生物化学第9章含氮化合物的代谢
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
中职生物化学课件第9-10章
天冬氨酸
H2O 精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
苹果酸
α-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟 氨 酸 循 环
氨基酸
α-酮酸
交流研讨
观察上述过程，讨论并填空。
尿素分子中的 个基，1个来自 ，另一个则
来自
，而天冬氨酸又可由其它氨基酸通
过转氨基作用而生成。由此，尿素分子中的2个氨
基的来源虽不同，但都直接或间接的来自各种
联想质疑
市售营养保健品多种多样，其中就有一 类是蛋白质/氨基酸类的营养保健品，那么 蛋白质/氨基酸到底有哪些营养作用呢？
第 1 节 蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能
1
维持组织细 胞生长、更 新、修补；
2
构成机体重 要的生理活 性物质 ；
3
氧化供能.
二、蛋白质需要量
（一）氮平衡(nitrogen balance)试验 氮平衡是指人体每日摄入食物中的氮量与排泄
2.氨中毒的可能机制
NADH+H+ NAD+ NADH+H+ NAD+
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
NH3ATP ADP
NH3 ATP ADP
脑内 α-酮戊二酸↓
脑 供
能
TCA循环 ↓
不 足
四、α-酮酸代谢
(一) 合成非必需氨基酸 (二) 氧化功能 (三) 转变成糖及脂肪。
类别 生糖氨基酸
生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸
第9章 蛋白质分解代谢
导言
绝大多数的婴儿都能用母乳喂养，对 宝宝来说，母乳无疑是最好的不可替代的 营养品，但是，你可知道有些婴儿是不宜 用母乳喂养的吗? 苯丙氨酸代谢障碍所引 起的疾病苯丙酮尿症的婴儿就不宜用母乳 喂养，不及早控制患儿的饮食将导致其智 能障碍。同学们可以通过学习氨基酸的分 解代谢，了解氨基酸代谢障碍引起疾病的 机制和治疗的原则。
9生物化学习题(答案))
9蛋白质的酶促降解和氨基酸降解一、名词解释1、肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
2、肽链外切酶：包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一的将肽链水解成氨基酸。
3、氧化脱氨基作用：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化（。
L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。
谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
）4、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
5、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
6、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．生物体内的蛋白质可被肽链内切酶和肽链外切酶共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括脱氨、脱羧和羟化作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是磷酸吡哆醛。
6．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入TCA进一步代谢。
7．尿素循环中产生的鸟氨酸和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自游离氨和天冬氨酸的氨基。
9、多巴是酪氨酸经羟化脱羧基作用生成的。
10、转氨作用是沟通α-氨基酸和α-酮酸的桥梁。
生物化学测试题及答案
生物化学第一章蛋白质化学测试题一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g,此样品约含蛋白质多少？B（每克样品*6。
25）A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：EA．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：DA．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键（三级结构)4．关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是：BA．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是:EA．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定:CA．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中7．蛋白质变性是由于:DA．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解8．变性蛋白质的主要特点是:DA．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8 E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？EA．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸二、多项选择题1．含硫氨基酸包括：ADA．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：ACDA．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：ABDA．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是:ABDA．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定(氢键）D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括:ABCDA．α—螺旋 B．β-片层C．β—转角 D．无规卷曲6．下列关于β—片层结构的论述哪些是正确的:ABCA．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定(氢键)7．维持蛋白质三级结构的主要键是：BCDA．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？BCD（>5)A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：ACA．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：ABCA．溶解度显著下降 B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解 D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有___碳______，_氢_______，____氧_____，__氮_______。
生物化学名词解释集锦
14．离子键(ionic bond)
15．超二级结构(super-secondary structure)
16．疏水键(hydrophobic bond)
17．范德华力( van der Waals force)
18．盐析(salting out)
4．衰减子（Attenuator）
5．阻遏物（Repressor）
6．辅阻遏物（Corepressor）
7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）
8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）
9．共价修饰（Covalent modification）
6．能荷（energy charg
第五章糖代谢
1．糖异生(glycogenolysis)
2．Q酶(Q-enzyme)
3．乳酸循环(lactate cycle)
4．发酵(fermentation)
5．变构调节(allosteric regulation)
6．糖酵解途径(glycolytic pathway)
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)
生物化学：名词解释大全
【生物化学：名词解释大全】第一章 蛋 白 质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure) 8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure) 10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure) 12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure) 14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure)16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force)18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation)23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章 核 酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing) 5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章 酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章 生物氧化与氧化磷酸化1． 生物氧化（biological oxidation）2． 呼吸链（respiratory chain）3． 氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4． 磷氧比P/O（P/O）5． 底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6． 能荷（energy charg第五章 糖 代 谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway)10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章 脂类代谢1． 必需脂肪酸（essential fatty acid）2． 脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3． 脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4． 脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5． 乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6． 柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7． 乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8． 脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章 含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章 核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章 代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章 蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase)15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase) 16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper) 20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章 蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学名词解释
第一章：蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是-肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构:是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
生物活性肽：生物体内具有调节及保护作用的小分子肽。
模体：模体是具有特殊功能的超二级结构。
分子伴侣：分子伴侣是一类帮助新生多肽连正确折叠的蛋白质，参与蛋白质空间构想的正确形成。
蛋白质的变构效应：蛋白质变构效应指在某些代谢物或调节因子与蛋白质结合，其结构发生适应性改变的现象。
代谢组 有机氮
代谢组有机氮代谢组是生物体内一系列生化反应的总称，其中包括有机氮代谢。
有机氮是指含有氮原子的有机化合物，如蛋白质、氨基酸等。
有机氮在生物体内具有重要的作用，参与着生命活动的各个方面。
有机氮的代谢过程主要包括氨基酸的合成和降解两个方面。
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，同时也是许多生物体内重要物质的前体。
氨基酸的合成主要通过一系列酶催化的反应来完成，这些酶催化反应构成了氨基酸合成途径。
不同种类的氨基酸合成途径多样，但都遵循着一定的规律。
氨基酸的降解是生物体内有机氮代谢的另一个重要方面。
氨基酸降解产生的氨基酸酮酸和氨基酸酸的代谢产物可进一步参与能量代谢、生理调节、储存物质的合成等过程。
氨基酸的降解途径也是复杂的，并涉及多种酶和辅酶的参与。
有机氮代谢对生物体的正常功能和生存至关重要。
它不仅与蛋白质的合成和降解密切相关，还参与着许多重要的生理过程，如免疫应答、神经传递、DNA和RNA合成等。
有机氮代谢的紊乱会导致一系列疾病，如氨基酸代谢紊乱症、尿素循环缺陷等。
有机氮代谢的研究对于深入了解生物体的生命活动有着重要意义。
通过对有机氮代谢的研究，我们可以揭示生物体内各种代谢途径的调控机制，为疾病的诊断和治疗提供理论依据。
同时，有机氮代谢也是合成化学领域的重要研究方向，通过模拟生物体内的代谢途径来合成有机化合物，为药物研发和工业生产提供了新思路。
有机氮代谢是生物体内重要的代谢过程之一。
它不仅与蛋白质的合成和降解密切相关，还参与着许多重要的生理过程。
通过对有机氮代谢的研究，我们可以揭示生物体内代谢途径的调控机制，为疾病的诊断和治疗提供理论依据。
有机氮代谢的研究也为合成化学领域的发展提供了新思路。
相信在未来的研究中，有机氮代谢会展现出更加重要的价值。
生物化学名词解释汇总
学习必备欢迎下载【生物化学：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生物化学9第九章 氨基酸代谢
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
氨基酸 +
二肽酶 氨基酸
⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠黏膜细胞中进行
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用， 例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽 酶(dipeptidase)等， 最终产生氨基酸。
（四）氨基酸的吸收
主要在小肠进行，是一种主动转运过程， 需由特殊载体蛋白携带。
转运氨基酸或小肽进入细胞时，同时转 运入Na+，三者形成三联体。
Na+借Na+泵排出细胞外，消耗ATP。 此吸收过程存在于小肠黏膜细胞，肾小
管细胞和肌细胞等细胞膜上。
七种类型的载体蛋白：
中性氨基酸载体
β
酸性氨基酸载体
碱性氨基酸载体
（五）未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收，进入肠道。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物的代谢叫 蛋白质的腐败作用。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等； 也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的 物质。
H2O
(CH2)2 COOH NAD(P)+ (CH2)2 COOH
L-谷氨酸
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
L-谷氨酸脱氢酶 L-谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基
酶存在于肝、脑、肾中，催化反应可逆。 一般情况下，反应偏向于谷氨酸合成。
（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成 丙氨酸和天冬氨酸
生物化学第九章氨基酸代谢
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)
+
N-乙酰谷氨酸，Mg2
COOH
CH3C-NH-CH O (CH2)2 COOH
氨基甲酰磷酸
2. 瓜氨酸的合成 （在线粒体中进行）
NH2
NH2 (CH2)3 CH NH2
C
NH2
O
+
C
O
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
NH (CH2)3
COOH
O ~PO32-
H3PO4
CH
NH2
二、蛋白质的营养价值和需要量
(一)氮平衡：
指每天N的摄入量和排出量的关系，它能反映体 内蛋白质代谢的概况。
氮平衡有三种情况:
1、氮的总平衡：摄入N量＝排出N量，正常成人属此情况
2、氮的正平衡：摄入N量>排出N量，儿童、孕妇、恢复期病人
3、氮的负平衡：摄入N量<排出N量，如饥饿、消耗性疾病患者
（二）生理需要量：
γ-谷氨酰 氨基酸 氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH NH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
C O
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
(关键酶)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
二肽 5-氧脯氨酸 5-氧脯 酶 氨酸酶 半胱氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
（一）转氨基作用(transamination) 1. 定义
在转氨酶 (transaminase) 的作用下，某一氨 基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
生物化学第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢
1 H N-C- P 2
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟氨酸
2
瓜氨酸 氨基酸
-酮戊 二酸
氨基酸 鸟氨酸 O NH2-C-NH2 尿素
瓜氨酸
谷氨酸 天冬氨酸
5
精氨酸
尿素循环
精氨琥珀酸
3
4
草酰乙酸
延胡索酸
细胞溶液
植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子中 脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨， 反应式如下：
2、转氨基作用
R1-CH-COO|
NH+3
α -氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1-C-COO|| O
α-酮酸1
R2-CH-COO| NH+3
转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
α-氨基酸2
要点：
①反应可逆。
②体内除Lys、Gly、Thr、Pro和羟脯氨 酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作 用。 ③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡 哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨 基的作用。
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
3、4、2、4
金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
3.消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp） （Arg.Lys）
羧肽酶 羧肽酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
琥珀酰CoA
-酮戊二酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
生物化学名词解释(下)
第五章 糖 代 谢1．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
2．Q 酶：Q 酶是参与支链淀粉合成的酶。
功能是在直链淀粉分子上催化合成（α-1，6）糖苷键，形成支链淀粉。
3．乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。
4．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
5．变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。
6．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
7．糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
8．肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
9．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
10．D-酶：一种糖苷转移酶，作用于α-1，4 糖苷键，将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上。
11．糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物，是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体。
第六章 脂类代谢1．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。
在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
2.α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。
3. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。
生物化学习题及答案_含氮物代谢
含氮物代谢（一）名词解释1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）（二）英文缩写符号1．GOT 2．GPT 3．APS 4．PAL 5．PRPP 6．SAM 7．GDH 8．IMP（三）填空1．生物体内的蛋白质可被和共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括、和作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6．谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7．尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9．生物固氮作用是将空气中的转化为的过程。
10．固氮酶由和两种蛋白质组成，固氮酶要求的反应条件是、和。
11．硝酸还原酶和亚硝酸还原酶通常以或为还原剂。
12．芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。
13．组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。
14．氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
15．胞嘧啶和尿嘧啶经脱氨、还原和水解产生的终产物为。
生物化学——名词解释题库
【生物化学——名词解说大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion ）2．必要氨基酸（essential amino acid）3．等电点 (isoelectric point,pI)4．罕有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型 (configuration)7．蛋白质的一级构造(protein primary structure)8．构象 (conformation)9．蛋白质的二级构造(protein secondary structure)10．构造域 (domain)11．蛋白质的三级构造(protein tertiary structure)12．氢键 (hydrogen bond)13．蛋白质的四级构造(protein quaternary structure)14．离子键 (ionic bond)15．超二级构造(super-secondary structure) 16．疏水键 (hydrophobic bond)17．范德华力 ( van der Waals force) 18．盐析 (salting out)19．盐溶 (salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的积淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（ chromatography ）第二章核酸1．单核苷酸 (mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio ）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（ cistron ）7．核酸的变性与复性（ denaturation 、renaturation ）8．退火（ annealing）9．添色效应（hyper chromic effect ）10．减色效应（hypo chromic effect ）11．噬菌体（ phage）12．发夹构造（ hairpin structure ）13． DNA 的溶化温度（ melting temperature Tm）14．分子杂交（molecular hybridization ）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m值）2．底物专一性（substrate specificity ）3．辅基（ prosthetic group ）4．单体酶（ monomeric enzyme ）5．寡聚酶（ oligomeric enzyme ）6．多酶系统（multienzyme system ）7．激活剂（ activator ）8．克制剂（ inhibitor inhibiton）9．变构酶（ allosteric enzyme ）10．同工酶（ isozyme）11．引诱酶（ induced enzyme）12．酶原（ zymogen）13．酶的比活力（ enzymatic compare energy ）14．活性中心（ active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（ biological oxidation ）2．呼吸链（ respiratory chain ）3．氧化磷酸化（ oxidative phosphorylation ）4．磷氧比 P/O（ P/O）5．底物水平磷酸化（ substrate level phosphorylation ）6．能荷（ energy charg第五章糖代谢1．糖异生 (glycogenolysis)2． Q 酶 (Q-enzyme)3．乳酸循环 (lactate cycle)4．发酵 (fermentation)5．变构调理 (allosteric regulation)6．糖酵解门路(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖门路 (pentose phosphate pathway) 10． D- 酶（ D-enzyme ）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必要脂肪酸（essential fatty acid ）2．脂肪酸的α -氧化 (α - oxidation)3．脂肪酸的β -氧化 (β - oxidation)4．脂肪酸的ω -氧化 (ω - oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle ）6．柠檬酸穿越 (citriate shuttle)7．乙酰 CoA 羧化酶系（ acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（ fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（ Proteinase）2．肽酶（ Peptidase）3．氮均衡（ Nitrogen balance ）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸复原作用（Nitrate reduction ）6．氨的同化（ Incorporation of ammonium ions into organic molecules ）7．转氨作用（Transamination ）8．尿素循环（Urea cycle ）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid ）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid ）11．核酸酶（ Nuclease）12．限制性核酸内切酶（ Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin ）14．一碳单位（One carbon unit ）第九章核酸的生物合成1．半保存复制（ semiconservative replication ）2．不对称转录（asymmetric trancription ）3．逆转录（ reverse transcription ）4．冈崎片段（Okazaki fragment ）5．复制叉（ replication fork ）6．领头链（ leading strand）7．随后链（ lagging strand ）8．存心义链（sense strand）9．收复生（ photoreactivation ）10．重组修复（recombination repair ）11．内含子（ intron ）12．外显子（ exon）13．基因载体（genonic vector ）14．质粒（ plasmid ）第十一章代谢调理1．引诱酶（ Inducible enzyme ）2．标兵酶（ Pacemaker enzyme）3．操控子（ Operon）4．衰减子（ Attenuator ）5．隔绝物（ Repressor）6．辅隔绝物（ Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein ）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase ）9．共价修饰（ Covalent modification ）10．级联系统（ Cascade system）11．反应克制（Feedback inhibition ）12．交错调理（ Cross regulation ）13．前馈激活（Feedforward activation ）14．钙调蛋白（ Calmodulin ）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子 (codon)2．反义密码子(synonymous codon)3．反密码子 (anticodon)4．变偶假说 (wobble hypothesis)5．移码突变 (frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义 RNA(antisense RNA)8．信号肽 (signal peptide)9．简并密码 (degenerate code)10．核糖体 (ribosome)11．多核糖体 (poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰 - tRNA 合成酶 (amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome)18．锌指 (zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋 - 环 - 螺旋 (helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
基础生物化学新—名词解释
基础生物化学新—名词解释单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称之单核苷酸。
磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
不对称比率：不一致生物的碱基构成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各类碱基的大小与结构的不一致，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或者C…G）与A…T （或者T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称之碱基配对规律（互补规律）。
反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，构成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或者变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链能够完全重新结合成与原先一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称之“复性”。
增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的汲取便增加，这叫“增色效应”。
减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处汲取的光密度的总与小得多（约少35%~40%）, 这现象称之“减色效应”。
噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称之发夹结构。
DNA的熔解温度（T m值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只只是几度，这个温度变化范围的中点称之熔解温度（T m）。
分子杂交：不一致的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，假如彼此间的核苷酸排列顺序互补也能够复性，形成新的双螺旋结构。
生物化学含氮化合物（AA）代谢
谷氨酸脱氢酶 NAD+ + H2O
联合脱氨基作用
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脱氨基作用小结
脱氨基作用的类型 转氨基作 用 氧化脱氨基作用
联合脱氨基作用
脱氨基作用的产物
α -氨基酸
α - 酮酸 + NH3
返回
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三 氨的代谢
（一）氨的来源和去路
氨基酸脱氨基 肠内腐败产氨 肾脏泌氨
血氨
< 0.06 mmol / L
大脑功能障碍
乙酰CoA
草酰乙酸
柠檬酸
昏昏 迷迷
琥珀酸
α -酮戊二酸
谷氨酰胺
NH3
谷氨酸
返回
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四、 α - 酮酸的代谢
（一）还原氨基化作用 —— 生成非必需氨基酸
（二）转变为糖和酮体
（脱氨基作用的逆过程）
生糖氨基酸 (丙、天、谷等）
α - 酮酸
生糖兼生酮 氨基酸（苯、异亮等）
α - 酮酸
生酮 氨基酸（亮、赖）
FH4
蛋氨酸 ATP
—— S-腺苷蛋氨酸循环 （1）循环过程
N5-CH3-FH4 VitB12
同型半胱氨酸
腺苷
PPi+Pi
S -腺苷蛋氨酸
R-H
（2）循环意义
• 将其他来源的一碳单位转变为活性甲基
H2O S -腺苷 R-CH3 同型半胱氨酸
活性甲基—— S -腺苷蛋氨酸
• 参与体内各种甲基化反应 —— 肾上腺素、胆碱、肉毒碱等合成 （提供活性甲基 —— S -腺苷蛋氨酸，参与体内各种甲基化反应）
R-CH-H （ R-NH2 ） NH2
生物胺类
（二）介绍几种重要胺类物质的生成
生物化学 含氮化合物代谢
α-酮戊二酸
NH4＋＋NADPH+H+
谷氨酸脱氢酶
谷氨酸＋NADP+
L-谷氨酸
NADP++H2O
第四节 核酸的分解代谢
核 酸 酶
核酸酶的分类：
根据对底物的 专一性分为 核糖核酸酶(RNase) 脱氧核糖核酸酶(DNase) 非特异性核酸酶（S1）
（水解单链DNA或RNA）
核酸内切酶 根据切割位点分为 核酸外切酶
（磷酸核糖焦磷酸）
AMP ATP
R-5-P
（5-磷酸核糖）
酰胺转移酶
谷氨酰胺 谷氨酸
磷酸核糖 焦磷酸激酶
H2N-1-R-5´-P
（5´-磷酸核糖胺）
在谷氨酰胺、甘氨酸、一 碳单位、二氧化碳及天冬 氨酸的逐步参与下
AMP
IMP GMP
1.
OH
OH
N
腺嘌呤
A脱氨酶
N N
黄嘌呤氧化酶
N HO N
N N H
G脱氨酶
鸟嘌呤
N H
次黄嘌呤
黄嘌呤氧化酶
OH N HO N N OH N H
黄嘌呤
嘌呤分解途径
O OH C N NH2 N C O
尿酸
尿酸氧化酶
O H2N
尿囊酸
尿囊素酶
H2N
C N C N
N
尿囊素
HO
C
C
HO
C
C OH
尿囊酸酶
乙醛酸＋尿素
二、蛋白酶
催化蛋白质多肽链中肽键水解的酶统称为蛋白酶。 蛋白酶可以根据其分泌特性、来源、性质进行分类 命名。 1.按细胞分泌特性分类：胞内蛋白酶、胞外蛋白酶 ； 2.按酶的来源分类：胃蛋白酶、蛇毒磷酸酶，木瓜蛋 白酶； 3.按其作用的pH分类：酸性蛋白酶、碱性蛋白酶、中 性蛋白酶；等等
生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键.等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序.三、填空题1,组成体内蛋白质的氨基酸有20种,根据氨基酸侧链R的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸.3,紫外吸收法280 nm定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸, 苯丙氨酸,或酪氨酸.5,蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等,次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构.DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构.三、填空题1,核酸可分为 DNA 和 RNA 两大类,前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位,后者主要存在于细胞的细胞质部位2,构成核酸的基本单位是核苷酸 ,由戊糖、含氮碱基和磷酸 3个部分组成6,RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤,尿嘧啶和胞嘧啶7,DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1,DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同4,叙述DNA双螺旋结构模式的要点.DNA双螺旋结构模型的要点是：1,DNA是一平行反向的双链结构,脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧,碱基位于内侧,两条链的碱基之间以氢键相交接触.腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在,形成两个氢键A=T,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在,形成三个氢键G≡C,碱基平面与线性分子的长轴相垂直.一条链的走向是5’→3’,另一条链的走向就一定是3’→5’；2,DNA是一右手螺旋结构；3,DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系,纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持.第三章酶酶：由活细胞合成的、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质.酶原：无活性的酶的前身物质称为酶原酶原激活：酶原受某种因素作用后,转变成具有活性的酶的过程Km值：是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数.竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似,抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合,使酶的空间结构改变,使酶催化活性降低,此种结合不影响酶与底物分子的结合,同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合.底物与抑制剂之间没有竞争关系,这种抑制作用称为非竞争性抑制作用填空题1,酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂.个别核糖核酸RNA也具有酶一样的催化活性,称为核酶.5,由细胞合成和分泌的尚不具有催化活性的酶的前体,叫做酶原9,可逆性抑制作用包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用三种四,简答题1,以酶原的激活为例说明结构与功能的关系.在一定条件下,酶原受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露或形成活性中心,转变成具有活性的酶,这一过程叫做酶原的激活.酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关,结构改变,功能也随之改变,结构破坏,功能丧失.7,酶促反应高效率的机制是什么酶高效催化作用的机制可能与以下几种因素有关：①邻近效应与定向排列：在两个以上底物参与的反应中,底物之间必须以正确的方向互相碰撞,才有可能发生反应.②多元催化：同一种酶兼有酸碱催化作用,这种多功能基团的协同作用可极大的提高酶的催化效率.③表面效应;酶活性中心内部多种疏水性氨基酸,常常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物.一种酶的催化反应不限于上述某一种因素,而常常是多种催化作用的综合机制,这是酶促反应高效的重要原因.第四章糖代谢名词解释1,糖酵解：在不需要氧条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解4,三羧酸循环TAC：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,历经4次脱氢及2次脱羧反应,又生成草酰乙酸,此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应,故称为三羧酸循环7,糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生9,血糖：血液中的葡萄糖称为血糖.其正常水平为~ mmol/L二、填空题2,人体内主要通过磷酸戊糖途径生成核糖,它是核苷酸的组成成分3,在三羧酸循环中,催化氧化脱羧的酶是异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶4,在糖酵解途径中,产物正反馈作用的步骤为 1,6-双磷酸果糖对磷酸果糖激酶- 1 的正反馈调节9, 1 mol 葡萄糖氧化生CO2和 H2O时净生成 30或32 mol ATP15,糖异生的原料有甘油、乳酸和生糖氨基酸19, 糖有氧氧化的反应过程可分为三个阶段,即糖酵解途径、丙酮酸进入线粒体氧化脱羧成乙酰CoA,乙酰CoA进入三羧酸循环及氧化磷酸化.四、简答1,糖酵解的主要生理意义是什么①是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式；②是某些组织细胞的主要供能方式；③糖酵解的产物为某些物质合成提供原料；④红细胞中经糖酵解途径生成的2,3-BPG可调节血红蛋白的带氧功能2糖有氧氧化的主要生理意义是什么①是机体获得能量的主要方式；②三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径；③三羧酸循环是三大物质代谢互相联系、互相转化的枢纽20,简述乳酸循环的生理意义肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶,因此不能将肌糖原分解为葡萄糖.肌肉组织中糖异生酶类活性也较低,没有足够的能力进行糖异生作用.当氧供应不足时,肌肉组织糖酵解加强,必然导致乳酸生成增多,通过乳酸循环将有助于乳酸的再利用,并防止因乳酸堆积导致中毒.第五章脂类代谢名词解释1,必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等维持机体生命活动所必需,但体内不能合成,必须由食物提供的脂肪酸,称为必需脂肪酸2,脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪,经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸,并释放入血供全身各组织氧化利用的过程称为脂肪动员3,脂肪酸β-氧化：脂肪酸的β-氧化是从脂酰基的β-原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢及硫解四步连续的反应,将脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA的过程.4,酮体：酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝内分解产生的特有正常中间产物.二、填空题1,乙酰辅酶A是合成脂肪酸的主要原料,脂肪酸的合成是在细胞液内进行,反应中所需的NADPH来自磷酸戊糖途径.2,脂肪酸β-氧化过程中的第一次脱氢由FAD 接受,第二次脱氢由NAD+接受. 4,脂肪酸β-氧化过是在细胞的线粒体中而脂肪的合成是在细胞的内质网中进行的.5,脂肪酸β-氧化的过程包括脱氢、水化、再脱氢和硫解四个连续反应步骤9,血脂的主要来源有食物物中脂类、体内合成和脂库中脂肪动员的释放. 10,血脂的主要去路有氧化供能、进入脂库中储存构成生物膜和转变为其他物质15,酮体合成的原料为乙酰辅酶A20,脂肪动员的产物为甘油和脂肪酸23,酮体是在肝内生成,肝外组织利用.和 7 分子NADH+H, 8 28,软脂酸的β-氧化,共进行 7次,生成 7 分子FADH2乙酰CoA,净生成129 分子ATP.四、简答题1,何谓酮体酮体是怎样生成的,又是如何氧化利用的酮体的生成包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮. 酮体的生成部位在肝细胞线粒体,合成原料为脂肪酸β-氧化生成的乙酰CoA,2分子乙酰CoA缩合生成乙酰乙酸CoA,乙酰乙酸CoA再与1分子乙酰CoA缩合生成NMGCoA,催化此反应的 NMGCoA 合成酶是酮体合成的限速酶,NMGCoA 裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA ,乙酰乙酸还原生成β-羟丁酸或脱羧生成丙酮.肝能生成酮体,但不能利用酮体. 肝外组织的乙酰乙酸经过乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰CoA 转硫酶及硫解酶的催化下,转变成乙酰CoA并进入三磷酸循环而被氧化利用,丙酮可经肾、肺排出.2,简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算.必考硬脂酸的氧化可分为活化、进入线粒体、β-氧化及乙酰CoA的彻底氧化四个阶段.①,硬脂酸在胞液中进行,由脂酰CoA合成酶催化形成脂酰CoA.②,活化的硬脂酰CoA经CAT I 及 CAT II的催化,以肉碱为载体,由胞液进入线粒体基质.CAT I 是脂肪酸β-氧化的限速酶.③,脂酰CoA进入线粒体基质后,在脂肪酸β-氧化多酶复合体的催化下,从脂酰基的β-碳原子开始,进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应,脂酰基断裂生成一分子乙酰CoA和一分子比原来少二个碳原子的脂酰CoA.如此反复进行,直到脂酰CoA 全部生成乙酰CoA.④乙酰CoA通过三磷酸循环彻底氧化成CO2和H2O,并释放出能量.能量计算：硬脂酸18C -2ATP 硬脂酰CoA 8次β氧化 9乙酰CoA +8FADH2+NADH +H+8 FADH2 X ATP∕FADH2= 12 ATP8 NADH + H+ X ATP ∕NADH + H+ = 20 ATP9 CH3CO～SCoA X 10 ATP∕CH3CO～SCoA =90 ATP故一分子硬脂酸彻底氧化生成CO2 和 H2O 净生成90 + 32-2=120 ATP第六章生物氧化名词解释1,生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O,并逐步释放能量的过程成为生物氧化5,呼吸链:位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或递电子体,它们按一定的顺序排列在内膜上,与细胞摄取氧的呼吸过程有关,故称呼吸链三、填空题1,由递氢体和递电子体按一定的顺序组成的整个体系位于线粒体内膜,通常称为呼吸链.2,生物氧化的主要产物是Ｈ２ＯＣＯ２ＡＴＰ.6,线粒体内两条重要的呼吸链为 NADH 呼吸链和琥珀酸呼吸链,两条链的汇合点是CoQ13,NADH 在细胞内的线粒体和胞液内产生,在线粒体内氧化并产生ATP14,NADH 呼吸链中氧化磷酸化发生的部位在NADH→CoQ之间,Cytb →CytC之间 Cytaa3→O2之间四,简答题3,试述呼吸链的组成成分及功能并写出体内两条主要呼吸链的传递链呼吸链的组成成分：①NAD+为辅酶的脱氢类,其作用为递氢体作用；②黄素蛋白,其辅酶为FMN或FAD,其作用为递氢体；③铁硫蛋白,其作用为递电子体；④CoQ其作用是递氢体；⑤细胞色素体系包括b-c1-c –aa3,其功能为递电子体.NADH氧化呼吸链顺序为：SH2→NAD+→FMN-Fe-S → COQ →Cytb-c1-caa3→O2. FADH2氧化呼吸链顺序为SH2→FAD-Fe-S →CoQ →Cytb-c1-c-aa3 →O2第七章氨基酸代谢名词解释2.联合脱氨基作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行.9.必需氨基酸：体内不能合成必需由食物提供的氨基酸.填空题5,氨基酸的脱氨基方式有：转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基和嘌呤核苷酸循环8,血氨的去路有：合成尿素、合成谷氨酰胺、转为非必需氨基酸16,生成一碳单位的氨基酸有组氨酸、甘氨酸、丝氨酸、蛋氨酸.17,一碳单位主要形式有 -CH=NH、-CHO、-CH、-CH2、-CH3.简答题1,简述血氨的来源和去路.答：来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生.去路：合成尿素、重新合成氨基酸合成其它含氮化合物.8,何谓鸟氨酸循环有何生理意义鸟氨酸循环是指鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸,瓜氨酸再与另一分子氨生成精氨酸,精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸.鸟氨酸可再重复上述过程,如此循环一次,2分子氨和1分子CO2变成1分子尿素.在鸟氨酸循环的过程中,精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶,此步反应是一个耗能反应.鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行.生理意义：肝脏通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素,经肾排除体外.这是肝的一个重要生理功能,其意义在于解除氨毒.第九章物质代谢的联系与调节名词解释1.限速酶或调解酶：关键酶都是一些催化单向反应的酶,通常是催化整条途径的第一步反应,也可催化整条途径的反应速率最慢的一个反应,起着限制或调控整个代谢进行调速的作用.填空题4.饥饿时机体血液中浓度升高的物质是脂肪酸、葡萄糖 .5,大脑平时及饥饿时的主要供能物质是血糖、酮体 .6,线粒体中分布的多酶体系主要有三羧酸循环、脂肪酸β-氧化、氧化磷酸化 .简答题1.物质代谢的特点.答：整体性；代谢的调节性；各组织器官物质代谢各具特色；各种物质代谢均具有共同的代谢池；ATP是机体能量的共同形式；NADPH是合成代谢所需的还原当量.第十章 DNA的生物合成名词解释2.半保留复制：半保留复制指DNA复制过程,双螺旋解开成单链各自作为模板合成与其互补的子链,从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA,子代DNA中的一条DNA链来自亲代,另一条链是新合成的复制方式.5.冈崎片段：指复制中随从链上合成的不连续DNA片段.填空题2,所有的冈崎片段链的增长都是按 5'→3' 方向进行的.3.前导链的合成是连续的 ,合成方向和复制叉移动的方向相同；随从链的合成是不连续的 ,合成方向和复制叉移动的方向相反.8.能引起DNA分子损伤的主要理化因素有紫外线、电离辐射、化学诱变剂 . 3．DNA半保留复制的意义是什么答：生物的遗传特性就蕴藏在DNA分子的一级结构,即碱基排列顺序中,而子细胞的DNA分子是经半保留复制方式得到的,其一级结构与母细胞DNA分子完全相同.因此,通过半保留复制,生物就能保证其遗传特性代代相传,保持相对稳定,这是遗传保守性的分子基础.第十一章 RNA 的生物合成转录名词解释1,转录：以DNA一条单链为模板,四种NTP为原料,在DNA指导的RNA聚合酶作用下,按照碱基互补原则合成RNA链的过程,称为转录.4,模板链：转录时,结构基因的DNA双链中仅一条链为转录的模板,另一条链无转录功能,故前者叫做转录的模板链.5,编码链：转录时,结构基因的DNA双链中有一条链不作为转录的模板,无转录功能.因该DNA链的走行方向和碱基排列顺序与转录生成的RNA链基本相同,只是前者碱基中的T在后者为U而已,故称其为编码连.15,外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现,并表达为成熟RNA 的核酸序列.16,内显子：隔断基因的线性表达而在剪接过程中被除去的核酸序列.三、填空题1,RNA的转录过程的特点是不对称转录2,具有指导转录作用的DNA 链称为模板链 ,与之互补的另一条DNA 链称为编码连5,真核生物 mRNA 的5’帽子结构是 m7GpppG- ,其3’末端有polyA结构四、简答题1,简述DNA复制与RNA 转录合成的主要区别2,简述原核生物中RNA转录合成的基本过程原核生物中RNA转录合成的基本过程：1)转录的起始：首先由RNA聚合酶的σ亚基辨认启动子,并促使RNA聚合酶全酶与启动子结合,然后RNA聚合酶使DNA 局部解链.接着,RNA 聚合酶催化第一个磷酸二脂键形成.2)转录的延伸：RNA 链的延伸过程中由核心酶催化.3)转录的终止：有两种方式.自动终止和依赖ρ因子的终止.第十二章蛋白质的合成名词解释1,翻译：是细胞内以mRNA为模板,按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程.5,遗传密码或三联密码：mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,形成三联体,在蛋白质生物合成时,代表一种氨基酸信息,称为遗传密码或密码子13,进位或注册：根据mRNA 下一组遗传密码指导,使相应氨基酰-tRNA进入并结合到核糖体A位的过程称为进位.填空题1,翻译的直接模板是mRNA ;间接模板是DNA2,蛋白质合成的原料是氨基酸 ,细胞中合成蛋白质的场所是核蛋白体. 4,mRNA是指导翻译的直接模板, 蛋白质是基因表达的最终产物.10,原核生物的起始密码子只能辨认甲酰化的甲硫氨酸.简答题1,论述遗传密码的特点.模板从mRNA5’端的起始密码开始.到3’端称为开放读码框架.在框架内每3个碱基组成一个密码子,体现一个氨基酸的信息.遗传密码共64个,其中,61个密码分别代表各种氨基酸.3个为肽链合成的终止信号.遗传密码特点：1,连续性；2,密码的简并性；3,摆动性；4,通用性3,简述蛋白质生物合成的基本过程.蛋白质生物合成的基本过程：1)氨基酸的活化与转运：由氨基酰tRNA合成酶催化,ATP供能,使氨基酸的羧基活化并与相应的tRNA连接.2)核糖体循环：为蛋白质合成的中心环节,通常将其分为肽链合成的开始、延长和终止三个阶段.3)翻译后的加工：指从核糖体上释放出来的多肽链,经过一定的加工和修饰转变成具有一定构象和功能的蛋白质的过程.第十三章肝的生物化学名词解释2,生物转化作用：来自体内外的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用3,胆汁酸：存在于胆汁中一大类胆烷酸的总称,以钠盐或钾盐的形式存在,即胆汁酸盐,简称胆盐6,胆汁酸肠肝循环：是胆汁酸随胆汁排入肠腔后,通过重吸收门静脉又回到肝,在肝内转变为结合型的胆汁酸,经肠道再次排入肠腔的过程.填空题1,生物转化的第一相反应包括氧化、还原和水解反应 ,第二相反应是结合反应.5,胆色素是铁卟啉化合物在体内分解代谢的产物,包括胆色素等多种化合物,其代谢障碍会导致黄疸.简答题2,何谓生物转化作用有何生理意义肝对进入体内的非营养物质在肝进行氧化、还原、水解和结合反应,这一过程称为肝的生物转化作用意义:生物转化的生理意义在于它将体内的非营养物质进行转化,使生物活性物质的生物学活性降低或消失,或使有毒物质的毒性降低或消失.更重要的是生物转化可将这些物质的溶解性增高,变为易于从胆汁或尿液中排出体外的物质.生物化学解答题1计算一分子软脂酸C15H31COOH彻底氧化成CO2和H2O, 产生多少ATP12分氧化过程：脂肪酸β-氧化,经脱氢、水化、再脱氢、硫解四步反应,产生乙酰CoA和比原来脂酰辅酶A少两个碳原子的脂酰CoA.新生成的脂酰辅酶A再经上述四个反应,最终全部转化为乙酰CoA.乙酰CoA再进入三羧酸循环TCA循环,最后形成二氧化碳和水.步骤：7次-氧化分解产生5×7=35分子ATP；2分8分子乙酰CoA可得12×8=96分子ATP; 2分一分子软脂酸C15H31COOH彻底氧化分解可生成:()[]()ATP m ol 1288122732=⨯+-⨯+2分2 DNA 双螺旋结构有什么基本特点这些特点能解释哪些最重要的生命现象 答案要点：a. 两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成,螺旋表面有一条大沟和一条小沟.2分b. 磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧,作为可变成分的碱基位于内侧,链间碱基按A-T 配对,之间形成2个氢键,G-C 配对,之间形成3个氢键碱基配对原则,Chargaff 定律.2分c. 螺旋直径2nm,相邻碱基平面垂直距离,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次,间隔为.2分该模型揭示了DNA 作为遗传物质的稳定性特征,最有价值的是确认了碱基配对原则,这是DNA 复制、转录和反转录的分子基础,亦是遗传信息传递和表达的分子基础.该模型的提出是本世纪生命科学的重大突破之一,它奠定了生物化学和分子生物学乃至整个生命科学飞速发展的基石.3什么是遗传密码简述其基本特点1．遗传密码子codon ：存在于信使RNA 中的三个相邻的核苷酸顺序,是蛋白质合成中某一特定氨基酸的密码单位.密码子确定哪一种氨基酸参入蛋白质多肽链的特定位置上；共有64个密码子,其中61个是氨基酸的密码子,3个是作为终止密码子1分.2,其特点有：①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ.②无标点性：密码子连续排列,既无间隔又无重叠.③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码子之外,其余每种氨基酸都有2—6个密码子.④通用性：不同生物共用一套密码.⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用,而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动.4影响酶促反应的因素有哪些pH、温度、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率,1紫外线、重金属盐、抑制剂都会降低酶的活性,使酶促反应的速度降低,2激活剂会促进酶活性来加快反应速度,3pH和温度的变化情况不同,既可以降低酶的活性,也可以提高,所以它们既可以加快酶促反应的速度,也可以减慢；4酶的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性,但可以影响酶促反应的速率.酶的浓度、底物的浓度越大,酶促反应的速度也快.5简述DNA复制的基本规律. 6分1半保留复制：复制时,母链的双链DNA解开成两股单链,各自作为模板指导子代合成新的互补链.子代细胞的DNA双链,其中一股单链从亲代完整地接受过来,另一股单链则完全重新合成.由于碱基互补,两个子细胞的DNA双链,都和亲代母链DNA碱基序列一致.这种复制方式称为半保留复制分. 2双向复制：复制时,DNA从起始点origin向两个方向解链,形成两个延伸方向相反的复制叉,称为双向复制.原核生物是单个起始点的双向复制,真核生物是多个起始点的双向复制分.3半不连续性复制： DNA双螺旋的两条链是反平行的,而DNA合成的方向只能是5ˊ→3ˊ .在DNA复制时,1条链的合成方向和复制叉的前进方向相同,可以连续复制,叫作前导链；而另一条链的合成方向和复制叉的前进方向正好相反,不能连续复制,只能分成几个片段冈崎片段合成,称之为滞后链.领头链连续复制而随从链不连续复制,就是复制的半不连续复制.分.4复制的高保真性: DNA复制的精确度极高,误差率很低,高保真性的机制分.6简述基因突变有哪几种形式6分1. 转换：发生在同型碱基之间,即嘌呤代替另一嘌呤,或嘧啶代替另一嘧啶分.2.颠换：发生在异型碱基之间,即嘌呤变嘧啶或嘧啶变嘌呤分.3. 缺失：一个碱基或一段核苷酸链从DNA大分子上消失分.4.插入：原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间分.7请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向,乙酰CoA可进入哪些代谢途径请列出.。
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NH3
腺苷酸 脱氢酶
H2O
三、氨的代谢
（一） 体内氨的来源
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1. 氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源
2. 肠道吸收的氨
肠道细菌腐败作用产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
3.肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺
谷氨酰胺 谷氨酰胺酶 谷氨酸 + NH3
(二)氨的转运
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1.谷氨酰胺的运氨作用
重要途径。
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(四)高氨血症和氨中毒
• 血氨浓度升高称高氨血症 ，常见于肝功能严 重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨 血症。 • 高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒,严重 者出现肝昏迷（肝性脑病）
四、α-酮酸的代谢
概念：
肠道细菌对肠中未消化的蛋白质和未吸收
的氨基酸所起的分解作用。
腐败作用产物：
1.胺类（尸胺、色胺、酪胺、苯乙胺）
2.氨 3.其它有害物质（苯酚、吲哚、硫化氢等）
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二、核酸的消化与吸收
食物核蛋白
胃酸
蛋白质
核酸（RNA及DNA）
胰核酸酶
核苷酸
碱基
胰、肠核苷酸酶
核苷
磷酸
核苷酶
戊糖
第2节 氨基酸的一般代谢
NH3+NA DH
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
H20+NAD+
L-谷氨酸
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（四）嘌呤核苷酸循环（心肌、骨骼肌）
腺苷酸代琥
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
珀酸合成酶
天冬氨酸
转 氨 酶
转 氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸 苹果酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
(脑、肌肉)
ATP 谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酸 + NH3
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
(肝、肾)
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾
后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。
谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储 存及运输形式。
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
弹性蛋白酶
水解
羧基肽酶
蛋白质 内肽酶 肽 外肽酶 氨基酸
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19:46
19:46
（二）氨基酸的吸收
1 主要部位：小肠 2 吸收机制 （1）氨基酸载体（运载蛋白）
中性氨基酸载体：主要载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸载体 （2）-谷氨酰基循环：通过谷胱甘肽转运
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（三）腐败作用
AST
谷氨酸 + 草酰乙酸
-酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心肌梗患者血清AST升高
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正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织 GOT GPT
心
156000 7100
肝
142000 44000
骨骼肌 99000
肾
91000
4800 19000
组织 胰腺
脾 肺 血清
GOT 28000 14000 10000
生成过程
鸟氨酸循环(orinithine cycle) 又称尿素循环(urea cycle)
CO2 + NH3 + H2O
2ATP
N-乙酰谷氨酸
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
Pi
线粒 体
鸟氨酸
瓜氨酸
鸟
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氨
酸
循
环
鸟氨酸
尿素
胞 液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
α-氨基酸1
α-酮酸2
（磷酸吡哆醛）
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
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重要的转氨酶
1.丙氨酸氨基转移酶（ALT）或谷丙转氨酶（GPT）
ALT
谷氨酸 + 丙酮酸
-酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
2.天冬氨酸氨基转移酶（AST）或谷草转氨酶(GOT)
第09章 含氮化合物的代谢
Metabolism of
Ammoniation
第1节 概述
Introduction
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一、蛋白质的消化吸收和腐败作用
（一）消化 1、胃中消化 胃蛋白酶原 H+激活 胃蛋白酶
胃蛋白酶
蛋白质 多肽
2、小肠内消化（主要部位）
酶原的激活
肠激酶
胰蛋白酶原
胰蛋白酶
（+）
糜蛋白酶
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
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尿素合成小结
1)主要器官：肝脏（肝细胞线粒体和胞浆） 2)原料：合成1分子尿素需：
1CO2 2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸） 3个ATP的4个高能磷酸键 3)总反应方程式： 2NH3 + CO2 + 3ATP + H2O
尿素 + 2ADP + AMP + 2Pi +PPi 4)生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的
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血液
肝
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿ห้องสมุดไป่ตู้循环
异
生 NH3
丙酮酸 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸 丙 氨 酸
2.丙氨酸-葡萄糖循环
(三)氨的去路
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1.合成尿素排出 2.以铵盐形式经肾脏排出 3.合成非必需氨基酸 4.参与嘌呤和嘧啶等含氮化合物的合成。
尿素的生成
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生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
Metabolism of Normal
Amino Acids
一
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、
氨
基
酸
的
来
源
和
去
路
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二、氨基酸的脱氨基作用
四种方式： （一）氧化脱氨基作用 （二）转氨基作用 （三）联合脱氨基作用（主要方式） （四）嘌呤核苷酸循环（心肌和骨骼肌脱
氨基方式）
（一）氧化脱氨基作用
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R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN）R-C-COO-+NH3 ||
NH3 + α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O α-酮酸
L-谷氨酸脱氢酶 谷氨酸+ H2O
NAD（P）+ NAD（P）H
-酮戊二 酸+ NH3
（二）转氨基作用
R1-C| H-COONH+3
转氨酶
R2-C|| -COOO
20
GPT 2000 1200 700
16
•测定血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断 和预后的指标之一。
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（三）联合脱氨基作用
（体内氨基酸脱氨基的主要方式）
转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行 的脱氨基作用方式
相关的酶：转氨酶 L-谷氨酸脱氢酶
联合脱氨基作用
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α-氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
R CH COOH 氨基酸氧化酶 R
NH2
氨基酸
– 2H O
+ H2O
R C COOH + NH3 -酮酸
C COOH
NH
亚氨基酸
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重要的氨基酸氧化酶
L-谷氨酸脱氢酶
在人体内分布广且活性高 辅酶为NAD+或NADP+能催化L-谷氨酸氧化 脱 氨生成α-酮戊二酸和氨 但L-谷氨酸脱氢酶在心肌和骨骼肌中活性较 低。