动物生物化学课件-酶
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酶的课件ppt
生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
酶的分类
根据酶促反应的性质，酶可以 分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和合成 酶类等。
根据酶的来源，酶可以分为动 物酶、植物酶和微生物酶等。
根据酶的结构，酶可以分为单 体酶、寡聚酶和多聚酶等。
酶的结构与功能
酶的结构是由氨基酸组成的多肽链， 具有特定的空间构象，决定了酶的专 一性和活性。
酶的活性受温度、pH值、抑制剂和激 活剂等因素的影响，这些因素可以通 过影响酶的结构来改变酶的活性。
酶的活性中心是酶分子中与底物结合 的区域，是酶发挥催化作用的部位。
02
酶的生物合成与调控
酶的生物合成
酶的生物合成是指酶分子的形成 过程，包括转录和翻译两个阶段
。
在转录阶段，DNA中的信息被转 录成RNA，成为酶的信使RNA（
总结词
酶的结构与功能研究主要关注酶的化学组成、空间构象以及 与底物结合的机制，以揭示酶如何催化生物体内的化学反应 。
详细描述
通过对酶的氨基酸序列、三维结构以及活性位点的深入研究 ，科学家们逐渐理解了酶如何与底物结合、如何催化化学反 应的机制。这些研究不仅有助于解释酶的生物学功能，也为 酶的改造和利用提供了理论基础。
总结词
酶的活性与动力学研究主要关注酶催化化学反应的效率、反应速度以及反应条件对酶活性的影响。
详细描述
通过研究酶的活性与动力学，可以深入了解酶催化反应的过程和机制，探究影响酶活性的因素，为提 高酶的生产和应用效果提供理论支持。此外，酶的活性与动力学研究还为药物设计和生物工程领域提 供了重要的理论基础和技术手段。
酶抑制物的种类
酶抑制物是指能够抑制酶活性的 物质，根据其作用机理可分为竞 争性抑制、非竞争性抑制和反竞
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
动物生物化学课件7生物催化剂——酶
•1.酶的概述
•★ 酶容易变性
•这是酶的化学本质（蛋白质）所决定的。
•★酶的可调节性
•抑制和激活（activation and inhibition ） •反馈控制(feed back) •酶原激活(activation of proenzyme) •变构酶(allosteric enzyme) •化学修饰(chemical modification ) •多酶复合体(multienzyme complex) •酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentalization )
• 2. 酶的组成与维生素
•2.2 维生素与辅酶和辅基的关系
•
维生素 •（V
•i •t •a
•m
•i •n
•）是
•动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它
•们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的
•形式参与调节代谢活动。
•脂溶性维生素： •A •原——胡萝卜素）
•这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在 •一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成 •具有一定空间结构的区域。 •对于结合酶，辅助因子常常是活性中心的组成部分。
•（2）酶活性中心的特点
•◆ 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分 •（约1%2%），相当于23个氨基酸残基。
•◆ 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但 •不是刚性的，而具有一定的柔性。
•◆ 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
•◆ 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶 •的活性中心。
•
立体专一性
• 指酶对其所催化底物的立体构型有特定的要求。
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
《生物化学第四章酶》PPT课件
2×9600 2×56000
第三节 酶的分类和命名
一、酶的分类
1. 氧化还原酶 Oxido-reductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢
酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
AH2+B
A+BH2
如: 乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
根据酶蛋白质分子的特点，将酶分为：
单体酶：仅有一个活性中心，由一条或多条共价 相连的肽链组成的酶分子。
牛胰RNase 鸡卵清溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
124 aa 129 aa 三条肽链
单链 单链
寡聚酶：由两个或多个相同或不同亚基组成的酶。 单独的亚基一般无活性。
① 含相同亚基的寡聚酶： 苹果酸脱氢酶（鼠肝），2个相同的亚基
二、酶的命名
(1) 国际系统命名法（systematic name）
是以酶所催化的整体反应为基础，规定每一种酶的名 称应当明确标明酶的底物及催化反应的性质。
(2)习惯命名法（recommended name）
根据酶的作用底物及其所催化的反应类型来命名。
如： 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 丙氨酸: -酮戊二酸氨基转移酶 谷丙转氨酶
比非催化高108～1020倍，比非生物催化剂高107～1013
2. 倍酶。具有高度专一性
酶对反应的底物和产物都有极高的专一性，几乎没 有副反应发生。
3. 酶易失活
常温、常压，中性pH 环境下反应。
4. 酶的催化活性可被调节控制
酶抑制剂调节、反馈调节、酶原激活、共价修饰、 激素控制等。
三、酶的化学本质
O
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
酶—酶的概述(生物化学课件)
(4)同功酶：能催化同一化学反应的一类酶。 活性中心相似或相同：催化同一化学反应。 分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
5酶
酶和一般催化剂的共性
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
《动物生化第三章酶》PPT课件
• 相对专一性
– 键专一性 只对底物分子中某种化学键有选择性的催化作用 – 基团专一性 对键和键一端的基团有严格的要求 – 立体化学专一性 对立体异构体具有高度专一性
8
2. 高效性（酶具有极高的催化效率） – 酶的催化作用可使反应速度提高10７-101３倍。 – 过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为 6×106 mol/mol.S。 – -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
• 了解米式方程的推导过程 • 影响酶促反应的各种因素 • 了解和掌握一些主要的水溶性维生素的
名称、生理作用和它们的辅酶形式。
3
第一节 酶的一般概念
4
概述：酶的研究历史
• 酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用 不含细 胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞 无关，而与细胞液中的酶有关。
30
• 维生素B族，如维生素Bl(硫胺素)、维生素B2(核黄 素)、维生素PP(烟酰胺)、维生素B6、叶酸、泛酸等， 几乎全部参与辅酶的组成。甚至于有些维生素，如硫辛 酸(是类维生素的物质)、维生素C(抗坏血酸)等，本 身就是辅酶 。
• 在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体 之间传递H原子或者某种功能团(如：氨基、酰基、 磷酸基、一碳基团等)。
• 相对酶整个体积来说，活性部位占据的空间很小 • 活性部位是一个三维空间结构 • 结合底物的特异性取决于活性部位中精确的原子排列 • 大多数底物都是通过相对弱的力与酶结合 • 酶活性部位含有结合底物部位和参与催化将底物转化为产物的氨基酸残基 • 活性部位通常位于酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙（clefts或
– 键专一性 只对底物分子中某种化学键有选择性的催化作用 – 基团专一性 对键和键一端的基团有严格的要求 – 立体化学专一性 对立体异构体具有高度专一性
8
2. 高效性（酶具有极高的催化效率） – 酶的催化作用可使反应速度提高10７-101３倍。 – 过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为 6×106 mol/mol.S。 – -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
• 了解米式方程的推导过程 • 影响酶促反应的各种因素 • 了解和掌握一些主要的水溶性维生素的
名称、生理作用和它们的辅酶形式。
3
第一节 酶的一般概念
4
概述：酶的研究历史
• 酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用 不含细 胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞 无关，而与细胞液中的酶有关。
30
• 维生素B族，如维生素Bl(硫胺素)、维生素B2(核黄 素)、维生素PP(烟酰胺)、维生素B6、叶酸、泛酸等， 几乎全部参与辅酶的组成。甚至于有些维生素，如硫辛 酸(是类维生素的物质)、维生素C(抗坏血酸)等，本 身就是辅酶 。
• 在酶促反应过程中，辅酶作为载体，在供体与受体 之间传递H原子或者某种功能团(如：氨基、酰基、 磷酸基、一碳基团等)。
• 相对酶整个体积来说，活性部位占据的空间很小 • 活性部位是一个三维空间结构 • 结合底物的特异性取决于活性部位中精确的原子排列 • 大多数底物都是通过相对弱的力与酶结合 • 酶活性部位含有结合底物部位和参与催化将底物转化为产物的氨基酸残基 • 活性部位通常位于酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙（clefts或
动物生物化学课件ppt课件
·
10
第二章 维生素和辅酶
H3C CH3
CH3
CH3 CH2OH
CH3 维生素A1
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第一节 概述
一、维生素的概念:
维持人和动物机体正常生命活动所必需的 一类小分子有机化合物, 需要量很小, 但机 体内不能合成或合成量很少, 需由食物供给。
·
12
调节物质代谢和维持生理功能。（√）
功能 构成机体组织的主要原料物质（结构物质）。 （×）
所以酶作用一般都要求比较温和的条 件如常温、常压和接近中性的酸碱度。
·
6
（二）酶的催化效率极高
酶的催化作用可使反应速度提高10７-101３倍。 过氧化氢分解
2H2O2 2H2O + O2
方法一：用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S 方法二：过氧化氢酶催化，效率为6×106 mol/mol.S。
FAD FADH2
OHOHOH O
CH2CH
1N0
N1 2
OH
CO
3
5
N
C4 NH
·O
18
VitB2广泛存在于动植物，如酵母、 肝、肾、蛋黄、奶中，所有植物和很 多微生物都能合成核黄素。
·
19
FMN、FAD广泛参与体内各种氧化还原反 应，所以VitB2能促进糖、脂肪和蛋白质代 谢，对维持皮肤，粘膜和视觉的正常机能 有一定作用。VitB2 缺乏:引起口角炎，舌 炎、眼睑炎等。
二、维生素D
维生素D具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生素。 已确知有4种，即维生素D2、D3、D4、D5，均为类固醇 衍生物，D2 （麦角钙化醇）和D3 （胆钙化醇）较为重 要。
18
动物生物化学课件7生物催化剂——酶.pptx
即对底物的选择性或特异性。一种酶只催化一种或 一类底物转变成相应的产物。
①绝对专一性 ② 相对专一性 ③立体专一性
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成 CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的 要求。
3. 酶的分子结构
功能上相关的几个酶 在空间上组织在一起， 定向有序地催化一系 列反应。
例如，丙酮酸脱氢酶系
由3个酶组成，脂肪酸
合成酶系由6个酶和1个
A
C
P蛋白组成。
大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型
3.酶的分子结构
3.1 酶的活性中心
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关 的部位。
（1）酶活性中心的组成：
◆ 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但 不是刚性的，而具有一定的柔性。
◆ 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
◆ 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶 的活性中心。
◆ 酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构 象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也 正好处于所催化底物的敏感化学键部位。
动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它
们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的
形式参与调节代谢活动。
脂溶性维生素： A 原——胡萝卜素）
视黄醇（维生素 A
D
钙化醇
E
生育酚
K
凝血维生素
B族维生素及其辅酶形式
B族维生素
辅酶形式
酶促反应中的主要作用
①绝对专一性 ② 相对专一性 ③立体专一性
绝对专一性
一种酶只催化一种底物转变为相应的产物。 例如，脲酶只催化尿素水解成 CO2 和NH3。
相对专一性
一种酶作用于一类化合物或一类化学键。 例如，不同的蛋白水解酶对于所水解的肽键两侧的基团有 不同的 要求。
3. 酶的分子结构
功能上相关的几个酶 在空间上组织在一起， 定向有序地催化一系 列反应。
例如，丙酮酸脱氢酶系
由3个酶组成，脂肪酸
合成酶系由6个酶和1个
A
C
P蛋白组成。
大肠杆菌的丙酮酸脱氢酶系模型
3.酶的分子结构
3.1 酶的活性中心
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关 的部位。
（1）酶活性中心的组成：
◆ 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但 不是刚性的，而具有一定的柔性。
◆ 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物结合。
◆ 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶 的活性中心。
◆ 酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构 象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也 正好处于所催化底物的敏感化学键部位。
动物和人类生理活动所必需的，从食物中获得的一类有机小分子。它
们并不是机体的能量来源，也不是结构成分，大多数以辅酶、辅基的
形式参与调节代谢活动。
脂溶性维生素： A 原——胡萝卜素）
视黄醇（维生素 A
D
钙化醇
E
生育酚
K
凝血维生素
B族维生素及其辅酶形式
B族维生素
辅酶形式
酶促反应中的主要作用
生物化学酶ppt课件
5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
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辅酶与辅基
辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去，重 要的辅酶有NAD、NADP和CoA等；
辅基与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤方法除去，重 要的辅基有FAD，FMN，生物素等。
常见在酶分子中含有的金属离子有K+、Na+、Mg2+、Cu2+、Zn2+和 Fe2+等。它们或者是酶活性中心的组成部分；或者是连接底物和酶分 子的桥梁；或者是稳定酶蛋白分子构象所必需的。
v Vmax [S] Km [S]
底物浓度的影响
在其他因素，如酶浓度、pH、温度等不变的 情况下，底物浓度的变化与酶促反应速度之 间呈矩形双曲线关系，称米氏曲线。其数学 关系式为米氏方程：
Km为米氏常数。当反应速度为最大反应速度 一半时，所对应的底物浓度即是Km，单位是 浓度。Km是酶的特征性常数之一
Km值的大小，近似地表示酶和底物的亲和 力, 成反比
抑制剂的影响
凡能使酶的催化活性削弱或丧失的物质，通称为抑制剂。抑制剂 对酶的作用有不可逆的和可逆的之分
不可逆抑制
不可逆抑制剂通常以共价键方式与酶的必需基团进行结合，一经结
合就很难自发解离，不能用透析或超滤等物理方法解除抑制。
例如，有机磷杀虫剂
RO O
酶原和酶原的激活
有些酶在细胞内最初合成或分泌时是没有催化活性的前体，称之为无 活性的酶原。
由无活性的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。如胃蛋白 酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等都是通过这种方式激活的
生理意义 避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化
2.影响酶促反应速度的因素
这些因素有： 温度、酸碱性、底物 浓度、酶浓度、激活剂和抑制剂
P
+
RO X
有机磷化合物
E-OH 羟基酶
RO O
P
+
HX
RO O E
磷酰化酶
(失活)
RO O
P
+
RO O E
CHNOH N CH3
O OR P
CHNO OR + N
CH3
磷酰化酶 (失活)
解磷定
E-OH
有机磷杀虫剂抑制胆碱酯酶的作用属于 2009
可逆性抑制（竞争性抑制和非竞争性抑制）
竞争性抑制作用:抑制剂一般与酶的天然底物结构相似，可与底物竞 争酶的活性中心，从而降低酶与底物的结合效率，抑制酶的活性。
下列哪种不是酶的特点 2011
酶的活性及其测定
酶的催化活性是指酶催化化学反应的能力，可用在一定的 条件下酶催化某一化学反应的反应速度来衡量。
酶活性的大小用酶活力单位来表示。
酶活力单位：指在特定的条件下，酶促反应在单位时间内生成一定 量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量。
每克酶制剂或每毫升酶制剂所含有活力单位数称为酶的比 活性。对同一种酶来说，酶的比活力越高，纯度越高。
3 酶的比活力越高，表示酶的 2010
酶的化学组成
单纯酶：基本组成仅是蛋白质的酶。如蛋白酶、淀粉酶、 酯酶、核糖核酸酶等消化酶。
结合酶：基本成分除蛋白质以外，还含有对热稳定的非蛋 白质的有机小分子以及金属离子
蛋白质部分称为酶蛋白；有机小分子和金属离子称为辅助因子
酶蛋白+辅助因子=全酶
酶蛋白决定反应的专一性，辅因子决定反应的性质
磺胺类药物的抑菌机理
H2N
COOH
H2N
SO 2NHR
3 酶活性的调节
反馈作用
由代谢途径的终产物或中间产物对催化途径 起始阶段的反应或途径分支点上反应的关键酶进 行的调节（激活或抑制），称为反馈控制。使酶 活性增强，叫正反馈，反之，叫负反馈
变构调节
通过变构剂可以与酶分子的调节部位进行非 共价可逆地结合, 改变酶分子构象，进而改变酶 的活性。变构酶具有S形动力学特征。
共价修饰调节
有些酶分子上的某些氨基酸基团,在另 一组酶的催化下发生可逆的共价修饰， 从而引起酶活性的改变。这种调节称为 共价修饰调节。
酶的共价修饰包括磷酸化/脱磷酸， 乙酰化/脱乙酰，甲基化/脱甲基等。
同工酶
指催化相同的化学反应，但酶蛋白的 分子结构、理化性质和免疫学性质不同 的一组酶。
多酶复合体
酶
1 酶的组成和结构
酶的概念与特性
酶是活细胞产生的具有催化功能的蛋白质，又称生物催化剂。1982 年发现某些RNA也具有自我催化作用，提出了核酶的概念 酶分为六大类
氧化还原酶类；转移酶类；水解酶类；裂解酶类；异构酶类和合成酶 类 酶的特点： ①极高的催化效率
②高度的专一性或特异性(绝对、相对和立体异构） ③酶的活性具有可调节性 ④酶还具有不稳定性。
维生素对酶的作用十分重要，所以缺乏时会引起各种病症，B族维生 素是许多酶的辅酶或辅基的主要成分(2011)
酶的分子结构
根据酶蛋白分子结构的特点，可将其分为三类：
单体酶：只有一条多肽链组成，这类酶为数不多，一般多属于水解
酶，如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。
寡聚酶：由几个至几十个亚基组成。亚基可以相同，也可以不同，亚
基之间为非共价结合，如乳酸脱氢酶
多酶复合体：多个功能上相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，如丙
酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶系等。它可以催化某个阶段的代谢反应 更加高效、定向和有序地进行。
酶的活性部位
与酶活性密切相关的基团称为酶的必需基团。与底物相结合并催化底 物转化为产物所构成的微区称为酶的活性部位。
它可以催化某个阶段的代谢反应更加 高效、定