第十章 分子进化和分子系统学
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第十章 分子进化和分子系统学
生物进化是以生物大分子为基础的， 只有从分子水平上研究生物的进化才能 触及生物进化的本质，同时也使我们采 用更加直接的手段研究生物进化成为可 能。
究竟什么是分子进化，什么是分子 系统学、分子进化的特点又是什么，如 何建立分子系统树等，诸如此类的问题 是本章要讨论的重点。
一、什么叫分子进化
中性突变理论的本质是分子突变从 严格的意义上讲是选择中性的，即对生 物本身来讲既无利也无害，它的命运几 乎取决于遗传上的随机固定，所以在分 子进化的过程中，突变压和随机固定起 着重要作用。只有进一步导致形态和生 理上的差异后自然选择才能发挥作用。 关于中性理论内容和传统的进化论之间 的区别以及中性理论的证据，木村资生 进行了详细论述。
广义的分子进化有两层含义，一是 指原始生命出现之前的进化，即生命起 源的化学演化；二是原始生命产生之后 生物在进化发展的过程中，生物大分子结 构变化以及这些变化和生物进化的关系等。 我们通常所说的分子进化指的是后者。
二、分子进化的特点
(一)分子进化速率的恒定性
分子进化速率是指核酸或蛋白质等 生物大分子在进化的过程中碱基或氨基 酸发生替换的频度，它是测定生物大分 子进化快慢的尺度，时间以年为单位。
氨基酸，其进化速度越慢，相反越快。
三、分子进化的中性理论
分子进化的中性理论首先由日本的 木村资生提出，后来又有很多的证据支
持了这一理论，目前普遍被人们所接受。 木村资生对蛋白质的氨基酸序列以及 DNA的碱基顺序进行了详细的研究，并 在他人研究的基础上提出了该理论。其 主要观点是分子水平上的进化大都不是 通过达尔文的自然选择，而是由选择中 性或近中性突变(选择中性或近中性突变 是指在选择上或对选择是中性或近中性 的突变)基因的随机固定实现的。
1 ．氨基酸差异比例的计算
2．氨基酸差异比例的校正
3．分子进化速率的计算及其恒定性
分子进化速率通常用每年、每个氨
基酸座位的替换率来表示，公式为Kaa = Kaa/2T,T为比较的两个蛋白质之间从共同 的祖先分歧开始的年数，2T为进化间， Kaa是比较的两个蛋白质之间每个氨基酸 座位替换的平均数。如果知道了用来比较
第二个是组蛋白H4，它在核内和 DNA结合，对遗传信息的贮存具有十分 重要的作用，是一种特殊化的蛋白质， 在漫长的进化过程中几乎不允许它发生 变化，所以它是一个非常保守的蛋白质。
第三个是血红蛋白，它的分子结构已 经非常清楚，它有几个螺旋状的区域和非 螺旋状的区域，分子的内部是疏水氨基酸， 这些氨基酸非常保守，特别是和血红素结 合的氨基酸，它们对血红蛋白的功能具有 重要的作用，它的变化将使其功能发生变 化甚至丧失，所以它们保守。而血红蛋白 表面的氨基酸对血红蛋白机能的影响相对 较小，所以容易发生变化。
Mross G．A．(1967)通过对偶蹄类的血纤蛋白肽A 和B的氨基酸序列、氨基酸替换的频度进行了研 究，发现氨基酸的替换在分子内部的分布是不 均衡的，变化较快的氨基酸的分布比较集中， 变化较慢的氨基酸的分布比较分散。其中变化 最快的是血纤蛋白肽A的第12到19位，肽B的第18 到21位的氨基酸，这些部位和偶蹄类的适应进 化有着密切的关系。血凝酶是由血凝蛋白原切 除血纤蛋白肽后形成的，A链的切点在N端第一 个Arg处。第4位和第5位的Gly非常保守，不发生 变化或几乎不发生变化，第2位的Pro也非常保 守，而第12、13和14位变化就非常大。
1973年木村资生讨论了这一情况，如 下表。
表:血红蛋白不同部位氨基酸的替换率
区域 血红蛋白α链 血红蛋白β链
表面
1．35
2．73
血红素结合部 0.65
0．236
由以上的例子可以看出，不同的蛋
白质分子其进化速度不同，即使是同一
种蛋白质分子，其不同的区域或不同的
氨基酸进化的速度也不同。进化特点是
越重要的分子、分子中越重要的部位或
以相对恒定的速率进化的，即在分子水平上的 进化速率是相对恒定的，并且进化的速率与世 代的长短，生存的环境条件以及群体的大小等 无关。但这种恒定性并不是说所有的蛋白质(生 物大分子)以及某一蛋白质中的所有氨基酸的进 化速率都完全相同，实际上不同的蛋白质在进 化速率上是有差异的，甚至有的差异还很大， 如组蛋白的进化速率为0．01x10—9，而血纤蛋白 肽为8．4X10—9，二者相差840倍。但这并不否
定分子进化速率的恒定性，只能说明分子进化 速率是相对恒定的。
(二)分子进化的保守性
分子进化的保守性是指生物大分ห้องสมุดไป่ตู้在 进化的过程中，从功能上讲进化的速度比 较慢。其保守性主要体现在以下几个方面：
1、生物大分子在进化过程中结构上的 变化速度较慢，氨基酸的平均变化速度为 10-9数量级；
2、是生物大分子内部功能区结构变 化较慢，而且功能越重要的区域变化速度 越慢，如胰岛素比胰岛素原中的C肽慢6倍；
的两个物种的分歧年数和蛋白质氨基酸的
差异，就可以计算出该蛋白质的进化速率。 如人和鲨鱼的分歧年数为4．2X108年，血
红蛋白α链差异Kaa为0．76，Kaa=0．76 ／2 X 4．2X10-8 = 0．9X10-9。用同样的方
法对人和鲤鱼的血红蛋白α链进行比较计 算，进化速率为0．6X10-9。
通过以上分析结果，不难看出，蛋白质是
研究方法主要是通过比较不同种生 物同源蛋白质氨基酸序列的变化，来推 断该蛋白质的进化速率，为生物进化提 供一个时间表。
M．O．Dayhof对蛋白质的氨基酸 变化进行了广泛的研究，收集了大量的数 据，其中研究最详细最深入的蛋白质是脊 椎动物的血红蛋白(珠蛋白)和肌红蛋白。 血红蛋白在血液中运输氧和二氧化碳；肌 红蛋白具有在组织中贮存氧的功能。
3、蛋白质中某些氨基酸或核苷酸的变 化速度较慢，越重要的氨基酸变化越慢；
4、结构和化学性质相近的氨基酸之间 的替换，比结构和化学性质不同的氨基酸之 间的替换更容易发生。
为了说明以上的结论，下面举几个典型 的例子：一个是血纤蛋白肽，它的进化速度 较快(8．3 x 10-9)，因为它从血纤蛋白原凝固 时分离出来后没有其他任何的生理机能。
生物进化是以生物大分子为基础的， 只有从分子水平上研究生物的进化才能 触及生物进化的本质，同时也使我们采 用更加直接的手段研究生物进化成为可 能。
究竟什么是分子进化，什么是分子 系统学、分子进化的特点又是什么，如 何建立分子系统树等，诸如此类的问题 是本章要讨论的重点。
一、什么叫分子进化
中性突变理论的本质是分子突变从 严格的意义上讲是选择中性的，即对生 物本身来讲既无利也无害，它的命运几 乎取决于遗传上的随机固定，所以在分 子进化的过程中，突变压和随机固定起 着重要作用。只有进一步导致形态和生 理上的差异后自然选择才能发挥作用。 关于中性理论内容和传统的进化论之间 的区别以及中性理论的证据，木村资生 进行了详细论述。
广义的分子进化有两层含义，一是 指原始生命出现之前的进化，即生命起 源的化学演化；二是原始生命产生之后 生物在进化发展的过程中，生物大分子结 构变化以及这些变化和生物进化的关系等。 我们通常所说的分子进化指的是后者。
二、分子进化的特点
(一)分子进化速率的恒定性
分子进化速率是指核酸或蛋白质等 生物大分子在进化的过程中碱基或氨基 酸发生替换的频度，它是测定生物大分 子进化快慢的尺度，时间以年为单位。
氨基酸，其进化速度越慢，相反越快。
三、分子进化的中性理论
分子进化的中性理论首先由日本的 木村资生提出，后来又有很多的证据支
持了这一理论，目前普遍被人们所接受。 木村资生对蛋白质的氨基酸序列以及 DNA的碱基顺序进行了详细的研究，并 在他人研究的基础上提出了该理论。其 主要观点是分子水平上的进化大都不是 通过达尔文的自然选择，而是由选择中 性或近中性突变(选择中性或近中性突变 是指在选择上或对选择是中性或近中性 的突变)基因的随机固定实现的。
1 ．氨基酸差异比例的计算
2．氨基酸差异比例的校正
3．分子进化速率的计算及其恒定性
分子进化速率通常用每年、每个氨
基酸座位的替换率来表示，公式为Kaa = Kaa/2T,T为比较的两个蛋白质之间从共同 的祖先分歧开始的年数，2T为进化间， Kaa是比较的两个蛋白质之间每个氨基酸 座位替换的平均数。如果知道了用来比较
第二个是组蛋白H4，它在核内和 DNA结合，对遗传信息的贮存具有十分 重要的作用，是一种特殊化的蛋白质， 在漫长的进化过程中几乎不允许它发生 变化，所以它是一个非常保守的蛋白质。
第三个是血红蛋白，它的分子结构已 经非常清楚，它有几个螺旋状的区域和非 螺旋状的区域，分子的内部是疏水氨基酸， 这些氨基酸非常保守，特别是和血红素结 合的氨基酸，它们对血红蛋白的功能具有 重要的作用，它的变化将使其功能发生变 化甚至丧失，所以它们保守。而血红蛋白 表面的氨基酸对血红蛋白机能的影响相对 较小，所以容易发生变化。
Mross G．A．(1967)通过对偶蹄类的血纤蛋白肽A 和B的氨基酸序列、氨基酸替换的频度进行了研 究，发现氨基酸的替换在分子内部的分布是不 均衡的，变化较快的氨基酸的分布比较集中， 变化较慢的氨基酸的分布比较分散。其中变化 最快的是血纤蛋白肽A的第12到19位，肽B的第18 到21位的氨基酸，这些部位和偶蹄类的适应进 化有着密切的关系。血凝酶是由血凝蛋白原切 除血纤蛋白肽后形成的，A链的切点在N端第一 个Arg处。第4位和第5位的Gly非常保守，不发生 变化或几乎不发生变化，第2位的Pro也非常保 守，而第12、13和14位变化就非常大。
1973年木村资生讨论了这一情况，如 下表。
表:血红蛋白不同部位氨基酸的替换率
区域 血红蛋白α链 血红蛋白β链
表面
1．35
2．73
血红素结合部 0.65
0．236
由以上的例子可以看出，不同的蛋
白质分子其进化速度不同，即使是同一
种蛋白质分子，其不同的区域或不同的
氨基酸进化的速度也不同。进化特点是
越重要的分子、分子中越重要的部位或
以相对恒定的速率进化的，即在分子水平上的 进化速率是相对恒定的，并且进化的速率与世 代的长短，生存的环境条件以及群体的大小等 无关。但这种恒定性并不是说所有的蛋白质(生 物大分子)以及某一蛋白质中的所有氨基酸的进 化速率都完全相同，实际上不同的蛋白质在进 化速率上是有差异的，甚至有的差异还很大， 如组蛋白的进化速率为0．01x10—9，而血纤蛋白 肽为8．4X10—9，二者相差840倍。但这并不否
定分子进化速率的恒定性，只能说明分子进化 速率是相对恒定的。
(二)分子进化的保守性
分子进化的保守性是指生物大分ห้องสมุดไป่ตู้在 进化的过程中，从功能上讲进化的速度比 较慢。其保守性主要体现在以下几个方面：
1、生物大分子在进化过程中结构上的 变化速度较慢，氨基酸的平均变化速度为 10-9数量级；
2、是生物大分子内部功能区结构变 化较慢，而且功能越重要的区域变化速度 越慢，如胰岛素比胰岛素原中的C肽慢6倍；
的两个物种的分歧年数和蛋白质氨基酸的
差异，就可以计算出该蛋白质的进化速率。 如人和鲨鱼的分歧年数为4．2X108年，血
红蛋白α链差异Kaa为0．76，Kaa=0．76 ／2 X 4．2X10-8 = 0．9X10-9。用同样的方
法对人和鲤鱼的血红蛋白α链进行比较计 算，进化速率为0．6X10-9。
通过以上分析结果，不难看出，蛋白质是
研究方法主要是通过比较不同种生 物同源蛋白质氨基酸序列的变化，来推 断该蛋白质的进化速率，为生物进化提 供一个时间表。
M．O．Dayhof对蛋白质的氨基酸 变化进行了广泛的研究，收集了大量的数 据，其中研究最详细最深入的蛋白质是脊 椎动物的血红蛋白(珠蛋白)和肌红蛋白。 血红蛋白在血液中运输氧和二氧化碳；肌 红蛋白具有在组织中贮存氧的功能。
3、蛋白质中某些氨基酸或核苷酸的变 化速度较慢，越重要的氨基酸变化越慢；
4、结构和化学性质相近的氨基酸之间 的替换，比结构和化学性质不同的氨基酸之 间的替换更容易发生。
为了说明以上的结论，下面举几个典型 的例子：一个是血纤蛋白肽，它的进化速度 较快(8．3 x 10-9)，因为它从血纤蛋白原凝固 时分离出来后没有其他任何的生理机能。