动物生物化学复习资料

字母代号：①Ala：丙氨酸②Val：缬氨酸③Leu：亮氨酸④Ile：异亮氨酸⑤Phe:苯丙氨酸⑥Trp:色氨酸⑦Met：蛋氨酸⑧Pro：脯氨酸⑨Gly:甘氨酸⑩Ser：丝氨酸⑾Thr：苏氨酸⑿Cys：半光氨酸⒀Tyr：酪氨酸⒁Asu：天冬酰胺⒂Gln：谷胺酰胺⒃His：组氨酸⒄Lys:赖氨酸⒅Arg：精氨酸(19) Asp：天冬氨酸(20)Glu:谷氨酸，①GSH:谷胱甘肽②FMN：黄素单核苷酸③FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸④NAD+：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸；⑤NADP+ ：尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸⑥ACP：酰基载体蛋白⑦CM：乳糜微粒⑧VLDL：极低密度脂蛋白⑨LDL：低密度脂蛋白⑩HDL：高密度脂蛋白(11)ALT：丙氨酸氨基转移酶(12)AST：天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶（GOT）。

①HMP：磷酸戊糖途径②cDNA：互补DNA ③mRNA:信使RNA④rRNA:核糖体RNA⑤tRNA:转移RNA⑥Km:米氏常数⑦MVA:甲羟戊酸⑧IPP:异戊烯焦磷酸⑨DPP：二甲丙烯焦磷酸⑩FPP：焦磷酸法尼酯⑾LCAT:胆固醇脂酰基转移酶⑿HL：肝脂肪酶⒀CETP:胆固醇转运蛋白⒁PTP:磷脂转运蛋白⒂IDL：中等密度转运蛋白⒃GPT:谷丙转氨酶⒄IMP：次黄嘌呤核苷酸⒅AMP：腺嘌呤核苷酸（19）CPK:肌酸激酶（20）OMP：乳清酸核苷酸（21）UMP:尿嘧啶核苷酸（22）IF：起始因子（23）EF：延伸因子（24）RF:释放因子生物化学：从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门科学。

简单蛋白质：水解后只产生氨基酸的蛋白质。

结合蛋白质：水解后除了产生蛋白质还产生非蛋白组分的蛋白质。

蛋白质的化学组成:1. 元素组成:C、H、O、N ，大多含有S，有的还含有P、Fe、I、Cu、Mo、Zn，各元素的百分比对于大多数蛋白质都较相似，其中N约占16% 。

2. 蛋白质的基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸，多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链，多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质。

氨基酸分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性氨基酸(8种)；②不带电荷极性氨基酸(7种)；③带正电荷极氨基酸(Glu和Asp)；④带负电荷极性氨基酸氨基酸的理化性质：1.氨基酸的光吸收：在紫外光区，色氨酸，络氨酸和苯丙氨酸有光吸收2.氨基酸的解离：氨基酸分子既含有酸性羧基，又含有碱性氨基。

因此氨基酸是两性电解质。

3.氨基酸的化学反应：氨基酸能与某些化学试剂发生化学反应。

如与茚三酮反应生成蓝紫色物质，可用于氨基酸的定性定量分析。

等电点：在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动是溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

肽的概念：是指前一个氨基酸的α-羧基与后一个氨基酸的α-氨基缩合，失去一个水分子形成肽。

蛋白质的分子结构：一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。

1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，一级结构是蛋白质的结构基础，也是各种蛋白质的区别所在，由遗传信息即编码蛋白质的基因决定，信息量非常大。

2．二级结构：指多肽链主链骨架的局部空间结构，借氢键维系。

主要有以下几种类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。

α-螺旋结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。

3. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。

4．三级结构：指多肽链所有原子和基团的空间排布。

其维系键主要是非共价键，三级结构是在二级结构的基础上，通过氨基酸残基R侧链间的共价键作用形成的紧密球状构象，是多肽链折叠形成的，也是蛋白质发挥生物学功能所必需的。

5．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。

亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。

蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态变成了变性状态，从而引起了生物功能的丧失以及物理，化学性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性。

蛋白质的复性：变性后在适当条件下可以恢复折叠状态，并恢复全部生物活性，这种现象称为复性。

蛋白质的沉淀：在某些理化因素作用下，蛋白质颗粒失去电荷，脱水基呈变性而丧失预定因素，以固态形式从溶液中析出，分为可逆和不可逆过程。

蛋白质的物理化学性质：（1）蛋白质的分子的大小形状：蛋白质分子有一定的大小，蛋白质分子有一定的形状，大多数是近似球形的或椭球形的。

（2）两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。

蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（pI）。

（3）电泳：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向阳极移动，这种移动现象，称为电泳。

在一定的电泳条件下，不同的蛋白质分子，由于其净电荷量、分子大小、形状的不同，一般有不同的迁移率。

（4）蛋白质的胶体性质：球蛋白溶液具有亲水胶体的性质。

这种亲水胶体溶液是比较稳定的。

（5）蛋白质的沉淀：包括盐析法、加酸或碱沉淀蛋白质、有机溶剂沉淀蛋白质、重金属盐沉淀蛋白质、生物碱试剂沉淀蛋白质、抗体对蛋白质抗原的沉淀。

（6）蛋白质的呈色反应：蛋白质分子的自由–NH2 基和–COOH 基、肽键，以及某些氨基酸的侧链基团，能够与某种化学试剂发生反应，产生有色物质。

（7）蛋白质的紫外吸收：蛋白质不能吸收可见光，但是，能够吸收一定波长范围的紫外光。

用紫外分光光度计可以记录溶液中蛋白质的光吸收随入射光波长变化而变化的曲线。

此曲线就是蛋白质的紫外吸收光谱。

核酸的化学组成：是由几十个至几千个单核苷酸聚合而成的长链，即为分子大小不等的多聚核苷酸，单核苷酸由碱基，核糖和磷酸组成。

核酸的种类：细胞中的核酸有两大类，一是主要分布于细胞核中的脱氧核糖核酸(简写DNA)；另一是主要分布于细胞质中的核糖核酸(简写RNA)。

碱基的组成特点：碱基主要有嘧啶碱基和嘌呤碱基组成。

1.嘧啶是含有两个相间氮原子的六元杂环化合物，核酸中主要的嘧啶碱基衍生物有尿嘧啶（U），胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶(C)三种。

2.嘌呤由嘧啶环和咪唑环合并而成，核酸中的嘌呤衍生物主要有腺嘌呤（A）和鸟嘌呤(G)两种。

DNA的一二级结构：DNA的一级结构就是指其多核苷酸链中各个核苷酸之间的连接方式、核苷酸的种类数量以及核苷酸的排列顺序。

DNA的二级结构：即双螺旋结构。

核酸的理化性质：（1）酸碱性和溶解性：DNA微溶于水，呈酸性，加碱促进溶解，但不溶于有机溶剂。

（2）黏性：由于DNA分子很长，在溶液中呈现黏稠状，DNA 分子越大，黏稠度越高。

（3）刚性：DNA 的双螺旋结构实际上显得僵直且具有刚性，受剪切力作用，易断裂成碎片。

（4）降解：溶解状态的DNA 易受DNA酶的作用而降解，脱去水分的DNA性质十分稳定。

（5）变性：核酸和蛋白质一样具有变性的现象，核酸的变性是指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构分开，称为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构，加热是DNA溶液温度升高，加酸或加碱改变溶液的PH，加乙醇，丙酮或尿素等有机溶剂都可以引起变性。

（6）增色效应：由于核酸组成中的嘌呤，嘧啶都具有共轭双键，因此对紫外光有强烈的吸收，核酸溶液在260nm附近有一个最大吸收值。

DNA变性前，由于双螺旋分子里碱基互相堆积，加上氢键的吸引处于双螺旋的内部，使光的吸收减少，其值低于相同物质的量的碱基在溶液中的光吸收，变性后，氢键断开，碱基堆积破坏，碱基暴露，于是紫外光的吸收就明显升高，这种现象称为增色效应。

（7）复性：在适当条件下，变性的DNA 分开的两条链又重新缔合而恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性，也叫退火。

Tm值：将一半的DNA分子发生变性时的温度称为熔点温度。

酶的概念：酶是活细胞产生的具有高度专一性和极高的催化效率的蛋白质。

又称生物催化剂。

酶的催化特性：极高的催化效率，高度的专一性，酶活性的可调节性，酶的不稳定性。

酶的化学组成：（1）单纯酶：基本组成成分仅为氨基酸的一类酶。

（2）结合酶：基本组成成分除蛋白质外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子以及金属离子。

酶的分类：氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂解酶类，异构酶类，合成酶类。

维生素：是维持机体正常功能所必需的一类营养素，都是低分子有机化合物，在调节物质代谢，促进生长发育和维持生理功能等方面发挥着重要作用，按溶解性分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。

单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般属于水解酶，如胃蛋白酶，胰蛋白酶等。

寡聚酶：又几个至几十个亚基组成，多属于调节酶类。

多酶复合体：是由多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体。

酶活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，集中在一起形成具有一定空间结构的区域，该区域与底物相结合并催化底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

酶原：有些酶，在细胞内最初合成或分泌时，没有催化活性，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶，这类酶无活性前体称为酶原。

使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。

同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。

酶的作用机理：（1）酶的作用在于降低反应活化能，催化剂的使用，主要是降低反应所需的活化能，以相同的能量使更多的分子活化，从而加速反应的进行。

（2）酶作用高效率的机理：①邻近效应：是指酶由于具有与底物较高的亲和力，从而是游离的底物集中于酶分子表面的活性中心区域，使活性中心区域的底物浓度得以极大的提高，同时使反应基团之间相互靠近，增加自由碰撞几率，从而提高反应速度。

定向效应：是指底物的反应基团于催化基团之间，或底物的反应基团之间正确的取向索产生的效应。

②底物分子的形变或扭曲：酶受底物诱导发生构象改变，特别是活性中心的功能基团发生的位移或改向，产生张力作用，促进底物扭曲，削弱有关化学键，从而使从基态转变为过滤态，有利于反应进行。

③酸碱催化;是指质子供体和质子受体的催化，酶之所以可以作为酸碱催化剂，是由于很多酶活性中心存在酸性或碱性氨基酸残基。

④共价催化：是指酶对底物进行的亲核或亲电子反应。

⑤酶活性中心的低介电性：酶活性中心内部是一个疏水的非极性环境，其催化基团被低介电环境所包围。

酶促反应动力学：酶促反应动力学研究酶促反应速度的规律以及影响酶促反应的各种因素，这些因素包括酶浓度，底物浓度，PH，温度，抑制剂和激活剂等。

米氏方程：ν= Vmax*S+/(Km+*S+)。

其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。

[S]为底物浓度，V是在不同底物浓度, Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。