蛋白质糖基化类型与点(新、选)
蛋白质糖基化的基本类型,功能定位及生物学意义
蛋白质糖基化的基本类型,功能定位及生物学意义
蛋白质糖基化是一种常见的修饰方式，它是指在蛋白质分子上的氨基酸残基与糖分子（如葡萄糖、甘露糖等）发生结合，形成糖基化产物。
根据糖基化的位置和类型，可以将其分为三种基本类型：N-
糖基化、O-糖基化和C-糖基化。
N-糖基化：是指糖基团结合在蛋白质分子N-末端的氨基上，这种糖基化被称为N-糖基化，它是最常见的糖基化形式。
N-糖基化对蛋白质的结构和功能有着重要的影响，参与了蛋白质修饰、识别和信号转导等生物学过程。
O-糖基化：是指糖基团结合在蛋白质分子的羟基上，形成O-糖基化产物。
O-糖基化参与了许多生物学过程，如细胞表面的信号转导、内部蛋白质的定位和分泌等。
C-糖基化：是指糖基团结合在蛋白质分子的半胱氨酸残基上，形成C-糖基化产物。
C-糖基化在真菌和植物中较为常见，它参与了蛋白质的结构和功能。
总之，蛋白质糖基化是一种重要的蛋白质修饰方式，通过糖基化产物的形成和分布，发挥了重要的生物学功能，如信号转导、细胞定位、蛋白质的稳定性和调节等。
因此，对蛋白质糖基化的研究可以为深入理解蛋白质功能提供新的思路。
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分子生物学--期末考试复习题
一、判断题1、原核细胞和真核细胞的差别之一是前者无染色体结构，后者有染色体结构。
（√）2、基因组是指某一种生物所具有的全部基因的总称.（×）3、真核生物基因的大小通常是外显子的数目和长度决定的。
（×）4、在所有的真核生物中，内含子的长度和序列是高度保守的.（×）5、酵母的基因普遍要比人的基因小，因此,酵母基因组编码的蛋白质普遍要比人基因组编码的蛋白质要小。
（×）6、在自由的四种核苷酸混合溶液中，任何碱基之间都可以形成氢键而发生配对。
×7、PCR只能扩增双链DNA，不能扩增单链DNA。
（×）8、富含GC的DNA双螺旋比富含AT的DNA双螺旋稳定的主要原因是GC碱基对比AT碱基对多一个氢键。
( √）9、用氯化铯梯度超离心纯化质粒DNA时，蛋白质在离心管的最上部,RNA悬浮在中间,而DNA沉在底部。
（×）10、mRNA的剪接总是产生套索结构。
( ×）11、冈崎片段只由DNA组成.（×）12、端粒酶带有自己的DNA模板.（× )13、细胞内的DNA复制既需要DNA聚合酶，也需要RNA聚合酶。
( ×）14、同源重组和位点特异性重组都形成Holliday中间体结构。
（√）15、与tRNA相连的氨基酸本身在决定何种氨基酸参入到正在延伸的肽链上不起任何作用.（√）16、转座重组既可以导致基因的失活，也可以导致基因的激活。
（√）17、只有用相同的限制性酶获得的DNA片段末端才能用DNA连接酶连接起来。
×18、在一个基因的编码区内发生的核苷酸的插入或缺失总是导致移码突变。
×19、PCR和末端终止法测序都需要RNA引物。
( ×）20、只有用相同的限制性酶获得的DNA片段末端才能用DNA连接酶连接起来。
×21、管家基因在细胞里始终表达，因此没有也不需要对其表达进行调控.（×）22、内含子在剪接反应中被切除,所以一种蛋白质的基因如果在内含子内发生突变，一般不会影响到这种蛋白质的功能.（√ )23、限制性酶只能切开双链DNA。
细胞生物学-5
细胞生物学-5(总分：100.00，做题时间：90分钟)一、填空题(总题数：7，分数：7.00)1.当某种溶酶体酶缺失或溶酶体发生的某个环节出现故障时，细胞的溶酶体内常常充满了未被降解的物质而引起疾病。
这类疾病一般称为 1，它是一种 2遗传病。
（分数：1.00）解析：储积症；隐性2.一种溶酶体贮存病是由于病人缺损N -乙酰葡萄糖胺磷酸转移酶，而不能产生 1，因而溶酶体酶在转运时，不能被受体识别进入溶酶体中，溶酶体中的生物大分子不能被降解。
（分数：1.00）解析：M6P标记3.肝细胞的解毒作用主要是在 1上进行的。
因为上面含有丰富的 2系统，使有害物质转化。
（分数：1.00）解析：光面内质网；氧化还原酶4.光面内质网功能主要包括 1、 2和 3。
而糙面内质网最主要的功能是 4。
（分数：1.00）解析：合成脂类；解毒作用；精原代谢；蛋白质加工和修饰5.通常内体与内吞体结合，在内体 1作用下，内吞体中 2和 3分离， 4形成的膜泡所携带的物质最终与溶酶体结合。
（分数：1.00）解析：酸性环境；配体；受体；内体膜6.在糙面内质网上合成的 1，除进行糖基化修饰外，还可以进行 2、 3和 4等修饰作用，以使新生多肽链折叠成正确的三维结构。
（分数：1.00）解析：蛋白质；羟基化；酰基化；二硫键的形成7.磷脂合成是在光面内质网的 1面上进行的，合成的磷脂向其他细胞部位转移的方式主要是 2和 3。
（分数：1.00）解析：细胞质基质侧；出芽的方式转运到高尔基体；借水溶性载体蛋白在膜之间转移二、选择题(总题数：13，分数：13.00)8.细胞质中合成脂类的重要场所是______。
（分数：1.00）A.糙面内质网B.光面内质网√C.高尔基体D.胞质溶胶解析：9.细胞内具有质子泵的细胞器包括______。
（分数：1.00）A.高尔基器√B.溶酶体C.核糖体D.叶绿体解析：10.细胞质中合成脂类的重要场所是______。
（分数：1.00）A.糙面内质网B.光面内质网√C.高尔基体D.胞质溶胶解析：11.次级溶解体内______。
o糖基化位点规则
o糖基化位点规则
糖基化位点规则是指在蛋白质分子中，糖基化修饰通常发生在特定的氨基酸残基上。
以下是一些常见的糖基化位点规则：
1. 苏氨酸（Serine）和苏脯氨酸（Threonine）残基通常是糖基化的主要位点。
这两种氨基酸的羟基（OH）基团易于与糖分子形成酯键。
2. 酪氨酸（Tyrosine）残基也可以被糖基化，但相对较少见。
酪氨酸的酚基团与糖分子可以形成醚键。
3. 一些研究表明，赖氨酸（Lysine）残基也可能参与糖基化。
赖氨酸的氨基基团可以与糖分子的羰基形成酰胺键。
4. 糖基化位点规则还与糖分子的结构相关。
例如，N-乙酰葡糖胺（N-acetylglucosamine，简称GlcNAc）通常与苏氨酸残基发生糖基化，而半乳糖（Galactose）和N-乙酰半乳糖胺（N-acetylgalactosamine，简称GalNAc）通常与赖氨酸残基发生糖基化。
需要注意的是，糖基化位点规则并不是绝对的，因为蛋白质的糖基化修饰是一个复杂的过程，受到多种因素的调控。
此外，不同的细胞类型和疾病状态也可能影响糖基化位点规则的特异性。
因此，在具体的研究中，还需要结合实验数据和技术手段进行进一步的分析和验证。
糖基化种类
糖基化种类简介糖基化是指生物分子上特定官能团与糖分子结合的化学反应。
它是一种广泛存在于生物体内的重要化学修饰方式。
糖基化能够调控蛋白质、核酸和脂类的功能，对生物体的生理过程起到关键作用。
本文将深入探讨几种常见的糖基化类型及其特点。
N-糖基化1. N-糖基化的定义N-糖基化是指糖分子与蛋白质或核酸的氨基基团结合的反应。
这种反应通常发生在氨基末端的蛋白质或核酸残基上。
2. N-糖基化的过程N-糖基化的过程包括四个主要步骤： 1. 底物识别：糖基转移酶通过识别底物中的氨基基团来选择性地进行糖基化反应。
2. 底物结合：糖基转移酶与底物发生非共价相互作用，使底物中的氨基基团与糖基转移酶活性位点相互结合。
3. 糖基转移：底物中的氨基基团与糖分子发生共价结合，形成糖基化产物。
4. 释放产物：完成糖基化反应后，产物从酶活性位点解离，糖基转移酶回到其初始状态。
3. N-糖基化的功能N-糖基化在生物体内发挥着多种重要的功能： - 调控蛋白质稳定性和活性：N-糖基化可以改变蛋白质的结构和稳定性，从而调节其活性。
- 介导细胞信号传导：N-糖基化修饰可以改变蛋白质的亲水性和电荷状态，从而影响细胞内的信号传导过程。
- 控制蛋白质定位和运输：N-糖基化可以影响蛋白质的定位和运输，在细胞内部起到定向和调控的作用。
O-糖基化1. O-糖基化的定义O-糖基化是指糖分子与蛋白质或核酸的羟基结合的反应。
这种反应通常发生在蛋白质或核酸的羟基末端或侧链上。
2. O-糖基化的过程O-糖基化的过程通常分为两个主要步骤： 1. 底物识别：糖基转移酶能够选择性地与蛋白质或核酸中的羟基结合，识别底物上特定的羟基基团。
2. 糖基转移：底物中的羟基基团与糖分子发生酯键形成糖基化产物。
3. O-糖基化的功能O-糖基化具有多种重要的功能： - 调节蛋白质稳定性和活性：O-糖基化能够改变蛋白质的结构和稳定性，进而影响其活性和功能。
- 介导信号传导：O-糖基化修饰可以作为蛋白质和细胞间信号传导的重要载体。
糖基化名词解释
糖基化名词解释
糖基化是在酶的控制下,蛋白质或脂质附加上糖类的过程。
此过程为四中共转移（co-translational）与后转移修饰的步骤之一，发生于内质网。
蛋白质经过糖基化作用之后，可形成糖蛋白。
根据糖苷链类型，蛋白质糖基化可以分为四类，即以丝氨酸、苏氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸的轻基为连接点，形成-0-糖昔键型;以天冬酞胺的酚胺基、N一末端氨基酸的α- 氨基以及赖氨酸或精氨酸的ω- 氨基为连接点，形成-N-糖昔键型;以天冬氨酸或谷氨酸的游离梭基为连接点，形成醋糖昔键型以及以半胧氨酸为连接点的糖肤键。
糖基化是指碳水化合物（或"糖"），即糖基供体，与另一分子（糖基受体）的羟基或其他官能团相连，以形成糖共轭物的反应。
在生物学中（但并不总是在化学中），糖基化通常指的是酶催化的反应，而糖化（也有"非酶促糖化"和"非酶促糖基化"）可能指的是非酶促反应（尽管在实践中，"糖化"通常更具体地指的是Maillard型反应）。
糖基化是一种共同翻译和翻译后修饰的形式。
糖基化，即体内的葡萄糖分子或其他糖类分子错误地粘贴到蛋白质上，引起蛋白质变性，这一有害反应与氧化反应一样，对衰老起着推动作用，也是引发糖尿病并发症的重要
因素。
糖基化终产物，是指在非酶促条件下，蛋白质、氨基酸、脂类或核酸等大分子物质的游离态氨基与还原糖的醛基经过缩合、重排、裂解、氧化修饰后产生的一组稳定的终末产物。
该反应称为糖基化反应，又称为美拉德反应。
细胞生物学复习题 (含答案)
1．简述细胞生物学的基本概念，以及细胞生物学发展的主要阶段。
以细胞为研究对象，经历了从显微水平到亚显微和分子水平的发展过程，研究细胞结构与功能从而探索细胞生长发育繁殖遗传变异代谢衰老及进化等各种生命现象的规律的科学；主要阶段：①细胞的发现与细胞学说的创立②光学显微镜下的细胞学研究③实验细胞学研究④亚显微结构与分子水平的细胞生物学。
2.简述细胞学说的主要内容。
施莱登和施旺提出一切生物，从单细胞生物到高等动物和植物均有细胞组成，细胞是生物形态结构和功能活动的基本单位。
魏尔肖后来对细胞学说作了补充，强调细胞只能来自原来的细胞。
3.简述原核细胞的结构特点。
1）. 结构简单DNA为裸露的环状分子，无膜包裹，形成拟核。
细胞质中无膜性细胞器，含有核糖体。
2）. 体积小直径约为1到数个微米。
4.简述真核细胞和原核细胞的区别。
5.简述DNA的双螺旋结构模型。
① DNA分子由两条相互平行而方向相反的多核苷酸链组成。
②两条链围绕着同一个中心轴以右手方向盘绕成双螺旋结构。
③螺旋的主链由位于外侧的间隔相连的脱氧核糖和磷酸组成，内侧为碱基构成。
④两条多核苷酸链之间依据碱基互补原则相连螺旋内每一对碱基均位于同一平面上并且垂直于螺旋纵轴，相邻碱基对之间距离为0.34nm,双螺旋螺距为3.4nm。
6.蛋白质的结构特点。
以独特的三维构象形式存在，蛋白质三维构象的形成主要由其氨基酸的顺序决定，是氨基酸组分间相互作用的结果。
一级结构是指蛋白质分子氨基酸的排列顺序，氨基酸排列顺序的差异使蛋白质折叠成不同的高级结构。
二级结构是由主链内氨基酸残基之间氢键形成，有两种主要的折叠方式a-螺旋和β-片层。
在二级结构的基础上进一步折叠形成三级结构，不同侧键间互相作用方式有氢键，离子键和疏水键，具有三级结构既表现出了生物活性。
三级结构的多肽链亚单位通过氢键等非共价键可形成更复杂的四级结构。
7.生物膜的主要化学组成成分是什么？膜脂（磷脂，胆固醇，糖脂），膜蛋白，膜糖8.什么是双亲性分子(兼性分子)？举例说明。
细胞生物学复习题 简答 有答案
1. 蛋白质糖基化的基本类型、特征基本类型：N—连接糖基化和O—连接糖基化.特征：N—连接糖基化：其糖链合成与糖基化修饰始于内质网，完成于高尔基复合体。
O—连接糖基化：主要或完全是在高尔基复合体中进行和完成的。
什么是细胞周期，可分为哪4个阶段？细胞周期：是指细胞从上次分裂结束到下次分裂终止所经历的过程，包括分裂期及分裂间期两个阶段。
（前期）：染色质凝集，分裂极确定，核仁缩小、解体以及纺锤体形成。
（中期）：染色体高度凝集，并随机地排列在细胞中央的赤道面上。
（后期）：姐妹染色单体分离并移向细胞两极。
（末期）：子代细胞的核形成并完成胞质分裂，随着后期末染色体移动到两极，染色体被平均分配的完成，发生了和分裂前期相反的染色体解聚的过程。
3. 细胞内蛋白质的分选运输途径主要有那些？①.门控运输（gated transport）：如核孔可以选择性的运输大分子物质和RNP复合体，并且允许小分子物质自由进出细胞核。
②.跨膜运输（transmembrane transport）：蛋白质通过跨膜通道进入目的地。
如细胞质中合成的蛋白质在信号序列的引导下，通过线粒体上的转位因子，以解折叠的线性分子进入线粒体。
③.膜泡运输（vesicular transport）：蛋白质被选择性地包装成运输小泡，定向转运到靶细胞器。
如内质网向高尔基体的物质运输、高尔基体分泌形成溶酶体、细胞摄入某些营养物质或激素，都属于这种运输方式。
5. 简述钠钾泵的工作原理及其生物学意义钠钾泵实质上就是Na+—K+—ATP酶，是膜中的内在蛋白。
它将细胞内的Na+泵出细胞外，同时又将细胞外的K+泵入细胞内。
Na+—K+—ATP酶是通过磷酸化和去磷酸化过程发生构象的变化，导致与Na+、K+的亲和力发生变化。
在膜内侧Na+与酶结合，激活ATP酶活性，使A TP分解，酶被磷酸化，构象发生变化，于是与Na+结合的部位转向膜外侧。
这种磷酸化的酶对Na+的亲和力低，对K+的亲和力高，因此在膜外侧释放Na+而与K+结合。
蛋白质糖基化修饰的研究方法及其应用3
蛋白质糖基化修饰的研究方法及其应用3张倩 杨振 张艳贞 王爱丽 安学丽 晏月明(首都师范大学生命科学学院,北京 100037)摘 要: 蛋白质糖基化是一种重要的翻译后修饰,它参与和调控生物体的许多生命活动。
随着蛋白质组技术的不断发展,蛋白质糖基化研究越来越受到广泛的重视。
本文介绍了蛋白质糖基化修饰的研究内容与方法,并综述了最近的研究进展。
关键词: 糖基化 糖蛋白 糖链 质谱 糖基化工程Detection of Protein G lycosylation Modif ications and Its ApplicationsZhang Qian Yang Zhen Zhang Yanzhen Wang Aili An Xueli Yan Yueming(College of L i f e S cience ,Capital N ormal Uni versit y ,B ei j ing 100037)Abstract : G lycosylation is one of the most important post 2translational modifications of the protein ,which is related to many activities of life.With the development of the proteomics ,the studies of the glycosylation are atta 2ched more and more importance.This article has introduced the approaches for determination of the specific 2glycosy 2lation 2site ,the assay of sugar chains of the glycoprotein ,the glycosylation engineering ,and reviewed the progresses in their applications.K ey words : G lycosylation G lycoprotein Sugar chain MS G lycosylation engineering 糖基化是蛋白质的一种重要的翻译后修饰[1]。
蛋白质修饰(糖基化,乙酰
• 2.5糖基化与疾病 一些疾病也被发现与糖基化 异常有关。如第一 个被鉴定为糖基化异常引 起的疾病I-细胞病就是因为N-糖链不能进一步 进行甘露糖-6-磷酸修饰而导致蛋白分解代谢失 常所引发的一类贮积病。在囊性纤维病中，也 被证实存在异常糖基化：岩藻糖增多而唾液酸 下降。这也成了该病的一种标志。 正因为某 些疾病中存在着异常的糖基化现象，一些针对 糖基化的抑制剂也已开始运用于到疾病的治疗 试验中。如α-葡萄糖苷酶抑制剂阿卡玻糖，米 格列醇等被用于糖尿病治疗临床试验。 N-丁基 脱氧野尻霉素和6-0-丁基脱氧野尻霉素 也都已 被运用于治疗艾滋病的临床试验中
糖基磷脂酰肌醇脂锚定蛋白（GPI）
• 糖基磷脂酰肌醇锚定连接： GPI 锚定蛋白的 C末端是通过乙醇胺磷酸盐桥接于核心聚糖 上,该结构高度保守, 另有一个磷脂结构将 GPI 锚连接在细胞膜上。不同GPI锚结构中 的多糖成分是不同的。GPI锚的一般结构主 要是由乙醇胺，糖核心和肌醇连接而成， 肌醇最终通过磷酸基团与细胞膜中的磷脂 结构相连，乙醇胺则与蛋白质的羧基端相 连。生物体中，许存在此类糖基化，包括 一些水解酶、黏附多蛋白质蛋白、免疫蛋 白、补体调节蛋白等。
3.调控转录
• 生物通过调控DNA结合蛋白、转录因子或者 与转录相关的其他蛋白乙酰化状态来控制 基因的表达。
4.参与蛋白质降解
• 蛋白质组学研究证明，在许多情况下，蛋白质 乙酰化影响蛋白质的活性、稳定性和蛋白质与 蛋白质之间或者蛋白质与DNA之间的相互作用， 从而影响细胞的生理状况。核糖核酸核酶 RNaseR是存在于细菌中的非常特殊的酶，对细 菌的生存至关重要。RNaseR的表达受多种逆境 诱导的分子机制是由蛋白质乙酰化引起的，乙 酰化修饰能促进tmRNA和SmpB复合物的结合， 改变RNaseR结构，从而导致其被蛋白酶降解。 在逆境条件下，RNaseR不被修饰，不能被蛋白 质降解，所以保持稳定。
糖基化分类
糖基化分类糖基化是一种常见的生物化学反应，指的是蛋白质或其他生物分子上的糖基与蛋白质上的氨基酸残基之间形成的共价键。
糖基化可发生在细胞内和细胞外，对生物体的生理和病理过程具有重要影响。
本文将从糖基化的定义、分类、机制、生理功能和相关疾病等方面进行阐述。
糖基化的分类主要根据糖基化发生的位置和类型。
根据发生位置，糖基化可分为细胞内糖基化和细胞外糖基化。
细胞内糖基化是指糖基化反应发生在细胞内的蛋白质或其他生物分子上，包括细胞质糖基化、内质网糖基化和线粒体糖基化等。
细胞外糖基化是指糖基化反应发生在细胞外的蛋白质或其他生物分子上，包括细胞外基质糖基化、细胞外蛋白糖基化和细胞外脂质糖基化等。
根据糖基化的类型，糖基化可分为O-糖基化和N-糖基化。
O-糖基化是指糖基化反应发生在蛋白质上的羟基上，常见的O-糖基化包括糖蛋白糖基化和糖脂糖基化。
N-糖基化是指糖基化反应发生在蛋白质上的氨基基团上，常见的N-糖基化包括N-糖基化和O-糖基化。
糖基化的机制主要包括糖基化底物的选择性识别、糖基转移酶的催化和糖基化产物的形成。
糖基化底物的选择性识别是糖基转移酶选择特定的底物进行糖基化反应的基础，这种选择性识别与底物的结构和位置密切相关。
糖基转移酶的催化是糖基转移酶将糖基从糖供体上转移至底物上的关键步骤，这一步骤通常需要辅助因子的参与。
糖基化产物的形成是糖基转移酶催化底物上的糖基与底物上的氨基酸残基形成共价键的结果。
糖基化在生理功能中发挥重要作用。
在细胞内，糖基化参与调节蛋白质的稳定性、活性和定位。
例如，糖基化可以增加蛋白质的稳定性，从而延长其寿命。
在细胞外，糖基化参与细胞间信号的传递和细胞外基质的结构和功能的调节。
例如，细胞外基质糖基化可以增加细胞外基质的稳定性和粘附性，从而影响细胞外基质的形态和功能。
糖基化与多种疾病的发生和发展密切相关。
糖基化的异常可以导致蛋白质功能的改变，甚至引起疾病的发生。
例如，高血糖状态下，蛋白质的糖基化水平升高，导致糖尿病等疾病的发生。
细胞生物学期末试卷与答案
黄冈师范学院2012—2013学年度第二学期期末试卷考试课程：细胞生物学考核类型：考试A卷考试形式：闭卷出卷教师：杨谷良考试专业：生科、生工考试班级：生科201101-02班生工201101班一、名词解释（每小题2分，共14分）细胞生物学、原代培养、荧光漂白恢复技术、放射自显影技术、细胞连接、细胞周期、原癌基因二、填空题（每空0.5分，共 10分）1. 根据所处生理阶段的不同，溶酶体可以分为、和。
2. 细胞内膜泡运输的方式主要有三种：，和网格蛋白有被小泡。
3. 目前公认的第二信使主要有、、Ca2+、、。
4. 信号系统的主要特征：、、、。
5. 细胞质骨架主要包括、和三种结构组分。
6. 为了确保染色体的复制和稳定遗传，染色体起码应具备三种功能元件：至少一个、一个和在染色体两个末端必须有。
7. 内质网的主要功能是进行蛋白质和的合成。
三、单项选择题（每小题1分，共15分）1. 以下关于细胞生物学的描述，错误的是（）A.是研究细胞的结构、功能和生活史的一门科学B.包括显微、超微、分子等三个层次的研究C.一门高度综合的学科，从细胞的角度认识生命的奥秘D.1838/39年细胞学说提出，标志着细胞生物学的诞生2. 单克隆抗体技术不包括下面哪种技术？（）A．细胞融合B．细胞培养C．核移植3. 实验室常培养的HeLa细胞属于（）A.成纤维细胞B.宫颈癌上皮细胞C.成纤维细胞D.卵巢细胞4. 透射电子显微镜的分辨力约为（）A.0.2 μm.B.0.2 mm.C.0.2 nm.D.0.2 A.5. 疯牛病的病原体是一种（）A.蛋白质B.病毒C.类病毒D.支原体6. 植物细胞和细菌的协同运输常利用哪一种的浓度梯度来驱动。
（）A.钙离子B.质子C.钠离子D.钾离子7. 肝细胞中的脂褐质是（）A.衰老的高尔基体B.衰老的过氧化物酶C.衰老的线粒体D.残体（后溶酶体）8. 信号识别颗粒（signal recognition particle，SRP）是一种（）A.核糖核蛋白(ribonucleoprotein)B.糖蛋白(glycoprotein)C.脂蛋白(lipoprotein)D.热休克蛋白（hsp）9. 受体下行调节（receptor down-regulation）指受体（）A.被修饰而失活B.被转移到细胞其它部位C.被送到溶酶体中降解10. v-SNAREs存在于（）A.靶膜B.质膜C.运输小泡膜D.任何一种膜11. 以下哪一种情况没有ATP合成（）A.用高钾低钠溶液浸泡细胞，然后转入低钾高钠溶液B.用酸性溶液浸泡亚线粒体颗粒，然后转入中性溶液C.用溶液碱性浸泡类囊体，然后转入中性溶液12. 绿色植物的细胞内存在几个遗传系统（）A.1B.2C.3D.413. 在酵母中称start点，在哺乳动物中称R点(restriction point)的细胞周期检验点（check point）是（）A.G1/S检验点B.S期检验点C.G2/M检验点D.中-后期检验点14. 让G1期细胞和S期细胞融合，则G1期细胞的染色体开始（）A.解旋B.凝缩C.复制D.分裂15. 过量TDR可将细胞周期阻断在（）A.G1期(gap1)B.S期(synthesis phase)C.G2期(gap2)D.M期(mitosis)四、简答题（第1小题8分，第2小题6分，第3小题5分，第4小题6分，共25分）1. 请叙述细胞的基本共性2. 单链RNA病毒可以分为正链RNA病毒和负链RNA病毒，区分的标准是什么？3. 研究质膜的结构与功能时，为什么多选用红细胞作为研究材料？4. 什么叫多聚核糖体？以多聚核糖体的形式行使功能的生物学意义是什么？五、问答题(第1小题12分，第2小题12分，第3小题12分，共36分)1. 如何通过荧光共振能量转移技术研究两个蛋白质之间是否发生相互作用？2. 溶酶体的M6P发生途径3. 蛋白质糖基化的基本类型、特征及生物学意义是什么？黄冈师范学院2012—2013学年度第二学期期末试卷参考答案及评分标准考试课程：细胞生物学考核类型：考试A卷考试形式：闭卷出卷教师：杨谷良考试专业：生科、生工考试班级：生科201101-02班生工201101班一、名词解释（每小题2分，共14分。
蛋白质结构中的糖基化修饰
蛋白质结构中的糖基化修饰糖基化修饰是指在蛋白质分子上加上糖基的一种修饰方式。
事实上，糖基化修饰已经成为了蛋白质科学的一个重要领域，在生命科学研究中发挥着不可替代的作用。
因为蛋白质本身经常通过糖基化修饰来实现一些生命过程中的重要功能，如对癌细胞的识别、传导信号、细胞黏附和蛋白折叠等。
在本文中，将从蛋白质的结构入手，探讨糖基化修饰在蛋白质结构中所扮演的角色。
1. 蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条氨基酸链所组成的，不同的氨基酸链之间通过电荷作用形成不同的组合，最终呈现出不同的三维形态，对生命过程发挥重要的作用。
目前，已经分离鉴定出了超过80000种的蛋白质分子，尽管这些蛋白质可能具有相同的基本结构，但它们的相互作用和功能都是不同的。
蛋白质的结构通常可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸链所组成的简单线性结构，它所包含的信息是蛋白质的序列。
二级结构是指已经卷曲成某一种构型的氨基酸链，其中比较常见的有α-螺旋结构、β-折叠结构等。
三级结构是指已经形成了特定的空间构型的氨基酸链，在其中可以包含一些独特的折叠或卷曲结构。
四级结构是指由两个或多个多聚体蛋白质组成的桥梁或核心结构，如酶等。
2. 糖基化修饰的类型糖基化修饰通常可以分为两种类型：N-糖基化修饰和O-糖基化修饰。
其中，N-糖基化修饰是指在第二个氮原子上结合上糖基，它涉及到酰胺键的形成。
而O-糖基化修饰是指在第三个氧原子上结合上糖基，它涉及到酯键的形成。
在糖基化修饰的作用下，蛋白质表面的一些羟基或氨基被糖基取代，进而影响整个蛋白质的结构和活性。
其中，N-糖基化修饰更加常见。
在人类细胞中，其N-糖基化修饰是通过一种类似于中间体的方式形成的。
首先，多个核糖体蛋白质在核糖体上合成，然后与糖链上具有酵母菌中介体（Cvt20）功能的蛋白质结合，形成N-乙酰氨基葡萄糖醛酸转移酶，目标蛋白进入高尔基体后，N-乙酰氨基葡萄糖醛酸在酰化后转移到异丙苯氧基或丙酮酸氧乙酰位点上，形成N-糖基底物，之后即能与其他蛋白质结合。
蛋白质糖基化类型与点知识分享
1.2蛋白质糖基化类型与特点蛋白质的糖基化是一种最常见的蛋白翻译后修饰,是在糖基转移酶作用下将糖类转移至蛋白质,和蛋白质上特殊的氨基酸残基形成糖苷键的过程。
研究表明,70%人类蛋白包含一个或多个糖链,1%的人类基因组参与了糖链的合成和修饰。
哺乳动物中蛋白质的糖基化类型可分为三种:N-糖基化、0-糖基化和GPI糖基磷脂酰肌醇锚。
大多数糖蛋白质只含有一种糖基化类型,但是有些蛋白多肽同时连有N-糖链、O-糖链或糖氨聚糖。
(l) N-糖基化:糖链通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH基共价连接,将这种2糖基化称为N-糖基化。
N-连接的糖链合成起始于内质网(ER),完成于高尔基体。
N-糖链合成的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的特征序列为Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸)的天冬酰胺上,天冬酰胺作为糖链受体。
核心寡聚糖是由两分子N-乙酰葡萄糖胺、九分子甘露糖和三分子葡萄糖依次组成,第一位N-乙酰葡萄糖胺与ER双脂层膜上的磷酸多萜醇的磷酸基结合,当ER膜上有新多肽合成时,整个糖链一起转移。
寡聚糖转移到新生肽以后,在ER 中进一步加工,依次切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。
在ER形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,原来糖链上的大部分甘露糖被切除,但又由多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。
血浆等体液中蛋白质多发生N-糖基化,因此N-糖蛋白又称为血浆型糖蛋白。
(2) O-糖基化:糖链与蛋白质的丝氨酸或苏氨酸的自由OH基共价连接。
0-糖基化位点没有保守序列,糖链也没有固定的核心结构,组成既可是一个单糖,也可以是巨大的磺酸化多糖,因此与糖基化相比,0-糖基化分析会更加复杂。
0-连接的糖基化在高尔基体中进行,通常第一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖,连接的部位为Ser、Thr或Hyp的羟基,然后逐次将糖残基转移上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖,如UDP-半乳糖。
蛋白质糖基化类型与点
1。
2蛋白质糖基化类型与特点蛋白质的糖基化是一种最常见的蛋白翻译后修饰，是在糖基转移酶作用下将糖类转移至蛋白质，和蛋白质上特殊的氨基酸残基形成糖苷键的过程。
研究表明，70%人类蛋白包含一个或多个糖链,1％的人类基因组参与了糖链的合成和修饰.哺乳动物中蛋白质的糖基化类型可分为三种：N—糖基化、0—糖基化和GPI 糖基磷脂酰肌醇锚。
大多数糖蛋白质只含有一种糖基化类型,但是有些蛋白多肽同时连有N—糖链、O—糖链或糖氨聚糖。
(l) N—糖基化：糖链通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH基共价连接,将这2种糖基化称为N-糖基化.N-连接的糖链合成起始于内质网（ER)，完成于高尔基体。
N-糖链合成的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的特征序列为Asn—X—Ser/Thr（X代表任何一种氨基酸）的天冬酰胺上,天冬酰胺作为糖链受体。
核心寡聚糖是由两分子N—乙酰葡萄糖胺、九分子甘露糖和三分子葡萄糖依次组成,第一位N—乙酰葡萄糖胺与ER双脂层膜上的磷酸多萜醇的磷酸基结合,当ER膜上有新多肽合成时，整个糖链一起转移。
寡聚糖转移到新生肽以后，在ER中进一步加工,依次切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。
在ER形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后，在各膜囊之间的转运过程中，原来糖链上的大部分甘露糖被切除，但又由多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。
血浆等体液中蛋白质多发生N-糖基化，因此N-糖蛋白又称为血浆型糖蛋白.(2） O—糖基化:糖链与蛋白质的丝氨酸或苏氨酸的自由OH基共价连接。
0-糖基化位点没有保守序列,糖链也没有固定的核心结构，组成既可是一个单糖,也可以是巨大的磺酸化多糖，因此与糖基化相比,0—糖基化分析会更加复杂。
0—连接的糖基化在高尔基体中进行，通常第一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖，连接的部位为Ser、Thr或Hyp的羟基,然后逐次将糖残基转移上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖，如UDP—半乳糖。
蛋白质糖基化的基本类型,特征及生物学意义
蛋白质糖基化是指蛋白质与糖分子之间发生的共价结合反应，形成蛋白质上的糖基。
它是一种常见的蛋白质修饰形式，具有多种类型、特征和生物学意义。
基本类型：
N-糖基化：糖分子连接到蛋白质的氨基末端，形成N-糖基化。
这种类型在细胞表面蛋白质中较为常见。
O-糖基化：糖分子连接到蛋白质的羟基，形成O-糖基化。
这种类型在细胞内的蛋白质中较为常见。
糖肽结合：糖分子与特定氨基酸残基（如谷氨酰胺酸、丝氨酸和苏氨酸）发生结合，形成糖肽结合。
特征：
多样性：蛋白质糖基化具有多样性，包括不同类型的糖基和连接方式。
这导致了蛋白质糖基化的结构和功能的多样性。
动态性：蛋白质糖基化是一个动态的过程，可以被酶类调控。
糖基化和解糖基化的平衡在细胞内起着重要作用。
多级调控：蛋白质糖基化可以通过多级调控参与细胞信号传导、细胞粘附、分化、生长和凋亡等生物过程。
生物学意义：
调节蛋白质功能：蛋白质糖基化可以调节蛋白质的结构和功能。
例如，糖基化可以影响蛋白质的稳定性、可溶性和活性，从而调节其功能。
识别和粘附：蛋白质糖基化在细胞粘附和识别中起着重要作用。
糖基化的糖链可以与其他蛋白质或细胞表面受体结合，介导细胞间的相互作用和信号传递。
免疫应答：蛋白质糖基化在免疫应答中发挥重要作用。
糖基化的蛋白质可以作为免疫识别的靶标，并参与炎症、病原体识别和免疫细胞活化等过程。
蛋白质糖基化是一种重要的蛋白质修饰形式，具有多种类型、特征和生物学意义。
它在细胞信号传导、细胞粘附、免疫应答等生物过程中发挥着重要作用。
细胞生物学大题
1.何谓内在膜蛋白？它以什么方式与膜脂相结合？答：何为内在膜蛋白？它以以什么方式与膜脂相结合？答：⑴内在膜蛋白：或称整合膜蛋白，全部或部分与磷脂双层的疏水核相互作用、牢固连接的膜结合蛋白，多数为跨膜蛋白，也有些插入脂双层中，只有用去垢剂处理才能将其从膜上移去。
⑵①疏水性相互作用：膜蛋白的跨膜结构域通过范德华力等与脂双层分子的疏水核心相互作用，跨膜结构域是与膜脂结合的主要部位。
这些结构域主要有α螺旋，β折叠片结构。
α螺旋的外侧是非极性链，内测是极性链，形成特异极性分子的跨膜通道。
反向平行的β折叠片相互作用形成非特异性的跨膜通道，可允许小分子自由通过；②离子键作用：磷脂极性头部是带负电荷的，它可以直接与带正电荷的氨基酸残基相互作用，而通过以Ca、Mg等阳离子为中介，与带负电荷的氨基酸残基间接作用；③共价结合：某些膜蛋白氨基酸残基与脂肪酸分子或糖脂共价结合。
2．比较载体蛋白与通道蛋白的特点。
答：载体蛋白相当于结合在细胞质膜上的酶，有特异性结合位点，可同特异性底物结合，一种特异性载体只转运一种类型的分子或离子；转运过程具有类似于酶与底物作用的饱和动力学特征；既可被底物类似物竞争性地抑制，又可被某种抑制剂非竞争性抑制以及对pH有依赖性等，因此有人将载体蛋白称为通透酶。
与酶不同的是，载体蛋白对转运的溶质分子不进行任何共价修饰。
通道蛋白所介导的被动运输不需与溶质分子结合，允许大小和带电荷适宜的离子通过。
绝大多数的通道蛋白形成有离子选择性的、门控的跨膜通道。
因为这些通道蛋白几乎都与离子的转运有关，所以又称为离子通道。
与载体蛋白相比，有三个显著特征：具有极高的转运速率，离子通道没有饱和值，离子通道是门控的。
3.比较P-型离子泵、V-型质子泵、F-型质子泵和ABC超家族。
答：①P-型离子泵是载体蛋白利用ATP使自身磷酸化，发生构象的改变来转移质子或其他离子，如植物细胞膜上的H+泵、动物细胞的钠钾泵、钙泵、H+-K+ATP酶。
蛋白质糖基化工程
蛋白质糖基化工程赵洪亮 刘志敏3(军事医学科学院生物工程研究所 北京 100071)摘要 糖基化是蛋白质的一种重要的翻译后修饰,对蛋白质的结构和功能有重要影响。
蛋白质糖基化工程是通过对蛋白质表面的糖链进行改造,从而改良蛋白质性质的一种技术。
综述了蛋白质糖基化工程的原理、方法和应用。
关键词 蛋白质糖基化 糖基化工程 蛋白质改造收稿日期:20032062123通讯作者,电话:010*********1 蛋白质的糖基化及其作用糖基化是蛋白质的一种重要的翻译后修饰[1]。
根据糖链和肽链的连接方式的不同,蛋白质的糖基化可分为N 2糖基化和O 2糖基化。
N 2糖基化是通过糖链的还原端的N 2乙酰氨基葡萄糖(G lc 2NAc )和肽链中某些Asn 侧链酰氨基上的氮原子相连。
能接有糖链的Asn 必须处于Asn 2X 2Ser ΠThr 3残基构成的基序(m otif )中,其中X 可为除Pro 的任意的氨基酸残基。
O 2糖基化的结构比N 2糖基化简单,一般糖链较短,但是种类比N 2糖基化多得多。
肽链中可以糖基化的主要是Ser 和Thr ,此外还有酪氨酸、羟赖氨酸和羟脯氨酸,连接的位点是这些残基侧链上的羟基氧原子。
蛋白质分子表面的糖链可对蛋白质分子的结构产生深远的影响,其主要的功能有:111 糖基化影响蛋白质分子的生物活性对于某些蛋白质分子如人绒毛膜促性腺激素(hCG )而言,糖基化是其发挥生物学活性必需的。
同时研究表明,改变蛋白质的糖基化还可以使蛋白分子产生新的生物学活性[2]。
112 糖基化增加蛋白质的稳定性糖基化可增加蛋白质对于各种变性条件(如变性剂、热等)的稳定性[3],防止蛋白质的相互聚集[4]。
同时,蛋白质表面的糖链还可覆盖蛋白质分子中的某些蛋白酶降解位点,从而增加蛋白质对于蛋白酶的抗性[5]。
113 糖基化与蛋白质的免疫原性一方面,蛋白质表面的糖链可诱发特定的免疫反应,另一方面,糖链又可遮盖蛋白质表面的某些表位从而降低其免疫原性。
蛋白质的糖基化
蛋白质的糖基化一、概述蛋白质的糖基化是指蛋白质与糖类分子之间的共价结合。
这种修饰形式在生物体内广泛存在，对于细胞信号传递、免疫系统调节、细胞黏附、细胞识别和转运等方面起到了重要作用。
二、糖基化的类型1. N-糖基化：N-糖基化是指糖类分子与蛋白质中的氨基末端结合。
这种修饰方式在真核生物中较为普遍，其中最常见的是N-乙酰葡萄糖胺（N-acetylglucosamine，简称GlcNAc）和N-乙酰半乳糖胺（N-acetylgalactosamine，简称GalNAc）。
2. O-糖基化：O-糖基化是指糖类分子与蛋白质中的羟基结合。
这种修饰方式在哺乳动物中较为常见，其中最常见的是N-乙酰半乳糖胺和半乳糖（galactose）。
3. 磷酸肌酸酯（phosphocreatine）：此外，还有一种糖基化方式是磷酸肌酸酯。
这种修饰方式在肌肉组织中较为常见，可以提供能量。
三、糖基化的生物学功能1. 蛋白质稳定性：糖基化可以增加蛋白质的稳定性，防止其被降解。
2. 细胞信号传递：糖基化可以影响蛋白质的活性和亲和力，从而影响细胞信号传递。
3. 免疫系统调节：糖基化可以影响免疫系统的反应。
例如，GlcNAc 的添加可以抑制T细胞活性。
4. 细胞黏附和识别：糖基化可以影响细胞黏附和识别。
例如，在白细胞粘附分子（L-selectin）中添加半乳糖可以增加其与血管内皮细胞之间的黏附力。
5. 转运：一些蛋白质需要经过特定的转运通道才能进入细胞或分泌到体外。
这些通道对于特定类型的糖基化具有选择性。
四、与病理相关的蛋白质糖基化1. 糖尿病：糖尿病患者的血液中的葡萄糖浓度较高，这会导致蛋白质过度糖基化。
这种现象在胶原蛋白中尤为常见，会导致其结构异常和功能受损。
2. 癌症：一些肿瘤细胞表面的蛋白质上存在着特定类型的糖基化，这可以帮助它们逃避免疫系统的攻击。
3. 神经系统退行性疾病：一些神经系统退行性疾病（如阿尔茨海默氏症）中存在着异常的蛋白质糖基化。
医学细胞生物学试题及答案(九)
医学细胞生物学考试题库一、名词解释(gyxj)：1、主动运输：是载体蛋白介导的物质逆浓度梯度或电化学梯度由低浓度一侧向高浓度一侧进行的跨膜运输方式，要消耗能量。
2、易化扩散：一些亲水性的物质不能以简单扩散的方式通过细胞膜，但它们在载体蛋白的介导下，不消耗细胞的代谢能量，顺物质浓度或电化学梯度进行转运。
3、内在膜蛋白：其主体部分穿过细胞膜脂双层，分为单次跨膜，多次跨膜和多亚基跨膜蛋白三种类型。
4、脂锚定蛋白：这类膜蛋白位于膜的两侧，很像外周蛋白，但与其不同的是脂锚定蛋白以共价键与脂双层内的脂分子结合。
5、肽键：是一个氨基酸分子上的羧基与另一个氨基酸分子上的氨基经脱水缩合形成的化学键。
6、蛋白质二级结构：是在蛋白质一级结构基础上形成的，是由于肽链主链内的氨基酸残基之间有规则地形成氢键相互作用的结果。
7、转录：基因转录是遗传信息从DNA流向RNA 的过程，即将DNA分子上的核苷酸序列转变为RNA分子上核苷酸序列的过程。
8、蛋白质一级结构：是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
9、膜泡运输：大分子和颗粒物质运输时并不直接穿过细胞膜，都是由膜包围形成膜泡，通过一些列膜囊泡的形成和融合来完成的转运过程。
10、吞噬体：细胞摄取较大的固体颗粒或或分子复合物，在摄入这类颗粒物质时，细胞膜凹陷或形成伪足，将颗粒包裹后摄入细胞，吞噬形成的膜泡称为吞噬体。
11、胞饮体：质膜内凹陷形成一个小窝，包围液体物质而形成。
12、受体介导的内吞作用：是细胞通过受体介导摄取细胞外专一性蛋白质或其它化合物的过程。
13、细胞外被：在大多数真核细胞表面有富含糖类的周缘区，被称为细胞外被。
14、胞质溶胶：是均匀而半透明的液体物质，其主要成分是蛋白质。
15、细胞内膜系统：是细胞内那些在结构、功能及其发生上相互密切关系的膜性结构细胞器之总称。
16、N-连接糖基化：发生在粗面内质网中的糖基化主要是寡糖与蛋白质天冬酰胺残基侧链上氨基基团的结合，所以亦称之为N-连接糖基化。
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1.2蛋白质糖基化类型与特点
蛋白质的糖基化是一种最常见的蛋白翻译后修饰,是在糖基转移酶作用下将糖类转移至蛋白质,和蛋白质上特殊的氨基酸残基形成糖苷键的过程。
研究表明,70%人类蛋白包含一个或多个糖链,1%的人类基因组参与了糖链的合成和修饰。
哺乳动物中蛋白质的糖基化类型可分为三种:N-糖基化、0-糖基化和GPI糖基磷脂酰肌醇锚。
大多数糖蛋白质只含有一种糖基化类型,但是有些蛋白多肽同时连有N-糖链、O-糖链或糖氨聚糖。
(l) N-糖基化:糖链通过与蛋白质的天冬氨酸的自由NH
基共价连接,将这种
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糖基化称为N-糖基化。
N-连接的糖链合成起始于内质网(ER),完成于高尔基体。
N-糖链合成的第一步是将一个14糖的核心寡聚糖添加到新形成多肽链的特征序列为Asn-X-Ser/Thr(X代表任何一种氨基酸)的天冬酰胺上,天冬酰胺作为糖链受体。
核心寡聚糖是由两分子N-乙酰葡萄糖胺、九分子甘露糖和三分子葡萄糖依次组成,第一位N-乙酰葡萄糖胺与ER双脂层膜上的磷酸多萜醇的磷酸基结合,当ER膜上有新多肽合成时,整个糖链一起转移。
寡聚糖转移到新生肽以后,在ER 中进一步加工,依次切除三分子葡萄糖和一分子甘露糖。
在ER形成的糖蛋白具有相似的糖链,由Cis面进入高尔基体后,在各膜囊之间的转运过程中,原来糖链上的大部分甘露糖被切除,但又由多种糖基转移酶依次加上了不同类型的糖分子,形成了结构各异的寡糖链。
血浆等体液中蛋白质多发生N-糖基化,因此N-糖蛋白又称为血浆型糖蛋白。
(2) O-糖基化:糖链与蛋白质的丝氨酸或苏氨酸的自由OH基共价连接。
0-糖基化位点没有保守序列,糖链也没有固定的核心结构,组成既可是一个单糖,也可以是巨大的磺酸化多糖,因此与糖基化相比,0-糖基化分析会更加复杂。
0-连接的糖基化在高尔基体中进行,通常第一个连接上去的糖单元是N-乙酰半乳糖,连
接的部位为Ser、Thr或Hyp的羟基,然后逐次将糖残基转移上去形成寡糖链,糖的供体同样为核苷糖,如UDP-半乳糖。
O-糖蛋白主要存在于黏液和免疫球蛋白等。
(3) GPI糖基磷脂酰肌醇锚:是蛋白与细胞膜结合的唯一方式,不同于一般的脂类修饰成分,其结构极其复杂。
许多的受体、分化抗原以及具有一些生物活性的蛋白都被证实通过GPI结构与细胞膜结合。
GPI的核心结构由乙醇胺磷酸盐、三个甘露糖苷、葡糖胺以及纤维醇磷脂组成。
GPI锚定蛋白的C末端是通过乙醇胺磷酸盐桥接于核心聚糖上,该结构高度保守,另有一个磷脂结构将GPI锚连接在细胞膜上。
核心聚糖可以被多种侧链所修饰,比如乙醇胺锚酸盐基团,甘露糖,半乳糖,唾液酸或者其他糖基。
糖基化的结果使不同的蛋白质打上不同的标记,改变多肽的构象,增加蛋白质的稳定性。
糖蛋白的空间结构决定了它可以和那一种糖基转移酶结合,发生特定的糖基化修饰。
在参与糖基化形成的过程中,糖基转移酶和糖苷酶扮演了重要的角色。
表1-1显示了血清蛋白上N-糖链合成中重要的糖基转移酶。
糖基转移酶是一类负责合成二糖、寡聚糖和多聚糖的酶。
它们催化核苷酸糖(糖基供体)上的单糖基团转移到糖基受体分子上形成糖苷键。
目前己对多种糖基转移酶的结构以及编码它们的基因研究清楚,并认为糖链的合成没有特定的模板,而是通过糖基转移酶将糖基由其供体转移到受体上。
尽管如此,糖基转移酶具有严格的底物和受体专一性,如a1,6岩藻糖转移酶(Fut8)只催化二磷酸鸟苷-岩藻糖，将L-岩藻糖残基转移至N-糖链五糖核心的第一个N-乙酷葡糖胺上形成a-1,6糖苷键。
一个寡糖结构可以被一个或几个糖基转移酶识别,不同比例的糖基转移酶竞争的结果就形成不同的糖苷键。
糖苷酶是作用于各种糖苷或寡糖使其糖苷键水解的酶的总称,又称糖苷水解酶。
糖苷酶一般对糖残基的特异性比对糖苷配基的特异性强,所以有许多仍未能确定其“真正的天然底物”到底是什么。
表1-1血清蛋白N-糖链合成重要糖基转移酶
Table 1-1 Glycosyltransferases that are important in the modification of N-glycans on serum proteins
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