蛋白质的元素组成
蛋白质元素组成的特点
蛋白质元素组成的特点
蛋白质是由氨基酸按照一定的序列组成的大分子，其化学元素组成主要包括碳、氢、氧、氮等元素。
其中，氮是蛋白质元素组成的主要特点之一，与其它有机化合物（如糖类、脂类等）相比，蛋白质的含氮量更高，通常达到15%以上。
此外，蛋白质还含有一定量的硫、磷、铁、镁等元素，这些元素对蛋白质的结构和功能有着重要的影响。
在人体内，蛋白质是组成人体细胞、组织和器官的重要基础物质，其元素组成的特点直接影响着其生物学功能。
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蛋白质分子的元素组成特点是
蛋白质分子的元素组成特点是
特点是一切蛋白质都含氮元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
所有的蛋白质都含有碳（50-60%）、氢（6-8%）、氧（19-24%）、氮（13-19%）；大多数蛋白质含有硫（4%以下）；有些蛋白质含有磷；少数蛋白质含有金属元素（如铁、铜、锌、锰等）；个别蛋白质含有碘。
蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。
机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。
一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质占人体重量的16%-20%，即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.6-12kg。
人体内蛋白质的种类很多，性质、功能各异，但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的，并在体内不断进行代谢与更新。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质元素组成的特点蛋白质是生命体内最重要的有机物之一，由氢、碳、氧、氮和少量的硫组成。
它们是由氨基酸单元连接在一起形成的聚合物，具有复杂的三维空间结构。
蛋白质在生物体中扮演着多种多样的重要角色，包括结构支持、酶催化、信号传递、运输和免疫响应等。
首先，蛋白质的元素组成特点之一是含有氮。
氮是蛋白质中唯一的非碳水化合物元素，这使得蛋白质比其他生物分子更加复杂和多样化。
氮原子是构成氨基酸的基本成分，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
氮原子的存在使得蛋白质能够形成独特的结构和功能，例如螺旋、折叠和结构域。
其次，蛋白质的元素组成特点之二是含有硫。
硫是蛋白质中的一个重要元素，它参与了二硫键的形成。
二硫键是蛋白质结构中非常重要的化学键，它能够稳定蛋白质的立体结构。
二硫键在蛋白质的折叠、稳定和功能中起着至关重要的作用。
例如，二硫键可以稳定蛋白质的螺旋和折叠结构，使蛋白质具有特定的功能和特性。
此外，蛋白质的元素组成特点之三是含有氧、碳和氢。
氧、碳和氢是构成蛋白质骨架的基本元素。
碳原子通过共价键连接氢和氧原子，形成蛋白质的主要结构单元，氨基酸。
氧原子参与了氨基酸侧链的形成，这决定了蛋白质的特定功能和稳定性。
碳和氢原子在蛋白质的骨架中起着支撑和稳定的作用。
此外，蛋白质的元素组成特点之四是含有磷。
虽然磷在大多数蛋白质中的含量很少，但在一些特定的蛋白质中，如磷酸化蛋白质，磷起着关键的功能作用。
磷酸基团的存在可以调节蛋白质的结构和功能，影响其与其他分子的结合和相互作用。
综上所述，蛋白质的元素组成特点是含有氢、碳、氧、氮和少量的硫和磷。
这些元素的存在赋予了蛋白质复杂的结构和多样化的功能。
蛋白质的元素组成是其特异性结构和功能的基础，对于维持生物体的正常功能以及各种生物学过程至关重要。
高中生物常见物质的元素组成
高中生物常见物质的元素组成在高中生物学学习中，我们经常接触到一些常见物质，这些物质的元素组成对于生物学的学习有着重要的意义。
下面，我们来一起了解一下这些常见物质的元素组成。
1. 蛋白质蛋白质是由氢、碳、氮、氧和少量的硫组成的生物大分子。
它是生命体系中最重要的有机化合物之一，是构成细胞的主要物质之一。
蛋白质具有多种生物学功能，如催化酶的催化作用、结构支撑和免疫防御等。
2. 糖类糖类是由碳、氢、氧三种元素组成的有机化合物。
糖类是生物体内的重要能量来源，同时也是构成细胞壁、核酸等生物分子的重要组成部分。
糖类包括单糖、双糖和多糖三种类型。
3. 脂质脂质是由碳、氢、氧等元素组成的一类生物大分子。
它们可以分为三类：甘油脂类、磷脂类和固醇类。
脂质在生物体内具有多种重要功能，如能量储存、细胞膜的构成和保护等。
4. 核酸核酸是由碳、氢、氧、氮和磷组成的一类生物大分子。
它们是构成生命体系的重要分子，具有储存和传递遗传信息的功能。
核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两种类型。
5. 水水是由氢和氧元素组成的无机化合物，是生命体系中不可或缺的物质。
水在生物学中具有多种重要功能，如细胞内外环境的维持、物质的运输和代谢等。
6. 氧气氧气是由两个氧原子组成的无色气体，是生命体系中必不可少的物质。
氧气在生物体内参与细胞呼吸过程，将有机物质分解为二氧化碳和水，并释放出能量。
7. 二氧化碳二氧化碳是由一个碳原子和两个氧原子组成的无色气体，是生命体系中的重要物质。
二氧化碳参与植物的光合作用，同时在动物体内也是细胞呼吸的产物之一。
8. 氨基酸氨基酸是由碳、氢、氧、氮等元素组成的一类有机化合物。
它们是蛋白质的构成单位，也是生物体内合成其他生物分子的重要物质。
9. 酸酸是一类化学物质，具有酸性质。
酸可以分为有机酸和无机酸两类。
在生物体内，酸参与代谢过程和酶的催化作用。
以上就是常见物质的元素组成，它们在生物学中都具有着重要的意义。
蛋白质的元素组成
蛋白质的元素组成蛋白质是生命体中非常重要的一种生物大分子。
它不仅是细胞内的主要构建和功能分子，也是生命活动中的重要媒介。
本文将从元素角度解析蛋白质的元素组成。
1. 蛋白质的化学结构蛋白质是由氨基酸分子组成的聚合物。
氨基酸分子中包含着碳、氢、氧和氮等元素。
在部分氨基酸分子中还包含有硫、磷和金属离子。
每个氨基酸分子都有一组不同的侧链，这些侧链的不同形状、长度和化学性质决定了氨基酸分子在蛋白质中的不同结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四级，分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
2. 蛋白质的元素组成（1）碳蛋白质中含有丰富的碳元素。
蛋白质中的碳原子主要存在于氨基酸分子中。
例如，甘氨酸（Gly）中含有一种碳原子，谷氨酸（Glu）中则含有四种碳原子。
此外，蛋白质中的一些侧链分子中也含有一定数量的碳元素。
（2）氢氢元素在蛋白质中的含量也非常丰富。
氢原子主要存在于氨基酸分子中的氨基和羧基上。
氨基酸中的胱氨酸（Cys）中还含有硫原子。
另外，在蛋白质的二级、三级结构中，氢原子也扮演着重要的角色。
（3）氧氧元素是蛋白质中的第三大元素，主要存在于氨基酸分子中的羧基上。
所有的氨基酸中都含有至少一个羧基，且每个羧基都含有一个氧原子。
在蛋白质的一级结构中，这些羧基与氨基之间发生酰胺键的缩合，形成氨基酸聚合物的主干。
（4）氮氮元素是蛋白质中基本元素之一，主要存在于氨基酸分子中。
氨基酸中的氨基含有一个或两个氮原子。
在酸性氨基酸中，羧基会释放一个质子（H+），形成一个负电荷离子，该离子可以与氨基结合形成一个氨基酸分子。
（5）硫硫元素是蛋白质中不太常见的元素，但它对于蛋白质的结构和功能至关重要。
蛋白质中含有两种硫氨基酸，分别是半胱氨酸（Cys）和甲硫氨酸（Met）。
Cys的两个侧链中含有一个硫原子，这个硫原子可以与另一分子中的半胱氨酸形成二硫键，从而促使蛋白质的三级结构的形成。
（6）磷磷元素在蛋白质中的含量非常少，只存在于部分蛋白质中的特殊结构中。
1、你知道组成蛋白质的主要元素有哪些吗？
●鉴别织物成分是蚕丝还是“人造丝”，在
如下各方法中正确的是(C
A.①③ B.② ④ C. ①④
)
D. ③④
①滴加浓HNO3, ②滴加浓硫酸, ③滴加酒精, ④灼烧
●归纳：检验蛋白质的方法
(1)燃烧；(2)颜色反应。
概念对比
颜色反应与金属的焰色反应
a+b+c+d=10-------------------―N‖
新课标苏教版选修五
有机化学基础
专题五 生命活动的物质基础
第二单元 氨基酸 蛋白质 核酸
二、蛋白质
（一）蛋白质的概念 蛋白质是由氨基酸通过肽键等相 互连接而形成的一类具有特定结构 和一定生物学功能的生物大分子。
思考： 蛋白质与多肽的区别？
3、为什么在农业上用波尔多液（由硫酸铜、生石灰 和水制成）来消灭病虫害？
4、钡盐也属于重金属盐，医院在做胃透视时要服用 “钡餐”BaSO4为何不会中毒？能否改服BaCO3？
概念对比
盐析 变性
重金属盐和某些有机物 化学变化 (蛋白质性质改变)
变化条件 浓的无机盐溶液 受热、紫外线、酸、碱、
物理变化 变化性质 (溶解度降低)
4、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨
基上的氢原子与相邻氨基酸分子羧基中的羟基结合成水 分子)后可得n肽，过程中形成了(n－1)个肽键。今有一 种“多肽”，其分子式为C55H70O19N10 ，已知将它彻底 水解后只得到下列四种氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、苯丙
氨酸、谷氨酸。问：
(1)这个多肽是
什么是 氨基酸？ 羧酸分 子里烃 基上的 氢原子 被氨基 取代后 的生成 物叫氨 基酸。
组成蛋白质、核酸、糖类、脂肪、磷脂、固醇的元素
组成蛋白质、核酸、糖类、脂肪、磷脂、固醇的元素
蛋白质、核酸、糖类、脂肪、磷脂和固醇是生命体中的基本物质，它们都由不同的元素组成。
蛋白质中含有氢、氧、氮和碳，此外还包括硫、磷等元素。
这些元素是构成蛋白质的基本结构单元，是细胞和组织的基本组成部分。
核酸是构成遗传物质的基本单位，包括DNA和RNA。
它们由氢、氧、氮、碳和磷等元素构成，其中磷元素是构成核酸分子的特有元素。
糖类是生命体中的主要能量来源，也是构成细胞壁和组织结构的重要物质。
糖类主要由氢、氧和碳组成，不同的糖类含有不同的分子结构。
脂肪是细胞膜结构的重要组成部分，也是生命体中的重要能量来源。
它们由氢、氧和碳元素构成。
磷脂是构成细胞膜的重要物质，由氢、氧、碳和磷元素组成。
磷脂可以形成双层膜结构，保护细胞内部的物质。
固醇是一类重要的生物分子，包括胆固醇、雌激素、睾酮等。
它们由氢、氧和碳组成，有助于细胞膜的稳定和调节细胞功能。
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生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
特征：两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚，通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键， 形成锯齿状片层 结构，即β－折 叠片。
• 类别： • 平行：N端在同一方向。 • Φ=-119°，ψ=+113° • 反平行：N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°，ψ=+135°
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β－转角（β-turn）
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质 中，由若干相邻的二级结构单元（即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互 作用组合在一起，，形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体，充当三级结 构的构件单元，称超二级结构。
生物必修一第一课时 蛋白质的结构与功能含答案
第一课时蛋白质的结构与功能
姓名班级得分
1.元素组成：除 C H O N 外，大多数蛋白质还含有 S
2.基本组成单位：氨基酸（组成蛋白质的氨基酸约 20 种）
氨基酸结构通式：
氨基酸的判断：①同时有氨基和羧基
②至少有一个 H 和一个 R 连在 C 碳原子上。
（组成蛋白质的20种氨基酸的区别： R 的不同）
3．形成：许多氨基酸分子通过脱水缩合形成肽键（结构式为 -CO-NH- ）相连而成肽链，多条肽链折叠盘曲形成有具有一定空间结构的蛋白质
4.蛋白质结构的多样性的原因：组成蛋白质多肽链的氨基酸的数目、种类、
排列顺序的不同；构成蛋白质的多肽链的数目、空间结构不同
5．计算：
一个蛋白质分子中肽键数（脱去的水分子数）＝氨基酸数目－肽链数目。
水中的氢来自氨基和羧基，水中的氧来自羧基。
一个蛋白质分子中至少含有氨基数（或羧基数）= 肽键的条数
6．功能：生命活动的承担者。
如催化作用的酶，运输作用的载体、血红蛋白，防御作用的抗体，调节作用的激素。
7．蛋白质鉴定：
原理：蛋白质与双缩脲试剂产生紫色的颜色反应。
蛋白质元素组成
2、受环境因素影响
(1).蛋白质的浓度: 总水吸附率随蛋白质浓度的增加而增加
(2).PH: 影响蛋白质的电离作用和净电荷量。等电点时蛋白质间相互作用达到最大缔合,收缩
蛋白质表现出最小的水合作用和膨胀力 （图 4－1）
(3).温合力,加热时
二、特点： （一）。变性作用仅涉及蛋白质的二，三，四级结构的变化，并不包括一级结构肽链的破裂。 变性时蛋白质中氢键，盐键及疏水键作用等遭受破坏不再呈折叠构象，肽键主链的共价键并 未打断 （二）。变性时蛋白质性质也发生了变化 1． 降低溶解度，改变对水的结合能力。 2． 发生凝结，形成不可逆凝胶。 3． 易被Ｅ水解。 4． 丧失生物活性。 5． 粘度增加不能形成结晶。 （三）。分为可逆变性：当变性因素解除以后，蛋白质可恢复原状，称为复性（温和条件）
（三）、衍生蛋白质（Derived proteins）
1. 一级衍生物：酪蛋白
2. 二级衍生物：眎（Proteoses） 胨（Peptones）和肽（Peptides）
第三节 蛋白质的变性作用
一、定义：
当蛋白质用化学因素（酸，碱，浓盐溶液，有机溶剂）或物理因素（加热及辐射）等处理时，
会不同程度地改变其构象，这个过程称为变性
三.粘度(Viscosity)
1.影响蛋白质流体粘度特性的主要因素: 分散分子或颗粒的表面直径,
依下列参数而变:
(1).蛋白质分子的固有特性：摩尔浓度,大小,体积,结构,电荷等
(2).蛋白质和溶剂间的相互作用: 影响膨胀,溶解度,水合作用
(3).蛋白质间相互作用: 决定凝聚体的大小
2.剪切稀释(Shear thining): 当大多数亲水性溶液的分散体系(匀浆或悬浊液),乳浊液,糊状物
大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)
（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
第二节 生命活动的主要承担者——蛋白质
第二节生命活动的主要承担者——蛋白质一、蛋白质元素组成：（1）都含C、H、O、N（2）有的还有P、S、Fe、Zn、Cu、B、Mn、I等（3）一般含S，原因-s-s-,含S氨基酸、起始密码中的甲硫氨酸含有硫，另外半胱氨酸含有硫元素二、蛋白质的含量（1）蛋白质占细胞占鲜重７－１０％（2）干重５０％以上，是含量最多的有机物（3）因分子量大——高分子化合物三、蛋白质的基本单位（单体）——氨基酸基本单位（单体）——高分子化合物（多聚体）1、种类（1）组成生物体的氨基酸：约20种（已经发现的）（2）必需8种：人体必须从外界环境（食物）中摄取，自身不能转化形成。
有：甲硫氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、缬氨酸（婴儿多一个：组氨酸）（3）非必需氨基酸：自身可以合成的氨基酸2、通式C2H4O2N-R（分子量——74+R）3、特点（1）每种α氨基酸至少都含有一个氨基（-NH2）和一个羧基(-COOH)，并且都有一个氨基（-NH2）和一个羧基(-COOH)连在同一碳原子上；（2）各种氨基酸的区别在于Ｒ基的不同。
R基决定氨基酸的种类和理化性质。
（3）例：甘氨酸—（—H）,丙氨酸-（-CH3），缬氨酸-（ -CH-(CH3)2 ）,亮氨酸--（-CH2-CH-(CH3)2 ）四、蛋白质的化学结构1、脱水缩合（1）定义：脱水缩合（只针对蛋白质形成过程）：一个氨基酸分子的羧基（－COOH）和另一个氨基酸分子的氨基（－NH2）相连接，形成肽键，同时脱去一分子的水的结合方式。
（2）过程（3）广义的脱水缩合，小分子合成大分子过程中，形成水的反应，如：多糖和核酸的形成等也脱水（4）形成肽键的羧基（－COOH）和氨基（－NH2）均不来自R基（5）场所：核糖体（翻译过程——条件：酶、20种氨基酸、ATP、mRAN、tRNA）2、肽链（1）定义：由多个氨基酸分子脱水缩合而成，含有多个肽键的化合物，叫多肽（含几个氨基酸就叫几肽）。
构成蛋白质的化学元素
构成蛋白质的化学元素1.引言1.1 概述蛋白质是生命体内极其重要的一类有机化合物，它们在维持生命活动中扮演着至关重要的角色。
构成蛋白质的化学元素是研究蛋白质的基础，了解这些元素的特性和功能对于深入理解蛋白质的结构和功能至关重要。
蛋白质主要由碳（Carbon）、氢（Hydrogen）、氧（Oxygen）、氮（Nitrogen）和少量的硫（Sulfur）组成。
这些元素共同组成了蛋白质分子中的各种功能基团和侧链结构，决定了蛋白质的化学性质和生物活性。
碳是蛋白质分子的基本框架，它以共价键的形式连接着其他元素和功能基团。
氢则主要存在于蛋白质分子中的脂肪酸基团和侧链上。
氧元素组成了蛋白质分子中的羟基（-OH）和酮基（C=O），在蛋白质的酸碱特性和水合性质中起着重要作用。
氮元素是蛋白质分子中最为丰富的元素，它以胺基（-NH2）的形式存在于氨基酸单元中，构成了蛋白质分子中的多肽链。
氮元素在蛋白质的氨基酸序列和螺旋结构的形成中起着重要作用。
此外，少量的硫元素存在于蛋白质的某些氨基酸中，如蛋氨酸（Cysteine）和半胱氨酸（Methionine）。
硫元素通过形成二硫键（S-S）对蛋白质分子的结构和稳定性起着至关重要的作用。
总而言之，构成蛋白质的化学元素包括碳、氢、氧、氮和少量的硫。
这些元素的特性和相互作用决定了蛋白质的结构和功能，对于揭示生命活动的奥秘具有重要意义。
深入研究蛋白质的化学元素可以进一步拓展我们对于生命的理解，为药物研发、疾病治疗等领域提供新的突破。
1.2 文章结构文章结构部分的内容可以包括以下信息：文章的结构是为了使读者能够清楚地了解和理解本文的主题和内容。
本文将按照以下几个主要部分进行组织和展示：第一部分是引言，用于引入文章的主题和目的。
引言包括概述、文章结构和目的三个小节。
概述部分将简要介绍蛋白质的重要性和研究价值，以及蛋白质在生物体中的普遍存在性。
该部分将概括性地说明蛋白质构成的问题，并引出后文所要讨论的主题。
生物化学题
考点分析本章为重点难点章节，知识点多，考点多。
以下列出详细考点：一、蛋白质（1）元素组成：碳、氢、氧、氮、硫等，各种蛋白质的氮元素含量接近为16%（即每克氮相当于6.25克蛋白质），据此可以通过测定生物样品中的含氮量而推算出样品中蛋白质的大致含量。
（2）蛋白质的基本单位：氨基酸（20种）必需氨基酸概念：人体需要又不能自身合成，必须由外界供给的氨基酸。
种类:苯丙、蛋、赖、色、苏、亮、异亮、缬。
（3）蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构，它是蛋白质的基本结构。
肽键是维持蛋白质一级结构的主要化学键。
（4）二级结构的类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
二、蛋白质的理化性质，特别是两性电离、等电点和蛋白质的变性。
2、蛋白质变性：在某些理化条件下，蛋白质空间结构改变，生物活性丧失。
应用：杀菌消毒3、蛋白质沉淀——应用：重金属中毒抢救。
本章重点掌握酶的概念，酶催化化学反应的特点，酶的活性中心，酶原及酶原激活的意义。
另外需要理解影响酶促反应速度的因素。
1．酶：活细胞产生的具有催化活性的蛋白质。
特点：高效、专一、敏感、可调。
2．酶活性中心：酶分子上能结合底物并把底物转化为产物的部位。
3．酶原：没有活性的酶的前身。
酶原激活：酶原变成具有活性的酶的过程。
4．影响酶促反应速度的因素：温度，pH值，底物浓度，酶浓度，激活剂与抑制剂。
抑制剂：能降低酶活性但不使酶变性的物质，分为可逆和不可逆两类。
①、不可逆抑制：抑制剂+酶——→结合牢固，不能用物理方法解除，可用化学方法解除，难解除。
有机磷农药中毒和重金属离子中毒②、可逆抑制：抑制剂+酶——→以非共价键结合，可用物理方法解除，易解除A、竞争性抑制：抑制剂与底物相似，冒充底物，占领活性中心，可以通过增加底物来解除抑制B、非竞争性抑制：（不相似，不能冒充，不能占领），破坏酶的活性中心以外的基团本章重点掌握如下糖代谢的主要途径的概念及意义。
一、糖酵解：葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下，分解生成乳酸并产生少量ATP 的过程。
蛋白质基本组成元素
蛋白质基本组成元素蛋白质是生物体中重要的分子，它们是构成生物体的各种生物过程的基础。
它们具有非常重要的生理功能，可以作为酶，激素，生长因子，调节剂，免疫物质，载体分子，受体以及其它重要蛋白。
蛋白质是由一系列连续的氨基酸组成，它们是蛋白质基本组成元素。
氨基酸是有机物质，它们由氨基，醛基和羧基组成。
它们是高度特异性的，每种氨基酸都有其特定的结构和特性，如氨基和羧基的碱性和酸性，氨基酸类型，氨基酸的碱性和疏水性等。
氨基酸的这些特性决定了它们的活性。
它们能够以非常丰富的结构形式存在于生物体内，并能够被细胞内酶所识别。
氨基酸的数量有限，但是它们的类型却很多。
目前，已知有大约20种氨基酸参与组装蛋白质，其中包括不饱和氨基酸（间旋糖胺酸，丙二酰胺酸，组氨酸，谷氨酰胺，精氨酸），非芳香性氨基酸（苯丙氨酸，天冬氨酸，异亮氨酸），甜蜜氨基酸（苏氨酸，缬氨酸，苏氨酸）以及缺少羟基的氨基酸（赖氨酸，甲硫氨酸，正丙胺酸）。
不同的氨基酸在蛋白质中扮演着不同的角色。
它们的功能可以被归纳为以下几个方面：构建蛋白质框架，定位蛋白质活性域，调节蛋白质结构，依赖外部条件及其它蛋白质结构，激活特定酶及其它酶，穿越膜及其它转运蛋白，调节蛋白质活性，参与蛋白质组装及其它重要功能。
蛋白质的结构与它的功能密切相关。
结构决定了蛋白质的活性，而活性又决定了蛋白质的功能。
因此，蛋白质的结构和功能是一个共同的系统。
氨基酸的组成是构建蛋白质的重要组成部分，它们在蛋白质的构建中起着至关重要的作用。
最后，氨基酸是蛋白质结构和功能的基本成分，是蛋白质构建的重要组成部分。
氨基酸的这些特性决定了它们的活性，而它们的活性又决定了蛋白质的结构和功能。
因此，对氨基酸的研究可以为我们更好地理解蛋白质的结构和功能提供重要的蛋白质工程化进程。
蛋白质的基本组成单位
蛋白质的基本组成单位
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，其中含有碳元素、氢元素、氧元素和氮元素，有些蛋白质当中还会含有磷元素、硫元素、铁元素、锌元素、铜元素、锰元素、碘元素等等微量元素。
蛋白质对于人体发育以及受损细胞的修复和更新具有比较好的作用，可以帮助建造和修复身体，也可以被分解成为促进人体生命活动所需要的能量物质。
蛋白质的功能
蛋白质在生物体中存有多种功能。
催化功能有催化功能的蛋白质称酶，生物体新陈代谢的全部化学反应都是由酶催化来完成的。
运动功能从最高等的细菌鞭毛运动至高等动物的肌肉膨胀都就是通过蛋白质同时实现的。
肌肉的僵硬与膨胀主要就是由以肌球蛋白为主要成分的粗丝以及以肌动蛋白为主要成分的细丝相互滑动去顺利完成的。
运输功能在生命活动过程中，许多小分子及离子的运输是由各种专一的蛋白质来完成的。
例如在血液中血浆白蛋白运送小分子、红细胞中的血红蛋白运送氧气和二氧化碳等。
机械积极支持和维护功能高等动物的具备机械积极支持功能的非政府例如骨、结缔组织以及具备全面覆盖维护功能的毛发、皮肤、指甲等非政府主要就是由胶原、角蛋白、弹性蛋白等共同组成。
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一、蛋白质的元素组成蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。
某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
按照蛋白质的组成，可以分为1.简单蛋白(simple protein) ：又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。
（1）清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。
清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
（2）谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80％乙醇中。
（3）精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。
（4）硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
2.结合蛋白(conjugated protein)：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成（1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。
如血红蛋白、叶绿蛋白和细胞色素等。
（2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成。
如细胞膜中的糖蛋白等。
（3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。
如血清α-，β-脂蛋白等。
（4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。
如细胞核中的核糖核蛋白等。
（5）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。
如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。
（6）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。
如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。
依据蛋白质的营养价值分类：按照蛋白质含的必需氨基酸的种类、数量、比例可分为完全蛋白、半完全蛋白和不完全蛋白。
1.完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、数量充足、比例恰当。
2.半完全蛋白：必需氨基酸的种类齐全、但有的氨基酸数量不足、比例不恰当。
3.不完全蛋白：必需氨基酸的种类不全。
蛋白质的功能一、构成和修复组织；二、调节生理功能；三、供给机体热能。
氨基酸为L-α-氨基酸(L-α-amino acid)，其结构通式如下：必需氨基酸的定义、种类氨基酸模式(amino acid pattern)：某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。
reference protein: 将AA pattern 较接近于人体的食物蛋白质称为参考蛋白质(基准蛋白质或理想蛋白质)。
通常将鸡蛋蛋白和人奶蛋白作为参考蛋白。
limiting AA:如果food protein中一种或几种ＥAA缺少或数量不足，使机体合成过程受到限制，这一种或几种ＥAA称limiting AA。
优质蛋白质：动物蛋白+大豆蛋白。
肽键与肽链1.胰液中的蛋白酶及其作用：内肽酶:水解蛋白质内部肽键,如: 胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
外肽酶:羧基肽酶A、羧基肽酶B。
2.肠肠激肽酶和小肠粘膜细胞的消化作用:(1)肠激酶:激活胰蛋白酶原,胰蛋白酶，再激活其他酶。
(2)小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用：1/3氨基酸、2/3寡肽被肠粘膜细胞分泌的寡肽酶从氨基末端逐个水解成二肽,再经二肽酶水解成氨基酸. (一)氨基酸吸收载体：肠粘膜细胞上载体蛋白将氨基酸及Na+运入细胞. Na泵再耗能排Na+.氨基酸性质不同,载体不同.四种氨基酸载体：中性氨基酸载体；碱性氨基酸载体；酸性氨基酸载体；亚氨基酸与甘氨酸载体。
(三)肽的吸收:吸收二肽或三肽的转运机制,在小肠近端较强,存在竞争,亦为耗能过程.丙氨酸氨基转移酶（alanine trans-aminase,ALT），又称为谷丙转氨酶（GPT）。
催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。
该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。
天冬氨酸氨基转移酶（aspartate transaminase,AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。
催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。
该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。
某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(one carbon unit)。
一碳单位的生理功能，作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来苯酮酸尿症(phenyl keronuria, PKU)体内苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病。
支链氨基酸的代谢种类亮 异亮 缬食物蛋白质营养学评价一 食物中蛋白质的含量二 蛋白质消化率(protein digestibility)：蛋白质消化率＝食物Ｎ吸收量／食物Ｎ⑴表观蛋白质消化率(apparent protein N digestibility)：表观消化率（%）=（I-F ）/I ×100％式中：Ｉ 食物Ｎ， Ｆ 粪中排出Ｎ⑵真蛋白质消化率(true protein N digestibility)：真消化率（%）=[I-（F-Fk ）]/I ×100％Ｆk ：粪代谢Ｎ或肠道代谢废物Ｎ。
三蛋白质利用率（一）生物价(protein biological value BV)BV=储留N/吸收N ×100=[I-(F-Fk)-(U-Um)]/[I-(F-Fk)] ×100式中： Ｕ 尿Ｎ； Ｕm （无Ｎ膳食时）尿内源Ｎ。
生物价的含意为吸收的Ｎ被体内储留利用的百分比。
（二）蛋白质净利用率(net protein-utilization,NPU)： NPU ＝生物价×消化率（三）蛋白质功效比值(protein efficiency rate,PER)：指实验期内，动物平均每摄入1g 蛋白质时所增加的体重g 数。
PER ＝动物增加体重(g)／摄入蛋白质(g)。
(四) aa 评分(amino acid score) or chemical score or protein score:AAS=每g 待评蛋白质中某aa(mg)/每g 理想蛋白质中某aa(mg) ×100一、蛋白质需要量研究方法：（一）要因加算法（factorial method ）CH 3CHCH 2CHNH 2COOHCH 3CH 3CH CHNH 2COOH CH 3CH 3CH CH 2CHNH 2COOH CH 3原理：令受试者吃无氮（蛋白质）膳食，几日后机体可减少氨基酸的氧化及尿素的生成，但两者均不可能降为零。
仍然有一些必不可少的氨基酸的分解和氮的丢失（必要的氮损失，obligatory nitrogen loss ）。
为维持健康，每日丢失的氮必须给予补偿，从补偿量可以得出蛋白质的需要量。
要因加算法就是测定当受试者吃无氮膳时各种途径丢失的氮的总和。
[假定每日氮（蛋白质）的最低需要量就是上述必不可少丢失的氮量。
]（二）氮平衡法（nitrogen balance method）人类对蛋白质需要量的研究，虽已有100多年的历史，但理论上的发展缓慢。
50年代前后，Rose等人对人体各种必需氨基酸需要量进行了一系列的测定，以后国联和联合国曾多次召集专家讨论和修订蛋白质和氨基酸的需要量，有关的研究工作至今仍在进行中。
2．5．1 蛋白质的需要量和供给量营养素的需要量是维持人体正常生理功能和健康所必需的最低量；供给量是能满足人群中绝大多数人需要的摄取量，是根据需要量制订的。
蛋白质需要量的测定方法有要因加算法、氮平衡法两种。
要因加算法（factorial method）是用测定必需丢失氮（obligatory nitrogen loss）来确定蛋白质需要量的方法。
人（或动物）在进食无蛋白膳的条件下所丢失的内源氮，包括尿、粪氮和皮肤氮等，称为必需丢失氮。
为维持健康，每日丢失的氮必须给予补偿，从补偿量可以得出蛋白质的需要量。
人从摄入普通膳改为无氮膳后，氮的排出量会逐日下降。
约8～14天后达到稳定的最低值，此值即内源氮。
FAO/WHO专家委员会在1965年介绍了要因加算法，1973年作了修改，其测定值和蛋白质供给量的计算见表2-5。
平均必需丢失氮加上两个标准差（个体差异）可以得到满足97.5%人群需要的供给量，也可按照生物学个体差异的规律加上两个15%以计算供给量。
此处按后者计算，54mg加上30%得70mg。
为补偿丢失氮，用参考蛋白作用标准来换算蛋白质需要量。
由于卵蛋白在常规大鼠实验中的利用率为95～98%，1965年用其作为天然参考蛋白，但以后在人体氮平衡实验中证明卵蛋白的利用率仅70%左右。
因此，在1973年的计算中，为校正卵蛋白利用率的不足，在70mg氮上增加30%得91mg。
以0.091g·kg-1体重氮乘上6.25,得蛋白质供给量0.57g·kg-1体重。
有些国家在这种方法的基础上加以修改，提出本国蛋白的供给量。
如美国（1980年）为0.8g·kg-1体重，日本（1980年）为1.18g·kg-1体重。
氮平衡法（nitrogen balance method）是在控制膳食中有同量蛋白质的情况下，求出达到维持氮平衡时的蛋白质摄入量，作为机体蛋白质的需要量。
这种方法虽然古老，而且测定值又受体内蛋白质储备和热能摄入量的影响，但目前国际上仍作为测定人体蛋白质需要量的一种方法。
1963年国际根据Sherman的氮平衡实验，提出成年人蛋白质需要量为1g/kg体重。
王成发和陈学存对成年男子进行氮平衡实验，在热能供给充裕的情况下，蛋白质的需要量在0.9 ～1.0g·kg-1体重范围内。
我国膳食以植物性食品为主，植物蛋白的生物价值稍低。
因此，每日膳食中蛋质的供给量应按1.1g·kg-1体重，成年男子63kg体重为70g(1988年第五届全国营养学术会议修订)。
儿童时期需要更多的蛋白质以保证生长发育，1岁以内婴儿蛋白质的需要量：人乳喂养者为2g·kg-1体重；牛乳喂养者3.5g·kg-1体重；混合喂养者4g·kg-1体重。
1岁以后逐渐减少，直至成年人的1.1g·kg-1体重。
妊娠期为保证母体和胎儿增长需要，在妊娠第4～6个月每日供给量增加15g、第7～9个月每日增加25g。
乳母每日也增加25g。
2．5．2 必需氨基酸需要量人体需要蛋白质，确切地说是需要蛋白中的氨基酸，因此测定氨基酸的需要量比测定蛋白质的需要量更有直接意义。
研究氨基酸需要量的方法是给实验对象先摄食缺乏某一种氨酸的食物，然后补充不同量的该种氨基酸。
当达到氮平衡（成人）或促进生长发育（儿童）时，所需的最低量即该种氨基酸的需要量。
Rose首先用氮平衡法得出成年男子各种氨基酸的需要量。
以后，不少学者研究了不同年龄、性别的人群的必需氨基酸需要量。