(AminoAcidAAAaaa)第3章氨基酸
第3章-氨基酸
三字符
Gly A1a Val Leu 11e
单字符
G A V L I
中文名称
甘氨酸 L-丙氨酸 L-缬氨酸 L-亮氨酸 L-异亮氨酸
第3章 氨基酸
英文名称
L-phenylalanine L-tyrosine L-tryptophan L-serine L-theonine L-cysteine L-methionine L-asparagines L-glutamine L-aspartic acid L-Glutamic acid L-1ysine L-arginine L-histidine L-proline
第3章 氨基酸
（二）氨基酸的解离
HA
酸
A- +
碱
H+
质子
Ｂronsted-Lowry的酸碱质子理论： 酸是质子(H+)的供体(donor)； 碱是质子的受体或接纳体(acceptor)； 原始的酸(HA)和生成的碱(Ａ-)被称为共轭酸-碱对。
第3章 氨基酸
二元酸
Ka1
Ka2
阳离子 A+
兼性离子 A0
第3章 氨基酸
鸟氨酸
瓜氨酸
第3章 氨基酸
扩展内容
UGA
UAG: 吡咯赖氨酸
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第3章 氨基酸
三、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的兼性离子（zwitterrion）形式
氨基酸分子是一种两性电解质。 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的 羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子。在两 性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基 是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变 化。
生物化学第3章 氨基酸
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
氨基酸(amino acid) ：α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。氨基酸是与羧酸 相邻α-碳原子上连有一个氨基，故称α-氨基酸。 利用酸水解、碱水解、酶解可把蛋白质分子水解释放氨基酸。
不变部分（除脯氨酸） 可变部分 L型 α -氨基酸
氨基酸
芳香族氨基酸 Phe、Tyr、Trp 杂环氨基酸 His、Pro
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有羟基
丝氨酸Ser的-OH在生理条件下不解离，但是个极性基团，能与其 他基团形成氢键，常出现在酶的活性中心； 苏氨酸Thr的-OH是仲醇，具有亲水性；
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
/view/e845c4c8a1c7aa00b52acb47.html
用强酸型阳离子交换树脂分离氨基酸
氨基酸与树脂的亲和力取决于：
气液层析
高效液相层析
蛋白质的水解条件及优缺点
第一章糖课后题 第6题
高碘酸及其盐可以定量的氧 化断裂邻二羟基、α-羟基醛等 的碳碳键，产生相应的羰基 化合物。该反应可以用来区 分糖苷是呋喃还是吡喃型的。 侧翼测定直连多糖的相对分 子量和支链淀粉的非还原末 端残基数，即分支数目。
生物化学第3章 氨基酸分析
180多种天然氨基酸； 20种蛋白质氨基酸
二、氨基酸的分类、性质
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、 带正电R基氨基酸和带负电R基氨基酸
按R基的结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3大类
脂肪族氨基酸：一氨基一羧基（中性氨基酸）:含有硫
Cysteine Methionine (Cys，C) (Met，M)
(1) 两个半胱氨酸的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸，Cys-S-SCys
(2) 蛋氨酸的甲硫基的硫原子有亲核性，容易发生极化，在生物合成
中是重要的甲基供体
脂肪族氨基酸：一氨基二羧基（酸性氨基酸）
水中心）
极性氨基酸侧链能与水形成氢键，易溶于水 带电荷和极性氨基酸一般位于蛋白表面 蛋白的活性中心：His，Ser，Cys
2.3氨基酸的分类——不常见蛋白质氨基酸
2.4氨基酸的分类——非蛋白质氨基酸
150 多种，不是蛋白质组成，但是有特定生理功能
（1）大多是L型α氨基酸衍生物
（2）有D型氨基酸 （3）还有β-、γ-、δ-氨基酸
四、氨基酸的化学反应
ɑ-氨基参与的反应: 亚硝酸、酰化试剂、烃基、 醛基氧化酶 氨基酸的 化学反应
茚三酮、肽键形成!
ɑ-羧基参与的反应： 成盐、成酯、成酰氯、脱 羧、叠氮
侧链R基参与的反应： 取决于R侧链的官能团
ɑ-氨基参与的反应:
与亚硝酸反应：
通过测定N2的量而计算氨基酸的量，可衡量蛋白质的水解程度 与酰化试剂反应： X=Cl, OH, -OCOR; 可多肽合成中保护氨基；丹磺酰氯可以与肽的N-端氨基 酸反应，生成丹磺酰-肽，水解得到有强烈荧光的丹磺酰-氨基酸，用电泳法 或层析法分析即可得知N-端是何种氨基酸，被广泛用于蛋白质N端测定。 烃基化反应：
生物化学第3章氨基酸
41
2.成肽反应
甘氨酸 甘氨酸
教学ppt
二酮哌嗪 （环状二肽）
42
（四）半胱氨酸巯基参加的反应
1.与碘乙酸反应
（标记巯基）
教学ppt
retur43n
2.与氮丙啶反应
（为胰蛋白酶水解肽链提供一个新位点）
教学ppt
retur44n
3.与含汞化合物反应
对氯汞苯甲酸
（蛋白质结晶时制备重原子衍生物）
教学ppt
22
甘 氨 曲酸 线的 滴 定
教学ppt
pK1 = 2.34 pI = 5.97
pK2 = 9.60 23
pH pKalg[[质 质子 子供 受]]体 体
当[质子受体]=[质子供体]时
pH pKa
Handerson-Hasselbalch公式
教学ppt
24
谷氨酸和赖氨酸的滴定曲线
教学ppt
25
第3章 氨基酸
(Amino acids)
一、氨基酸——蛋白质的构件分子 二、氨基酸的分类 三、氨基酸的酸碱化学 四、氨基酸的化学反应 五、氨基酸的光学活性和光谱性质 六、氨基酸混合物的分析分离
教学ppt
1
一、氨基酸——蛋白质 的构件分子
将蛋白质完全水解（酸水解、碱水解、酶水 解）可以得到构成蛋白质的基本成分，这些基本 成分是L-氨基酸。
教学ppt
36
（二）α－羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应
（保护羧基）
教学ppt
37
2.成酰氯反应
（活化羧基）
教学ppt
38
3.叠氮反应
（活化羧基）
教学ppt
39
（三）α－氨基和α－羧 基共同参加的反应
第三章 氨基酸
第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) Ala A 亮氨酸(leucine) Leu L 精氨酸(arginine) Arg R 赖氨酸(lysine) Lys K天冬酰氨(asparagines) Asn N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)Met M天冬氨酸(aspartic acid) Asp D 苯丙氨酸(phenylalanine) Phe F 半胱氨酸(cysteine) Cys C 脯氨酸(praline) Pro P 谷氨酰氨(glutamine) Gln Q 丝氨酸(serine) Ser S 谷氨酸(glutamic acid) Glu E 苏氨酸(threonine) Thr T 甘氨酸(glycine) Gly G 色氨酸(tryptophan) Trp W组氨酸(histidine) His H 酪氨酸(tyrosine) Tyr Y 异亮氨酸(isoleucine) Ile I 缬氨酸(valine) Val V Asn和/或Asp Asx B Gln和/或Glu Gls Z2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液PH。
第三章 氨基酸
1889
1895
1896 1899
1901
1901 1901
1904
1922 1935
Drechsel
Hedin
Kossel Morner
Fischer
Fischer Hopkins
Erhlich
Mueller McCoy et al
珊瑚
牛角
奶酪
牛角 奶酪
奶酪
奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
20种基本氨基酸的名称与符号
-
COO
H2N C H
+
H3N C H
R
R
熔点： 高
溶液介电常数： 增加
2、等电点
Br?nsted -Lowry 的酸碱理论，即广义酸碱
理论。
HA
A- + H +
酸
碱 质子
氨基酸在水中的两性离子形式既能像酸一 样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨 基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。
+
H 3N
-
R
正离子
+
H 3N
-
COO
CH
R
两性离子
+ OH + H+
-
COO
H2N C H R
负离子
在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子
和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离
子，呈电中性。此时溶液的 pH值称为该氨
基酸的等电点 （isoelectric point ），以
pI表示。
在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存
半胱胺酸 Cysteine (Cys,C)
甲硫胺酸（蛋胺酸）
Methionine (Met,M)
第三章氨基酸
第3章氨基酸四大类生物分子中蛋白质是生物功能的主要载体，而氨基酸（amino acid）是蛋白质的构件分子。
自然界中存成千上万在的种蛋白质，在结构和功能上的惊人的多样性归根结底是由20种常见氨基酸的内在性质造成的。
这些性质包括①聚合能力，②特有的酸碱性质，③侧链的结构及其化学功能的多样性，④手性。
本章主要讲述这些性质，它们是讨论蛋白质和酶的结构、功能以及许多其他有关问题的基础。
一、氨基酸—蛋白质的构件分子（一）蛋白质的水解一百多年前就开始了关于蛋白质的化学研究。
在早期的研究中，水解作用提供了关于蛋白质组成和结构的极其价值的资料。
蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
在水解过程中，逐渐降解成相对分子质量越来越小的肽段（peptide fragment），直到最后成为氨基酸的混合物。
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分水解两种情况。
完全水解或称彻底水解，得到的水解产物是各种氨基酸的混合物。
部分水解即不完全水解，得到的产物是各种大小不等的肽段和氨基酸。
下面简略地介绍酸、碱和酶3种水解方法及其优缺点：⑴酸水解常用H2SO4或HCl进行水解。
一般6mol/L HCl，4mol/L H2SO4；回流煮沸20h 左右可使蛋白质完全水解。
酸水解的优点是不引起消旋作用（racemization），得到的是L-氨基酸。
缺点是色氨酸完全被沸酸所破坏，羟基氨基酸（丝氨酸及苏氨酸）有一小部分被分解，同时天冬氨酸和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。
⑵碱水解一般与5mol/L NaOH共煮10~20h，即可使蛋白质完全水解。
水解过程中多数氨基酸遭到不同程度的破坏，并且产生消旋现象，所得产物是D-和L-氨基酸的混合物，称消旋物（见本章氨基酸的光学活性部分）。
此外，碱水解所需时间较长。
因此酶法主要用于部分水解。
常用的蛋白酶有胰蛋白酶（trypsin）、胰凝乳蛋白酶或称糜蛋白酶（chymotrypsin）以及胃蛋白酶（pepsin）等，它们主要用于蛋白质一级结构分析以获得蛋白质的部分水解产物。
第3章氨基酸2
（二）氨基酸的一般结构
1806 1938
The first amino acid Asparagine（天冬酰胺） The last amino acid Threonine （苏氨酸）
１、结构特点：
1. （1）α-氨基酸：参与组成蛋白质的20种氨基酸,
除脯氨酸是一种α-亚氨基酸外,其余的都是α氨基酸。结构如下式：
基本阐明了三大物质代谢。 分子生物学阶段： 从1953年～至今
DNA双螺旋结构模型、胰岛素的氨基酸全序列分 析 。生物大分子结构、功能及其调控机制的研究。 PCR、基因芯片、RNAi、CHIP等等。
三、生物化学研究的主要内容：
1、生物体的化学组成、结构与功能
生物大分子：蛋白质、核酸、脂类及糖类等生物体特有 大而复杂的分子，统称为生物大分子。
（五）生物化学的应用与前景
生物工程技术展示出无可限量的应用前景,必 将对人类的生产和生活产生巨大而深远的影响,是 21世纪新兴产业的基础技术之一。
SUMMARY
➢ 生物化学是研究生物体的化学组成和化学变化的 一门科学。
➢ 生物化学主要是通过研究生物大分子的结构、性 质和功能的关系来阐明生命过程中一些基本问题。
（二）氨基酸的两性解离 ❖ 酸的特性：
❖ 碱的特性：
1) 氨基酸具有两性解离的特性
R CH COOH NH2
－H+
－H+
R CH COOH R CH COO-
R
＋H+
＋H+
NH3+ 阳离子
NH3+ 氨基酸的兼性离子
CH COO-
NH2 阴离子
pH < pI
pH = pI
pH > pI
第3章 氨基酸
γγ-氨基酸
α-氨基酸结构通式
H R C NH2 非解离形式
H N C O OH 羟羟羟Pro
H COOH R C NH3
+
COO
两性离子形式
• 大多数AA在中性pH时呈兼 大多数AA在中性pH时呈兼 AA在中性pH时呈 状态: 性离子状态 性离子状态:
COO-
NH3+
• 除甘氨酸外，19种AA都具有 除甘氨酸外，19种AA都具有 旋光性。 旋光性。 • 除胱氨酸和酪氨酸外，其余 除胱氨酸和酪氨酸外， AA都能溶于水 都能溶于水。 AA都能溶于水。
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 ：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 ：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。 ：可形成二硫键。
CH 2 NH 2 + CH 2 CH 2 CHCOO -
二 硫键
COOH COOH CH CH2 S S CH2 2H NH2 NH2 CH COOH
2 CH CH2 SH
O H 2N CH CH CH 3 T hreonine (T he, T) C OH OH
H 2N CH CH 2 OH Serine (Ser, S)
OH
O H 2N CH CH 2 C OH
O C OH
苏氨酸 丝氨酸 α-氨基 羟基丁酸 α-氨基 氨基-β-羟基丁酸 氨基 氨基-β-羟基丙酸 氨基 羟基丙酸
鸟氨酸
瓜氨酸
五、氨基酸的酸碱性质
（一）氨基酸的两性离子形式
H R C NH2 非解离形式 COOH R H C NH3
+
晶体或水溶液 中的主要存 在形式
COO
两性离子形式
（二）氨基酸的两性解离和等电点
第3章 氨基酸
• His is the sole amino acid that the pKa of the R group is near 7
• 二、不常见氨基酸： 存在于某些蛋白质， 由常见氨基酸修饰而 来。 • 4-hydro-Pro, 5-hydroLys, 酪氨酸碘化衍生 物三碘甲腺原氨酸等 • p128
还可与苯异硫氰酸酯在弱碱性条件 下生成苯氨基硫甲酰(PTC) 衍生物，进一步在硝基甲烷中 与三氟乙酸反应生成PTH衍生物 无色，层析分离，鉴定N末端 氨基酸，Edman反应p137
• 4. Schiff反应p138
• • • •
5.脱氨基反应：酶促反应，形成alpha酮酸 二、羧基反应 1、成酯： 2、成酰氯：
使得pH降低几个单位，接近7 而对使用HCl滴定没有影响 故甲醛滴定是与氨基反应 加酚酞变红。
• 第四节：氨基酸参与的化学反应 • 一、alpha氨基参与的反应 • 1. 与亚硝酸：生成氮气和羟基羧酸
van Slyke氨基酸 定量测定基础
• 2. 与酰化试剂反应p136
• 重要，保护氨基，esp丹磺酰氯p136 • 3. 烃基化反应：与DNFB24-二硝基氟苯反应生成 DNP-氨基酸，鉴定N末端氨基酸：
• Amino acids are weak polyprotic acids: The dissociation of amino acids is affected by pH. At low pH, both the amino and carboxyl groups are protonated, thus the molecule has a net positive charge. With the pH increase, the carboxyl group is first to dissociate, yielding the neutral zwitterionic molecules. The further increase in pH causes both groups dissociation, yielding a net negatively charged molecule.
生物化学第3章氨基酸
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生物化学第3章氨基酸
逆流分溶原理
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生物化学第3章氨基酸
分溶曲线
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生物化学第3章氨基酸
分溶曲线与转移次数n 的依数关系
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柱 层 析 装 置
生物化学第3章氨基酸
3rew
演讲完毕，谢谢听讲!
再见，see you again
Specific Rotation [α]D25 Degree
Amino Acid
+1.8
L-Methionine
+12.5
L-Phenylalanine
+5.0
L-Proline
+12.0 －38.5
L-Serine L-Threonine
+12.4
L-Tryptophan
－11.0 L-Valine
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氨基酸兼性离子
生物化学第3章氨基酸
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甘氨酸兼性离子的解离
生物化学第3章氨基酸
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甘 氨 酸 的 滴 定 曲 线
•pK1 = 2.34 • pI = 5.97 •pK2 = 9.60
生物化学第3章氨基酸
•当[质子受体]=[质子供体]时
Handerson-Hasselbalch公式
生物化学第3章氨基酸
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2020/11/26
生物化学第3章氨基酸
一、氨基酸——蛋白质 的构件分子
• 将蛋白质完全水解（酸水解、碱水解、酶 水解）可以得到构成蛋白质的基本成分，这些基 本成分是L-氨基酸。
生化chapter0307aminoacidsa
4.7.3 双缩脲法（Biuret法）
包含肽键基团的化合物能与硫酸铜-氢氧化钠溶 液产生双缩脲颜色反应，生成紫红色或蓝紫色的 复合物。 在540 nm处测定其吸光值，此值与蛋白质的含 量在一定范围内呈线性关系。 双缩脲法的测定范围为1~10 mg蛋白质。 优点是快速，缺点是灵敏度差。
通过数据库中指纹图谱的相似性比较可以进行蛋白质的鉴定， 也可以通过这种方法确定2D-SDS-PAGE图谱上的新蛋白。
用ESI串联MS分析仪获得的数据则可以弥补一些肽质量指纹图 谱中存在的局限，进行蛋白质的鉴定。
5.2.3 蛋白质鉴定的新方法－生物质谱技术 利用质谱法鉴定蛋白质
5.2.4 蛋白质生物信息学
4.2 根据蛋白质分子大小建立的分离纯化方法
凝胶过滤（分子排阻层析）
基于分子大小
常用的凝胶： 葡聚糖凝胶 琼脂凝胶与琼脂糖凝胶 聚丙烯酰胺凝胶
4.3 根据蛋白质溶解度大小建立的分离纯化方法
分级沉淀（盐或有机溶剂）
工艺流程说明：
1.发酵液预处理 2.压滤
3.浓缩
4.沉淀
5.压滤
6.干燥
4.4 根据蛋白质电荷差异建立的分离纯化方法 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）
COO－ Pr H 3N +
+O
COO－ Pr H 2N
pH ＞ pI
1. 蛋白质的酸碱性质
当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离 成正离子和负离子的趋势相等，为兼性离子， 即总净电荷为零，此时在电场中，蛋白质分子 既不向阳极移动，也不向阴极移动，这个pH值 称为蛋白质的等电点，用pI来表示。
第3章 氨基酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine
中性氨基酸
O H2 N CH C CH CH3 CH3 OH
-氨基异戊酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine
脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine
O H2 N CH C CH2 OH OH
-氨基--羟基丙酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类－－R的化学结构
脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine
H2 N O CH C CH OH CH3 OH
-氨基--羟基丁酸
+
C R
H
+
C R
H
甘氨酸的分部解离：
COOH
+
Ka1
+OHH
+
COO H3N C R
-
Ka2
+OHH +H
+
COO H2N C R H
H3N
C R
+H
+
阳离子（A+）
兼性离子（Ao）
阴离子（A-）
Ka1和Ka2分别代表α-碳上的-COOH和-NH3的解离常数。
A Ka1
〓
0
H+
Ka2
〓
AA0
H+
COOH H3N COO H3N
+ OH + H+ H2N
第3章氨基酸上
第三章氨基酸第一节氨基酸是蛋白质的构件分子一、蛋白质的水解酸水解：常用6mol/L HCl 回流20h，水解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基氨基酸部分水解，酰胺键水解。
碱水解：水解完全，会引起消旋，但色氨酸不破坏。
酶水解：水解不完全，不引起消旋，色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
20 种氨基酸的发现年代表天冬酰氨1806 Vauquelin 天门冬芽甘氨酸1820 Braconnot 明胶亮氨酸1820 Braconnot 羊毛、肌肉酪氨酸1849 Bopp 奶酪丝氨酸1865 Cramer 蚕丝谷氨酸1866 Ritthausen 面筋天冬氨酸1868 Ritthausen 蚕豆苯丙氨酸1881 Schultze 羽扇豆芽丙氨酸1881 Weyl 丝心蛋白赖氨酸1889 Drechsel 珊瑚精氨酸1895 Hedin 牛角组氨酸1896 Kossel,Hedin 奶酪胱氨酸1899 Morner 牛角缬氨酸1901 Fischer 奶酪脯氨酸1901 Fischer 奶酪色氨酸1901 Hopkins 奶酪异亮氨酸1904 Erhlich 纤维蛋白甲硫氨酸1922 Mueller 奶酪苏氨酸1935 McCoy et al 奶酪二、α-氨基酸的一般结构氨基在α-位，为L-构型。
第二节氨基酸的分类一、常见的蛋白质氨基酸常见的蛋白质氨基酸共二十种。
按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。
这种分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。
按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸四类。
这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。
也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。
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pI = (pK’ + pK’ )/2
(A1minoAcidAAAa2aa)第3章氨基酸
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
• 对于侧链含有可解离基团的AA • pI取决于两性离子两边pK’值的算术平均值 • 酸性AA：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 • 碱性AA：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
第3章 氨基酸
(Amino Acid, AA, Aa, aa)
(AminoAcidAAAaaa)第3章氨基酸
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
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（一） 蛋白质水解
蛋白质——月示1*104
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• 大多数AA在中性pH时呈 兼性离子状态:
COO-
NH3+
• 除甘氨酸外，19种AA都具 有旋光性。
• 除胱氨酸和酪氨酸外，其余 AA都能溶于水。
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二、氨基酸的分类
（一）常见的蛋白质氨基酸
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• 当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离 子的形式存在，分子中所含的正负电荷数 目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的
等电点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
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Ka1*Ka2=……
侧链不含离解基团的中性AA
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什么是氨基酸？
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什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH γβα
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 • ----C-C-C(NH2)-C-COOH β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
（一）兼性离子
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非离子型
两性离子型
（二）氨基酸的解离
R
+
H3N—CH—COOH
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO（pH=pI）
R
H2N—CH—COO（pH＞pI）
PI：等电点，使蛋白质沉淀时的PH值
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（三）氨基酸的等电点
（三）非蛋白质氨基酸
•150多种 •多是蛋白质中L型α-AA衍生物 •有一些是β-，γ-，δ-AA •有些是D-型AA
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鸟氨酸 瓜氨酸
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按人体是否能自我合成分类
（1）必需氨基酸包括：缬氨酸，亮氨酸、异 亮氨酸，苏氨酸，蛋氨酸，色氨酸，苯丙氨酸、 赖氨酸 人体必需氨基酸有八种：
Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr Arg His 假 设 来 写一 两 本 书 精 组 组氨酸和精氨酸虽然人体能自己合成，但效率 较低，尤其在婴幼儿时期，需要由外界供给也称 为半必需氨基酸。
（2）非必需氨基酸。
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三、氨基酸的酸碱性质
5*103 2*103 1000 200 100
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解-500
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物
➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
氨基酸是蛋白质的基本结构单元 (AminoAcidAAAaaa)第3章氨基酸
（二） 氨基酸的结构
地球上天然形成的AA 有300种以上。 构成蛋白质的AA只有20余种，且都 是α-氨基酸。
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谷 氨 酸 滴 定 曲 线
组 氨 酸 滴 定 曲 线
四、氨基酸的化学反应
（一）α-氨基参加的反应
（二）α-羧基参加的反应 （三）α-羧基和α-氨基都参加的反应
（四） 侧链R基参加的反应
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（一）α-氨基参加的反应
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸
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色氨酸
甲硫氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬氨酸
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谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
(AminoA精cidA氨AA酸aaa)第3章氨基酸组氨酸
1.与亚硝酸反应 2.与酰化试剂反应 3.烃基化反应 4.形成Schiff’s碱反应 5.脱氨基反应
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NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH+H2O+N2
Van Slyke 法测氨基氮（体积）的基础。 N2中的1/2为氨基氮。
氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
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R
O2N
F + H2N—CH—COOH
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬(氨Am酸inoAcidAAAaaa)第3章氨基谷酸氨酸
（二）不常见的蛋白质氨基酸
由常见aa经修饰而来。
脯氨酸
4-羟脯氨酸
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赖氨酸
5-羟赖氨酸
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6-N-甲基赖氨酸
γ-羧基谷氨酸
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按Ｒ基的化学结构分类：
１、脂肪族aa （１）中性aa
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 (AminoAcidAAAaaa)第3章氨基酸
异亮氨酸
（2）含羟基或硫aa
丝氨酸
半胱氨酸
苏氨酸
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甲硫氨酸
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（３）酸性aa及其酰胺
天冬氨酸
谷氨酸 门冬酰胺
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谷氨酰胺
（４）碱性aa
赖氨酸 精氨酸 (AminoAcidAAAaaa)第3章氨基酸
２、芳香族aa
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
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３、杂环aa
组氨酸
脯氨酸
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