医学生化课考试生化重点整理

第一章蛋白质的结构与功能

1.掌握蛋白质的元素组成、基本组成单位，氨基酸成肽的连接方式；氨基酸的通式与结构

特点；氨基酸三字符英文缩写。

C、H、O、N、S

氨基酸

肽键

且均属L-α-氨基酸（甘氨酸（非L氨基酸）、脯氨酸除外（非a氨基酸））

非极性脂肪族氨基酸：缬、丙、甘、异，亮、脯Val，Ala，Gly，Ile，Leu，Pro 极性中性氨基酸：半，天，苏，谷，蛋，丝Cys，Asn，Thr，Gln，Met，Ser

芳香族氨基酸：笨，色，酪Phe，Trp，Tyr

酸性氨基酸：天，谷Asp，Glu

碱性氨基酸：赖，精，组Lys，Arg，His

2.GSH(谷胱甘肽)由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？

GSH（谷胱甘肽）是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽

GSH的巯基具有还原性，保护体内蛋白质或酶免遭氧化，使其处在活性状态。

巯基具有嗜核特性，保护机体免遭毒物侵害。

3.蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？

蛋白质的一级结构（Primary structure）：蛋白质分子中，从N-端到C-端氨基酸残基的排列顺序。肽键

二级结构（Secondary structure）：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸侧链的构象。氢键

三级结构（Tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。次级键（非共价键），包括氢键、盐键、疏水键以及范德华力

四级结构（Quaternary structure Subunit）：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局及相互作用。（次级键）：氢键、离子键

4.蛋白质的等电点pI（Isoelectric point, Pi），蛋白质二级结构的基本形式？α-螺旋的结构特点。

在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

①a-螺旋结构

②B-折叠

③B-转角

④无规卷曲

a-螺旋（α-helix）结构特点：以α-碳原子为转折点，以肽单元为单位，盘曲成右手螺旋状的结构。

◆螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm

◆氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。

◆螺旋的稳定是靠氢键。氢键方向与长轴平行。

5.何谓蛋白质的变性（Protein denaturation）？蛋白质变性后理化性质有何改变？应用？

蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，而导致理化性质的改变或生物活性的丧失。

溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失。

（高温杀毒，灭菌，低温保存疫苗）

6.举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。

一、蛋白质的一级结构与功能的关系：

1.蛋白质一级结构是空间结构的基础，但不是决定空间结构的唯一因素：Anfinsen 实验

2.蛋白质的空间结构决定其功能

3.一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能

4.关键性氨基酸发生改变可导致空间结构改变，引发疾病：如镰刀状红细胞性贫血

二、蛋白质的功能依赖特定空间结构

1.血红蛋白亚基与肌红蛋白亚基相似

2.血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合

3蛋白质构象改变可引起疾病：PrPc在朊病毒蛋白的作用下可转变成以β-折叠为主的PrPsc，从而致疯牛病

7.模体：是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近形成的有特殊功能的超二

级结构。

8.结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割为一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的

较为紧密，各有独特的空间结构，并承担不同的生物学功能。如3-磷酸甘油醛脱

氢酶两个亚基第一个结构域：结合NAD+，第二个：结合底物三磷酸甘油醛

9.分子伴侣：①帮组形成正确的高级结构

②使错误聚集的肽段解聚

③帮助形成二硫键

10.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子—— Cα1、C、O、N、H、Cα2处于同一平面。

第二章核酸的结构与功能

1掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式，5种碱基

核酸→单核苷酸→核苷（碱基+戊糖）+磷酸

3’,5’-磷酸二酯键

ATCG U腺，胸腺，胞，鸟，尿

2掌握核酸的一级结构

DNA和RNA的一级结构：是指从5’磷酸末端到3’羟基末端，核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序单核苷酸间的作用力：3’,5’-磷酸二酯键

3．掌握核酸酶（nuclease）和概念

核酸酶：化学本质是蛋白质，具有序列特异性的核酸酶称为限制性核酸内切酶。

核酶：有些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，这种有催化作用的小RNA即为

核酶

4掌握DNA双螺旋结构模式的要点（DNA double helix model）

1. DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，形成右手螺旋

2. 形成大沟及小沟

3. 碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对即（A=T; G C）

4. 螺旋直径为2.37nm,螺旋一圈螺距3.54nm，一圈10.5对碱基

5. 氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性

5掌握mRNA、tRNA、rRNA的结构特点，生物学功能

mRNA：真核生物：含有特殊的5’-末端的帽结构和3’末端的多聚A尾结构。合成蛋白质的模版。

tRNA：含有多种稀有碱基，具有茎环结构，3’末端都连有氨基酸，反密码子能够识别mRNA上的密码子。转运氨基酸。

rRNA：原核生物：分为：5S，16S，23S。核糖体的组成成分。

6掌握DNA变性（DNA Denaturation ）、DNA复性、解链温度(Tm)、增/高色效应、核酸杂交的概念

变性：在某些因素的作用下，双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，形成无规则线团状分子的过程。

复性：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的DNA单链重新缔合成双螺旋结构的过程

解链温度：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度。

增色效应：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm处的吸光度随之增加。

核酸杂交（Nucleic acid Hybridization）：两条来源不同的核酸单链间，因部分碱基互补，经退火处理后可以形成杂交双螺旋结构。

第三章酶

1酶作用的特点

①极高的催化效率②高度的特异性：绝对，相对，立体异构③可调节性④高度不稳定性

2掌握酶的活性中心（Active sites of enzyme）的概念

必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物结合并将底物转化为产物。

3掌握单纯酶、结合酶的概念，结合酶的组成

单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。结合酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅助因子=金属离子和小分子有机化合物）

4掌握影响酶促反应的因素，米氏方程，米氏常数的概念，推导及意义；酶的活性单位定义酶浓度，底物浓度，温度，pH。米氏方程：V=Vmax*（S）/（Km+（S））。

米氏常数：Km值等于反应速率为最大速率一半时的底物浓度。

6掌握酶原、酶原的激活、酶原激活的机理、生理意义。

➢酶原(zymogen)

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原➢酶原的激活（Zymogen activiation）

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程