ch生物化学酶文稿演示

酶的高催化效率
酶与一般催化剂催化效率的比较
底物 尿素
过氧化氢
催化剂 反应温度
H+
62
脲酶
21
Fe 2+
22
过氧化氢酶 22
反应速度常数 7.4 10-7 5.0 106 56 3.5 107
与不加催化剂相比提高108～1020，与普通催化剂相比提高107～1013
过渡态
能
量
改 变
一般催化剂
反应活化能
非催化反应活化能
初态
酶促反应活化能 反应总能量变化
终态 活ຫໍສະໝຸດ Baidu过程
酶促反应降低活化能
酶作用高效率的机制
1、中间产物学说 • 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶
－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发 生化学变化后，分解成产物和酶。 • E + S ==== E-S P + E 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S 复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。
必需基团：酶表现活性不可缺少的基团
❖ 活性中心的必需基团：结合、催化。 ❖ 调节部位的必需基团 ❖ 维持三维空间结构的必需基团 ❖ 其它必需基团
活性中心的常见基团：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys 的巯基，Glu的γ羧基
活性中心以外的必需基 团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
三、酶按结构的分类
结合酶的组成成分
全酶 (holoenzyme)
酶蛋白 (apoenzyme) ：多肽；决定特异性、 高效性
辅助因子(cofactor)：非蛋白组分；递氢、 电子、基团；决定反应类型、性质
辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合牢固，不能
用透析等简单方法与酶蛋白分离的有机小分子
辅酶(coenzyme): ：与酶蛋白结合不牢固，能用透析等
核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连
接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。
概述
目前将生物催化剂分为两类： 酶 、 非酶 生物催化剂 （核酶，脱氧核酶等）
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物 具有高效催化作用的蛋白质。
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酶学研究历史
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。
一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的 结果。
1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现
了发酵。
1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出
酶的化学本质：蛋白质
第一节 酶的分子结构
一、酶的分子组成
➢ 单纯酶（simple enzyme）：由氨基酸构成的酶。
如尿素酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶
➢ 结合酶（conjugated enzyme）：由蛋白部分和 非蛋白部分组成。前者称为脱辅基酶蛋白，后 者称为辅助因子。
➢ 脱辅基酶蛋白+辅助因子=全酶
CH C
OH
COOH
赖氨酸的氨基， CH 2
CH 2
酪氨酸的酚羟
CO
CO
基，组氨酸的
OH
O OH
O
咪唑基和半胱
H 2N
CH C
OH
H 2N
CH C
OH
NH 2
氨酸的巯基等。 CH 2
CH 2
CH 2
OH
CH 2
CH 2
NH 2 OH
3．调控部位 Regulatory site
• 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种 程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象 的变化，对酶起激活或抑制作用。
化学反应速率的依赖因素： 分子间碰撞频率； 有效碰撞分子的百分数。
能
量
过渡态
起始态
反应过程
终态
几个概念：
❖ 能阈: 反应物分子发生化学变化所需最低能量 ❖ 活化分子: 含有高于反应能阈而能起反应的分子 ❖ 活化能: 活化分子具有的高于平均水平的能量
加快反应速度的方法：
供给能量，如加温、光照等 降低活化能
1．结合部位 Binding site
• 酶分子中与底物结合 的部位或区域一般称 为结合部位。
2．催化部位（catalytic site）
• 酶分子中促使底物 发生化学变化的部 位称为催化部位
• 通常将酶的结合部 位和催化部位总称 为酶的活性部位或 活性中心
• 结合部位决定酶的 专一性
• 催化部位决定酶所 催化反应的性质
（1）酶-底物结合方式：诱导契合
（2）底物的过渡状态：张力效应
• 反应速度与形成的过渡状态稳定性密切相关 • 在酶催化的反应中，与酶的活性中心形成复
吡哆醛/胺 （B6）
AMP
焦磷酸硫胺素TPP
转移醛基
硫胺素（B1）
黄素腺嘌呤二核苷酸FAD FMN（黄素单核苷酸）
递氢（脱氢酶） 核黄素（B2） AMP
二、酶的活性中心(active site)
➢必需基团：活性中心的必需基团、活性中心以 外的必需基团
➢活性中心：底物结合部位＋催化部位
活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上远隔的氨基酸残基提供必需基团，经肽链盘 绕折叠，使之在三维空间相互接近，构成特定的空间构象， 起催化中心作用。在结合酶中，辅基与辅酶也参与活性中 心的组成。
单体酶：只有一条多肽链 寡聚酶：具有多条多肽链 多功能酶（串联酶）：一个酶分子具有多种生 物催化活性，由多酶体系在进化中基因融合形成 多酶体系：具有特定构象的多酶复合物
第二节 酶促反应的 特点和机制
酶具有一般催化剂的特征：
只能进行热力学上允许进行的反应； 可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变 反应的平衡点； 自身不参与反应； 通过降低活化能加快化学反应速度。
常见酶活性中心的基团
O
H 2N
CH C
OH
OH
• 亲核性基团： 丝氨酸的羟基， 半胱氨酸的巯 基和组氨酸的 咪唑基。
CH 2
OH O
H 2N
CH C
OH
SH
CH 2
O SH
H 2N
CH C
OH
N
CH 2 N H
N
NH
• 酸碱性基团：
O
门冬氨酸和谷 H 2N
CH C
OH
O
氨酸的羧基，
CH 2 H 2 N
简单方法与酶蛋白分离的有机小分子。
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分
作用
维生素组分
核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ） NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸）
磷酸吡哆醛/胺
递氢（脱氢酶）
尼克酰胺 （Vpp, B5）
转移酰基
泛酸（B3）
转移一碳单位 叶酸（B11）
转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶）