蛋白质结构与功能一优秀课件
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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3. 氧化供能
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第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
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去除尿素、 β-巯基乙醇
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生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
第03章蛋白质的结构与功能优秀课件
2.2.4 氨基酸的主要理化性质
1）两性解离和等电点（pI）；
2）颜色反应：与茚三酮反应---蓝紫色； 与2，4-二硝基氟苯反应—黄色化合物。
3）光吸收性：Trp、 Tyr 、 Phe（279、278、259nm）。
问题
什么是氨基酸？
氨基酸：
分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。分为脂肪族氨基酸和 芳香族氨基酸。
在脂肪族氨基酸中，根据-NH2的位置又分为α-氨基酸、β氨基酸、γ-氨基酸等。 α-氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位 。
COOH HN2 – C –H
R L-α-氨基酸
第三节 蛋白质的一级结构
本节的主要内容： 1. 肽键与多肽链的结构特点； 2. 蛋白质一级结构的主要内容； 3. 氨基酸序列的测定方法与原理； 4. 蛋白质一级结构与功能的关系。
2.2 蛋白质的基本结构单位
编码氨基酸（常见的有20种，少量的稀有氨基酸）。另外， 还有非蛋白质氨基酸。氨基酸的通式如下：
R
NH2 -CH-COOH The R group differs among various amino acids. In a protein, the R group is also called a sidechain.
（三）按功能分类
将其分为活性蛋白(如酶、激素蛋白、运输和贮存蛋白、运 动蛋白、受体蛋白、膜蛋白等)和非活性蛋白（如胶原、角蛋白 等）两大类。见表3-3。
分类的意义:
任何生物物种或生物成分的分类体系，都是在对该生物 物种或生物成分的每个个体或分子的特性（起源、进化、生 活习性、外部特征、内在组成与生物功能等）全面了解和深 入研究的基础上，总结个体或分子间的相互联系的内在规律， 利用合理的规则将（亲缘）关系密切者归为一类。进一步建 立不同类之间的联系关系，这样就形成了该物种或生物分子 的分类体系。
中图版必修一蛋白质的结构与功能课件(16张)
二、蛋白质的结构
血红蛋白的结构层次
思考血红蛋白结构中，脱水数、肽键数、氨基酸 数、肽链数之间的关系。 肽键数=脱水数=氨基酸数—肽链数
二、蛋白质的结构
据图分析蛋白质结构多样性的原因
氨基酸数目不同
氨基酸种类不同
氨基酸排列顺序不同
肽链空间结构不同
三、小结 结构
决定
功能
资料1：镰刀型细胞贫血症是20世纪初才被人们发 现的一种遗传病。经研究发现，患者血红蛋白中 一个谷氨酸被缬氨酸替代导致。 必修二 资料2：不少动物的胰岛素关键序列和人胰岛素相 似，故可一定程度上代替人胰岛素使用。 选修三
问题1：这类化合物为什么叫氨基酸？
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题2：氨基酸结构有什么共同点？ 至少 有一个氨基和一个羧基 连在同一个碳原子上
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题3：氨基酸中彼此不同的部分称为R基 （用“—R”来表示），请找出各氨基酸中的R基， 并写出氨基酸的结构通式。
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸 结 构 通 式
任务：组装氨基酸模型
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱掉一 个水分子形成化合物的反应称为缩合。
二肽
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 任务1：连接氨基酸模型，明确氨基酸在连接前 二肽 后的变化。 R1 O H H R2 C H COOH C H
欢迎走进生物课堂
§2-1-1 蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的功能
60秒记忆大考验
胃蛋白酶
多样性
抗体
1
2
3
4
5
催化 调节 结构 运输 运动
第01章蛋白质的结构与功能优秀课件
N含量
16
蛋白质含量 ＝ 100
蛋白质含量＝ N含量×6.25
三聚氰胺
二、蛋白质的分子组成 —— 氨基酸
1.组成人体蛋白质有20种氨基酸，19种为L-α-氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H L-氨基酸的甘通丙氨式氨酸酸
根据甘油醛构型确定D型和L型
-氨基酸结构通式
H R C COOH
NH2 非解离形式
N C N
反平行式
（三）- 转角和无规卷曲
（四）超二级结构和模体
•超二级结构：有规则的二级结构组合体 侧重结构
肽平面内各个键的键长和键角
肽健
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
“Beads on a string”
N-term inus
C
Peptide unit
Backbone
C-term inus
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
1. 三肽 2.γ-羧基形成肽键 3. -SH为功能基团 4. 具有还原性
CH 2 CO OH
氨基酸的分类
天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH 2 CO OH
含酰胺键的氨基酸
天冬酰胺Asparagine
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的分类
天冬酰胺 Asparagine 谷氨酰胺 Glutamine
CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2
氨基酸的分类
精氨酸 Arginine 赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
生化论文蛋白质的结构与功能ppt课件
11
3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
13
5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、
3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
13
5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、
蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
1、肌红蛋白Myoglobin（Mb）结构与功能
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
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✓ 纤维状蛋白质：胶原蛋白、弹性蛋白、角蛋白、丝蛋白、血纤蛋白等 ✓ 球状蛋白质：大多数蛋白（免疫球蛋白、多种酶蛋白、转铁蛋白apoTF—运铁机制） ✓ 膜蛋白质：跨膜蛋白、膜内蛋白、锚定蛋白等
• 蛋白质多样性：组成、多层次结构和结构单元、空间构象 （复杂性和多样性）——20种 L型α-氨基酸组成的天然蛋白质
L-型 D-型
构型
不同构型分子间除镜面对称外，不能以任何方式重合 一种构型改变为另一种构型，必须有共价键的断链和重新形成；
构象
组成分子的原子或基团，绕单键旋转，形成的不同空间排布
构象
构型和构象的差异？
当一种构象转变为另一种构象时不要求有共 价键的断链和重新形成
氨基酸的立体异构
D、L是一种相对构型，不表 示旋光性，即与其旋光性（+）、 （-）无关。 旋光性用（＋）或（－）表示。 （+）及（-）甘油醛作为其他 旋光性异构体物质的构型的比 较标准，并人为地规定。 在费歇尔投影式中，手性碳上 的OH排在横线右边的为右旋甘 油醛作为D型，手性碳上的OH 排在横线左边的为左旋甘油醛 作为L型。
水凝胶、絮凝剂、重金属吸附剂、饲料添加剂、骨质疏松预防药物、医用生物粘 合剂、酶固定剂、防冻剂、生物可降解的塑料。 例：聚天冬氨酸： 冷却水处理系统的水垢处理剂、环境温和的去垢剂、金属抗腐蚀剂、矿浆液化剂、 皮革鞣制剂、化妆品添加剂。人工合成，已经大规模生产 如：重组集落刺激因子（CSF）、促红细胞生成素（EPO）、白细胞介素（IL）、 干扰素、生长激素等
苯丙氨酸（Phe）
定量关系 A=abc
二、 肽和多肽链
1. 肽键/酰胺键 2. 寡肽：12-20 3. 多肽：大于20 4. 多肽链的构型：反式（tran）/顺式（cis） 5. 多肽链的构象（C-N扭角Φ, C-C扭角Ψ） 6. 序列读法：左→右，N→C ，氨基端→羧基端
肽单位和多肽链
一个氨基酸的羧基与 下一个氨基酸的氨基经 过缩合反应形成的共价 键
结构决定功能——结构和功能关系——蛋白质工程的重要研究内容和基础
第一节 蛋白质组成和基本结构
• 蛋白质：α-氨基酸按一定顺序，以肽键链接形成的、具有一定空间结构、执行生 物功能的高分子化合物或生物大分子。天然 20种 L型α-氨基酸 是生命活动的重要的物质基础。
• 功能：结构与支架，运动，防御和保护，催化，调节，运输，信息传递等 • 蛋白质类别（性状、结构和溶解度）
瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物， β-丙氨酸是是泛酸，辅酶A前体等的前体 γ-氨基丁酸是神经传递的化学介质
蛋白质分类（按R侧链结构）
❖ 非极性中性氨基酸：R基 不带电荷 或 极性极微弱，具有疏水性 （9种）甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。
❖ 极性中性氨基酸：R基 极性亲水，但不解离或极弱解离 （6种）丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。
氨基酸的光吸收
❖ 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。Why？
❖ 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的 能力。Why？
酪氨酸 max＝275nm，275=1.4x103; 苯丙氨酸 max＝257nm，257=2.0x102; 色氨酸 max＝280nm，280=5.6x103;
• 结构多样性是功能多样性基础 揭示蛋白质结构和功能关系， 阐明生命活动的基础
α-淀粉酶的蛋白质立体结构图
蛋白质的应用
纺织—洗涤酶制剂：蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶、脂肪酶过氧化物酶 食品—（焙烤酶制剂，增加面包体积改善面团性质和瓤结构） 酿酒—饲料—造纸—医药—农业—（应用广泛） 例：聚γ-谷基酸：
一、蛋白质的分子组成 1、蛋白质元素组成
元素
比例（%）
C
50~55
H
6~7
O
19~24
N
13~19（16）
S
0~4
P、Fe、Zn、Cu、Mn、Co、Mo
磷脂蛋白
•样品中蛋白质含量估算 = 样品中含氮量×6.25 •凯氏定氮
2、蛋白质的基本单位（？）—α-氨基酸
氨基酸
蛋白质分子 基本化学单位
常见20种 L-α-AA
蛋白质结构与功能一优秀课件
第二讲 蛋白质的结构和功能（一）
基础
天然蛋白质
蛋白质工程
蓝图
新型蛋白质
空间三维结构 ➢ 按预期的结构和功能 结构与功能关系 ➢ 设计、新型蛋白质
➢ 基因修饰或基因合成
生命活动的基础
➢ 定向改造蛋白质
➢ 符合需要 ➢ 性能优良 ➢ 功能强大
造福人类
蛋白质：生命活动的执行者，如：新陈代谢、生长繁殖（生老病死）
氨基酸
肽键
多肽链
通过肽键将多个氨 基酸连接在一起构 成多链
折叠 天然蛋白质
多肽的结构
❖ 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水 形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
R1
R2
H 2NCHCOOH+H 2NCHCOOH
肽键
R1 HR2 H 2NCHCNCHCOOH
O 二肽
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则 称为多肽。
异亮氨酸 Ile
丝氨酸 Ser
天冬酰胺 Asn
谷氨酸 Glu
丙氨酸 Ala
苯丙氨酸 Phe
酪氨酸 Tyr
谷胺酰胺 Gln
赖氨酸 Lys
缬氨酸 Val
脯氨酸 Pro
半胱氨酸 Cys
苏氨酸 Thr
精氨酸 Arg
亮氨酸 Leu
色氨酸 Trp
蛋氨酸 Met
天冬氨酸 Asp
组氨酸 His
构型
一个分子中原子的特定空间排布方式
含有羟基、巯基和酰胺基等。
❖ 酸性氨基酸：R基 极性 解离，水溶液中呈酸性，带负电荷，亲水性强。 （2种）天门冬氨酸、谷氨酸。（羧基）
❖ 碱性氨基酸：R基 极性 解离，水溶液中显碱性，带正电荷，亲水性强。 （3种）组氨酸、赖氨酸、精氨酸。（氨基或亚氨基）
20种氨基酸（复习），要求记忆三字符缩写
甘氨酸 Gly
1、氨基酸包括： 天然蛋白质氨基酸、 非天然蛋白质氨基酸
2、组成蛋白质氨基酸 20种L型氨基酸 名称及简写符号（三字母和单字母）
3、基本结构（手性分子氨）基酸机构通式
H 2N
COOH CH R
❖ 非天然蛋白质氨基酸：
不参与构成蛋白质的氨基酸，约150种，包括
一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。 一些氨基酸是重要的代谢物前体或中间产物，如：
• 蛋白质多样性：组成、多层次结构和结构单元、空间构象 （复杂性和多样性）——20种 L型α-氨基酸组成的天然蛋白质
L-型 D-型
构型
不同构型分子间除镜面对称外，不能以任何方式重合 一种构型改变为另一种构型，必须有共价键的断链和重新形成；
构象
组成分子的原子或基团，绕单键旋转，形成的不同空间排布
构象
构型和构象的差异？
当一种构象转变为另一种构象时不要求有共 价键的断链和重新形成
氨基酸的立体异构
D、L是一种相对构型，不表 示旋光性，即与其旋光性（+）、 （-）无关。 旋光性用（＋）或（－）表示。 （+）及（-）甘油醛作为其他 旋光性异构体物质的构型的比 较标准，并人为地规定。 在费歇尔投影式中，手性碳上 的OH排在横线右边的为右旋甘 油醛作为D型，手性碳上的OH 排在横线左边的为左旋甘油醛 作为L型。
水凝胶、絮凝剂、重金属吸附剂、饲料添加剂、骨质疏松预防药物、医用生物粘 合剂、酶固定剂、防冻剂、生物可降解的塑料。 例：聚天冬氨酸： 冷却水处理系统的水垢处理剂、环境温和的去垢剂、金属抗腐蚀剂、矿浆液化剂、 皮革鞣制剂、化妆品添加剂。人工合成，已经大规模生产 如：重组集落刺激因子（CSF）、促红细胞生成素（EPO）、白细胞介素（IL）、 干扰素、生长激素等
苯丙氨酸（Phe）
定量关系 A=abc
二、 肽和多肽链
1. 肽键/酰胺键 2. 寡肽：12-20 3. 多肽：大于20 4. 多肽链的构型：反式（tran）/顺式（cis） 5. 多肽链的构象（C-N扭角Φ, C-C扭角Ψ） 6. 序列读法：左→右，N→C ，氨基端→羧基端
肽单位和多肽链
一个氨基酸的羧基与 下一个氨基酸的氨基经 过缩合反应形成的共价 键
结构决定功能——结构和功能关系——蛋白质工程的重要研究内容和基础
第一节 蛋白质组成和基本结构
• 蛋白质：α-氨基酸按一定顺序，以肽键链接形成的、具有一定空间结构、执行生 物功能的高分子化合物或生物大分子。天然 20种 L型α-氨基酸 是生命活动的重要的物质基础。
• 功能：结构与支架，运动，防御和保护，催化，调节，运输，信息传递等 • 蛋白质类别（性状、结构和溶解度）
瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物， β-丙氨酸是是泛酸，辅酶A前体等的前体 γ-氨基丁酸是神经传递的化学介质
蛋白质分类（按R侧链结构）
❖ 非极性中性氨基酸：R基 不带电荷 或 极性极微弱，具有疏水性 （9种）甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。
❖ 极性中性氨基酸：R基 极性亲水，但不解离或极弱解离 （6种）丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。
氨基酸的光吸收
❖ 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。Why？
❖ 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的 能力。Why？
酪氨酸 max＝275nm，275=1.4x103; 苯丙氨酸 max＝257nm，257=2.0x102; 色氨酸 max＝280nm，280=5.6x103;
• 结构多样性是功能多样性基础 揭示蛋白质结构和功能关系， 阐明生命活动的基础
α-淀粉酶的蛋白质立体结构图
蛋白质的应用
纺织—洗涤酶制剂：蛋白酶、纤维素酶、淀粉酶、脂肪酶过氧化物酶 食品—（焙烤酶制剂，增加面包体积改善面团性质和瓤结构） 酿酒—饲料—造纸—医药—农业—（应用广泛） 例：聚γ-谷基酸：
一、蛋白质的分子组成 1、蛋白质元素组成
元素
比例（%）
C
50~55
H
6~7
O
19~24
N
13~19（16）
S
0~4
P、Fe、Zn、Cu、Mn、Co、Mo
磷脂蛋白
•样品中蛋白质含量估算 = 样品中含氮量×6.25 •凯氏定氮
2、蛋白质的基本单位（？）—α-氨基酸
氨基酸
蛋白质分子 基本化学单位
常见20种 L-α-AA
蛋白质结构与功能一优秀课件
第二讲 蛋白质的结构和功能（一）
基础
天然蛋白质
蛋白质工程
蓝图
新型蛋白质
空间三维结构 ➢ 按预期的结构和功能 结构与功能关系 ➢ 设计、新型蛋白质
➢ 基因修饰或基因合成
生命活动的基础
➢ 定向改造蛋白质
➢ 符合需要 ➢ 性能优良 ➢ 功能强大
造福人类
蛋白质：生命活动的执行者，如：新陈代谢、生长繁殖（生老病死）
氨基酸
肽键
多肽链
通过肽键将多个氨 基酸连接在一起构 成多链
折叠 天然蛋白质
多肽的结构
❖ 一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水 形成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
R1
R2
H 2NCHCOOH+H 2NCHCOOH
肽键
R1 HR2 H 2NCHCNCHCOOH
O 二肽
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则 称为多肽。
异亮氨酸 Ile
丝氨酸 Ser
天冬酰胺 Asn
谷氨酸 Glu
丙氨酸 Ala
苯丙氨酸 Phe
酪氨酸 Tyr
谷胺酰胺 Gln
赖氨酸 Lys
缬氨酸 Val
脯氨酸 Pro
半胱氨酸 Cys
苏氨酸 Thr
精氨酸 Arg
亮氨酸 Leu
色氨酸 Trp
蛋氨酸 Met
天冬氨酸 Asp
组氨酸 His
构型
一个分子中原子的特定空间排布方式
含有羟基、巯基和酰胺基等。
❖ 酸性氨基酸：R基 极性 解离，水溶液中呈酸性，带负电荷，亲水性强。 （2种）天门冬氨酸、谷氨酸。（羧基）
❖ 碱性氨基酸：R基 极性 解离，水溶液中显碱性，带正电荷，亲水性强。 （3种）组氨酸、赖氨酸、精氨酸。（氨基或亚氨基）
20种氨基酸（复习），要求记忆三字符缩写
甘氨酸 Gly
1、氨基酸包括： 天然蛋白质氨基酸、 非天然蛋白质氨基酸
2、组成蛋白质氨基酸 20种L型氨基酸 名称及简写符号（三字母和单字母）
3、基本结构（手性分子氨）基酸机构通式
H 2N
COOH CH R
❖ 非天然蛋白质氨基酸：
不参与构成蛋白质的氨基酸，约150种，包括
一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸。 一些氨基酸是重要的代谢物前体或中间产物，如：