页
1. 酶生物合成的调节
酶蛋白合成的诱导和阻遏 诱导作用(induction):在转录水平
促进酶合成的过程。 阻遏作用(repression):在转录水平
抑制酶合成的过程。
目录
第9页/共63页
酶促反应的机理
酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。 ➢ 酶比一般催化剂更有效地降低反应的
活化能。
目录
第4页/共63页
活化能:底物分子从初态转变到活化状 态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变 目录 第5页/共63页
酶的特异性分为三类:
FMN (黄素单核苷酸)
FAD (黄素腺嘌呤二核苷酸)
醛基
TPP(焦磷酸硫胺素)
酰基
辅酶A(CoA)
硫辛酸
烷基
钴胺素辅酶类
二氧化碳
生物素
氨基
磷酸吡哆醛
百度文库
一碳单位
四氢叶酸
尼克酰胺(维生素 PP之一)
尼克酰胺(维生素 PP之一)
维生素B2 (核黄素) 维生素B2 (核黄素) 维生素B1(硫胺素) 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛(维生素 B6之一) 叶酸
目录
第2页/共63页
二、酶作用的的特点
酶与一般催化剂的共同点
➢ 在反应前后没有质和量的变化;
➢ 只能催化热力学允许的化学反应; ➢ 只能加速可逆反应的进程,而不改
变反应的平衡点。
目录
第3页/共63页
(一)高效率的催化活性
➢ 比非催化反应高108~1020倍,比一 般催化剂高107~1013倍。
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质 ➢ 金属酶(metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密,提取过程中不 易丢失。 ➢金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需,但与酶的 结合不甚紧密。
目录
第23页/共63页
➢ 金属离子的作用 稳定酶的构象; 参与催化反应,传递电子; 在酶与底物间起桥梁作用; 中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。
目录
第25页/共63页
辅助因子分类 (按其与酶蛋白结合的紧密程度)
一、酶的概念
酶是一类由活细胞产生的,对 其特异底物具有高效催化作用 的蛋白质。
目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶(脱氧核酶)
目录
第1页/共63页
酶学研究简史
公元前两千多年,我国已有酿酒记载。 一百余年前,Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的
结果。 1877年,Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年,Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液,实