第二章 第四节蛋白质的结构
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4蛋白质2
二、β折叠片(β—pleated sheet)
β-折叠的结构特点
多肽链呈伸展状态，肽键平面沿长轴折叠呈锯齿 状，R基交替地伸向锯齿状结构的上下方。 若两条肽段走向一致（N端、C端方向相同），称为 顺向平行；反之，称之为逆向平行，逆向更稳定。 走向相反时，两条反平行肽链的间距是0.70nm。若 干肽段互相靠拢，平行排列，通过氢键连接。氢键 的方向与长轴垂直。
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基 埋藏在分子的内部。这一现象被称为疏水作用或疏 水效应，它在稳定蛋白质的三维结构方面占有突出 地位。 疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的 缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要 而被迫接近。 疏水作用的主要动力是蛋白质溶液系统的熵增的结 果。
结构域的特点
结构域之间常常只有一段 柔性的肽链连接，形成所 谓铰链区，使结构域容易 发生相对运动，这是结构 域的一大特点。 结构域之间的这种柔性将 有利于活性中心结合底物 和施加应力。
最突出的例子 免疫球蛋白
免疫球蛋白含12个结构 轻链各含2个结构域 重链各含4个结构域
球状蛋白质的三级结构
概念 指整条肽链中所有原子的空间排布，它包括 主链构象和侧链构象。 主要化学键 疏水键、氢键、盐键等非共价键和二硫键。 疏水作用力是维持三级结构稳定的最主要作 用力。
溶菌酶的二级结构
超二级结构(super—secondary struture)
由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相 互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级 结构组合体。 超二级结构组合形式主要有： αα、βαβ、ββ。
β β
αα
βαβ
结构域 (domain)
结构域概念 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上 成三级结构的局部折叠区，它是相对独立 紧密球状实体，称为结构域。 结构域是由二级结构单元和超二级结构的不同 组合而形成的高级结构。 结构域常由100-200个残基组成。 大的蛋白质可有多个结构域
新教材高中生物第2章组成细胞的分子第4节蛋白质是生命活动的主要承担者课件新人教版必修1
2.蛋白质功能举例
功能
举例
构成细胞和生物体
肌肉、头发、羽毛、蛛丝等
催化作用
绝大多数的酶
运输作用
血红蛋白(能运输氧)
调节作用
胰岛素等蛋白质类激素
免疫作用
抗体(可抵御抗原的侵害)
微训练1蛋白质是细胞内最重要的生命物质之一,具有多样
性和特异性,其结构与功能是相适应的。下列蛋白质类物质
与其功能对应错误的是(
别是—NH2和—CH2—COOH
C.R基中可以有氨基或羧基
D.组成水稻的氨基酸包括必需氨基酸和非必需氨基酸
答案:C
解析:组成氨基酸的基本元素包括C、H、O、N,少数氨基
酸还含有S,A项错误。氨基酸丙的R基是—CH2—OH,B项错
误。对于人而言,氨基酸包括必需氨基酸和非必需氨基酸,而
对于水稻而言,不存在必需氨基酸,D项错误。
三、蛋白质的结构及其多样性
1.脱水缩合
一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的
氨基(—NH2)相连接,同时脱去一分子的水。
(1)这种结合方式叫作脱水缩合,两个氨基酸分子经该过程
形成的产物是二肽和水。
(2)产物中箭头所指的连接两个氨基酸分子的化学键叫作
肽键。
2.蛋白质的结构层次
3.蛋白质结构多样性的原因
(1)氮原子数=肽键数+肽链数+R基上的氮原子数=各氨基酸
中氮原子总数。
(2)氧原子数=肽键数+2×肽链数+R基上的氧原子数=各氨
基酸中氧原子总数-脱去水分子数。
学以致用
1.下图为某多肽分子的结构简式,构成该多肽分子的氨基酸
种类数和肽键数分别为(
)
A.1种、2个
功能
举例
构成细胞和生物体
肌肉、头发、羽毛、蛛丝等
催化作用
绝大多数的酶
运输作用
血红蛋白(能运输氧)
调节作用
胰岛素等蛋白质类激素
免疫作用
抗体(可抵御抗原的侵害)
微训练1蛋白质是细胞内最重要的生命物质之一,具有多样
性和特异性,其结构与功能是相适应的。下列蛋白质类物质
与其功能对应错误的是(
别是—NH2和—CH2—COOH
C.R基中可以有氨基或羧基
D.组成水稻的氨基酸包括必需氨基酸和非必需氨基酸
答案:C
解析:组成氨基酸的基本元素包括C、H、O、N,少数氨基
酸还含有S,A项错误。氨基酸丙的R基是—CH2—OH,B项错
误。对于人而言,氨基酸包括必需氨基酸和非必需氨基酸,而
对于水稻而言,不存在必需氨基酸,D项错误。
三、蛋白质的结构及其多样性
1.脱水缩合
一个氨基酸分子的羧基(—COOH)和另一个氨基酸分子的
氨基(—NH2)相连接,同时脱去一分子的水。
(1)这种结合方式叫作脱水缩合,两个氨基酸分子经该过程
形成的产物是二肽和水。
(2)产物中箭头所指的连接两个氨基酸分子的化学键叫作
肽键。
2.蛋白质的结构层次
3.蛋白质结构多样性的原因
(1)氮原子数=肽键数+肽链数+R基上的氮原子数=各氨基酸
中氮原子总数。
(2)氧原子数=肽键数+2×肽链数+R基上的氧原子数=各氨
基酸中氧原子总数-脱去水分子数。
学以致用
1.下图为某多肽分子的结构简式,构成该多肽分子的氨基酸
种类数和肽键数分别为(
)
A.1种、2个
第2章 第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者 知识点
第4节蛋白质是生命活动的主要承担者一、蛋白质的功能1．蛋白质是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。
细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。
2．主要功能及举例类别功能举例结构蛋白许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质肌动蛋白、肌球蛋白等功信息传递对细胞和生物体的生命活动有重要的调节作用胰岛素、生长激素等能催化作用催化细胞内的多种化学反应大多数酶等蛋运输作用有些蛋白质具有运输功能血红蛋白等白防御作用能抵御侵入人体或高等动物体内的抗原物质抗体等二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸1．种类(1)在人体中，组成蛋白质的氨基酸有21种。
(2)分类①依据：人体细胞能否合成。
②必需氨基酸：8种。
人体细胞内不能合成，必须从外界环境中获取。
③非必需氨基酸：13种。
人体细胞能够合成，也可从外界环境中获取。
2．氨基酸的元素组成及结构特点(1)组成氨基酸的共有元素是C、H、O、N，有的氨基酸含有S等元素。
(2)结构①写出图中结构名称a ．氨基；b 、d.R 基；c.羧基。
②比较图中两种氨基酸，写出氨基酸分子的结构通式：。
③氨基酸的结构特点数量关系：至少都含有一个氨基和一个羧基。
位置关系：都有一个氨基和一个羧基连接在同一碳原子上。
各种氨基酸之间的区别在于R 基的不同。
三、蛋白质的结构及其多样性 1．氨基酸的脱水缩合(1)此生理过程的名称是脱水缩合。
(2)写出字母代表的结构或名称：a.肽键，b.二肽。
(3)判断产物H 2O 中原子的来源⎩⎨⎧H ：来自R 1所在氨基酸的羧基和R 2所在氨基酸的氨基O ：来自R 1所在氨基酸的羧基 (4)多肽中氨基或羧基的含量：至少一个。
2．蛋白质的形成过程 元素：C 、H 、O 、N 等 ↓氨基酸：蛋白质的基本组成单位 ↓脱水缩合二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物 ↓多肽(链)：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物，通常呈链状结构↓蛋白质：具有一定的空间结构3．蛋白质种类繁多的原因在细胞中，组成一种蛋白质的氨基酸数目可能成千上万，氨基酸形成肽链时，不同种类氨基酸的排列顺序千变万化，肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别，因此，蛋白质分子的结构极其多样。
2第二章蛋白质
(DNFB) 反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。
O2N
R
室温
F ＋ H2N CH COOH
O2N
pH8～9
NO2
R HN CH COOH＋ HF
NO2
DNFB
DNP - 氨基酸 此反应最初被Sanger 用于测定
肽链 N-端氨基酸种类和数目
第二节 蛋白质的构件组成单位-氨基酸
蛋白质的水解（了解）
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分 水解两种情况： —完全水解或彻底水解，得到的水解产物是各种 氨基酸的混合物； —部分水解（不完全水解），得到的产物是各种 大小不等的肽段和氨基酸.
① 酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。
极 性 中 性 氨 基 酸
带负电荷的氨基酸 带正电荷的氨基酸
练习题 1：下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸 B．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
练习题 2：下列含有咪唑环的氨基酸是： A．精氨酸 B．组氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 练习题 3：下列哪种氨基酸为亚氨基酸： A．精氨酸 B．脯氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
AlaLeabharlann Aarginine
精氨酸
Arg
练习题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此 样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g
O2N
R
室温
F ＋ H2N CH COOH
O2N
pH8～9
NO2
R HN CH COOH＋ HF
NO2
DNFB
DNP - 氨基酸 此反应最初被Sanger 用于测定
肽链 N-端氨基酸种类和数目
第二节 蛋白质的构件组成单位-氨基酸
蛋白质的水解（了解）
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分 水解两种情况： —完全水解或彻底水解，得到的水解产物是各种 氨基酸的混合物； —部分水解（不完全水解），得到的产物是各种 大小不等的肽段和氨基酸.
① 酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。
极 性 中 性 氨 基 酸
带负电荷的氨基酸 带正电荷的氨基酸
练习题 1：下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸 B．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
练习题 2：下列含有咪唑环的氨基酸是： A．精氨酸 B．组氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 练习题 3：下列哪种氨基酸为亚氨基酸： A．精氨酸 B．脯氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
AlaLeabharlann Aarginine
精氨酸
Arg
练习题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此 样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g
生物化学—蛋白质四级结构精选全文完整版
(一)血红蛋白的结构: 四聚体：2 2， 近似球形，直径5.5nm. （ 亚基141 AA；亚基：146AA ）
（二）血红蛋白的氧合曲线: S形曲线
低氧分压时，血红蛋白亚基与氧亲合力低；有利于氧的 释放。
（三）波耳效应
1914年 Bohr发现： 增加CO2浓度，降低pH，能降低Hb对氧的 亲和力；高浓度的氧促使CO2， H+从Hb上释 放。这种现象称为波耳效应。
3.613 helix 中的数字是指
。
-折叠片中所有肽键都参与氢键的交联。（）
维持蛋白质三级结构的力以 键为主。
SDS就是十二烷基磺酸钠。（）
肌红蛋白含有
辅基。
只有二价铁的血红素才能结合氧。（）
肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线相似。（）
血红蛋白四级结构完整时方能执行正常输氧功能。（）
蛋白质必须具备四级结构方能执行正常功能。（）
增加二氧化碳和降低pH能降低血红蛋白对氧的亲合力。 （）
血红蛋白是一种变构蛋白。（）
第四节 蛋白质四级结构（quarternary structure）
一、定义
有些蛋白质是以多个球状蛋白质的聚集体形式 存在。各球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在 一起，这样的聚集体形式称为四级结构。其中 每个球状蛋白质称为亚基或亚单位（subunit）。
结构特点：
分子系
名词：
－螺旋、－折叠片、－转角、二面角、 Ramachandran 构象图、蛋白质二级结构、 超二级结构、三级结构、结构域、亚基、 四级结构、波耳效应、蛋白质变性作用
讨论题：
举例说明蛋白质高级结构与功能的关系
是非与填空：
二面角是指两个相邻肽平面之间的夹角。（）
一对二面角决定了两个相邻肽单位的相对位置。（）
（二）血红蛋白的氧合曲线: S形曲线
低氧分压时，血红蛋白亚基与氧亲合力低；有利于氧的 释放。
（三）波耳效应
1914年 Bohr发现： 增加CO2浓度，降低pH，能降低Hb对氧的 亲和力；高浓度的氧促使CO2， H+从Hb上释 放。这种现象称为波耳效应。
3.613 helix 中的数字是指
。
-折叠片中所有肽键都参与氢键的交联。（）
维持蛋白质三级结构的力以 键为主。
SDS就是十二烷基磺酸钠。（）
肌红蛋白含有
辅基。
只有二价铁的血红素才能结合氧。（）
肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线相似。（）
血红蛋白四级结构完整时方能执行正常输氧功能。（）
蛋白质必须具备四级结构方能执行正常功能。（）
增加二氧化碳和降低pH能降低血红蛋白对氧的亲合力。 （）
血红蛋白是一种变构蛋白。（）
第四节 蛋白质四级结构（quarternary structure）
一、定义
有些蛋白质是以多个球状蛋白质的聚集体形式 存在。各球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在 一起，这样的聚集体形式称为四级结构。其中 每个球状蛋白质称为亚基或亚单位（subunit）。
结构特点：
分子系
名词：
－螺旋、－折叠片、－转角、二面角、 Ramachandran 构象图、蛋白质二级结构、 超二级结构、三级结构、结构域、亚基、 四级结构、波耳效应、蛋白质变性作用
讨论题：
举例说明蛋白质高级结构与功能的关系
是非与填空：
二面角是指两个相邻肽平面之间的夹角。（）
一对二面角决定了两个相邻肽单位的相对位置。（）
新教材高中生物第2章组成细胞的分子第4节蛋白质是生命活动的主要承担者课件新人教版必修1
答案 A 解析 结构④表示氨基酸中的R基,在人体中,构成蛋白质的氨基酸有21种, 因此R基在人体内有21种,A项正确;氨基酸脱水缩合产生水,水中的氢来自 ①(氨基)和③(羧基),B项错误;结构④是R基,R基中含有的氨基或羧基一般 不参与脱水缩合,C项错误;每个氨基酸分子至少有一个氨基和一个羧基,有 的R基上还含有氨基或羧基,D项错误。
结论语句 辨一辨 (1)蛋白质的组成元素只有C、H、O、N。( × ) (2)只要含有一个氨基、一个羧基,那这种化合物就是生物体内的氨基酸。 (×) (3)氨基酸分子的氨基和羧基都连在同一个碳原子上。( × ) (4)酪氨酸和精氨酸理化性质不同的原因是R基不同。( √ )
知识点三 蛋白质的结构及其多样性 1.氨基酸的结合方式—酸
多肽链
3.细胞中蛋白质种类繁多的原因
(1)组成不同蛋白质分子的氨基酸的 数目
不同。
(2)组成不同蛋白质分子的氨基酸的 种类
不同。
(3)组成不同蛋白质分子的氨基酸的 排列顺序
千变万化。
(4)组成蛋白质分子的肽链的盘曲、折叠方式及其形成的
空间结构
千差万别。
旁栏边角 想一想 1.蛋白质在消化道内经消化酶的作用分解为氨基酸的过程属于蛋白质水 解反应。请比较氨基酸脱水缩合反应和蛋白质水解反应过程。
答案 A 解析 环肽中,氨基酸的数目等于肽键数目,所以八肽是由8个氨基酸脱水缩 合而成的含有8个肽键的化合物,A项正确;蛋白质变性是指蛋白质的空间 结构发生改变,并非是肽键的断裂造成的,B项错误;氨基酸互相结合的方式 相同,都是脱水缩合,C项错误;雄性激素的本质不是蛋白质,而是固醇,D项 错误。
视角2蛋白质合成的相关计算 2.血红蛋白分子中含574个氨基酸,4条肽链,在形成此蛋白质分子时,脱下的 水分子数和形成的肽键的数目分别是( ) A.573和573 B.573和570 C.570和573 D.570和570
高中生物必修1第二章第四节蛋白质生命活动的承担者
( ☆结构多样性决定功能多样性 )
【情境2】这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收？这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示？
这种手术缝合线要变为小分子物质才能被吸收。启示：蛋白质在化学组成上应该可以分为更小的分子。
二. 蛋白质的基本组成单位：氨基酸
1、氨基酸的结构特点
- R (R基) (区别氨基酸种类)
如何理解
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白，例如肌肉、头发、羽毛、蛛丝等的成分，主要都是蛋白质。
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
2、作为酶来催化化学反应
细胞中的化学反应离不开酶的催化，绝大多数酶都是蛋白质。
第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者
【情境1】从某些动物组织中提取的胶原蛋白，可以用来制作手术缝合线。手术后过一段时间，这种缝合线就可以被人体组织吸收，从而避免拆线的痛苦。为什么这种缝合线可以被人体组织吸收？
因为组成动物和人体的胶原蛋白是相似的物质。
组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质。从化学角度看，蛋白质也是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。蛋白质是生命活动的主要承担者。
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
- H
2、氨基酸的结构通式
3、氨基酸的种类
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
①每种氨基酸至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)
②并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上
③这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，这个侧链基团用R表示
④各种氨基酸之间的区别在于R基的不同
【情境2】这种缝合线发生什么样的化学变化才能被吸收？这对你认识蛋白质的化学组成有什么启示？
这种手术缝合线要变为小分子物质才能被吸收。启示：蛋白质在化学组成上应该可以分为更小的分子。
二. 蛋白质的基本组成单位：氨基酸
1、氨基酸的结构特点
- R (R基) (区别氨基酸种类)
如何理解
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白，例如肌肉、头发、羽毛、蛛丝等的成分，主要都是蛋白质。
一. 蛋白质的功能
1、组成细胞核生物体结构的成分
2、作为酶来催化化学反应
细胞中的化学反应离不开酶的催化，绝大多数酶都是蛋白质。
第4节 蛋白质是生命活动的主要承担者
【情境1】从某些动物组织中提取的胶原蛋白，可以用来制作手术缝合线。手术后过一段时间，这种缝合线就可以被人体组织吸收，从而避免拆线的痛苦。为什么这种缝合线可以被人体组织吸收？
因为组成动物和人体的胶原蛋白是相似的物质。
组成细胞的有机物中含量最多的就是蛋白质。从化学角度看，蛋白质也是目前已知的结构最复杂、功能最多样的分子。细胞核中的遗传信息，往往要表达成蛋白质才能起作用。蛋白质是生命活动的主要承担者。
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
- H
2、氨基酸的结构通式
3、氨基酸的种类
【情境3】下面是几种组成胶原蛋白的氨基酸
①每种氨基酸至少都含有一个氨基(-NH2)和一个羧基(-COOH)
②并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上
③这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团，这个侧链基团用R表示
④各种氨基酸之间的区别在于R基的不同
第四节 蛋白质的三维结构1
（一） -螺旋（- helix） = -57°， = -47°
0.15nm
0. 54nm
0. 5nm
Fig. 1-33 Four different graphic representations of the helix.
Fig. 1-34 The - helix as viewed from one end, looking down the longitudinal axis. Note the positions of the R groups, represented by purple spheres.
范德华引力只有在两个非键合原子处于一定距离才能 达到最大，这个距离称为范德华距离。等于两个原子的范 德华半径之和。
• 范德华力很弱，但具有加合性。
3. 疏水相互作用（hydrophobic interaction） • 定义: 疏水基团或疏水侧链出于避开水的需要而被迫 接近，这种现象称为疏水相互作用。 •尿素、盐酸胍等变性剂可增加非极性侧链在水中 的溶解度，从而破坏疏水相互作用。
Fig. 1-30 By convention, φ and ψ are both defined as 0°when the two peptide bonds flanking an α carbon are in the same plane. In a protein, this conformation is prohibited by steric overlap between a carbonyl oxygen and an amino hydrogen atom.
5. 二硫键(disulfide bridge)
对蛋白质的三级结构 起稳定作用。
高中化学《选修5第二章第四节氨基酸和蛋白质》优质课教学设计、教案
氨基酸与蛋白质教学设计本节目标1.了解氨基酸的结构特点和主要化学性质。
2.了解二肽、多肽的概念。
3.了解蛋白质的结构和性质及酶的催化作用特点。
自主预习一、氨基酸的结构和性质1．氨基酸(1)氨基酸概念：氨基酸是取代了羧酸分子中烃基上的氢原子形成的取代羧酸。
官能团为氨基(—NH2)、羧基(—COOH)。
(2)天然蛋白质水解后均可得到α 氨基酸，即分子中氨基和羧基连在同一个碳原子上，其通式可表示为常见α氨基酸有甘氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸等，写出其结构简式：甘氨酸：；缬氨酸：；苯丙氨酸：。
(3)氨基酸的解离形式氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，是一种两性化合物，通常以两性离子形式存在。
溶液的pH 不同，氨基酸分子可以发生不同的解离。
(OH－可以与—COOH 反应，可以与—NH 反应；H＋可以与—NH2 反应，也可以与—COO－反应) 依据上述知识，写出下列反应方程式：a.与盐酸的反应：b.与氢氧化钠反应：2．多肽(1)由一个α氨基酸分子的羧， 基和另一个 α氨基酸分子的氨基脱去一分子水形成的酰胺键称为肽键，生成的化合物称为肽。
例如。
(2) 酰胺键的结构式为可简写为 ，又称为 ，是一种官能团。
(3) 由 个氨基酸分子脱去 3 个水分子形成的是四肽，它含有 个肽键。
三肽以上均可称为。
二、蛋白质的结构和性质1．蛋白质(1) 是构成蛋白质的物质基础。
(2) 核心官能团是 ，相对分子质量在 以上，有的高达数千万。
(3) 形成原理：不同的 α氨基酸通过分子间脱水缩合形成肽键连接而成的高分子化合物；因此每种蛋白质都有唯一而确切的 α氨基酸的序列。
(4) 性质： 、两性、灼烧等。
(5) 生理功能：每种蛋白质都有一定的生理活性，且结构与生理功能是高度统一的。
2．酶(1) 含义：酶是具有 活性，对许多 化学和生物体内进行的复杂化学反应具有很强催化作用的 。
(2) 催化的特点：①需要比较温和的条件；在接近体温和 环境中，酶才能够发挥较好的催化作用。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学蛋白质结构
二． 1963年kendrew等通过x-射线衍射分析，测得鲸肌红 蛋白空间结构
1. 一条多肽链折叠盘绕成近球状构象。 2. 80%α-螺旋（A…H），其余无规卷曲， 3. 亲水基——表面，疏水基团——内部。 4. 血红素辅基垂直伸出分子表面，通过一个His残基
和分子内部相连。
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（二）粗分级——分离
1. 盐析（盐溶）、 2. 等点沉淀、 3. 有机溶剂沉淀、 4. 吸附、 5. 透析 6. 超滤。
超滤法是最近 几年发展起来 的一种新技术， 利用分子大小 不同，来分离 蛋白质。
（三）细分级——纯化
1．离子交换层析 2．凝胶过滤 葡聚糖凝胶 3．高效液相层析（HPLC） 4．亲和层析
1、多肽与蛋白质
2．一级结构的测定
——序列测定前的准备工作：
样品的纯度 > 97% 相对分子质量 允许误差10%
——一级结构的测定主要用小片段重叠的原理
1蛋白分子中多肽链的数目 2拆分蛋白分子中的多肽链 3测多肽链的氨基酸组成 4N端和C端的测定 5断裂二硫键
6多肽链的断裂 7测定各肽段的氨基酸顺序 8确定肽段在多肽链中的次序 9确定二硫键的位置。
1．维持蛋白质高级结构的主要作用力——化学键
1
氢键
离子键
疏水键
范德华引力
0
2．蛋白质空间结构的研究方法
二硫键
2 X-射线配位键衍射法、核磁共振、光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱）、旋光色
散法、维持蛋园白质构二象的次级色键 性、氢同位素交换法等。
3、蛋白质的结构层次
——多肽和蛋白质：当多肽的分子量大到足够具有一定 的空间结构时就称为蛋白质。 ——结构层次：一级结构 二级结构 超二级结构
1. 一条多肽链折叠盘绕成近球状构象。 2. 80%α-螺旋（A…H），其余无规卷曲， 3. 亲水基——表面，疏水基团——内部。 4. 血红素辅基垂直伸出分子表面，通过一个His残基
和分子内部相连。
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（二）粗分级——分离
1. 盐析（盐溶）、 2. 等点沉淀、 3. 有机溶剂沉淀、 4. 吸附、 5. 透析 6. 超滤。
超滤法是最近 几年发展起来 的一种新技术， 利用分子大小 不同，来分离 蛋白质。
（三）细分级——纯化
1．离子交换层析 2．凝胶过滤 葡聚糖凝胶 3．高效液相层析（HPLC） 4．亲和层析
1、多肽与蛋白质
2．一级结构的测定
——序列测定前的准备工作：
样品的纯度 > 97% 相对分子质量 允许误差10%
——一级结构的测定主要用小片段重叠的原理
1蛋白分子中多肽链的数目 2拆分蛋白分子中的多肽链 3测多肽链的氨基酸组成 4N端和C端的测定 5断裂二硫键
6多肽链的断裂 7测定各肽段的氨基酸顺序 8确定肽段在多肽链中的次序 9确定二硫键的位置。
1．维持蛋白质高级结构的主要作用力——化学键
1
氢键
离子键
疏水键
范德华引力
0
2．蛋白质空间结构的研究方法
二硫键
2 X-射线配位键衍射法、核磁共振、光谱法（红外光谱、紫外差光谱、荧光光谱）、旋光色
散法、维持蛋园白质构二象的次级色键 性、氢同位素交换法等。
3、蛋白质的结构层次
——多肽和蛋白质：当多肽的分子量大到足够具有一定 的空间结构时就称为蛋白质。 ——结构层次：一级结构 二级结构 超二级结构
第二章_蛋白质结构基础
半胱氨酸 Cys 组氨酸 His 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp
极性氨基酸
二硫键的作用 1 稳定蛋白质的三维结构； 2 将不同的多肽链连接在一起； 3 分子内二硫键可稳定单肽链的 折 叠，使蛋白质不易被降解。
特点： 侧链都可以解离使残基带上正 或负电荷
天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg 赖氨酸 Lys
HN
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
稳定α -螺旋的因素
α-螺旋具有极性：
N
所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向
α -螺旋的特征
• • • • 肽平面的键长和键角一定； 肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角； α -螺旋的中心没有空腔
C
-helix不稳定的因素：
R基团带同种电荷： pH=7时，多聚Lys或多聚 Glu ； R基团较大时造成空间位阻， 如Ile； 多肽链中有 Pro 或 HO-Pro，α—helix 中 断，产生‘结节’kink 它改变多肽链的方向，并终止螺旋。
含酰胺氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
氨基酸的分类
疏水氨基酸
氨基酸
极性氨基酸
荷电氨基酸
特点： 1 残基的侧链一般没有化学反应性； 2 疏水作用，趋于彼此间或与其他 非极性原子相互作用
丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile
《生物化学》第二章
2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
第二章 蛋白质组成及结构
2、蛋白质家族与超家族（protein
family and superfamily）
1、同源蛋白质（homologous protein ）
定义：结构和功能类似的蛋白质。包括来自同一
祖先，随趋异进化为结构类似和功能差异的蛋白
质（也包括在一定条件下，由不同祖先趋同进化
为结构和功能类似的蛋白质）。
产生变异原因：
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3.羟基氨基酸与含硫氨基酸
丝氨酸（Ser, S） 半胱氨酸（Cys, C）
苏氨酸（Thr, T）
甲硫氨酸（Met, M）
Cys在蛋白质中属希有残基（2%）。
Serine Ser、 S
Threonine Thr T
●侧链带有羟基，可形成氢键, 也可通过水分子间接形成氢键 ●羟基化学性质活泼，具有重要的功能，如磷酸化，糖基化。 ●苏氨酸为必需AA，而丝
酶促催化丝氨酸而形成硒代半胱氨酸，再进酸，称非蛋白氨基酸。
它们多是基本氨基酸的衍生物（包括D-氨基酸、β、γ、δ-氨基酸），部 分是代谢物前体或中间物（如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间物，β-
丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动
插入外）的氨基酸相同，才可能属于同一家族，15%-25% 的残
基相同者属于准同源；
同源蛋白质拥有共同的三维结构和高度保守的氨基酸（如维持 胰岛素结构：24AA（多为非极性）,6Cys,3对二硫键）。
2、蛋白质家族与超家族
蛋白质家族（family)和超家族(superfamily)尚无明确定义， 有时可通用 。 蛋白质家族：一般将序列及结构域同源、进化上相关、且功能 相同的蛋白质归为同一家族。常常是基因家族的同义词。
第二章 蛋白质
第二节 肽
一、肽、肽链和肽键
氨基酸与氨基酸之间通过α -氨基和α -羧基形成酰胺键共价地 结合在一起,这样形成的产物叫做肽（Peptide）。
在蛋白质化学中，这种酰胺键称为肽键（Peptide bond）。
由氨基酸借肽键所形成的一条线性的链状分子就叫做肽链 (peptide chain) 。在肽链结构中,每个的氨基酸不再是完整的， 因此叫做氨基酸残基（residue）。
第二章 蛋白质
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
氨基酸 肽 蛋白质的分离与鉴定 蛋白质的结构 蛋白质的变性与复性
蛋白质概述
蛋白质-英文为“Protein”——第一重要
生老病死，万物轮回(蛋白质层次)
生（诞生、生长）：在蛋白质（酶）控 制（催化）下的老细胞计划性凋亡和新细胞的 再生（细胞新陈代谢）、活细胞物质的代谢。 老？ 蛋白质功能的普遍衰退(?)。
提问：什么是α-氨基酸？
----C-C-C-C(NH2)-COOH
----C-C-C (NH2)- C - COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
（二）氨基酸侧链的性质与分类
常见的蛋白质氨基酸有20种
20种都是-氨基酸 除甘氨酸(Gly)外， -C都是不对称碳原子，且 都为L-构型 脯氨酸(Pro)不含游离的氨基，为亚氨基酸 半胱氨酸(Cys)和蛋氨酸(Met)含有S元素
五、 氨基酸的化学性质
1、与茚三酮的反应
弱酸 加热 茚三酮
<氨基与羧基共同参加的反应>
脱羧，脱氨
还原茚三酮
脯氨酸与茚三酮反应生成亮黄色化合物 天冬酰胺--棕色
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N端
（八）蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接
触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。 亚基之间的结合主要是氢键和离子键。
由2个亚基组成的蛋白质四级结构中，若亚基分子 结构相同，称之为同二聚体 (homodimer) ，若亚基分 子结构不同，则称之为异二聚体(heterodimer)。
O C C N C H
肽单位和各氨基酸残基侧链的结构和性质对蛋白质的空间构象有重要影响。
肽单位具有以下特性： （1）肽单位中的肽键具有部分双键的性质，不能自由 旋转。
（2）肽单位是刚性平面（rigid plane）结构。即肽单
位上的六个原子都位于同一个平面，称为肽平面（图26）。肽单位中与C-N相连的氢和氧原子与两个α 碳原
子呈反向分布。
（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构Biblioteka 蛋白质二级结构
-螺旋 ( -helix) -折叠 (-pleated sheet) -转角 (-turn) 无规则卷曲 (random coil)
蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α 碳原子的旋转，使多肽链 的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α -螺旋（α -helix）构象，α 螺旋具 有如下特征： （1）右手螺旋，每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个 氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与螺旋长轴平行。 （2）氢键是α 螺旋稳定的主要次级键。相邻的螺旋之间形成链内 氢键。 因此α 螺旋靠氢键维持是相当稳定的。若破坏氢键，则α 螺旋构象 即遭破坏。 （3）肽链中氨基酸残基的R基侧链分布在螺旋的外侧，其形状、大 小及电荷等均影响α 螺旋的形成和稳定性。
（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中 普遍存在
-转角
β转角也称β弯曲、β回折、紧密转角
和发夹结构。这种结构是伸展的肽链形
成180°的U型回折。
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（五）超二级结构
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具 有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一
第四节 蛋白质的结构
The Structure of Protein
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧 密的区域，并各行其功能，称为结构域 (domain) 。
纤连蛋白分子的结构域
• 肌红蛋白 (Mb)
肌红蛋白（Myoglobin,Mb）是哺乳 动物细胞( 主要是肌细胞) 储存和分 配氧的蛋白质，它是由一条多肽链 和一个辅基血红素构成，相对分子 质量为16 700，含153个氨基酸残基。 肌红蛋白是一个只有三级 结构的单链蛋白质，有 8 段α - 螺旋 结构。 C 端
锌指结构
钙结合蛋白中结合钙离子的模序
锌指结构由一个α-螺旋和两个反向 平行的β-折叠三个肽段组成。 形似手指，具有结合锌离子的功能。
（六）结构域 （Domain）
在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。通常是 几个超二级结构单元的组合，是介于二级结构和三级结 构之间的一种蛋白质结构。
结构域是构成蛋白质三级结构的基本单元
-螺旋
思考题：
人头发中角蛋白的二级结构是典型的α 螺旋结构，
请简述化学烫发的基本原理。
（三）-折叠使多肽链形成片层结构
在β折叠中，两条以上氨基酸链（肽链），或同一条肽链之间的 不同部分形成平行或反平行排列，成为“股”。肽平面之间呈手风 琴状折叠，股与股之间会通过氢键固定，但氢键主要在股间而不 是股内。氨基酸残基的R侧链分布在片层的上下。
丙酮酸激酶，具有三个结构域 的一种蛋白质
（七）蛋白质的三级结构
（一）三级结构是指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置
定义:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:
氢键、疏水键、离子键、配位键和 Van der Waals力等。
（二）结构域是三级结构层次上的局部折叠区
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础， 但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
二、蛋白质二级结构
定义:
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间 结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的化学键：氢键
（一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上
肽键与相邻的α两个碳原子所组成的基本单位（参与肽键的6个原子C1、C、 O、N、H、C2位于同一平面）构成了所谓的肽单位 (peptide unit) 。 其结构式为：
个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
超二级结构也称为基序(motif)或基元。 超二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，βββ
基序是具有特殊功能的超二级结构，是 蛋白质发挥特定功能的基础。
基序常见的形式
•
• •
α-螺旋-β转角（或环）-α-螺旋
链-β转角-链 链-β转角-α-螺旋-β转角-链
一、蛋白质的一级结构
定义:
蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至 C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:
1.肽键 2.二硫键(disulfide bond)是指由两个硫原子间所形成的 化学键，在蛋白质分子中由两个半胱氨酸侧链的巯基脱氢 形成。二硫键是较强的化学键，键能约为210kJ/mol，对稳 定蛋白质结构具有重要作用
血红蛋白的 四级结构
`
蛋白质的结构