最新生物化学-第二章-酶教学讲义PPT课件
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生物化学生物化学生物化学酶讲课PPT
对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含 杂质越少）。
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。
（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
（五）、 Km和Vmax的测定
双倒数作图法，又称为林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S]
1/V
V= Km+[S]
两边同时取倒数
Km
1/V=
Vmax
1/[S] + 1/Vmax
-1/Km
（林－贝氏方程）
1/Vmax
1/[S]
二、酶浓度对反应速度的影响
V
*当[S]＞＞[E]，反应 速度与酶浓度成正比。
(一) 、不可逆性抑制作用
*概念：
以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，
不能用透析、超滤等方法予以除去。
*举例：
有机磷化合物 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
RO X
P + E OH R'O O 有机磷化合物 羟基酶
四、酶的分类
1、氧化还原酶类(oxidoreductases) 2、转移酶类 (transferases ) 3、水解酶类 (hydrolases) 4、裂解酶类 (lyases) 5、异构酶类( isomerases) 6、合成酶类 (ligases,synthetases)
五、酶的活性和活性单位
比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
问题？
现有1g淀粉酶制剂，用水稀释1000mL,从中吸取0.5mL 测定该酶的活力，得知5分钟分解0.25g淀粉。计算每 克酶制剂所含的淀粉酶活力单位数。
（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分 解1g淀粉的酶量为1个火力单位。）
（五）、 Km和Vmax的测定
双倒数作图法，又称为林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S]
1/V
V= Km+[S]
两边同时取倒数
Km
1/V=
Vmax
1/[S] + 1/Vmax
-1/Km
（林－贝氏方程）
1/Vmax
1/[S]
二、酶浓度对反应速度的影响
V
*当[S]＞＞[E]，反应 速度与酶浓度成正比。
(一) 、不可逆性抑制作用
*概念：
以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活，
不能用透析、超滤等方法予以除去。
*举例：
有机磷化合物 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)
重金属离子及砷化合物 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)
RO X
P + E OH R'O O 有机磷化合物 羟基酶
四、酶的分类
1、氧化还原酶类(oxidoreductases) 2、转移酶类 (transferases ) 3、水解酶类 (hydrolases) 4、裂解酶类 (lyases) 5、异构酶类( isomerases) 6、合成酶类 (ligases,synthetases)
五、酶的活性和活性单位
生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
09672_生物化学酶PPT课件
脂肪酸氧化
在脂肪酸氧化过程中，酶参与将脂肪酸逐步降解为乙酰CoA，进 而进入三羧酸循环产生能量。
胆固醇代谢
酶在胆固醇的合成与分解过程中发挥关键作用，维持体内胆固醇 平衡。
酶与蛋白质代谢
蛋白质消化
01
酶在胃肠道中参与蛋白质的消化，将其分解为氨基酸和小肽。
氨基酸代谢
02
酶参与氨基酸的脱氨基、转氨基等反应，实现氨基酸的代谢与
酶抑制剂和激活剂
通过抑制或激活特定酶的活性，可以调节生理过 程或治疗疾病，如用酶抑制剂治疗高血压、糖尿 病等。
酶工程药物
利用基因工程技术生产具有特定功能的酶，作为 药物用于治疗某些疾病，如抗肿瘤药物、抗病毒 药物等。
06
酶的工程应用与展望
酶的固定化与修饰
酶的固定化方法
包括物理吸附、化学交联、包埋法等 ，提高酶的稳定性。
抑制剂
抑制剂与酶活性中心结 合，降低或完全抑制酶
的活性。
激活剂
激活剂与酶结合，增强 酶的活性，促进催化反
应的进行。
03
酶的调节与抑制
酶的别构调节
别构效应
某些物质能与酶蛋白分子中的别构中 心结合，使酶的结构发生改变，从而 改变酶的活性。
别构酶
别构剂的种类
包括正效应物和负效应物，前者能增 强酶的活性，后者则降低酶的活性。
诱导契合
酶的活性中心与反应物分 子在结构上相互契合，有 利于催化反应的进行。
酸碱催化
酶分子中的酸性或碱性基 团参与催化反应，通过提 供或接受质子促进反应的 进行。
酶催化的影响因素
温度
温度影响酶的活性和稳 定性，过高或过低都会
使酶失活。
pH值
pH值影响酶的构象和催 化基团的解离状态，从
在脂肪酸氧化过程中，酶参与将脂肪酸逐步降解为乙酰CoA，进 而进入三羧酸循环产生能量。
胆固醇代谢
酶在胆固醇的合成与分解过程中发挥关键作用，维持体内胆固醇 平衡。
酶与蛋白质代谢
蛋白质消化
01
酶在胃肠道中参与蛋白质的消化，将其分解为氨基酸和小肽。
氨基酸代谢
02
酶参与氨基酸的脱氨基、转氨基等反应，实现氨基酸的代谢与
酶抑制剂和激活剂
通过抑制或激活特定酶的活性，可以调节生理过 程或治疗疾病，如用酶抑制剂治疗高血压、糖尿 病等。
酶工程药物
利用基因工程技术生产具有特定功能的酶，作为 药物用于治疗某些疾病，如抗肿瘤药物、抗病毒 药物等。
06
酶的工程应用与展望
酶的固定化与修饰
酶的固定化方法
包括物理吸附、化学交联、包埋法等 ，提高酶的稳定性。
抑制剂
抑制剂与酶活性中心结 合，降低或完全抑制酶
的活性。
激活剂
激活剂与酶结合，增强 酶的活性，促进催化反
应的进行。
03
酶的调节与抑制
酶的别构调节
别构效应
某些物质能与酶蛋白分子中的别构中 心结合，使酶的结构发生改变，从而 改变酶的活性。
别构酶
别构剂的种类
包括正效应物和负效应物，前者能增 强酶的活性，后者则降低酶的活性。
诱导契合
酶的活性中心与反应物分 子在结构上相互契合，有 利于催化反应的进行。
酸碱催化
酶分子中的酸性或碱性基 团参与催化反应，通过提 供或接受质子促进反应的 进行。
酶催化的影响因素
温度
温度影响酶的活性和稳 定性，过高或过低都会
使酶失活。
pH值
pH值影响酶的构象和催 化基团的解离状态，从
生物化学第二章酶优秀课件
2. 酶的组成分类 酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质
一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大 到百万以上。
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合） 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子 物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子结合 后所形成的复合物称为“全酶”。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
这些亚基可以是相同的，也可以是不同的。
c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼此嵌 合而成。所有反应依次连接，有利于一系列 反应的连续进行。这类多酶复合体相对分子 质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸合成 酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带蛋白 构成, 相对分子质量为2200×103。
生物化学第二章酶
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
生物化学之酶化学 教学课件(共103张PPT)
多 种
R=P03+
重 要
二者都是维生素烟酰胺的衍生物，烟酰
胺环上的4位碳具有正碳离子的作用，容
(zhòngyào)
易从底物中夺取电子和质子，所以反应中
脱
传递电子和质子，P89
氢
酶
的
辅
酶
。
可自身合成(héchéng)，不缺乏
第二十七页，共一百零三页。
(2) 核黄素（VB2)与辅酶FAD和FMN
化学(huàxué)结构
重要的作用
第三十二页，共一百零三页。
(4) 四氢叶酸(yè suān)
其前体是叶酸VB9(广泛(guǎngfàn)存在于绿叶中,造血维生素）
H2N N N
O
21
87
9
10
N3 4
56 C N
C
N
H2 H
OH
2-氨基(ānjī)-4-羟基-6-亚甲基蝶呤
对氨基苯甲酸
COOH
N CH H
CH2 CH2 COOH
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸
第六页，共一百零三页。
2. 酶的分类(fēn
lèi)
(1) 水解酶 hydrolase
水解酶催化底物(dǐ wù)的加水分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。
例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
A—B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二十页，共一百零三页。
羧肽酶
Zn 离子
第二十一页，共一百零三页。
３、辅助因子
辅酶（维生素、ATP ，结合松散）
辅基（金属离子，结合紧密）
４、辅酶
生物化学PPT课件 酶
2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定：
难以测定，常用的衡量方式：
酶在最适条件下，单位时间内，单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位： 国际单位（IU）：每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位（1IU），即1μmol/min
Kat单位：每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU＝16.67×10-9Kat
（2）酶的储存形式
（二） 别构调节
催化部位（活 性中心）
EE
（激活或抑制） 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
（三）酶促化学修饰调节
类型：
（1）磷酸化与脱磷酸（最常见） （2）乙酰化与脱乙酰 （3）甲基化与去甲基 （4）腺苷化与脱腺苷 （5）SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 （1）诱导剂、诱导作用 （2）阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 （1）溶酶体蛋白酶降解途径 （2）泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合，抑制酶的催化活性。去除 后，酶表现原有活性。
（一）不可逆抑制作用
• 概念：抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合，不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂：
巯基酶抑制剂（如某些重金属离子、路易士气等） ——解毒：二巯基丙醇
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
生物化学酶-PPT课件
（二）酶的化学本质
1.酶是蛋白质 ❖19酶26具年有Su蛋mn白er质第的一特次性从如刀：豆两种性子解中离提、 胶取体了性脲质酶、结加晶热，使证酶明变其性具、有颜蛋色白反质应性 等质；。30年代，Northrop又分离出结晶 ❖的酶胃可蛋以白被酶蛋、白胰酶蛋水白解酶而及丧胰失凝活乳性蛋；白 ❖酶许，多证酶明的酶氨的基化酸学顺本序质已是被蛋测白定质；。 ❖1969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。
O H
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转 移反应：
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶：催化催化底物的加水 分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸 酶及脂酶等。
生物化学酶-PPT课件
第一节 概述
一、酶是生物催化剂 （一）酶的定义
123...概生胞念物外：催酶酶化与（剂胞E内nz酶yme）：是生物活细 胞产酶生虽的是，由以细蛋胞白产质生为的主,但要并成非分必的须生在 物细催胞化内剂才。能起作用,有些酶被分泌到细 胞外才发生作用。这类酶称“胞外 酶”。大部分酶在细胞内起催化作用 称为“胞内酶”。
生物化学酶ppt课件
5
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
17
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
13
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
（2）高的专一性 （3）温和的反应条件 （4）酶活性 的可调节性
如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制剂和激活 剂的调节、别构调节、酶的共价修饰调节、酶原活化等。
• 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子， 在酶促反应中传递电子，原子或功能团。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
金属酶中的金属离子与配体
• 金属离子 配体
酶或蛋白
• Mn2
咪唑
丙酮酸脱氢酶
的蛋白质成分是非活性的。
酶的化学本质不完全是蛋白质，某
些RNA分子也具有催化活性。这类
Sidney Altman
RNA被称为ribozyme（核酶）。
Yale University
Cech和Altman因此获得1989年的
New Haven, CT, USA 诺贝尔奖。
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认识到了贫困户贫困的根本原因，才 能开始 对症下 药，然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视， 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化学键
脂肪酶 催化脂肪水解 酯类水解
消化道蛋白酶 催化肽键水解
9
立体异构专一性 认识到了贫困户贫困的根本原因，才能开始对症下药，然后药到病除。近年来国家对扶贫工作高度重视，已经展开了“精准扶贫”项目
一种酶仅作用于底物立体异构体的一种。 L-乳酸脱氢酶
L-乳酸
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最适温度
四、pH值对酶促反应速度的影响
➢最适pH值：酶催化活性最高时反应体系的pH。
最适pH值
五、激活剂对酶促反应速度的影响
➢激活剂：使酶从无活性变为有活性，或 使酶活性增加的物质。如： ✓金属离子：Mg2+ 、 K+、 Mn2+ ✓阴离子：Cl✓有机物：胆汁酸盐
• 立体异构特异性
胡索酸酶
反丁烯二酸 (延胡索酸)
苹果酸
三、酶活性的可调节性
✓ 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
✓ 酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的 调节。
✓ 基本模式：各种细胞内外环境因素 → 调 节酶的活性和含量 → 调节代谢等过程。
四、酶活性的不稳定性
二、酶浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度大大超过酶浓度即[ S ] >> [ E ]， 反应速度和酶浓度变化呈正比。
Vm 0 [E]
三、温度对酶促反应速度的影响
➢双重效应：升高温度一方面可加快酶促反应 速度，同时也增加酶变性的机会。
➢最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的 温度。不是酶的特征性常数。
2.系统命名 EC.2.7.1.1,ATP:葡萄糖磷酸基转移酶
（二）酶的分类
1.氧化还原酶 2.转移酶 3.水解酶 4.裂解酶 5.异构酶 6.合成酶
第二节 酶催化作用的特点
重点：酶的特性
与一般催化剂的共性
1. 在催化反应的过程中自身的质和量保持不变； 2. 只能催化热力学上允许的反应； 3. 只能缩短达到化学平衡的时间，但不改变反
酶原激活： ✓在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催 化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心 形成或暴露的过程。
生理意义：
✓可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式， 保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间 发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组 织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种 贮存形式。
常见实例：
生物化学-第二章-酶
本章主要内容
第一节 第二节 第四节 第五节
概述 酶的作用特点 影响酶促反应速度的因素 酶和医学的关系
酶为生 活添姿 彩
概念：酶是具有催化功能的生物分子。
SE P
* 酶促反应：由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
✓ 酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有 效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而 加快反应速度。
• 活化能：分子从初态转变为激活态所需的能 量。
二、高度的特异性
高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。 ✓ 即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一 定的化学键，催化一定的化学反应，生成一 定的产物。 ✓ 常见类型： • 绝对专一性 • 相对专一性 • 立体异构体专一性
一级结构
胰凝乳蛋白酶的活性中心 Chymotrypsin Active center
空间结构
活性中心
酶分子中的化学基团：
结合基团：结合底物
活性中心内
必需
催化基团：催化底物转变成产物
基团
所有
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
基团
其它
二、 酶原及其激活
酶原(zymogen)： ✓在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。
应的平衡点即平衡常数； 4. 加速反应的机制都是降低反应的活化能。
SE P
一、高度的催化效率
✓ 酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍， 比一般催化剂高约107～1013倍。
底物 尿素
过氧化氢
催化剂 反应温度
H+
62
脲酶
21
Fe 2+
22
过氧化氢酶 22
反应速度常数 7.4 10-7 5.0 106 56 3.5 107
✓ 多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的 作用条件一般比较温和，在中性pH、常温 和常压下进行，强酸、强碱、高温条件均 易使酶发生变性而失去活性。
第三节 酶的作用机制及调节
了解：活性中心，酶原与激活
一、酶的活性中心(active center)
必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶 催化活性密切相关的化学基团。
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
• 绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底 物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。
O
脲酶
H2N—C—NH2 + H2O
2NH3 + CO2
• 相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
✓在消化系统、凝血系统中的消化酶原、凝血 酶原。
胰蛋白酶原的激活过程
第四节 影响酶催化作用的因素
-- 影响酶促反应速度的因素
一、底物浓度对酶促反应速度的影响
Vm
v
0
[s]
• 当[S]较低时，V与[S]成正比；反应为一级反应。
• 随着[S]的增高， V不再成正比例加速；为混合 级反应。
• 当[S]高达一定程度，V达最大；为零级反应。
一、酶的化学组成
酶的化学本质： ✓几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。
按照分子组成分为两种：
单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
全酶 holoenzyme
从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类： ① 金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的 酶含有金属离子。
✓ 金属酶：金属离子和酶结合紧密。 ✓ 金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。
② 小分子有机化合物：通常为维生素或其体内 代谢转变生成的衍生物。
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可 分为：
① 辅酶(Coenzyme)：
✓ 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法 除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
✓ 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法 除去。
二、酶的命名和分类
（一）酶的命名 习惯命名，系统命名、 1.习惯命名 按底物：脂肪酶、蛋白酶，加上来源，胰 蛋白酶 按反应类型：脱氢酶、转氨酶
四、pH值对酶促反应速度的影响
➢最适pH值：酶催化活性最高时反应体系的pH。
最适pH值
五、激活剂对酶促反应速度的影响
➢激活剂：使酶从无活性变为有活性，或 使酶活性增加的物质。如： ✓金属离子：Mg2+ 、 K+、 Mn2+ ✓阴离子：Cl✓有机物：胆汁酸盐
• 立体异构特异性
胡索酸酶
反丁烯二酸 (延胡索酸)
苹果酸
三、酶活性的可调节性
✓ 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。
✓ 酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的 调节。
✓ 基本模式：各种细胞内外环境因素 → 调 节酶的活性和含量 → 调节代谢等过程。
四、酶活性的不稳定性
二、酶浓度对酶促反应速度的影响
当底物浓度大大超过酶浓度即[ S ] >> [ E ]， 反应速度和酶浓度变化呈正比。
Vm 0 [E]
三、温度对酶促反应速度的影响
➢双重效应：升高温度一方面可加快酶促反应 速度，同时也增加酶变性的机会。
➢最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的 温度。不是酶的特征性常数。
2.系统命名 EC.2.7.1.1,ATP:葡萄糖磷酸基转移酶
（二）酶的分类
1.氧化还原酶 2.转移酶 3.水解酶 4.裂解酶 5.异构酶 6.合成酶
第二节 酶催化作用的特点
重点：酶的特性
与一般催化剂的共性
1. 在催化反应的过程中自身的质和量保持不变； 2. 只能催化热力学上允许的反应； 3. 只能缩短达到化学平衡的时间，但不改变反
酶原激活： ✓在一定条件下，由无活性的酶原转变为有催 化活性的酶的过程，其实质是酶的活性中心 形成或暴露的过程。
生理意义：
✓可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式， 保证酶在需要时在适当的部位、适当的时间 发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组 织细胞造成损伤。酶原还可以视为酶的一种 贮存形式。
常见实例：
生物化学-第二章-酶
本章主要内容
第一节 第二节 第四节 第五节
概述 酶的作用特点 影响酶促反应速度的因素 酶和医学的关系
酶为生 活添姿 彩
概念：酶是具有催化功能的生物分子。
SE P
* 酶促反应：由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
✓ 酶催化高效率的原因：酶比一般催化剂能更有 效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而 加快反应速度。
• 活化能：分子从初态转变为激活态所需的能 量。
二、高度的特异性
高度专一性：即酶对底物的高度选择性或特异性。 ✓ 即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一 定的化学键，催化一定的化学反应，生成一 定的产物。 ✓ 常见类型： • 绝对专一性 • 相对专一性 • 立体异构体专一性
一级结构
胰凝乳蛋白酶的活性中心 Chymotrypsin Active center
空间结构
活性中心
酶分子中的化学基团：
结合基团：结合底物
活性中心内
必需
催化基团：催化底物转变成产物
基团
所有
活性中心外的必需基团：维持酶空间构象等
基团
其它
二、 酶原及其激活
酶原(zymogen)： ✓在细胞内合成和初分泌的无活性的酶的前体。
应的平衡点即平衡常数； 4. 加速反应的机制都是降低反应的活化能。
SE P
一、高度的催化效率
✓ 酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍， 比一般催化剂高约107～1013倍。
底物 尿素
过氧化氢
催化剂 反应温度
H+
62
脲酶
21
Fe 2+
22
过氧化氢酶 22
反应速度常数 7.4 10-7 5.0 106 56 3.5 107
✓ 多数酶是蛋白质等生物大分子，因此酶的 作用条件一般比较温和，在中性pH、常温 和常压下进行，强酸、强碱、高温条件均 易使酶发生变性而失去活性。
第三节 酶的作用机制及调节
了解：活性中心，酶原与激活
一、酶的活性中心(active center)
必需基团：指酶分子中氨基酸残基侧链上的一些与酶 催化活性密切相关的化学基团。
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
• 绝对特异性：即一种酶只作用于一种特定结构的底 物，催化一种特定反应，生成一种特定结构的产物。
O
脲酶
H2N—C—NH2 + H2O
2NH3 + CO2
• 相对特异性：即酶作用于一类化合物或一种R2: 不是Pro
R3: Tyr, Trp, Phe R4: 不是 Pro
✓在消化系统、凝血系统中的消化酶原、凝血 酶原。
胰蛋白酶原的激活过程
第四节 影响酶催化作用的因素
-- 影响酶促反应速度的因素
一、底物浓度对酶促反应速度的影响
Vm
v
0
[s]
• 当[S]较低时，V与[S]成正比；反应为一级反应。
• 随着[S]的增高， V不再成正比例加速；为混合 级反应。
• 当[S]高达一定程度，V达最大；为零级反应。
一、酶的化学组成
酶的化学本质： ✓几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
核酶(ribozyme)：具有催化功能的RNA。
按照分子组成分为两种：
单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶。如淀粉酶等。
蛋白质部分：酶蛋白
结合酶
apoenzyme
非蛋白质部分：辅助因子 cofactor
全酶 holoenzyme
从化学本质上来讲，辅助因子可分为两类： ① 金属离子：是最常见的辅助因子，约2/3的 酶含有金属离子。
✓ 金属酶：金属离子和酶结合紧密。 ✓ 金属激活酶：金属离子与酶的结合不甚紧密。
② 小分子有机化合物：通常为维生素或其体内 代谢转变生成的衍生物。
按照与酶蛋白的结合程度，辅助因子又可 分为：
① 辅酶(Coenzyme)：
✓ 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤方法 除去。
② 辅基(Prosthetic group)：
✓ 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤法 除去。
二、酶的命名和分类
（一）酶的命名 习惯命名，系统命名、 1.习惯命名 按底物：脂肪酶、蛋白酶，加上来源，胰 蛋白酶 按反应类型：脱氢酶、转氨酶