生物化学复习重点
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学复习重点
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6 肽键；蛋白质的等电点;分子病 肽键；蛋白质的等电点; 7 试述蛋白质一级结构和高级结构的概念及维持各 级结构的键和力； 级结构的键和力； 8 什么是蛋白质变性？举例说明蛋白质变性在实际 什么是蛋白质变性？ 工作中的意义
13
1. 组成核酸的基本结构单位是 A．嘌呤碱与嘧啶碱 B．核糖与脱氧核糖 D．核苷酸 E．寡核苷酸
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4.维系蛋白质一级结构的化学键是 4.维系蛋白质一级结构的化学键是 A.氢键 B.肽键 C.盐键 D.疏水键 A.氢键 B.肽键 C.盐键 D.疏水键 E.范德华力 E.范德华力
5.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 5.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键
糖
葡萄糖或糖原 磷酸丙糖
甘油三酯 α-磷酸甘油 脂肪酸
脂肪
氨 基 酸 、 糖 及 脂 肪 代 谢 的 联 系
氨酸 酰 丙氨酸 半胱氨酸 丝氨酸
PEP 丙酮酸
苏氨酸 色氨酸
异亮氨酸
亮氨酸
乙酰CoA 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA 乙酰乙酰CoA
酮体
色氨酸
酰乙酸 酸
亮氨酸 赖氨酸
氨酸 色氨酸 丙氨酸
C
A C
酸 酰CoA 酰CoA α- 酮 C
7. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是 A.疏水键 B.盐键 C.肽键 D.氢键 A.疏水键 B.盐键 C.肽键 D.氢键 二硫键
E.
8.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 8.蛋白质的一级结构及高级结构决定于 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 A.亚基 B.分子中盐键 C.氨基酸组成和顺序 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键 D.分子内部疏水键 E.分子中氢键 9.蛋白质的二级结构不包括 9.蛋白质的二级结构不包括 β折叠 A. 无规则卷曲 B. β折叠 β转角 D. β转角 E. 双螺旋
生物化学重点复习点
●绪论●生物化学定义研究任务目的●第一章糖第一节单糖一、葡萄糖的分子结构构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构型：指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构型改变要求共价键的断裂和重新形成。
不对称碳原子：连接四个不同原子或基团的碳原子。
镜像对映体：旋光异构现象和旋光度：异头物：二、单糖的分类糖：含多羟基的醛或酮的化合物醛糖：含醛基酮糖：含酮基三、单糖的物理性质和化学性质『一』物理性质『二』化学性质四、重要的单糖第二节寡糖一、双糖1、麦芽糖：两个葡萄糖以α（1－4）糖苷键缩合2、蔗糖：由α－D－葡萄糖和β－D －果糖各一分子以α，β（1－2）糖苷键型缩合。
3、乳糖：由α－D－葡萄糖和β－D －半乳糖各一分子以β（1－4）糖苷键型缩合。
第三节多糖1、淀粉支链淀粉直链淀粉2、糖原3、纤维素●第二章脂类定义生物功能第一节脂酰甘油类定义一、脂肪酸二、甘油三酯的类型三、甘油三酯的理化性质皂化和皂化值酸败和酸值卤化和碘值●第三章蛋白质第一节蛋白质通论一、蛋白质的化学组成：平均含氮量16％，是凯氏定氮法的基础平均分子量110第二节蛋白质的基本结构单位－氨基酸一、氨基酸的分类蛋白质氨基酸：20种α氨基酸：脯氨酸为亚氨基酸，其余都是。
旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性各类氨基酸：二、氨基酸的酸碱性质广义酸碱：酸，质子供体。
碱，质子受体。
等电点：PI＝1/2（PK1+PK2）在等电点以上的任何PH，氨基酸带净负电荷，并由此在电场中将向正级移动，在低于等电点的任一PH，氨基酸将带净正电荷，在电场中将向负极移动。
三、氨基酸的化学反应：Sanger反应Edman降解印三酮反应四、氨基酸的分析分离离子交换层析第三节蛋白质的共价结构（一级结构）一、肽和肽键的结构肽单位肽键共价主链肽平面同源蛋白质二、N末端和C末端氨基酸残基的测定Sanger反应DNS（丹蟥酰氯法）Edman降解第四节蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质二级结构：多肽链中有规则重复的构象。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
全新第八版生物化学每章重点总结与单元测试题和复习资料
第一章蛋白质的结构及功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸: 脯氨酸: 唯一一个亚氨基酸甘氨酸: 分子量最小, α-C原子不是手性C原子, 无旋光性.4.色氨酸: 分子量最大5.酸性氨基酸: 天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸: 赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环: 苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸: 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸: 蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸: 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基及另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面: 肽键的特点是N原子上的孤对电子及碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N键具有部分双键性质, 不能自由旋转, 因此。
将C.H、O、N原子及两个相邻的α-C原子固定在同一平面上, 这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点: 氨基都接在及羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是: 羟脯氨酸、羟赖氨酸, 但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：以肽键平面为单位, α—C为转轴, 形成右手螺旋, 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈, 螺径为0.54nm, 维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构及功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构及功能的关系: 镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变）, 能引起空间结构改变, 进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构及功能的关系：a.别构效应, 某物质及蛋白质结合, 引起蛋白质构象改变, 导致功能改变。
生物化学重点知识
生物化学是研究生物体内生物分子的结构、功能和代谢过程的学科。
以下是一些生物化学中的重点知识：
1. 生物大分子：生物化学研究的主要对象包括碳水化合物、脂类、蛋白质和核酸等生物大分子。
它们在生物体内发挥着重要的结构和功能作用。
2. 酶：酶是生物体内催化反应的蛋白质，可以降低活化能，加速生物化学反应的进行。
酶在生物体内参与代谢、信号传导、免疫等多个生理过程。
3. 代谢途径：生物体内的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢等。
这些途径将营养物质转化为能量和生物体内所需的物质。
4. DNA和RNA：DNA是遗传信息的载体，RNA参与基因表达调控。
DNA复制、转录和翻译是细胞内重要的生物化学过程。
5. 蛋白质结构与功能：蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质通过折叠成特定的空间结构来实现其生物学功能，如酶活性、结构支持等。
6. 细胞膜结构与运输：细胞膜是细胞的重要组成部分，具有选择性
通透性。
细胞膜上的载体蛋白质参与物质的跨膜运输。
7. 信号转导：细胞内外的信号转导是生物体内重要的调控机制，包括激素信号、神经递质信号等的传递与响应。
以上是生物化学中的一些重点知识，深入了解这些知识可以帮助理解生物体内生命活动的分子基础和机制。
生物化学在解释疾病发生机制、药物作用以及生物技术等领域有着重要的应用。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
高级生物化学复习资料
高级生物化学复习资料生物化学作为生命科学领域的重要基础学科，对于深入理解生命现象和生物过程具有至关重要的作用。
高级生物化学则在基础生物化学的基础上，进一步拓展和深化了相关知识，涵盖了更多复杂和前沿的内容。
以下是为您精心整理的高级生物化学复习资料，希望能对您的学习和复习有所帮助。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是生命活动的主要承担者，其结构与功能的关系是高级生物化学中的重点内容。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
通过肽键连接的氨基酸序列决定了蛋白质的基本性质和潜在功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等。
α螺旋是常见的结构，每个氨基酸残基沿中心轴旋转 100°，上升 015nm，每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基。
β折叠则是通过链间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条多肽链的三维构象，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持其稳定。
例如，肌红蛋白就是具有典型三级结构的蛋白质。
四级结构是指多个亚基聚合形成的蛋白质复合物。
血红蛋白就是由四个亚基组成的具有四级结构的蛋白质。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
例如，酶的催化活性依赖于其活性中心的特定结构；抗体通过其可变区的结构与抗原特异性结合。
二、核酸的结构与功能核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
A 与 T 配对，G 与 C 配对。
这种碱基互补配对原则是 DNA 复制和遗传信息传递的基础。
RNA 有多种类型，如信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质的合成；tRNA 则在蛋白质合成过程中转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成成分。
核酸在生命活动中具有重要的功能，如遗传信息的储存、传递和表达。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶的催化特点包括高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
生物化学复习题
生物化学复习题生物化学是研究生物体内化学过程和物质的科学，它涵盖了从分子水平到细胞水平的广泛领域。
以下是一些生物化学的复习要点：1. 蛋白质结构与功能- 氨基酸是蛋白质的基本单位，它们通过肽键连接形成多肽链。
- 蛋白质具有一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（多肽链的空间排列）和四级结构（多肽链的聚集）。
2. 酶的作用机制- 酶是生物催化剂，能够加速化学反应。
- 酶作用的机制包括底物结合、过渡态稳定和产物释放。
3. 核酸的结构与功能- DNA和RNA是核酸的两种主要形式，它们由核苷酸组成。
- DNA主要负责遗传信息的存储和传递，而RNA在蛋白质合成中发挥作用。
4. 代谢途径- 代谢途径包括合成代谢（合成生物分子）和分解代谢（分解生物分子）。
- 糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化是细胞能量代谢的关键途径。
5. 细胞信号传导- 细胞信号传导是细胞内外信息传递的过程，涉及多种信号分子和受体。
- 信号传导途径包括G蛋白偶联受体、离子通道受体和酶联受体等。
6. 遗传信息的表达- 遗传信息的表达包括转录和翻译两个主要步骤。
- 转录是DNA信息转录成mRNA的过程，而翻译是mRNA翻译成蛋白质的过程。
7. 细胞呼吸- 细胞呼吸是细胞产生能量的过程，包括有氧呼吸和无氧呼吸。
- 有氧呼吸通过电子传递链产生大量的ATP，而无氧呼吸则产生较少的ATP。
8. 脂质代谢- 脂质包括脂肪、磷脂和固醇等，它们在细胞膜结构和能量储存中起重要作用。
- 脂质代谢涉及脂肪酸的合成、分解和转化。
9. 氨基酸代谢- 氨基酸是蛋白质的构建模块，它们可以通过转氨作用和脱氨作用进行代谢。
- 氨基酸代谢对于维持细胞内氮平衡和能量供应至关重要。
10. 维生素和辅酶- 维生素是必需的微量有机化合物，它们作为辅酶或辅基参与许多代谢反应。
- 辅酶是酶的辅助分子，它们帮助酶催化特定的化学反应。
通过这些复习要点，可以对生物化学的基本概念和原理有一个全面的了解。
生物化学复习重点自整
⽣物化学复习重点⾃整1.⽣物化学的概念P1是研究⽣物体的化学组成和⽣命过程中的化学变化规律的⼀门科学。
具体来讲，它是从分⼦⽔平来研究⽣物体（包括⼈类、动物、植物、微⽣物）内基本物质的化学组成、结构及在⽣命活动中这些物质所进⾏的化学变化（即代谢反应）的规律及其与⽣理功能的关系的⼀门科学，是⼀门⽣物学与化学相结合的基础学科。
2. ⽣物化学研究的基本内容P1静态⽣化：研究⽣物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。
发现和阐明构成⽣命物体的分⼦基础——⽣物分⼦的化学组成、结构和性质。
⽣物分⼦的结构、功能与⽣命现象的关系。
动态⽣化:研究⽣物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理⽣物分⼦在⽣物体中的相互作⽤及其变化规律。
蛋⽩质的化学3.组成蛋⽩质的元素P62主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。
有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。
4.凯式定氮法及蛋⽩质含量计算凯⽒定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的⼀种⽅法。
即在有催化剂的条件下，⽤浓硫酸消化样品将有机氮都转变成⽆机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随⽔蒸⽓馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
由于蛋⽩质含氮量⽐较恒定，可由其氮量计算蛋⽩质含量，故此法是经典的蛋⽩质定量⽅法。
各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。
蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100即蛋⽩质的含量= 蛋⽩质含氮量× 6.255.氨基酸结构通式P63存在⾃然界中的氨基酸有300余种，但组成⼈体蛋⽩质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（⽢氨酸除外）-氨基酸：各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种基本氨基酸按R的极性可分为⾮极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸按R基极性分两类：极性AA：11种亲⽔性丝、苏、酪⽢半光⾮极性AA：9种疏⽔性按⽔溶性酸碱性分为三类：1、中性AA（有极性与⾮极性15种）：2、酸性AA（2种）：天冬氨酸、⾕氨酸3、碱性AA（3种）：组、赖、精⾕氨酸：⽢氨酸：丝氨酸：半胱氨酸组氨酸6.氨基酸的化学性质P65★两性解离: 等电点：在某⼀pH环境中，氨基酸解离成阳性离⼦及阴性离⼦的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。
《生物化学》知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
动物生物化学复习要点
动物生物化学复习要点1.生物大分子：-蛋白质：由氨基酸组成，是细胞的重要组成部分。
包括结构蛋白质、酶和激素等。
-脂质：包括脂肪、磷脂和类固醇等，是细胞膜的主要组成成分，还参与细胞信号传导和能量储存。
-核酸：DNA和RNA是基因的主要组成部分，负责遗传信息的存储和传递。
2.氨基酸：-有20种常见的氨基酸，其中8种属于人体必需氨基酸，必须通过食物摄入。
-氨基酸结合形成蛋白质，通过肽键连接。
-每种氨基酸具有不同的侧链，决定了蛋白质的结构和功能。
3.酶：-酶是生物体内的催化剂，能够加速化学反应速率。
-酶本身不参与反应，而是通过降低反应活化能来促进反应的进行。
-酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
4.代谢途径：-糖原代谢：糖原是动物体内糖类储存形式，能够通过糖原分解酶转化为葡萄糖供能。
-脂肪酸代谢：脂肪酸是脂质的组成部分，能够通过β-氧化途径被分解为辅酶A和醋酸等产物，供能。
-蛋白质代谢：蛋白质通过蛋白质酶分解为氨基酸，进而被转化为能量或用于合成其他生物大分子。
-核酸代谢：核酸通过核酸酶分解为核苷酸，用于DNA和RNA合成。
5.能量代谢：-ATP是细胞内的能量储存分子，通过水解反应释放能量。
-糖酵解和细胞呼吸是主要的能量产生途径，产生大量的ATP。
-光合作用是植物能量产生的主要途径，通过光能转化为化学能。
6.蛋白质结构与功能：-蛋白质的一级结构由氨基酸的线性排列确定。
-二级、三级和四级结构决定蛋白质的空间结构和功能。
-蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、抗体防御和激素调节等。
7.糖代谢：-糖类通过糖酵解途径分解为葡萄糖，并通过糖酵解产生ATP。
-葡萄糖进一步被氧化为二氧化碳和水，产生更多的ATP，这一过程称为细胞呼吸。
8.脂类代谢：-脂肪酸在线粒体内被氧化为辅酶A和醋酸，并通过柠檬酸循环进一步代谢。
-脂类代谢过程中产生的高能电子通过呼吸链转移，最终产生大量ATP。
9.核酸代谢：-核苷酸通过核酸酶降解为核苷和磷酸等，进一步循环利用。
生化复习重点
一、名词解释生物化学复习材料1. 血糖：通过各种途径进入血液的葡萄糖称为血糖。
2. 糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成，糖原分解是指糖原分解成葡萄糖的过程。
3. 糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程。
4. 糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸（同时释放少量能量合成ATP）的过程。
5. 三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸在经过一系列酶促反应之后又生成草酰乙酸，形成一个反应循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环。
6. 有氧氧化：在供养充足时，葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化成CO2和H2O，并释放大量能量，称为有氧氧化途径。
7. 血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8. 血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
（一类由脂肪、磷脂、胆固醇及其酯与不同载脂蛋白按不同比例组成的，便于通过血液运输的复合体，包括CM、VLDL、LDL 和HDL。
）9. 脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10. 酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11. 必需脂肪酸：亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持人和动物正常生命活动所必需的脂肪酸，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取，所以称为必需脂肪酸。
12. 必需氨基酸：8种体内需要而自身又不能合成、必须由食物供给的氨基酸称为必需氨基酸。
13. 食物蛋白质的互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14. 转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羧基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
生物化学期末复习重点
生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。
2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。
3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。
4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为复性。
5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。
6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。
9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。
11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。
12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。
13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。
14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。
15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。
17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。
19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。
生物化学期末复习重点
第1章绪论1、生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学，又称生命的化学2、生物化学主要的研究对象：①生物体的化学组成；②物质与能量代谢及其调节第2章糖类化学1、糖：糖是一类多羟基醛或多羟基酮，或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质2、糖的分类：1）单糖：单糖是最简单的糖，只含一个多羟基醛或多羟基酮单位，分为醛糖和酮糖2）寡糖：又称低聚糖，是由几个(一般为2～10个)3）多糖：多糖由10个以上糖单位组成3、手性碳原子（不对称碳原子）：连接有四个原子或原子团的碳原子，在空间呈不对称排布4、对于含有多个手性碳原子的糖分子，其相对构型是根据其分子结构中离羟基最远的手性碳原子连接的-OH来确定的5、葡萄糖分子的特点：1）四个手性碳原子（2、3、4、5）；2）距羰基最远的手性碳原子C5上的-OH 在右侧，为D-葡萄糖3）天然葡萄糖为D-(+)-葡萄糖6、单糖的主要化学性质：①成苷反应；②成脂反应；③氧化反应；④还原反应认识糖苷键的位置7、糖苷结构中没有半缩醛羟基，不能转变为开链结构，所以糖苷没有还原性8、氧化反应：托伦试剂银镜班氏试剂砖红色9、凡是能被碱性弱氧化剂氧化的糖，都称为还原糖。
单糖都是还原糖10、二糖：1）麦芽糖：由2分子D-葡萄糖，具有还原性2）蔗糖：由1分子D-葡萄糖和1分子D-果糖以α-1,2-β-糖苷键相连而成，无还原性3）乳糖：由1分子D-半乳糖和1分子D-葡糖糖以β-1,4-糖苷键相连而成，具有还原性11、多糖：（一）同多糖1）淀粉—淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，由-D-葡萄糖组成①直链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连而成线性分子，支链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键接成短链，α-1,6-糖苷键相连形成分支②淀粉的主要性质：A.淀粉遇碘呈蓝色B.淀粉在酸或酶的作用下，形成糊精（紫～、红～、无色～2）糖原—由-D-葡萄糖组成，结构与支链淀粉相似，分支比支链淀粉更短、更密，遇碘呈紫红色或红褐色含有α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键3）其他多糖：①纤维素：含有β-1,4-糖苷键（二）杂多糖第3章脂质化学1、脂肪是由甘油与脂肪酸形成的三酰甘油（TAG），又称甘油三酯脂类包括：类脂：磷脂、糖脂、类固醇甘油三酯2、脂肪酸的结构：1）大多数天然脂肪酸是含偶数碳原子的直链一元酸2）碳原子数目一般在4～26之间，尤以C16和C18为最多3）结构通式：R-COOH3、根据是否含有碳-碳双键可分为饱和与不饱和脂肪酸4、必需脂肪酸：维持人和动物正常生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸5、皂化值：水解1g脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值，皂化值越大表示脂肪中的脂肪酸的平均分子量越小6、碘值（或碘价）：通常将100g脂肪通过加成反应所消耗碘的克数称为碘值（或碘价），碘值越大表示脂肪中的脂肪酸的不饱和程度越高7、酸败：脂肪长期暴露在空气中，分子中的碳碳双键和酯键发生氧化水解等反应，产生难闻的气味，这种现象称为酸败8、磷脂：1）甘油磷脂—磷脂酸及其衍生物；既含有亲水基又含有疏水基①磷脂酰胆碱：俗称卵磷脂（PC），是各种膜性结构的主要成分，具有协助脂类运输的作用，可用于防治脂肪肝②磷脂酰乙醇胺：俗称脑磷脂（PE），构成生物膜，参与凝血③磷脂酰肌醇（PI）2）鞘磷脂（略）9、类固醇：类固醇是胆固醇及其衍生物体内重要的类固醇：胆固醇、胆固醇酯、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等1）胆固醇及其酯：既是其它类固醇化合物的合成原料，又是细胞膜的重要成分两种存在形式：胆固醇和胆固醇酯2）胆汁酸：是人和动物胆汁的主要成分，分为游离型胆汁酸、结合型胆汁酸3）类固醇激素：①肾上腺皮质激素：是由肾上腺皮质分泌的一类激素；皮质醇和皮质酮具有很强的调节糖代谢的作用，故称为糖皮质激素；醛固酮对盐和水的平衡具有较强的调节作用，被称为盐皮质激素②性激素：分为雄激素、雌激素和孕激素。
生物化学复习要点
（3） α-螺旋有右手螺旋和左手螺旋之分，天然蛋白质绝大部分是右手螺旋，到目前为止仅在嗜热菌蛋白酶中发现了一段左手螺旋。
α-螺旋的稳定性主要靠氢键来维持。
（2）β-折叠 （β-repeated sheet）
也是Pauling等人提出来的，它是与α-螺旋完全不同的一种结构。
（5）双链DNA分子主链上的化学键受碱基配对等因素影响旋转受到限制，使DNA分子比较刚硬，呈比较伸展的结构。但一些化学键变可在一定范围内旋转，使DNA分子有一定的柔韧性。
三、DNA的高级结构
DNA双螺旋进一步扭曲即构成三级结构。
双链环状DNA（double stranded cyclic DNA, dcDNA）:
基因突变 是指由自发损伤或由环境理化因素引起的DNA一级结构的改变，包括碱基的转换、颠换，核苷酸的插入或缺失等
四、RNA的结构和功能
大多数RNA为单链，许多区域自身发生回折，通过A-U，G-C的方式配对，形成双螺旋（40％-70％）。
RNA是一条含短的不完全的螺旋区的多核苷酸链。RNA的二级结构大多数是以单股 多核苷酸链的形式存在，但也可局部盘曲形成 双螺旋 结构
五、蛋白质的性质与分离、分析技术
（一）蛋白质的变性
变性（denaturation）：天然蛋白质因受物理或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用。
（二）蛋白质的胶体性质
蛋白质相对分子量大，在水溶液中的形成的颗粒具有胶体溶液的特征（布朗运动、丁道尔现象、电泳现象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等）。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
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绪论掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。
【复习思考题】1. 何谓生物化学？2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些？蛋白质的结构与功能掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
【复习思考题】1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析2. 蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系？核酸的结构与功能掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。
第三章酶掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。
第四章糖代谢掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
【复习思考题】1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。
2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。
3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
4．试述三大能源物质在体内分解代谢产生CO2和H2O及ATP的主要途径。
5．简述6-磷酸葡萄糖在体内的来源、去路。
6．试述糖酵解和有氧氧化途径中ATP的生成过程。
7．什么是乳酸循环？有何生理意义？8．简述糖酵解的生理意义。
9．简述血糖的来源、去路、正常值和体液调节？10．什么是底物水平磷酸化？写出糖的有氧氧化中出现的底物水平磷酸化反应。
11．为什么Ⅰ型糖尿病患者可引起白内障？第五章脂类代谢掌握：脂类的组成、基本结构构成；脂肪的动员；脂肪酸的b-氧化；酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种类、血浆脂蛋白的分类、组成及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。
【复习思考题】1. 名词解释：必需脂酸、脂肪动员、脂解激素、脂蛋白脂肪酶、抗脂解激素、卵磷脂胆固醇脂酰转移酶（LCAT）、LDL受体代谢途径、酮体、载脂蛋白、酰基载体蛋白（ACP）。
2. 什么是酮体？酮体的代谢主要的生理意义是什么？3. 简述乙酰CoA在体内的来源和去路。
4. 简述脂类消化吸收过程中参与的物质及其作用。
5. 以1分子的软脂酸（16C）为例，说明脂酸在体内彻底氧化分解生成CO2、H2O 和ATP的过程。
6. 葡萄糖在体内是如何转变为脂肪的？7. 脂蛋白有哪两种分类方法？各种血浆脂蛋白的功能是什么？8. 简述脂酸氧化分解的关键酶及其调控因素。
9. 写出胆固醇合成的原料、部位和关键酶。
胆固醇的主要生理作用是什么？10. 胆固醇在体内的代谢去路有哪些？第六章生物氧化掌握：生物氧化的概念及生物学意义；呼吸链的概念，呼吸链中复合体及其他成分的作用；两条主要呼吸链的顺序组成；氧化磷酸化偶联部位及主要电子传递抑制剂的作用部位；底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；ATP的生成和利用。
【复习思考题】1. 名词解释：氧化磷酸化、作用物水平磷酸化、呼吸链。
2. 说明体内能量的储存形式，如何区分能源物质的储备和高能化合物的储备？3. 举例说明体内ATP的生成方式。
4. 呼吸链中四种复合体各有何作用？5. 写出二种呼吸链的简单组成及排列顺序，说明磷酸化的偶联部位。
6. 在生物氧化过程中，CO2是通过什么方式生成的？7. 什么是P/O比值？影响氧化磷酸化的因素有哪些？第七章氨基酸代谢掌握：蛋白质的营养作用；氨基酸的脱氨基作用；a-酮酸的代谢；氨的代谢；一碳单位的代谢；甲硫氨酸与转甲基作用；芳香族氨基酸代谢的重要产物。
【复习思考题】1. 名词解释：氮平衡、嘌呤核苷酸循环、葡萄糖-丙氨酸循环、甲硫氨酸循环、鸟氨酸循环、一碳单位2. 试述体内氨基酸的代谢概况。
3. 体内氨基酸脱氨基方式有哪些？各方式是怎样进行的？4. 试述体内氨的来源、运输形式和去路5. 简述血氨的来源与去路。
6. 试述体内尿素生成过程。
7. 简述高血氨症和氨中毒的发病机制。
8. 简述一碳单位的来源及生理意义。
第八章核苷酸代谢掌握：核苷酸的生物学功用；核苷酸（嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸）从头合成途径及补救合成途径的概念；嘌呤碱与嘧啶碱分解代谢的终产物。
【复习思考题】1. 名词解释：核苷酸从头合成、核苷酸补救合成。
2. 简述核苷酸的生物学功能。
3. 简述嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的特点。
4. 简述痛风症的病因和治疗的生化机制。
5. 如果将氨甲喋呤加入到生长细胞的培养基中，能造成对DNA合成的抑制作用吗？第九章物质代谢的联系与调节掌握：三级水平代谢调节，即细胞水平调节、激素水平调节和中枢神经系统主导的整体水平调节；酶的变构调节概念及酶的化学修饰概念、特点。
【复习思考题】1. 名词解释：酶的变构调节、酶的化学修饰。
2．试述短期饥饿状态下，糖、脂、蛋白质在体内代谢的特点。
3．比较别构调节和化学修饰的特点。
4. 机体内物质代谢的特点有哪些？第十章DNA的生物合成掌握：遗传学中心法则和扩大的中心法则、复制和半保留复制、反转录概念；参与的酶和因子（包括它们的功能）。
【复习思考题】1. 何谓DNA的复制？什么是复制子（replicon），什么是复制体(replisome)?2. 什么是半不连续复制(semi-continuous、半保留复制(semi-conservative)?什么是冈奇片段?3. 参与DNA复制的酶有哪些？各起什么作用4. 什么是逆转录(reverse transcrition)?5. 什么是突变(mutation)，突变的方式有哪些?6. 什么是DNA损伤(DNA damage),其修复方式(repair modes)有几种?第十一章RNA的生物合成掌握：转录的概念；复制与转录的异同点；核酶概念、hnRNA转录后加工、修饰。
【复习思考题】1. 何谓转录(transcription),何为转录单元(transcription Unit).2. 转录与复制的异同点.3. 原核生物及真核生物启动子的特点.4. 不依ρ因子的终止子(ρ-dependent terinator)的结构特点.5. 何谓顺式作用元件(cis-acting elements),何为反式作用因子(trans-acting factor),并分别举例说明.6. 真核生物转录后修饰有几种方式?7. 什么是基因,什么是断裂基因（splitting gene）?断裂基因是真核生物的真质标记(hall marker)吗?8. 何为核酶(ribozyme)?第十二章蛋白质的生物合成掌握：翻译的概念，遗传密码的含义及特点，mRNA、tRNA和核蛋白在翻译过程中的作用。
【复习思考题】1. 何为翻译( translation)?参与翻译的RNA有几类,各起什么作用?2. 何为三联体密码(coden)，三联体密码有什么基因特性?3. 三联体密码共有多少个?编码氨基酸的密码子有几个?起始密码子有哪几个?终止密码有哪几个?4. 何为密码子的简并性(degeneracy)5. 何为顺反子(cistron)，多顺反子(poly-cistron)，单顺反子(mono-cistron)?6. 何为SD序列(S-D sequence)?7. 何为核糖体循环(ribosomal cycle)，说说其基本过程.8. 原核生物蛋白质合成时,为什么会出现多聚核蛋白体(polysome)?真核生物蛋白质合成时, 也会出现多聚核蛋白体(polysome)吗，为什么?9. 何为分子伴侣(molecular chaperon)，它有什么功能?10. 何为信号肽(signal peptide) ，有什么结构特点和功能?11. 何为开放阅读框(opening reading fram,ORF)12. 何为分子折叠(Molecular folding)13. 简述蛋白质翻译后的加工过程(post-translational processing)第十三章基因表达调控掌握：基因、基因组、基因表达概念，操纵子的结构与功能，真核基因组结构特点，顺式作用元件，反式作用因子定义、类型，启动子或启动序列、增强子、沉默子和转录因子的含义。
【复习思考题】1. 何为基因(gene)、基因组（genome）和基因表达（gene expresstion）.2. 原核生物基因组有什么特点，表达调控有什么特点？3. 真核生物基因组有什么特点，表达调控又有什么特点？4. 何为组成性基因表达(constitutive gene expression)，何为诱导表达（inductive expression）。
5. cAMP在生物体内有什么作用。
6. 乳糖操纵子（lac operon）的结构是什么，其调控机理如何？7. 色氨酸操纵子（trp operon）的结构和调控机理如何？真核生物会出现类似的调控机现吗，为什么？8. 什么是衰减子（attenuator）？其结构上有什么特点？9. 基因的表达有哪几个水平？涉及到哪些作用？主要在哪一级上进行调控？为什么？第十四章基因重组与基因工程掌握：基因重组和基因工程的概念，细菌基因转移的接合作用、转化作用和转导作用，DNA克隆、限制性核酸内切酶、基因载体、cDNA文库、基因组DNA文库的概念，目的基因的来源，基因载体的类型，重组DNA技术的操作程序。
【复习思考题】1. 何为同源重组,其特点是什么?holliday中间体是什么?2. 什么是接合作用(conjugation)、转化作用（transformation）、转导（transduction）3. 何为转座? 常见的两种转座子是什么?组成上有什么特点？4. 什么是基因工程(genetic engineering),基因工程包括哪些基因步骤？5. 基因工程的手术刀-限制性核酸内切酶在识别序列和切割上有什么特点？6. 目的基因获得的方法有哪些？7. 作为基因工程的载体应具有哪些特点?第十五章细胞信息传递掌握：信号分子的种类，第二信使的类型，受体和配体的结合特点，膜受体介导的信息传导的七条途径。