生物化学-讲义-第四章酶
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② 含不同亚基的寡聚酶： 琥珀酸脱氢酶（牛心），αβ2个亚基
多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续 反应的体系。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1） 以二聚体存在 2×9600 ②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000 ③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在 2×56000
A
B
如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6. 合成酶类 Synthetase 能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反 应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP A-B+ADP+Pi
如: 丙酮酸羧化酶催化Leabharlann Baidu反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
4. 裂合酶类 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应。
A-B
A+B
如：延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H O H
5. 异构酶类 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即 底物分子内基团或原子的重排过程。
全酶（holoenzyme) = 酶蛋白+ 辅因子
酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。 金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、
Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 等。 有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。
辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
每一大类又分为若干亚类
乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3. 水解酶类 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB＋H2O
A-H＋B-OH
如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的基 团以及参与维持酶分子构象的基团。
二、酶的专一性 分为结构专一性和立体异构专一性。
1. 结构专一性（structure specificity）
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
O H
O
2. 转移酶类 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的
基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A-R＋C
A＋C-R
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
第四节 酶的活性中心及专一性
一、酶的活性中心
酶的活性中心（active center）：酶分子中能 直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部 位。
结合基团（ Binding group ） 催化基团（ catalytic group ）
精品
生物化学--第四章酶
第一节 酶的一般性质
一、酶是生物催化剂
酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专 一性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。
二、酶的催化特性
一般特性
1. 加快反应速度，而本身在反应前后没结构和性质的 改变。
2. 只缩短反应达到平衡所需要的时间而不改变反应平 衡点。
特殊性 1. 酶催化效率高
结合部位：酶分子中 与底物结合的部位。 决定酶的专一性。
催化部位：催化底物 敏感键发生化学变化 的基团，决定酶的催 化能力。
组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结 构上可能相距很远，但在空间结构上相互靠近， 形成活性区域。
酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还包 括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、Cys 的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空间 构象的作用。
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013倍。
2. 酶具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有 副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、激素 控制等。
三、酶的化学本质
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 单链 129 aa 单链 三条肽链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
12个E1 二聚体 24×96000 24个E2 单体 24×70000 6个E3 二聚体 12×56000 总分子量：560万
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
绝大多数酶是蛋白质 证据：1. 酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解 失活；2. 具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白质 变性的因素都能使酶变性；3. 1969年，人工合成牛 胰核糖核酸酶。
少数酶是RNA（核酶，ribozyme）
第二节 酶的组成和结构特点
一、酶的组成
单纯酶类：仅由蛋白质组成 结合酶类：包括酶蛋白（apoenzyme）和辅因子 （cofactor），酶蛋白与辅因子组成完整的全酶， 单纯的酶蛋白无催化功能。
多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续 反应的体系。
大肠杆菌丙酮酸脱氢酶复合体由三种酶组成：
①丙酮酸脱氢酶（E1） 以二聚体存在 2×9600 ②二氢硫辛酸转乙酰基酶（E2） 70000 ③二氢硫辛酸脱氢酶（E3）以二聚体存在 2×56000
A
B
如：6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6. 合成酶类 Synthetase 能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反 应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。
A+B+ATP A-B+ADP+Pi
如: 丙酮酸羧化酶催化Leabharlann Baidu反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
4. 裂合酶类 Lyase
裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原 子形成双键的反应及其逆反应。
A-B
A+B
如：延胡索酸水合酶催化的反应。
H O O C C H = C H C O O H H 2 OH O O C C H 2 C H C O O H O H
5. 异构酶类 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即 底物分子内基团或原子的重排过程。
全酶（holoenzyme) = 酶蛋白+ 辅因子
酶的辅因子主要有金属离子和有机化合物。 金属离子：Fe2+、Fe3+ 、 Zn2+、 Cu+、Cu2+、
Mn2+、、Mn3+、Mg2+ 、K+、 Na+ 等。 有机化合物：NAD+、NADP+、FAD、生物素等。
辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
每一大类又分为若干亚类
乳酸脱氢酶 EC1.1.1.27
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3. 水解酶类 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。
AB＋H2O
A-H＋B-OH
如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
必需基团：直接参与对底物分子结合和催化的基 团以及参与维持酶分子构象的基团。
二、酶的专一性 分为结构专一性和立体异构专一性。
1. 结构专一性（structure specificity）
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
O H
O
2. 转移酶类 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的
基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A-R＋C
A＋C-R
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
第四节 酶的活性中心及专一性
一、酶的活性中心
酶的活性中心（active center）：酶分子中能 直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部 位。
结合基团（ Binding group ） 催化基团（ catalytic group ）
精品
生物化学--第四章酶
第一节 酶的一般性质
一、酶是生物催化剂
酶是由活细胞产生的，具有催化活性和高度专 一性的特殊生物大分子。包括蛋白质和核酸。
二、酶的催化特性
一般特性
1. 加快反应速度，而本身在反应前后没结构和性质的 改变。
2. 只缩短反应达到平衡所需要的时间而不改变反应平 衡点。
特殊性 1. 酶催化效率高
结合部位：酶分子中 与底物结合的部位。 决定酶的专一性。
催化部位：催化底物 敏感键发生化学变化 的基团，决定酶的催 化能力。
组成活性中心的氨基酸残基的侧链在一级结 构上可能相距很远，但在空间结构上相互靠近， 形成活性区域。
酶活性中心的基团属于必需基团，必需基团还包 括对酶表现活力所必需的基团，如Ser的羟基、Cys 的巯基、His的咪唑基等，它们起维持酶分子空间 构象的作用。
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013倍。
2. 酶具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没有 副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、激素 控制等。
三、酶的化学本质
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 单链 129 aa 单链 三条肽链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
12个E1 二聚体 24×96000 24个E2 单体 24×70000 6个E3 二聚体 12×56000 总分子量：560万
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶 (dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
绝大多数酶是蛋白质 证据：1. 酸水解的产物是氨基酸，能被蛋白酶水解 失活；2. 具有蛋白质的一切共性，凡是能使蛋白质 变性的因素都能使酶变性；3. 1969年，人工合成牛 胰核糖核酸酶。
少数酶是RNA（核酶，ribozyme）
第二节 酶的组成和结构特点
一、酶的组成
单纯酶类：仅由蛋白质组成 结合酶类：包括酶蛋白（apoenzyme）和辅因子 （cofactor），酶蛋白与辅因子组成完整的全酶， 单纯的酶蛋白无催化功能。