血红蛋白和氧供需
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血红蛋白与氧供需
小组成员: 小组成员:
从生物化学与生物能学的知识, 我们知道:人体主要依靠分解氧化 各种有机物来获取能量,并用以完 成各种生命活动,维持生命。 然而,人体主要依赖的有氧呼 吸作用所需要的氧气来自哪里? 氧气来自哪里? 氧气来自哪里
氧分压的"阶梯"
血红蛋白是最关键的O2 O
运输物质
噗呤平面
到底是怎么结合的?
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇 的过程。 首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的 一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结 构发生变 化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化 使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易 寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合 会进一步促进第三 个氧分子的结合,以此类推 直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分 子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样, 一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到 完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为 协同效应。 协同效应
? 一点思考 !
血红蛋白氧的高效运输能否 运用到发酵工程的供氧技术中去? 仿照血红蛋白运输氧的机制,可以 制造一种“氧分子泵”。
微生物环境与人体内环境的区别! 微生物环境与人体内环境的区别!
在细菌中 含菌组织呈现红色是因有豆血 含菌组织 红蛋白生成。红色越深,豆血红蛋 白含量越多。根瘤中豆血红蛋白的 含量关系着根瘤固氮的有效性。
+
氧离曲线
2、BPG降低Hb对氧的亲和力
• 2,3-DPG浓度升高,Hb对O2亲和力降低, 2,3-DPG浓度升高, 对 亲和力降低 亲和力降低, 浓度升高 氧离曲线右移: 浓度升降低, 氧离曲线右移:2,3-DPG浓度升降低,Hb 浓度升降低 的亲和力增加, 对O2的亲和力增加,曲线左移。其机制可 的亲和力增加 曲线左移。 能是2,3-DPG与Hbβ链形成盐键,促使 能是 与 β链形成盐键,促使Hb 变成T型的缘故 此外, 型的缘故。 变成 型的缘故。此外,2,3-DPG可以提高 可以提高 [H+],由波尔效应来影响 对O2的亲和力。 的亲和力。 ,由波尔效应来影响Hb对 的亲和力
• Hbs镰刀形细胞贫血 : 缬氨酸替代谷氨酸--缺氧---异常Hb聚合-- 红 细胞镰变--- C膜脆 性增加-- 微循环阻塞---RBC 裂解---贫血 机理: GAA → GUA 谷氨酸 缬氨酸 • 地中海贫血:基因突变导致珠蛋白肽链合 成缺乏或合成量异常 α、β地贫,是一个数量畸变 数量畸变的疾病 数量畸变
其分子结构!
人体内的血红蛋白 (hemoglobin,Hb)由四个 由四个 亚基构成,分别为两个α亚 亚基构成,分别为两个 亚 基和两个β亚基 亚基。 基和两个 亚基。 血红蛋白的每个亚基由 一条肽链和一个血红素分子 构成, 构成,肽链在生理条件下会 盘绕折叠成球形, 盘绕折叠成球形,把血红素 分子抱在里面, 分子抱在里面,这条肽链盘 绕成的球形结构又被称为珠 绕成的球形结构又被称为珠 蛋白。 蛋白。
氧离曲线( 氧离曲线(oxygen dissociation curve) )
正协同效应的意义
有利于Hb在氧分压高的肺部迅速充 分的地与O2结合;而在氧分压低的组织 发生相反过程,又迅速的最大限度的释出 转运的O2,完成Hb的生理功能。
影响血红蛋白结合氧的因子
1、 和 CO2 促进氧的释放(Bohr效应) H
与氧结合的关键点
Hb与 的结 Hb与O2的结 合或解离将影响 盐键的形成或断 盐键的形成或断 裂,使Hb四级结 四级结 构的构型发生改 变,Hb与O2的亲 与 的亲 和力也随之而改 这是Hb氧离 变,这是 氧离 曲线呈 形和 形和波尔 曲线呈S形和波尔 的基础。 效应的基础 效应的基础。
这个微小的移动具有深刻的生物学后果
• 《发挥根瘤菌-豆科植物共生固氮效益》樊庆笙, 南京农业大学微生物研究室, (原载:1986年《江 苏农业科学》根瘤菌应用技术研究专刊)
豆血红蛋白
• 豆血红蛋白,亦称为根瘤血红蛋白,分子 量为15—17万,1939年久保秀雄发现。血 红蛋白中血(hemo-)的部分由根瘤菌合 成,而球蛋白(globin)的部分则是由寄主 (豆科植物)所合成。 • 对sHbs而言, 它的功能主要是能与O2可逆 结合形成氧合血红蛋白, 起到“捕获”或 “释放”O 2的作用。 • sHbs 作为氧的“缓冲泵”, 既降低了游离 氧的“ 氧的 缓冲泵” 氧的分压, 保持了固氮活性, 又源源不断的 供应氧化磷酸化所需要的氧, 保证了固氮中 能量的需求。
• BPG可由糖代谢产生
氧的s形曲线结合,Bohr效应以 及BPG效应物的调节使得血红蛋白 的输氧能力达到最高效率。同时由 于能在较窄的氧分压范围内完成输 氧功能,因此使机体内的氧水平不 致有很大的起伏。此外血红蛋白使 机体内的pH也维持在一个较稳定的 水平。
血红蛋白疾病
这个微小的移动具有深刻的生物学后果
Biblioteka Baidu
Hb的别构效应
其意义
血红蛋白的别构效应充分的反映 了它的生物学适应性,结构与功能的 高度统一性,血红蛋白的这些特点是 使得脊椎动物以优胜类群出现在地球 上的重要因素之一。
正协同效应
当 Hb中第一个亚基 中第一个亚基 结合后, 与O2结合后,引起其它 结合后 盐键断裂促进第二、 盐键断裂促进第二、三、 四亚基更易与O2结合 结合, 四亚基更易与 结合, 完成Hb的带 过程, 的带O2过程 完成 的带 过程,发 生了亚基之间相互作用 正协同效应。 的正协同效应。
酸度增加时,H+与Hb多肽链某些氨基酸残基的 基团结合,促进盐键形成,促使Hb分子构型变为T型, 型 从而降低了对O2的亲和力;反之,Hb变为R型,对 型 O2的亲和力增加。 CO2的影响,一方面是通过CO2改变时,pH也 改变间接效应,一方面也通CO2与Hb结合而直接影响 Hb与O2的亲和力,不过后一效应极小。
• 代谢途径的设置 • 需要更深入的研究和创新
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从生物化学与生物能学的知识, 我们知道:人体主要依靠分解氧化 各种有机物来获取能量,并用以完 成各种生命活动,维持生命。 然而,人体主要依赖的有氧呼 吸作用所需要的氧气来自哪里? 氧气来自哪里? 氧气来自哪里
氧分压的"阶梯"
血红蛋白是最关键的O2 O
运输物质
噗呤平面
到底是怎么结合的?
血红蛋白与氧结合的过程是一个非常神奇 的过程。 首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的 一个结合,与氧结合之后的珠蛋白结 构发生变 化,造成整个血红蛋白结构的变化,这种变化 使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易 寻找血红蛋白的另一个亚基结合,而它的结合 会进一步促进第三 个氧分子的结合,以此类推 直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分 子结合。而在组织内释放氧的过程也是这样, 一个氧分子的离去会刺激另一个的离去,直到 完全释放所有的氧分子,这种有趣的现象称为 协同效应。 协同效应
? 一点思考 !
血红蛋白氧的高效运输能否 运用到发酵工程的供氧技术中去? 仿照血红蛋白运输氧的机制,可以 制造一种“氧分子泵”。
微生物环境与人体内环境的区别! 微生物环境与人体内环境的区别!
在细菌中 含菌组织呈现红色是因有豆血 含菌组织 红蛋白生成。红色越深,豆血红蛋 白含量越多。根瘤中豆血红蛋白的 含量关系着根瘤固氮的有效性。
+
氧离曲线
2、BPG降低Hb对氧的亲和力
• 2,3-DPG浓度升高,Hb对O2亲和力降低, 2,3-DPG浓度升高, 对 亲和力降低 亲和力降低, 浓度升高 氧离曲线右移: 浓度升降低, 氧离曲线右移:2,3-DPG浓度升降低,Hb 浓度升降低 的亲和力增加, 对O2的亲和力增加,曲线左移。其机制可 的亲和力增加 曲线左移。 能是2,3-DPG与Hbβ链形成盐键,促使 能是 与 β链形成盐键,促使Hb 变成T型的缘故 此外, 型的缘故。 变成 型的缘故。此外,2,3-DPG可以提高 可以提高 [H+],由波尔效应来影响 对O2的亲和力。 的亲和力。 ,由波尔效应来影响Hb对 的亲和力
• Hbs镰刀形细胞贫血 : 缬氨酸替代谷氨酸--缺氧---异常Hb聚合-- 红 细胞镰变--- C膜脆 性增加-- 微循环阻塞---RBC 裂解---贫血 机理: GAA → GUA 谷氨酸 缬氨酸 • 地中海贫血:基因突变导致珠蛋白肽链合 成缺乏或合成量异常 α、β地贫,是一个数量畸变 数量畸变的疾病 数量畸变
其分子结构!
人体内的血红蛋白 (hemoglobin,Hb)由四个 由四个 亚基构成,分别为两个α亚 亚基构成,分别为两个 亚 基和两个β亚基 亚基。 基和两个 亚基。 血红蛋白的每个亚基由 一条肽链和一个血红素分子 构成, 构成,肽链在生理条件下会 盘绕折叠成球形, 盘绕折叠成球形,把血红素 分子抱在里面, 分子抱在里面,这条肽链盘 绕成的球形结构又被称为珠 绕成的球形结构又被称为珠 蛋白。 蛋白。
氧离曲线( 氧离曲线(oxygen dissociation curve) )
正协同效应的意义
有利于Hb在氧分压高的肺部迅速充 分的地与O2结合;而在氧分压低的组织 发生相反过程,又迅速的最大限度的释出 转运的O2,完成Hb的生理功能。
影响血红蛋白结合氧的因子
1、 和 CO2 促进氧的释放(Bohr效应) H
与氧结合的关键点
Hb与 的结 Hb与O2的结 合或解离将影响 盐键的形成或断 盐键的形成或断 裂,使Hb四级结 四级结 构的构型发生改 变,Hb与O2的亲 与 的亲 和力也随之而改 这是Hb氧离 变,这是 氧离 曲线呈 形和 形和波尔 曲线呈S形和波尔 的基础。 效应的基础 效应的基础。
这个微小的移动具有深刻的生物学后果
• 《发挥根瘤菌-豆科植物共生固氮效益》樊庆笙, 南京农业大学微生物研究室, (原载:1986年《江 苏农业科学》根瘤菌应用技术研究专刊)
豆血红蛋白
• 豆血红蛋白,亦称为根瘤血红蛋白,分子 量为15—17万,1939年久保秀雄发现。血 红蛋白中血(hemo-)的部分由根瘤菌合 成,而球蛋白(globin)的部分则是由寄主 (豆科植物)所合成。 • 对sHbs而言, 它的功能主要是能与O2可逆 结合形成氧合血红蛋白, 起到“捕获”或 “释放”O 2的作用。 • sHbs 作为氧的“缓冲泵”, 既降低了游离 氧的“ 氧的 缓冲泵” 氧的分压, 保持了固氮活性, 又源源不断的 供应氧化磷酸化所需要的氧, 保证了固氮中 能量的需求。
• BPG可由糖代谢产生
氧的s形曲线结合,Bohr效应以 及BPG效应物的调节使得血红蛋白 的输氧能力达到最高效率。同时由 于能在较窄的氧分压范围内完成输 氧功能,因此使机体内的氧水平不 致有很大的起伏。此外血红蛋白使 机体内的pH也维持在一个较稳定的 水平。
血红蛋白疾病
这个微小的移动具有深刻的生物学后果
Biblioteka Baidu
Hb的别构效应
其意义
血红蛋白的别构效应充分的反映 了它的生物学适应性,结构与功能的 高度统一性,血红蛋白的这些特点是 使得脊椎动物以优胜类群出现在地球 上的重要因素之一。
正协同效应
当 Hb中第一个亚基 中第一个亚基 结合后, 与O2结合后,引起其它 结合后 盐键断裂促进第二、 盐键断裂促进第二、三、 四亚基更易与O2结合 结合, 四亚基更易与 结合, 完成Hb的带 过程, 的带O2过程 完成 的带 过程,发 生了亚基之间相互作用 正协同效应。 的正协同效应。
酸度增加时,H+与Hb多肽链某些氨基酸残基的 基团结合,促进盐键形成,促使Hb分子构型变为T型, 型 从而降低了对O2的亲和力;反之,Hb变为R型,对 型 O2的亲和力增加。 CO2的影响,一方面是通过CO2改变时,pH也 改变间接效应,一方面也通CO2与Hb结合而直接影响 Hb与O2的亲和力,不过后一效应极小。
• 代谢途径的设置 • 需要更深入的研究和创新