第七版生物化学名词解释
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子有机化合物，是生物体的主要组成部分，也是细胞内许多重要功能的执行者。
蛋白质在生物体中具有结构、催化、传递、运输、防御等多种功能。
2. 氨基酸（Amino Acid）：由氨基（NH2）和羧基（COOH）共同组成的有机化合物，是蛋白质的基本组成单元。
共有20种常见的氨基酸，它们以不同的顺序和方式连接在一起形成多肽链，进而构成蛋白质的结构。
3. 酶（Enzyme）：一类在生物体内催化化学反应的蛋白质，能够加速化学反应的速率而不被消耗。
酶在体内起到调节新陈代谢、促进化学反应等重要作用，能够高效地催化特定的底物转化为产物。
4. 代谢（Metabolism）：生物体对物质和能量进行吸收、转化和利用的过程。
代谢包括两种主要状态：合成（Anabolism）和分解（Catabolism），前者是有机物合成的过程，后者是有机物分解的过程。
通过代谢，生物体能够维持其正常功能和生存。
5. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内负责存储和传递遗传信息的大分子有机化合物。
主要包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA携带着生物个体的遗传信息，RNA则参与基因的表达过程。
6. 基因（Gene）：位于染色体上的DNA序列，携带着细胞合成蛋白质所需的遗传信息。
基因控制着生物体的生长、发育、代谢和功能等各个方面。
7. 合成（Anabolism）：生物体内由低分子物质通过一系列反应形成高分子物质的过程。
合成包括蛋白质的合成、有机物合成、核酸合成等。
8. 分解（Catabolism）：生物体内由高分子物质通过一系列酶催化的反应分解为低分子化合物的过程。
分解产生的能量可用于细胞活动，维持生物体的正常功能。
9. 代谢途径（Metabolic Pathway）：一系列有机化合物在生物体内转化的路径。
代谢途径由一系列酶催化的反应组成，每个反应都是为了转化产物或为下一个步骤提供底物。
生物化学部分名词解释
生物化学部分名词解释生物化学是一门研究生物体内化学成分和化学过程的学科，通过对生物体内分子结构、化学反应和能量转化等方面的研究，揭示生命现象的化学基础。
本文将对一些生物化学中常见的名词进行解释，帮助读者更好地理解这一学科。
1. 蛋白质（Protein）蛋白质是由氨基酸组成的多肽链，是生物体内最基本的有机大分子。
它在细胞组织、骨骼、肌肉和酶等方面起着重要的结构和功能作用。
蛋白质的组成和结构决定了其功能和性质。
2. 核酸（Nucleic Acid）核酸是生物体内携带和传递遗传信息的大分子，包括DNA（脱氧核酸）和RNA（核糖核酸）两种类型。
DNA是构成基因的主要材料，携带了生物个体的遗传信息。
RNA则在基因表达和蛋白质合成过程中起作用。
3. 酶（Enzyme）酶是一类能够催化生物体内化学反应的蛋白质，其作用方式是降低反应的活化能，加快反应速率。
酶在生物体内参与了各种代谢过程，如消化、呼吸和免疫等，是维持生命活动的重要催化剂。
4. 代谢（Metabolism）代谢是生物体内化学反应的总体称谓，包括物质的合成和分解过程。
代谢是维持生命活动和细胞生长发育所必需的，能够提供细胞所需的能量和营养物质。
5. 糖（Carbohydrate）糖是生物体内最常见的一种有机化合物，主要功能是提供能量和构建细胞壁等。
糖可以分为单糖、双糖和多糖，其中葡萄糖是细胞代谢的主要能源。
6. 脂质（Lipid）脂质是一类在非极性溶剂中溶解、在极性溶剂中难溶解的有机化合物，包括脂肪和脂类。
脂质在生物体内起到能量储存、细胞膜结构和信号调节等功能。
7. 细胞膜（Cell Membrane）细胞膜是包围细胞的一层薄膜，由磷脂双层和蛋白质构成。
细胞膜起到了物质进出细胞的控制和细胞内外环境的分隔调节作用，是维持细胞内稳态的重要结构。
8. 酸碱平衡（Acid-Base Balance）酸碱平衡是指维持体液中正常酸碱度的稳定状态。
生物体内许多生命活动需要在特定的酸碱条件下进行，而酸碱平衡的失调会对生物体产生严重的影响。
生物化学名词解释
绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。
3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。
生物化学(人卫版)名词解释整理
生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI:氨基酸得等电点:在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液得pH值称为该氨基酸得等电点。
Peptide bond:肽键。
由一个氨基酸得a-羧基与另一个氨基酸得a-氨基脱水缩合而形成得酰胺键。
Glutathione,GSH:谷胱甘肽。
由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成得三肽。
就是体内重要得还原剂。
peptide unit:肽单元。
参与肽键得6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1与Ca2在平面上所处得位置为反式(trans)构型,此同一平面上得6个原子构成了所谓得肽单元。
peptide plane:肽平面。
肽链主链得肽键C-N具有部分双键得性质,因而不能自由得旋转,使连接在肽键上得六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。
通常就是反式得。
α-helix:α-螺旋。
常见得蛋白质二级结构之一。
为具有最大氢键联系得右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,每3、6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距0、54nm。
motif:模体。
在一个或几个蛋白质中出现得2个或2个以上二级结构元件得不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。
也就是在DNA中对特殊序列得描述。
zinc finger:锌指结构。
一种常见得模体。
由1个α -螺旋与2个反平行得β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA得功能。
Domain:结构域:大分子蛋白质得三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状得区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。
Molecular chaperon:分子伴侣。
就是细胞内一类可识别肽链得非天然构象、促进各功能域与整体蛋白质正确折叠得保守蛋白质。
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生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全可能包括许多不同的术语和概念。
以下是一些常见的生物化学名词及其解释：
1.蛋白质：蛋白质是生物体中重要的组成部分，是由氨基酸组成
的大分子，具有复杂的三维结构，是细胞和组织的主要成分。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是含有氨基和羧基
的有机化合物。
3.DNA：DNA是脱氧核糖核酸的缩写，是生物体的遗传物质，由
四种不同的碱基组成。
4.RNA：RNA是核糖核酸的缩写，是生物体中重要的信息分子，
参与蛋白质的合成和基因表达调控。
5.酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，可
以加速生化反应的速度。
6.糖类：糖类是生物体中重要的能量来源，是由碳、氢、氧组成
的化合物，包括单糖、双糖和多糖等。
7.脂肪：脂肪是生物体内储存能量的物质，是由甘油和脂肪酸组
成的化合物。
8.生物氧化：生物氧化是指生物体内的氧化反应，是有机物质在
代谢过程中释放能量的过程。
9.光合作用：光合作用是指植物、藻类和某些细菌利用光能将二
氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程。
10.呼吸作用：呼吸作用是指生物体内的有机物在细胞内经过一系
列的氧化分解，最终生成二氧化碳和能量的过程。
以上是一些常见的生物化学名词解释，当然还有很多其他的术语和概念，具体的解释需要根据上下文和领域进行确定。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全1. 生物化学（Biochemistry）：研究生物体内化学成分、结构和功能之间的关系的学科。
2. 多肽（Polypeptide）：由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物，是蛋白质的组成部分。
3. 氨基酸（Amino Acid）：生物体内构成蛋白质的基本单位，包含一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH），以及一个特定的侧链。
4. 聚合酶链式反应（Polymerase Chain Reaction，PCR）：一种体外复制DNA的技术，通过反复循环的酶催化，使得目标DNA序列在简单的反应体系中大量扩增。
5. 糖（Sugar）：生物体内分子中含有羟基的有机化合物，是能源的重要来源，也是构成核酸和多糖的基本单元。
6. 代谢（Metabolism）：生物体内发生的化学反应的总和，包括物质合成与分解、能量转化以及调节和控制这些反应的调节机制。
7. 酶（Enzyme）：催化生物化学反应的蛋白质分子，可以促进反应速率，但本身在反应中不被消耗。
8. 核酸（Nucleic Acid）：生物体内储存和传导遗传信息的分子，包括DNA和RNA，由核苷酸链组成。
9. 基因（Gene）：DNA分子上的特定区域，编码了一种特定蛋白质的信息，是遗传信息的基本单位。
10. 代谢途径（Metabolic Pathway）：由一系列相互作用的酶催化的反应组成的序列，用于维持生物体内能量和物质的平衡。
11. 脂质（Lipid）：一类不溶于水的化合物，在生物体内发挥结构和能量储存的重要作用，常见的脂质包括脂肪酸、甘油和胆固醇等。
12. 细胞呼吸（Cellular Respiration）：通过氧化分解有机物质以释放能量的过程，通常包括糖的氧化并产生二氧化碳和水。
13. 光合作用（Photosynthesis）：将光能转化为化学能的过程，植物和一些微生物通过光合作用将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
14. 激素（Hormone）：由内分泌腺分泌并通过血液传递到细胞中起作用的化学物质，调节和控制生物体内的各种生理过程。
最新第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
(2)多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。
(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
(5)亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。
(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1) 核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的变性。
(2) DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3) 杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
第7版生物化学考试名词解释完整本
第7版生物化学考试名词解释完整本第7版生物化学考试名词解释背诵蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的排列顺序1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的相对空间位置。
2.蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质。
3.蛋白质组学：以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。
研究内容包括：蛋白质表达谱，蛋白质翻译后修饰谱，蛋白质亚细胞定位图，蛋白质—蛋白质相互作用图以及蛋白质组生物信息学以及数据库的研究。
4.模体：在蛋白质分子中，俩个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。
5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个较为紧密的区域并各行其功能，称为结构域。
6.协同效应：指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体重另一亚基与配体的结合能力。
7.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时溶液的PL称为该溶液的等电点。
8.电泳：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
9.核酸：许多单核苷酸通过磷酸二脂键连接而成的高分子化合物。
10.核酸分子杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性，复性以形成局部双链，所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。
11.核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性称为核酸变性。
12.DNA复性：热变性的DNA溶液经缓慢冷却，使原来俩条彼此分离的DNA链重新结合，形成双螺旋结构，称为DNA复性。
13.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
14.酶的特异性：酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。
15.活性中心：必须基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合转化为产物，这一区域为酶的活性中心。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
生物化学全部名词解释(本人亲自整理)
《生物化学》——名词解释大全（按首字拼音字母排序）A B C D E F G H J K L M N P Q R S T U W X Y ZA暗反应（dark reactions）：利用光反应生成的ATP和NADPH的化学能使CO2还原成糖或其它有机物的一系列酶促过程。
氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
氨基酸臂（amino arm）：也称之接纳茎（acceptor stem）。
tRNA分子中靠近3ˊ端的核苷酸序列和5ˊ端的序列碱基配对，形成的可接收氨基酸的臂（茎）。
氨酰-tRNA（aminoacyl-tRNA）：在氨基酸臂的3ˊ端的腺苷酸残基共价连接了氨基酸的tRNA分子。
氨酰-tRNA合成酶（aminoacyl-tRNA synthetase）：催化特定氨基酸激活并共价结合在相应的tRNA分子3ˊ端的酶。
B巴斯德效应（Pasteur effect）：氧存在下，酵解速度放慢的现象。
摆动（wobble）：处于密码子3ˊ端的碱基和与之互补的反密码的5ˊ端的碱基之间的碱基配对有一定的宽容性，即处于反密码的5ˊ端的碱基（也称之摆动位置），例如I可以与密码子上3ˊ端的U、C和A配对。
由于存在摆动现象所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRNA密码子结合。
半保留复制（semiconservative replication）：DNA复制的一种方式。
每条链都可用作合成互补链的模板，合成出两分子的双链DNA，每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。
伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。
伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确的聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
半乳糖血症（galactosemia）：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，特点是由于缺乏1-磷酸半乳糖尿苷酰转移酶导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。
生物化学名词解释
生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。
4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。
一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。
4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。
7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。
8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。
9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。
12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。
14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。
二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。
《生物化学》第七版
二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法 三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离 四、利用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离 五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离 六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列 七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定
备
注
5 mins
透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分 20 mins 一定截留分子 量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。 丙酮沉淀使用丙酮沉淀时，必须在 0～4℃低温下进行，丙酮 用量一般 10 倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即 分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 盐析：(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入 蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋 白质沉淀。 免疫沉淀： 将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异 抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物 的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。
时间
2010 年 8 月 30 日—9 月 1 日 见首页
5222、5226 教室
教学 目的 要求
掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。蛋白质元素组 成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要 特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主 要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 熟悉：当代生物化学研究的主要内容。各种氨基酸的结构；蛋白质 的分类。 了解：生物化学的发展简史、生物化学与医学的关系。多肽链氨基 酸序列分析；蛋白质空间结构测定。 重点： 蛋白质元素组成及其特点。氨基酸的种类、基本结构及理化性
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学是研究生命活动中化学过程的分支学科，涉及了生命中各种分子的合成、代谢以及转运等方面。
本文将对生物化学中常用的名词进行详细解释。
1. 氨基酸氨基酸是生命体内的基本构建块之一，是合成蛋白质的单体分子。
氨基酸由氨基和羧基组成，一般含有一种特殊的侧链，侧链的不同决定了氨基酸的种类。
常用的氨基酸包括20种标准氨基酸和一些非标准氨基酸。
2. DNADNA是指脱氧核糖核酸，是生命体内遗传信息的存储分子。
DNA由四种核苷酸基组成，分别是adenine、guanine、cytosine、thymine。
DNA分子以螺旋结构存在，通过分子内的氢键结合成双螺旋的结构，通过不同的核苷酸组合形成不同的基因序列。
3. RNARNA是指核糖核酸，是DNA的衍生物，通过基因转录合成。
RNA分为mRNA、tRNA、rRNA等不同类型，具有传递遗传信息以及合成蛋白质等多种生物学功能。
4. 蛋白质蛋白质是由氨基酸聚合而成的大分子，是生物体内的重要构成部分，具有多种生物学功能，例如催化反应、传递信号、支持细胞结构等。
由于蛋白质分子三维结构的复杂性以及多种氨基酸侧链的存在，使得蛋白质具有高度的特异性和生物活性。
5. 酶酶是一种蛋白质，具有催化生物体内化学反应的作用，促进化学反应发生。
酶的活性受到多种因素的影响，如温度、pH、离子等。
6. 代谢代谢是指生物体内物质的合成、分解以及转化等生化过程。
代谢需要能量的参与，通常通过ATP这种能量分子来提供能量。
7. ATPATP是指三磷酸腺苷，是生物体内重要的能量分子。
ATP通过水解反应释放能量，并将ADP和Pi重新合成成ATP的形式，使能量得以循环使用。
8. 光合作用光合作用是指植物和一些微生物通过利用太阳能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
该过程需要色素分子叶绿素等的参与。
9. 呼吸作用呼吸作用是指通过代谢有机物质来获取ATP能量的过程，该过程需要氧气参与。
包括有氧呼吸和无氧呼吸两种形式。
生物化学名词解释
生物化学名词解释1. 蛋白质：生物体内最重要的大分子之一，由氨基酸序列构成。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化、结构支撑、运输等。
2.核酸：构成生命体系中一类非常重要的大分子，由核苷酸组成。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA带有遗传信息，RNA参与蛋白质合成。
3.酶：一种催化剂，加速生化反应。
酶可以分解分子，促进分子结合，或改变其化学结构。
4.代谢：生物体的一系列内部化学反应，通过消耗能量以及其他物质来维持生物体的生命活动。
5.细胞膜：生命体系中一个重要的组成部分，在细胞周围形成一个类似“皮肤”的物理屏障。
细胞膜通过选择性渗透控制物质在细胞内外之间的转移，从而维持细胞功能。
6.基因：遗传信息的基本单位，储存个体遗传信息，并控制细胞蛋白质的合成。
一个基因是由一段DNA序列编码的。
7.信号转导：一种细胞内转导机制，通过细胞内或细胞外的信号分子，传递一些特定的信息以及信号，最终影响不同生命活动。
8.代谢通路：一系列的生化反应，以特定的顺序和方式进行，从而将小分子代谢产物转化为化合物的过程。
9.生物分子：构成生命体系中的主要分子，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
它们提供能量、储存能量、维持生命活动以及维持生物体的结构。
10.生物催化：生命体系中一种特定的催化过程，通过酶促进生化反应。
生物催化可以在较温和的条件下进行，从而节省能量和资源。
11.糖代谢：一系列生物化学反应，将葡萄糖和其他糖类分解为能够提供能量的产物，并在代谢通路中继续进行。
12.氧化还原反应：一个常见的生化反应类型，涉及原子或离子之间的电子转移。
在这种类型的反应中，被氧化物失去电子，而被还原物获得电子。
13.葡萄糖：一种重要的单糖，通过糖代谢的过程来提供能量。
葡萄糖是糖类的代表，也被广泛应用于生物工程和食品工业。
14.ATP：三磷酸腺苷，细胞内最常见的高能化合物之一，承担能量传递的重要功能。
15.脂质：一类极为重要的生物分子，参与许多生命活动。
生物化学第七版名词解释总结
第一章蛋白结构与功能motif 模体：二个或三个具有二级结构的肽段，在空间商相互接近，形成一个特殊空间构象。
常见有αα，βαβ，ββ。
domain 结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成许多结构较为紧密的区域，并各行其功能，成为结构域。
chaperon分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。
热休克蛋白就是一大类分子伴侣。
subunit 亚基：有些蛋白质分子含有两条或多条肽链，每条多肽链都有完整的三级结构。
为蛋白质的亚基。
proteome蛋白质组学：是指一种细胞或者一种生物所表达的全部蛋白质，即一种基因组表达的全套蛋白质。
其研究方法有：双向电泳分离样品，蛋白定位、切取，蛋白质谱分析。
molecular disease分子病：蛋白质发生变异所导致的疾病称为分子病cooperativity 协同效应：一个寡聚体蛋白的一个亚基与其配体结合，够能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。
positive cooperativity 正协同效应：如果是促进作用则称为正协同效应negative cooperativity 负协同效应：如果是抑制作用则称为负协同效应protein conformational diseases 蛋白质构象病，构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生变化，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。
Isoelectric point 蛋白质等电点：当蛋白处于某一pH时，蛋白解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH成为蛋白等电点。
溶液pH高于pI时，蛋白带负电荷，反之带正电荷。
denaturation 蛋白变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失。
人卫第七版-生物化学重点整理
生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。
蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。
蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。
二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。
2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。
3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。
根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。
（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。
（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。
（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。
✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。
✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。
✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。
✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。
可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。
氨基酸的理化性质1. 氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。
生物化学名词解释大全
生物化学名词解释大全生物化学是研究生物体在分子水平上的化学结构、组成、代谢和功能的科学。
在生物化学中有许多重要的概念和名词，下面是一些常见的生物化学名词的解释：1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
2. 蛋白质：由氨基酸组成的生物大分子，是生物体内重要的结构和功能分子，参与细胞组织的建造和各种生化反应的调节。
3. 核酸：DNA和RNA是两种主要的核酸，它们是生物体内储存和传递遗传信息的分子，负责编码蛋白质的合成。
4. 酶：生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速化学反应速率，并在细胞代谢中起到重要作用。
5. 代谢：生物体内所有化学反应的总和，包括合成和分解反应，用于维持生物体的生命活动。
6. ATP：三磷酸腺苷，是生物体内能量的主要储存和传递分子，通过磷酸键的断裂释放能量。
7. 代谢途径：一系列有序的化学反应，负责生物体对营养物质的合成和分解，如糖酵解、脂肪酸合成等。
8. 细胞呼吸：通过氧化代谢食物产生能量的过程，包括糖酵解和线粒体中的三酸甘油酯循环。
9. 光合作用：植物和一些原生生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
10. DNA复制：在细胞分裂过程中，DNA分子通过复制产生两个完全相同的复制体。
11. 蛋白质合成：通过转录和转译过程中，RNA将DNA编码的信息转化为氨基酸序列，合成蛋白质的过程。
12. 糖酵解：利用葡萄糖分子生成能量和乳酸或乙醛的过程，是细胞呼吸的一部分。
13. 氧化磷酸化：将能量储存在ATP分子中的过程，以氧化底物的形式产生能量。
14. 生物膜：生物体内细胞和细胞器膜的组成，由脂质和蛋白质构成，是细胞内外物质交换的屏障。
15. 细胞信号传导：细胞内外的信号分子通过蛋白质和细胞膜受体进行传递和转导，参与调控细胞生物活动。
这些是生物化学中一些常见的名词和概念的解释，帮助我们更好地理解生物体代谢和功能的基本原理。
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第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
辅基：与酶蛋白结合的比较(2)酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
酶的必需基团：指与酶活性有关的化学基团，必需基团可以位于活性中心内，也可以位于酶(3)同工酶：指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一(4)可逆性抑制作用：酶蛋白与抑制剂以非共价键方式结合，使酶活力降低或丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制剂除去，酶活力得以恢复。
不可逆性抑制作用：酶与抑制以共价键（5）酶：是一类由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。
第四章糖代谢(1)血糖(2)糖酵解：糖酵解是指糖原或葡萄糖在缺氧条件下，分解为乳酸和产生少量能量的过程，反应在胞液中进行。
(3)(4)乳酸循环：乳酸循环又叫Cori循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝(5)糖异生：糖异生是指由非糖物质转变成葡萄糖和糖原和过程。
(6)三羧酸循环：是由草酰乙酸与乙酰CoA缩合成含三个羧基的柠檬酸开始的一系列反应的循环过程。
第五章脂类代谢(1)脂蛋白与载脂蛋白(2)廓清因子：脂肪消化吸收后，小肠粘膜细胞再合成甘油三酯，连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载脂蛋白等形成乳糜微粒(CM),CM入血后，因其直径大，引起血浆混浊，但数小时后便又澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM在组织毛血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶(LPL)的催化下，使CM中的甘油三酯逐步水解，CM颗粒逐渐变小。
人们称LPL为廓清因子。
(3)脂肪动员：脂库中的储存脂肪，在脂肪酶的作用下，逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其(4)酮症：脂肪酸在肝脏可分解并生成酮体，但肝细胞中缺乏利用酮体的酶，只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量动用脂肪，酮体的生成量超过(5)必需脂肪酸：是指体内需要而又不能合成的少数不饱和脂肪酸，目前认为必需脂肪酸有(6)第六章生物氧化(1)有关，所以叫呼吸链。
(2)ADP磷酸化为ATP的反应过程。
(3)生物氧化：物质在生物体内氧化成H2O、CO2同时释放能量的过程，即为生物氧化。
(4)底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢或脱水等，使分子内能量重新分布，形成高能磷酸键(或高能硫酯键)转给ADP(或GDP)，而生成ATP(或GTP)(5)P/O比值：每消耗1克原子氧所消耗无机磷的克原子数。
通过P/O比值测定可推测出氧化磷酸化的偶第七章蛋白质分解代谢(1)必需氨基酸：机体正常生长所需，但不能在体内合成，必须由食物提供的氨基酸。
包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸。
(2)氧化脱氨基作用：氨基酸在氨基酸氧化酶的作用下，脱去氨基，生成氨和α-酮酸的过程。
(3)转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基互换，生成相应的α-氨基酸和α-(4)联合脱氨基作用：由两种(以上)酶的联合催化作用使氨基酸的α-氨基脱下，并产生游离(5)（6）氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内合成及组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
(7)蛋白质的互补作用：它是由于食物中蛋白质的含量和氨基酸组成不同,所以营养价值不同, 营养价值较低的食物混和食用,必需氨基酸相互补充,提高了食物的营养价值就称为蛋白质的互补作用.（8）甲硫氨酸循环：指甲硫氨酸经S-腺苷甲硫氨酸、S-腺苷同型半胱氨酸、同型半胱氨酸，重新生成甲硫氨酸的过程。
（9）鸟氨酸循环：指氨与CO2通过鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸生成尿素的过程。
（10）γ-谷氨酰基循环：指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运的过程。
为在动物细胞中与氨基酸的吸收有关的肽转移、变化的循环。
（11）丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生转变为葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。
（12）苯丙酮酸尿症：苯丙酮尿症是由于苯丙氨酸代谢途径中酶缺陷所致，因患儿尿液中排出大量苯丙酮酸等代谢产物而得名的的遗传性代谢障碍病。
属常染色体隐性遗传。
第八章核苷酸代谢(1)核苷酸的从头合成途径:利用一些小分子物质为原料，经过一系列酶促反应合成核苷酸的(2)核苷酸的补救合成途径:利用体内游离的碱基或核苷，经过比较简单的酶促反应合成核苷第九章物质代谢的调节(1)(2)酶的化学修饰调节：酶肽链上的某些基团在另一种酶催化下发生化学变化，从而改变酶(3)限速酶：指整条代谢途径中催化反应速度最慢一步的酶，催化单向反应，它的活性改变（4）物质代谢：机体与环境之间不断进行的物质、能量、信息交换。
是生命的特征之一。
4.(1)什么是酶的变构调节?有何生理意义?指某些物质能与酶的非催化部位结合，引起酶构象改变，从而影响酶的活性。
可使细胞中产生的代谢产物不致过多或过少，经济有效利用能源，而且还可调节代谢速度和方向。
(2)什么是酶的化学修饰调节?化学修饰调节的特点是什么?酶蛋白肽链上某些基团在另一种酶的催化下发生可逆的共价变化，从而影响酶活性。
特点：③耗能少。
因为是酶促反应，所以作用快、效率高、耗能少（3）代谢调节按其调节水平可分几个层次?它可分为三个层次,分别是细胞水平的调节,激素水平的调节,整体水平的调节.第十章DNA的生物合成—复制(1)半保留复制：以单链DNA为模板，以4种dNTP为原料，在DDDP的催化下，按照碱基互补的原则，合成DNA的过程，合成的子代DNA双链中一条来自亲代DNA，一条重新合成。
故称半保留，子代DNA和亲代DNA(2)反转录作用：以RNA为模板，以4种dNTP为原料，在RDDP的催化下，按照碱基互补的原则，合成DNA的过(3)基因工程：用人工的方法在体外进行基因重组，然后使重组基因在适当的宿主细胞中得(4)冈崎片段：DNA复制时，随从链是断续复制的，这些不连续的DNA片段，称岗崎片(5)遗传学的中心法则：复制DNA←---→复制RNA---→蛋白质（6）DNA损伤：指个别dNMP残基或片段DNA在构成、复制或表型功能的异常变化。
（7）复制子：复制子是独立完成DNA复制的功能单位，习惯上把两个相邻起始点之间的距离定为一个复制子，真核生物是多复制子的复制。
第十一章RNA的生物合成—转录(1)转录：以DNA的模板链为模板，以4种NTP为原料，在DNA指导的RNA聚合酶的催化下，按照碱基互补的原则，合成RNA(2)外显子，内含子：外显子和内启子，分别代表真核生物基因的编码和非编码序列。
外显子，在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
内含子，是隔断基因的线性表达而在剪接过程上被除去的核酸序列。
(3)HnRNA：hnRNA是核内不均-RNA，是真核细胞mRNA的前体，需经加工改造后，才能成为成熟的mRNA第十二章蛋白质的生物合成—翻译(1)密码子：mRNA分子上，相邻的三个碱基组成碱基三联体，它对应于一个氨基酸，此碱基三联体称(2)操纵子：操纵子是DNA分子中一个转录基本单位，由信息区和控制区两部分组成，信息区由结构基因组成，含有编码数种蛋白质的遗传信息、控制区包括启动基因(RNA聚合酶结合部位)和操纵基因。
(控制RNA聚合酶向结构基因移动)(3)P位上肽酰tRNA(蛋氨酰-tRNA)上的羧基与A位上氨基酰-tRNA(4)不稳定配对：mRNA分子上的密码子和tRNA分子上的反密码子配对结合时，密码的第3个碱基和反密码的第一个碱基结合是不严格遵照碱基互补原则的，此现象称不稳定配对。
(5)分子病：由于DNA分子上基因的遗传性缺陷，引起mRNA异常和蛋白质合成障碍，（6）顺反子：遗传学上将编码一个多肽的遗传单位称为顺反子。
原核生物中数个结构基因常串联为一个转录单位，转录生成的mRNA可编码几种功能相关的蛋白质，为多顺反子。
真核生物mRNA比原核生物种类更多，一个mRNA只编码一种蛋白质，为单顺反子mRNA。
第十四章基因重组与基因工程5.基因工程：(geneticengineering)——实现基因克隆所用的方法及相关的工作称基因工程，又称重组DNA工艺学。
6.目的基因：准备用来扩增或表达的基因。
7.同源重组：发生在同源序列间的重组称为同源重组(homologousrecombination)，又称基本重组（generalrecombination）。
是最基本的DNA重组方式，通过链的断裂和再连接，在两个DNA分子同源序列间进行单链或双链片段的交换。
8.接合作用：当细胞与细胞、或细菌通过菌毛相互接触时，质粒DNA从一个细胞（细菌）转移至另一细胞（细菌）的DNA转移称为接合作用(conjugation)。