第二章 蛋白质结构的组织形式
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蛋白质结构与功能
第一章 蛋白质结构的基本组件 第二章 蛋白质结构的组织形式
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠 第四章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质结构的组织形式
一、蛋白质结构的层次体系 二、蛋白质结构分类
一、蛋白质结构的层次体系
1、丹麦生物化学家 Kai Linderstram 首 先将蛋白质结构划分为一级、二级和三级 结构 2、英国化学家 Bernal 又使用四级结构 来描述复杂多肽链蛋白质分子的亚基结构 3、随着大量天然蛋白质的结构测定及以 此为基础的综合分析，在二级结构与三级 结构之间又发现了结构模体(超二级结构) 和结构域，从而揭示了蛋白质结构的丰富 层次体系(structure hirarchy)
蚯蚓的血红蛋白
质体蓝素
黄素氧还蛋白
总 结
上列前三类结构所占的比例分别是20
％(α型)、32％(β型)、35％(α/β型)。
尽管随着用于统计分析的数据基础不
同，这些比例数字也会有所变化，但 是都表明这三类结构包含了已知蛋白 质的绝大部分。
按层次体系(hierarchy)对蛋白质结构进行分类的
3.α/β型结构
以β-α-β模体组
成
分 类
3种基本类型： TIM桶式折叠(TIM barrele) 扭转开放式折叠(Rossman fold) 马蹄式折叠(horseshoe fold)
TIM桶式折叠
分子的活性位点都出现在非常相似的位置，处于连接β链羧基端与 α螺旋羧基端的8段环链构成的一个漏斗状空腔的底部，环链区决 定分子的活性
结构域(domain)
概念：
二级结构和结构模体以特定的 方式组织连接，在蛋白质分子中形成两 个或多个在空间上可以明显区分的三级 折叠实体，称为结构域(domain)
特征：
1、结构域是蛋白质三级结构的基本单位，它可由一 条多肽链(在单域蛋白质中)或多肽链的一部分(在 多域蛋白质中)独立折叠形成稳定的三级结构 2、一个分子中的结构域区之间以共价键相连接，这 是与蛋白质亚基结构(非共价缔合)的基本区别 3、一般说来，较大的蛋白质都有多个结构域存在， 它们可以不同的方式组合，从而以有限类型的结 构域组合成极为复杂多样的蛋白质整体结构 4、结构域常常是功能单位，不同的结构域常常与蛋 白质的不同功能相关联
(2)β型结构(β structure)
结构特征：此类结构主要由反平行β层构成。
β型结构在大小和组织上都有很大的变异范围， 但在大多数情况下反平行β层都缠绕成一柱状 或圆桶状，其缠绕方式可以是链间的顺序连接， 也可以是链间的跨接，在桶内有一个由侧链构 成的疏水核心
丝氨酸属水解酶、免疫球蛋白A、一些球状RNA
在膜蛋白中，跨膜区域常常是α螺旋，它的表面由 疏水侧链覆盖以适应膜内的疏水环境
细胞色素c，人生长因子
CD8+
CD4+
1、MHC分子直接参与APC对内圆形或外源性抗原的加工和处理 2、在TCR特异性识别APC所提呈的抗原肽过程中，必须同时识 别与抗原肽结合成复合物的MHC分子，才能够产生T细胞激活的信号
平行β螺旋折叠
1993年在细菌果胶酶的晶体结构中首次发现。这些β螺旋结构中， 多肽链卷曲折叠为由β链与环链区相间构成的宽松螺旋
双层螺旋
钙离子
钙离子
钙离子
每圈螺旋由2股β链与2 段环链区相间构成，在 形成结构域时这一基本 结构单位重复3次，产生 一个右手缠绕螺旋结构， 中间形成疏水内核
U为侧链较大的疏水氨基酸
病毒的外壳蛋白等均属此类
分
类
上一下桶式(up-and-down βbarrel)和
开放 式折叠(up-and-down open βsheet)
希腊钥匙(回纹)式折叠(Greek key β barrel)
β螺旋折叠(parallel β-helix fold)
N
C
β链以反平行的上-下方 式顺序连接，最后一股连 与第一股链以氢键结合， 形成一个类似桶状的结构
成，其螺旋含量一般在60％以上，有的高 达80％。α螺旋在这类蛋白质中大多以反 平行方式排布和堆积，所以又称反平行α 结构。 按照螺旋排布的不同拓扑学特征，又可分 为一些亚组。肌红蛋白、血红蛋白、烟草 花叶外壳蛋白、细胞色素b，等均属此类结 构。
α型结构(αstructure)分类
(1) 线绕式α螺旋(coiled-coil α helix)：纤维蛋白的结构基础，有足够 强度和柔性 (2) 四螺旋束 (four helix bundle) (3) 珠状折叠(globin fold)：血红蛋白 (4) 复杂螺旋组合
蛋白质结构分类－－系统性分类
新方法、新程序，目前较为系统和广泛使用的数据 库为SCOP、CATH、DALI／FSSP／DDD
SCOP是根据进化关系和肽链的折叠原理对蛋白质进
行分类，这一方法是建立在对大量蛋白质结构统计 分析的基础之上，对蛋白质的结构分类学具有重要 的意义
CATH是按进化起源和结构类似性对蛋白质结构分类 FSSP／DDD是以结构分类比较为基础的数据库
http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/
蛋白质是具有高度组织、结构极复杂的生物
大分子
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠
了解这种复杂蛋白质结构的形成机理，对于
以设计和构建新型蛋白质为目标的蛋白质工 程的战略性考虑和具体途径的选取都有十分 重要的意义
疏水性分析
疏水性分析：超二级结构中各残基
对溶剂的相对亲水和疏水性的性质， 是超二级结构的一个重要结构特征。 比如研究表明，一些超二级结构的 连接肽的残基全部为亲水的，它们 所有的残基都在蛋白质分子的表面。
氢键模式的分析
超二级结构中氢键模式的分析
主要研究连接肽之间的氢键的形成情
况 应用：根据研究结果可以建立模型， 进行结构预测等
57
一、多肽链的生物合成
自然界源自文库的蛋白质可以由几十个氨基酸组成，
也可以由上千个氨基酸组成
(5)无规型／富含二硫键和金属 离子型 这是一类小蛋白质分子，它们没有典型
的二级结构，或者所含二级结构的组成 和组织没有明显的规律可循。 这类蛋白质分子虽然不大(一般小于100 个氨基酸残基)，但含有较多的二硫键或 金属离子以稳定其三维结构，所以在有 的分类中称它们为富含二硫键和金属离 子型蛋白。
进化关系和肽链的折叠原理
SCOP数据库
是蛋白质结构分类数据库 将蛋白质分为层次:
Class: 折叠类型(fold):不考虑进化起源,只要二级结构单元
具有相同的排列和拓扑结构. 超家族(super family):如相似程度较低,但其结构或 功能特性表明它们有共同的起源,则视为超家族 家族(family):序列相似程度为30%以上的蛋白质归 入同一家族,也有例外, Protein domains species
(4)α+β型结构 结构特征：这类结构中既含α螺旋又含β
层结构，但α螺旋与β层在空间上彼此不 混杂，分别处于分子的不同部位，有时α 螺旋和β层分别形成两个结构域。
已知这类结构的数量不多，因此有时将
它们按α螺旋或β层部分的组织特征分别 划入以上三种类型中。溶菌酶、嗜热菌 蛋白酶、核酸酶等属此类结构。
二、蛋白质结构分类
按结构域分类 系统性分类
蛋白质结构分类－－按 结构域分类
(1)α型结构(αstructure) (2)β型结构(β structure) (3) α/β型结构 (4) α+β型结构 (5) 无规型／富含二硫键和金属
离子型
(1) α型结构(αstructure)
结构特征：这类蛋白质主要由α螺旋组
一、蛋白质的结构层次
蛋 白 质 的 结 构 层 次 一级结构
二级结构 空间结构
三级结构
四级结构
超二级结构 结构域
蛋白质结构的主要层次
一级结构 指蛋白质分子中的氨基酸的排列顺序 二级结构 指蛋白质多肽链的主链骨架中的若干肽段的构象，排列。所 有蛋白质的主链结构相同，长短不同 三级结构 指多肽链在二级结构的基础上，各原子的空间排布，包括侧 链基团的取向，是二级结构的基础上范围更广的盘旋和折叠 四级结构 是指多条肽链组成的一个蛋白质分子时，各亚单位在寡聚蛋 白质中空间排布及亚单位间的相互作用
Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X
钙离子
三层螺旋
每圈螺旋具有三段含3-5个残 基的短β链，彼此由环链连 接。近似呈三棱柱 由于在三层β螺旋结构环链区 的长度，每圈所含氨基酸的数 量和性质都不相同，因此没有 特征的序列模式用以探测这种 结构的存在 螺旋内部既有疏水基团也有极 性和荷电基团，氢键和静电相 互作用 长环链可能形成蛋白质分子的 活性位置
结构模体(motif，structural motif）
αα模体 ββ模体（发夹式β模体） βαβ模体 反平行β层回纹模体 螺旋-转折-螺旋模体
αα
αα：常为两股平行或反平行的右手螺旋段缠绕
形成的左手超螺旋。两螺旋的排列如图，是纤 维状蛋白质的主要结构元件；
ββ（发夹式β模体）
环链区
α螺旋
β折叠
三磷酸甘油醛异构酶 α螺旋相对于β链堆积，将β链的疏水残基于 溶剂屏蔽开来。 环链区的长度有很大的不同
反平行β层回纹模体
希腊钥匙型模体 这类模体并不与特定的功能相关
结构域1 -螺旋 结构域2 二硫键
葡萄球菌 核酸酶
-转角
-折叠
螺旋-转折-螺旋模体 （helix-turn-helix motif)
TIM桶式折叠
分子的活性位点都出现在非常相似的位置，处于连接β链羧基端与 α螺旋羧基端的8段环链构成的一个漏斗状空腔的底部，环链区决 定分子的活性
开放扭转式折叠
特征：一个开放的 扭转β层两侧被α 螺旋围绕
活性中心的位置
连接两条β链与α 螺旋的环链之间在 β层的羧基端形成 一缝隙，几乎所有 这类蛋白的结合位 置都位于这一缝隙
结构特征：这是已知数量最多的一类结构，它由
平行的或混合型的β层被α螺旋包绕构成，主要是 β-α-β模体的组合。在这类结构中β层和螺旋内 部各股链主要以平行方式排布，所以也称为平行 α/β型。当然，其中螺旋与相邻β链彼此是反平行 的。多数情况下，一个5－9条链组成的平行β层在 中央，两侧是α螺旋，形成三层式结构。 依据β链组织方式的不同，它们呈现出许多不同类 型。丙糖磷酸异构酶、醛缩酶、乳酸脱氢酶、醇脱 氢酶、磷酸甘油酸激酶等均属此类结构。
a、DNA结合模体（DNAbinding motif）：专一地 与DNA结合。λCro、阻 遏蛋白等中发现 b、钙结合模体 （calcium-binding motif)： 对钙结合专一，又称 “EF手”。小白蛋白、 钙调蛋白、肌钙蛋白等
超二级结构特征描述
序列模式：是指蛋白质一段肽链上
每一残基构象和其氨基酸序列的关 系，描述的是蛋白质空间结构与氨 基酸序列的关系。 每一类型的超二级结构都有确定的 序列模式 应用：从蛋白质一级结构中预测哪 一段肽链含有哪种类型的基序。
在反平行β结构中发现
最多 可作为单独的组合单位 存在，也可使更为复杂 的β层的一部分 β层在序列上相邻的β 链都有强烈倾向形成这 种模体，但大多由2-5 个残基构成 没有特定的功能与这类 模体相关联
半环扁尾蛇毒素
β-α-β模体
1、对于在序列上是连续的相 邻的两股β链，多肽链必须从 β层的一端穿到另一端才能将 两个相邻的链连接。这种交叉 连接常常由α螺旋来实现 2、α螺旋将一股链的氨基连 接起来，通常螺旋轴近似地平 行于β 链。 3、连接β 链的羧端与α链的 氨端的环肽常常是蛋白质功能 结合部位或活性位置的组成部 分
结构模体(motif，structural motif）
motif ：相邻的二级结构单元组合在一起，彼此
相互作用，形成规则排列的组合体,以同一结构模 式出现在不同的蛋白质中，这些组合体称为结构 模体（或基序，或超二级结构） 特征：结构模体是一类超二级结构 (supersecondary structure)．它们是三级结构 的建筑模块。有的模体与特定的功能相关，如与 DNA结合；许多模体并没有专一的生物功能，只是 大结构和组装体的一个组成部分
第一章 蛋白质结构的基本组件 第二章 蛋白质结构的组织形式
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠 第四章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质结构的组织形式
一、蛋白质结构的层次体系 二、蛋白质结构分类
一、蛋白质结构的层次体系
1、丹麦生物化学家 Kai Linderstram 首 先将蛋白质结构划分为一级、二级和三级 结构 2、英国化学家 Bernal 又使用四级结构 来描述复杂多肽链蛋白质分子的亚基结构 3、随着大量天然蛋白质的结构测定及以 此为基础的综合分析，在二级结构与三级 结构之间又发现了结构模体(超二级结构) 和结构域，从而揭示了蛋白质结构的丰富 层次体系(structure hirarchy)
蚯蚓的血红蛋白
质体蓝素
黄素氧还蛋白
总 结
上列前三类结构所占的比例分别是20
％(α型)、32％(β型)、35％(α/β型)。
尽管随着用于统计分析的数据基础不
同，这些比例数字也会有所变化，但 是都表明这三类结构包含了已知蛋白 质的绝大部分。
按层次体系(hierarchy)对蛋白质结构进行分类的
3.α/β型结构
以β-α-β模体组
成
分 类
3种基本类型： TIM桶式折叠(TIM barrele) 扭转开放式折叠(Rossman fold) 马蹄式折叠(horseshoe fold)
TIM桶式折叠
分子的活性位点都出现在非常相似的位置，处于连接β链羧基端与 α螺旋羧基端的8段环链构成的一个漏斗状空腔的底部，环链区决 定分子的活性
结构域(domain)
概念：
二级结构和结构模体以特定的 方式组织连接，在蛋白质分子中形成两 个或多个在空间上可以明显区分的三级 折叠实体，称为结构域(domain)
特征：
1、结构域是蛋白质三级结构的基本单位，它可由一 条多肽链(在单域蛋白质中)或多肽链的一部分(在 多域蛋白质中)独立折叠形成稳定的三级结构 2、一个分子中的结构域区之间以共价键相连接，这 是与蛋白质亚基结构(非共价缔合)的基本区别 3、一般说来，较大的蛋白质都有多个结构域存在， 它们可以不同的方式组合，从而以有限类型的结 构域组合成极为复杂多样的蛋白质整体结构 4、结构域常常是功能单位，不同的结构域常常与蛋 白质的不同功能相关联
(2)β型结构(β structure)
结构特征：此类结构主要由反平行β层构成。
β型结构在大小和组织上都有很大的变异范围， 但在大多数情况下反平行β层都缠绕成一柱状 或圆桶状，其缠绕方式可以是链间的顺序连接， 也可以是链间的跨接，在桶内有一个由侧链构 成的疏水核心
丝氨酸属水解酶、免疫球蛋白A、一些球状RNA
在膜蛋白中，跨膜区域常常是α螺旋，它的表面由 疏水侧链覆盖以适应膜内的疏水环境
细胞色素c，人生长因子
CD8+
CD4+
1、MHC分子直接参与APC对内圆形或外源性抗原的加工和处理 2、在TCR特异性识别APC所提呈的抗原肽过程中，必须同时识 别与抗原肽结合成复合物的MHC分子，才能够产生T细胞激活的信号
平行β螺旋折叠
1993年在细菌果胶酶的晶体结构中首次发现。这些β螺旋结构中， 多肽链卷曲折叠为由β链与环链区相间构成的宽松螺旋
双层螺旋
钙离子
钙离子
钙离子
每圈螺旋由2股β链与2 段环链区相间构成，在 形成结构域时这一基本 结构单位重复3次，产生 一个右手缠绕螺旋结构， 中间形成疏水内核
U为侧链较大的疏水氨基酸
病毒的外壳蛋白等均属此类
分
类
上一下桶式(up-and-down βbarrel)和
开放 式折叠(up-and-down open βsheet)
希腊钥匙(回纹)式折叠(Greek key β barrel)
β螺旋折叠(parallel β-helix fold)
N
C
β链以反平行的上-下方 式顺序连接，最后一股连 与第一股链以氢键结合， 形成一个类似桶状的结构
成，其螺旋含量一般在60％以上，有的高 达80％。α螺旋在这类蛋白质中大多以反 平行方式排布和堆积，所以又称反平行α 结构。 按照螺旋排布的不同拓扑学特征，又可分 为一些亚组。肌红蛋白、血红蛋白、烟草 花叶外壳蛋白、细胞色素b，等均属此类结 构。
α型结构(αstructure)分类
(1) 线绕式α螺旋(coiled-coil α helix)：纤维蛋白的结构基础，有足够 强度和柔性 (2) 四螺旋束 (four helix bundle) (3) 珠状折叠(globin fold)：血红蛋白 (4) 复杂螺旋组合
蛋白质结构分类－－系统性分类
新方法、新程序，目前较为系统和广泛使用的数据 库为SCOP、CATH、DALI／FSSP／DDD
SCOP是根据进化关系和肽链的折叠原理对蛋白质进
行分类，这一方法是建立在对大量蛋白质结构统计 分析的基础之上，对蛋白质的结构分类学具有重要 的意义
CATH是按进化起源和结构类似性对蛋白质结构分类 FSSP／DDD是以结构分类比较为基础的数据库
http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/
蛋白质是具有高度组织、结构极复杂的生物
大分子
第三节 蛋白质结构的形成 —多肽链的生物合成与折叠
了解这种复杂蛋白质结构的形成机理，对于
以设计和构建新型蛋白质为目标的蛋白质工 程的战略性考虑和具体途径的选取都有十分 重要的意义
疏水性分析
疏水性分析：超二级结构中各残基
对溶剂的相对亲水和疏水性的性质， 是超二级结构的一个重要结构特征。 比如研究表明，一些超二级结构的 连接肽的残基全部为亲水的，它们 所有的残基都在蛋白质分子的表面。
氢键模式的分析
超二级结构中氢键模式的分析
主要研究连接肽之间的氢键的形成情
况 应用：根据研究结果可以建立模型， 进行结构预测等
57
一、多肽链的生物合成
自然界源自文库的蛋白质可以由几十个氨基酸组成，
也可以由上千个氨基酸组成
(5)无规型／富含二硫键和金属 离子型 这是一类小蛋白质分子，它们没有典型
的二级结构，或者所含二级结构的组成 和组织没有明显的规律可循。 这类蛋白质分子虽然不大(一般小于100 个氨基酸残基)，但含有较多的二硫键或 金属离子以稳定其三维结构，所以在有 的分类中称它们为富含二硫键和金属离 子型蛋白。
进化关系和肽链的折叠原理
SCOP数据库
是蛋白质结构分类数据库 将蛋白质分为层次:
Class: 折叠类型(fold):不考虑进化起源,只要二级结构单元
具有相同的排列和拓扑结构. 超家族(super family):如相似程度较低,但其结构或 功能特性表明它们有共同的起源,则视为超家族 家族(family):序列相似程度为30%以上的蛋白质归 入同一家族,也有例外, Protein domains species
(4)α+β型结构 结构特征：这类结构中既含α螺旋又含β
层结构，但α螺旋与β层在空间上彼此不 混杂，分别处于分子的不同部位，有时α 螺旋和β层分别形成两个结构域。
已知这类结构的数量不多，因此有时将
它们按α螺旋或β层部分的组织特征分别 划入以上三种类型中。溶菌酶、嗜热菌 蛋白酶、核酸酶等属此类结构。
二、蛋白质结构分类
按结构域分类 系统性分类
蛋白质结构分类－－按 结构域分类
(1)α型结构(αstructure) (2)β型结构(β structure) (3) α/β型结构 (4) α+β型结构 (5) 无规型／富含二硫键和金属
离子型
(1) α型结构(αstructure)
结构特征：这类蛋白质主要由α螺旋组
一、蛋白质的结构层次
蛋 白 质 的 结 构 层 次 一级结构
二级结构 空间结构
三级结构
四级结构
超二级结构 结构域
蛋白质结构的主要层次
一级结构 指蛋白质分子中的氨基酸的排列顺序 二级结构 指蛋白质多肽链的主链骨架中的若干肽段的构象，排列。所 有蛋白质的主链结构相同，长短不同 三级结构 指多肽链在二级结构的基础上，各原子的空间排布，包括侧 链基团的取向，是二级结构的基础上范围更广的盘旋和折叠 四级结构 是指多条肽链组成的一个蛋白质分子时，各亚单位在寡聚蛋 白质中空间排布及亚单位间的相互作用
Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X
钙离子
三层螺旋
每圈螺旋具有三段含3-5个残 基的短β链，彼此由环链连 接。近似呈三棱柱 由于在三层β螺旋结构环链区 的长度，每圈所含氨基酸的数 量和性质都不相同，因此没有 特征的序列模式用以探测这种 结构的存在 螺旋内部既有疏水基团也有极 性和荷电基团，氢键和静电相 互作用 长环链可能形成蛋白质分子的 活性位置
结构模体(motif，structural motif）
αα模体 ββ模体（发夹式β模体） βαβ模体 反平行β层回纹模体 螺旋-转折-螺旋模体
αα
αα：常为两股平行或反平行的右手螺旋段缠绕
形成的左手超螺旋。两螺旋的排列如图，是纤 维状蛋白质的主要结构元件；
ββ（发夹式β模体）
环链区
α螺旋
β折叠
三磷酸甘油醛异构酶 α螺旋相对于β链堆积，将β链的疏水残基于 溶剂屏蔽开来。 环链区的长度有很大的不同
反平行β层回纹模体
希腊钥匙型模体 这类模体并不与特定的功能相关
结构域1 -螺旋 结构域2 二硫键
葡萄球菌 核酸酶
-转角
-折叠
螺旋-转折-螺旋模体 （helix-turn-helix motif)
TIM桶式折叠
分子的活性位点都出现在非常相似的位置，处于连接β链羧基端与 α螺旋羧基端的8段环链构成的一个漏斗状空腔的底部，环链区决 定分子的活性
开放扭转式折叠
特征：一个开放的 扭转β层两侧被α 螺旋围绕
活性中心的位置
连接两条β链与α 螺旋的环链之间在 β层的羧基端形成 一缝隙，几乎所有 这类蛋白的结合位 置都位于这一缝隙
结构特征：这是已知数量最多的一类结构，它由
平行的或混合型的β层被α螺旋包绕构成，主要是 β-α-β模体的组合。在这类结构中β层和螺旋内 部各股链主要以平行方式排布，所以也称为平行 α/β型。当然，其中螺旋与相邻β链彼此是反平行 的。多数情况下，一个5－9条链组成的平行β层在 中央，两侧是α螺旋，形成三层式结构。 依据β链组织方式的不同，它们呈现出许多不同类 型。丙糖磷酸异构酶、醛缩酶、乳酸脱氢酶、醇脱 氢酶、磷酸甘油酸激酶等均属此类结构。
a、DNA结合模体（DNAbinding motif）：专一地 与DNA结合。λCro、阻 遏蛋白等中发现 b、钙结合模体 （calcium-binding motif)： 对钙结合专一，又称 “EF手”。小白蛋白、 钙调蛋白、肌钙蛋白等
超二级结构特征描述
序列模式：是指蛋白质一段肽链上
每一残基构象和其氨基酸序列的关 系，描述的是蛋白质空间结构与氨 基酸序列的关系。 每一类型的超二级结构都有确定的 序列模式 应用：从蛋白质一级结构中预测哪 一段肽链含有哪种类型的基序。
在反平行β结构中发现
最多 可作为单独的组合单位 存在，也可使更为复杂 的β层的一部分 β层在序列上相邻的β 链都有强烈倾向形成这 种模体，但大多由2-5 个残基构成 没有特定的功能与这类 模体相关联
半环扁尾蛇毒素
β-α-β模体
1、对于在序列上是连续的相 邻的两股β链，多肽链必须从 β层的一端穿到另一端才能将 两个相邻的链连接。这种交叉 连接常常由α螺旋来实现 2、α螺旋将一股链的氨基连 接起来，通常螺旋轴近似地平 行于β 链。 3、连接β 链的羧端与α链的 氨端的环肽常常是蛋白质功能 结合部位或活性位置的组成部 分
结构模体(motif，structural motif）
motif ：相邻的二级结构单元组合在一起，彼此
相互作用，形成规则排列的组合体,以同一结构模 式出现在不同的蛋白质中，这些组合体称为结构 模体（或基序，或超二级结构） 特征：结构模体是一类超二级结构 (supersecondary structure)．它们是三级结构 的建筑模块。有的模体与特定的功能相关，如与 DNA结合；许多模体并没有专一的生物功能，只是 大结构和组装体的一个组成部分