蛋白质及氨基酸代谢
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
R1R1 H
R2O
H2N CH 胰C 蛋N白C酶H 原C
糜O 蛋白R酶2 原
肠激RR酶37或胰蛋H 白R8酶
CH
N二肽酶
N
C
CH
O R15R5
R1H6
C胰蛋白C酶H+六肽N
N
C
COOH CH
H
O OR4 糜蛋H白酶+2O个二肽R6
弹性芳蛋香白族氨酶氨基原酸基酸碱+性氨胰H基蛋酸2N白-酶脂C肪H族-氨C基-N酸弹H性-C蛋H白-C酶OOH
ATP
过小肠粘膜的刷状缘γ-谷上氨的酰载半体胱蛋氨酸白转运AD吸P+收Pi。已证实的
AA AA
AA
AA
① γ-氨谷基氨酸酰转载肽体酶蛋白目前有④6肽种酶。
② γ-谷氨酰环化转移酶 ⑤ γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶
③ 5-氧脯氨酸酶（一）主动⑥转谷胱运甘吸肽收合成酶 蛋白质分解原理及氨基酸代谢
三、蛋白质的腐败
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
非必需氨基酸是指体内需要的，但不是必须要从食物中摄 取，可以在体内通过一定的途径合成的氨基酸。
食物蛋白质的营养价值的高低，主要决定于其所含必需氨 基酸的种类、数量以及其相互比例是否与人体内的蛋白质 相似。
实际上评定食物蛋白质的营养价值还应包括食物蛋白质含 量、蛋白质的消化率、蛋白质的利用率三个方面。
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（一）脱羧基生成胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
R
组氨酸 赖氨酸
C CO 氨基酸脱羧酶 R
尸胺
酪氨酸 降压 色氨酸
CH2 N H2
酪胺 升压 色胺
蛋白质分解原理及氨基酸代谢
（二）肠道细菌产生氨
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢
• 反应在胞液中进行 • 由关键酶精氨酸代琥珀酸合成酶催化
NH2 CO
NH2
COOH
C N CH
COOH
NH
+ H2N C H
(CH2)3
CH2
精氨酸代琥珀酸合成酶
NH
ATP
H2O AMP+PPi (CH2)3
CH2 COOH
CH NH2
CH NH2
COOH
天冬氨酸
COOH
瓜瓜氨氨酸酸
COOH
精氨酸代琥珀酸
RCH2NH2 胺氧化酶 RCHO + NH3
（二）肠道细菌作用产生氨
蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨 尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨
（三）肾小管上皮细胞分泌的氨
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3
二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
（一）氨通过丙氨酸-葡萄糖循环从骨骼肌运往肝
肌肉 葡
O
C COOH + NH3
(CH2)2 COOH
α-酮戊二酸
• 转氨基作用与L-谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联进行
• 转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶协同作用 • 又称为联合脱氨基作用 • 主要在肝、肾组织进行
氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
α-酮酸
谷氨酸
NH3+NADH+H+ L-谷氨酸脱氢酶 H2O+NAD+
（三）氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱去氨基
（一）氨基酸代谢库（aminoacid metabolic pool）
内源性氨基酸与外源性氨基酸共同分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库
（二）氨基酸代谢概况
氨基酸和蛋白质代谢试验
氨基酸和蛋白质代谢试验1. （靛基质）实验 (1)原理：某些细菌具有色，能分解培养基中的色氨酸产生吲哚，吲哚与试剂（）作用，形成玫瑰吲哚而呈红色。
(2)办法：将待检细菌接种于蛋白胨水培养基中，35℃孵育1～2天，沿管壁渐渐加入试剂0.5 mL，即可观看结果。
(3)结果推断：两液面交界处呈红色反应者为阳性，无色为阴性。
（4）注重事项：蛋白陈中应含有丰盛的色氨酸，否则不能应用。
2．尿素实验 (1)原理：某些细菌能产生N酶，分解尿素形成氨，使培养基变为碱性，酚红指示剂变为红色。
(2)办法：将待检细菌接种于尿素培养基中，35℃孵育1～4天。
(3）结果推断：呈红色者为尿素实验阳性。
(4）注重事项：尿素培养基色彩的变幻是依赖浮现碱性来实现的，故对尿素不是特异的。
某些细菌如铜绿假单胞菌利用培养基中的蛋白胨可分解为大量氨基酸，使pH值上升而呈碱性，造成假阳性。
因此，必需用无尿素的相同培养基作为对比。
3.氨基酸脱羧酶实验 (1)原理：有些细菌能产生某种氨基酸脱羧酶，使该种氨基酸脱去羧基，产生胺（如赖氨酸→尸胺、→腐胺、→精胺），从而使培养基变为碱性的，使指示剂变色。
(2)办法：挑取纯菌落接种于含有及不含氨基酸的对比培养基中，加无菌石蜡油笼罩，35℃孵育4天，每日观看结果。
(3)结果推断：若仅发酵显黄色，为阴性；由黄色变为紫色，为阳性。
对比管（不含氨基酸）为黄色。
(4)注重事项：①因为脱羧酶培养基含有蛋白胨，培养基表面的蛋白胨氧化和脱氨基作用可产生碱性反应，所以培养基应封闭，隔绝空气，以消退假阳性反应；②不含氨基酸的空白对比管，孵育18～24 h后，仍应保持黄色（发酵葡萄糖）。
4．苯丙氨酸脱氨酶实验 (1)原理：有些细菌产生，使脱去氨基产生苯丙酮酸，与作用形成绿色化合物。
(2)办法：将待检细菌接种于苯丙氨酸凉脂斜面上，3 5℃孵育18～24 h，在生长的菌苔上滴加试剂，立刻观看结果。
(3)结果推断：斜面呈绿色为阳性。
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
氨基酸代谢与蛋白质功能的关系
氨基酸代谢与蛋白质功能的关系每个人都知道蛋白质是由氨基酸组成的，但对于氨基酸代谢如何影响蛋白质的功能，很少有人深入探究。
在这篇文章中，我将探讨氨基酸代谢与蛋白质功能之间的关系。
氨基酸是生物合成蛋白质的基本单位。
它们还参与产生其他生物分子，如神经递质、核酸和许多令人难以置信的化合物。
然而，氨基酸在体内不能以原始形式存在，因此它们必须在体内代谢，以制造其他生物分子。
氨基酸代谢是指在体内转换氨基酸的过程。
这个过程分为两个阶段。
在第一个阶段中，氨基酸分解为α-酮酸和氨基基团。
在第二个阶段中，这些代谢产物被利用并合成其他生物分子。
这些步骤中的酶和能量都是必要的，这些资源从食物中摄取的氨基酸中获得。
食物中不同种类的氨基酸含量不同，这使得它们的代谢产物也不同。
对氨基酸的差异处理可以改变人体中蛋白质的组成，从而影响蛋白质的结构和功能。
例如，鸟氨酸是一种氨基酸，它代谢产生一种非必需氨基酸--半胱氨酸，半胱氨酸在蛋白质中起支撑结构的作用。
这说明如果缺乏鸟氨酸，将会导致半胱氨酸的不足，从而对蛋白质的功能产生负面影响。
其他氨基酸也可以通过氨基酸代谢途径和其他生物分子联系起来，从而影响蛋白质的功能。
举例来说，色氨酸是一种人体不能合成的氨基酸，颤抖症是与色氨酸缺乏相关的疾病。
还有一个例子是苯丙氨酸代谢异常，容易导致苯丙酮尿症，影响神经系统正常发育。
另一方面，饮食中的不良选择可能导致人体中某些氨基酸的缺乏。
例如，素食者需要特别注意摄取充足的蛋白质和必需氨基酸。
如果缺乏必需氨基酸，会影响蛋白质的合成，从而影响身体发育和修复组织的能力。
总之，氨基酸代谢对蛋白质功能具有重要的影响。
通过理解不同类型氨基酸的代谢产物如何影响蛋白质，人们可以更好地保持身体健康，从而提高人体的功能表现。
蛋白质、氨基酸的代谢
一、一般代谢( 一) 氨基酸的代谢经肠道吸收的氨基酸在体内可用于蛋白质的合成，包括体蛋白和产品蛋白分解供能或转化为其它物质。
在氨基酸的代谢中主要有转氨基、脱氨基及脱羧基反应。
参与转氨基反应的酶主要有谷氨酸转氨酶、α - 酮戊二酸转氨酶、谷氨酸丙酮酸转氨酶(GDT) 和谷氨酸草酰乙酸转氨酶(GOT) ；参与脱氨基反应的主要是L- 谷氨酸脱氢酶；氨基酸脱羧酶也有多种，且大多数氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
通过上述代谢反应使氨基酸转变成酮酸、氨、胺化物和非必需氨基酸。
酮酸可用于合成葡萄糖和脂肪，也可进入三羧酸循环氧化供能。
氨可在肝脏中形成尿素或尿酸。
胺则可用于核蛋白体、激素及辅酶的合成。
肠道吸收的氨基酸，有一半左右是机体进入肠道的内源物含氮物质的消化产物。
吸收的氨基酸、体蛋白质降解和体内合成的氨基酸均可用于蛋白质的合成。
图1 是体内氨基酸代谢的示意图。
体内的氨基酸库汇合了来自各方面的氨基酸，氨基酸不断地进入也不断输出。
消化道―→氨基酸库←→体蛋白的合成和分解―→特殊化合物的合成（嘌呤、卟啉、激素等）―→产品物质合成（奶、蛋、毛）←→氨基酸的分解和合成（转化为碳水化合物和脂类物质，进入尿素循环）图1 机体氨基酸的代谢( 二) 蛋白质的合成蛋白质的合成是一系列十分复杂的过程，几乎涉及细胞内所有种类的RNA 和几十种蛋白因子。
蛋白质合成的场所在核糖体内，合成的基本原料为氨基酸，合成反应所需的能量由A TP 和GTP 提供。
蛋白质的生物合成可以如下描述: 以携带细胞核内DNA 遗传信息的mRNA 为模板，以tRNA 为运载工具，在核糖体内，按mRNA 特定的核苷酸序列( 遗传密码) 将各种氨基酸连接形成多肽链的过程。
肽链的形成包括活化、起始、延长和终止几个阶段。
新合成的多肽链多数没有生物活性，需经一定的加工修饰，才能成为各种各样有生物活性的蛋白质分子。
体内蛋白质的合成受多种因素调控。
各组织蛋白质的氨基酸比例不同，既是这种调控的结果，也是生物进化过程中各组织、器官分工合作的体现。
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径包括蛋白质降解、蛋白质合成和氨基酸转化途径。
1. 蛋白质降解：细胞通过蛋白酶将蛋白质降解为氨基酸。
蛋白质降解的主要途径包括泛素-蛋白酶体途径和自噬途径。
2. 蛋白质合成：细胞利用氨基酸合成蛋白质。
蛋白质合成的过程中，氨基酸与转移RNA（tRNA）结合，通过转导酶和核糖体的参与，合成蛋白质。
3. 氨基酸转化途径：氨基酸可以参与各种代谢途径，包括三羧酸循环、糖原代谢、脂肪酸合成和胺基酸互容转化等。
例如，一些氨基酸可以进入三羧酸循环进行能量代谢，经过一系列反应产生能量。
此外，氨基酸还可以通过转氨酶催化作用与其他氨基酸进行转化，形成新的氨基酸。
这些转化途径包括氨基酸转氨酶途径，如谷氨酸转氨酶和丙氨酸转氨酶等。
蛋白质消化吸收和氨基酸代谢 学习笔记
蛋⽩质消化吸收和氨基酸代谢蛋⽩质的营养价值与消化、吸收1、正常成⼈每⽇蛋⽩质的最低⽣理需要量为30~50g2、必需氨基酸：苯丙氨酸，甲硫氨酸，赖氨酸，异亮氨酸，组氨酸，苏氨酸，⾊氨酸，缬氨酸，亮氨酸【笨蛋来⼀组，宿舍凄凉】蛋⽩质⽣物学价值的⾼低主要取决于所含必需氨基酸的数量和⽐例3、⾕类蛋⽩质含赖氨酸较少含⾊氨酸较多，⽽⾖类氨基酸含赖氨酸较多含⾊氨酸较少【⾕⾊赖⾖】4、外源性蛋⽩质消化成寡肽和氨基酸后被吸收：①蛋⽩质在胃和⼩肠被消化成寡肽和氨基酸：主要在⼩肠进⾏（i）蛋⽩质在胃中被⽔解成多肽和氨基酸：胃蛋⽩酶（胃蛋⽩酶原——胃黏膜主细胞分泌）（ii）蛋⽩质在⼩肠被⽔解成寡肽和氨基酸：内肽酶——⽔解蛋⽩质内部的⼀些肽键；外肽酶——⽔解蛋⽩质末端的肽键（iii）寡肽的⽔解主要在⼩肠黏膜细胞内进⾏，⼩肠黏膜细胞内存在两种寡肽酶，氨肽酶和⼆肽酶②氨基酸和寡肽通过主动转运机制被吸收：⾄少有7种载体蛋⽩参与氨基酸和寡肽的吸收5、未消化吸收的蛋⽩质在结肠下段发⽣腐败：肠道细菌分解①肠道细菌通过脱羧基作⽤产⽣胺类：例如组氨酸赖氨酸、⾊氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸通过脱羧基作⽤分别⽣成组胺⼫胺、⾊胺酪胺及苯⼄胺。
这些腐败产物⼤多具有毒性,如组胺和⼫胺具有降低⾎压的作⽤,酪胺具有升⾼⾎压的作⽤。
这些毒性物质如果经⻔静脉进⼊体内,通常经肝代谢转化为⽆毒形式排出体外。
但在肝功能受损时,酪胺和苯⼄胺不能在肝内及时转化,极易进⼊脑组织,经β-羟化酶作⽤,分别转化为β-羟酪胺和苯⼄醇胺。
因其结构类似于⼉茶酚胺,故被称为假神经递质(falseneurotransmitter)。
假神经递质增多时,可竞争性地⼲扰⼉茶酚胺的正常功能,阻碍神经冲动传递,使⼤脑发⽣异常抑制,这可能是肝性脑病发⽣的原因之⼀②肠道细菌通过脱氨基作⽤产⽣氨：NH3转变为NH4+以铵盐形式排出，可减少NH3的吸收，这是酸性灌肠的依据氨基酸的⼀般代谢体内蛋⽩质分解⽣成氨基酸1、蛋⽩质以不同的速率进⾏降解2、真核细胞内蛋⽩质的降解有两条重要途径：蛋⽩质⾸先被蛋⽩酶⽔解成肽，然后肽被肽酶降解成游离的氨基酸①蛋⽩质在溶酶体通过ATP⾮依赖途径被降解：主要降解细胞外来的蛋⽩质、膜蛋⽩和胞内⻓寿命蛋⽩质，不耗能②蛋⽩质在蛋⽩酶体通过ATP依赖途径被降解：需泛素参与（存在于真核细胞），蛋⽩酶体存在于细胞核和胞质内，主要降解异常蛋⽩质和短寿命蛋⽩质外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库：⽀链氨基酸的分解代谢主要在⻣骼肌中进⾏氨基酸分解代谢⾸先脱氨基1、氨基酸通过转氨基作⽤脱去氨基①转氨基作⽤由转氨酶催化完成：转氨基作⽤是在氨基转移酶的催化下,可逆地将α~氨基酸的氨基转移给α-酮酸,结果是氨基酸脱去氨基⽣成相应的α-酮酸,⽽原来的α-酮酸则转变成另⼀种氨基酸。
蛋白质和氨基酸的代谢试验
蛋白质和氨基酸的代谢试验蛋白质和氨基酸代谢试验是一种用于研究蛋白质与氨基酸在生物体内代谢及运输过程的实验方法。
通过该实验可以了解生物体对蛋白质和氨基酸的吸收、运输、分解及合成等过程，对研究生物体的营养代谢、健康状况等具有一定的意义。
实验原理蛋白质和氨基酸是构成生物体的重要分子，参与许多重要的生物过程。
在蛋白质和氨基酸代谢过程中，包括蛋白质的降解成氨基酸、氨基酸的运输和重组成蛋白质等步骤。
通过蛋白质和氨基酸的代谢试验，可以研究这些过程的细节和机制。
实验步骤1.标记试验物质：使用稳定同位素标记蛋白质或氨基酸，以便在代谢过程中跟踪。
2.给予试验动物：将标记的蛋白质或氨基酸给予实验动物。
3.收集样本：在一定时间间隔内，收集动物的血液、尿液等样本，用于分析标记物质的代谢产物。
4.分析数据：使用质谱或放射自显影等技术，分析样本中标记物质及其代谢产物的含量、浓度等信息。
5.数据处理：对实验数据进行统计分析和处理，得出蛋白质和氨基酸的代谢速率、清除率等参数。
实验应用1.生物学研究：通过蛋白质和氨基酸的代谢试验，可以研究生物体内蛋白质的合成、降解等过程，从而深入了解细胞的代谢机制。
2.营养学研究：通过监测氨基酸的代谢，可以评估膳食蛋白质的质量和消化吸收情况，为合理的膳食建议提供依据。
3.药物研发：在新药研发过程中，蛋白质和氨基酸代谢试验可用于评价药物对蛋白质代谢的影响，从而为药效评价提供参考。
结论蛋白质和氨基酸的代谢试验是一种重要的生物学研究方法，通过该实验可以深入了解蛋白质和氨基酸在生物体内的代谢机制。
该实验在生物学、营养学以及药物研发领域具有广泛的应用前景，有助于揭示生物体内复杂的代谢网络，为健康推动研究提供重要数据支持。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
蛋白质的营养价值～
01
必需AA种类 必需AA含量 必需AA的比例
02
具有与人体需求相符的AA组成，其被消化后在体内被利用的程度越高，营养价值越高。
03
食物蛋白质的互补作用
必需氨基酸相互补充 将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，以提高其营养价值的作用
（二）联合脱氨基作用
04
01
03
02
*
2、转氨偶联AMP循环脱氨作用
存在于骨骼肌、心肌、肝脏、脑组织
α-氨基酸
α-酮戊二酸
α-酮酸
L-谷氨酸
天冬氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
延胡索酸
AMP
IMP
NH3
*
三 氨的转运
*
（一）谷氨酰胺
谷氨酰胺也是合成反应的氨基供体
谷氨酰胺向肝肾运输无毒的氨
谷氨酰胺合成酶广泛存在
氨基酸代谢库
食物蛋白质
消化吸收
组织 蛋白质
分解
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
α-酮酸
脱氨基作用
酮体
氧化供能
糖
胺类
脱羧基作用
氨
尿素
代谢转变
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶等)
合成
*
一、氨基酸的转氨基作用
一种氨基酸的α-氨基经转氨酶催化转移给α-酮酸的作用；原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。催化转氨基作用的酶为转氨酶。
*
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
*
四、尿素的合成(urea cycle 鸟氨酸循环 )
蛋白质降解和氨基酸代谢
溶酶体途径
溶酶体是细胞内含有多种水解酶 的细胞器，可以降解细胞内的蛋 白质、细胞器等。
蛋白质降解的生物学意义
维持细胞内环境稳定
通过降解异常或不再需要的蛋白质，可以维持细胞内环境的稳定。
调节细胞功能
通过降解特定蛋白质，可以调节细胞的功能，如细胞增殖、分化、 迁移等。
促进细胞器更新
通过降解老化的或受损的细胞器，可以促进细胞器的更新和修复。
蛋白质降解可以发生在细胞内 的不同部位，如溶酶体、高尔 基体、内质网等。
蛋白质降解的途径
泛素-蛋白酶体途
径
这是细胞内主要的一种蛋白质降 解途径，通过泛素标记将要降解 的蛋白质，然后由蛋白酶体进行 降解。
自噬途径
自噬是一种通过溶酶体降解细胞 内异常蛋白质和细胞器的过程， 对于维持细胞内环境稳定和细胞 器更新具有重要作用。
维持细胞内氨基酸平衡
通过降解蛋白质，细胞可以调节其内部氨基酸的浓度，从而维持一个稳定的氨基酸池，这 对于细胞内各种生物化学反应的正常进行至关重要。
产生能量
在某些情况下，降解的蛋白质可以通过三羧酸循环进一步代谢，为细胞提供能量。
氨基酸代谢对蛋白质降解的影响
01
氨基酸合成与分解的 平衡
细胞内的氨基酸合成与分解过程处于 动态平衡状态，这有助于确保蛋白质 结构的稳定性和功能的正常发挥。
转氨基作用
将氨基酸中的氨基转移至α-酮戊二酸生成谷氨酸，同时生 成新的氨基酸。
脱氨基作用
通过脱氨基酶催化，氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸。
氨基酸合成与分解代谢
合成代谢中，氨基酸由相应的α-酮酸还原生成；分解代谢 中，氨基酸氧化生成相应的α-酮酸和水。
05
蛋白质降解和氨基酸代谢相
蛋白质—蛋白质与氨基酸的代谢(食品生物化学课件)
➢ 新生肽在信号肽的导引下定向送往细胞的各个部 分，以行使各自的生物功能，在这种定向输送过 程中，信号肽被信号肽酶水解。
1.消化
➢ 蛋白质的消化开始于胃(胃蛋白酶)，主要在小肠中进行消 化(糜蛋白酶原和胰蛋白酶原，羧肽酶原A和B等，由胰腺 分泌) 。
➢ 酶作用具有专一性，消化道蛋白酶作用同样具有专一性 ， 特定的蛋白酶分解特定的肽键。
2.吸收
消化道内的物质透过粘膜进入血液或淋巴的过程称为吸收。 食物蛋白质消化后形成的游离氨基酸和小肽通过肠粘膜的 刷状缘细胞吸收后，其小肽多在肠细胞中被水解，氨基酸 则通过门静脉被输送到肝。肝脏是氨基酸进行各种代谢变 化的重要器官。
2、蛋白质合成后的修饰
当合成蛋白质时，20种不同的胺基酸会合并成为蛋白 质。胺基酸的翻译后修饰会附在蛋白质其他的生物化 学官能团（如醋酸盐、磷酸盐、不同的脂类及碳水化 合物）、改变胺基酸的化学性质，或是造成结构的改 变（如建立双硫键），来扩阔蛋白质的功能。
方式： 1.酶可以从蛋白质的N末 端移除氨基酸，或从中间 将肽链剪开； 2.磷酸化。
酶类
端)，生成氨基酸
酸＋肽
二肽水解酶类
二肽基肽水解 酶类
水解二肽
作用于多肽链的氨基端，生成二 肽
二肽＋H2O→2氨基酸 二肽基多肽＋H2O→ 二肽+多肽
肽基二肽水解 作用于多肽链的羧基末端(C-末
酶类
端)，生成二肽
多肽基二肽＋H2O→ 多肽＋二肽
3.4.2蛋白质和氨基酸代谢试验
基中，35℃培养Байду номын сангаас~2天，观察结果。 结果：培养基变黑为阳性，不变色为阴
性。 应用：主要用于肠杆菌科中细菌属和种
细菌的鉴别。
三、尿素分解试验
原理：某些细菌具有尿素酶，使尿素分解产生大量氨，使 培养基呈碱性(酚红为指示剂)，培养基变红。
培养基：苯丙氨酸琼脂培养基 方法：将待测菌接种于上述斜面培养基中，35℃培养18~24h，滴加
3滴FeCl3试剂，自上流下，立即观察结果。若延长时间观察会 引起褪色。 结果：出现绿色为阳性。 应用：主要用于肠杆菌科细菌的鉴定。
五、氨基酸脱羧酶试验
特异脱羧酶
原理：氨基酸
剂则变色。
胺 + CO2，胺使培养基变碱，指示
中，35℃ 24~48h，加入吲哚 试剂， 观察结果 结果：于两者液面交界处出现红色 为阳性，不变色为阴性。 应用：主要用于肠杆菌科细菌的鉴别，如大肠埃希菌为(+)， 产气肠杆菌(-)。
二、硫化氢试验
原理：某些细菌能分解培养基中的含硫氨基酸产生H2S，当它与 培养基中的Fe2+或铅离子相遇时，则形成黑褐色的FeS或 PbS沉淀。借检测是否产生H2S鉴定细菌。
培养基：氨基酸培养基和无氨基酸对照培养基。
方法：将待测菌接种于上述培养基中，35℃ 1~4天，观察
结果。
结果：对照管呈黄色，测定管呈紫色(溴甲酚紫为指示剂)为
阳性，若测定管也为黄色为阴性。若对照管呈紫色则
试验毫无价值，不能作出判定。
应用：主要用于肠杆菌科细菌的鉴定。
作业布置
1.阅读全国临床检验操作规程第四版相关内容。 2.试着拟定肠杆菌科和变形菌科任一菌属种蛋白质
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•外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残
基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。
目录
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
二肽酶 氨基酸 +
氨基酸 目录
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 弹性蛋白酶原 羧肽酶原
肠激酶(enterokinase)
目录
2．在肠道细菌作用下氨基酸脱氨基生成氨
未被吸收的氨基酸 渗入肠道的尿素
肠道细菌 脱氨基作用
尿素酶
氨 (ammonia)
目录
脱氨生成氨
• RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3 NH3
• C=O 2NH3+CO2 NH3
• NH3 重吸收入肝
• NH3
NH4+
氨有毒性，NH3 比 NH4+易吸收，降低肠道 pH， 可减少 NH3 的吸收，这是酸性灌肠的依据。
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如 氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase) 等， 最终产生氨基酸。
目录
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程
• 吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 • 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 • 吸收机制：耗能的主动吸收过程
目录
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程： • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
目录
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H2NCH R
COOH
H2NCH R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
未消化蛋白质
H R-C-COOH
NH2
未吸收的消化产物
脱氨
NH3
脱羧 胺
碳链降解
其它有害物质
目录
1．肠道细菌使氨基酸脱羧基产生胺类 蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
组氨酸 色氨酸 酪氨酸 赖氨酸
组胺 色胺 酪胺 尸胺
目录
• 假神经递质(false neurotransmitter)
某些物质结构与神经递质结构相似，可取代 正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。
•氨基酸吸收载体
载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，
由 ATP 供 能 将 氨 基 酸 、 Na+ 转 入 细 胞 内 ，
Na+再由钠泵排出细胞。
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体
七种转运蛋白 （transporter）
酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体 β-氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白 Nhomakorabea目录
•γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
-羟化
假神经递质 (苯乙醇胺、 -羟酪胺）
胺类
相应的醛
相应的酸
解毒
目录
肝病时，
芳香族氨基酸脑， Phe 抑制儿茶酚胺的合成
Tyr
-
Tyr羟化酶
多巴 多巴胺 去甲肾上腺素 肾上腺素
儿茶酚胺
Ty r酪胺 -羟酪胺 Phe 苯乙醇胺
假神经递质，替代多巴释放
Trp 5-羟色胺（抑制性）
大脑抑制
目录
2. 蛋白质在小肠被水解成氨基酸和小肽
——小肠是蛋白质消化的主要部位
⑴ 胰液蛋白酶消化蛋白质产生寡肽和少量氨基酸
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶，均以酶原 方式分泌，以一定方式激活，各有专一性。
目录
•内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋
第十二章
氨基酸代谢
Metabolism of Amino Acids
目录
第一节 体内氨基酸的来源
Source of Amino Acids in Human Body
目录
一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽 后被吸收
（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸 和寡肽
•蛋白质消化的生理意义
• 由大分子转变为小分子，便于吸收。 • 消除种属特异性和抗原性，防止过敏、
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH 酪胺
OH β-羟酪胺
目录
• β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺， 它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不 能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
目录
胺类 门静脉吸收 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
目录
3．腐败作用产生其它有害物质
酪氨酸 半胱氨酸
色氨酸
苯酚 硫化氢 吲哚、甲基吲哚
除了胺类和氨以外，通过腐败作用还可产生一些其 它有害物质，例如苯酚、吲哚、甲基吲哚及硫化氢等。 大部分排泄，少量重吸收 由肝转化解毒。
目录
二、体内蛋白质分解生成氨基酸
（一）不同蛋白质有不同半寿期
蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间， 用t1/2表示。
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
γ-谷氨酰基循环过程
目录
（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下 发生腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化 或虽经消化、但未被吸收的消化产物在肠道细菌 作用下发生以无氧分解为主要过程的化学变化所 起的作用。
•腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲 哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机 体利用的物质。
目录
腐败（putrefaction）
毒性反应。
目录
1. 蛋白质胃中被不完全消化
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（1） 最适 pH 1.5 ~ 2.5
（2） 水解芳香族氨基酸及亮氨酸的羧基端产物,主要为多肽
及少量氨基酸。
（3） 凝乳作用 pepsin
Ca++
酪蛋白
副酪蛋白
Ca复合物
• 各种蛋白质降解速率不同；这些速率随生理需 要而变化。
目录
胰蛋白酶
胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶 (trypsin) (chymotrypsin) (elastase)
羧肽酶 (carboxypeptidase)
酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的储存形式。
目录
⑵小肠粘膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸 ——在小肠粘膜细胞中进行