生化++复习提纲(答案)

复习提纲

一、蛋白质化学

名词：

１.蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。

２.蛋白质等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的ＰＨ，称为蛋白质的等电点。

３.蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。

1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点，碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类

答：结构特点：组成人体蛋白质的氨基酸有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。不同氨基酸R基团不同。脯氨酸是α-亚氨基酸。

带负电荷的R基氨基酸（酸性氨基酸）：谷氨酸、天冬氨酸

带正电荷的R基氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸、精氨酸、组氨酸

2.蛋白质各级结构的维系键

答：一级结构：肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。

二级结构：氢键。三级结构：主要靠次级键疏水作用，离子键，氢键和范德华力等。四级结构：非共价键，主要是氢键和离子键，其次是疏水作用。

3.蛋白质变性的本质和特点

答：本质：是破坏维系空间结构的键（非共价键、二硫键），不改变蛋白质的一级结构。（不破坏肽键）构象破坏是蛋白质变性的结构基础。

特点：理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化），生物活性丧失，易被蛋白酶水解等。

4.蛋白质280nm紫外吸收的原因

答：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。

5.蛋白质亲水胶体的稳定因素

答：蛋白质属于生物大分子，其分子的直径可达1-100nm，为胶粒范围之内。蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，水化膜和蛋白质胶粒表面电荷，是稳定胶粒的重要因素。若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中析出。

6.常见的不编码的氨基酸

答：P64在蛋白质组成中，除了20种常见的氨基酸外，某些氨基酸，如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸，胱氨酸等，在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子，所以被称为非编码氨基酸。它们是由酪氨酸、脯氨酸、赖氨酸进入蛋白质多肽链之后再被修饰成相应的非编码氨基酸的。

二、核酸化学

名词：

DNA变性: 在某些理化因素作用下，ＤＮＡ分子双链解开成两条单链的过程。

增色效应：DNA变性时其双链解开、碱基对暴露而导致紫外260nm吸收值增高。

1.核酸的分子组成与基本单位DNA和RNA组成的异同

答：核酸的分子组成是碱基（腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶，胸腺嘧啶，尿嘧啶），戊糖（核糖和脱氧核糖），磷酸。基本单位是核苷酸。

比较因素ＤＮＡＲＮＡ

戊糖脱氧核糖核糖

碱基Ａ，Ｇ，Ｃ，ＴＡ，Ｇ，Ｃ，Ｕ

2.核酸一级结构的概念与维系键

答：DNA中脱氧核苷酸的排列顺序。3',5'-磷酸二酯键。

3.DNA的二级结构要点

答：DNA分子由两条反向平行的脱氧多核苷酸链绕同一轴构成的右手双螺旋，螺旋表面形成大沟和小沟。螺旋骨架由磷酸与核糖构成，碱基垂直居双螺旋内側，两链碱基互补，以氢键相连。（互补配对形式：A=T;

G C）。10对碱基转一圈，螺距3.4nm，直径2.0nm双螺旋的稳定因素碱基对之间的氢键维持双链横向稳定性碱基堆积力维持双链纵向稳定性。

4.RNA的种类及作用

答：rRNA核蛋白体ＲＮＡ，核蛋白体组成成分

mRNA信使ＲＮＡ，蛋白质合成模板

tRNA转运ＲＮＡ，转运氨基酸

5.DNA变性的特点，和Tm高低有关的因素

答：黏度下降：从双螺旋结构到无规则线团

增色效应：ＤＮＡ变性后氢键断裂，双螺旋解开，碱基外露，在260nm紫外吸收增加。

Tm高低和与分子中Ｇ＋Ｃ的含量有关，因为Ｇ与Ｃ有三个氢键。

三、酶

名词：

酶的活性中心：在酶分子中由必需基团参与构成的、能结合底物并将其转变为产物的特定部位。

酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

同工酶：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

1.酶的化学本质与、酶作用特点

答：化学本质主要是蛋白质。酶与一般催化剂相比具有高效性，高度特异性和可调节性的特点。

2.结合酶的组成和各组分作用

答：结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子，辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。只有全酶才有催化作用。酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。金属离子主要是作为酶活性中心的催化基团参与催化反应，传递电子；作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。

3.酶作用的机制

答：酶能显著降低反应的活化能，酶－底物中间复合物学说（中间复合物靠非共价键维系）。

4.影响酶作用的因素（六大因素），酶Km的意义

答：底物浓度，酶浓度，温度，ＰＨ，抑制剂，激活剂等

Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。Km可近似地反应酶与底物的亲和力。Km 值越小，酶与底物的亲和力越大。这表示不需要很高的底物浓度就可以达到最大反应速度。如果一种酶有几种底物，就有几个Km值，其中Km值最小者被称为天然底物或最适底物。Km是酶的特征性常数，可以反应酶的种类等。

5.可逆抑制与不可逆抑制的区别、竞争性抑制与非竞争性抑制的特点

答：不可逆抑制是抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。可逆抑制是抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

竞争性抑制是抑制剂与底物的结构相似；抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合；抑制程度取决于[I]/[S]相对比例；增加底物浓度，可以减少或解除抑制作用；Km值变大，Vmax值不变。

非竞争性抑制是抑制剂与底物的结构不相似；抑制剂与底物相互竞争与酶的不同部位相结合；抑制程度只取决于[I]；增加[S]不能去除抑制作用。Km值不变，Vmax值降低。

四、糖代谢