生物化学-讲义-第四章酶
《酶》 讲义
《酶》讲义一、什么是酶在我们的生命活动中，有一种神奇的物质，它像一个默默工作的小工匠，参与着各种各样的生物化学反应，这个神奇的物质就是酶。
酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或 RNA。
简单来说，酶就是一种能够加速化学反应的生物催化剂。
想象一下，我们的身体就像一个巨大的化工厂，里面进行着无数的化学反应。
如果没有酶的参与，这些反应就会像没有催化剂的化学反应一样，进展得非常缓慢，甚至无法进行。
而酶的存在，就像是给这些反应加上了加速的引擎，让它们能够高效、快速地完成。
二、酶的分类酶的种类繁多，为了更好地理解和研究它们，科学家们根据不同的标准对酶进行了分类。
1、按照酶所催化的反应类型，可分为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶和连接酶六大类。
氧化还原酶类能够催化氧化还原反应，比如细胞呼吸过程中的脱氢酶。
转移酶类则负责将一个基团从一种化合物转移到另一种化合物上。
水解酶类可以催化水解反应，像消化食物中的蛋白酶、淀粉酶等。
裂合酶类参与从底物上移去一个基团而形成双键的反应。
异构酶类能催化各种同分异构体之间的相互转化。
连接酶类能催化两个分子连接成一个分子的反应。
2、按照酶的组成，酶可以分为单纯酶和结合酶。
单纯酶只由氨基酸组成，其催化活性仅仅取决于它的蛋白质结构。
结合酶则由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其中非蛋白质部分称为辅助因子。
辅助因子可以是金属离子、小分子有机化合物等。
三、酶的结构酶的结构与其功能密切相关。
酶具有一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构就是酶蛋白中氨基酸的排列顺序。
二级结构是指多肽链借助氢键沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，如α螺旋、β折叠等。
三级结构是指多肽链借助各种次级键（如疏水键、盐键、氢键等）进一步盘旋、折叠成更复杂的球状分子结构。
四级结构则是指由多个具有三级结构的亚基聚合而成的大分子蛋白质。
酶的活性中心是酶发挥催化作用的关键部位。
活性中心通常由几个氨基酸残基组成，这些氨基酸残基在空间结构上彼此靠近，形成一个特定的空间区域。
酶-生物化学
维生素D
维生素D具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生 素。已确知有4种，即维生素D2、D3、D4、D5， 均为类固醇衍生物，其中D2和D3较为重要。 功能：调节钙、磷代谢，维持血液正常的钙、磷 浓度，从而促进钙化，使牙齿、骨骼发育正常。 缺乏症：维生素D摄食不足，不能维持钙的平 衡，儿童骨骼发育不良，产生佝偻病。孕妇 和授乳妇人的脱钙作用严重时导致骨质疏松 症，患者骨骼易折，牙齿易脱落。
化学本质
不饱和一元醇 类固醇衍生物 生育酚 奈醌衍生物
功能
缺乏得干眼病、夜盲症 与Ca、P代谢有关，佝偻病 与生育有关，抗氧化 促进血液凝固
水溶性维生素
维生素B1 —硫胺（素）（抗神经炎V、抗脚气病V） 缺乏症：1. 脚气病 2. 中枢神经和肠胃患糖代谢失常 Cl NH
2
N—C—CH3 CH2 HC H3C S 焦磷酸硫胺素（ 硫胺素（B1 （ 焦磷酸硫胺素） TTP） 硫胺素（ ） 功能： 以辅酶方式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱 氢酶的辅酶。 分布：在米糠、麦麸、黄豆、酵母、瘦肉等食物中含量最 丰富。 C—CH2CH2OH P P
脱辅酶决定反应的特异性， 脱辅酶决定反应的特异性，辅因子决定反应的种类与性质
自学) 维生素 (提一下,自学 自学
参见P184 参见
维生素是维持机体生命活动不可缺少的一类小 分子化合物，它既不是生物体构成成分，也不是能 量物质，之所以对生命活动如此重要，是因为维生 素是辅酶或辅基的组成成分，参与体内代谢过程。 维生素的特点: 1、种类多 2、需要量少 3、常常需要从食物中获得 4、大部分充当辅酶
维生素K
维生素K是一类能促进血液凝固的萘醌衍 生物。1929年发现。有K1、K2、K3三种，K1、 K2为天然产物，K3为人工合成品。 功能：是促进血液凝固，因维生素K是促进 肝脏合成凝血酶原的重要因素。 缺乏症：动物缺乏维生素K，血凝时间延长。 成人一般不易缺乏维生素K。
---酶----生物化学ppt课件
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
大学生物化学 酶
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
湖南农业大学生物化学04-酶学-02酶促反应动力学
（一）基本概念
失活（Inactivation） 使酶蛋白变性而引起酶活 力的丧失 变性剂 无 抑制（Inhibition） 酶的必需基团化学性质发 生改变，但酶没有变性，而导 致的酶活性的降低甚至丧失 有 选择性 抑制剂
抑制程度的表示方法： 不加抑制剂时的反应速率为v0，加抑制剂后的速率为vi 相对（残余）活力分数（a） 抑制分数（i） 指被抑制而失去活力的分数 a = vi / v0 i = 1 - a = 1 - vi / v0
二、底物浓度对酶反应速率的影响
（一）中间络合物学说
⊙
（二）酶促反应动力学方程式
⊙
Back
（一）中间络合物学说
1903年，Henri和Wurtz提出“酶底物中间络合物学说” 亦称 “中间产物学说”
E
+
S
k1 k2
ES
k3ELeabharlann +Pv Vmax
Henri用蔗糖酶水解蔗糖，得到双曲线
零级反应 混合级反应 一级反应 [S]
0.5 / 60 = K = 1/ 92000
766.7 S-1 Back
3、米氏常数的测定
基本原则：将米氏方程变化成相当于 y=ax+b的直线 方程，再用作图法求出Km。 双倒数作图法（Lineweaver-Burk法） 米氏方程的双倒数形式：
1 Km 1 1 — = —— . — + —— v Vmax [S] Vmax
不加抑制剂时的反应速率为v0加抑制剂后的速率为vi相对残余活力分数a抑制分数i指被抑制而失去活力的分数aviv0i1a1viv0二抑制作用的类型非专一性不可逆抑制作用irreversible酶的抑制作用专一性竞争性抑制competitive可逆抑制作用reversible非竞争性抑制noncompetitive反竞争性抑制uncompetitiveback可逆与不可逆抑制抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失能用物理方法如透析超滤等除去抑制剂而使酶复活抑制作用是可逆的
基础生物化学-酶
3.1.2 酶催化作用的特点
酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许 的化学反应;缩短达到化学平衡的时间，而 不改变平衡点;酶作为催化剂在化学反应的 前后没有质和量的改变;微量的酶就能发挥 较大的催化作用。
E + S ＝ES E + P
由于酶的化学本质是蛋白质，因此酶促反应又 具有其特性。
3.1.2.1 催化效率高
酶能大幅度降低反应的活化能，较化学催化剂 活性高107~1013倍。
化学反应：
过 氧 化 氢 酶
2H 2O 2
2H 2O+ 2 O
活化能： 无催化剂 胶态钯（铂） 过氧化氢酶
18000cal/mol 11700cal/mol
1700cal/mol
3.1.2.2 酶的高度专一性(specificity)
3.1.2.4 酶活力受多种因素的调节和控制
酶是生物体的组成成份，和体内其他物质一 样，不断在体内新陈代谢，酶活力的调控方 式很多，包括酶的生物合成的诱导和阻遏， 抑制剂调控、共价修饰调控、反馈调控、酶 原激活及激素调控等。这些调控保证酶在体 内新陈代谢中发挥其适当的催化作用，使生 命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、 协调一致地进行。
3.1.2.5 酶的催化活性与辅因子有关
有些酶是复合蛋白，由酶蛋白和非蛋白小分 子物质——辅助因子组成，只有二者结合酶 才有活性。
3.1.3 酶的化学本质 3.1.3.1 酶是蛋白质
几乎所有的酶都是蛋白质，有的是简单蛋白质， 有的是结合蛋白质，具有蛋白质的一切性质。
3.1.3.2 酶的组成分类
⑵立体异构专一性(stereospecificity)
几乎所有的酶对于立体异构体都具有高度的专 一性。酶对底物的立体构型的特异要求，可 分为旋光异构专一性和几何异构专一性
生物化学 酶学
反应状态
酶和一般催化剂的比较
活化态
G
自 由 能
S
活化态 活化态
无催化剂反应 所需活化能
一般催化剂反 应所需活化能
酶促反应 活化能
释放的 能量
P
酶能大幅度地降低化学反应的活化能
酶和一般催化剂的比较
酶能显著地降低化学反应的活化能
H2O2 → H2O + O2 过氧化氢的分解反应 无催化剂时活化能为75.5kJ/mol 液态钯催化时活化能为48.9kJ/mol 过氧化氢酶催化时为8.4kJ/mol
HOOCCH2CHCOOH OH
酶的分类
5 异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，
即底物分子内基团或原子的重排过程。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
酶的分类
6 连接酶(合成酶) Ligase(Synthetase)
蔗糖 → 果糖 + 葡萄糖 无催化剂时活化能为1339.8kJ/mol H+（酸）催化时活化能为104.7kJ/mol 蔗糖酶催化时为39.4kJ/mol
酶促反应特点
1.酶具有极高的催化效率，因为酶能大幅度地降低化学 反应的活化能 ① 碳酸酐酶（红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞） CO2+H2O←→H2CO3 每个酶分子1s内可以催化6×105个CO2水合 比非催化反应高107倍 ② 脲酶（尿素酶） CO(NH2)2 → CO2 + NH3 20℃的催化常数为3×104s-1 比非催化反应大1014倍 ③ 一餐饭在37℃下的消化 无催化剂时需要50年 消化酶消化3~4小时 酶促反应速率是非催化反应的108~1020倍 是非酶催化剂的107~1013倍
生物化学第四章酶
生物化学
授课教师：叶素梅 副教授
第四章 酶
问题1：
你每天吃的东西在体内是怎么消化的？
酶类药物
酶的发现
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（E）及相关概念 • 定义：由活体细胞分泌的, 在体内外具有催化功能的蛋白质 • 酶促反应：酶所催化的化学反应
• 底物：酶所催化的物质
S
• 产物：酶促反应的生成物
心肌炎：LDH1 ↑ 肺梗塞：LDH3 ↑ 肝炎：LDH5 ↑
生理及临床意义
在代谢调节上起着重要的作用； 用于解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断； 同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。
第四节 酶促反应动力学
➢ 概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量 的阐述。
磷酸基的受体)
第三节 酶的结构与催化活性 一、酶的分子组成
1.单纯酶
仅由氨基酸构成
2.结合酶
还含有非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子
(无催化活性) (无催化活性)
全酶
(有催化活性)
各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性
辅助因子决定反应的种类与性质
组成
无机金属离子
常见： K+、Na+、Mg2+、
相对专一性
作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
立体异构专一性
一种酶仅作用于立体异构体中的一种
L-乳酸
D-乳酸
乳酸脱氢酶(LDH)
（3）高度不稳定性 • 易受变性因素影响而失活
（4）酶活性的可调性 • 自身不断进行新陈代谢，通过改变酶合成和降解的速度调
《酶的作用和本质》 讲义
《酶的作用和本质》讲义一、什么是酶在我们日常生活的世界里，从细胞内部的微小反应到整个生物体的复杂代谢过程，都离不开一种神奇的物质——酶。
酶，这个看似陌生的词汇，其实在生命活动中扮演着至关重要的角色。
那么，酶到底是什么呢？简单来说，酶是一种具有生物催化作用的蛋白质。
它能够加速生物体内的化学反应，使得原本可能需要在苛刻条件下才能发生的反应，在温和的环境中迅速而高效地进行。
为了更形象地理解酶，我们可以把生物体内的各种化学反应想象成一场复杂的交通，而酶就是其中的交通警察。
它们指挥着分子和离子的流动，确保反应有序、快速地进行。
二、酶的作用酶的主要作用就是催化化学反应。
那么，它是如何实现这一功能的呢？首先，酶能够降低反应的活化能。
活化能就像是化学反应中的一个“门槛”，只有跨越了这个门槛，反应才能发生。
而酶的存在，就如同为反应提供了一个捷径，降低了这个门槛的高度，使得反应更容易进行。
举个例子，比如在消化过程中，食物中的大分子物质，如淀粉、蛋白质和脂肪，需要被分解成小分子才能被身体吸收利用。
这个分解过程如果没有酶的参与，需要很高的能量和苛刻的条件。
但有了淀粉酶、蛋白酶和脂肪酶等的帮助，这些大分子就能在温和的条件下迅速分解。
其次，酶具有高度的特异性。
这意味着一种酶通常只对一种或一类特定的底物发生作用。
就像一把钥匙开一把锁，酶与底物之间存在着精确的匹配关系。
这种特异性保证了生物体内各种化学反应的准确性和有序性。
例如，蔗糖酶只能催化蔗糖的水解，而对其他糖类如葡萄糖则没有作用。
这种特异性使得酶能够在众多的化学物质中准确地找到自己的“目标”，并高效地发挥催化作用。
此外，酶的催化作用还受到多种因素的调节和控制。
例如，温度、pH 值、底物浓度、酶浓度等都会影响酶的活性。
这使得生物体内的代谢过程能够根据环境和自身的需求进行灵活的调节和平衡。
三、酶的本质酶的本质是蛋白质，这是经过长期的科学研究和实验验证得出的结论。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
生物化学：第四章 酶(6周1-2节)
第四章酶Enzymes本章主要内容（9学时）一．酶的概念（重点）二．维生素与辅酶（重点）三．酶促反应动力学（重点）四．酶的结构和催化作用机制（重点）五．酶的调控（重点）六．人工酶与酶工程(自学为主)一、酶的概念⏹生物机体的一切生理活动，都是由无数复杂的化学变化（反应）来实现的。
⏹生物体内进行的所有这些化学变化都在酶的催化下进行的。
⏹Much of the history of biochemistry is the history of enzyme research.一、酶的概念⏹In the late 1700s, biological catalysis was first recognized.⏹1897年，E. Büchner,首次从酵母细胞中提取出酶，实现无细胞生醇发酵。
一、酶的概念⏹1926年，James Sumner,结晶出第一个蛋白酶---脲酶。
⏹pepsin, trypsin, andother digestive enzymesAll enzymes are proteins.一、酶的概念⏹J. B. S. Haldane⏹A paper entitled “Enzymes”.weak bonding interactions between an enzyme and its substrate might be used to catalyze a reaction.一、酶的概念⏹1989年，推翻“酶都是蛋白质”这一传统概念。
⏹In 1982，Thomas Cech,RNA spliced itselfaccurately without anyprotein enzymes fromTetrahymena（四膜虫）.Most Enzymes Are Proteins.一、酶的概念酶是生物催化剂⏹生物催化剂（Biocatalysts）：活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。
生物化学英文课件-酶
immuno- characters.
Lactate dehydrogenase (LDH)
LDH
pyruvate Lactate
H subunit Tetramer LDH (M.W. 130,000)
M subunit Subunit: H (Chr12) M (Chr11)
Cellulose Acetate Membrane Electrophoresis result of LDH isoenzymes _
monomeric enzyme：only contain a
polypeptide chain with tertiary structure. oligomeric enzyme：contain two or more polypeptide chains associated by noncovalent bonds.
3.6 Clinical Applications of Enzymes
3.1 Structure and Function
of Enzymes
3.1.1 structure of enzymes
3.1.1.1 composition of Enzyme Molecules
Simple enzymes——proteins enzymes Conjugated enzymes (holoenzyme) apoenzyme
approximation and orientation of reactants
as bridge between substrate and enzyme
neutralize negative charges to decrease electrostatic repulsion
生物化学第四章酶
⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，⽣成⼄醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关，不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。
1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶，并证明具有蛋⽩质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟，⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。
没有酶，⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
⽣物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍，并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。
（2）、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性，⼏乎没有副反应发⽣。
（3）、反应条件温和（4）、活性可调节根据据⽣物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
《酶具有高效性和专一性等特点》 讲义
《酶具有高效性和专一性等特点》讲义在我们的生命活动中，酶扮演着极其重要的角色。
它们就像是一群默默工作的“小工匠”，虽然微小但却有着巨大的能量和作用。
酶具有高效性和专一性等特点，正是这些特点使得它们能够精准、高效地调控着各种生物化学反应，维持着生命的正常运转。
首先，咱们来聊聊酶的高效性。
简单来说，酶的高效性意味着它们能够以极快的速度催化化学反应。
打个比方，如果把普通的化学催化剂比作是骑自行车前进，那么酶就像是开着超级跑车在赛道上飞驰。
在常温常压的条件下，酶能够让反应速率大幅提高，有时甚至能达到成千上万倍。
为什么酶会有如此惊人的高效性呢？这得从它们的结构说起。
酶具有特殊的活性中心，这个活性中心就像是一把精准的钥匙，能够与底物（也就是参与反应的物质）完美匹配。
当酶与底物结合时，它们之间形成了一系列的相互作用，比如氢键、范德华力等等，这些作用使得反应所需的能量大大降低，从而加快了反应的进行。
举个例子，在细胞呼吸过程中，葡萄糖氧化分解产生能量的反应如果没有酶的参与，那将是一个极其缓慢的过程。
但有了相关的酶，这个反应就能迅速而高效地进行，为我们的身体提供源源不断的能量。
接下来，再说说酶的专一性。
酶的专一性就像是一把锁对应一把钥匙，一种酶通常只能催化一种或一类特定的化学反应。
比如说，唾液淀粉酶只能催化淀粉的水解，而不能对脂肪或蛋白质起作用。
这种专一性是怎么实现的呢？还是和酶的结构有关。
酶的活性中心具有特定的形状和化学性质，只有与它相匹配的底物分子才能进入并发生反应。
这就好像一个专门为某种底物设计的“口袋”，只有合适的“客人”才能进入。
专一性对于生物体来说非常重要。
它使得细胞内的各种化学反应能够有条不紊地进行，避免了混乱和错误。
如果酶没有专一性，那么细胞内的代谢过程就会像一场混乱的“化学派对”，各种反应随意发生，无法保证生命活动的正常进行。
除了高效性和专一性，酶还有一些其他的重要特点。
比如说，酶的反应条件温和。
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根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 单链 129 aa 单链 三条肽链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的基 团以及参与维持酶分子构象的基团。
二、酶的专一性 分为结构专一性和立体异构专一性。
1. 结构专一性（structure specificity）
结合部位：酶分子中 与底物结合的部位。 决定酶的专一性。
催化部位：催化底物 敏感键发生化学变化 的基团，决定酶的催 化能力。
组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结 构上可能相距很远，但在空间结构上相互靠近， 形成活性区域。
酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还包 括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、Cys 的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空间 构象的作用。
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
第四节 酶的活性中心及专一性
一、酶的活性中心
酶的活性中心（active center）：酶分子中能 直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部 位。
结合基团（ Binding group ） 催化基团（ catalytic group ）
绝大多数酶是蛋白质 证据：1. 酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解 失活；2. 具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白质 变性的因素都能使酶变性；3. 1969年，人工合成牛 胰核糖核酸酶。
少数酶是RNA（核酶，ribozyme）
第二节 酶的组成和结构特点
一、酶的组成
单纯酶类：仅由蛋白质组成 结合酶类：包括酶蛋白（apoenzyme）和辅因子 （cofactor），酶蛋白与辅因子组成完整的全酶， 单纯的酶蛋白无催化功能。
每一大类又分为若干亚类
乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
② 含不同亚基的寡聚酶： 琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基
多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续 反应的体系。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1） 以二聚体存在 2×9600 ②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000 ③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在 2×56000
4. 裂合酶类 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应。
A-B
A+B
如：延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H O H
5. 异构酶类 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即 底物分子内基团或原子的重排过程。
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
O H
O
2. 转移酶类 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的
基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A-R＋C
A＋C-R
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013倍。
2. 酶具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有 副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、激素 控制等。
三、酶的化学本质
精品
生物化学--第四章酶
第一节 酶的一般性质
一、酶是生物催化剂
酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专 一性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。
二、酶的催化特性
一般特性
1. 加快反应速度，而本身在反应前后没结构和性质的 改变。
2. 只缩短反应达到平衡所需要的时间而不改变反应平 衡点。
特殊性 1. 酶催化效率高
全酶（holoenzyme) = 酶蛋白+ 辅因子
酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。 金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、
Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 等。 有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。
辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
12个E1 二聚体 24×96000 24个E2 单体 24×70000 6个E3 二聚体 12×56000 总分子量：560万
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3. 水解酶类 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB＋H2O
A-H＋B-OH
如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
A
如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6. 合成酶类 Synthetase 能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反 应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP A-B+ADP+Pi
如: 丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸