生物分子结构和功能
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第一篇 生物分子结构和功能
目录
细胞的结构
目录
生物大分子(Macromolecules)
由一定的基本结构单位,按一定的排列顺序和连接方式而形 成的多聚体,参与机体构成并发挥重要身体功能。
蛋白质
核酸
聚糖
目录
细胞的分子组成
目录
生物分子的功能
核酸:遗传信息的储存和传递 蛋白质:生命活动的载体,功能执行者,参与 几乎所有的生理活动 酶:生物体内催化剂 聚糖:参与生命活动 维生素:维系人体正常生命活动所必需的小分 子化合物,参与代谢途径
芳香族氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
代谢调节作用
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。
目录
蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有
重要生理作用的L-α-氨基酸,如参与合成尿素的
鸟氨酸(ornithine)、瓜氨酸(citrulline)和精氨
酸代琥珀酸(argininosuccinate)。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸
2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸:
精氨酸:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等 病的有效药物。 组氨酸:可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性关节炎等的 药物。
3、非必需氨基酸(nonessentialamino acid):指人(或其它脊椎动物 )自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸 、丙氨酸等氨基酸。
目录
目录
COO
-
H CH 3 R
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
目录
除了20种基本的氨基酸外,近年发现硒代半胱
氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看,硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中,包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时,并不是由目前已知的密码子编码,具体机 制尚不完全清楚。
目录
1. 必需氨基酸(essential amino acid): 指人体(或其它脊椎动物)不 能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基 酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~ 37%。共有8种其作用分别是:
赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳 腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 色氨酸:促进胃液及胰液的产生; 苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗; 蛋氨酸(甲硫氨酸):参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴 的功能; 苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺、甲状腺、性腺; 亮氨酸:作用平衡异亮氨酸; 缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是生物体中含量最丰富的生
物大分子,约占人体固体成分的 45% ,而在
细胞中可达细胞干重的70%以上。
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
作为生物催化剂(酶)
1864年,Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,并将
其制成结晶。
19世纪末,Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,
并将氨基酸合成了多种短肽 。
目录
1951年, Pauling采用X(射)线晶体衍射发现了蛋白
质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年,Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质研究的历史
1833年,Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年,荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein” (源自希腊字proteios,意为primary)一词
1962年,John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。
20世纪90年代以后,随着人类基因组计划实施,功
能基因组与蛋白质组计划的展开 ,使蛋白
质结构与功能的研究达到新的高峰 。
目录
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
几种特殊氨基酸
CH2 CH2 CHCOO NH2+
• 脯氨酸
(亚氨基酸)
CH2
OH
CH 羟脯氨酸
CH2 CH2
CHCOO NH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
SH HS CH CH COO + 2 2
-HH
+NH
3
-OOC -CH-CH
+NH 3
S S CH CH COO 2 2
+NH
二硫键
3
•胱氨酸
目录
在蛋白质翻译后的修饰过程中,脯氨酸和赖氨酸
只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量: 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×1的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有 300 余种,但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种,且均 属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。
目录
细胞的结构
目录
生物大分子(Macromolecules)
由一定的基本结构单位,按一定的排列顺序和连接方式而形 成的多聚体,参与机体构成并发挥重要身体功能。
蛋白质
核酸
聚糖
目录
细胞的分子组成
目录
生物分子的功能
核酸:遗传信息的储存和传递 蛋白质:生命活动的载体,功能执行者,参与 几乎所有的生理活动 酶:生物体内催化剂 聚糖:参与生命活动 维生素:维系人体正常生命活动所必需的小分 子化合物,参与代谢途径
芳香族氨基酸
酸性氨基酸
碱性氨基酸
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
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(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
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(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
代谢调节作用
免疫保护作用 物质的转运和存储 运动与支持作用 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。
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蛋白质元素组成的特点 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有
重要生理作用的L-α-氨基酸,如参与合成尿素的
鸟氨酸(ornithine)、瓜氨酸(citrulline)和精氨
酸代琥珀酸(argininosuccinate)。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸
2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸:
精氨酸:精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂(明诺芬)是主治梅毒、病毒性黄疸等 病的有效药物。 组氨酸:可作为生化试剂和药剂,还可用于治疗心脏病,贫血,风湿性关节炎等的 药物。
3、非必需氨基酸(nonessentialamino acid):指人(或其它脊椎动物 )自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸 、丙氨酸等氨基酸。
目录
目录
COO
-
H CH 3 R
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
目录
除了20种基本的氨基酸外,近年发现硒代半胱
氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看,硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中,包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时,并不是由目前已知的密码子编码,具体机 制尚不完全清楚。
目录
1. 必需氨基酸(essential amino acid): 指人体(或其它脊椎动物)不 能合成或合成速度远不适应机体的需要,必需由食物蛋白供给,这些氨基 酸称为必需氨基酸。成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%~ 37%。共有8种其作用分别是:
赖氨酸:促进大脑发育,是肝及胆的组成成分,能促进脂肪代谢,调节松果腺、乳 腺、黄体及卵巢,防止细胞退化; 色氨酸:促进胃液及胰液的产生; 苯丙氨酸:参与消除肾及膀胱功能的损耗; 蛋氨酸(甲硫氨酸):参与组成血红蛋白、组织与血清,有促进脾脏、胰脏及淋巴 的功能; 苏氨酸:有转变某些氨基酸达到平衡的功能; 异亮氨酸:参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢;脑下腺、甲状腺、性腺; 亮氨酸:作用平衡异亮氨酸; 缬氨酸:作用于黄体、乳腺及卵巢。
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是生物体中含量最丰富的生
物大分子,约占人体固体成分的 45% ,而在
细胞中可达细胞干重的70%以上。
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
作为生物催化剂(酶)
1864年,Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,并将
其制成结晶。
19世纪末,Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,
并将氨基酸合成了多种短肽 。
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1951年, Pauling采用X(射)线晶体衍射发现了蛋白
质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年,Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质研究的历史
1833年,Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年,荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein” (源自希腊字proteios,意为primary)一词
1962年,John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。
20世纪90年代以后,随着人类基因组计划实施,功
能基因组与蛋白质组计划的展开 ,使蛋白
质结构与功能的研究达到新的高峰 。
目录
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
几种特殊氨基酸
CH2 CH2 CHCOO NH2+
• 脯氨酸
(亚氨基酸)
CH2
OH
CH 羟脯氨酸
CH2 CH2
CHCOO NH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
SH HS CH CH COO + 2 2
-HH
+NH
3
-OOC -CH-CH
+NH 3
S S CH CH COO 2 2
+NH
二硫键
3
•胱氨酸
目录
在蛋白质翻译后的修饰过程中,脯氨酸和赖氨酸
只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量: 100克样品中蛋白质的含量 (g %) = 每克样品含氮克数× 6.25×1的20种L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有 300 余种,但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种,且均 属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。