酶解大豆分离蛋白的抗原活性变化及其抗原表位分析
豆粕酶解过程中蛋白质分子亚基组成及其抗原性变化
豆粕酶解过程中蛋白质分子亚基组成及其抗原性变化王章存;李乐静;袁道强;崔胜文;赵学伟;王吉中;胡金强【期刊名称】《食品科学》【年(卷),期】2013(034)009【摘要】采用碱性蛋白酶、胰蛋白酶和木瓜蛋白酶分别水解脱脂豆粕,用SDS-PAGE分别测定水溶性酶解物和水不溶性酶解残余物中的大豆蛋白分子亚基组成,用双抗体夹心酶联免疫反应(ELISA)分别测定其抗原活性.结果表明:碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶水解10min时,大豆7S的α’、α、β亚基和11S的酸性多肽链已基本消失,具有抗原活性的蛋白含量分别由195.90mg/g豆粕降解为90.50mg/g豆粕(碱性蛋白酶)或94.30mg/g豆粕(木瓜蛋白酶).酶解120min时,两种酶的抗原活性去除率分别为75.70%和61.40%,而胰蛋白酶对大豆蛋白亚基和抗原性的降解效果相对较弱.【总页数】4页(P267-270)【作者】王章存;李乐静;袁道强;崔胜文;赵学伟;王吉中;胡金强【作者单位】郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002;郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002;郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002;郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002;郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002;郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002;郑州轻工业学院食品与生物工程学院,河南郑州 450002【正文语种】中文【中图分类】TS201.6【相关文献】1.豆粕蛋白酶解过程中呈味物质的释放规律 [J], 孙潇;王慧云;陈海华;史岩;王雨生2.复合酶酶解豆粕营养成分变化规律研究 [J], 魏金涛;赵娜;李绍章;杨雪海;张巍;严念东;郭万正;黄少文3.小麦发芽过程中高分子量麦谷蛋白亚基组成变化的研究 [J], 卞科;王金水4.基于高通量测序分析豆粕发酵过程中真菌群落的组成和变化 [J], 董胜奇;王格;张涛;葛向阳5.黑龙江省小麦品种的HMW麦谷蛋白亚基组成和血缘关系的研究Ⅰ.70年代以前主要小麦品种的HMW麦谷蛋白亚基组成的研究 [J], 张延滨;祁适雨;肖志敏;辛文利因版权原因,仅展示原文概要,查看原文内容请购买。
定位限制性酶解对大豆分离蛋白表面性质及结构特性的影响的开题报告
定位限制性酶解对大豆分离蛋白表面性质及结构特
性的影响的开题报告
研究背景:
大豆分离蛋白是一种广泛使用的食品添加剂,具有良好的香味、口
感和营养价值。
近年来,随着对大豆分离蛋白功能和结构的深入研究,
发现其表面特性对其功能具有重要影响。
同时,限制性酶解被认为是一
种重要的处理方法,可以调控大豆分离蛋白的表面性质和结构特性。
因此,了解定位限制性酶解对大豆分离蛋白表面性质及结构特性的影响具
有重要的科学价值和应用前景。
研究目的:
本研究旨在探究定位限制性酶解对大豆分离蛋白表面性质及结构特
性的影响,为进一步深入开发大豆分离蛋白的应用提供理论和实验依据。
研究内容:
1. 纯化大豆分离蛋白,并对其进行酶解处理。
2. 利用凝胶电泳、高效液相色谱等技术对酶解产物进行分析和表征。
3. 利用表面性质分析仪、动态光散射仪等对酶解产物的表面性质进
行检测和评价。
4. 利用生物分子模拟软件对大豆分离蛋白结构进行模拟和分析。
研究方法:
本研究将采用分离纯化大豆分离蛋白的方法,并通过限制性酶解调
控其表面性质和结构特性。
同时,采用凝胶电泳、高效液相色谱、表面
性质分析仪、动态光散射仪、生物分子模拟软件等工具进行实验数据的
分析和处理。
研究意义:
本研究可为深入开发大豆分离蛋白的应用提供理论和实验依据,为食品添加剂的开发和创新提供支持。
同时,通过研究定位限制性酶解对大豆分离蛋白表面性质及结构特性的影响,对食品加工技术的优化和推进具有重要的科学意义和实际应用价值。
大豆蛋白的Alcalase酶解及酶解液在酸性条件下的稳定性研究
4
5
酶解液的酶解时间 (min)
0
30 90 120 180
溶液 pH
4.2 4.19 4.2 4.18 4.15
溶液起始状态
++ ++ +Hale Waihona Puke ++ ++1d 后 稳定性
7d 后
-
+
++ ++ ++
/
-
+
++
+
30d 后
/
/
-
+
-
酶解液蛋白溶出率 (%)
10.5 43 48.57 50.09 50.05
大豆蛋白的等电点为 pH 值 4.5 左右, 因此, 在酸 性饮料中, 大豆蛋白的稳定性差, 大大限制大豆蛋白 的应用。大豆蛋白酶解液具有良好的溶解性与稳定性, 且具有较好的消化性, 可用于酸性蛋白饮料的生产。
粮油加工
79 2007 年第 7 期
技术·油脂工程 >>>
C EREALS AND OILS PROCESSING
技术·油脂工程 >>>
C EREALS AND OILS PROCESSING
大豆蛋白的 Alcalase 酶解及酶解液在酸性条件下的稳定性研究
陈 中 蔡 蕾 林伟锋 鲍志宁
( 华南理工大学食物蛋白工程研究中心)
【摘要】本文研究了 Alcalase 酶对大豆分离蛋白的酶解及大豆酶解液在酸性条件下的稳定性。 酶解条件为: 温度 60℃, 底物浓度 8% (w/ w), 酶用量 0.1% (v/ w)。酶解 120min 时, 大豆酶解液 具有最高的水解度与蛋白溶出率, 分别为 11.25%与 50.09%, 该酶解液在酸性条件下具有良 好 的 稳 定 性 。酶 解 时 间超 过 120min, 酶 解 液 因 酶 解 产 物间 的 疏 水 性 相 互 作 用 而 形 成 不 溶 性 絮 凝 物 , 酶解液的蛋白溶出率及其在酸性条件下的稳定性下降。
大豆蛋白酶解肽的分子量分布及抑制ACE活性关系研究
大豆蛋白酶解肽的分子量分布及抑制ACE活性关系研究范远景;姬莹莹;张焱【期刊名称】《食品科学》【年(卷),期】2007(028)010【摘要】研究不同蛋白酶作用的酶解肽表现在血管紧张素转化酶(ACE)活性抑制差异,酶解产物的水解度、分子量分布与ACE抑制率的相互关系.用胰蛋白酶、胃蛋白酶、中性蛋白酶、木瓜蛋白酶、碱性蛋白酶等五种蛋白酶对大豆分离蛋白酶解,进行了多肽增量、水解度、超滤膜分离及其ACE抑制率对比等实验.结果表明,碱性蛋白酶的多肽增量最大,胃蛋白酶次之,依次为木瓜蛋白酶和中性蛋白酶,胰蛋白酶则出现反常;水解度随着酶解的时间而增加,碱性蛋白酶的最大水解度可达到21%,依次为胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和中性蛋白酶,最低为胰蛋白酶仅为9%左右;与此对应的碱性蛋白酶的酶解物的ACE活性抑制率为最高(44.9%),胃蛋白酶次之(43.5%).分子量范围在1000Da以下组分对ACE的抑制效果最高,碱性蛋白酶作用获得的小分子肽组成为71.25%,胃蛋白酶的为69.35%,但其对应的ACE抑制率却为64.57%和78.49%.中性蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰蛋白酶作用获得的小分子肽的ACE抑制率分别为45.7%、47.3%和29.6%.胃蛋白酶的降压肽制备效果为最好,其次为碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶、中性蛋白酶和胰蛋白酶.【总页数】5页(P57-61)【作者】范远景;姬莹莹;张焱【作者单位】合肥工业大学生物与食品工程学院,安徽,合肥,230009;合肥工业大学生物与食品工程学院,安徽,合肥,230009;安徽工程科技学院,安徽,芜湖,241000【正文语种】中文【中图分类】TQ464.7【相关文献】1.大豆粕碱性蛋白酶水解肽及ACE抑制活性的研究 [J], 温雪琴;刘屾;黄弢;赵嘉希;冯欣;孙建华2.大豆生理活性肽的研究(Ⅱ)--抗氧化性和ACE抑制活性的初步研究 [J], 刘健敏;钟芳;麻建国3.鸡蛋清蛋白酶解肽和大豆蛋白酶解肽的协同抗氧化活性 [J], 饶胜其;徐美玲;高璐;杨振泉;方维明4.玉米大豆复合肽体内ACE抑制活性研究 [J], 王进;何慧;郭辉;张胜;黄迪惠5.鱿鱼(Squid)肝脏蛋白酶解物中ACE活性抑制肽的分离纯化及活性分析 [J], 梁佳;谢超;林琳;黄菊;王婷;俞群娣因版权原因,仅展示原文概要,查看原文内容请购买。
219401801_均质联合酶解对大豆蛋白纳米颗粒结构与功能特性的影响
王金鸽,蔡勇建,刘俊梅,等. 均质联合酶解对大豆蛋白纳米颗粒结构与功能特性的影响[J]. 食品工业科技,2023,44(13):85−93.doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2022090179WANG Jinge, CAI Yongjian, LIU Junmei, et al. Effect of Homogenization Assisted with Enzymatic Treatment on the Structural and Functional Properties of Soybean Protein Nanoparticles[J]. Science and Technology of Food Industry, 2023, 44(13): 85−93. (in Chinese with English abstract). doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2022090179· 研究与探讨 ·均质联合酶解对大豆蛋白纳米颗粒结构与功能特性的影响王金鸽1,蔡勇建2,刘俊梅1, *,赵强忠2,*(1.吉林农业大学食品科学与工程学院,吉林长春 130118;2.华南理工大学食品科学与工程学院,广东广州 510640)摘 要:本文以商业大豆分离蛋白(Soy protein isolate ,SPI )为原料,分别通过酶解、均质联合酶解制备了蛋白纳米颗粒(Soy protein nanoparticles ,SPNPs ),对比分析了SPNPs 的粒径、多相分散系数及微观形态、傅里叶红外光谱、内源荧光等结构特征,以及内部作用力、表面疏水性、Zeta 电位、两亲特性、乳化性与起泡性等物化特性。
研究发现:SPI 粒径较大(230.00 nm ),低水解度(3%)酶解和均质联合酶解处理制备的SPNPs 粒径减小(64.20~144.80 nm ),呈小球形。
大豆分离蛋白酶解产物功能特性的研究
资 源 丰 富 、成 本低 而倍 受 青 睐 ,更 为 重 要 的 是 大 豆 蛋 白还 具 有 与食 品 的 嗜好 性 、加 工 性 等 相关 的
各 种 功 能特 性 ,包 括 乳 化 性 、起 泡 性 、保 水 性 、 凝胶 性 等 多种 功 能特 性 。因此 大 豆蛋 白被广 泛应
加工技柬 ■
中 图分 类 号 : 5 6. Q 5 ̄ 9 文献 标 志 码 : B
文章编号 :6 4 3 4 (0 0 — 0 2 0 17 — 5 72 1)3 0 2 — 7 1
产 大 豆分 离蛋 白 酶解 物 功 能 特 性 的研 究水
陈 靓 ,朱 秀清 ,窦巍巍 ,夏明敬 ,王 玲
决 的问题 。
d oy i me T e r s l h we a es lb l y e li i g r lsst . h e u t s o d t t h ou i t , mu sf n , i s h t i y
f a ng a olbs r i n a a iy o o b a p o en s l t o mi nd ia o pto c p c t f s y e n r t i io ae
o o b a rt i s lt y r ls ts b a an w r et r f s y e n p o en io ae h d oy ae y P p i e e b t e t a o b a r ti o aeh d oy ae yAl aa e h ns y e np oen i l t y r ls tsb e l s . s Ke wo d : S y e n io ae r ti ; E z ma i y r lss y r s o b a s l td p oe n n y t h d oy i ; c
大豆蛋白酶解实验方案
大豆蛋白酶解实验方案
一、实验目的
通过大豆蛋白的酶解实验,探究酶解对大豆蛋白的影响,为了解大豆蛋白的营养成分及其应用提供实验依据。
二、实验材料
1、大豆蛋白粉
2、三倍体蛋白酶
3、磷酸盐缓冲液
4、氯化钠
5、紫外分光光度计
6、酶解仪
三、实验步骤
1、称取一定量的大豆蛋白粉,加入适量的磷酸盐缓冲液,搅拌均匀后,调节pH 值至7.0。
2、加入一定量的三倍体蛋白酶,放置于酶解仪中,在恒温下酶解反应。
3、每隔一定时间取少量反应液,加入适量的氯化钠,用紫外分光光度计检测吸光度。
4、反应结束后,用紫外分光光度计检测吸光度,计算大豆蛋白酶解率。
四、数据处理
1、将实验记录表格中的各项数据,制作成折线图,以反映酶解过程中各项指标的变化趋势。
2、计算大豆蛋白酶解率,用酶解前后的蛋白质含量相减,再除以酶解前的蛋白质含量,即可得到酶解率。
3、进行统计学分析,比较不同组的实验结果,确定酶解参数。
五、实验结果
1、折线图反映了各项指标的变化趋势,如酶解时间、酶解温度、酶解剂量等。
2、实验结果表明,随着酶解时间的延长,大豆蛋白的酶解率增加;随着酶解温度的升高,酶解率也随之增加;酶解剂量也对酶解率有影响,但未能达到理想效果。
六、实验结论
1、本实验结果表明,大豆蛋白的酶解是可能的,随着酶解时间、温度和酶解剂量的增加,酶解率增加。
2、大豆蛋白的酶解对其营养成分有一定影响,酶解后可释放部分蛋白质和氨基酸,提高其生物利用度。
3、本实验结果可为大豆蛋白的应用提供参考,也为后续研究提供了实验依据。
风味蛋白酶酶解大豆分离蛋白及对其功能特性影响研究
风味蛋白酶酶解大豆分离蛋白及对其功能特性影响研究
田杰;柴莎莎;胡传荣;何东平
【期刊名称】《中国油脂》
【年(卷),期】2015(040)010
【摘要】采用风味蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶解,研究了pH、酶解温度、加酶量及酶解时间对酶解反应的影响,并且研究了酶解反应对酶解大豆分离蛋白功能特性的影响.结果表明:最佳酶解条件为pH6.5,酶解温度50℃,加酶量0.7%,酶解时间3h,在此条件下水解度为17.42%;随着酶解反应的进行酶解大豆分离蛋白的溶解度和体外消化率升高,黏度和乳化性降低,保水性和乳化稳定性先增大后减小.
【总页数】4页(P11-14)
【作者】田杰;柴莎莎;胡传荣;何东平
【作者单位】武汉轻工大学食品科学与工程学院,武汉430023;武汉轻工大学食品科学与工程学院,武汉430023;武汉轻工大学食品科学与工程学院,武汉430023;武汉轻工大学食品科学与工程学院,武汉430023
【正文语种】中文
【中图分类】TS202;TQ936
【相关文献】
1.中性蛋白酶酶解酰化大豆分离蛋白功能特性的研究 [J], 王月;张东杰
2.风味蛋白酶水解大豆分离蛋白的抗原性及功能特性变化 [J], 王章存;王佩;安广杰;胡金强;赵学伟;袁路阳
3.抗坏血酸对大豆分离蛋白酶解产物功能特性影响研究 [J], 黄行健;潘思轶;王可兴
4.大豆分离蛋白酶解产物功能特性的研究 [J], 陈靓;朱秀清;窦巍巍;夏明敬;王玲
5.高固形物浓度对大豆分离蛋白酸性蛋白酶酶解产物功能特性的影响 [J], 杨明泉;相欢;王海萍;崔春
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不同蛋白酶酶解大豆蛋白的过程变化规律研究
较 高。
关键词 : 大豆 蛋 白 ; 解 ; 解度 ; ; 离氨 基 酸 ; 白酶 酶 水 肽 游 蛋 中 图分 类 号 : 2 1 2 ; 2 1 2 TS 0 . 1 TS 0 . 5 文献 标 志 码 : A 文 章 编 号 :0 3 2 2 2 1 ) O O 2 4 1 0 —6 0 ( 0 2 1 —O 2 一O
( .Ce ta a oao y,FuinAcd myo rc lu a ce cs 1 n rlL b r tr ja a e fAg iut rl in e ,Fu h u3 0 0 Chn ;2 S z o 5 0 3, ia .FuinKe b rtr fPrcs j yLa o ao yo e ie a
En y z ma i y r l s so o b a e lb if r n i d f p o e s tc h d o y i f s y e n m a y d f e e t k n s o r t a e
H u n e ,S n n k n ,Li u ,Ya n h a ,L nJa a gW i o g Yo g a g n Qi o Qig u i in ’
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不 同 蛋 白酶 酶 解 大 豆 蛋 白 的 过 程 变 化 规 律 研 究
黄 薇 , 宋永 康 , 林 虬 , 清 华 , 。姚 林 健
大豆蛋白酶解过程中聚集行为的研究
大豆蛋白酶解过程中聚集行为的研究赵沙沙;孔祥珍;苏芮;华欲飞【摘要】主要研究了大豆β-伴球蛋白对大豆球蛋白酶解过程聚集行为的影响.在相同蛋白浓度下使用Alcalase进行酶解时,与β-伴球蛋白、大豆分离蛋白相比,大豆球蛋白聚集现象较为明显,这说明大豆蛋白酶解过程的聚集与蛋白种类有关;改变β-伴球蛋白对大豆球蛋白的添加量进行酶解时发现,β-伴球蛋白添加量越大,大豆球蛋白酶解过程的聚集程度越小,这说明β-伴球蛋白对大豆球蛋白的酶解过程的聚集有抑制作用.高效液相和SDS-PAGE结果表明上清液的分子质量大于聚集物的分子质量,聚集体主要是由分子质量小于5 ku的肽段聚集而成.【期刊名称】《中国粮油学报》【年(卷),期】2014(029)004【总页数】6页(P16-21)【关键词】7S;11S;酶解;聚集体;分子质量【作者】赵沙沙;孔祥珍;苏芮;华欲飞【作者单位】江南大学食品学院食品科学与技术国家重点实验室,无锡214122;江南大学食品学院食品科学与技术国家重点实验室,无锡214122;江南大学食品学院食品科学与技术国家重点实验室,无锡214122;江南大学食品学院食品科学与技术国家重点实验室,无锡214122【正文语种】中文【中图分类】Q51大豆以及大豆产品如豆浆、豆腐等具有丰富的营养价值。
大豆中的蛋白质主要包括储藏蛋白和生理活性蛋白,其中储藏蛋白中约65%为大豆球蛋白(glycinin),35%为β-伴球蛋白(β-conglycinin)[1],根据其沉降系数分别又称作11S和7S。
11S分子质量为340~375 ku,主要由酸性亚基(A1、A2、A3、A4、A5 和 A6)和碱性亚基(B1、B2、B3、B4、B5 和B6)通过二硫键连接形成(A4酸性亚基除外)。
7S分子质量为180~210 ku,主要由α、α'和β 3种亚基组成[2]。
对大豆蛋白进行酶水解是一种提高其功能性质的有效方法。
大豆中主要致敏蛋白及其去除方法
大豆中主要致敏蛋白及其去除方法*倪艳1,郑环宇1,2**,董小超2,白小娟2,朱秀清1,2,韩建春1,2【摘要】摘要:大豆因其丰富的营养和功能特性被作为一种重要的蛋白源应用在食品加工和饲料领域。
但是,大豆蛋白中含有的多种致敏性蛋白,严重阻碍了他的应用。
文中对大豆致敏蛋白的分类、结构特点、去除方法进行了综述,并就存在的问题及今后的研究发展方向进行了探讨。
【期刊名称】大豆科技【年(卷),期】2014(000)006【总页数】8【关键词】大豆;致敏蛋白;去除方法大豆作为主要的农作物之一,在世界各地都有大面积的种植。
大豆含有丰富的人体必需八种氨基酸且其组分平衡,是人和畜禽优质的植物蛋白源。
近年来,随着大豆蛋白分离技术的不断改进,大豆蛋白制品的口感和食品功能性得到完善,被广泛应用于食品领域,例如在婴儿奶粉、肠、休闲食品等各类加工食品中都有大豆分离蛋白的添加。
但是随着大豆蛋白被广泛应用于食品中,大豆蛋白中含有的致敏性蛋白会导致部分成人、婴儿引发过敏反应,使这些人群食用大豆蛋白面临着危险,因此这就使去除大豆致敏蛋白显得尤为重要[1]。
文中对大豆致敏蛋白的分类、结构特点、目前采用的去除方法、存在问题及今后研究发展方向等进行了综述。
1 大豆主要致敏蛋白的分类大豆致敏蛋白是指大豆及其制品中能引起人或畜禽产生过敏反应的一些大分子蛋白质或糖蛋白,被称为八大主要食物过敏源之一。
目前的研究表明,大豆主要致敏蛋白按其沉降系数可分为11S、7S和2S 3种,其中大豆球蛋白属于11S组分;β-伴大豆球蛋白、Gly m Bd 30K和Gly m Bd 28K属于7S组分;胰蛋白酶抑制剂属于2S组分。
1.1 大豆球蛋白大豆球蛋白分别占大豆籽实总蛋白的19.5%~23.1%和总球蛋白的40%。
大豆球蛋白是由6个亚基组成的,其中每个亚基由一条酸性肽链即A链(A1、A2、A3、A4、A5、A6)和一条碱性肽链即B链(B1、B2、B3、B4、B5、B6)构成,而这两条肽链又通过二硫键连接起来,形成2个比较稳定的环状六角形结构,且酸性肽链比碱性肽链更容易水解。
胃蛋白酶酶解改善大豆分离蛋白乳化特性的研究
胃蛋白酶酶解改善大豆分离蛋白乳化特性的研究胃蛋白酶食品与发酵工业FOODANDFERMENTATIONINDUSTRIES胃蛋白酶酶解改善大豆分离蛋白乳化特性的研究源博恩,罗东辉,赵谋明,崔春(华南理工大学轻工与食品学院,广东广州,510640)*摘要采用胃蛋白酶对大豆分离蛋白进行适度酶解,通过控制酶解时间得到系列酶解改性产物,系统研究了酶解改性产物的溶解性以及常温放置、冷藏处理和冷藏解冻处理对其乳化特性的变化趋势。
结果显示,可以显著提高蛋白的溶解性,酶解5h为优选条件;酶解处理同时可以明显改善蛋白的乳化特性,常温放置的乳状液,其平均粒径随着蛋白酶解时间延长呈现先增大后减少趋势,而蛋白抗冻融乳化能力则随着酶解时间延长而逐步提高。
关键词大豆分离蛋白,胃蛋白酶,溶解性,粒度分布,乳化特性大豆分离蛋白主要由伴球蛋白(7S)和球蛋白(11S)组成。
7S是由非共价键稳定的三聚体糖蛋白,含有、和三类亚基,具有较好的分子柔性和乳化特性。
11S是由二硫键连接酸性亚基和碱性亚基而成的六聚体,具有致密紧凑的结构,分子量较大,迁移灵活性和表面疏水性较低,从而直接影响其溶解性和乳化性,是限制大豆蛋白在食品工业及相关产业应用的关键因素。
酶解处理可以改变蛋白的电荷分布,表面疏水性和分子量,并且反应高效、温和、安全,是改善蛋白功能特性的重要手段,罗东辉[1]试剂试剂。
1 2 仪器和设备UV2300分光可见分光光度计,上海天美科学仪器有限公司;pHS 25数显pH计,上海精密科学仪器有限公司;APV 1000高压均质机,丹麦APV公司;Mastersizer2000粒度分布仪,英国MalvernInstru mentsLtd。
1 3 试验方法1 3 1 胃蛋白酶酶解大豆分离蛋白将大豆分离蛋白配制成质量分数为10%的溶液并调节pH到2 0,分成6份,加热到37 ,加入胃蛋白酶(酶!蛋白质量=1!1000),反应时间分别为10min、30min、1h、2h、5h、15h,反应结束后调节pH到7 0,随即喷雾干燥得改性大豆分离蛋白。
大豆分离蛋白酶解产物的理化性质研究
大豆分离蛋白酶解产物的理化性质研究王利国;刘锐;张民;吴涛【期刊名称】《中国食品添加剂》【年(卷),期】2018(000)003【摘要】主要研究不同水解度对大豆分离蛋白酶解产物理化性质的影响.结果表明:随着水解度的提高,大豆分离蛋白的相对分子量逐渐减小,其平均粒径、黏度、持水性分别由89.3 μm、540mPa·s、699.3%降低至10.2μm、3.07 mPa·s、231.1%;而溶解性和持油性显著提高,分别由32.55%、112.7%增加至67.85%、174.7%;乳化性则呈现先增加后减少的趋势,在水解度2%时乳化性达到最高为0.462,乳化稳定性无显著变化;起泡性显著增加,在水解度2%时达到最大为107.3%.大豆分离蛋白酶解产物具有与原大豆分离蛋白显著不同的理化性质,为其作为新型食品添加剂提供了可能,拓宽了其在食品工业中的应用.【总页数】7页(P73-79)【作者】王利国;刘锐;张民;吴涛【作者单位】教育部食品营养与安全重点实验室,天津科技大学食品工程与生物技术学院,天津300457;教育部食品营养与安全重点实验室,天津科技大学食品工程与生物技术学院,天津300457;教育部食品营养与安全重点实验室,天津科技大学食品工程与生物技术学院,天津300457;教育部食品营养与安全重点实验室,天津科技大学食品工程与生物技术学院,天津300457【正文语种】中文【中图分类】TS214.2【相关文献】1.酶水解对大豆致敏蛋白P34免疫活性的影响及酶解产物理化性质研究 [J], 郑环宇;白小娟;张丽丽;董小超;许慧;韩建春;朱秀清2.pH和阿拉伯胶对大豆分离蛋白/大豆蛋白酶解产物乳化性质的影响 [J], 贾聪;华欲飞;陈业明;张彩猛;孔祥珍3.大豆分离蛋白酶解产物对自制酸奶品质的影响 [J], 赵强忠;黄丽华;陈碧芬;蔡勇建;邓欣伦;赵谋明4.高固形物浓度对大豆分离蛋白酸性蛋白酶酶解产物功能特性的影响 [J], 杨明泉;相欢;王海萍;崔春5.超高压均质处理大豆分离蛋白-磷脂复合物的理化性质研究 [J], 郑环宇; 孙美馨; 张林; 闫国森; 朱秀清; 韩建春因版权原因,仅展示原文概要,查看原文内容请购买。
大豆蛋白酶解产物的功能性评价
大豆蛋白酶解产物的功能性评价大豆是世界上最为重要的粮油作物之一,具有丰富的营养价值和广泛的应用领域。
大豆中含有丰富的蛋白质,其中大豆蛋白酶解产物具有独特的功能性,受到了广泛的研究关注。
本文将重点探讨大豆蛋白酶解产物的功能性评价及其在食品、保健品、医药等领域的应用前景。
功能性评价是对物质的特殊功能进行研究和评价的过程。
大豆蛋白酶解产物具有多种功能,其中最具代表性的是抗氧化、降血脂、抗炎、抗菌等。
已有研究表明,大豆蛋白酶解产物中的多肽有良好的抗氧化性能,可以清除自由基、延缓衰老、预防慢性病。
此外,大豆蛋白酶解产物还具有调节血脂的功能,能够降低胆固醇、三酰甘油的含量,预防动脉粥样硬化等心血管疾病。
研究还发现,大豆蛋白酶解产物具有抗炎作用,可以抑制炎症反应、缓解关节炎等炎症性疾病。
此外,大豆蛋白酶解产物中的多肽还具有抗菌活性,能够抑制多种病原微生物的生长,有望成为新型的天然抗菌剂。
在食品领域,大豆蛋白酶解产物已广泛应用于肉制品、乳制品等食品中。
由于其良好的乳化、稳定性和吸水保水性,可以提高产品的质感和口感。
此外,大豆蛋白酶解产物还能增强食品的营养价值,通过增加蛋白质含量和改善蛋白质结构,提高产品的营养吸收率。
例如,将大豆蛋白酶解产物添加到乳制品中,可以提高乳品的蛋白质含量,增加产品的营养价值。
同时,大豆蛋白酶解产物还能改善食品的功能性特点,如改善面包的质地、提高肉制品的咀嚼性等。
在保健品领域,大豆蛋白酶解产物也显示出巨大的应用潜力。
大豆蛋白酶解产物中的多肽具有丰富的生理活性,能够调节人体的免疫功能、促进肠道健康、增强机体的抵抗力。
此外,大豆蛋白酶解产物还具有美容养颜、抗衰老等功效,受到了女性消费者的青睐。
在医药领域,大豆蛋白酶解产物的应用前景也非常广阔。
研究发现,大豆蛋白酶解产物具有抗肿瘤、调节血糖、促进伤口愈合等作用。
特别是大豆蛋白酶解产物中的多肽能够抑制肿瘤细胞的生长和扩散,对于预防和治疗肿瘤具有重要意义。
大豆中主要抗原蛋白表位的研究进展
摘 要 :本 文 简要 介 绍 了大豆 中主要 的抗 原 蛋 白如 大豆球 蛋 白 、 / 3一伴 大豆球 蛋 白 、G l y m B d 3 0 K、G l y r n B d 2 8 K等
具有 强烈 的 致敏 原性 的抗 原 蛋 白 其抗 原 表 位 的研 究进 展 ,将 从 大 豆抗 原 蛋 白抗 原 表 位 的 鉴 定 方 法和 研 究 进展 两 方 面
多种抗 营养 因子可 以 引发 幼龄 动物过敏 反应 ,导 致
其 肠道损伤 进而影响动物 的生长发 育 ,使 幼龄动 物
对 饲料 的消化利用率降低 , 对畜牧业造成很大危害。 大豆 中的抗 原 蛋 白可 以 分 为 2 s 、7 S 、1 1 S 和 1 5 S 4 个组 成成 分 】 。大豆 球 蛋 白含 糖 蛋 白较 少 ,属 于
1 26 c or n
N ut r i t i ona l Va l ue an d Ap pl i c a t i o n o f Sug a r Be e t Pul p i n Do me s t i c An i ma l s
YA N G Yu. yua n , ZHA N G J i n. hui , FAN Yua n— f a ng ,XI A Ti a n , YAN G Pa n ,M A Yong — xi
为蛋 白质致敏 的重要 “ 元凶”一一抗原 表位 ,包 括
大 豆 球 蛋 白 、/ 3一伴 大 豆 球 蛋 白 、G l y m B d 3 0 K、
G l y I n B d 2 8 K的抗原表位也得到了进一步揭示 。大 豆抗原 蛋 白抗原 表位 的研 究可 以对单 克隆抗体 的制 备 、饲料 原料 中抗 原蛋 白含量 的降低 、动物 致敏机
大豆蛋白限制性酶解对乳化性质和吸油性的影响_赵新淮
2 1 大豆浓缩蛋白和大豆分离蛋白的限制性酶解 用去离子水配制一定浓 度的 SPC 或 SPI 分散
液( 蛋白质质量分数分别为 6 6% 、6 8% ) , 加入一 定量的中性蛋白酶或胰蛋白酶, 一定温度恒温水浴 中搅 拌、酶 解一 定时 间, 各 具 体的 条 件参 数 列于 表 1; 然后, 加热至 95 灭酶 30 min。按照表 1 中所 给酶解条件, 可分别制得水解度( DH ) 约为 1% 、2% 的大豆蛋 白酶 解液 8 种, DH 误差 ( 绝对 值) 小于 0 04% ; 冷冻干燥后得 8 种酶解大豆蛋白固体产品。
文利用两种蛋白酶( 中性蛋白酶、胰蛋白酶) 限制性 酶解大豆浓缩蛋白和分离蛋白, 以 SDS 聚丙烯酰胺 凝胶电泳( SDS PAGE) 分析蛋白质降解情况, 然后 测定酶解产品的乳化性质( 乳化活性指数、乳化稳定 性) 和吸油性变化, 分析酶解模式与产品性质变化之 间的联系, 以证明大豆蛋白的限制性酶解是提高其 乳化性质、吸油性的一个有效途径。
温度 /
pH 值
水解 时间/ h
水解 度/ %
SPC N1
SPC N2 SP C
S PC T1
S PC T2
SPI N1
66
400( N)
25
1
1
底 物 溶 液 的 原 始 pH 值
66
400( N)
25
4
2
(约 6 8 ) , 酶解 过 程 中 不
66
1 700( T)
35
再调整
1
1
66
1 700( T)
表 1 大豆浓 缩蛋白、分离蛋白限制性酶解产品的制备条件参数 Tab. 1 Preparation conditions for enzymatic hydrolysed soybean protein concentrates or soybean isolates
大豆蛋白限制性酶解修饰与产品的溶解性和保水性变化
保水率、单分子层水含量为指标,测定水解度(Drgree of Hydrolysis, DH)为 1%、2%的 8 种大豆蛋白酶解修饰产品
的溶解性、保水性与水吸附作用。结果表明,限制性酶解修饰处理后,酶解修饰产品的溶解性、保水性、水吸附
作用的变化与酶解模式或 DH 有关;大豆浓缩蛋白经胰蛋白酶修饰至 DH 为 1%,可以显著提高修饰产品的溶解性
10%SDS 溶液 10%(NH4)2S2O8 溶液
10%TEMED 溶液
20.0
6.6 8.0 5.0 0.2 0.2 0.008
(mL)
1.2.3 数据的统计分析 采用 SAS(Statistics Analysis System7.0)软件对分
析结果进行统计、分析,采用 Excel 软件绘制图示。
后离心(10 000 r·min-1,15 min),分出上清液。用 凯氏定氮法测定上清液中氮含量;重复试验 3 次。 大豆蛋白的溶解性以氮溶解指数(NSI,可溶性氮占 总氮的百分数)表示,以平均数表示测定结果并绘 制 NSI-pH 曲线图。
1.2.2.3 大豆蛋白产品的保水性评价
向 5.00 g 固体样品中加去离子水 25 mL,搅拌 均匀后室温放置 30 min 使之充分吸水,然后离心 (2 500 r·min-1,5 min)并分离出上清液,测定残留 物质量,同时测定上清液中的氮含量并转换为蛋白 质质量。大豆蛋白产品的保水率以 1 g 蛋白样品 (干重)吸附水的量(g)表示。重复试验数为 3 次。
仪器与设备:全自动凯氏定氮仪(Kjeltec TM 2300,瑞士 Foss);真空冷冻干燥机(LGJ-1,上海 医用分析仪器厂);高速离心机(LG10-2.4A 型,北 京市医用离心机厂);电子分析天平(梅特勒-托利 多仪器上海有限公司);精密 pH 计(DELTA 320, 梅特勒-托利多中国有限公司);远红外恒温干燥 箱(YH-4BS,天津市中环实验电炉有限公司);隔 水式恒温培养箱(PYX-DHS-40×50-B,上海跃进 医疗器械厂);电热恒温水浴锅(DK-98-1,天津市 泰斯特仪器有限公司);水分活度仪(Aqualab Series 3TE,美国 Decagon)。 1.2 方法 1.2.1 大豆浓缩蛋白和大豆分离蛋白的限制性酶解
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enzyme used was alcalase. The changes in molecular composition and antigenicity were analyzed by sodium dodecyl
sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and competitive enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA),
new peptide chains were related to the antigenicity, the proteomic bands in the SDS-PAGE gel were hydrolyzed by trypsin
and then analyzed by matrix-assisted laser desorption/ionization time of flight mass spectrometry (MALDI-TOF-MS). The
64 2019, Vol.40, No.10
食品科学
※生物工程
酶解大豆分离蛋白的抗原活性变化及其 抗原表位分析
王章存1,2,袁路阳1,张 露1,2,胡金强1,2,安广杰1,赵学伟1,2
(1.郑州轻工业大学食品与生物工程学院,河南 郑州 450001;2.食品生产与安全河南省协同创新中心,河南 郑州 450001)
Change in Antigenicity during Enzymatic Hydrolysis of Soybean Protein Isolate and Analysis of Linear Epitopes in the Hydrolysate
WANG Zhangcun1,2, YUAN Luyang1, ZHANG Lu1,2, HU Jinqiang1,2, AN Guangjie1, ZHAO Xuewei1,2 (1. School of Food and Bioengineering, Zhengzhou University of Light Industry, Zhengzhou 450001, China; 2. Collaborative Innovation Center of Food Production and Safety, Henan Province, Zhengzhou 450001, China)
sequences of the 23 ku peptide chain were matched partially with those of epitopes but no complete epitopes were
respectively. Some new peptides (i.e., 23 and 21 ku) were fouห้องสมุดไป่ตู้d in the hydrolysate and did not disappear even after 120 min
of hydrolysis. Meanwhile the hydrolysate still retained 28% of the original antigenicity. In order to determine whether the
amino acid sequences of the peptide fragments obtained were matched with the amino acid sequences in the antigen database
and the soybean protein isolate database, respectively. The results showed that there were two complete sequence epitopes
摘 要:研究酶解过程中大豆蛋白分子成分和抗原性变化规律及酶解物中是否存在抗原表位序列。用碱性蛋白酶水 解大豆分离蛋白后,首先分别用电泳和酶联免疫法分析蛋白质分子组分和抗原活性变化,结果发现,酶解过程中新 生成23 ku和21 ku抗酶解肽链直到酶解120 min时仍未消失,同时酶解物中剩余28%抗原活性。进一步通过胰蛋白酶 对这两个肽链胶内酶解并用基质辅助激光解析串联飞行时间质谱仪分析后,将所得肽段氨基酸序列分别与抗原数据 库中抗原表位序列和大豆分离蛋白氨基酸序列进行匹配解析,结果发现,在21 ku组分中含有两个完整的序列抗原 表位(LQRFNQRSPQLQNLR和SEDKPFNLRSRDPIYSNKLGKFFEITPEKN),且均来自β-伴大豆球蛋白中的α-亚 基,21 ku组分抗原剩余率为15.7%;在23 ku肽链中含有抗原表位的部分氨基酸序列,但未发现含有完整的抗原表位 序列,23 ku组分抗原剩余率为2.1%,该组分中是否含有新的未知抗原表位或是否与糖链有关尚待深入研究。上述 研究结果揭示了大豆蛋白酶解物中仍残留抗原性的部分原因。 关键词:大豆分离蛋白;酶解;抗原活性;抗原表位;肽
(LQRFNQRSPQLQNLR and SEDKPFNLRSRDPIYSNKLGKFFEITPEKN) in the 21 ku component, both of which came
from the α subunit in β-conglycinin. The residual antigenicity of this peptide fragment was 15.7%. The amino acid
Abstract: The aim of this study was to investigate the changes in the molecular composition and antigenicity of soybean
protein during its enzymatic hydrolysis and whether there could be antigenic epitope sequences in the hydrolysate. The