生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
考研考博专业课复习资料-生物化学
Chapter 1 糖类一、名词1.糖类：四大类生物大分子之一，是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。
2.生物量：指某一时刻单位面积内实存生活的有机物质（干重）总量，通常用kg/m2或t/ha表示。
3.壳多糖：昆虫和甲壳类的外骨骼。
4.结构多糖：构成细菌细胞壁的肽聚糖。
5.葡萄糖：也称己醛糖，含6个碳原子、5个羟基和1个CHO。
6.果糖：也称己酮糖，含6个碳原子、5个羟基和1个酮基。
7.单糖：也称简单糖，是不能被水解为更小分子的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。
8.寡糖：包括很多类别，主要指水解时产生小鱼20个单糖分子的糖类。
9.二糖：也称双糖，水解时生成2个分子单糖，如麦芽糖、蔗糖等。
10.三糖：水解时生成3分子单糖，如棉子糖。
11.多糖：水解时产生20个以上单糖分子的糖类。
12.同多糖：水解时只产生一种单糖或单糖衍生物，如糖原、淀粉、壳多糖等。
13.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或单糖衍生物，如透明质酸、半纤维素等。
14.复合糖：也称糖复合物，是糖类与蛋白质、脂质等生物分子形成的共价结合物。
15.同分异构：也称异构，指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而具有相同相对分子质量的化合物的现象。
16.结构异构：也称构造异构，由于分子中原子连接的次序不同造成的，包括碳架异构体、位置异构体和功能异构体。
17.立体异构：也称构型异构，具有相同的结构式，但原子在空间的分布不同。
18.几何异构：也称顺反异构，由于分子中双键或环的存在或其他原因限制原子间的自由旋转引起的。
19.旋光异构：也称光学异构，由于分子存在手性，导致化合物具有旋光性。
20.构象：分子所采取的特定形态。
21.旋光性：旋光物质能使平面偏振光的偏振面发生旋转的能力。
22.平面偏振光：当光波通过尼科尔棱镜时，由于棱镜的结构只允许某一平面偏振的光通过，其他光波都被阻断，这种光称为平面偏振光。
23.旋光度：cl cl tt t t λλλλαααα==][][或24.旋转方向：顺时针为+，记为右旋；逆时针为-，记为左旋。
生物化学名词解释+简答+论述
名词解释
蛋白质三级结构、蛋白质变性核酸变性、核酸复性肽键、等电点
全酶糖酵解三羧酸循环生物膜必需氨基酸
半保留复制转录翻译生物氧化
简答题
1. 何谓酶原与酶原激活？酶原与酶原激活的生理意义是什么？
2. 简述糖的无氧酵解和有氧氧化的概念、生理意义及调节
3. 简述磷酸戊糖途径概念及生理意义
4.计算1分子的丙酮酸和1分子的乳酸彻底氧化各能产生多少个分子的ATP
5. 简述脂类的生理功能。
6.蛋白的空间结构的含义、层次及作用力
7. 简述原核生物DNA聚合酶的种类和功能。
8. 比较复制和转录的区别 ?
9. 比较DNA和RNA在化学组成和分子结构上的异同点。
六、论述题
1. 举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
2. 原核生物与真核生物的蛋白质合成有何异同？
3. 试述脂肪动员生成的甘油彻底氧化分解的主要过程。
4. 呼吸链的组成、氧化磷酸化偶联的部位是什么？呼吸链、氧化磷酸化和物质代谢的关系是什么。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结1 试述RNA的种类及其主要功能。
RNA大体可以分mRNA(信使RNA) ；rRNA(核糖体RNA) ；tRNA(转运RNA)不同的RNA 有着不同的功能，其中rRNA是核糖体的组成成分，由细胞核中的核仁合成，而mRNA以及tRNA 在蛋白质合成的不同阶段分别执行着不同功能。
mRNA是以DNA的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁；tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，以连接成肽链，再经过加工形成蛋白质2 酶的化学修饰调节的特点是什么？化学修饰的特点：1）绝大多数属于这类调节方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。
它们之间在两种不同酶的催化下发生共价修饰，可以互相转变。
催化互变反应的酶在体内受调节因素如激素的控制。
2）和变构调节不同，化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，且因其是酶促反应，故有放大效应。
催化效率长较变构调节高。
3）磷酸化与脱磷酸是最常见的酶促化学反应。
3 酶的变构调节的特点是什么？别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。
多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。
故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。
终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。
别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。
故别构酶又称调节酶。
4 简述糖酵解和有氧氧化的关键酶。
糖酵解的关键酶：葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶有氧氧化的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体5 简述磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
生物化学名词及问答(考研考博必会
第一章蛋白质的结构与功能[本章要求]1.了解蛋白质是生命活动的物质基础的含义,掌握蛋白质的重要生理功能。
2.熟记蛋白质元素组成特点,多肽链的基本组成单位-L,α氨基酸,掌握肽键与肽链,了解医学上重要的多肽。
3.掌握蛋白质的构象。
掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的概念。
4.结合实例论述蛋白质结构与功能的关系。
5.熟记蛋白质重要的理化性质及有关的基本概念。
6.了解蛋白质的分离、纯化及结构分析。
[内容提要]蛋白质是细胞组分中含量最丰富、功能最多的高分子物质。
酶、抗体、多肽激素、转运蛋白、收缩蛋白以及细胞的骨架结构均为蛋白质。
几乎在所有的生物过程中起着关键作用。
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
构成天然蛋白质的氨基酸有二十种,分为非极性、疏水性氨基酸；极性、中性氨基酸；酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸借助肽键连接成多肽链。
多肽链是蛋白质分子的最基本结构形式。
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质分子中的多肽链经折叠盘曲而具有一定的构象称为蛋白质的高级结构。
又分为二、三、四级结构。
二级结构是指局部或某一段肽链的空间结构，也就是肽链某一区段中主链骨架原子的相对空间位置。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链的三维结构。
四级结构是由两条或两条以上的多肽链借助次级键连接而成的结构。
维持蛋白质空间结构的次级键有氢键、离子键、疏水键及范德华力。
蛋白质在某些理化因素的作用下,其空间结构会发生改变,从而使其理化性质发生改变,生物学活性丧失,这称为蛋白质的变性作用。
用某些方法可使蛋白质从溶液中析出,称为沉淀。
蛋白质按形状分类可分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。
肌红蛋白和血红蛋白属于球状蛋白质。
其功能均为运输或贮存O2。
肌红蛋白由一条多肽链组成；血红蛋白由四条多肽链(两条α-肽链,两条β-肽链)组成。
血红蛋白的氧解离曲线为S型而肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生物化学考博复习资料
生物化学考博复习资料一、名词解释1、分子伴侣：是细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟，自身却不是这种产物分子成分的蛋白质。
2、蛋白质的变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基，由于与配体的结合，而发生的构象变化，引起相邻其它亚基与配体结合的能力亦发生改变。
这种效应成为蛋白质的变构效应。
3、等电聚焦：使电泳的介质中形成一定范围的pH梯度，电泳时待分离的两性分子可以在这种pH梯度中迁移，直到聚集于与其等电点相同的区域。
该技术特别适用于分子量相近而等电点不同的蛋白质分离和分析。
4、分段盐析：由于不同蛋白质分子的水膜厚度和带电量不同，因此使用不同蛋白质盐析所需要的盐浓度一般是不同的，这样逐步加大盐浓度，便可以使不同蛋白质从溶液中分段沉淀，这种方法称为分段盐析法。
5、凝胶层析：凝胶层析是以多孔性凝胶填料为固定相，按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析等。
6、增色效应：天然变性的核酸分子260nm处紫外吸收值增加的现象。
7、分子杂交：利用核酸分子的变性和复性性质，在适宜的条件下，来源不同的单链DNA或RNA，若有碱基互补片段即可重新形成双螺旋链，可形成DNA-DNA或DNA-RNA杂交体分子，这一过程成为分子杂交。
8、核酶：具有催化活性的RNA分子。
9、蛋白质的互补作用：指生理价值较低的蛋白质与另一种生理价值较低的蛋白质混合使用，使必需氨基酸互相补充提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。
10、信号序列：所有靶向输送的蛋白质结构中存在的分选信号，主要为N末端特异氨基酸序列，可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位，这类序列称为信号序列。
11、操纵子：是原核生物基本表达的协调单位。
一些相关基因被串联排列在染色体上由单一个启动子位点调节转录开始，这种基本串列、启动子以及其他在基本表达调节中起作用的附属顺序组成的结构称为操纵子。
12、顺式作用元件：是指那些在真核生物中与结构基因表达调控相关、能够被基因调控蛋白特异性识别和结合的特异DNA序列，根据在基因中的位置、转录中的作用，分为启动子、增强子和沉默子。
生物化学名词解析与简答(一页)
名词解释：
1.蛋白质等电点
2.DNA的变性
3.糖原的合成
4.脂肪动员
5.氧化磷酸化
6.营养必需氨基酸
7.DNA半保留复制
8.不对称转录
9.遗传学的中心法则（图）
10.DNA克隆技术
11.蛋白质的二级结构
12.DNA的复性
13.糖酵解
14.必需脂肪酸
15.呼吸链
16.转氨基作用
17.半不连续复制（DNA）
18.逆转录
19.起始氨基酰、tRNA
20.限制性核酸内切酶
问答题：
1.酶的可逆性抑制有哪些类型？机理？（p62）
2.三羧酸循环的特点和生理意义、关键酶？（p84）
3.以按DNA序列为模板，转录以后的mRNA序列为：5’UCGCAAAUGCC A…
UAGAAUCCG3’，回答：（1）写出这个mRNA序列的DNA模板链碱基序列；（2）标出该mRNA 序列的起始密码，这段mRNA中的UAG可否终止mRNA的翻译，为什么？
4.酶促化学反应的特点（p55）
5.什么是遗传学的中心法则？遗传密码在遗传信息中的作用？遗传密码的特点？（p267）
6.人体丙氨酸彻底氧化成最终产物的过程（要求写出分解过程所涉及的反应途径名称跟功
能）。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解说和简答题名词解说1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电状况与它所处环境的pH相关。
调节溶液的Ph值，能够使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不挪动，此时溶液的pH 值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，代替基团或原子因受某种要素的限制，在空间取不一样的位臵所形成的不一样立体异构。
4．构象 :指分子内各原子或基团之间的互相立体关系。
构象的改变是因为单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但波及到氢键等次级键的改变。
5．构造域：构造域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，常常存在两个或多个在空间上可显然划分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即构造域；构造域自己是密切装置的，但结构域与构造域之间关系松弛。
构造域与构造域之间经常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一二 .三. 四级构造以及超二级构造：蛋白质中氨基酸的摆列次序称为蛋白质的一级构造。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架环绕折叠时能够形成氢键，依靠这类氢键保持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段能够形成有规律性的空间排布而其余部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲构造。
这类由多肽链主链骨架环绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性构造称为蛋白质的二级构造，包含无规则卷曲构造。
二级构造与侧链 R 的构象没关。
保持二级构造稳固的化学键主假如氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级构造或超二级构造甚至构造域的基础长进一步环绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的互相作用等）维系固定所形成的特定空间构造称为蛋白质的三级构造。
三级构造指多肽链所有原子在空间中的排布。
其他，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级构造的稳固也起重要的作用。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。
本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。
1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。
氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。
肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。
简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。
它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。
酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。
酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。
2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。
碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。
互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。
翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。
3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。
能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。
博士考试生物化学的一些各校真题
2023 年中国科学院生物化学考博真题一、名词解释1 染色体重塑2 同源蛋白3 亲和层析4 酶的竞争性抑制5 逆转座子6 糖异生二、举5 例真核生物体内非编码RNA 以及其功能〔往年试题〕三、举5 离GFP 在生物化学中的应用〔2023 年试题〕四、真核生物转录起始水平到翻译后水平上的基因表达调控〔往年试题〕五、蛋白质免疫共沉淀(CoIp〕与ChIP 的原理以及应用2023 年北京医科大学博士入学考试试题－－生物化学1.结合实例说明“生物信息大分子”的概念。
都包括哪些类物质分子。
简要说明其执行“信息功能”的要素。
2.何谓“根本转录因子”，写出 6 个以上的名称。
依据你的理解，推断“类固醇激素受体属于根本转录因子”是否正确，为什么？请简要说明类固醇激素受体调整基因表达的机制。
3.解释“同工酶”概念，简要说明严格区分同工酶策略。
写出设计酶活性测定体系的留意事项。
4.解释“维生素”概念，丙酮酸脱氢酶系中包括那些维生素？各以何种形式参与酶系组成。
写出维生素D 在体内主要代谢过程。
5.写出胆固醇合成的原料，限速酶，在血液内主要运输形式，以及 6 中以上在体内重要转化物的名称。
6.以填空形式考苯丙氨酸和落氨酸的分解代谢过程。
7.端粒，端粒酶的概念，其特别的生物学功能。
8.肝脏生物转化的概念，特点，反响类型。
胆红素在肝内转化后的产物，以何种形式排出体外。
9.血浆蛋白质主要成分及生理功能。
2023 年北京医科大学博士入学考试试题－－生物化学1.人类基因组的概念，内容和意义。
2.t ransgene 的概念，如何重组，定位，筛选，检测？3.图示PKA.PKC.TPK 在信号传导中的作用。
4.蛋白质变性与DNA 变性的区分与应用。
5.肝脏在生物代谢中的作用，假设肝脏发生严峻损伤，可能会发生什么转变？6.比较酶的别构调整与化学修饰调整的异同，及各拘束代谢中的作用。
7.具 5 例辅酶，他们的构造，组成及催化的反响式。
8.有一种α-酮酸参与了糖，尿素，氨基酸，核苷酸代谢，是哪一种。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
《生物化学》名词解释与简答题
《生物化学》名词解释与简答题第1章蛋白质的结构与功能（-）名词解释1.肽单元（peptide unit）:参与肽键的6个原子C ot、C、0、N、H、Cot 2位于同一平面，Cot］和Cot2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。
2.Motif （模体）：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
3.伴侣（molecular chaperone ）: 一类保守的蛋白质，可识另0肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
4.Domain （结构域）（P19）:分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能, 称为结构域。
5.蛋白质的四级结构（quaternary）与亚基（subunit）:体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链, 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
6.协同效应（cooperativity ）: 一个亚基与其配体（Hb中的配体为02）结合后，，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。
7.蛋白质变性（denaturation）:在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
8.pl （等电点）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
9.蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
10.盐析：是将硫酸铉、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。
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2004年中山大学医学院博士生入学考试－生物化学一、名词解释1、端粒酶2、嘌呤核苷酸循环3、断裂基因4、模序5、抑癌基因6、RT-PCR7、密码子摆动性8、核心酶9、解偶联机制10、顺式作用元件二、简答题1、血红蛋白氧离曲线为何呈S形？2、DNA双螺旋结构的特点？3、酶促反应的机制4、维生素B12为何能导致巨幼红细胞性贫血？5、IP3、DAG是什么？其在信号传导中的作用是什么？三、问答题1、试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
2、试述人类基因组计划的内容、意义，以及后基因组计划的研究方向。
3、以操纵子理论说明：细菌如何利用乳糖作为碳源？当葡萄糖与乳糖共存时，如何调节？4、1分子葡萄糖子体内完全氧化生成38个ATP：（1）各个途径以及其中的能量生成？（2）NADH进入线粒体的途径？（3）NADH的呼吸链组成？5、试述血浆脂蛋白分类及作用，载脂蛋白的含义，作用。
LDL升高、HDL降低为何导致动脉粥样硬化？2003年中山大学医学院博士生入学考试－生物化学一、选择题1、限制性内切酶识别的序列是A、粘性末端B、回文结构C、TATAATD、聚腺苷酸E、AATAA2、由氨基酸生成糖的过程称为A、糖酵解B、糖原分解作用C、糖异生作用D、糖原合成作用3、四氢叶酸不是下列哪种基团或化合物的载体？A、-CHOB、CO2C、-CH=D、-CH3E、-CH=NH ;4、细胞色素aa3的重要特点是A、可使电子直接传递给氧分子的细胞色素氧化酶B、以铁卟啉为辅基的递氢体C、是递电子的不需氧脱氢酶D、是分子中含铜的递氢体E、含有核黄素5、转氨酶的辅酶含有哪种维生素？A、Vit B1B、Vit B2C、Vit PPD、Vit B6E、Vit B126、下列哪种成分的含量高，则双螺旋DNA的溶解温度也增高？A、G+GB、C+TC、A+TD、A+GE、A+C7、胆红素在肝脏中的转变主要是A、转变成胆绿素B、受加单氧化酶体系氧化C、与葡萄糖醛酸结合D、与清蛋白结合E、直接排除8、密度最低的血浆脂蛋白是A、VLDLB、C、MDLD、HDLE、CM9、操纵子的基因表达调控系统属于A、复制水平调节B、转录水平调节C、翻译水平调节D、逆转录水平调节E、翻译后水平调节10、关于DNA复制，下列哪项叙述是错误的？A、原料是4种dNTPB、链的合成方向是C、以DNA链为模板D、复制的DNA与亲代的DNA完全相同E、复制的DNA需要剪切加工二、名词解释1、酮体2、基因3、肽链4、锌指5、核酶6、糖异生7、胆色素8、复制叉9、Km 10、一碳单位三、简答题1、什么是反式作用因子？2、简述脂蛋白的种类。
生物化学名词解释和简答题
名词解释：同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不相同的一组酶。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的有机基团（一碳单位不能游离存在，须和四氢叶酸结合而参与物质代谢）。
氧化呼吸链：在线粒体内膜上，具有氧化还原功能的酶复合体按一定顺序排列，组成能传递氢和电子的链式反应体系，亦称为电子传递链。
生物氧化（细胞呼吸）：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在活细胞中氧化生成水和co2、释放出能量的过程。
氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化储能，生成ATP的过程。
酮体：脂酸在肝内氧化分解时特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
脂肪动员：储存在脂肪细胞的甘油三酯通过脂肪酶的水解作用释放甘油和脂肪酸，释放入血，运至其他组织氧化利用的过程。
黄疸：胆红素为金黄色色素，在血清中含量过高时，可扩散入组织，造成组织黄染，成为黄疸。
肝的生物转化：机体对内外源性非营养物质进行代谢转化，改变其生物活性，增强其水溶性，使之易排出体外的过程。
肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉，在肝内转化成结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔循环的过程蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序以及二硫键的位置；二级结构：蛋白质中某一阶段肽链主链的局部空间结构；三级结构：蛋白质分子所有原子，即包括主链原子也包括侧链原子的空间排布。
四级结构：蛋白质亚基之间的结合。
分子伴侣:一类能介导肽链进行正确折叠形成特定空间构象的的蛋白质。
结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个独立的球状区域，折叠得较为紧密，具有生理功能(超二级结构)蛋白质变构效应：一些小分子的配体与蛋白质非活性中心部位结合后导致其结构改变，进而引起功能改变的现象。
蛋白质的变性：蛋白质空间结构遭到破坏，可导致理化性质的改变和生物学活性的丧失等电点：蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液PH成为蛋白质的等电点模体、分子病、肽平面、氨基酸残基、肽键、亚基全酶、酶原、必需基团、酶的活性中心、km、不可逆性抑制作用、变构调节、酶的共价修饰简答题：1.脂代谢：A体内胆固醇合成原料以及去路原料：乙酰CoA,ATP，还原当量（NADPH+氢离子）去路：1）主要去路是在肝细胞中转化成胆汁酸；2）作为前体物质参与合成类固醇激素；3）被氧化生成维生素D的前体7-脱氢胆固醇B酮体生理意义：1能透过血脑屏障以及肌肉的毛细血管壁，是肌肉和脑组织的重要能源；2）减少糖的利用，有利于维持血糖水平，节省蛋白质的消耗2.DNA的生物合成A DNA复制特点主要有哪些？什么是半保留复制主要特点：半保留复制、双向复制、半不连续复制。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？请问：（一）生物体的化学共同组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的储藏、传达与抒发2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？请问：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为所含氨基和羧基。
氨基可以拒绝接受质子而构成nh4+，具备碱性。
羧基可以释放出来质子而意译coo―，具备酸性。
因此氨基酸具备两性离解的性质。
在酸性溶液中，氨基酸极易离解成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，极易意译拎负电的阴离子，因此氨基酸就是两性电解质。
当氨基酸离解成阴、阳离子趋势成正比，天量电荷为零时，此时溶液和ph值氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？请问：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过退回去一分子的h2o所构成化学键（---co―nh---）称作肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排序顺序称作蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？请问：保持蛋白质高级结构的化学键主要就是次级键，存有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能存有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.形成和加固人体非政府蛋白质就是形成细胞、非政府和器官的主要材料。
2.调节身体功能3.供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具备较严苛的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的ph、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、所需基团、融合基团、催化剂基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
生物化学名词解释及简答题
生物化学名词解释及简答题名词解释1.酮体:脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物。
2.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
酶的活性中心有两个功能部位:第一个是结合部位，由一些参与底物结合的有一定特性的基团组成;第二是催化部位，由一些参与反应的基团组成，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。
3.呼吸链:线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH 和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给氧气形成水。
这种由载体组成的电子传递系统称为电子传递链，因为其功能和呼吸作用直接相关，也叫呼吸链。
4．遗传密码:存在于信使RNA中的三个相邻的核苷酸顺序，是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位。
密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上;共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码，3个是作为终止密码子。
其特点有:简并性、通用性、变偶性、无间隔、不重叠。
5.DNA半保留复制:DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补配对的原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。
这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基序列完全一样。
由于子代DNA分子中一条链来至亲代，另一条链新合成，这种复制方式称为半保留复制。
6.联合脱氨基作用:大多数氨基酸通过联和脱氨基作用水解产生NH3，过程是通过转氨酶将氨基转移给α-酮戊二酸，再由谷氨酸脱氢酶催化脱氨，联和脱氨基包括以谷氨酸为核心和以嘌呤核苷酸为核心的联和脱氨基方式。
7.分子杂交:不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
8.二面角:两个肽键平面之间的α―碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角(dihedral angle)。
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1 试述RNA的种类及其主要功能。
RNA大体可以分mRNA(信使RNA) ；rRNA(核糖体RNA) ；tRNA(转运RNA)不同的RNA 有着不同的功能，其中rRNA是核糖体的组成成分，由细胞核中的核仁合成，而mRNA以及tRNA 在蛋白质合成的不同阶段分别执行着不同功能。
mRNA是以DNA的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁；tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，以连接成肽链，再经过加工形成蛋白质2 酶的化学修饰调节的特点是什么？化学修饰的特点：1）绝大多数属于这类调节方式的酶都具无活性（或低活性）和有活性（或高活性）两种形式。
它们之间在两种不同酶的催化下发生共价修饰，可以互相转变。
催化互变反应的酶在体内受调节因素如激素的控制。
2）和变构调节不同，化学修饰是由酶催化引起的共价键的变化，且因其是酶促反应，故有放大效应。
催化效率长较变构调节高。
3）磷酸化与脱磷酸是最常见的酶促化学反应。
3 酶的变构调节的特点是什么？别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。
多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。
故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。
终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。
别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。
故别构酶又称调节酶。
4 简述糖酵解和有氧氧化的关键酶。
糖酵解的关键酶：葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶有氧氧化的关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体5 简述磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义磷酸戊糖途径的关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
生理意义：1.是体内生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：⑴作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
⑵参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
⑶维持巯基酶的活性。
⑷使氧化型谷胱甘肽还原。
⑸维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。
2. 是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。
6 a-螺旋的特点：1)以碳原子为转折点，氨基酸侧链伸向外侧2)右手螺旋，酶3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54 nm3)第一个肽链的氨基氢和第四个肽链的羧基氧形成氢键以稳定a螺旋结构。
7 DNA双螺旋结构模型特点：1)DNA及反向平行的互补双链结构，两条链的碱基之间以氢键结合。
2)DNA双链及右手螺旋结构，螺距为3.4 nm每个碱基平面之间的距离为0.34 nm。
3)疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
8 酶促反应的特点：1)具有极高的效率。
2)具有高度的特异性。
3)具有可调节性。
9 糖异生的生理意义：1)维持血糖浓度恒定。
2)补充肝糖原。
3)调节酸碱平衡。
10 说明脂肪在体内的分解过程：(一)脂肪的动员：1)储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。
2)脂肪动员的关键酶是：激素敏感性甘油三酯脂肪酶。
3)脂解激素能促进脂肪动员。
(二)脂酸的B氧化：1)脂酸的活化；2)脂酰COA进入线粒体；3)脂酸的B氧化。
11 简述蛋白质生物合成的过程：1)氨基酸的活化。
2)翻译的起始。
3)翻译的延长。
4)翻译的终止。
5)蛋白质合成后加工和修饰翻译后加工过程。
12 糖酵解的生理意义：1）是机体在缺氧的情况下，获取能量的有效方式2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。
13 尿素的生成：1）氨基甲酰磷酸的合成；2）瓜氨酸的合成；3）精氨酸的合成；4）精氨酸水解生成尿素。
14 简述胆固醇在体内转化成哪些重要物质？1）胆汁酸；2）类固醇激素；3）7—脱氢胆固醇。
15 说明血浆脂蛋白的生理意义：1）乳糜微粒：转运外源性甘油三酯及胆固醇；2）极低密度脂蛋白：转运内源性甘油三酯及胆固醇；3）低密度脂蛋白：转运内源性胆固醇；4）高密度脂蛋白：逆向转运胆固醇。
16 半保留复制的意义：对了解DNA的功能和物种的延续性有重大意义。
（DNA双链两股单链有碱基互补关系，双链中的一股可以确定其对应股的碱基序列）按半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现在代与代之间DNA碱基序列的一致性上。
17 DNA复制保真性的依据：1）遵守严格的碱基配对规律。
2）聚合酶在复制延长中对碱基的选择功能。
3）复制出错时DNA－POI的及时校读功能。
18 复制保真性的酶学依据：1）复制保真性的酶学机制：DNA－POI的核酶外切酶活性的及时校读。
2）复制的保真性和碱基选择。
3）复制按照碱基配对规律进行：是遗传信息能准确传代的基本原理。
19 真核生物启动子保守序列：1）TATABOX ；2）GO box ；3)GAA T box20 转录起始需解决两个问题：1）RNA-POI必需准确地结合转录模板的起始区域。
2）DNA双链解开使其中的一条链作为转录的模板。
21 真核生物的转录起始有何特点？真核生物的转录起始上游区段比原核生物多样转录起始时RNA－POI不直接结合模板，其起始过程比原核生物复杂。
22 说明真核生物转录后修饰的主要方式？1）首尾的修饰；2）MRNA的剪接，在5'端形成GPPPmG-3'端加上polyAtail；3)剪切；4)添加。
23 说明核酶的研究意义？核酶的发现，对中心法则作了重要补充是继逆转录现象之后对RNA重要功能的另一阐明，核酶结构的阐明可以用人工合成的小片段，RNA配合在欲破坏其结构的RNA或DNA分子上，仅成为锤头结构，这就是人工设计的核酶。
24列举核苷酸的生理作用？1）作为核酸合成的原料(DNA,RNA)；2）体内能量的利用形成；3）参与代谢和生理调节；4）组成辅酶；5）活化中间代谢物。
25 参与嘌呤核苷酸补救合成途径的酶？1）腺嘌呤磷酸核糖转移酶；2）次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸核糖转移酶；3）腺苷激酶。
26 补救合成的生理意义？一方面在于可以节省从头合成的能量和一些氨基酸的消耗。
另一方面，体内某些组织器官如：脑骨髓等进行补救合成。
27 嘌呤醇治疗痛风症机制？临床上常用嘌呤醇治疗痛风，痛风症是由于患者血尿酸含量增高超过8MG%引起关节炎，尿路结石，别嘌呤醇与次黄嘌呤结构类似，只是分子中N7与C8互换位置，故可抑制黄嘌呤氧化酶从而抑制尿酸生成。
从而达到治疗痛风的目的。
28 核苷酸分解代谢产物？1）嘌呤核苷酸分解代谢最终分解生成尿酸2）嘧啶核苷酸最终生成NH3CO3,B-丙氨酸。
29 简述白化病发病原因？在黑色素细胞中酪氨酸酶的催化下，酪氨酸羟化生成多巴，后者经氧化脱羧等反应转变成吲哚－5.6醌，黑色素即是吲哚醌聚合物，人体缺乏酪氨酸酶黑色素合成障碍导致皮肤毛发等发白形成白化病。
30 胆固醇在体内转化成哪些重要的物质？1）转变为胆汁酸。
2）转化为类固醇激素。
3）转化为7－脱氢胆固醇。
31 说明血浆脂蛋白生理功能？乳糜微粒功能转运外源性甘油三酯及胆固醇及低密度脂蛋白功能，转运内源性甘油三酯及胆固醇，低密度脂蛋白转运内源性胆固醇，高密高脂蛋白逆向转运胆固醇。
32 基因转录激活调节基本要素？特异DNA序列，调节蛋白，DNA蛋白质，蛋白质－蛋白质相互作用。
33 原核基因表达调控的特点？1）E因子决定RNA聚合酶识别特异性。
2）操纵子模型的普遍性。
3）阻遇蛋白与阻遇机制的普遍性。
34 遗传密码有那些特点？1）连续性2）间并性3）通用性4）摆动性。
35 参与pr生成物合成包括哪些物质？MRNA指导合成多肽链的模板tRNA结合并运载各种氨基酸RNA和多和pr构成核蛋白体，作为合成多肽链的场所，还包括参与氨基酸生化及起始，延长。
终止阶段的多种蛋白质因子其它PR，酶等。
36 简述释放因子的功能？1）是识别终止密码，如RT-1特异识别UAA,UAC2）是诱导转肽酶改变为酯酶活性，相等于催化肽酰基转移到水分子－OH上，侧肽链从核蛋白体上释放。
37 列举几种有促进蛋白折叠功能的大分子？1）分子伴侣：促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
2）伴侣素：为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。
3）蛋白二硫键异构酶：最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。
38 说明干扰素的作用机制：1）在某些病毒等双链RNA存在时，能诱导特异蛋白激酶活化，活化的激酶使真核主要起始因子eff2磷酸化失活，从而抑制病毒蛋白质合成。
2）能与双链RNA共同活化特殊的2'－5'A合成酶使ATP以2'－5'磷酸二酯链连接聚合为2'-5'寡聚腺苷酸，2'-5'A 则可活化一种核酸内切酶RNASTL。
后者使病毒MRNA发生降解阻断病毒蛋白质合成。
39 试述一碳单位代谢的重要意义？1）合成嘌呤及嘧啶的原料。
2）提供胸苷酸（DTMP）合成甲基的来源。
3）与乙酰辅酶A在联系糖脂肪氨基酸代谢中所起的枢纽作用相类似。
4）一碳单位代谢障碍可造成某些病理情况。
如：巨幼RBC贫血（碘胺药及某些抗恶性肿瘤药）也正是分别通过干扰细菌及恶性肿瘤细胞的叶酸四氢叶酸合成，进一步影响一碳单位代谢与核酸合成而发挥其药理作用。
40 简述肝性脑病的发病原因？氨进入脑组织与脑中的a－酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰氨；脑中氨的增加可以使脑细胞中a－酮戊二酸的减少导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中A TP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷41 PR的分离和纯化：1）透析和超滤法2）丙酮沉淀盐析及免疫沉淀3）电泳4）层析5）超速离心。
42 DNA聚合反应的特点：1）DNA新链生成需引物和模板2）新链的延长只可沿5‘—3’方向进行。
3）3‘—5’外切酶活性：能辨认错配的碱基对4）5‘—3’外切酶活性：能切除突变的DNA片段。
43 氨在体内的代谢过程：（一）体内氨的来源：1）氨基酸脱氨作用产生的氨是血氨的主要来源2）肠道吸收的氨：（1）氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨（2）尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨3）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰氨。