《生物化学》第三章 酶化学

传递。
AH2 + B
A + BH2
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
OH
O
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
② 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或 原子转移到另一个底物的分子上。
习惯命名：常以底物名、反应性质以及酶的来源命名， 只取较重要的底物名称和反应类型。
HH2OOOCCHHO=OCHCCHO2OCHHCOHO2OH HOOCCH=2CCHHCCOOOOHH H2O HO
OH
OH
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
⑤ 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子 内基团或原子的重排过程。
A
B
例如6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
酶主要是蛋白质 除了有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
核酶（催化核酸） ribozyme
核酶的功能很多,有的能够切割RNA, 有的 能够切割DNA, 有些还具有RNA连接酶、磷酸 酶等活性。
与蛋白质酶相比，核酶的催化效率较低，是 一种较为原始的催化酶。
维生素是机体（动物、植物和微生物）维持正常生命活动 所必不可少的一类小分子有机化合物。
分类：维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其
中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作 用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起 调节作用。
第三章 酶化学
① 硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。
COOH 丙酮酸
COOH
CH2 + ADP + Pi C= O
COOH 草酰乙酸
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
每一个大类，又可根据底物中被作用的集团或键的特点分为若 干亚类，每个亚类又可分为几个亚亚类。在酶表中，每一种酶 有一个分类编号： EC+四个数字, 如乳酸脱氢酶(EC 1. 1. 1. 27)
嘧啶环
噻唑环
•TPP是催化丙酮酸或α–酮戊二酸脱羧酶的辅酶，所以又称为脱 羧辅酶。
•TPP缺乏时表现出多发性神经炎，导致皮肤麻木、心力衰竭、 四肢无力、下肢水肿等。
② 核黄素(维生素B2)
FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸)和 FMN(黄素单核苷酸) 氧化还原酶的辅基。 被还原后形成FADH2与FMNH2。
它们是多种重要脱氢酶的 辅酶，在代谢中传递氢。
能维持神经组织的健康。缺 乏时表现出神经营养障碍， 出现糙皮病。
④ 泛酸（VB5）
辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它是含泛 酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递酰基，是形 成代谢中间产物的重要辅酶。
巯基乙胺
泛酸
⑤ 维生素B6-抗皮炎维生素包括吡哆醇、吡哆
单体酶 (monomeric enzyme) 寡聚酶 (oligomeric enzyme) 多酶体系 (multienzyme system)
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
酶的蛋白质组成形式：
单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如 溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。胰凝乳蛋白酶由3 条肽链（各肽链间有共价键连接），仍为单体酶。
生物化学
绪论 第一章 蛋白质化学 第二章 核酸化学 第三章 酶化学 第四章 生物氧化 第五章 糖代谢 第六章 脂类代谢 第七章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢 第八章 核酸的酶促降解及氨基酸代谢 第九章 核酸的生物合成 第十章 蛋白质的合成 第十一章 物质代谢的联系与调节
第三章 酶（enzyme）
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
羧羧肽肽酶酶
氨肽酶 （芳香）
（硷性）
羧 羧肽 肽酶 酶
（芳香）
（硷性）
（丙）
胃蛋白酶
（丙） 胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
结构专一性 2、绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常 严格，只作用于一种底物，不作用于其它任何物质， 如脲酶,麦芽糖酶等。
EC 1.
大类 氧化还 原酶类
1.
亚类 被氧化 基团为 CHOH
1.
亚亚类 受体为
NAD＋
27
序号 在此亚亚 类中的顺 序号
第三章 酶化学
系统命名（1961年国际酶学委员会确定）包括所有 底物的名称和反应类型，最后加一个酶字。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
H3C
N
OH
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
⑥ 维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加
氢的还原产物四氢叶酸(FH4或THFA) 。
H
N NH
H2N
H
COOH
CH2
O
CH2
N N
OH H
CH2 NH H
四氢叶酸
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
它们在脱氢酶催化的氧化-还原反应 中，起着电子和质子的传递体作用。
•缺乏时组织呼吸减弱，代谢强 度降低。主要症状为口腔发炎， 舌炎、角膜炎、皮炎等。
③ 维生素pp（VB3）
COOH
CONH2
N
N
尼克酸（烟酸） 尼克酰胺（烟酰胺）
NAD+ (烟酰胺腺嘌呤二核 苷 酸 ， 又 称 为 辅 酶 I) 和 NADP+(烟酰胺腺嘌呤二核 苷酸磷酸,又称为辅酶II )是 维生素烟酰胺的衍生物。
某些酶催化活力与非蛋白小分子物质有关。 例如：金属离子、辅酶、辅基等。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.3、 酶的专一性
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
结构专一性
概念：酶对所催化的分子(底物，substrate) 化学结构的特殊要求和选择。
类别：相对专一性和绝对专一性。
第三章 酶化学 第一节 导论
结合酶和酶的辅因子 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，用透析法可除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析法除去。
金属离子 辅酶/辅基大多数是由维生素参与形成的小分子化合物
第三章 酶化学 第一节 导论
3 维生素与辅酶
O H2N－C－NH2 +H2O 脲酶 2NH3+CO2
第三章 酶化学 第一节 导论 1.3、 酶的专一性
立体异构专一性
概念：酶除了对底物分子的化学结构有要求外，对其 立体异构也有高度专一性。
类别：旋光异构专一性（L、D型）如L-氨基酸氧化酶；
几何异构专一性（顺、反结构）如延胡索酸水化酶只催 化延胡索酸（反-丁烯二酸），而不催化顺-丁烯二酸。
又称特异性，是指酶对底物和催化的反应的选择性， 一种酶只能作用于某一种或某一类的化合物，促其发 生一定的化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解； 淀粉酶催化淀粉的水解； 核酸酶催化核酸的水解。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.2、酶催化作用特点
(3)酶易失活(inactivity)
酶的作用一般都要求比较温和的条件，如常温、 常压和接近中性的酸碱度。
寡聚酶-oligomeric enzyme：由几个或几十个亚基组成， 亚基可以相同也可不同。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸 脱氢酶、丙酮酸激酶等。
• 多酶体系-multienzyme system
由几种酶靠非共价键彼 此嵌合而成。主要指结构 化的多酶复合体。如丙酮 酸脱氢酶系、脂肪酸合成 酶复合体等。
醛和吡哆胺。
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C
N
HO
CH2 OH
H3C
N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆
醛是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
CHO O
CH2NH2
O
HO
CH2 O P OH HO
CH2 O P OH
H3C
N
OH
结构专一性 1、相对专一性 酶对底物的化学结构要求比较低， 它们能作用于一类化合物或一种化学键。
① 键专一性 有的酶作用于一定的化学键， 而对键两端的基团无严格的要求。
酯酶催化酯键的水解。
第三章 酶化学
第一节 导论
结构专一性
② 基团专一性 除要求作用于一定的键以外，
对键消化两道端内的几种基蛋团白还酶的有专一一定性 的要求。
酶具有一般催化剂的特征（相同点）
只能进行热力学上允许进行的反应； 反应前后，质与量不变，用量少； 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不影响
反应的平衡常数；
第三章 酶化学 第一节 导论 1.2、酶催化作用特点 (1)高效性：具有极高的催化效率
比一般催化剂高108-1020倍
第三章 酶化学 第一节 导论 1.2、酶催化作用特点 (2)专一性 （Specificity）
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
导论 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节 酶活力测定
第三章 酶化学
第一节 导论 1、酶的概念及催化作用特点 2、酶的化学本质 3、维生素与辅酶 4、酶的命名与分类
第三章 酶化学 第一节 导论 1.1、酶的概念 酶是由生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分 的生物催化剂，部分核酸也具有酶的活性。
第三章 酶化学
第一节 导论 2、酶的化学本质
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽
辅因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
酶蛋白决定反应的专一性和高效性； 辅因子作为电子或者基团的载体，参与并促
进整个催化过程。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
第三章 酶化学
脂溶性维生素
第三章 酶化学 第一节 导论 4、酶的命名和分类
1961年国际酶学委员会（Enzyme Commission, EC） 根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：
第三章 酶化学
第一节 导论 4、酶的命名和分类
① 氧化-还原酶 Oxidoreductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应，催化氢的转移或电子
葡萄糖-6-磷酸
果糖-6-磷酸
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类 ⑥ 合成酶 Synthetase or Ligase
又称为连接酶，能够催化两种物质合成一种物质
的反应。这类反应必须与ATP分解反应相偶联。
A + B + ATP
A·B + ADP +Pi
பைடு நூலகம்CH3
丙酮酸羧化酶
C = O + CO2 + ATP + H2O
凡能使蛋白质变性的因素都能使酶破坏而失去活 性。
第三章 酶化学
第一节 导论 1.2、酶催化作用特点
(４)酶的活性可受到调节、控制
多种机制和形式： 如: 抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、
酶原激活等。
第三章 酶化学 第一节 导论
1.2 、酶催化作用特点 (５)酶催化常需辅助因子（cofactor)
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
核酶（催化核酸） ribozyme
核酶随着生物学的发展，不仅仅只是包括RNA，如 今人们还人工合成了一些DNA也具有催化活性。所以 现在的核酶应该包括催化性DNA和催化性RNA两大类。
目前，催化性DNA只是人工合成的，并没有发现有 天然存在的。
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质 酶的蛋白质组成形式：
AOH + BH
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
④ 裂合酶 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形 成双键的反应及其逆反应。
主要包括醛缩酶、水合酶及脱氨酶等。 例如，延胡索酸水合酶催化的反应。
这种结构既能提高反应途 径的效率，又能增强调控 的准确性。
酶7 酶2 酶6 酶1 酶3
酶5 酶4
多酶复合体示意图 多酶复合体示意图
第三章 酶化学 第一节 导论 2、酶的化学本质
酶分子组成
单纯酶（仅蛋白质） 如：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
结合酶 ( 全酶，蛋白质及非蛋白质小分子 ) 如：转氨酶、乳酸脱氢酶、氧化还原酶等。
A·X + B A +B·X 例如，谷丙转氨酶(GPT)催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
第三章 酶化学
4、酶的命名和分类
③ 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB + H2O