生物化学实验内容
生物化学实验
⽣物化学实验实验⼀1、糖类的颜⾊反应1. α-萘酚反应糖在浓⽆机酸（硫酸或盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及糠醛衍⽣物，后者能与α-萘酚⽣成紫红⾊物质。
注意：因糠醛及糠醛衍⽣物对此反应均呈阳性，不是糖类的特异反应。
2. 间苯⼆酚反应在酸作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
此反应是酮糖的特异反应。
因为醛糖在同样条件下呈⾊反应缓慢，只有在糖浓度较⾼或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。
2、还原作⽤许多糖类由于其分⼦中含有⾃由的或潜在的醛基或酮基，因此在碱性溶液中能将铜、铁、银等⾦属离⼦还原，同时糖类本⾝被氧化成糖酸及其他产物。
糖类这种性质常被利⽤于检测糖的还原性及还原糖的定量测定。
本实验所⽤的试剂为斐林试剂和本尼迪克特试剂。
它们都是Cu2＋的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝被还原成红⾊（颗粒⼤）或黄⾊（颗粒⼩）的Cu2O沉淀。
实验⼆脂肪碘值的测定碘值（价）是指100g脂肪在⼀定条件下吸收碘的克数。
碘值是鉴别脂肪的⼀个重要常数，可⽤以判断脂肪所含脂肪酸的不饱和程度。
脂肪中常含有不饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸具有⼀个或多个双键，能与卤素起加成作⽤⽽吸收卤素。
常⽤碘与脂肪中不饱和脂肪酸的双键起加成作⽤。
脂肪的不饱和程度越⾼，所含的不饱和脂肪酸越多，与其双键起加成作⽤的碘量就越多，碘值就越⾼。
故可⽤碘值表⽰脂肪的不饱和度。
I2+－CH=CH－－CHI－CHI－本实验⽤溴化碘(Hanus试剂)代替碘。
⽤⼀定量(必须过量)溴化碘和待测的脂肪作⽤后，⽤硫代硫酸钠滴定的⽅法测定溴化碘的剩余量，然后计算出待测脂肪吸收的碘量，求得脂肪的碘值。
加成作⽤：IBr+－CH=CH－－CHI－CHBr－剩余溴化碘中碘的释放：IBr + KI KBr + I2再⽤硫代硫酸钠滴定释放出来的碘：I2 +2Na2S2O3 2Na2S4O6+2NaI思考题：何谓空⽩溶液和空⽩实验？空⽩实验有何意义？在各种分析⽅法中，为消除⼲扰，⽤与测定试样时完全⼀致的条件进⾏测定的溶液。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学是一门研究生命体系中化学成分和物质转换过程的科学，其实验研究对于揭示生命的本质、改善人类生命质量具有重要意义。
本文将以实验报告的形式，介绍一次生物化学实验的设计、过程和结果。
一、实验目的本次实验的目的旨在从多个方面探究某种生物化学物质的结构、性质及功能，以及探索该物质在生命体系中的作用。
具体的实验目标包括：1. 通过化学方法及相关仪器对该化合物的分子结构进行分析和测定；2. 对该化合物的氧化还原性进行测定，并探究其可能的氧化还原反应机制；3. 通过光谱分析、酶活性测定等方法，确定该化合物在生命体系中的作用及其机制；4. 总结实验结果，探讨该化合物在生物化学领域中的应用及前景。
二、实验步骤本次实验主要包括以下步骤：1. 提取目标化合物。
选用某一生物体组织作为原料，在适当的化学反应条件下，经过酶促反应、液液抽提、柱层析等步骤，旨在获得目标化合物的高纯度样品。
2. 分析结构。
使用核磁共振(NMR)、高效液相色谱(HPLC)、紫外可见光谱(UV-vis)等现代科学仪器和技术，对提取的化合物进行结构分析和测定，以揭示化合物分子结构，及其性质和可能的反应机制。
3. 氧化还原性测定。
利用常用的氧化还原滴定法，对化合物的氧化还原性进行测定，及探究其可能的氧化还原反应机制。
4. 酶活性测定。
通过对该化合物活性酶的特定底物的催化反应，测定其反应速率及相关动力学参数，以推测该化合物在生命体系中的作用方式及机制。
5. 总结实验结果。
根据所测得的实验数据和分析结果，对该化合物的结构、性质及功能进行总结，即探讨其在生物化学领域中的应用及未来前景。
三、实验结果及分析根据实验数据和分析结果，我们可以得出以下结论：1. 通过化学反应及柱层析等步骤，我们从生物体组织中获得了目标化合物，并通过核磁共振(NMR)等技术分析，揭示了化合物的结构；2. 通过常用的氧化还原滴定法，我们测定了化合物的氧化还原性，并推测了其可能的氧化还原反应机制；3. 通过酶活性测定等方法，我们推测了该化合物在生命体系中的作用机制及性质，具体表现为一定的生物活性及催化能力；4. 综合以上实验结果，我们总结了该化合物在生物化学领域中的应用前景，并探讨了可能的发展方向及挑战。
生物化学实验(整理版)
生物化学实验（整理版）一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本原理和方法。
2. 掌握实验操作技能，提高实验技能。
3. 培养科学探究能力，提高分析问题和解决问题的能力。
4. 深入了解生物体的化学组成、结构、功能及其相互关系。
二、实验内容1. 氨基酸的分离与鉴定2. 蛋白质的结构与性质3. 酶的催化作用与活性测定4. 糖类的分离与鉴定5. 脂类的提取与鉴定6. 核酸的分离与鉴定7. 代谢途径的探究三、实验操作1. 实验前的准备工作：了解实验原理、实验目的、实验步骤、实验所需试剂和仪器等。
2. 实验过程中的注意事项：严格按照实验步骤进行操作，注意实验安全，保持实验环境的整洁。
四、实验报告1. 实验报告的格式：包括实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果、实验讨论、实验结论等部分。
2. 实验报告的要求：内容完整、条理清晰、数据准确、分析深入、讨论充分、结论明确。
五、实验拓展1. 结合实验内容，查阅相关文献，了解生物化学领域的最新研究进展。
2. 尝试设计新的实验方案，对生物化学现象进行深入探究。
3. 参加学术讲座、研讨会等活动，拓宽生物化学知识面。
生物化学实验（整理版）一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本原理和方法。
2. 掌握实验操作技能，提高实验技能。
3. 培养科学探究能力，提高分析问题和解决问题的能力。
4. 深入了解生物体的化学组成、结构、功能及其相互关系。
二、实验内容1. 氨基酸的分离与鉴定2. 蛋白质的结构与性质3. 酶的催化作用与活性测定4. 糖类的分离与鉴定5. 脂类的提取与鉴定6. 核酸的分离与鉴定7. 代谢途径的探究三、实验操作1. 实验前的准备工作：了解实验原理、实验目的、实验步骤、实验所需试剂和仪器等。
2. 实验过程中的注意事项：严格按照实验步骤进行操作，注意实验安全，保持实验环境的整洁。
四、实验报告1. 实验报告的格式：包括实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果、实验讨论、实验结论等部分。
生物化学实验教案(全)
生物化学实验―教案―目录实验一糖的颜色反应 (1)实验二糖的还原作用 (3)实验三多糖的实验 (4)实验四糖的旋光性和变旋现象 (5)实验五血糖的定量测定（葡萄糖氧化酶法） (7)实验六人血清中总胆固醇的测定 (8)实验七牛奶中粗脂肪含量的测定 (9)实验八牛奶中酪蛋白的提取 (11)实验九牛奶中酪蛋白含量的测定 (12)实验十氨基酸的纸层析 (14)实验十一醋酸纤维薄膜电泳法分离血清蛋白质 (16)实验十二蛋白质的颜色反应 (18)实验十三蛋白质的沉淀反应 (20)实验十四 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量 (22)实验十五双缩脲法测定蛋白质浓度 (23)实验十六考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度 (25)实验十七紫外光吸收法测定蛋白质浓度 (26)实验十八血清谷丙转氨酶的测定 (28)实验十九过氧化物酶的作用 (29)实验二十溶菌酶的提纯结晶 (30)实验二十一酵母RNA的提取 (31)实验二十二 RNA的定量测定（苔黑酚法） (32)实验二十三 DNA的提取及含量测定 (33)实验二十四荞麦中总黄酮的定性定量研究 (33)实验一糖的颜色反应[实验目的及要求]1. 掌握莫式（Molisch）试验鉴定糖的原理和方法。
2. 掌握塞式（Seliwanoff）试验鉴定酮糖的原理和方法。
3. 掌握杜式(Tollen)试验鉴定酮糖的原理和方法。
[实验原理]1．莫式试验：糖经无机酸（浓硫酸、浓盐酸）脱水产生糠醛或糠醛衍生物，后者在浓无机酸作用下，能与а-萘酚生成紫红色缩合物。
2．塞式试验：酮糖在浓酸的作用下，脱水生成5-羟甲基糠醛，后者与间苯二酚作用，呈红色反应；有时亦同时产生棕红色沉淀，此沉淀溶于乙醇，成鲜红色溶液。
3．杜式试验：戊糖在浓酸溶液中脱水生成糠醛，后者与间苯三酚结合成樱桃红色物质。
[实验仪器及用品]仪器：水浴锅。
器皿：吸管、试管。
实验药品：蔗糖、葡萄糖、淀粉、果糖、阿拉伯糖、半乳糖、а-萘酚、浓硫酸、95%乙醇、间苯二酚、盐酸、间苯三酚。
生物化学实验内容
《生物化学实验》内容课程类型:制药工程专业必修实验总学时:3２课时开设实验项目数：8个适用对象：201７制药工程1、2班实验教师:段志芳一、实验目标及基本要求生物化学实验就是一门独立得实验课程，培养学生生物化学实验基本操作技能、实验数据处理能力、分析问题解决问题得能力与实事求就是得科学态度。
包括实验时得表现(实验出勤、安全卫生、操作对错、损坏器皿情况等，占50%)及实验报告得完成情况与完成质量（占5０％）,每个实验按总分为100分为满分进行打分，共８个实验,总评取平均值。
四、要求(１) 实验过程中同组人可以配合进行；（2）实验报告独立完成，同组人数据相同,不得抄袭她组数据；(３）实验过程若出现失误应向老师汇报后再进行重做;（4）对实验结果进行简单得分析、实验一植物组织中可溶性总糖得提取一、实验目得1、掌握可溶性总糖得概念与性质。
2、掌握可溶性总糖提取得基本原理。
3.掌握溶解、过滤、洗涤、定容等基本操作技术.二、实验原理可溶性糖就是指易溶于水得糖,包括绝大部分得单糖、寡糖,常见得有葡萄糖、果糖、麦芽糖与蔗糖等。
它们在植物体内可以充当能量得储存、转移得介质、结构物质与功能分子如糖蛋白得配基。
总糖主要指具有还原性得葡萄糖、果糖、戊糖、乳糖与在测定条件下能水解为还原性得单糖得蔗糖、麦芽糖以及可能部分水解得淀粉。
可溶性总糖提取方法包括：热水提取法、酶提取法、超声波提取法等。
其溶于热水,不溶于６0%以上乙醇，所以用热水提取、乙醇沉淀除去部分醇溶性杂质。
本实验利用可溶性糖溶于水得特性，将植物磨碎,用热水将组织中得可溶性糖提取出来,结合实验二得到总糖浓度，已知溶液体积与原料重量，可以求出总糖含量。
三、实验用品1.仪器设备:电子天平（精确到０、0g,配称量纸若干）；可控温电加热板或电炉或电热套或水浴锅均可.可共用。
2.玻璃器皿：研钵1套；100ｍL锥形瓶1个；25mL量筒１个；玻璃棒1根；１0０mＬ烧杯２个；胶头滴管1支；过滤装置1套（铁架台1台＋铁圈1个＋玻璃漏斗１个+1０0mL容量瓶1个＋洗瓶1个)；不锈钢刮勺1个；剪刀１把.此部分为每组所用,集中到小框里,放置各实验台上.3.药品试剂:新鲜植物叶片；蒸馏水。
大学生物化学实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 了解凝胶层析法的基本原理和操作步骤。
2. 学习利用凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 培养实验操作技能和数据处理能力。
三、实验原理：凝胶层析法是一种利用凝胶作为固定相，通过分子大小不同的物质在凝胶孔径中的移动速度差异来实现分离的方法。
在凝胶层析中，大分子物质不能进入凝胶内部的孔径，而小分子物质可以进入孔径，从而在洗脱过程中，大分子物质先流出，小分子物质后流出。
通过测量不同分子量蛋白质的洗脱体积，可以计算出其分子量。
四、实验材料与试剂：1. 凝胶层析柱（直径1.5cm，长30cm）2. 凝胶（聚丙烯酰胺凝胶）3. 蛋白质样品（已知分子量）4. 标准样品（已知分子量）5. 洗脱液（Tris-HCl缓冲液）6. 显色剂（考马斯亮蓝G-250）7. 移液器8. 旋转混匀器9. 分光光度计五、实验步骤：1. 准备凝胶层析柱：将凝胶倒入层析柱中，用洗脱液充分浸泡凝胶，直至凝胶膨胀并固定在层析柱中。
2. 准备样品：将蛋白质样品和标准样品分别稀释至适当浓度。
3. 加样：将蛋白质样品和标准样品分别加入凝胶层析柱中，用洗脱液洗脱，收集不同洗脱体积的洗脱液。
4. 显色：将收集到的洗脱液加入考马斯亮蓝G-250显色剂，室温下显色10分钟。
5. 测量：用分光光度计测定显色液在595nm处的吸光度值。
6. 数据处理：以标准样品的分子量为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
根据蛋白质样品的吸光度值，从标准曲线上查得蛋白质的分子量。
六、实验结果：（此处插入实验数据表格，包括标准样品和蛋白质样品的分子量、洗脱体积、吸光度值等）七、实验分析：通过凝胶层析法，成功分离了蛋白质样品，并测定了其分子量。
实验结果表明，蛋白质样品的分子量与标准样品的分子量相符，说明实验操作正确。
八、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离方法，可用于测定蛋白质的分子量。
2. 在实验过程中，要注意凝胶层析柱的制备、样品的加入和洗脱液的收集等操作步骤，以保证实验结果的准确性。
生物化学实验
（二）样品蛋白质浓度的测定 待测样品必须进行适当的稀释，使每毫升中含有0.5mg左右的蛋白质，才能进行测定。 该过程至少重复两次或平行测定两次。
7200分光光度计的使用
四、结果处理
固体样品中蛋白质含量＝m’×Vm/Vn×1/m×10-3×100% 式中m′——由标准曲线查到的样品的蛋白质含量（mg） Vn ——用于显色的样品体积（ml） Vm —— 样品稀释后的体积（ml） m ——样品的质量（g）
三、操作方法
1. 样品制备 称取粉碎过40目筛的（玉米）样品2.50 g（精确至0.01 g）放入100 mL锥形瓶中； 沿器壁缓慢加入50 mL l％的盐酸溶液，并轻轻摇动使全部样品润湿； 将锥形瓶放入沸水浴中，预热3min，在沸水中准确加热15min； 立即取出，迅速冷却至室温。
2．样品测定 先加1 mL30％的硫酸锌溶液，充分混匀； 再加入1 mL亚铁氰化钾溶液，摇匀并全部转 移至 100 mL容量瓶中，用少量蒸馏水将锥形瓶冲洗几次； 若泡沫过多，加几滴无水乙醇消泡； 用蒸馏水定容至刻度； 混匀后过滤，弃去初始滤液15 mL，收集其余滤液 充分混匀； 进行旋光测定。
四、结果处理 皂化值=
式中 VA—空白瓶盐酸用量（mL）； VB—样品瓶盐酸用量（mL）； m—油脂的质量（g）。
五、思考题
1. 上式中（VA - VB ）的含义是什么? 2. 试列出由皂化值计算油脂相对分子质量的公式。
大四选修实验课生物化学实验教学大纲
大四选修实验课生物化学实验教学大纲一、实验课程简介1.1 实验课程名称：生物化学实验1.2 实验课程性质：选修实验课1.3 实验课程学分：2学分1.4 实验课程学时：36学时二、实验课程目标2.1 培养学生使用生物化学实验仪器和设备的基本技能。
2.2 培养学生进行生物化学实验的观察能力。
2.3 提高学生的实验设计和数据分析能力。
2.4 培养学生的科学研究思维和合作能力。
三、实验课程内容3.1 生物化学实验原理和基本操作3.1.1 生物化学实验室安全操作规范3.1.2 常用生物化学实验仪器和设备的使用方法3.2 常见生物分子的提取与纯化实验3.2.1 蛋白质提取和纯化实验3.2.2 DNA提取和纯化实验3.2.3 RNA提取和纯化实验3.3 酶动力学实验3.3.1 酶的浓度对反应速率的影响实验 3.3.2 酶的温度对反应速率的影响实验 3.3.3 酶的pH值对反应速率的影响实验 3.4 生物化学分析实验3.4.1 蛋白质浓度测定实验3.4.2 DNA含量测定实验3.4.3 RNA浓度测定实验3.4.4 酶活性测定实验3.5 生物分子特性分析实验3.5.1 蛋白质电泳实验3.5.2 DNA电泳实验3.5.3 RNA电泳实验3.6 细胞生物化学实验3.6.1 细胞色素氧化实验3.6.2 细胞代谢实验四、实验教学方法4.1 理论教学与实践相结合4.1.1 理论知识讲授4.1.2 实验操作演示4.2 实验课前准备4.2.1 实验课程大纲的讲解4.2.2 实验操作流程的演示4.3 实验课程实践操作4.3.1 学生实验操作指导4.3.2 学生自主探究实验4.4 实验数据收集与分析4.4.1 学生实验数据的记录和整理 4.4.2 实验数据的统计和分析4.5 实验总结与讨论4.5.1 学生实验报告撰写4.5.2 学生实验结果的讨论和总结五、实验教学评价方法5.1 实验报告的评分5.1.1 实验报告的内容完整性和准确性5.1.2 实验数据的整理和分析能力5.2 实验操作的评分5.2.1 实验过程的规范性和安全性5.2.2 实验结果的准确性和可重复性5.3 实验讨论的评分5.3.1 学生对实验结果的讨论和结论5.3.2 学生对实验中存在问题的思考和解决方案六、教材及参考资料6.1 教材：《生物化学实验原理与技术》6.2 参考资料：1. Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L., & Gatto, Gregory J. S. (2012). Biochemistry (7th ed.).2. Nelson, David L., Cox, Michael M. (2017). Lehninger Principles of Biochemistry (7th ed.).七、实验教学大纲修订和调整7.1 实验教学大纲的修订和调整需根据教学实际需求进行。
生物化学实验内容
生物化学实验内容生物化学实验内容一、细胞的酶促反应实验实验原理：酶是生物体内起调节和催化作用的一类蛋白质，它能够催化某些基质（叫底物）的反应，促使底物转化成产物的过程。
本实验以酵母中的酶为例，研究酵母如何利用葡萄糖进行发酵反应，以产生二氧化碳气体。
实验步骤：1. 准备酵母发酵液：先在酵母粉中加入适量的葡萄糖，加入5%的酵母悬液，搅拌均匀，然后使用减压过滤器将液体过滤，并将过滤出的发酵液倒入操作管内。
2. 制备实验装置：将操作管与气体收集瓶通过U型玻璃管连接起来，用消毒酒精灯将管道消毒，然后将取样器放到气体收集瓶内。
3. 开始实验：将操作管倒置放在气体收集瓶内，然后用黄色指示移交管检测样品PH值。
等取样器内的气体达到稳定状态后，记录气体体积和温度，计算出气体的体积（记为V），并使用计算器计算气体里面的CO₂体积比例（%VCO₂=气体中CO₂体积/气体总体积）。
4. 重复实验：重复三次以上实验，计算平均值并分析实验数据。
实验结果：根据实验可得，当葡萄糖浓度越高时，发酵液中可产生的二氧化碳气体就会越多。
而当发酵液中的酵母数量增加时，发酵反应速率增快，产生的二氧化碳气体也会相应增多。
另外，当发酵温度过低或酸碱度过高，也会影响酵母的生长繁殖和发酵反应。
二、酶的催化实验实验原理：酶能够将底物转化成产物，同时不会自身发生变化，其催化作用也受到环境因素的影响。
本实验通过比较未加酶的底物和加入酶的底物的反应速率，来探究酶的催化作用。
实验步骤：1. 制备酶溶液：取适量的胰蛋白酶，加入适量的缓冲液，搅拌均匀，制成胰蛋白酶溶液。
2. 制备底物溶液：取适量的葡萄糖溶液，分成两份。
其中一份为未加酶的底物。
3. 加入酶溶液：将另一份葡萄糖溶液加入适量的酶溶液中，即为加入了酶的底物溶液。
4. 测定反应速率：分别加入两份底物溶液到不同的试管中，同时开始计时，观察反应产物生成的颜色变化，记录每个时间点的吸光度。
5. 分析实验结果：根据实验数据和曲线分析，可以得出在加入酶的情况下，底物反应速率明显比未加酶的底物快。
《生物化学》课程实验教学大纲
《生物化学》课程实验教学大纲课程名称：生物化学课程编号：437007总学时：82 总学分： 4.5开设时间：第三学期适用专业：生物技术、食品科学与工程主撰人：审核人：一、实验性质、目的与任务1、生物化学实验是以生物为研究对象，利用生物化学的原理和方法，阐明生物生长，发育，遗传变异机制，揭示生命现象和本质，并为人类服务的一门实验科学，是农学、食品科学与工程专业、生物技术学科相关专业本科生及与中学生物学教师及科技人员重要的专业基础技术。
2、本课程是在植物生物学、动物生物学、微生物学等普通生物学实验有比较全面了解及一定基础训练基础上而开设的实验技术实验，是生物技术、农学、食品科学与工程专业的专业基础课，是深入学习上述三个专业专业知识的必备课程。
3、掌握层析技术、核酸的分离及组分鉴定、酶的特性、透析技术、等电点分离蛋白质等生物化学技术。
二、教学基本要求：1、掌握还原糖与非还原糖的鉴别方法；2、掌握测定酶的最适pH、最适温度等的方法；3、掌握蛋白质与糖的透析技术；4、掌握层析原理、蛋白质层析方法；5、掌握等电点纯化蛋白质的方法；6、掌握核酸组分鉴定的方法；7、掌握滴定法测定Vit C的方法（还原型Vit C的测定方法）。
三、实验项目与类型：四、实验教学内容及学时分配：实验一糖类的颜色反应4学时1、实验目的了解糖类颜色反应的原理；学习应用糖类颜色反应鉴别还原糖与非还原糖的方法。
2、方法原理（1）Molish（莫氏）反应糖与强酸的作用形成糠醛及其衍生物。
糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖（多羟、醛基）。
Molish反应非常灵敏，0.001%葡萄糖和0.0001%蔗糖即能呈现阳性反应。
因此，不可使碎纸屑或滤纸毛混入样品中。
过浓的糖溶液，由于硫酸对它的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈紫色。
需稀释糖溶液后重做。
生物化学实验3篇
生物化学实验第一篇：分离和纯化酶酶是一种具有催化作用的蛋白质，在生物化学研究中具有重要意义。
为了研究酶的性质和机制，需要对酶进行分离和纯化。
一、酶的分离方法1.分离基于酶的物理性质的方法，包括沉淀法、沉降法、过滤法和电泳法等。
2.基于酶的化学性质进行分离的方法，包括离子交换色谱法、凝胶过滤法、亲和层析法和扩散法等。
二、酶的纯化方法酶纯化的目的是通过不同的技术方法消除干扰因素，获得特异性高和纯度高的酶。
酶纯化一般通过以下步骤完成：1.初步分离：选择一种合适的分离方法（如沉淀法、凝胶过滤法或离子交换色谱法等），使酶从细胞或组织中分离出来。
2.活性测定：确定所分离出的物质是否为酶。
3.酶的纯化：经过不断的纯化步骤（如扩散法、凝胶层析法、电泳法、亲和层析法等），获得特异性高和纯度高的酶。
4.酶的结构与功能分析：对纯化后的酶进行结构与功能分析，探索其催化机理和调控机制。
三、酶的应用酶在生命科学和工业生产中应用广泛，主要应用包括：1.生命科学领域：用于疾病诊断、药物设计、基因工程、蛋白质工程和代谢组学等研究。
2.工业生产领域：用于食品加工、医药生产、纺织印染、制浆造纸、环境治理和能源生产等领域。
总之，酶的分离和纯化为酶的结构与功能分析和应用提供了基础。
随着生命科学和工业生产的不断发展，酶的应用前景日益广阔。
第二篇：酶催化反应酶是一种生物催化剂，能够加速生物化学反应，提高反应速率和效率。
酶催化反应的基本原理是：酶与底物结合，形成酶底物复合物，通过降低反应的活化能，促进反应速率，使底物转化成产物，最终释放出酶和产物。
具体而言，酶催化反应通常包括以下步骤：1.酶与底物的结合：酶与底物之间形成酶底物复合物，通常通过酶和底物之间的亲和性实现。
2.转化过渡态形成：酶催化的反应需要一定的能量（活化能）才能进行。
酶通过与底物结合，改变底物的构象，使底物转化成具有更高自由能的过渡态。
3.过渡态降解：在过渡态中，酶通过结构变化（催化中心的变化）降低了催化反应的活化能，促进了底物的转化，并释放出产物和酶。
生物化学实验报告
生物化学实验报告一、实验目的本实验的目的是通过比较原淀粉、糖粉、滑石粉及无机盐等对酶水解作用的影响，了解和掌握酶的底物特异性、温度敏感性及pH敏感性。
二、实验原理酶是一类具有催化功能的特殊蛋白质，可以在生物体内加速对物质的转化过程。
酶的活性受到多种因素的影响，如底物特异性、温度、pH值等。
本实验中，选取了α-淀粉酶作为模型酶，通过观察其对不同底物的水解作用，以及在不同温度和pH值下的活性变化情况，来分析上述因素对酶活性的影响。
三、实验步骤1. 准备四个试管，分别加入原淀粉溶液、糖粉溶液、滑石粉溶液及无机盐溶液。
2. 在每个试管中加入适量的α-淀粉酶溶液，混匀后放置于恒温水浴中反应一段时间。
3. 分别取出各试管，加入碘液进行显色反应，观察溶液颜色的变化，并记录结果。
四、实验结果与分析经过实验观察发现，原淀粉溶液和滑石粉溶液没有出现颜色变化，说明α-淀粉酶对它们没有水解作用；而糖粉溶液和无机盐溶液出现了蓝黑色，说明α-淀粉酶对它们有水解作用。
这说明α-淀粉酶对底物的水解具有一定的特异性。
此外，实验还发现α-淀粉酶的活性受到温度和pH值的影响。
在不同温度下，α-淀粉酶的活性变化情况如下：当温度较低时，酶的活性较低，水解作用较慢；当温度逐渐升高时，酶的活性逐渐增强，水解作用加快；当温度超过一定范围后，酶的活性开始下降，甚至完全失活。
这表明酶的活性受到温度的限制，存在一个较适宜的工作温度范围。
同样地，在不同pH值下，α-淀粉酶的活性也有所变化。
实验结果显示，当pH值在酶的最适范围内时，酶的活性最高，水解作用最强；当pH值偏离最适范围时，酶的活性下降，水解作用减弱。
这说明酶的活性也受到环境的静电作用的影响，存在一个较适宜的pH值范围。
五、实验总结通过本次实验，我们进一步了解了酶的特性和具体影响因素。
酶的底物特异性以及温度和pH值对酶活性的影响是使用酶进行实验和应用的重要参考因素。
此外，本实验还展示了酶与底物之间的相互作用和调控机制，在理解酶的功能和应用方面具有重要意义。
生物化学实验内容(一)
生物化学实验内容（一）引言概述：生物化学实验是在生物化学领域中进行的实验研究，主要涉及生物分子的结构和功能、生物代谢、生物反应等方面的内容。
本文将介绍生物化学实验的一些基本内容。
正文：一、生物分子结构1. 研究生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖）的结构与功能。
2. 分析生物分子的化学组成、序列和空间结构。
3. 制备和纯化生物分子样品，如蛋白质表达与纯化。
4. 应用分子生物学技术（如基因工程）对生物分子进行改造。
5. 测定生物分子在生物系统中的定位和互作关系。
二、生物代谢1. 研究生物的能量转换过程，如糖酵解、脂肪酸代谢等。
2. 测定生物体内代谢产物的生成量及速率。
3. 研究酶的活性、底物特异性及反应机制。
4. 探索代谢途径的调控机制，如信号转导通路等。
5. 应用同位素示踪技术研究代谢途径和产物的动力学变化。
三、生物反应1. 研究生物反应的动力学和热力学特性。
2. 研究酶促反应的速率与底物浓度、酶浓度等之间的关系。
3. 利用酶反应测定生物样品中特定分子的含量。
4. 研究药物与生物分子的相互作用。
5. 测定酶的抑制剂和激活剂对酶反应速率的影响。
四、生物分析技术1. 应用色谱技术对生物化学分子进行分离与分析。
2. 应用质谱技术鉴定和定量生物分子。
3. 应用光谱技术探究生物分子的结构和功能。
4. 应用电泳技术测定生物分子的大小、电荷和形态。
5. 应用生物传感器技术检测生物分子的存在和浓度。
五、生物化学实验安全与伦理1. 遵守实验室安全操作规范，保证实验人员的安全。
2. 尊重生物材料的来源和使用权益，遵守伦理规范。
3. 危险试剂的储存、处理和废物处理。
4. 生物实验的风险评估与危害控制。
5. 遵守相关法律法规，保护实验对象和环境安全与健康。
总结：生物化学实验内容涵盖了生物分子结构、生物代谢、生物反应、生物分析技术以及实验安全与伦理等方面的研究。
这些实验内容不仅促进了对生物化学领域的深入理解，还为疾病治疗、药物研发等方面的应用提供了重要的基础。
生物化学实验(食品)
电磁炉水浴锅
电子天平
需冷藏、冷冻试剂和材料放在冰柜和冰箱
注意
生物材料及试剂在冰箱中，取完放回原处。 请勿将固体物质扔进水槽，台面上有垃圾盆。 水槽上有蒸馏水管，节约使用。 用过器皿立即用水洗净。 做完实验清理台面，将实验用具清洗后放入 洗涤柜。
实验报告
一、目的
二、原理（必须写清楚！）
三、实验材料 四、实验步骤 五、结果与分析
二、pH对酶活性的影响 作。
管号 0.5%淀粉 pH 5.0 pH pH 6.8 pH 8.2 稀释唾液（滴）
取试管5支，编号， 按下表操
1 2 2 2 2 10 10 10 2 2 3 2
现象
摇匀，37℃水浴中保温。每隔l分钟从pH 6.8的管中（2 号）取出1滴于白瓷板上，加碘液1滴，观察淀粉水解的程度。 待颜色不变时，向各管中加碘液1-3滴。观察颜色，比较水 解程度，做出解释。
2、酶促反应
试管 号 1 2 1.5%琥珀酸 1%丙二酸 蒸馏水 心脏提取 液（滴） 钠（滴） 钠（滴） （滴） 5 5（煮沸） 5 5 —— —— 25 25 0.02%甲烯 现象 蓝（滴） 2 2
3 4
5 5
5 25
5 5
20 ——
2 2
加好混匀，立即在各管中加入一层（约8滴）液体石蜡油，置 37度恒温水浴保温30分，观察各管颜色变化，分析原因。然后用力 振摇1号管，观察变化记录并解释。
沉淀
醇醚混合物洗2次
沉淀
晾干，鉴定
清液
弃掉
2、酪蛋白的性质鉴定
（1）溶解度观察
溶液
H2O 10%NaCl 0.5%Na2CO3 0.1M NaOH 0.2%HCl 饱和Ca(OH)2
生物化学实验内容(二)
生物化学实验内容（二）引言概述：生物化学实验是生物学和化学相结合的实验，旨在探究生物体内化学过程和反应机制。
本文将介绍生物化学实验的内容，包括酶活性测定、蛋白质分离与纯化、核酸提取和分析、生物膜模型的构建以及基因克隆实验。
通过这些实验，我们可以深入了解生物体内的分子机制，为生物医学研究和药物开发提供重要的实验基础。
正文内容：1. 酶活性测定- 酶的选择和提取方法- 酶活性检测的原理和方法- 酶动力学参数的计算和分析- 酶的变性和抑制实验方法- 酶的催化机制和反应动力学的实验研究2. 蛋白质分离与纯化- 蛋白质提取和组织裂解方法- 蛋白质分离的凝胶电泳原理和方法- 蛋白质纯化的柱层析方法和技术- 蛋白质结构和功能研究的实验策略- 蛋白质鉴定和定量的质谱分析方法3. 核酸提取和分析- 核酸提取的方法和材料选择- 聚合酶链式反应（PCR）的实验原理和步骤- DNA测序和序列分析的实验技术- RNA的转录和翻译实验方法- 基因表达和调控的实验研究4. 生物膜模型的构建- 磷脂类生物膜的制备方法- 生物膜相关蛋白的定位方法- 生物膜的功能和透过性研究实验- 生物膜与药物相互作用的实验策略- 膜蛋白结构和功能分析的实验技术5. 基因克隆实验- DNA片段的扩增和限制性酶切- 载体构建和转化的实验步骤- 基因突变和基因敲除的实验方法- 基因表达和蛋白质产量的测定- 基因编辑和CRISPR-Cas9的应用总结：生物化学实验的内容涵盖了酶活性测定、蛋白质分离与纯化、核酸提取和分析、生物膜模型的构建以及基因克隆实验。
通过这些实验，我们可以深入了解生物体内的分子机制，为生物医学研究和药物开发提供重要的实验基础。
通过实验结果的进一步分析和研究，我们可以揭示生物体内的化学反应过程，并推动科学技术的进步。
生物化学实验内容
生物化学实验内容生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学物质的结构、组成和功能。
生物化学实验是在实验室中进行的一系列实验操作，旨在探索和研究生物分子的性质和功能。
本文将介绍一些常见的生物化学实验内容。
一、酶活性测定实验酶是生物体内的重要催化剂，参与体内的各种代谢过程。
酶活性测定实验通常使用底物和酶反应，通过测定产物的生成量或者底物消失量来评估酶活性。
例如，可以通过测定过氧化氢酶催化过氧化氢脱氢生成水和氧气的速率来评估过氧化氢酶的活性。
二、蛋白质定性与定量实验蛋白质是生物体内重要的生物大分子，参与体内的结构、功能和代谢过程。
蛋白质定性实验通常使用染色剂或者化学试剂与蛋白质反应，形成有色或者可见的沉淀或者出现其他特征。
例如，可以使用布鲁法试剂与蛋白质反应形成布鲁法蓝沉淀来定性蛋白质。
蛋白质定量实验常用的方法包括比色法、光谱法和比浊法等。
其中，比色法通常利用Bradford试剂与蛋白质反应生成紫色复合物，通过测定紫色复合物的吸光度来定量蛋白质的含量。
三、核酸提取与分析实验核酸是生物体内携带遗传信息的重要分子，参与遗传物质的复制和传递。
核酸提取和分析实验是研究基因组和遗传变异的重要手段。
核酸提取通常使用有机溶剂或者商用提取试剂盒进行，提取得到的核酸可以用于后续的PCR扩增、酶切、测序等实验。
四、酶电泳实验酶电泳是通过电场作用下的蛋白质的迁移速率差异来分离和鉴定酶的一种方法。
它常用于研究酶的同工酶谱、判定酶的活性、分析酶催化作用等。
常用的酶电泳方法包括聚丙烯酰胺凝胶电泳、聚丙烯酰胺-SDS凝胶电泳等。
五、免疫检测实验免疫检测实验是通过体外检测抗原-抗体特异性相互作用来检测抗原或者抗体的存在和数量的一种方法。
常见的免疫检测实验包括酶联免疫吸附实验（ELISA）、西方印迹、免疫荧光等。
这些实验方法广泛应用于生物医学研究、临床诊断等领域。
以上仅是生物化学实验中的一部分内容，实际的生物化学实验还包括分子生物学、细胞生物学、代谢物分析等多个领域。
生物化学实验内容3篇
生物化学实验内容实验一：糖类的定性和定量分析糖类是重要的生物分子之一，无论是在生物体内还是在工业领域都有着重要的应用。
本实验旨在通过定性和定量分析糖类的实验，让学生了解糖类的性质和分析方法。
实验一、糖类的定性实验材料：葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉、碘液、硝酸银、硫酸、苯酚、NaOH、酚酞指示剂步骤：1.将葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉各取一份，用水溶解。
2.取5ml的各种糖溶液于试管中，加入2滴苯酚，再加入1ml NaOH溶液和1滴酚酞指示剂，观察是否变色。
3.将1ml的碘液加入每种糖溶液中，观察反应结果。
4.将1ml的硝酸银溶液加入每种糖溶液中，放置后观察反应结果。
结果分析：1.苯酚试剂可以检测出葡萄糖和果糖的存在，经反应产物为红褐色。
2.加入碘液后，葡萄糖和淀粉溶液会呈现出蓝色复合物；果糖溶液则无反应；麦芽糖和蔗糖溶液则会出现棕色沉淀。
3.加入硝酸银溶液后，蔗糖会产生白色沉淀，而麦芽糖和淀粉则无明显反应。
实验二、糖类的定量实验材料：葡萄糖溶液、NaOH溶液、硫酸、费林试剂步骤：1.将试样称取10mg，加入5ml的NaOH溶液，在沸水浴中加热10min，冷却后将pH值调节至7-8。
2.将所有试剂进行融合，称取0.1g的硫酸和0.5g的费林试剂，放入10ml的水中混合均匀。
3.加入数滴试样到试剂溶液中，混合均匀后沸腾2min，冷却后去除浮渣并将溶液转移到5ml容量瓶中。
4.在溶液中加入几滴酚酞指示剂，并用2.5％NaOH溶液滴加，直至出现红色，记录加滴量。
结果分析：1.根据加入NaOH溶液的体积和试样的含量，可以计算出糖类物质的浓度。
2.费林试剂可以与糖类发生反应，生成物质的深度颜色与糖的含量成正比。
实验三、酵母的发酵过程酵母是一类单细胞真菌，可以通过发酵过程产生乙醇和二氧化碳。
本实验旨在观察酵母在不同条件下的发酵过程，了解发酵原理和条件对发酵有何影响。
材料：酵母、果糖、葡萄糖、蔗糖、麦芽糖、发酵管、氢氧化钠溶液、氢氧化钠的饱和的饱和的水解液、试剂瓶、称瓶步骤：1.称取3g酵母溶解在50ml水中。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学实验报告引言生物化学实验是生物化学领域中非常重要的一部分，通过实验可以揭示生物体内各种生物分子的结构、功能和相互作用关系。
本实验旨在研究某种酶的催化作用，并通过实验结果分析其底物浓度、酶浓度、温度和pH值对酶活性的影响。
实验材料和方法1. 实验材料：- 某种酶溶液- 不同浓度的底物溶液- 缓冲液- 试管- 显色剂2. 实验方法：1) 准备一系列不同浓度的底物溶液，并将其分别加入试管中。
2) 在每个试管中加入一定量的酶溶液，并混合均匀。
3) 将试管放入恒温水浴中，在不同温度下进行反应。
4) 在一定时间间隔内，取出试管，立即停止反应，并加入显色剂。
5) 使用光度计测量吸光度，并记录数据。
实验结果与分析1. 底物浓度对酶活性的影响：在一定酶浓度下，随着底物浓度的增加，酶活性也随之增加。
但当底物浓度过高时，酶活性达到饱和状态，继续增加底物浓度并不会显著增加酶活性。
2. 酶浓度对酶活性的影响：在一定底物浓度下，随着酶浓度的增加，酶活性也随之增加。
酶浓度越高，催化底物的速率越快。
但当酶浓度过高时，酶活性也会达到饱和状态。
3. 温度对酶活性的影响：酶活性受温度的影响较大。
在一定底物浓度和酶浓度下，随着温度的升高，酶活性先增加后降低。
这是因为在适宜温度范围内，酶分子的振动速率增加，活性位点更容易与底物结合，从而增强酶活性。
然而，当温度过高时，酶的结构会发生变性，导致酶活性降低。
4. pH值对酶活性的影响：酶活性对pH值也非常敏感。
不同的酶对于最适pH值有不同的要求。
在酶的最适pH值附近，酶活性最高。
当pH值偏离最适值时，酶的活性会显著降低。
结论通过本实验的研究，我们发现底物浓度、酶浓度、温度和pH值都对酶活性产生影响。
了解这些影响因素可以帮助我们更好地理解生物体内生物化学反应的调控机制，并为相关领域的研究提供指导和参考。
实验的局限性和改进方向本实验只研究了某种酶的催化作用，对于其他酶的研究还需要进一步探索。
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《生物化学》实验教学大纲课程类别：专业基础适用专业：本科临床学专业课程总学时：实验学时：32实验指导书：生物化学与分子生物学实验教程开课实验室名称：生化实验室一、目的和任务生物化学是一门在分子水平上研究生命现象的学科，也是一门重要的实验性较强的基础医学课程．随着医学的发展，该学科已渗透到医学的各个领域。
生物化学实验技术已被广泛地应用于生命科学各个领域和医学实验的研究工作。
生物化学实验是生物化学教学的重要组成部分，它与理论教学既有联系，又是相对独立的组成部分，有其自身的规律和系统。
我们根据国家教委对医学生物化学课程基本技能的要求，开设了大分子物质的常用定量分析法、酶活性分析、电泳法、层析技术、离心技术及临床生化，使学生对生物化学实验有一个比较系统和完整的概念，培养学生的基本技能和科学思维的形成，提高学生的动手能力。
二、基本要求1.通过实验过程中的操作和观察来验证和巩固理论知识，加深学生对理论课容的理解。
2.通过对实验现象的观察，逐步培养学生学会观察，比较，分析和综合各种现象的科学方法，培养学生独立思考和独立操作的能力。
3.通过对各类实验的操作和总结，培养学生严谨的科学态度。
4.进行本学科的基本技能的训练，使学生能够熟练各种基本实验方法和实验技术的操作。
三、考试方法及成绩评定方法四、说明实验教材及参考书：1.揭克敏主编：生物化学与分子生物学实验教程（第2版）。
科学，2010参考资料：1..袁道强主编：生物化学实验（第1版）。
化学工业，2011五、实验项目数据表2）要求：0：必修1选修3）类型：0：演示1：验证2：综合3：设计4）每组人数：指教学实验项目中一次实验在每套仪器设备上完成实验项目的人数。
六、各实验项目教学大纲实验一蛋白质的沉淀反应【预习要求】预习四个小实验的具体实验原理和操作容。
【实验目的】1. 加深对蛋白质胶体溶液稳定因素的认识；2. 了解沉淀蛋白质的几种方法及其实用意义。
【实验容】（一）蛋白质的盐折1. 原理大量中性盐类如硫酸铵((NH4)2SO4)、硫酸钠(Na2SO4)和氯化钠(NaCl)等加入到蛋白质溶液后，可引起蛋白质颗粒因失去水化膜和电荷而沉淀。
各种蛋白质分子的颗粒大小和电荷数量不同，用不同浓度中性盐可使各种蛋白质分段沉淀。
例如血清中的球蛋白可在半饱和硫酸铵溶液中沉淀。
当硫酸铵浓度达到饱和时血清中的白蛋白使沉淀下来。
盐析沉淀蛋白质时能保持蛋白质不变性，加水稀释降低盐浓度，能使沉淀的蛋白质重新溶解，并保持其生物活性。
因此，利用盐析法可达到分离提纯蛋白质的目的。
2. 操作步骤①取小试管1支、加入5％鸡蛋清溶液20滴，饱和硫酸铵溶液20滴，充分摇匀后静置5min，记录结果。
②另取1小试管置于试管架上，插入准备好的滤纸和漏斗。
将操作“1”之混合液倾入漏斗过滤。
观察结果。
③向操作“2”的滤液中逐步加入米粒大小固体(NH4)2SO4, 边加边摇匀，直至饱和为止。
观察结果。
再向管加入少量蒸馏水，观察结果有何变化。
④将操作“2”的滤液漏斗置于1支小试管上，用玻棒戳穿滤纸尖部，加少量蒸馏水将滤纸上的沉淀粉洗入试管，摇匀后观察和解释结果。
（二）重金属盐和三氯乙酸沉淀蛋白质1. 原理重金属粒子如Pb2+、Cu2＋、Hg2+、Ag+等可与蛋白质分子上的羧基结合生成不溶性蛋白质金属盐而沉淀。
三氯乙酸属于生物碱试剂，能与蛋白质分子上的氨基结合而沉淀。
它们均可引起蛋白质分子的变性和失去生物学活性。
2. 操作步骤①编号2支小试管，各加5％鸡蛋清溶液20滴。
②向试管1加入0.1mol/L NaoH溶液1滴，混匀。
加入3％CuSO4溶液4滴，混匀。
③向试管2加入5％三氯乙酸溶液10滴，混匀。
④记录结果。
（三）乙醇沉淀蛋白质1.原理某些可与水混合的有机溶剂如甲醇、乙醇和丙酮等，能破坏蛋白质的水化膜，降低其在溶液中的稳定性。
当加入少量中性盐如NaCl等或溶液pH接近等电点时，蛋白质胶粒上的电荷被中和。
加入上述有机溶剂可使蛋白质沉淀。
反应在0—4℃下进行，并应立即分离沉淀物，否则蛋白质会变性。
2.操作步骤a) 编号2支小试管，各加5％鸡蛋清溶液10滴。
b) 每管均加入95％乙醇20滴，边加边混匀，静置片刻后观察结果。
c) 向试管1加入饱和NaCl溶液1—2滴，观察结果。
（四）、加热沉淀蛋白质1、原理：几乎所有的蛋白质都可因加热而凝固，这是由于温度升高，则容易出现沉淀。
在酸性、碱性条件下，蛋白质则易变性，此时若温度升高，虽变性并不出现沉淀，在冷却后加酸或加碱调节PH值达蛋白质的等电点时，则有沉淀析出。
2、操作：1）取试管4支，编号，按下表操作管号试剂（滴） 1 2 3 45%蛋白质溶液 20 20 20 201% 醋酸＿ 1 ＿＿10% 醋酸＿＿ 10 ＿10% NaOH ＿＿＿ 102）将上述试管同时放入沸水浴中加热，观察并记录各试管出现的现象，解释变化原因。
3）取出试管，冷却后于第3管中慢慢滴入10%氢氧化钠溶液并观察现象。
4）向第4管中慢慢滴入10%的醋酸溶液并观察现象。
【教学方法】1.课堂讲授2.指导学生操作3.课堂提问4.课外实验报告作业【复习思考题】1. 什么因素可导致蛋白质的沉淀作用？举例说明。
2. 蛋白质的沉淀有几种？试举例说明。
3. 蛋白质的沉淀与变性之间有何关系？蛋白质在发生沉淀和变性后，其性质发生哪些变化？实验二影响酶活性的因素【预习要求】预习各小实验的具体实验原理和操作容【实验目的】验证酶的特异性，观察影响酶促反应的一些因素，加深对酶性质的认识。
【实验容】1）、实验原理淀粉酶能催化淀粉水解，生成的麦芽糖属于还原性糖，能使班氏试剂中二价铜离子还原成一价亚铜，生成砖红色的氧化亚铜。
淀粉酶不能催化蔗糖水解，所以不能产生具有还原性的葡萄糖和果糖，蔗糖本身又无还原性，故不与班氏试剂产生颜色反应。
唾液淀粉酶可催化淀粉逐步水解，生成大小不同的糊精及最后水解成麦芽糖。
淀粉及糊精遇碘各呈不同的颜色反应。
直链淀粉遇碘呈蓝色，糊精按分子的大小遇碘可呈蓝色、紫色、暗褐色和红色。
最小的糊精和麦芽糖遇碘不显色。
根据颜色反应，可以了解淀粉水解的程度。
由于在不同的温度、不同的酸碱度下唾液淀粉酶活性高低不同，所以淀粉水解的程度也不同。
因此，通过与碘产生的颜色反应判断淀粉水解的程度，来了解温度、pH、和激活剂与抑制剂对酶促反应的影响。
2）、实验操作1、稀释唾液的配制将痰吐尽，用水漱口，再含蒸馏水做咀嚼运动，2分钟后吐入烧杯中，再用滤纸过滤后待用。
2、酶的特异性实验取2支试管标号后按下表加入试剂。
各管混匀后，放入37℃水浴中保温10分钟，然后每管加入班氏试剂20滴，放入沸水中煮沸，观察结果。
3、温度对酶促反应的影响（1）取三支试管，编号，每管加入pH6.8缓冲液20滴。
1%淀粉溶液10滴。
（2）将第一支试管放入37℃恒温水浴，第二支试管放入沸水浴，第三支试管放入冰浴。
（3）放置5分钟后，分别向各试管中加入稀释唾液5滴，再放回原处。
（4）10分钟后，分别向各试管中加入碘液1滴，观察三支试管中颜色的区别，说明温度对酶促反应的影响。
4、pH对酶促反应的影响(1) 取3支试管,编号后按下表加入各种试剂。
（2）将上面三支试管放入37℃恒温水浴中保温10分钟。
（3）取出试管，分别加入1滴碘液，观察三支试管颜色的区别，说明pH对酶促反应的影响。
5、激活剂和抑制剂的影响取4 支试管，编号，按照下表加入试剂。
将上面4支试管放入37℃恒温水浴中保温10分钟。
取出分别滴加碘液2～3滴，摇匀，观察现象，说明原因。
【教学方法】1.课堂讲授2.指导学生操作3.课堂提问4.课外实验报告作业【复习思考题】1、影响酶活性的因素有哪些，举例说明。
2、酶的特异性分了几大类，我们实验当中验证的是哪一类？3、何为激活剂？何为抑制剂？实验三血清醋酸纤维素薄膜电泳【预习要求】预习实验原理和各步操作【实验目的】1、掌握血清蛋白质电泳的基本原理和基本操作过程。
2、熟悉血清蛋白质醋纤维素薄膜电泳图谱的含义及临床意义。
【实验容】一、实验原理带电颗粒在电场中向着与其电性相反方向移动的现象称为电泳。
电泳时不同的带电粒子在同一电场中泳动速度不同。
带电颗粒( 球形分子) 在电场中的电泳速度(V)，从上式看出，带电颗粒在电场中的移动速度(V) 与颗粒带电荷量(Q) 以及电场强度(E) 成正比，与球形分子的大小(半径为r ) 及所在介质的粘度(η) 成反比。
因此,在同一电场、同一介质中进行电泳时，带不同电荷，不同大小的颗粒就可以通过电泳而被分离。
在实际操作中，为了不考虑不同电压对电泳速度的影响，我们常用迁移率（move rate,M）来表示带电颗粒的电泳特性，迁移率指带电颗粒在单位电场强度下的电泳速度，即可见，带电颗粒的净电荷越多，分子颗粒越小，在电场中的迁移率就越快；反之越慢。
但电泳速度和电泳迁移率是两个不同的概念，后者有利于不同电场强度下电泳结果的比较，各种带电颗粒在一定条件下测得的迁移率是一个常数。
二、实验操作1、点样将醋酸纤维薄膜(2.5cm×8cm)一条，浸于巴比妥缓冲液，待完全浸透后，取出轻轻夹于滤纸中，吸去多余的溶液，再于薄膜的无光泽面的一端2.0cm处，用小玻片蘸取少许血清，垂直印于膜上，待血清渗入薄膜后，以无光泽面向下，两端用数层浸湿的滤纸( 或纱布)贴紧，加盖，平衡2 ～3min ，然后通电。
2、通电一般电压用110 ～140V ，电流约0.4 ～0.6mA ／cm ，时间45 ～60min 。
3、染色关闭电源后立即将膜取出，放入染色液中浸染2 ～3min，然后移入漂洗液中漂洗数次，至蛋白条带清晰，背景无色为止。
4、定量取试管6 支，编号依次为0 （空白）、A 、α1 、α2 、β、γ，将电泳图谱亦按 A 、α1 、α2 、β、γ蛋白区带剪开，分别装入相应试管中。
再在图谱两端无蛋白部位剪一条宽约α1带的空白带放入空白管中。
各管中加0.4mol/L NaOH 4ml ，振摇数次，使染料色泽浸出，30min 后，在620nm 波长下进行比色，以空白管校正零点，读取清蛋白及α1 、α2 、β及γ球蛋白各管的吸光度。
5、计算吸光度总和T 为各种蛋白吸光度的总和：T = A + α1 + α2 + β+ γ。
分别按下面算式计算各组分蛋白质的百分数：清蛋白(%) ＝(A/T)×100% α 1 球蛋白(%) ＝( α1 /T)×100%α2 球蛋白(%) ＝( α2 /T)×100% β球蛋白(%) ＝( β/T)×100%γ球蛋白(%) ＝(γ/T)×100%现在许多实验室采用光密度计定量法。
待薄膜完全干燥后，浸于透明液中约 5 ～10min，取出平贴在玻璃板上，完全干燥后成为透明的膜。