第八章蛋白质和氨基酸代谢
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溶酶体通过自（体吞）噬泡分解其内容物来实现 对细胞内各组分的再利用，也通过胞吞作用实现对其 它物质的利用。
溶酶体降解蛋白质无选择性，其抑制剂对非正常 蛋白质或短寿命酶无快速降解的效应，这防止了饥饿 状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理的活动经常随伴溶酶体活性的 升高。糖尿病会刺激溶酶体的蛋白质分解，产后子宫 的萎缩（9天内从2kg降到50 g）是溶酶体活性增高的结 果。很多慢性炎症，如类风湿性关节炎等，引起溶酶 体酶的细胞外释放，其酶会损坏周围的组织。
2.氮的正平衡
摄人氮量多于排出的氮量，动物体内蛋白质的含 量增加，称蛋白质（或氮）在体内沉积。正在生长的 动物、妊娠动物、病后的康复或组织损伤后的修复期 即如此。
3.氮的负平衡
排出氮量多于摄人氮量，体内蛋白质消耗多，疾 病、饥饿和营养不良等情况。
蛋白饲料价格高，既考虑动物生长和生产，又不 浪费。成年动物在糖和脂肪保证能源供应，日粮中蛋 白质含量比最低需要量（保持氮总平衡必须摄人的蛋 白质量）略高。幼畜和怀孕动物，需要多。
8.1.2.3.蛋白质的生理价值与必需氨基酸
蛋白质被摄入后不完全吸收，影响的因素也多。
1.蛋白质的生理价值biological value
生物价值（生理价值）：饲料蛋白质被动物合成 组织蛋白质的利用率：
蛋白质生理价值=氮的保留量/氮的吸收量
如某动物吸收了（不是摄入）100g某种蛋白质， 合成了90g体内的蛋白质，此种蛋白对该动物的生理价 值即为90。摄人较高生理价值的蛋白质时，其蛋白质 最低需要量小，对于生理价值较低蛋白质，其最低需 要量则较大。
外源蛋白质水解为AA后被吸收，AA分解主要在肝。
氨基酸可进入血液，供给细胞合成自身蛋白质。 体重70kg的人，每天有400g蛋白质发生变化，其中约 1/4降解或转变为葡萄糖；其余3/4在体内再循环。
每天尿中以含氮物排出的氨基氮约6~20g。
8.1.2.1.外源蛋白质的分解过程
胃分泌胃泌素刺激胃中壁细胞分泌盐酸，酸性胃 液（pH1.5~2.5）使球状蛋白质变性和松散。胃蛋白酶 催化有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、谷氨酸、 谷氨酰胺等肽键的断裂，形成多肽。
2.必需氨基酸essBiblioteka Baiduntial amino acid
必需氨基酸：动物不能合成或合成量微弱不能满 足需要，必须从食物中获取的氨基酸。
8.1.3.内源蛋白质的降解特点
两特点①消除不正常的蛋白质；②消除累积过多 的酶和调节蛋白，维持细胞代谢的有序性。
8.1.3.1.降解的选择特性
细胞有选择地降解非正常蛋白质，如正常血红蛋 白存活期可达120天，但其与α-氨基β-氯代丁酸结合后 半存活期约10min。不稳定的血红蛋白在与此种丁酸衍 生物结合之后迅速降解，成了溶血性贫血分子疾患的 治疗药物。
蛋白质可作为细胞分裂的物质基础、损伤组织的 修复者，而糖和脂肪则不能。
8.1.1.3.作为生理活性分子
蛋白质分解后可合成多种激素、酶类、转运蛋白、 凝血因子和抗体等具有生理功能的大分子。
一些氨基酸可转变成多种有生物活性的含氮小分 子，如儿茶酚胺类激素、嘌呤、嘧啶、卟啉等。
8.1.2.外源蛋白质的代谢特点
8.1.1.2.细胞组织的生长、修补和更新
蛋白质约占细胞干重的一半，组织细胞生长和增 殖需要足够数量和一定质量的蛋白质。如幼体的生长， 胎儿的发育，产乳、蛋和毛等而丢失的大量蛋白质， 受伤或手术等蛋白的损失，都须摄人蛋白质加以补充。
机体中蛋白质的寿命是有限的，不同的蛋白质有 不同的半衰期，长至几十天，短至几分钟。衰老蛋白 质分解后的氨基酸可用于新蛋白质的合成，但损耗部 分氨基酸，因此仍须从食品和饲料中获得蛋白质。
食物中的氨基酸刺激十二指肠分泌胰蛋白酶、糜蛋 白酶、羧肽酶、氨肽酶等的酶原，随后激活水解多肽 形成短肽和部分游离氨基酸。
短肽经羧肽酶和氨肽酶的作用，形成氨基酸。
蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用，最 后全部转变为游离氨基酸。
8.1.2.2.蛋白质代谢的氮平衡nitrogen balance
氮平衡：动物在一定时间内摄人的氮量与同期内 排出的氮量的比较。
细菌的选择性：如大肠杆菌（E. coli）中β半乳糖 苷酶的amber与ochre突变型，其半存活期仅几分钟，而 正常酶很稳定。绝大多数的非正常蛋白质的易降解可 能是化学修饰或不断变性，这不一定是突变、或转录 或翻译时出现误差。
正常蛋白质被排除的速度由蛋白质的特点决定， 某一蛋白质被排除的速度若为一级反应，表示它被降 解是偶然选择的，与其存活寿命无关。在组织中，不 同酶的半存活期有着很大差异。
第八章 蛋白质和氨基酸代谢
8.1.蛋白质的分解
8.1.1.蛋白质、糖、脂的生理作用的异同
为了维持生存和正常生长，动物必须从食物中不 断地摄人蛋白质。食品和饲料中的蛋白质不能被其它 营养物质代替。
8.1.1.1.氧化供能
每g糖供能3.8kcal，蛋白质4kcal，脂肪9kcal。在 一般情况下，蛋白质为动物供能是很少的，因为价格 较高的饲料蛋白仅作动物的供能物质在生产中是不经 济的，供能由饲料中的糖和脂肪来承担。
绝大多数被快速降解的酶居于重要的代谢控制位 置，酶对降解的敏感性与它们的催化活性和别构性质 密切相关，细胞能有效地对它的环境及代谢需求作出 应答。
蛋白质降解的速度还与它的营养及激素状态有关。 营养不足时，细胞提高降解速度，维持重要代谢。
8.1.3.2.溶酶体lysosome无选择的降解
溶酶体单层膜，含约50种水解酶，包括不同种的 蛋白酶。内部pH在5左右，为所含酶的最适pH。
8.1.3.3.泛肽（ubiguitin）给选择降解的蛋白质加标记
泛肽是76个AA的单体蛋白质，高度保守，人、蟾 蜍、鳟鱼、果蝇是同一的，人和酵母的泛肽只3个氨基 酸不同。在对无细胞的兔网织红细胞体系分析时发现， ATP-依赖的蛋白质的分解需要泛肽伴随。
动物主要以尿和粪便排出含氮物质。尿中的排氮 量代表体内蛋白质的分解量，粪中的排氮量代表未吸 收的蛋白质量。对泌乳和产蛋的动物还须测定由乳、 蛋排出的氮量。氮平衡有如下三种情况：
1.氮的总平衡
摄人氮量与排出氮量相等，动物获得蛋白质的量 与丢失的量相等，体内蛋白质的含量基本不变。成年 动物（除怀孕动物）即如此。
溶酶体降解蛋白质无选择性，其抑制剂对非正常 蛋白质或短寿命酶无快速降解的效应，这防止了饥饿 状态下蛋白质的加速度崩溃。
许多正常的和病理的活动经常随伴溶酶体活性的 升高。糖尿病会刺激溶酶体的蛋白质分解，产后子宫 的萎缩（9天内从2kg降到50 g）是溶酶体活性增高的结 果。很多慢性炎症，如类风湿性关节炎等，引起溶酶 体酶的细胞外释放，其酶会损坏周围的组织。
2.氮的正平衡
摄人氮量多于排出的氮量，动物体内蛋白质的含 量增加，称蛋白质（或氮）在体内沉积。正在生长的 动物、妊娠动物、病后的康复或组织损伤后的修复期 即如此。
3.氮的负平衡
排出氮量多于摄人氮量，体内蛋白质消耗多，疾 病、饥饿和营养不良等情况。
蛋白饲料价格高，既考虑动物生长和生产，又不 浪费。成年动物在糖和脂肪保证能源供应，日粮中蛋 白质含量比最低需要量（保持氮总平衡必须摄人的蛋 白质量）略高。幼畜和怀孕动物，需要多。
8.1.2.3.蛋白质的生理价值与必需氨基酸
蛋白质被摄入后不完全吸收，影响的因素也多。
1.蛋白质的生理价值biological value
生物价值（生理价值）：饲料蛋白质被动物合成 组织蛋白质的利用率：
蛋白质生理价值=氮的保留量/氮的吸收量
如某动物吸收了（不是摄入）100g某种蛋白质， 合成了90g体内的蛋白质，此种蛋白对该动物的生理价 值即为90。摄人较高生理价值的蛋白质时，其蛋白质 最低需要量小，对于生理价值较低蛋白质，其最低需 要量则较大。
外源蛋白质水解为AA后被吸收，AA分解主要在肝。
氨基酸可进入血液，供给细胞合成自身蛋白质。 体重70kg的人，每天有400g蛋白质发生变化，其中约 1/4降解或转变为葡萄糖；其余3/4在体内再循环。
每天尿中以含氮物排出的氨基氮约6~20g。
8.1.2.1.外源蛋白质的分解过程
胃分泌胃泌素刺激胃中壁细胞分泌盐酸，酸性胃 液（pH1.5~2.5）使球状蛋白质变性和松散。胃蛋白酶 催化有苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、亮氨酸、谷氨酸、 谷氨酰胺等肽键的断裂，形成多肽。
2.必需氨基酸essBiblioteka Baiduntial amino acid
必需氨基酸：动物不能合成或合成量微弱不能满 足需要，必须从食物中获取的氨基酸。
8.1.3.内源蛋白质的降解特点
两特点①消除不正常的蛋白质；②消除累积过多 的酶和调节蛋白，维持细胞代谢的有序性。
8.1.3.1.降解的选择特性
细胞有选择地降解非正常蛋白质，如正常血红蛋 白存活期可达120天，但其与α-氨基β-氯代丁酸结合后 半存活期约10min。不稳定的血红蛋白在与此种丁酸衍 生物结合之后迅速降解，成了溶血性贫血分子疾患的 治疗药物。
蛋白质可作为细胞分裂的物质基础、损伤组织的 修复者，而糖和脂肪则不能。
8.1.1.3.作为生理活性分子
蛋白质分解后可合成多种激素、酶类、转运蛋白、 凝血因子和抗体等具有生理功能的大分子。
一些氨基酸可转变成多种有生物活性的含氮小分 子，如儿茶酚胺类激素、嘌呤、嘧啶、卟啉等。
8.1.2.外源蛋白质的代谢特点
8.1.1.2.细胞组织的生长、修补和更新
蛋白质约占细胞干重的一半，组织细胞生长和增 殖需要足够数量和一定质量的蛋白质。如幼体的生长， 胎儿的发育，产乳、蛋和毛等而丢失的大量蛋白质， 受伤或手术等蛋白的损失，都须摄人蛋白质加以补充。
机体中蛋白质的寿命是有限的，不同的蛋白质有 不同的半衰期，长至几十天，短至几分钟。衰老蛋白 质分解后的氨基酸可用于新蛋白质的合成，但损耗部 分氨基酸，因此仍须从食品和饲料中获得蛋白质。
食物中的氨基酸刺激十二指肠分泌胰蛋白酶、糜蛋 白酶、羧肽酶、氨肽酶等的酶原，随后激活水解多肽 形成短肽和部分游离氨基酸。
短肽经羧肽酶和氨肽酶的作用，形成氨基酸。
蛋白质经过上述消化管内各种酶的协同作用，最 后全部转变为游离氨基酸。
8.1.2.2.蛋白质代谢的氮平衡nitrogen balance
氮平衡：动物在一定时间内摄人的氮量与同期内 排出的氮量的比较。
细菌的选择性：如大肠杆菌（E. coli）中β半乳糖 苷酶的amber与ochre突变型，其半存活期仅几分钟，而 正常酶很稳定。绝大多数的非正常蛋白质的易降解可 能是化学修饰或不断变性，这不一定是突变、或转录 或翻译时出现误差。
正常蛋白质被排除的速度由蛋白质的特点决定， 某一蛋白质被排除的速度若为一级反应，表示它被降 解是偶然选择的，与其存活寿命无关。在组织中，不 同酶的半存活期有着很大差异。
第八章 蛋白质和氨基酸代谢
8.1.蛋白质的分解
8.1.1.蛋白质、糖、脂的生理作用的异同
为了维持生存和正常生长，动物必须从食物中不 断地摄人蛋白质。食品和饲料中的蛋白质不能被其它 营养物质代替。
8.1.1.1.氧化供能
每g糖供能3.8kcal，蛋白质4kcal，脂肪9kcal。在 一般情况下，蛋白质为动物供能是很少的，因为价格 较高的饲料蛋白仅作动物的供能物质在生产中是不经 济的，供能由饲料中的糖和脂肪来承担。
绝大多数被快速降解的酶居于重要的代谢控制位 置，酶对降解的敏感性与它们的催化活性和别构性质 密切相关，细胞能有效地对它的环境及代谢需求作出 应答。
蛋白质降解的速度还与它的营养及激素状态有关。 营养不足时，细胞提高降解速度，维持重要代谢。
8.1.3.2.溶酶体lysosome无选择的降解
溶酶体单层膜，含约50种水解酶，包括不同种的 蛋白酶。内部pH在5左右，为所含酶的最适pH。
8.1.3.3.泛肽（ubiguitin）给选择降解的蛋白质加标记
泛肽是76个AA的单体蛋白质，高度保守，人、蟾 蜍、鳟鱼、果蝇是同一的，人和酵母的泛肽只3个氨基 酸不同。在对无细胞的兔网织红细胞体系分析时发现， ATP-依赖的蛋白质的分解需要泛肽伴随。
动物主要以尿和粪便排出含氮物质。尿中的排氮 量代表体内蛋白质的分解量，粪中的排氮量代表未吸 收的蛋白质量。对泌乳和产蛋的动物还须测定由乳、 蛋排出的氮量。氮平衡有如下三种情况：
1.氮的总平衡
摄人氮量与排出氮量相等，动物获得蛋白质的量 与丢失的量相等，体内蛋白质的含量基本不变。成年 动物（除怀孕动物）即如此。