26. 氨基酸的代谢途径
氨基酸分解产物的代谢
然后谷氨酰胺通过血液循环运送到肾脏，经谷氨酰胺 酶作用分解成谷氨酸及氨，此氨是尿氨的主要来源， 占尿中氨总量的60%。
或者在运送到肝脏被利用。
谷氨酰胺是中性无毒物质，容易通过细胞膜，是氨的主要运输 形式；而谷氨酸带有负电荷，则不能通过细胞膜。
这里需注意的是在肌肉组织中，也可利用丙氨酸将氨运送到 肝脏。这以过程称为葡萄糖-丙氨酸循环。在此循环中，氨先转 化为谷氨酸的氨基，谷氨酸又与丙酮酸进行转氨形成丙氨酸。 丙氨酸在PH近于7的条件下是中性不带电荷的化合物，通过血 液运送到肝脏，再与α-酮戊二酸经转氨作用又变为丙酮酸和 谷氨酸。在肌肉中，所需的丙酮酸由糖酵解提供，在肝脏中， 多余的丙酮酸又可通过糖异生作用转化为葡萄糖。
2、转变成糖和脂肪：当体内不需将酮酸再合成
氨基酸，并且体内的能量供给又充分时，其酮酸可转变成 糖和脂肪，这已为动物实验所证明。在体内可转变成糖的 氨基酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，按脂肪酸代谢途径进行 代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢、 部分按脂肪酸途径进行代谢。
Gln+H2O Gln 酶Glu + NH4+
尿素循环
▪ 以Ala转运（葡萄糖-丙氨酸转运：肌肉）
NH4++ -酮戊二酸+NADPGHlu脱+氢H酶+ Glu+NAD丙P酮+酸+转H氨2酶O
Glu+丙酮酸 在肌肉 -酮戊二酸+Ala 丙酮酸转氨酶
尿素循环
在肝脏
在植物体内具有天冬酰胺合成酶，它 可催化天冬氨酸与氨作用形成天冬酰胺， 故是植物体内储氨的形式。当需要时， 其氨基又可通过天冬酰胺酶作用而分解 出来，供合成氨基酸之用。此酶在动物 体内也有发现，但在动物体内的作用时 不重要的。
26 氨基酸的代谢途径
• 第四步：精氨酸受精氨酸酶催化水解生成尿素和鸟氨 酸，鸟氨酸再进入线粒体合成瓜氨酸。
25
尿素循环
26
尿素循环的特点
• 循环中不消耗鸟氨酸、瓜氨酸、精氨 酸。
• 尿素分子的两个N原子分别来自游离 的氨和天冬氨酸。
食品生物化学
第二十六课：氨基酸的代谢
糖类的 分解代谢 糖酵解 三羧酸循环 氧化磷酸化 糖原分解 磷酸戊糖途径
糖类的 合成代谢
糖异生
糖原合成
脂类的 分解代谢
β-氧化
酮体生成
脂类的 合成代谢 脂肪酸合成 三酰甘油合成 磷脂合成 胆固醇合成
蛋白质的分解代谢 蛋白质
消化 氨基酸
脱氨基 NH3
碳骨架
CO2 + H2O
• 长期饥饿和患消耗性疾病的患者，排出N大于摄入N ，称为N的负平衡。为长期保持N的总平衡，正常成 人每日需要蛋白质约80g。
人类的必需氨基酸
• 人类只能合成20种氨基酸中的10种，另外10种必需从 食物中获得，称为必需氨基酸。能自身合成的则称非 必需氨基酸。
必需氨基酸 Arg, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val
精氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸
23
尿素循环
• 尿素循环共四步反应，分别发生在线粒体内核细胞质 中。
• 第一步：氨甲酰磷酸的合成，线粒体中的氨甲酰磷酸 合成酶I催化氨与CO2合成氨甲酰磷酸，消耗2ATP。
谷氨酰胺 丙氨酸
氨甲酰磷酸
24
尿素循环
• 第二步：瓜氨酸的合成，在线粒体内氨甲酰磷酸将氨 甲酰基转移至鸟氨酸而生成瓜氨酸，瓜氨酸进入细胞 质。
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸的分解代谢
2 、 转氨基作用 （1）概念：是指在转氨酶催化下，将α-氨基酸的氨基转给α-酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸。 （2）体内绝大多数氨基酸通过转氨基作用脱氨。构成天然蛋白质的20种α-氨基酸中，除赖氨酸、苏氨酸不参加转氨基作用，其余均可由特定的转氨酶催化参加转氨基作用。
3、 联合脱氨基作用 ★联合脱氨基作用主要有两种反应途径： （1）L－谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合催化的脱氨基作用：
氨基酸的分解代谢
尿素的形成
第26章 蛋白质降解和氨基酸分解代谢
蛋白质的酶促降解
氨基酸碳链的氧化途径
生糖氨基酸和生酮氨基酸
由氨基酸衍生的其它重要物质
氨基酸缺乏症
食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。这种来源的氨基酸称为外源性氨基酸。 机体各组织蛋白质在蛋白酶的催化下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。 外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
（2）嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)：一种氨基酸经过两次转氨作用可将α-氨基转移至草酰乙酸生成天冬氨酸。天冬氨酸又可将此氨基转移给次黄嘌呤核苷酸生成腺核苷酸，在骨骼肌中有丰富的腺苷酸脱氨酶，腺核苷酸在腺苷酸脱氨酶催化下加水、脱氨再生成次黄嘌呤核苷酸(IMP)。
2、合成酰胺 谷氨酸与氨在谷氨酸合成酶催化下合成谷氨酰胺； 天冬氨酸与氨在天冬氨酸合成酶催化下合成天冬酰胺
COO- │ C—H │ CH2 │ CH2 │ COO-
H3N—
+ NH4+
谷氨酰胺合成酶
氨基酸的一般代谢
氨基酸的一般代谢食物蛋白经过消化吸收后，以氨基酸的形式通过血液循环运到全身的各组织。
这种来源的氨基酸称为外源性基酸。
机体各组织的蛋白质在组织酶的作用下，也不断地分解成为氨基酸；机体还能合成部分氨基酸(非必需氨基酸)；这两种来源的氨基酸称为内源性氨基酸。
外源性氨基酸和内源性氨基酸彼此之间没有区别，共同构成了机体的氨基酸代谢库(metabolic pool)。
氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算，机体没有专一的组织器官储存氨基酸，氨基酸代谢库实际上包括细胞内液、细胞间液和血液中的氨基酸。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也合成多肽及其他含氮的生理活性物质。
除了维生素之外(维生素PP是个例外)体内的各种含氮物质几种都可由氨基酸转变而成，包括蛋白质、肽类激素、氨基酸衍生物、黑色素、嘌呤碱、嘧啶碱、肌酸、胺类、辅酶或辅基等。
从氨基酸的结构上看，除了侧链R基团不同外，均有α-氨基和α 羧基。
氨基酸在体内的分解代谢实际上就是氨基、羧基和R 基团的代谢。
氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α 酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。
胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。
氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。
R 基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。
由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点。
各组织器官在氨基酸代谢上的作用有所不同，其中以肝脏最为重要。
肝脏蛋白质的更新速度比较快，氨基酸代谢活跃，大部分氨基酸在肝脏进行分解代谢，同时氨的解毒过程主要也在肝脏进行。
分枝氨基酸的分解代谢则主要在肌肉组织中进行。
食物中蛋白质的含量也影响氨基酸的代谢速率。
高蛋白饮食可诱导合成与氨基酸代谢有关的酶系，从而使代谢加快(图7-1)。
氨基酸合成过程
氨基酸合成是生物体内生物化学反应的过程之一，通过特定的代谢途径，生物体可以合成所需的氨基酸。
以下是氨基酸合成的一般过程：
糖酵解和糖异生：氨基酸的合成通常从糖酵解和糖异生途径开始。
在糖酵解中，葡萄糖分解为丙酮酸或丙酮酸的衍生物。
在糖异生中，非糖物质，如乳酸或丙酮酸，可以通过途径转化为丙酮酸。
三羧酸循环（Krebs循环）：丙酮酸进入三羧酸循环，产生能量和中间代谢产物。
在这个过程中，一些氨基酸的前体分子（如谷氨酸和丙氨酸）可以通过一系列反应合成。
转氨作用：转氨作用是氨基酸合成的重要步骤。
在这个过程中，氨基酸的氨基被转移到另一个分子上，生成新的氨基酸。
常见的氨基酸合成途径包括谷氨酸转氨酶途径、天门冬氨酸转氨酶途径等。
氨基酸修饰和修饰：一些氨基酸需要特定的修饰过程，以形成最终的功能性氨基酸。
这些修饰包括甲基化、酰化、磷酸化、糖基化等。
需要注意的是，不同的氨基酸具有不同的合成途径和代谢路径。
此外，人体无法自行合成所有的氨基酸，一部分必需氨基酸需要通过饮食摄入。
氨基酸与脂质代谢
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氨基酸代谢
第十二章 氨基酸代谢第一节 体内氨基酸的来源一、 外源氨基酸（一）蛋白质在胃和肠道被消化被成氨基酸和寡肽1.场所一：胃酶类：胃蛋白酶原、胃酸、胃蛋白酶消化程度：多肽及少量氨基酸2.场所二：小肠酶类：肠激酶、胰液蛋白酶（原）、内/外肽酶 消化程度：氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位3.场所三：小肠粘膜细胞内酶类：寡肽酶（例如氨基肽酶及二肽酶等） 消化程度：最终产生氨基酸。
（二）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠粘膜细胞 吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制：耗能的主动吸收过程1.方式一：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP 供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
2.方式二：γ-谷氨酰基循环（三）未被吸收的蛋白质在肠道细菌作用下发生腐败作用腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚、硫化氢等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质，对机体有一定的营养作用。
组胺和尸胺：降血压；酪胺：升血压；酪胺和苯乙胺：假神经递质（肝性脑病）二、 内源氨基酸（一）蛋白质的降解及其半寿期1.半寿期：蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。
2. PEST 序列：脯-谷-丝-苏，快速降解标志序列。
（二）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径胃蛋白胃蛋白酶 + 多肽碎片胃酸、胃蛋白酶 (十二指肠分泌，胆汁激活)1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解 （1）不依赖ATP （2）利用溶酶体中的组织蛋白酶降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP 的泛素途径降解 （1）依赖ATP （2）泛素共价地结合于底物蛋白质，蛋白酶体特异性地识别被泛素标记的蛋白质并将其迅速降解，泛素的这种标记作用是非底物特异性的，称为泛素化。
（3）降解异常蛋白和短寿命蛋白 3*.P53蛋白：细胞内的分子警察由这种基因编码的蛋白质是一种转录因子，其控制着细胞周期的启动。
氨基酸分解代谢的主要途径
氨基酸分解代谢的主要途径1. 引言1.1 概述氨基酸是生物体内构建蛋白质的基本单位，同时也是许多重要代谢途径的关键组分。
氨基酸分解代谢是生物体充分利用和回收氨基酸的过程，它在维持氮平衡、能量获取和产生新的有机化合物方面起着至关重要的作用。
1.2 文章结构本文将详细介绍氨基酸分解代谢的主要途径以及其中涉及到的相关反应和酶。
其次，我们还将探讨生物体内氨基酸分解代谢的生理意义和调节机制。
最后，通过总结已有的研究成果，并展望未来的研究方向，旨在深入了解和揭示氨基酸分解代谢在生命活动中的重要性。
1.3 目的本文的目标是系统阐述氨基酸分解代谢的主要途径，并探讨其在生理上扮演的角色以及可能存在的调节机制。
通过对该领域进行深入研究，可以为进一步理解人类健康与疾病之间的关系提供有益信息，并为相关疾病的治疗和预防提供指导。
同时，也有助于揭示生物体在适应不同环境和代谢状态下的复杂调节机制。
2. 氨基酸分解代谢的主要途径2.1 氨基酸概述在生物体内，氨基酸是构成蛋白质的基本单元，同时也是细胞代谢过程中重要的底物之一。
氨基酸分为两类：必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸是指人体无法合成而必须从外部摄入的氨基酸，非必需氨基酸则是人体可以自行合成的。
当机体需要能量时或者摄入过多的氨基酸时，会启动相应的氨基酸分解代谢途径进行调节。
2.2 主要途径一- 转氨基反应转氨基反应是指将一种氨基团从一个化合物转移到另一个化合物中的化学反应。
在氨基酸分解代谢中，转氨基反应起着重要作用。
这种反应通过转移一个特定的α-氮杂原子团来实现。
其中最常见的是α-甲硫胱醇（DPNH）参与脱羧反应生成α-六亚甲四羧原子团，并通过丙二醛磷缺乏形成常见的α-酮基团。
2.3 主要途径二- 脱羧反应脱羧反应是将氨基酸中的羧基去除，生成相应的酮体或烯醇体。
脱羧反应在氨基酸分解代谢中也是一个重要的途径。
在这个过程中，通过特定酶的催化作用，氨基酸分子中的羧基被氧化或者还原，生成相应的产物。
氨基酸的合成代谢
氨基酸的合成代谢
氨基酸的合成代谢要点：
氨的来源：氨甲酰磷酸、谷氨酸、谷氨酰胺
碳骨架来源：tca循环、糖酵解、磷酸戊糖途径等关键中间新陈代谢产物（糖代谢途径）
起始化合物：α-酮戊二酸（谷氨酸族）、草酰乙酸（天冬氨酸族）、丙酮酸（丙氨
酸族）、3-磷酸甘油酸（丝氨酸族）、pep和4-磷酸赤藓糖（芳香族）、5-磷酸核糖（组
氨酸）
α-酮戊二酸（源自tca循环），经氨基化反应可以分解成谷氨酸，再进而制备谷氨
酰胺、脯氨酸、精氨酸。
草酰乙酸（来自tca循环）经转氨基作用生成天冬氨酸，再进而合成天冬酰胺、甲硫
氨酸、苏氨酸、赖氨酸、异亮氨酸。
特别注意：glu、gln制备来源于氨基化反应，asp、asn制备来源于转回氨基促进作用。
以丙酮酸（来自糖酵解）为起始物，生成丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
1.丙酮酸起至提供更多羟乙基作用
2.先形成相应的酮酸，再转氨基形成氨基酸
3.氨基供体为谷氨酸
以3-磷酸甘油酸（来自糖酵解）为起始物，生成丝氨酸，再经转羟甲基酶（辅酶fh4，见一碳单位）作用形成甘氨酸；也可形成半胱氨酸（s来自met）。
五芳香族氨基酸
以pep（来自糖酵解）和4-磷酸赤藓糖（来自磷酸戊糖途径）为起始物，莽草酸为芳
香族氨基酸合成前体，分支酸为重要分歧点化合物。
以5-磷酸核糖（源自磷酸戊糖途径）为初始物。
cho细胞 氨基酸代谢
cho细胞氨基酸代谢
CHO细胞是一种常用于生物技术和生物工程中的细胞系，被广泛用于重组蛋白的表达和产生。
氨基酸代谢是CHO细胞生长和生产过程中的重要生化过程之一。
在CHO细胞中，氨基酸代谢主要包括氨基酸的合成和降解两个方面。
氨基酸的合成主要通过多个酶催化的反应进行，最终合成出各种不同的氨基酸。
CHO细胞可以利用外源的氨基酸进行合成，也可以通过代谢途径合成一部分氨基酸。
氨基酸的合成途径主要包括途径、鸟氨酸途径、谷氨酸途径等。
氨基酸的降解是指将氨基酸转化为能量和其他代谢产物的过程。
CHO细胞将氨基酸通过脱氨酶等酶催化的反应转化为酮酸和氨，进而通过三羧酸循环和糖酵解等代谢途径进一步代谢为能量。
氨基酸代谢在CHO细胞中起着重要的作用。
氨基酸是蛋白质的组成部分，也是许多生物合成物质的前体，如核酸、激素等。
CHO细胞通过调控氨基酸代谢，可以控制蛋白质的合成和代谢产物的生成，从而实现对细胞生长和产物生产的调控。
此外，氨基酸代谢还与CHO细胞的应激响应、抗氧化能力等生理过程密切相关。
CHO细胞的氨基酸代谢对于细胞生长和产物生产具有重要的调控作用，深入研究氨基酸代谢机制对于优化CHO细胞的生产性能具有重要意义。
生物化学中的代谢途径和调控机制
生物化学中的代谢途径和调控机制生物化学是研究生物体内物质代谢和能量转换的科学。
生物体内的物质代谢是由一系列复杂的化学反应组成的代谢途径，包括物质合成和分解、能量生成和消耗等。
这些代谢途径的调控机制直接影响生物体的生长、发育和生存。
本文将介绍生物化学中的代谢途径和调控机制。
一、代谢途径1. 糖代谢途径糖代谢途径是将葡萄糖等糖类化合物转化为能量和其它生物分子的过程。
在糖代谢途径中，葡萄糖先被转化为丙酮酸，经过一系列复杂反应生成ATP和其它生物分子。
常见的糖代谢途径包括糖异构化酶途径、三酸甘油磷酸途径和糖酵解途径等。
2. 脂质代谢途径脂质代谢途径是将脂类化合物转化为能量和其它生物分子的过程。
脂质代谢途径主要包括β-氧化途径、脂肪酸合成途径和胆固醇代谢途径等。
3. 氨基酸代谢途径氨基酸代谢途径是将氨基酸转化为其它生物分子的过程。
氨基酸代谢途径包括氨基酸降解途径和氨基酸合成途径。
氨基酸降解途径可以将氨基酸转化为葡萄糖等产生能量的物质，而氨基酸合成途径则可以将葡萄糖等物质合成氨基酸。
4. 核苷酸代谢途径核苷酸代谢途径是将核苷酸转化为能量和其它生物分子的过程。
核苷酸代谢途径主要包括嘌呤核苷酸代谢途径和嘧啶核苷酸代谢途径等。
二、调控机制1. 底物浓度反馈调控底物浓度反馈调控是生物体内常见的调控方式之一。
当某种底物的浓度增加时，会抑制该底物的产生或促进其消耗。
这种反馈调控可以使代谢途径保持平衡，并避免产生过量的底物。
2. 酶促反应速率调控酶促反应速率调控是生物体内代谢途径的另一种常见调控方式。
当代谢途径中某种酶的活性增强时，会加速反应速率，促进代谢途径的进行。
而当酶的活性降低时，则会降低反应速率，减缓代谢途径的进行。
3. 激素和信号传递调控激素和信号传递调控是生物体内复杂的调控方式之一。
当激素或信号分子被释放时，它们可以通过细胞膜、胞质或核内的受体与酶和基因相互作用，从而改变生物体内的代谢途径。
这种调控方式可以在组织和器官层面上对代谢途径进行调控，进而影响生物体的生长、发育和生存。
26 氨基酸的代谢途径总结
34
Байду номын сангаас
27
尿素
氨基酸与其它衍生物质
• 丝氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、色氨酸和组氨酸的分解 会产生一碳单位：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和 亚氨甲基。
• 一碳单位常参与一些重要物质如嘌呤、嘧啶、肌酸、 胆碱等的合成，在氨基酸和核苷酸代谢方面起重要的 连接作用。
• 氨基酸还可以通过脱羧作用产生具有重要生理作用的 胺类：γ-氨基丁酸、组胺等。
• 血液中的氨基酸浓度取决于蛋白质的分解和各组织 利用之间的平衡。人体每天更新总蛋白的1-2%，主 要是肌肉蛋白质。 • 氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行，可以将脱掉 的NH3生成尿素以排泄。 • 组织蛋白质分解生成的游离氨基酸中约85%可被重 新利用合成蛋白质，过多的氨基酸可被转变为糖和 脂肪贮存。
9
氨基酸的分解代谢示意图
脱氨基作用
• 氨基酸分解代谢的 基本反应是脱氨基 作用。 • 四种脱氨基酸作用 ：
① ② ③ ④ 转氨作用 氧化脱氨基 联合脱氨基 非氧化脱氨基
10
转氨反应
• 转氨反应：把一个氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸 的α-酮基的位置上。
谷氨酸
α-酮酸
α-氨基酸 α-酮戊二酸
• 原来的氨基酸变成α-酮酸，原来的α-酮酸变成相应的 氨基酸。反应可逆，由转氨酶催化，谷氨酸是转氨反 应中最主要的氨基供体。
尿黑酸 氧化酶
• Tyr还可转变成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素， 也可合成黑色素。若Tyr酶缺乏会导致白化病。大脑 生成多巴胺的功能退化会导致帕金森氏症。
33
氨基酸合成的抑制剂可以作为除草剂
• 与动物不同，植物可以合成全部20种氨基酸，所以， 能够特异地抑制植物中这些‘动物必需氨基酸’合成 途径中的酶类的抑制剂可当作除草剂使用。
细胞内代谢途径的调节和神经系统的联系
细胞内代谢途径的调节和神经系统的联系细胞内代谢途径是细胞生命活动的基础，它与人类身体的健康密切相关。
神经系统是维持人体内部稳态的关键，神经系统对细胞内代谢途径的调节起着重要的作用。
本文将探讨细胞内代谢途径的调节和神经系统的联系。
1. 糖代谢途径糖代谢途径是人类身体内最基础的代谢途径之一，它通过分解或合成葡萄糖来提供人体需要的能量。
在神经系统中，神经元的能量需求非常高，因此糖代谢途径对于神经系统的正常功能至关重要。
神经系统可以通过调节血糖水平来调节糖代谢途径，维持神经元的功能。
2. 脂肪代谢途径脂肪代谢途径是人体内能量储存的重要途径之一，它通过分解或合成脂肪酸来提供人体需要的能量。
在神经系统中，脂肪代谢途径对于神经元的维持和修复具有重要的作用。
研究表明，胆固醇和脂肪酸是神经元生长和修复的重要营养物质。
因此，神经系统可以通过调节脂肪代谢途径来维持神经元的功能。
3. 氨基酸代谢途径氨基酸代谢途径是人体内合成蛋白质所需的基础，它通过分解或合成氨基酸来提供人体需要的营养物质。
在神经系统中，氨基酸代谢途径对于神经元的发育和维持具有重要的影响。
例如，神经元需要谷氨酸和天冬氨酸来合成神经递质谷氨酸，甘氨酸在神经元膜的构成和功能中起着重要作用。
因此，神经系统可以通过调节氨基酸代谢途径来调节神经元的功能。
4. 核酸代谢途径核酸代谢途径是人体内合成DNA和RNA所需的基础，它通过分解或合成核苷酸来提供人体需要的营养物质。
在神经系统中，核酸代谢途径对于神经元的分裂、分化和修复具有重要的影响。
研究表明，神经元和胶质细胞中核酸代谢途径基因的表达变化会影响神经元生长和修复。
因此，神经系统可以通过调节核酸代谢途径来调节神经元的功能。
综上所述，神经系统在调节人体内细胞内代谢途径中起着重要的作用。
糖代谢途径、脂肪代谢途径、氨基酸代谢途径和核酸代谢途径都是人体细胞正常生命活动的基础，对于人体的健康至关重要。
因此，人们应该重视神经系统的健康，通过科学的饮食、运动和休息来维持人体内代谢途径的正常功能，保障身体健康。
氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质降解产生的氨基酸能通过氧化产生能量供机体需要，例如食肉动物所需能量的90％来自氨基酸氧化供给；食草动物依赖氨基酸氧化供能所占比例很小；大多数微生物可以利用氨基酸氧化供能；光合植物则很少利用氨基酸供能，却能按合成蛋白质、核酸和其他含氮化合物的需求合成氨基酸。
大多数生物氨基酸分解代谢方式非常相似，而氨基酸合成代谢途径则有所不同。
例如，成年人体不能合成苏氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸等八种必需氨基酸，婴幼儿时期能合成组氨酸和精氨酸，但合成数量不能满足要求，仍需由食物提供，昆虫不能合成甘氨酸。
人和动物，当食物缺少蛋白质或处于饥饿状态或患消耗性疾病时，体内组织蛋白质的分解即刻增强。
这说明人和动物要不断地从食物中摄取蛋白质，才能使体内原有蛋白质得到不断更新，但食物中的蛋白质首先要分解成氨基酸才能被机体组织利用。
本章只讨论蛋白质的酶促降解，组织内氨基酸的分解代谢和氨基酸合成代谢概况，而蛋白质的生物合成在本书第十三章讨论。
一、蛋白质的酶促降解膳食给人体提供各类蛋白质，在胃肠道内，通过各种酶的联合作用分解成氨基酸。
蛋白质在胃肠道内消化过程简述如下：食物蛋白质经口腔加温，进入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺的腔壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌胃蛋白酶原。
无活性的胃蛋白酶原经激活转变成胃蛋白酶。
胃蛋白酶将食物蛋白质水解成大小不等的多肽片段，随食糜流入小肠，触发小肠分泌胰泌素。
胰泌素刺激胰腺分泌碳酸氢盐进入小肠，中和胃内容物中的盐酸。
pH达7.0左右。
同时小肠上段的十二指肠释放出肠促胰酶肽，以刺激胰腺分泌一系列胰酶酶原，其中有胰蛋白酶原、胰凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。
在十二指肠内，胰蛋白酶原经小肠细胞分泌的肠激酶作用，转变成有活性的胰蛋白酶，催化其他胰酶原激活。
这些胰酶将肽片段混合物分别水解成更短的肽。
小肠内生成的短肽由羧肽酶从肽的C端降解，氨肽酶从N端降解，如此经多种酶联合催化，食糜中的蛋白质降解成氨基酸混合物，再由肠粘膜上皮细胞吸收进入机体。
氨基酸
第二节氨基酸的一般分解代谢组成蛋白质的氨基酸有20种，20种氨基酸的化学结构不同，其代谢途径也有所差异。
但它们都含有α—氨基和羧基，因此对于这两个基团来说，各种氨基酸都有共同的代谢规律。
氨基酸的一般分解代谢是指具有共同性的分解途径，包括脱氨基和脱羧基作用两个方面。
氨基酸分解时，多数情况下，首先脱去氨基生成NH3和α—酮酸，这是氨基酸分解代谢的主要途径。
少数情况下，氨基酸首先脱去羧基生成CO2和胺，此为氨基酸一般分解代谢的次要途径。
分述如下：一、氨基酸的脱氨基作用氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用（Deamination），是机体氨基酸分解代谢的第一步。
氨基酸的脱氨基方式主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用及非氧化脱氨基作用等四种方式。
（一）氧化脱氨基作用（Oxidative Deamination）α—氨基酸在酶的催化下氧化生成α—酮酸，此时消耗氧并产生氨，此过程称氧化脱氨基作用。
（二）转氨基作用（Transamination）在酶的催化下，一种α—氨基酸的氨基可以转移到α—酮酸上，从而形成相应的一分子α—酮酸和一分子α—氨基酸，这种作用称为转氨基作用，也称为氨基移换作用。
催化此种反应的酶称为转氨酶。
大多数转氨酶的平衡常数接近1.0，所以转氨反应都可以逆行，它不仅可使氨基酸脱去氨基形成酮酸，还可使另一个酮酸转变成氨基酸，这是体内合成非必需氨基酸的重要途径。
（三）联合脱氨基作用转氨作用虽然在体内普遍进行，但仅仅是氨基的转移，而未彻底除去（脱掉）。
也就是说，通过转氨基作用，一种α—氨基酸脱去氨基变成α—酮酸，同时另一种α—酮酸获得氨基，而变成另一种α—氨基酸，其总结果是：一种氨基酸变成另一种氨基酸。
氧化脱氨基作用虽然能把氨基酸的氨基真正移去，但又只有谷氨酸脱氢酶活跃，即只能使谷氨酸脱去氨基。
因此认为，氨基酸在体内的主要脱氨基方式是联合脱氨基作用。
所谓联合脱氨基作用是转氨基作用与氧化脱氨基作用或与嘌呤核苷酸循环配合进行的脱氨基方式。
氨基酸的代谢
（二） 氨的生成
未被吸收的氨基酸
肠道细菌 脱氨基作用
氨
(ammonia)
渗入肠道的尿素
尿素酶
降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排 出，可减少氨的吸收， 少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。
22
（三）其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸 色氨酸 •大部分排泄 •少量重吸收 苯酚 硫化氢 吲哚
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氨基酸代谢概况
尿素 氨 食物蛋白质
消化 吸收
酮 体 氧化供能 糖
α-酮酸 氨基酸 代谢库
用 作 基 脱氨
组织 蛋白质
分解
合成
脱羧 基作 用
代谢转变
胺 类
体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
其它含氮化合物 (嘌呤、 嘌呤、嘧啶等)
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一．氨基酸的脱氨基作用
定义 指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程 •最主要的反应 •存在于大多数组织中 •有四种方式： 有四种方式：氧化脱氨基 转氨基 联合脱氨基（ 联合脱氨基（为主） 为主） 非氧化脱氨基
32
催化氧化脱氨基重要的酶： 要的酶：L-谷氨酸脱氢酶 活性强， 活性强，分布于肝、肾及脑组织 辅酶为NAD+ 或NADP+ ADP、GDP是变构激活剂， ATP、GTP是变构抑制剂 特点：有氨生成
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原 糜蛋白酶原 羧基肽酶原 弹性蛋白酶原
肠激酶(enterokinase) 胰蛋白酶
(trypsin)
糜蛋白酶
(exopeptidase)
羧基肽酶
(carboxypeptidase)
弹性蛋白酶
(elastase)
酶原激活的意义 • 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。 酶原还可视为酶的贮存形式。
植物的初级代谢途径及其调节
植物的初级代谢途径及其调节植物作为一类独特的生物，拥有广泛的代谢途径来维持其正常生长、发育和抵御各种外界压力。
其中，初级代谢途径是植物基本的代谢网络，涵盖了能量和物质的转化过程。
本文将探讨植物的初级代谢途径及其调节机制。
一、碳水化合物的代谢途径碳水化合物是植物体内最主要的能量来源和碳源，其代谢途径包括糖的合成与降解。
在光合作用中，植物通过光能转化二氧化碳和水为葡萄糖，即糖的合成过程。
而在呼吸过程中，植物通过葡萄糖降解产生能量，并释放出二氧化碳。
这两个过程共同构成了植物碳水化合物的代谢途径。
二、氨基酸的代谢途径氨基酸是生物体内蛋白质的构建单元，对植物的生长和发育起着至关重要的作用。
氨基酸的代谢途径包括合成和降解两个方面。
植物通过氨基酸的合成途径产生所需的特定氨基酸，以满足其生物合成的需要。
另一方面，植物还通过氨基酸的降解途径将多余的氨基酸转化为能量或其他有机物，以维持氨基酸的平衡。
三、脂类的代谢途径脂类是植物细胞膜的主要成分，同时也是能量的重要储存形式。
脂类的代谢途径包括脂类的合成和降解。
在光合作用中，植物通过合成脂类，将多余的能量储存在脂类中，以备后续利用。
而在呼吸过程中，植物通过降解脂类产生能量。
脂类的代谢过程对植物的正常生长和抵御外界环境的压力起着重要的作用。
四、次生代谢途径次生代谢途径是植物生长发育过程中产生的一类非必需的代谢产物，如类胡萝卜素、生物碱、植物酚等。
这些代谢产物不仅参与着植物的抗氧化、抗逆和防御等生物学过程，还具有广泛的医药和工业应用。
次生代谢途径受到多种内外部因素的调节，如激素、光照、温度、营养等，这些因素的变化会影响次生代谢途径的活性。
植物的初级代谢途径是相互联系、相互影响的复杂网络，其调节机制受到多种因素的影响。
一方面，植物通过一系列酶的调节和基因的表达来控制初级代谢途径中各个环节的速率和通量。
另一方面，植物对环境因素的响应也会影响初级代谢途径的调节。
例如，在干旱和盐碱等逆境条件下，植物会改变碳水化合物和氨基酸的代谢途径，以提高逆境适应能力。
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径包括蛋白质降解、蛋白质合成和氨基酸转化途径。
1. 蛋白质降解：细胞通过蛋白酶将蛋白质降解为氨基酸。
蛋白质降解的主要途径包括泛素-蛋白酶体途径和自噬途径。
2. 蛋白质合成：细胞利用氨基酸合成蛋白质。
蛋白质合成的过程中，氨基酸与转移RNA（tRNA）结合，通过转导酶和核糖体的参与，合成蛋白质。
3. 氨基酸转化途径：氨基酸可以参与各种代谢途径，包括三羧酸循环、糖原代谢、脂肪酸合成和胺基酸互容转化等。
例如，一些氨基酸可以进入三羧酸循环进行能量代谢，经过一系列反应产生能量。
此外，氨基酸还可以通过转氨酶催化作用与其他氨基酸进行转化，形成新的氨基酸。
这些转化途径包括氨基酸转氨酶途径，如谷氨酸转氨酶和丙氨酸转氨酶等。
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尿黑酸 氧化酶
• Tyr还可转变成多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素， 也可合成黑色素。若Tyr酶缺乏会导致白化病。大脑 生成多巴胺的功能退化会导致帕金森氏症。
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氨基酸合成的抑制剂可以作为除草剂
• 与动物不同，植物可以合成全部20种氨基酸，所以， 能够特异地抑制植物中这些‘动物必需氨基酸’合成 途径中的酶类的抑制剂可当作除草剂使用。
人类的必需氨基酸
• 人类只能合成20种氨基酸中的10种，另外10种必需从 食物中获得，称为必需氨基酸。能自身合成的则称非 必需氨基酸。
必需氨基酸 Arg, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, Val
非必需氨基酸
Ala, Asn, Asp, Cys, Glu, Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr
• 生成的丙酮酸则经糖异生途径再生成葡萄糖，运回 肌肉。
• 丙氨酸是糖异生中的关键性氨基酸，其合成葡萄糖 的速率远远超过其它氨基酸。
21
不同生物的氨排泄方式
• 氨基酸代谢释放的过量的N在动物中有3种不同的排 泄方式，与环境中水的可得性有关： ① 排氨生物：NH4+转变成酰胺（Gln），运到排泄 部位后再分解成NH4+ 排泄出去 -- 水生动物。
18
氨的运输
• 各个组织中产生的氨是以谷氨酰胺和丙氨酸两种无毒 的形式经血液运输至肝脏的。 • 在脑和肌肉中谷氨酰胺合成酶催化谷氨酸γ羧基的酰 氨化，消• 谷氨酰胺由血液运送至肝脏或肾脏，再被谷氨酰胺 酶催化水解，释放出氨，产生谷氨酸。氨在肝脏中 合成尿素，在肾脏中生成铵盐。
• 肌肉中缺乏谷氨酸脱氢酶，采取另外一种联合脱氨 基途径：嘌呤核苷酸循环。
14
氨基酸降解产生7种共同的中间物
• 氨基酸脱氨基生成的α-酮酸可以转变成TCA的中间产 物，进而彻底氧化供能；也可以转化为糖或脂肪。 • 20种氨基酸的降解产生7种共同的代谢中间物：琥珀 酰CoA，丙酮酸，α-酮戊二酸，延胡索酸，草酰乙酸 ，乙酰CoA和乙酰乙酸。 • 因为琥珀酰CoA，丙酮酸，α-酮戊二酸，延胡索酸， 草酰乙酸能够作为生成葡萄糖的前体，所以能够产生 这些中间物的氨基酸称为生糖氨基酸。
• 谷氨酰胺的酰胺N是合成许多含氮化合物如嘌呤、嘧 啶和一些氨基酸的N元素供体，在各组织中可被直接 利用。 • 所以谷氨酰胺是氨的暂时贮存和运输形式，正常情 况下其在血液中的浓度远高于其它氨基酸。
20
葡萄糖-丙氨酸循环
• 肌肉中的氨还可以和丙酮酸反应生成丙氨酸，通过 血液运输至肝脏，经联合脱氨基释放氨。
His: 从5磷酸核糖焦磷酸PRPP和ATP合成
30
氨基酸合成途径的分类
31
苯丙氨酸的代谢缺陷
• Phe经苯丙氨酸羟化酶催化生 成Tyr，如此酶缺失，Phe转 氨生成苯丙酮酸。
• 苯丙酮酸尿症：血液中苯丙 酮酸增多并从尿中排出；苯 丙酮酸的积累导致严重的呆 滞。
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Tyr的代谢缺陷
• 尿黑酸症：尿黑酸氧 化酶缺乏导致尿黑酸 不能进一步代谢，排 入尿中，遇空气氧化 变黑。病人在后来容 易得关节炎。
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尿素
氨基酸与其它衍生物质
• 丝氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、色氨酸和组氨酸的分解 会产生一碳单位：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和 亚氨甲基。
• 一碳单位常参与一些重要物质如嘌呤、嘧啶、肌酸、 胆碱等的合成，在氨基酸和核苷酸代谢方面起重要的 连接作用。
• 氨基酸还可以通过脱羧作用产生具有重要生理作用的 胺类：γ-氨基丁酸、组胺等。
• Arg和His对于未成年人是必需，对成年不是必需的。 Tyr能够从必需氨基酸Phe形成，所以算作非必需氨基 酸。
6
蛋白质的营养价值
• 食物中蛋白质所含各种氨基酸的比例与人体蛋白质 存在差异，总有一部分氨基酸不被用来合成机体的 蛋白质，被彻底分解。 • 如食物蛋白质所含必需氨基酸的种类和量与人体蛋 白质相近则易于被利用，营养价值也高。 • 决定蛋白质营养价值高低的因素：必需氨基酸的含 量、种类和比例。
• TCA循环是三 者互变的枢纽 。
17
氨的代谢
• 氨对于生物体有毒，对细胞、尤其是中枢神经系统来 说是有害物质，血中1%的氨就会引起中枢神经中毒 。
• 血中氨的浓度一般不超过60μmol/L。大部分氨需被转 送到肝脏，在肝脏中合成尿素后随尿排出。 • 食用普通膳食的正常人每天排出尿素约20g，严重肝 脏疾病患者因处理血氨的能力下降，血氨浓度升高， 常会引起肝性脑昏迷。
28
氨基酸的合成代谢
• 有机体合成20种常见氨基酸的能力大不相同，植物能够以 无机N如NH4+和NO3-来合成含氮有机物，包括全部氨基酸 。 • 在这些生物中，所有氨基酸的α-氨基都来自于谷氨酸，通常 是通过与相应的α-酮酸进行转氨反应完成的。 • 所以，在许多情况下氨基酸的合成就是关于合成相应的α-酮 酸，然后再与谷氨酸进行转氨反应生成相应的氨基酸。 • 谷氨酸则来自于谷氨酸脱氢酶催化的α-酮戊二酸的还原氨基 化。
② 以尿酸排出：将NH4+转变为嘌呤，再分解成溶 解度较小的尿酸排出。通过消耗大量能量而保存 体内水分—鸟类和爬行类
③ 以尿素排出：经肝脏的尿素循环将NH4+转变为 尿素而排出—大部分陆生脊椎动物包括人。
22
尿素循环
• 尿素循环又称鸟氨酸循环，只发生在肝脏中。鸟氨酸 、瓜氨酸和精氨酸都参与了该循环。
精氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸
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尿素循环
• 尿素循环共四步反应，分别发生在线粒体内核细胞质 中。 • 第一步：氨甲酰磷酸的合成，线粒体中的氨甲酰磷酸 合成酶I催化氨与CO2合成氨甲酰磷酸，消耗2ATP。
谷氨酰胺 丙氨酸
氨甲酰磷酸
24
尿素循环
• 第二步：瓜氨酸的合成，在线粒体内氨甲酰磷酸将氨 甲酰基转移至鸟氨酸而生成瓜氨酸，瓜氨酸进入细胞 质。
• 血液中的氨基酸浓度取决于蛋白质的分解和各组织 利用之间的平衡。人体每天更新总蛋白的1-2%，主 要是肌肉蛋白质。 • 氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行，可以将脱掉 的NH3生成尿素以排泄。 • 组织蛋白质分解生成的游离氨基酸中约85%可被重 新利用合成蛋白质，过多的氨基酸可被转变为糖和 脂肪贮存。
DNA
转录
脱氨基 碳骨架
RNA 翻译
蛋白质
CO2 + H2O
蛋白质和氨基酸的分解代谢
• 在正常的成人中，接近90%的能量需求是由糖类和 脂类的氧化来满足的，余下的来自氨基酸碳骨架的 氧化。氨基酸主要的生理目的是用来合成蛋白质。 • 当糖类的摄入不足时，或者身体不能正常代谢糖类 时（如糖尿病人），体内的蛋白质成为代谢能的重 要来源。
34
15
氨基酸降解产生7种共同的中间物
• 那些产生乙酰CoA和乙酰乙酸的氨基酸称为生酮氨基 酸，因为它们可以生成脂肪酸或酮体。有些氨基酸既 能生酮也能生糖。
• 只生酮氨基酸：Leu, Lys
• 既生酮又生糖：Trp，Phe，Tyr，Ile，Thr。
16
氨基酸碳骨架的降解途径
• 蛋白质、糖和 脂肪之间可以 相互转变。
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氧化脱氨基：Glu脱氢酶
• 谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸脱氢、脱氨生成α-酮戊二酸 ，反应可逆，一般情况下偏向于谷氨酸的合成。
• 谷氨酸脱氢酶受ATP、GTP别构抑制，ADP、GDP别 构激活，当能量水平低时，氨基酸分解增强。
13
联合脱氨基
• 肝脏内绝大多数氨基酸的脱氨基作用是上述两种方 式联合作用的结果： ① 转氨酶把其它氨基酸的NH3转移到α-酮戊二酸上 面，形成谷氨酸； ② 谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸的氧化脱氨。
氨基酸代谢库
• 外源性氨基酸：食物蛋白质经消化吸收进入血液。 • 内源性氨基酸：体内组织蛋白质降解生成以及由其 它物质转变而来的氨基酸。
尿素 食物蛋白质 氨基酸 代谢库 NH3 酮体
组织蛋白质
脱氨基
α-酮酸
糖
由其它物质合成氨基酸 （非必需氨基酸）
其它含N化合物 (嘌呤、嘧啶等)
CO2
胺类
8
氨基酸代谢库
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转氨酶的临床意义
天冬氨酸氨基转移酶(AST)又称谷草转氨酶(GOT) 谷氨酸 + 草酰乙酸 GOT -酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心肌梗塞患者血清AST升高
丙氨酸氨基转移酶(ALT)，又称谷丙转氨酶(GPT)
谷氨酸 + 丙酮酸
ALT
-酮戊二酸 + 丙氨酸
临床意义：急性肝炎患者血清ALT升高
食品生物化学
第二十六课：氨基酸的代谢
糖类的 分解代谢 糖酵解 三羧酸循环 氧化磷酸化 糖原分解 磷酸戊糖途径
糖类的 合成代谢 糖异生 糖原合成
脂类的 分解代谢 β-氧化 酮体生成
脂类的 合成代谢 脂肪酸合成 三酰甘油合成 磷脂合成 胆固醇合成
蛋白质的分解代谢
蛋白质的合成代谢
蛋白质 消化
氨基酸 碳骨架 NH3 NH3 氨基酸
• 第三步：瓜氨酸在细胞质中与天冬氨酸结合生成精氨 酸代琥珀酸，再裂解为精氨酸和延胡索酸。多种氨基 酸的氨基可通过天冬氨酸参与尿素合成。
• 第四步：精氨酸受精氨酸酶催化水解生成尿素和鸟氨 酸，鸟氨酸再进入线粒体合成瓜氨酸。
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尿素循环
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尿素循环的特点
• 循环中不消耗鸟氨酸、瓜氨酸、精氨 酸。 • 尿素分子的两个N原子分别来自游离 的氨和天冬氨酸。 • 形成1分子尿素可清除2分子的氨和1分 子CO2，同时消耗4分子ATP。 • 延胡索酸使尿素循环和TCA循环紧密 联系在一起。
• 生物体内的蛋白质处于持续的动态更新之中，必须 不断地获得蛋白质、分解、并产生自身的蛋白质。
蛋白质和氮平衡
• 食物中的含N物质主要是蛋白质，正常成年人蛋白 质的合成与分解量大致相等，所以每日摄入N元素 和排出N元素的量大致相同，称为氮的平衡。 • 成长期的儿童、孕妇、病后恢复的患者，摄入N大 于排泄N，称为N的正平衡。 • 长期饥饿和患消耗性疾病的患者，排出N大于摄入N ，称为N的负平衡。为长期保持N的总平衡，正常成 人每日需要蛋白质约80g。