第三节 酶的催化作用
酶的作用机理
第三节酶的作用机理酶是一种高效催化剂，与一般催化剂比较，可使反应的活化能降低得更多，因此，同样初态的分子所需要的活化能就更低，活化分子数也就更多，反应更容易进行。
一、酶的活性中心1、活性中心的概念酶是生物大分子，酶作为蛋白质，其分子体积比底物分子体积要大得多。
在反应过程中酶与底物接触结合时，只限于酶分子的少数基团或较小的部位。
酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
2、催化部位和结合部位从功能上看，活性中心有两个功能部位，一是与底物结合的结合部位，决定酶对底物的专一性；二是催化底物发生键的断裂及新键形成的催化部位，决定酶促反应的类型，即酶的催化性质。
3、必需基团从形体上看，活性中心往往是酶分子表面上的一个凹穴；从结构上讲，如果是单纯蛋白酶，其活性中心通常由酶分子中几个氨基酸残基侧链上的极性基团组成。
构成酶的活性中心的氨基酸有天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、丝氨酸（Ser）、组氨酸（His）、半胱氨酸（Cys）、赖氨酸（Lys）等，它们的侧链上分别含有羧基、羟基、咪唑基、巯基、氨基等极性基团。
这些基团若经化学修饰，如氧化、还原、酰化、烷化等发生改变，则酶的活性丧失，这些基团就称为必需基团。
对于需要辅因子的结合蛋白酶来说，辅酶（或辅基）分子或其分子上某一部分结构往往也是活性中心的组成部分。
构成酶活性中心的几个氨基酸，虽然在一级结构上并不紧密相邻，可能相距很远，甚至可能在不同的肽链上，但由于肽链的折叠与盘绕使它们在空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的位于酶分子表面的、呈裂缝状的小区域。
二、酶的作用机理1、中间产物学说酶催化某一化学反应时，酶总是先与作用物结合，形成不稳定的中间产物，此中间产物极为活泼，很容易转变分解成反应产物，同时使酶重新游离出来。
以便继续起催化作用。
现以E代表酶，S代表反应物，ES代表中间产物，P代表反应产物，按照中间产物学说写出酶所催化的反应，并与无酶催化的反应加以比较：无酶时：S P (缓慢)有酶时：（快）中间产物学说的关键在于中间产物的形成。
第三节 酶的催化作用
亲电子催化：酶活性中心的亲电子催化基团，与底物 分子的亲核原子形成共价键，从而产生不稳定的共价 中间物。
5、金属离子催化
金属酶：含紧密结合的金属离子，如Fe2+、Fe3+、Cu2+、 Zn2+、Mn2+、Co3+。 金属激活酶：含松散结合的金属离子，如Na+、K+、Mg2+、 Ca2+。
金属离子的主要作用途径： （1）通过结合底物为反应定向 （2）通过可逆改变离子价态调节氧化还原反应 （3）通过静电稳定或屏蔽负电荷
S*
S S* P
ES* Ea(酶促反应）
(非酶促反应）
EP
P
E+P
反 应 进 行 方 向
三 与酶的高效率催化有关的因素
（一）底物和酶的“趋近” 和“定向”效应
趋近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需 要互相靠近，才能反应。 定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之间 的正确定向。
趋近：指底物的反应基团和酶活 性部位的催化基团互相靠近，以 及结合在酶活性部位上的两种底 物分子之间的互相靠近。
白酶D-氨基酸氧化酶和底物复合物的结晶；
5 超离心沉降过程中，酶和底物共沉降。
发展的中间产物学说：酶先与底物结合成酶-底物复合物(ES)， 然后转变成过渡态(ES*)，再形成酶-产物复合物(EP)，最后 分解释放出酶，并生成产物。
E+
ES
ES *
EP
E+P
Ea(非酶促反应） 自 由 能 S E+S ES △G ○
becooaecoohecooh乙酸对硝基苯酯的水解反应对硝基乙酸苯酯乙酸对硝基苯酚吲哚基碱催化酸催化?共价催化又称亲核或亲电子催化在反应过程中亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心形成反应活性很高的共价过渡产物使反应活化能降低从而提高反应速度
化学实验题酶的催化作用
化学实验题酶的催化作用酶的催化作用是化学实验中常见的现象。
本文将探讨酶的催化作用的原理、常见的实验方法和应用。
一、酶的催化作用原理酶是生物体内一类特殊的蛋白质，可以在特定条件下加速化学反应的进行，而不被消耗。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，降低了活化能，从而加速反应速率。
酶与底物之间的结合可通过多种方式实现，如亲和作用、酸碱中和作用、临近效应等。
通过这些作用，酶能够特异地与底物结合，并使化学反应发生在其活性部位上，从而催化反应的进行。
二、常见的酶的催化作用实验方法1. 酶的催化作用观察实验在实验室中，我们可以通过观察酶的催化作用对物质的变化进行实验。
例如，可以使用淀粉和淀粉酶进行实验，观察淀粉在酶的催化下转化为葡萄糖的过程。
实验中，首先将淀粉溶液和淀粉酶溶液混合，然后在不同时间段取样，利用碘液测试淀粉的消失程度。
实验结果显示，淀粉酶催化下的淀粉转化速度明显加快。
2. 酶的活性测定实验通过测定酶的活性可以反映其催化作用的强度。
常用的测定酶活性的实验方法有比色法、荧光法、浊度法等。
以过氧化物酶（catalase）为例，可以利用其催化过氧化氢分解产生氧气的反应进行活性测定。
实验中，将过氧化氢溶液加入含有过氧化物酶的样品中，观察氧气的产生情况，并通过测定氧气的体积或浓度来计算酶的活性。
三、酶的催化作用的应用1. 工业应用酶的催化作用在许多工业过程中发挥重要作用，如食品加工、饮料生产、洗涤剂制造等。
举例来说，在食品加工中，酶可以用于面包的发酵、乳制品的加工等，通过酶的催化作用加速反应，提高生产效率。
2. 医药应用酶在医药领域的应用也非常广泛。
例如，靶向药物可以通过酶的催化作用来转化为活性药物，从而提高对疾病的治疗效果。
此外，酶的催化作用还可以用于生物传感器、酶标记等医学诊断技术中。
3. 环境应用酶的催化作用在环境保护领域也发挥着重要作用。
例如，通过使用具有催化作用的酶来处理工业废水、农药残留等有害物质，可以降解有毒物质，减少环境污染。
生物化学：酶的 作用机理
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(4) 形成共价中间物 某些酶可以和底物形成共价中间物，使
反应的活化能大大降低。
共价催化的最一般形式是： 酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，
形成共价中间物。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
如 胰凝乳蛋白酶 chymotrypsin
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
酶的催化机理
诱导契合学说 (Induced fit)
1958年 D.E.Koshland提出。 酶分子活性中心的结构原来并非和底
物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔 性的而非刚性的。
二、酶与底物作用机理
酶的催化机理
当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的 构象发生相应的变化，其上有关的各个基团达 到正确的排列和定向，因而使底物和酶能完全 契合。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(2) “张力”和“形 底物与酶结合
变”
诱导
酶分子构象变化
底物分子的敏感键 产生“张力”和“形变”
有利于
敏感键断裂
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(3) 酸碱催化 ❖ 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或 受体对底物进行酸或碱催化。—— 酸碱催化
如 His的咪唑基
在中性条件下，有一半是酸形式、一半是 碱形式。因此既可进行酸催化，又可进行碱催 化。
所以咪唑基是酶分子最有效、最活泼的一 个功能基团。
酶催化的高效性的机理
酶催化的高效性
(3) 酸碱催化
❖ 酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或 受体对底物进行酸或碱催化。—— 酸碱催化
❖ 有时，酶活性部位上有几个基团分别作为质子 供体和受体，同时进行酸碱催化。—— 酸碱共 同催化
酶的催化作用与反应速率
酶的催化作用与反应速率酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它们在生化反应中起到了至关重要的催化作用。
酶以其高效、专一和可逆的特性，能够加速化学反应的进行，从而在生物体内维持正常的代谢活动。
本文将探讨酶的催化作用及其对反应速率的影响。
一、酶的催化作用的特点1. 酶对反应物具有极高的选择性。
酶能够通过活性部位与特定的底物结合，形成酶底物复合物，这种选择性使得酶能够高效地催化特定的生化反应。
2. 酶具有高度的催化效率。
通过提供活化能降低的途径，酶能够大幅加快反应速率，而不改变反应的热力学平衡。
3. 酶具有可逆性。
酶与底物之间的结合并不是永久性的，酶与底物反应之后可以被释放出来，以进行下一轮的催化反应。
二、酶对反应速率的影响1. 底物浓度对反应速率的影响。
根据米歇利斯-门琴方程，当底物浓度相对较低时，反应速率与底物浓度成正比。
而当底物浓度较高时，酶的饱和状态进一步加快了反应速率，但速率并不再随底物浓度增加而线性增加。
2. 酶浓度对反应速率的影响。
一定底物浓度下，酶浓度的增加会使得酶-底物复合物的形成更加频繁，从而加快反应速率。
然而，酶浓度增加到一定程度后，反应速率达到饱和，继续增加酶浓度将不再增加反应速率。
3. 温度对反应速率的影响。
温度的升高可以增加酶催化反应的概率，提高反应速率。
但当温度过高时，酶蛋白的构象可能会发生变化从而降低催化活性，甚至使酶变性失活。
4. pH值对反应速率的影响。
酶的催化活性通常在特定的pH值下最高，这受到其特定结构及其所处环境的影响。
临界pH值附近的偏离，都会降低酶的活性。
5. 辅因子及离子强度的影响。
某些酶催化反应需要特定的辅因子或离子存在，以保持其催化活性。
这些物质能够影响酶的空间构象和活性中心的电荷状态，从而影响酶的催化能力。
综上所述，酶的催化作用对反应速率有着显著的影响。
酶以其高度选择性、高效率的催化特性以及可逆的性质，使其对生物体内生化反应的调控发挥了至关重要的作用。
研究酶的催化作用及其对反应速率的影响，有助于我们深入了解生物体内复杂的代谢过程，并为药物开发、环境保护等领域的科研提供理论基础和实践指导。
酶的催化作用
酶的催化作用酶的催化作用酶是一种催化剂，它能够加速化学反应速率，使得反应在较温和的条件下快速进行。
酶催化作用不仅在生物体内起着关键作用，也被广泛应用于工业生产中。
酶的催化作用具有许多特点。
首先，酶具有高度的选择性。
每一种酶只催化特定的底物，而不会干扰其他反应。
这种特性是由于酶与底物之间的亲和力和特定的结构相互作用导致的。
其次，酶对底物的催化作用具有高效性。
酶不仅能够提供正确的环境条件使得反应发生，还能够通过调整底物的构象来促进反应进行。
此外，酶具有可逆性。
当反应达到平衡时，酶会使反应正逆两个方向的速率相等。
最后，酶的催化作用通常是以适应底物浓度的变化而发生调整的。
酶催化作用的机理通常包括以下步骤：底物结合，反应发生，产物释放和酶再生。
在底物结合阶段，酶通过与底物分子中的特定位点相互作用，形成酶-底物复合物。
这种结合是由于酶的活性位点与底物的结构互补性引起的。
在反应发生阶段，酶通过提供合适的环境条件，使反应路径的自由能降低，从而促进反应进行。
在此过程中，酶可能会降低反应的活化能，加速反应动力学过程。
在产物释放阶段，反应完成后，产物会从酶-底物复合物中释放出来。
最后，在酶再生阶段，酶-底物复合物会被分解，酶回到初始状态，准备催化下一轮反应。
酶催化作用的具体机制因不同类型的酶而异。
一些酶，如葡萄糖同工酶，通过改变底物的构象来促进反应。
葡萄糖同工酶能够与不同构象的葡萄糖结合，并通过构象的改变将底物转变为产物。
另一些酶，如DNA聚合酶，通过参与反应过渡态形成调整反应动力学。
DNA聚合酶能够通过在反应过渡态稳定的功能基团，降低反应的活化能，从而加速DNA复制反应。
酶的催化作用在生物体内具有重要作用。
生物体内的许多代谢反应需要酶的催化作用才能进行。
例如，消化系统中的酶能够将食物中的多糖分解为可吸收的单糖。
另外，光合作用中的酶能够将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
此外，酶还在细胞内催化无数的化学反应，如氧化还原反应、羧化反应、缩合反应等等。
《酶催化作用的特点》PPT课件
C
COOH
H3C
OH
A BC
A BC
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3. 酶催化需要温和的温度
• 酶来源与生物体，高压、高酸等剧烈环境 易使酶失活。
精品医学
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4. 酶活性的可调节性
• 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 其中包括三方面的调节。
• 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节等
其对体则全无作用（L-氨基酸氧化酶）
精品医学
绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH2 甲基尿素
精品医学
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相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。
如：
蔗糖
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生物化学-2-酶的催化特性
催化性质
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性；但酶的 化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特 性。
共性：1、只能催化热力学允许的反应能量高到能量低。 2、加快反应速度，但不改变反应的平衡点。 3、用量少，反应前后质量与性质不发生改变。 4、都能降低活化能。
精品医学
酶催化作用特性 ▪ 1、催化效率高 ▪ 2、酶的作用具有高度的专一性 ▪ 3、酶的催化反应需要温和的条件 ▪ 4、酶的催化活性是受调节和控制的
精品医学
2. 高度的专一性（特异性）
• 概念： • 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一
酶的催化作用机理
酶的催化作用机理酶是一类生物大分子，具有催化化学反应的能力。
它在生物体内起着至关重要的作用，可以加速代谢反应速率，降低活化能，使生命得以维持。
而酶的催化作用机理是一个复杂而精密的过程。
酶的结构酶通常是由蛋白质组成的，具有特定的结构和活性中心。
酶的活性中心是催化反应发生的地点，通常是一个三维空间结构，能够与底物结合并促进反应的进行。
酶的催化作用过程酶的催化作用可以通过以下过程展开：1.底物结合：底物分子在酶的活性中心结合，并形成酶-底物复合物。
2.酶促反应：酶通过特定的活性位点，改变底物的结构，使其更容易发生化学反应。
3.生成产物：底物在酶的作用下转化为产物，被释放出来。
4.酶的释放：产物释放后，酶恢复到原始状态，可以与新的底物结合。
酶的催化机理酶的催化作用机理主要包括以下几种类型：1.亲和力：酶与底物之间是相互作用的，酶通过特定的结构和亲和力选择性地结合底物。
2.空间匹配：酶的活性中心具有特定的构象，能够与底物的结构相匹配，促进反应的进行。
3.临时结合：底物在活性中心处会形成临时较稳定的酶-底物复合物，有利于反应的进行。
4.酶促反应：酶通过降低反应活化能，使反应更容易发生。
酶的催化特点酶的催化作用具有以下几个特点：1.高效性：酶可以在温和的条件下，高效地催化反应，提高反应速率。
2.选择性：酶对底物有特异性选择，能够识别和结合特定的底物。
3.可逆性：酶的催化反应是可逆的，产物可以被酶再次转化为底物。
4.高度专一性：酶对特定的底物具有高度专一性，形成酶-底物复合物。
总而言之，酶的催化作用是生物体内重要的化学反应方式，通过复杂的机理促进生命的繁衍和维持。
对酶的催化作用机理的深入研究有助于更好地理解生命活动的本质和机制。
酶的催化作用机理
酶的催化作用机理酶是一种生物催化剂，可以加速生化反应。
在生物体内，酶起着至关重要的作用，促使许多基本代谢和生化过程顺利进行。
酶的催化作用机理是一个复杂而精密的过程，涉及到多个步骤和分子间相互作用。
酶的基本结构酶通常是大分子蛋白质，由氨基酸组成。
每种酶都有其独特的结构，这种结构决定了酶对特定底物的选择性。
酶通常在生理条件下活性最高，即在特定的pH和温度范围内才能正常工作。
酶的活性中心酶分子中的活性中心是催化反应发生的地方。
活性中心通常由数个氨基酸残基组成，能够与底物结合形成酶底物复合物。
酶底物复合物是催化反应进行的起点。
酶的催化反应机理酶的催化作用主要通过降低活化能来加速反应速率。
酶促进反应的过程中，底物分子与酶的活性中心发生特定的相互作用，形成酶底物复合物。
这种复合物使底物分子的构象发生改变，使得底物分子更容易参与反应。
在催化过程中，酶和底物之间的相互作用包括静电吸引力、氢键、疏水作用等。
这些作用力协同作用，使得酶能够高效催化底物的转化。
酶的特异性酶具有高度特异性，即每种酶对特定的底物具有选择性。
这种特异性是由酶的结构所决定的，只有符合特定结构要求的底物才能与酶结合并发生反应。
这种特异性保证了生物体内庞大而错综复杂的生化反应网络能够有序进行。
酶的节约性酶在催化过程中可以持续参与多个反应循环，不参与反应，充当观望者。
这种节约性使得少量的酶就能够完成大量的底物转化，高效地促进生物体内的代谢。
酶的催化调控酶的活性可以通过多种途径进行调控，如受体反应、共价修饰、酶促反应等。
这种调控机制使得生物体能够根据需要调节代谢速率，以适应不同的生理状态。
总的来说，酶的催化作用机理是一个复杂而精密的过程。
通过活性中心与底物的特定相互作用，酶能够高效地加速生化反应的进行，保证生物体内的生命活动顺利进行。
对于酶的结构和活性调控的研究，有助于深化我们对生物体内代谢网络的理解，为药物研发和生物工程提供重要参考。
酶工程 第七章酶的应用 第三节酶在轻工、化工方面的应用
第三节 酶在轻工、化工方面的应用
饲料用酶的作用 酶制剂在饲料养殖业中的应用是基于如下因素考虑 的： （1）补充同源酶的不足，促进动物的消化吸收，提 高饲料的利用率； 动物饲料是以淀粉、蛋白质等大分子化合物作为营 养源的，由于动物生理上的差异，不同动物消化道中的 酶系不同，数量也很有限，再加上饲料在消化道中停留 的时间一般都很短，如鸡、鱼、虾仅3～4h，在这样短 的时间内，酶的催化作用远远没有发挥出来，饲料未被 充分消化吸收而随粪便排出体外，造成部分浪费。据研 究，不少动物对饲料的消化吸收率仅为50%左右。在饲 料中添加酶制剂就可以与动物内源酶发挥协同作用，将 难消化吸收的蛋白质、淀粉等大分子化合物降解为氨基 酸、肽、胨、单糖、寡糖等小分子物质，增加饲料中的有效
第三节 酶在轻工、化工方面的应用
（3）消除抗营养因素，释放矿物元素和其他微量元素 来提高饲料利用率，促进动物健康生长；
纤维素是一种纤维二糖的高聚体，是单胃动物不能利 用的，这种大分子物质较难溶解并对单胃动物的消化有阻 碍作用。半纤维素和果胶部分溶于水后，会产生粘性溶液， 增加消化物的粘度，因而使营养物质和内源酶难以扩散， 同时还缩短了饲料在肠道内的停留时间，降低了营养物质 的同化作用，从而影响了动物的消化吸收。利用酶制剂可 以将纤维素、半纤维素、果胶以及糖、蛋白质等降解为单 糖或寡糖，减少了此类物质对动物消化、吸收和利用的障 碍作用。与此同时，结合着的矿物元素和一些微量元素在 酶的作用下被水接出来，为动物所吸收，提高了动物的健 康水平。
第三节 酶在轻工、化工方面的应用
干酶是最抗热的，能耐90℃高温达30min之久而不失 活，但在同样的温度下，供给蒸汽热，就会迅速失活。一 般在制粒前65℃的调制温度中，吸附到载体上的酶是十分 稳定的。随着调制温度升高到75℃时，酶开始失活，活力 约为开始水平的30%。
第三节 酶的作用机理和酶的调节
（4）基因定点诱变法
例： PCR定点突变技术 胰蛋白酶：Asp102→Asn102, 水解效率降低5000倍。
二、酶的作用机理
酶反应的独特性质：
• 酶反应包括两类：①电子转移；②电子+质子以及 其它基团转移。 • 催化作用涉及氨基酸侧链基团和辅因子。 • 巨大酶的结构对于稳定活性部位的构象是必需的。 • 活性中心具有一个以上的催化基团，有利于协同 催化；结合部位可使底物以固定方位结合。
2. 底物的形变(distortion) 含义：
酶使底物敏感键产生‚电子张力‛或变形，从 而促使敏感键更易断裂。
例：溶菌酶的催化机制
129aa, 活性中心含Asp52, Glu35，催化某些 细菌细胞壁多糖的水解。
25% 螺旋 还具折叠
Fig. 2-22 The structure of lysozyme（溶菌酶）. Glu35 and Asp52 are shown in while.
肽键断裂，肽键氨基部分从His57获得一个H+，氨基部 分释放；肽键羧基部分与Ser195相连，形成酰基化酶。
酰基化酶
② 脱酰阶段：水分子攻击酰基化酶， His57 吸收一个H+，OH-攻击羰基C； His57供出一个H+给Ser195，释放C末端产 物。酶恢复原状。
Fig.2-30 A detailed mechanism for the chymotrypsin reaction.
专一性底物的结构特点 活性中心结构
竞争性抑制剂的必需结构
（2）酶分子侧链基团的化学修饰法
DFP(二异丙基氟磷酸) 与胰凝乳蛋白酶Ser195共价结合
第三节酶的作用机制和酶的调节
乳酸脱氢酶同工酶（LDHs）为四聚体，在体内共有
六种分子形式，即LDH1（H4），LDH2（H3M），LDH3 （H2M2），LDH4（HM3），LDH5（M4）和LDHx。
乳酸脱氢酶（LDH）： M 三种类型的亚基 骨骼肌型
H x
心肌型
x亚基
亚基 组成
H H H H LDH1 (H4)
M H H H LDH2 (M H3)
7.多功能催化作用
酶的活性中心部位，一般都含有多个起催 化作用的基团，这些基团在空间有特殊的 排列和取向，可以对底物价键的形变和极 化及调整底物基团的位置等起到协同作用， 从而使底物达到最佳反应状态。
三、酶活性的调节控制
生物体内的各种生理活动均以一定的物 质代谢为基础。为了适应某种生理活动的 变化，需要对一定的代谢活动进行调节。 通过对酶的催化活性的调节，就可以达 到调节代谢活动的目的。 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反 应的速度或方向发生改变的酶就称为限速 酶或关键酶。
胰腺的蛋白酶
胰腺中存在胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶 和弹性蛋白酶的酶 原，它们转移到小肠后，首先是胰蛋白酶原被肠激酶断 裂，然后胰蛋白酶进一步激活其它两个酶。 胰蛋白酶原 肠激酶
胰蛋白酶
胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶
胰凝乳蛋白酶
胰凝乳蛋白酶的活化过程
胰凝乳蛋白酶原（无活性）
1 13 14 15 16 146147148149 245
5.金属离子的催化作用
金属离子的催化作用往往和酸的催化作用相似，有多 种途径参加催化过程。（结合底物为反应定向；调节 氧化还原反应；静电稳定或屏蔽负电荷）
6.微环境的影响（酶活性中心是低介电区域）
酶活性中心处于一个非极性环境中， 从而有利于同底物的结合。 （水的极性和形成氢键的能力都较强， 能够减弱极性基团间的相互作用。）
酶的催化功能
酶的催化功能酶是一类在生物体内起着催化作用的蛋白质，它们在生物体内起着至关重要的作用。
酶的催化功能是指它们能够加速生物体内化学反应的速率，降低反应所需的能量，促进反应的进行。
酶的催化功能是生命活动中不可或缺的一部分。
酶的催化功能体现在其高度特异性上。
不同的酶对应不同的底物，具有高度特异性的结合能力。
这种特异性使得酶只能催化特定的底物，从而保证了生物体内化学反应的准确性和有效性。
比如，淀粉酶只能催化淀粉分子的水解反应，而不能催化其他底物的反应。
酶的催化功能还体现在其反应速率的调控上。
酶能够加速反应速率，使得反应在生物体内能够在较短的时间内完成。
这是因为酶能够降低反应所需的活化能，从而促进反应的进行。
酶通过与底物形成酶-底物复合物，降低了反应的过渡态的能量，使得反应更容易进行。
酶的催化功能还表现在其对环境条件的适应性上。
酶对温度、pH值等环境条件都有一定的适应性，不同的酶在不同的环境条件下能够发挥最佳的催化作用。
比如，胃蛋白酶在酸性的胃环境下才能够发挥最佳的催化作用，而碱性环境下其活性会受到抑制。
酶的催化功能还具有可逆性。
酶与底物形成酶-底物复合物后，在一定条件下会发生反应，生成产物和酶。
这种反应是可逆的，产物也可以与酶重新结合，形成新的酶-产物复合物。
这种可逆性使得酶能够在生物体内灵活地调控反应的进行，保持生物体内化学平衡。
总的来说，酶的催化功能在生物体内起着至关重要的作用。
它们通过高度特异性、反应速率调控、环境条件适应性和可逆性等特点，促进了生物体内化学反应的进行，维持了生命活动的正常进行。
酶的催化功能是生命活动中不可或缺的一部分，对于生物体的正常生长和发育具有重要意义。
希望通过对酶的催化功能的深入了解，可以更好地认识生命活动的奥秘，为人类的健康和生活质量提供更多的启示。
酶催化作用的原理
酶催化作用的原理
酶催化作用的原理是酶通过与底物分子在特定的活性位点上进行相互作用，降低了底物反应所需的能垒，从而加速了生化反应的速率。
酶的活性位点具有特定的立体构型和电荷分布，与底物分子结合形成酶-底物复合物。
在复合物中，酶可以通过多种方式与底物分子相互作用，包括氢键、离子键、范德华力等。
这种结合改变了底物分子的构象和电荷分布，使得反应所需的能量减少，从而加速了反应的进行。
此外，酶还可以通过降低底物的活化能，促进反应的进行。
活化能是指反应发生所需的最小能量，通过降低底物分子的活化能，酶使得底物分子能够更容易地达到反应过渡态，从而增加了反应速率。
酶催化作用还可以通过调节底物的空间构型来加速反应。
底物分子需要在特定的几何构型下才能完成反应，而酶-底物复合物可以通过组合和转换底物分子的构型来使其更容易达到反应所需的构型。
总之，酶催化作用的原理是通过与底物分子在特定的活性位点上进行相互作用，降低了反应所需的能垒和活化能，调节底物的构象，从而加速了生化反应的进行。
生物化学中的酶催化作用
生物化学中的酶催化作用在我们的日常生活中，我们经常听到酶催化作用这个词，但是，到底酶催化作用是什么呢？在生物化学中，酶催化作用是指酶在反应中起着催化作用，能够使反应速率加快，达到实现生命过程正常进行的作用。
一、酶的基本概念酶是一种高分子有机化合物，一般是在细胞内产生的。
酶催化作用是酶分子作为催化剂，在生物化学反应中起着催化作用，能够促进反应速率的加快，不改变反应末状态的能量，同时能够使反应达到可逆或不可逆的过程。
二、酶催化作用的原理酶催化作用的原理在很早的时候就已经被人们发现。
酶以及受体等都是具有高活性的分子，只有在特定的温度、pH等物理化学条件下才能发挥作用，这就说明酶催化作用与物理化学作用关系密切。
因为酶催化作用是一种催化现象，所以酶特性与催化作用类似。
也就是说，酶在反应中起到了降低反应活化能的作用，因而使反应的速率加快。
三、酶催化作用的影响因素酶催化作用的影响因素主要有酶本身的性质、反应物浓度、温度和pH值等。
1、酶本身性质影响因素酶本身的性质影响了酶催化作用的能力。
不同种类的酶催化作用的能力和速度也不同。
例如，蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等不同种类的酶对不同类型的分子都有催化作用。
2、反应物浓度影响因素反应物浓度是影响酶催化作用的重要因素之一。
当反应物的浓度低时，反应速率低；当反应物的浓度增加时，反应速率加快。
但是，如果反应物浓度过高，就会使酶催化作用出现饱和，表现为反应速率不受反应物浓度的影响。
3、温度影响因素对于大多数催化反应，温度是一种极其重要的影响因素。
通常情况下，酶催化作用的活性会随温度的升高而增加，直到酶失活。
因此，必须在特定的温度范围内的酶催化反应中控制温度。
4、pH影响因素pH值是另一个影响酶催化作用的重要因素。
酶催化反应中，pH值的变化会改变酸碱性和电荷状态，从而影响酶的稳定性和催化活跃度。
四、酶催化作用的应用酶催化作用的应用非常广泛，从基础医学到工业制品都有使用。
例如，配合糖尿病患者食物中的酶缺乏来增强消化能力；在化妆品中使用以提高稳定性和营养价值；利用酶的反应过程来制备生物燃料等。
酶的催化作用及其应用
酶的催化作用及其应用酶是生命体中一种重要的催化剂。
它们能够加速化学反应的速度，从而使得生物体内代谢过程更加高效。
酶可以分为生物、非生物、工业三类。
本文将着重介绍生物酶的催化作用及其应用。
一、酶的催化作用酶的催化作用是指在大多数生化反应中，酶是催化加速反应中的化学物质，使一些复杂的化学反应能在生命体内以一种温和和特异的方式进行。
酶的本质就是将反应物通过特异性结合，以及借助特异性的结构进行变换形式使其处于反应活化能的峰值，从而加速反应速率，最后形成产物。
催化作用的过程中，酶对反应物的电荷、空间和结构起着指导作用，使手性分子的催化更为特异。
酶催化在生命体内是演化过程中形成的精巧机制，而在工业上的应用也是人类科学技术的巨大成就。
二、酶的应用1. 食品工业在食品工业中，酶催化被广泛应用于生产面包、啤酒、牛奶和肉制品等。
例如，苹果酶可帮助加工和维护果汁的色、香、味、形态，并节省成本。
而发酵技术则通过酵母菌的酶催化作用来制造大量的啤酒和甜酒。
2. 医药工业在医药工业中，酶催化被广泛应用于生产药物，如病毒、酶和蛋白质等制剂。
例如，重组 DNA 技术通过酶的催化作用，将DNA 序列插入内核，从而改变细胞体系结构和功能，从而治疗疾病。
3. 纺织工业在纺织工业中，酶催化也被广泛应用于染料和纤维的处理。
例如，在某些大型企业中，酶催化可以使棉织物既稳定又柔软，同时减少对环境的污染。
4. 生物能源工业在生物能源工业中，利用酶可将生物质转化成有价值的燃料和化学品。
比如利用微生物的酶催化作用，将玉米、小麦残杆、棉花秸秆等转化为可燃的生物柴油和纯碳燃料。
三、酶的功能酶在生命体中发挥着多种功能，这也是它们被广泛应用于生物、非生物和工业界的原因之一。
其中，酶有以下几个主要的功能：1. 分解化合物。
酶能够分解复合物，将它们分解成更简单的物质，如蛋白质、脂肪和碳水化合物等。
2. 合成物质。
酶能够与其他物质结合，合成新的物质。
例如，酶可将构成 DNA 的核苷酸轻松地合并成链。
酶的催化作用及其应用领域
酶的催化作用及其应用领域酶是一类能够加速生化反应的特殊蛋白质，常见于生物体内。
酶的催化作用是一种高效率、高选择性的化学反应，在细胞代谢中具有重要的地位。
同时，酶的催化作用也有着广泛的应用领域，包括生产、食品、制药、污染治理等多个方面。
一、酶的催化作用酶作为一种生物催化剂，其最主要的特点就是能够加速化学反应的进程。
反应速率的增加主要源于酶与底物之间的特异性结合。
酶单位时间内处理的物质量是相当大的，且反应条件所需的开销相对较小。
同时由于其催化的可逆性，使得酶的催化作用能够被细胞代谢所调控。
另外，酶的催化作用也具有很强的选择性。
在亲核性底物中，酶可以区分各部分化学反应的机理和速率。
因此体系可以根据酶的选择性，指定特定底物的催化作用，实现一些具有高效性和特异性反应转化。
二、酶在生产、食品加工等领域中的应用在生产中，酶的应用范围广泛。
比如，酶可以用于制备多种生物产品。
比如酶法制备乳酸、琼脂、抗生素等。
此外，酶也可以用于生产工业碳酸化剂、洗涤剂等化学品。
酶除了具有高效、低耗的特点外，还能提高产物纯度和产率，因此广泛应用于生产领域。
酶在食品加工中也有着非常重要的应用价值。
比如，将调味品、果汁果酱、啤酒、面包、奶酪、巧克力等食品原料经过酶处理可以让其味道更鲜美、食品品质更佳。
酶在饮料加工中的应用越来越广泛，比如在啤酒酿造过程中，可以通过添加面包酵母、啤酒花等，使麦芽中的淀粉被水解成糖，然后被酵母发酵转化成酒精，进而制成啤酒。
该过程中，酶的催化作用是不可或缺的。
三、酶在制药领域中的应用在制药领域，酶也有着广泛的应用。
一般而言，酶在制药中的应用有两个方面：一个是在生产制药原料中的应用，包括抗生素、蛋白质药物等；另一个方面是在药物代谢和药物研究中的应用。
在生产制药原料中，酶可以用于制备某些抗生素中的产物，并可以生产某些蛋白质药物，如细胞因子、肝素、抗凝药等。
酶制药中主要特点在于高效、高收益、低危险、高纯度以及易于操作等。
生物化学-第三章中
1.消化系统蛋白酶原的激活
胰凝乳蛋白酶原
(胰蛋白酶)
六肽
肠 激 酶
活性中心
胰蛋白酶原 胰蛋白酶
胰蛋白酶原的激活示意图
胰蛋白酶对消化道酶的激活作用
胰蛋白酶原
肠 激 酶 胰凝乳蛋白酶原
六肽 弹性蛋白酶原
胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
激肽原 激肽释放酶
12中蛋白质凝 血因子有7种是 丝氨酸蛋白酶
进入过渡态，降低了反应活化能，使反应
易于发生。 或者酶构象发生改变的同时，底物分子也发 生形变，形成互相契合的酶－底物复合物。
过渡态
能
量
一般催化 剂反应活
改 化能
变 初态
非催化反应活化能
酶促反应活化能
反应总能量变化 终态
酶促反应活化能的改变
酶（E）与底物（S）结合生成不稳 定的中间物（ES），再分解成产物 （P）并释放出酶，使反应沿一个低 活化能的途径进行，降低反应所需 活化能，所以能加快反应速度。
侧链基团），酶活力丧失与修饰剂浓度成比例，底 物或竞争性抑制剂可降低修饰作用。
特异性共价修饰（作用于酶的特定氨基酸），
如二异丙基氟磷酸（DFP）与酶活性部位的丝氨酸 羟基结合；
亲和标记试剂可以与活性部位的特定基团共价定
量结合，如对甲苯磺酰-L-苯丙氨酰氯甲基酮(TPCK) 与胰凝乳蛋白酶活性部位丝氨酸羟基的结合, 与底 物结构比较类似-亲和标记－自杀性底物也是。
别构剂： 正别构剂---别构激活剂 负别构剂---别构抑制剂
(二)别构酶
别构酶均为寡聚酶，除活性部位外，
还有可以同效应物（调节物）结合的
调节部位.
别构酶的调控方式有四类：
酶的催化作用及其调节机制
酶的催化作用及其调节机制酶是生物体内的一类蛋白质，具有催化化学反应的能力。
在生物体内，酶扮演着极其重要的角色，参与了几乎所有生物体内的化学反应，维持了生命的正常运转。
酶的催化作用是一种高效、选择性和特异性的作用，其调节机制同样具有复杂性和多样性。
一、酶的催化作用生命是由各种化学反应组成的。
在生物体内，这些化学反应的速度大都十分缓慢，需要长时间才能完成，这与生命活动的需要是不相符的。
酶通过调整化学反应的能垒和赋予分子正确的取向，有效提高了反应速率，实现了这些反应快速、高效地进行。
催化反应需要考虑三个主要方面：活化能、反应速率和选择性。
酶通过优化这三个方面的条件，来实现催化作用。
1. 活化能活化能是化学反应必须克服的势垒。
为了完成反应，反应物必须首先达到反应中间态，以克服境界能垒，然后进一步降低能垒，完成反应。
酶作用于反应物，调整其构型和空间结构，可以有效减小能垒，加速反应。
通过影响反应物构象、降低反应物中间态能量、提供过渡态的稳定，酶都可以成功降低反应所需的活化能。
2. 反应速率反应速率是酶催化作用的一大重要指标。
酶通过识别反应物，催化创建中间体，并且将中间体转换为产物来增加反应速率。
酶结构上的微妙变化可以调整其催化活性和特异性。
其中一个相当关键的机制是酶的独特结构能够肆意控制其催化中心的环境，从而调节反应速率。
与传统的化学催化剂相比，酶具有较高的效率和选择性。
3. 选择性酶的选择性是指其对不同反应物的差异结果的特异性催化作用。
酶与其反应物的作用是高度选择性的，这意味着酶可以根据其特定酶学催化的特征鉴别和催化不同化学反应。
二、酶的调节机制酶的活性可以调节，从而对酶的催化作用进行进一步控制。
酶的调节机制涉及到其调节因子、酶反应的速度和酶的稳定性等因素。
1. 酶反应的速度对酶反应速度的调节主要包括两种方式：一是通过阻碍酶与反应物之间的接触实现调节，通常是通过化学和物理的方法来实现；二是通过调节酶的激活状态来控制反应速度。
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结合底物
形成共价 ES复合物 His57 质子供体
C-N键断裂
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）
氨基产物释放
RNH2
四面体中间物 的瓦解
水亲核攻击
H2O
羧基产物释放
胰凝乳蛋白酶
白酶D-氨基酸氧化酶和底物复合物的结晶；
5 超离心沉降过程中，酶和底物共沉降。
发展的中间产物学说：酶先与底物结合成酶-底物复合物(ES)， 然后转变成过渡态(ES*)，再形成酶-产物复合物(EP)，最后 分解释放出酶，并生成产物。
E+S
ES
ES *
EP
E+P
Ea(非酶促反应） 自 由 能 S E+S ES △G ○
3 酸碱催化作用
狭义的酸-碱催化：H+及OH-可加快一般化学反应。 广义的酸－碱催化：是指通过质子酸提供部分质子,或 是通过质子碱接受部分质子的作用，催化酶促反应。 在近中性环境中，作为催化性的质子供体或受体，可 提高反应速率102～105倍
反应：羰基的加成作用、酮式和烯醇式的异构、肽和 酯的水解、磷酸及焦磷酸参与的反应。
中间产物不稳定，断裂，形成产物，酶复原。 （不同酶促反应中的催化因素影响大小不同。）
¨ -OH ¨ -SH ¨ NH 咪唑基 2
亲电催化 2A- : 2 B+ + Mg2+ ¨ + -OH
A A: ¨ Mg + 2B+
亲核催化
A- : B+ A- : + HO :B
• 亲核催化：酶活性中心的亲核催化基团提供一对电子，与底 物分子中缺少电子、具有部分正电性的原子形成共价键，从 而产生不稳定的共价中间物。
Ser19 5
Ser195 102As p His57 Asp102 胰凝乳蛋白酶分子中催 化三联体构象 His57 Ser19 5 底物
B.加上底物后，从Ser转移一个质子给His， 带正电荷的咪唑基通过带负电荷的Asp静电 相互作用被稳定
氢键体系-电荷中继网
胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）
底物
活性中心的微环境
酶活性中心的羧基与水形成 氢键，导致酶活性中心羧基 表面有一层水化层，水分子 的屏蔽作用，大大削弱了酶 分子与底物离子间的静电相 互引力，不利于酶促反应。
酶催化作用实例： 丝氨酸蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）
Ser19
5
His57 Asp102
102As p His5 7 A.酶分子中的电荷中继网
酶活性中心提供H+/H+受体使敏感键断裂的机制。
酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH) EH
H 2O E-
EH + OH-
A- : B +
碱催化(失电子态) A- : H +
+ H+
AH + B+
+ E-COO-
A- + E-COOH E-COO- + H+
对硝基乙酸苯酯
乙酸
处于被激活状态时称为过渡态。
中间产物学说的内容：酶与底物先结合成一个中间产物，
然后中间产物分解成产物和游离的酶。
E+S
ES
E+P
中间产物学说的证据：
1 电子显微镜观察到了核酸聚合酶与核酸结合而成的复合物，X 晶体衍射：羧肽酶A和底物Gly-L-Tyr相互作用； 2 根据酶和底物反应前后的光谱变化，可证明中间产物的存在； 3 酶的物理特性在形成复合物后发生变化； 4 已分离到酶和底物相互作用生成的ES复合物；乙酰化胰凝乳蛋
2 底物变形和张力作用
酶与底物结合后，底物分子的构象发生变化，不稳定的化学 键受到牵拉或变形而易断裂，降低了反应活化能而加速反应，
又称张力学说（strain theory）。
原理：酶与底物结 合后，酶的某些基 团或离子可使底物 敏感键中的某些基 团的电子云密度增 高或降低，产生 “电子张力”，底 物分子发生形变， 更接近过渡态，降 低反应活化能，使 敏感键更易发生化 学反应。
酶亲核基团：Ser-OH，Cys-SH，His-N、Asp-COOH；底 物亲电中心：磷酰基（-P=O），酰基（-C=O），糖基 （Glu-C-OH） 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价 催化作用。
酶的亲核中心X未成键电子对进攻底物的亲电中心，形 成共价结合，迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应 活化能，促进产物生成。
亲电子催化：酶活性中心的亲电子催化基团，与底物 分子的亲核原子形成共价键，从而产生不稳定的共价 中间物。
5、金属离子催化
金属酶：含紧密结合的金属离子，如Fe2+、Fe3+、Cu2+、 Zn2+、Mn2+、Co3+。 金属激活酶：含松散结合的金属离子，如Na+、K+、Mg2+、 Ca2+。
金属离子的主要作用途径： （1）通过结合底物为反应定向 （2）通过可逆改变离子价态调节氧化还原反应 （3）通过静电稳定或屏蔽负电荷
酶分子中可以作为广义酸、碱的基团
在生理条件下，OH-和H+含量很少，在体内的酶反应以广 义的酸碱催化。 狭义酸碱催化的反应速度不受溶液pH的影响。
在缓冲溶液中，酶通过提供或者夺取质子稳定反应。
广义酸基团 质子供体
广义碱基团 质子受体
咪唑基是催化反应中最有效最活泼的一个功能基团。 pK6～7，在生理pH条件下，一半以酸形式存在，一半以碱形 式存在。 提供质子或接受质子的速度十分迅速，其半衰期小于10-10秒。
对硝基苯酚
吲哚基
乙酸对硝基苯酯的水解反应
碱催化
酸催化
＋
4 共价催化（covalent catalysis）
• 共价催化又称亲核或亲电子催化，在反应过程中， 亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出电子或汲取电 子并作用于底物的缺电子中心或负电中心，形成反 应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低， 从而提高反应速度。 • 一般地，酸是可以接受电子对的物质，而碱是可以 提供电子对的物质，前者是亲电物质，后者是亲核 物质。
第三节 酶的催化作用机制和酶的 调节
一 酶能显著降低反应活化能
能引起反应的最低的能量水平成反应能阈，分子由常态转变 为活化状态所需的能量称为活化能。 活化能 = 过渡态自由能 － （transition state) 基态自由能 (ground state)
（过渡态） （活化能）
（基态）
使活化分子增多的途径：
1 提高反应的温度（加热或光照射），使一部分分子获得 能量而活化，直接增加活化分子的数目，以加速化学反应 的进行； 2 降低反应所需的活化能，间接增加活化分子的数目。
二 中间复合物学说与反应过渡态
反应体系中各反应物分子所含能量高低不同，只有所含能量
达到或超过某一限度的活化分子才能发生反应。反应物分子
6 活性部位微环境的影响
酶在反应中提供一个特殊的环境，如溶菌酶分子表面有一个 凹穴，活性部位就位于这个凹穴里面. 当底物与活性部位结合时就被埋没在疏水环境中，这样的微 环境有利于酶的 催化作用。 ⑴ 疏水环境（酶分析表面的裂缝） 介电常数低，加强极性基团间的作用。 ⑵ 电荷环境 在酶活性中心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离 子。
底物分子浓集于酶活性中心，有 利于分子相互碰撞而发生反应。
定向：指互相靠近的底物分子之间、 底物分子与酶活性部位的催化基团 之间形成正确的立体排列方向。 邻近效应与定向效应在双分子反应中 起促进作用至少可分别达104倍，两 者共同作用可使反应速率提高108。
酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中 心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨 道以正确方位相互交叠，反应易于发生。 邻近效应与定向效应对反应速度的影响： ①使底物浓度在活性中心附近很高 ②酶对底物分子的电子轨道具有导向作用 ③酶使分子间反应转变成分子内反应 ④邻近效应和定向效应对底物起固定作用
S*
S SБайду номын сангаас P
ES* Ea(酶促反应）
(非酶促反应）
EP
P
E+P
反 应 进 行 方 向
三 与酶的高效率催化有关的因素
（一）底物和酶的“趋近” 和“定向”效应
趋近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需 要互相靠近，才能反应。 定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之间 的正确定向。
趋近：指底物的反应基团和酶活 性部位的催化基团互相靠近，以 及结合在酶活性部位上的两种底 物分子之间的互相靠近。