生化++复习提纲(答案)
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(3)组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响?
①竞争性抑制剂存在时,Km增大,且Km随[I]的增加而增加,Vmax的数值不变;
②非竞争性抑制剂的动力学特点为:a:当有I存在时,Km不变而Vmax减小,Km/Vmax增大;b:Vappmax随[I]的加大而减小;c:抑制程度只与[I]成正比,而与[S]无关。
12、第二信使:水溶性激素不能自由的通过细胞膜,当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物,通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成,被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有:cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大:在体内的不同部位,通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息,并且初始信息在传递到系列反应的最后时,信号得到放大,这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸:机体需要但机体不能合成或合成量少,不能满足要求,必须由食物供给的氨基酸
5、酮体:肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构:构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序,又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心:酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽,在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素:体内唯一降低血糖的激素,唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化温习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词:1.蛋白质一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
2.蛋白质等电点:使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的PH,称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而致使其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.组成蛋白质的氨基酸的结构特点,碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答:结构特点:组成人体蛋白质的氨基酸有20种,除甘氨酸外,均属 L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸):谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸):赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答:一级结构:肽键,另外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范围。
二级结构:氢键。
三级结构:要紧靠次级键疏水作用,离子键,氢键和范德华力等。
四级结构:非共价键,主若是氢键和离子键,第二是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答:本质:是破坏维系空间结构的键(非共价键、二硫键),不改变蛋白质的一级结构。
(不破坏肽键)构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点:理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化),生物活性丧失,易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的缘故答:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波优势有特点性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳固因素答:蛋白质属于生物大分子,其分子的直径可达1-100nm,为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,水化膜和蛋白质胶粒表面电荷,是稳固胶粒的重要因素。
假设除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳固因素,蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸。
本科生化复习题纲
第一章糖化学1、糖的概念和分类2、单糖的结构(以G和F为代表),链状结构和环状结构、D/L、α/β构型是如何确定的?3、糖的性质:重点是变旋性及其原因、还原性、差向异构化、成脎、成糖苷、酸的作用4、Sliwanoff试验、间苯三酚实验、Bial试验、Molisch试验、蒽酮反应5、单糖的构象:船式和椅式6、解释名词:糖苷、异头体、差向异构体7、麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构组成特点,它们是否具有还原性和变旋现象?8、淀粉、糖原和纤维素的结构特点和性质.9、了解糖蛋白中糖肽键的类型、糖链的分类10、糖胺聚糖的通式及代表性化合物有哪些?第二章脂类和生物膜1、了解脂质的分类2、了解脂质的生物学功能3、三脂酰甘油的结构组成4、天然脂肪酸的特点有哪些?5、什么叫必需脂肪酸,人体的必需脂肪酸有哪些?6、三脂酰甘油的化学性质:皂化、氢化、卤化,酸败的作用或原因?皂化价与分子量有什么关系?7、以卵磷脂和脑磷脂为代表掌握磷脂的结构组成。
掌握各种磷脂在中性环境中的带电情况。
8、什么叫糖脂,分几类?9、天然磷脂的构型是什么型的。
10、掌握胆固醇和麦角固醇的结构。
11、血浆脂蛋白的组成和分类12、生物膜主要是由哪些成分组成的?13、简述生物膜的液体镶嵌结构模型的特点。
14、生物膜的生物学意义有哪些?15、影响生物膜流动性的因素。
第三章蛋白质化学1、蛋白质的元素组成特点、蛋白质的分类、蛋白质的功能2、记住20种氨基酸的结构、分类和代号3、掌握氨基酸的两性解离和等电点(包括概念和计算)4、AA的性质:AA的甲醛滴定、紫外吸收特性、氨基酸与亚硝酸反应、与酰化试剂反应(重点丹横酰氯反应)、烃基化反应(DNFB反应、PITC反应)、茚三酮反应、Pauly反应。
5、为什么氨基酸的酰基化和烃基化需要在碱性溶液中进行?6、蛋白质的水解方法有哪些?各有什么优缺点?7、纸层析法和离子交换法分离AA法的基本原理。
8、什么叫双缩脲反应?9、掌握谷胱甘肽的结构特点及肽的等电点的计算。
生化提纲
Chapter 3 蛋白质(Protein)1.氨基酸的两性解离与等电点:NH2R C COOHHCOOH COO-COO- +H++OH-R CH R CH R CH NH3+NH3+NH2 PH < PI PH = PI PH > PI 2.蛋白质的性质:1.)两性解离:酸、碱性。
2.)胶体性质酸碱中性盐3.)沉淀作用:(水化膜)有机溶剂重金属盐4.)变性作用:(空间构象)3.蛋白质结构:1.)一级结构分析:(片段重叠法)A.测定氨基酸种类与数量。
(酸、碱水解)B.末端分析:N-末端:DNFB(Sanger 法)DNS-ClPITC(Edman法)氨肽酶法C-末端:肼解法羧肽酶法C.二硫键的打开与保护巯基乙醇(还原剂)碘乙酸(保护剂)D.多肽水解成小片段酶:胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)、胃蛋白酶O O O—HN—C—C—NH—C—C—NH—C—C—NH—R1 R2 R3胰蛋白酶:R1=Lys,Arg;R2=Pro 抑制水解胃蛋白酶:R1和R2=Phe,Leu,Trp,Tyr等疏水性残基;R1=Pro时不水解。
2.)二级结构:α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规卷曲α-螺旋:右手螺旋(天然),上升一圈共3.6个氨基酸残基,相邻残基之间0.15n m 第一个氨基酸残基的羧基(—C O—)的氧与第四个氨基酸残基的氨基(—N H—)的H 形成H键。
β-折叠:多肽链几乎完全伸直。
相连两肽链以相同或相反方向折叠成片层结构。
相邻氨基酸残基距离0.325n m(平行)—0.35n m(反平行)。
H键在两条多肽链间形成。
β-转角:180O回折。
C h a p t e r4核酸(n u c l e i c a c i d)1.结构: D N A:A G C TR N A:A G C U糖;核糖(戊糖) C2位所连-O H脱去O称脱氧核糖核苷酸碱基:嘌呤:腺嘌呤,鸟嘌呤嘧啶:胞嘧啶,胸腺嘧啶,尿嘧啶磷酸一级结构:核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相连DNA:碱基组成A=T,C=GDNA的二级结构:(DNA双螺旋)1)两条相互平行,方向相反的多核苷酸链,围绕中心轴形成双螺旋。
生物化学(上)重点题目及答案
生物化学(上)重点题目及答案生化(上)复习提纲一、糖类(多羟基醛、多羟基酮或其衍生物类物质)1、同多糖:水解后只产生一种单糖或单糖衍生物,称为同多糖2、构型:一个有机分子中手型碳原子上的四个不同的原子或基团在空间上特有的排列。
3、构象:一个有机物分子中,仅因单键旋转而产生的不同的空间排列。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新形成,也没有光学活性的变化,4、差向异构:仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体。
(D-葡萄糖和D-甘露糖)5、对映体:两个互为镜象而不能重合的立体异构体,称为对映异构体,简称对映体。
非对映体:不是对映体的旋光异构体称为非对映体6、糖苷键:糖苷分子中提供半缩醛或半缩酮羟基的糖部分称为糖基,与之缩合的部分称为配体,这两部分之间的连接键称为糖苷键7、肽聚糖:又称黏肽、氨基糖肽或胞壁质。
它是由N-乙酰葡糖胺与N-乙酰胞壁酸组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
8、变旋:葡萄糖主要以环状结构存在,当链式结构转化为环状半缩醛时,不仅生成α-D-(+)-葡萄糖,也能生成β-D-(+)-葡萄糖。
这样的转变过程中,比旋随之变化,这种变化称为变旋9、糖脎:许多还原性糖能与苯肼发生反应生成含有两个苯腙基的衍生物,称为糖的苯肼或脎,即糖脎。
不同还原糖生成的脎,晶型与熔点各不相同。
10、糖脂:是指糖通过其半缩醛羟基以糖苷键与脂质连接的化合物,可分为鞘糖脂、甘油糖脂以及由类固醇衍生的糖脂。
11.异头碳:一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
12.异头物:是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。
D-glucose的α-和β-型即是一对异头物.它们是非对映异构体.(α-D-葡萄糖和β-D-葡萄糖)13.杂多糖:水解以后产生一种以上的单糖或单糖衍生物,称为杂多糖14.肽聚糖由N-乙酰葡糖胺和乙酰胞壁质酸交替连接而成15、糖苷键类型纤维素:β-1,4糖苷键乳糖:β-1,4糖苷键蔗糖:β-1,2糖苷键麦芽糖:α-1,4糖苷键异麦芽糖:α-1,6糖苷键直链淀粉:α-1,4糖苷键16.多糖无甜味,也无还原性17.直链淀粉遇碘液呈蓝色,支链淀粉遇碘液呈紫红色二、脂质1、脂质:一类不溶于水或难溶于水、而易溶于非极性溶剂的生物有机分子。
生化总复习题及答案
生化总复习题及答案一、选择题1. 酶的催化作用具有高度的专一性,其主要原因是:A. 酶分子的活性中心具有特定的形状B. 酶分子的浓度C. 酶分子的大小D. 酶分子的电荷分布答案:A2. 下列哪一项不是蛋白质的功能?A. 催化生化反应B. 储存能量C. 运输物质D. 调节细胞活动答案:B3. 核酸的组成单元是:A. 氨基酸B. 核苷酸C. 脂肪酸D. 单糖答案:B4. 细胞膜的主要功能不包括:A. 保护细胞内部环境B. 控制物质进出C. 进行光合作用D. 传递信号答案:C5. 细胞呼吸过程中,能量的主要储存形式是:A. ATPB. ADPC. AMPD. 糖原答案:A二、填空题1. 细胞内主要的能量来源是________。
答案:葡萄糖2. 蛋白质的一级结构是指________。
答案:氨基酸的线性排列顺序3. 细胞色素是一类在________中起作用的蛋白质。
答案:电子传递链4. 细胞分裂过程中,染色体的复制发生在________期。
答案:间5. 核糖体是蛋白质合成的场所,它由________和________组成。
答案:rRNA;蛋白质三、简答题1. 简述DNA复制的基本原理。
答案:DNA复制是一个精确的过程,它确保遗传信息的准确传递。
基本原理是半保留复制,即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
复制过程由DNA聚合酶催化,该酶在模板链的指导下,添加相应的核苷酸,形成新的互补链。
2. 描述细胞信号转导的一般过程。
答案:细胞信号转导是一个复杂的过程,涉及多个步骤。
首先,信号分子(如激素或神经递质)与细胞表面的受体结合。
这种结合激活了受体,导致细胞内信号分子的激活,如G蛋白。
这些信号分子进一步激活一系列下游的信号分子,最终导致细胞核内基因表达的改变,从而产生生物学效应。
四、论述题1. 论述细胞凋亡与细胞坏死的区别及其生物学意义。
答案:细胞凋亡是一种程序化的细胞死亡过程,由细胞内部的程序控制,通常不引起炎症反应。
生化复习重点(答案整理)
名词解释血糖:通过各种途径进入血液的葡萄糖。
糖原合成与分解:由单糖合糖原的过程叫糖原的合成;由糖原分解成单糖的过程叫分解。
糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程。
有氧氧化:在供氧充足时,葡萄糖在细胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底氧化CO2和水,并释放出大量的能量的过程。
三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸,柠檬酸在一系列的酶促反应后又生成草酰乙酸,应成一个反应循环,该反应循环生成的第一个化合物是柠檬酸,它含有三个羧基,所以叫三羧酸循环。
糖酵解:在供氧不足时,葡萄糖在胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸再进一步还厡乳酸。
血脂:血脂包括甘油三脂,磷脂,胆固醇脂,胆固醇和脂肪酸。
血浆脂蛋白:脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
脂肪动员:脂肪中的甘油三酯被脂肪酸酶水解成甘油和脂肪酸,释放入血,工全身各组织利用的过程。
酮体:包括乙酰乙酸,β-羟丁酸和丙酮。
是脂肪酸代谢的正常产物。
必需脂肪酸:维持人体正常生命活动所需要的脂肪酸,但人体内不能合成或合成不足,必须从食物中摄取的脂肪酸。
必需氨基酸:机体内需要而自身又不能合成,必须由食物供给的氨基酸。
蛋白质互补作用:将不同种类营养价值较低的蛋白质混合使用,可以相互补充所缺少的必需氨基酸,从而提高其营养价值。
转氨基作用:是指由氨基转移酶催化,将氨基酸的α-氨基转移到一个α-酮酸的羰基位置上,生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
(其中只发生氨基转移,不产生游离的氨。
)一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生一个碳原子的活性基团。
密码子:从mRNA编码区5’端向3’端按每3个碱基为一组连续分组,每组碱基构成一个遗传密码称为密码子。
中心法则:是关于遗传信息传递规律的基本法则,包括由DNA到DNA的复制、由DNA到RNA 的转录和由RNA到蛋白质的翻译过程,即遗传信息的流向是DNA→RNA→蛋白质。
半保留复制:当DNA进行复制时,亲代DNA双链必须解开,两股链分别作为模板按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链的复制方式。
生化各章节复习题答案
生化各章节复习题答案一、酶的基本概念1. 酶是什么?答:酶是一类具有生物催化作用的蛋白质或RNA分子,能够显著降低化学反应的活化能,加速生物体内的化学反应。
2. 酶的催化机制是什么?答:酶通过其活性部位与底物结合,形成酶-底物复合物,降低反应的活化能,从而加速反应速率。
3. 酶的专一性是如何实现的?答:酶的专一性主要通过其活性部位的三维结构与底物的立体结构的精确匹配来实现。
二、代谢途径1. 什么是代谢途径?答:代谢途径是指生物体内一系列酶促反应的有序过程,这些反应相互联系,共同完成特定的生物化学功能。
2. 代谢途径的调控机制有哪些?答:代谢途径的调控机制主要包括酶活性的调节、酶合成的调节、代谢物的反馈抑制等。
3. 糖酵解途径的最终产物是什么?答:糖酵解途径的最终产物是丙酮酸、还原型烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)和还原型黄素腺嘌呤二核苷酸(FADH2)。
三、DNA复制1. DNA复制的基本原理是什么?答:DNA复制是半保留复制,即每个新合成的DNA分子都包含一个亲本链和一个新合成的子链。
2. DNA聚合酶的作用是什么?答:DNA聚合酶的作用是催化脱氧核苷酸的聚合,将它们连接成长链DNA分子。
3. 引物的作用是什么?答:引物是一段短的RNA或DNA序列,它与DNA模板链互补配对,为DNA聚合酶提供起始点进行DNA合成。
四、蛋白质合成1. 遗传密码是什么?答:遗传密码是mRNA上的三个连续的核苷酸(密码子)所决定的氨基酸序列。
2. 翻译过程中的起始密码子是什么?答:翻译过程中的起始密码子通常是AUG,它编码的是甲硫氨酸。
3. 肽链合成的终止是如何实现的?答:肽链合成的终止是通过识别终止密码子(UAA、UAG、UGA)来实现的,此时没有相应的tRNA与之配对,肽链合成随即终止。
五、细胞呼吸1. 细胞呼吸的基本过程是什么?答:细胞呼吸主要包括糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、柠檬酸循环和电子传递链四个阶段。
2. 电子传递链中的主要功能是什么?答:电子传递链的主要功能是将电子从NADH和FADH2传递至氧气,同时通过氧化磷酸化产生大量的ATP。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二.思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别?2.核酸的种类及分布,核酸的组成3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?5.RNA的种类及作用?6.原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异(一级结构)?7.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?三级结构?第三章酶学一.名词解释酶全酶多酶体系(多酶复合体)活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?近年来对酶的化学本质有何新的看法(补充)?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
(如丙二酸,磺胺类药物等)6.诱导锲合学说的内容是什么?其解决了什么问题?7.Km有什么意义?怎样求法?影响Km值变化因素有哪些?8.国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类?醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类?9.别构酶(变构酶)是否属于米氏酶?在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义?维生素一.名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二.思考题1.FAD,FMN,NAD+,NADP+,Tpp是何种维生素的衍生物,在催化反应中起什么作用?2.泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分,这些辅酶有何作用?3.糖酵解过程中需要哪些维生素参与?4.为什么说维生素,尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要?5.脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么?熟记书中所列的B族维生素的名称,辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1.简述蔗糖的合成与降解途径2.简述淀粉的合成与降解途径3.糖酵解过程定义?是否需要O2,是否发生氧化还原反应?其关键酶是什么?写出关键酶催化的反应结构式。
生化总复习及答案共122页文档
基础生化名词术语1、氨基酸(amino acids):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2、必需氨基酸(essential amino acids):指人(或其它脊椎动物)自己不能合成,需要从饮食中获得的氨基酸,例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3、非必需氨基酸(nonessential amino acids):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成的,不需要由饮食供给的氨基酸,例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
4、等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的净电荷为零)的pH值。
5、茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
除此而外,像丝氨酸磷脂等也与茚三酮发生反应。
6、肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合,除去一分子水形成的酰胺键。
7、肽(peptides):两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
8、蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9、层析(chromatography):按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10、离子交换层析(ion-exchange column chromatography):使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。
11、透析(dialysis):通过小分子经半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12、凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析(molecular-exclusion chromatography)。
生化复习题提纲1
基础生化复习思考题第一章: 蛋白质化学1.举例说明蛋白质在生命活动中的重要作用。
如何计算生物材料中的蛋白质含量,根据是什么。
2.由DNA直接编码的二十种氨基酸作为蛋白质的基本构成单位,它们在化学结构上有那些特点。
3.氨基酸的基本化学反应。
氨基酸和蛋白质的两性解离及等电点。
如何计算氨基酸的等电点。
茚三酮反应(ninhydrin reaction):α-氨基酸及具有游离α-氨基的肽都产生紫色化合物,而脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色的产物。
4.蛋白质化学结构和空间结构的概念,层次。
阐明α-螺旋,β-折叠,β-转角的要点,维持三级结构的作用力(主要是次级键或非共价键(氢键、离子键(盐键)、疏水键和范德华引力),共价键(肽键和二硫键)。
简述胰岛素的一级结构,肌红蛋白三级结构,血红蛋白四级结构。
亚基,寡聚蛋白的概念。
蛋白质的C-末端和N-末端。
α-螺旋要点:1.在α-螺旋体中,3.6个氨基酸残基旋转一周,每个氨基酸残基上升间距0.15nm,螺距0.54nm(0.15×3.6=0.54)。
2.链中R基团分布在螺旋外侧。
3.其稳定性靠链内氢键联系。
.5.蛋白质的胶体性质及其实用意义,蛋白质的变性和沉淀,变性和沉淀主要区别是什么? 有何实用价值?蛋白质沉淀:蛋白质分子由于脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐,而从溶液中沉淀析出。
蛋白变性:在理化因素的影响下,天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化时,其理化性质和生物学功能都随之改变或丧失,但并未导致一级结构的变化。
6.那些因素可以使蛋白质沉淀,其原理是什么?那些因素可以使蛋白质变性,变性的蛋白质性质有那些显著变化?蛋白质变性后,某些特性会发生改变:(1)生物活性丧失(构象改变);(2)溶解度降低、粘度增大、扩散系数变小等;(3)疏水基团外露,导致光学性质变化;(4)对蛋白酶降解的敏感性增大。
7.名词解释:肽键;肽平面;次级键;必需氨基酸;氨基酸残基;盐溶和盐析;透析电泳,蛋白质变性和复性。
生化期末复习题及答案
生化期末复习题及答案一、名词解释1、同聚多糖:由一种单糖组成的多糖,水解后生成同种单糖,如淀粉、纤维素等2、氧化磷酸化;在真核细胞的线粒体或细菌中,物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP 的偶联反应。
3、多酶复合体: 几种功能不同的酶彼此嵌合在一起构成复合体,完成一系列酶促反应4、限制性内切酶;一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。
Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解5、结构域:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区域,它是相对独立的紧密球形实体,称为结构域6、脂肪酸ω-氧化:脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基,再进一步氧化成ω-羧基,形成α、ω-二羧脂肪酸,以后可以在两端进行α-氧化而分解。
7、戊糖磷酸途径:又称为磷酸已糖支路。
是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
该途径包括氧化和非氧化两个阶段,在氧化阶段,葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2,并生成两分子NADPH;在非氧化阶段,核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。
( 是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变,最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程)8、竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制剂使Km增大而υmax不变。
9、肉毒碱穿梭作用:活化后的脂酰CoA是在线粒体外需要一个特殊的转运机制才能进入线粒体内膜。
在膜内外都含有肉毒碱,脂酰CoA和肉毒碱结合,通过特殊通道进入膜内然后再与肉毒碱分离(脂酰CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。
)10、呼吸链:又称电子传递链,是由一系列电子载体构成的,从NADH或FADH2向氧传递电子的系统11 增色效应;当双螺旋DNA熔解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。
2011-2012春夏生化(丙)复习提纲 完全解答版
生物化学(丙)复习提纲蛋白质化学蛋白质的基本结构单位和基本化学键;一级结构:即初级结构,是指蛋白质肽链中各个氨基酸的排列顺序。
二级结构:指蛋白质多肽链主链在空间的走向,一般为有规律的空间排列,是主链的构象,而不涉及侧链基团的空间上的关系。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键三级结构:指蛋白质分子中所有原子的三维空间排列。
四级结构:含有多条肽链的蛋白质分子,其内部具有独立结构的各多肽链彼此通过非共价键相互作用而成的聚合体机构。
寡聚体蛋白质(oligometric protein):由两个或多个肽链通过非共价键缔合在一起,构成一个完整的、有功能的聚集体。
亚基(subunit):在寡聚体蛋白质中,通常将每一条单独折叠的多肽链称为亚基。
必需氨基酸为:Ser, Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Lys, Met。
等电点isoelectric point, pI:在一定pH条件下,氨基酸分子所带正电荷和负电荷数相同,即净电荷为0时的溶液的pH。
pI = (pK1 + pK2 )/2蛋白质的种属差异?;蛋白质α-螺旋结构;构型configuration:是指立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
构象conformation:是指取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。
构象的改变不涉及到共价键的断裂。
在肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序。
通常在多肽链的一端含有一个游离的 -氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的 -羧基,称为羧基端或C-端。
氨基酸残基的顺序是从N端开始,以C端为终点的排列顺序。
如上述五肽可表示为:Ser-Val-Tyr-Asp-Gln肽的性质肽的酸碱性质主要取决于肽键中游离的α-氨基、游离的α-羧基以及侧链R基上的可解离基团。
肽的化学性质:双缩脲反应:肽和蛋白质的特有反应。
一般含有两个或两个以上的肽键的化合物与CuSO4碱性溶液发生反应生成紫红色或蓝紫色物质。
生化复习题及答案
生化复习题及答案一、选择题1. 酶的活性中心通常含有:A. 金属离子B. 辅酶C. 辅基D. 以上都是答案:D2. DNA复制过程中,新合成的DNA链与模板链之间的关系是:A. 互补配对B. 相同序列C. 反向平行D. 以上都是答案:A3. 下列哪种氨基酸是非必需氨基酸?A. 赖氨酸B. 苏氨酸C. 色氨酸D. 丙氨酸答案:D4. 细胞呼吸过程中,电子传递链的主要功能是:A. 产生ATPB. 氧化有机物质C. 还原氧气D. 以上都是答案:D5. 蛋白质合成过程中,mRNA上的三个连续碱基决定一个氨基酸,这种碱基组合被称为:A. 密码子B. 反密码子C. 启动子D. 终止子答案:A二、填空题1. 真核细胞中,DNA复制主要发生在______。
答案:细胞核2. 细胞膜上的______是细胞间通讯的重要分子。
答案:受体3. 脂肪酸的合成主要发生在______。
答案:细胞质4. 细胞周期中,DNA复制发生在______阶段。
答案:S5. 氨基酸通过______连接形成多肽链。
答案:肽键三、简答题1. 描述细胞凋亡与细胞坏死的主要区别。
答案:细胞凋亡是一种程序化的细胞死亡过程,由细胞内部的信号控制,通常不引起炎症反应。
而细胞坏死是一种被动的、由外部因素引起的细胞死亡,通常伴随炎症反应。
2. 阐述糖酵解过程中的关键酶及其作用。
答案:糖酵解过程中的关键酶包括己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。
己糖激酶催化葡萄糖磷酸化为葡萄糖-6-磷酸,磷酸果糖激酶-1催化果糖-6-磷酸磷酸化为果糖-1,6-二磷酸,丙酮酸激酶催化磷酸烯醇丙酮酸转化为丙酮酸,这些反应都是不可逆的,并且是糖酵解过程中的关键调控点。
3. 解释什么是氧化磷酸化以及其在能量转换中的作用。
答案:氧化磷酸化是细胞呼吸过程中的一个环节,发生在电子传递链中。
在这一过程中,电子通过一系列蛋白质复合体传递,最终还原氧气生成水,同时通过化学渗透机制驱动ATP合成酶合成ATP,从而将电子传递过程中释放的化学能转换为细胞可利用的能量形式。
生化复习指导参考答案
第五章生物氧化参考答案一、单项选择题1. C2.E3.B4.D5.E6.A7.A8.B9.E 10.C 11.D 12.B 13.D 14.E 15.D 16.E 17.B 18.B 19.D 20.A 21.A 22.A 23.B 24.B 25.D 26.C27.C 28.A二、多项选择题1.ABCDE2.ACDE3.ABC4.ACE5.ABCDE6.ADE7.BC8.ABCE9.BCD 10.BCE11.BCD 12.ABD 13.ABC 14.BCDE 15.ABCE 16.BD 17.ABDE 18.ABCE 19.BCD 20.AD三、填空题1. 加氧脱氢失电子2. NADH氧化呼吸链琥珀酸氧化呼吸链辅酶3. H2O2杀菌4. 细胞色素氧化酶氧5.还原6.3 27.释放能量超过21KJ/mol ATP8. NAD+ FAD9. 复合体I 复合体II 复合体IV10.泛素-Cytc还原酶血红素11.I FMN12.线粒体内膜的基质侧 F0 F113.OSCP或寡霉素敏感蛋白电子传递14.底物水平磷酸化氧化磷酸化25.过氧化物谷胱甘肽过氧化物酶16.α一磷酸甘油穿梭苹果酸-天冬氨酸穿梭17.异咯嗪环18.Cytaa319. 鱼藤酮、异戊巴比妥、粉蝶霉素A,二巯基丙醇,CO、氰化物、硫化氢20.过氧化物酶过氧化氢酶谷胱甘肽酶四、判断题1.X2.X3.X4.√5.X6.X7.X8.√9.X 10.√ 11.√12.√ 13.√ 14.√五、名词解释题1.即生物氧化。
物质在生物体内进行的氧化分解作用,统称为生物氧化。
这里主要指营养物质在氧化分解时逐步释放能量、最终生成CO2和H2O的过程。
2.呼吸链。
在生物氧化过程中,代谢物脱下的2H,经过多种酶和辅酶催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水。
由于该过程与细胞呼吸联系紧密,故称此传递链为呼吸链。
3.在呼吸链中,能传递氢的酶或辅酶称为递氢体,能传递电子的称为递电子体。
生化工程原理复习题及答案
生化工程原理复习题及答案一、名词解释1、生化工程:将生物技术的实验室成果经工艺及工程开发,成为可供工业生产的工艺过程,常称为生化工程。
2、灭菌:是指用物理或化学方法杀灭物料或设备中的一切生命物质的过程。
3、惯性冲撞机制:气流中运动的颗粒,质量,速度,具有惯性,当微粒随气流以一定的速度向着纤维垂直运动时,空气受阻改变方向,绕过纤维前进,微粒由于惯性的作用,不能及时改变方向,便冲向纤维表面,并滞留在纤维表面。
4、细胞得率:是对碳的细胞得率。
=生成细胞量某细胞含碳量或=消耗基质量某基质含碳量。
5、生物反应动力学:是研究在特定的环境条件下,微生物的生长、产物的生成、底物的消耗之间的动态关系及规律,以及环境因子对这些关系的影响。
生物反应工程:是一门以生物反应动力学为基础,研究生物反应过程优化和控制以及生物反应器的设计、放大与操作的学科。
6、返混:反应器中停留时间不同的物料之间的混合称为返混。
7、细非结构模型:8、非结构模型:如果把菌体视为单组分,则环境的变化对菌体组成的影响可被忽略,在此基础上建立的模型称为非结构模型。
结构模型:在考虑细胞组成变化基础上建立的微生物生长或相关的动力学模型。
9、限制性底物:是培养基中任何一种与微生物生长有关的营养物,只要该营养物相对贫乏时,就可能成为限制微生物生长的因子,可以是C 源、N源、无机或有机因子。
10、绝对过滤介质:绝对过滤介质的孔隙小于细菌和孢子,当空气通过时微生物被阻留在介质的一侧。
深层过滤介质:深层过滤介质的截面孔隙大于微生物,为了达到所需的除菌效果,介质必须有一定的厚度,因此称为深层过滤介质。
11、均衡生长:在细胞的生长过程中,如果细胞内各种成分均以相同的比例增加,则称为均衡生长。
非均衡生长:细胞生长时胞内各组分增加的比例不同,称为非均衡生长。
二、问答1、试述培养基灭菌通常具有哪些措施?灭菌动力学的重要结论有哪些?答:培养基灭菌措施有:(1)使用的培养基和设备需经灭菌。
生物化学-第3版生化提纲含答案
第一章绪论一、问答1、什么是生物化学?它主要研究哪些内容?生物化学是用化学的原理和方法,从分子水平来研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
2、生物化学对国民经济(如农林业、工业、疾病诊断和医药等)发展的作用?1)农业生产的基础研究依赖于生物化学的理论和方法,如作物栽培、作物品种鉴定、遗传育种、土壤农业化学、豆科作物的共生固氮、植物的抗逆性及植物病虫害防治等。
2)生物化学原理和技术促进轻工产品、生物药物的研究、开发与生产,如食品、发酵、制药、生物制品及皮革生产。
3)生物化学促进对人或动物致病机制的认识,提高对疾病诊断的正确性,如疾病的临床诊断依赖于生化指标的测定。
4)生物化学理论和方法有利于推动我国农副产品的加工产业,如提取动植物的有效生化成分加工成保健品、化妆品、医药用品或食品添加剂等。
生物化学理论和方法对改善人类生存环境具有特殊意义,如“三废”生物处理、航空航天事业、海洋资源开发利用等。
第二章蛋白质化学一、解释下列名称氨基酸的等电点( pI ):当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
、酸性氨基酸:R基带正电荷,【-NH2比-COOH数目少,如天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu),其pI<7,即pH<7,强酸性溶液中,主要以正离子存在,向阴极移动。
】【百度的】碱性氨基酸:R基带负电荷,【能水解的氨基个数多于能水解的羧基个数(溶液呈碱性)的氨基酸,如精氨酸、赖氨酸、组氨酸。
】【百度的】芳香族氨基酸:【凡含有芳香环的氨基酸都属于芳香族氨基酸。
例如酪氨酸(Tyrosine)、苯丙氨酸(Phenylalanine)、色氨酸(tryptophan)和组氨酸(Histidine),以及甲状腺素(Thyroxine)。
】【百度的】稀有氨基酸:从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸,它们都是相应常见氨基酸的衍生物。
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复习提纲一、蛋白质化学名词:1.蛋白质一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
2.蛋白质等电点:使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的PH,称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点,碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答:结构特点:组成人体蛋白质的氨基酸有20种,除甘氨酸外,均属L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸):谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸):赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答:一级结构:肽键,此外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。
二级结构:氢键。
三级结构:主要靠次级键疏水作用,离子键,氢键和范德华力等。
四级结构:非共价键,主要是氢键和离子键,其次是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答:本质:是破坏维系空间结构的键(非共价键、二硫键),不改变蛋白质的一级结构。
(不破坏肽键)构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点:理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化),生物活性丧失,易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的原因答:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳定因素答:蛋白质属于生物大分子,其分子的直径可达1-100nm,为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,水化膜和蛋白质胶粒表面电荷,是稳定胶粒的重要因素。
若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素,蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸答:P64在蛋白质组成中,除了20种常见的氨基酸外,某些氨基酸,如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸,胱氨酸等,在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子,所以被称为非编码氨基酸。
它们是由酪氨酸、脯氨酸、赖氨酸进入蛋白质多肽链之后再被修饰成相应的非编码氨基酸的。
二、核酸化学名词:DNA变性: 在某些理化因素作用下,DNA分子双链解开成两条单链的过程。
增色效应:DNA变性时其双链解开、碱基对暴露而导致紫外260nm吸收值增高。
1.核酸的分子组成与基本单位DNA和RNA组成的异同答:核酸的分子组成是碱基(腺嘌呤,鸟嘌呤,胞嘧啶,胸腺嘧啶,尿嘧啶),戊糖(核糖和脱氧核糖),磷酸。
基本单位是核苷酸。
比较因素DNARNA戊糖脱氧核糖核糖碱基A,G,C,TA,G,C,U2.核酸一级结构的概念与维系键答:DNA中脱氧核苷酸的排列顺序。
3',5'-磷酸二酯键。
3.DNA的二级结构要点答:DNA分子由两条反向平行的脱氧多核苷酸链绕同一轴构成的右手双螺旋,螺旋表面形成大沟和小沟。
螺旋骨架由磷酸与核糖构成,碱基垂直居双螺旋内側,两链碱基互补,以氢键相连。
(互补配对形式:A=T;G C)。
10对碱基转一圈,螺距3.4nm,直径2.0nm双螺旋的稳定因素碱基对之间的氢键维持双链横向稳定性碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
4.RNA的种类及作用答:rRNA核蛋白体RNA,核蛋白体组成成分mRNA信使RNA,蛋白质合成模板tRNA转运RNA,转运氨基酸5.DNA变性的特点,和Tm高低有关的因素答:黏度下降:从双螺旋结构到无规则线团增色效应:DNA变性后氢键断裂,双螺旋解开,碱基外露,在260nm紫外吸收增加。
Tm高低和与分子中G+C的含量有关,因为G与C有三个氢键。
三、酶名词:酶的活性中心:在酶分子中由必需基团参与构成的、能结合底物并将其转变为产物的特定部位。
酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。
同工酶:同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
1.酶的化学本质与、酶作用特点答:化学本质主要是蛋白质。
酶与一般催化剂相比具有高效性,高度特异性和可调节性的特点。
2.结合酶的组成和各组分作用答:结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成,前者称为酶蛋白,后者称为辅助因子,辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。
只有全酶才有催化作用。
酶蛋白决定反应的特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。
金属离子主要是作为酶活性中心的催化基团参与催化反应,传递电子;作为连接酶与底物的桥梁,便于酶和底物密切接触;稳定酶的构象;中和阴离子,降低反应中的静电斥力等。
3.酶作用的机制答:酶能显著降低反应的活化能,酶-底物中间复合物学说(中间复合物靠非共价键维系)。
4.影响酶作用的因素(六大因素),酶Km的意义答:底物浓度,酶浓度,温度,PH,抑制剂,激活剂等Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Km可近似地反应酶与底物的亲和力。
Km 值越小,酶与底物的亲和力越大。
这表示不需要很高的底物浓度就可以达到最大反应速度。
如果一种酶有几种底物,就有几个Km值,其中Km值最小者被称为天然底物或最适底物。
Km是酶的特征性常数,可以反应酶的种类等。
5.可逆抑制与不可逆抑制的区别、竞争性抑制与非竞争性抑制的特点答:不可逆抑制是抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。
可逆抑制是抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合,使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
竞争性抑制是抑制剂与底物的结构相似;抑制剂与底物相互竞争与酶活性中心结合;抑制程度取决于[I]/[S]相对比例;增加底物浓度,可以减少或解除抑制作用;Km值变大,Vmax值不变。
非竞争性抑制是抑制剂与底物的结构不相似;抑制剂与底物相互竞争与酶的不同部位相结合;抑制程度只取决于[I];增加[S]不能去除抑制作用。
Km值不变,Vmax值降低。
四、糖代谢名词:糖酵解:在缺氧环境下,葡萄糖或糖原经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸并产生少量能量的过程。
糖异生:糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸,乳酸,丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程,最主要的器官是肝。
1.糖酵解的关键酶、特点、和生理意义答:一次脱氢反应,两次底物水平磷酸化,三个不可逆反应和三个关键酶(己糖激酶HK,6-磷酸果糖激酶-1 PFK-1,丙酮酸激酶PK),反应部位在胞浆,是一个不需要氧的产能过程,一分子葡萄糖通过无氧酵解可净产生2分子ATP。
在缺氧条件下迅速提供能量;某些细胞(红细胞无线粒体;白细胞和骨髓细胞代谢活跃细胞等)在氧供应正常的情况下重要的功能途径;糖酵解的某些中间产物是脂类,氨基酸等的合成前体,并与其他代谢途径相联系。
2.三羧酸循环的要点和生理意义答:指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸,反复的进行脱氢脱羧,又生成草酰乙酸,再重复循环反应的过程。
一个底物水平磷酸化,二次氧化脱羧(β-氧化脱羧:异柠檬酸脱氢酶催化;α-氧化脱羧:α-酮戊二酸脱氢酶复合体催化),三次不可逆反应和三个关键酶(柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,α-酮戊二酸脱氢酶复合体),四次脱氢(三分子NADH+H+,一分子FADH2)。
反应在线粒体中进行。
消耗一分子乙酰CoA,共生成12分子ATP。
整个循环为不可逆反应。
三羧酸循环的中间产物在量上无改变,但可不断更新。
生理意义:是三大营养物质氧化分解的共同途径;是三大营养物质代谢联系的枢纽;为其他物质代谢提供小分子前提;为呼吸链提供H+和e。
3.磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义答:关键酶:6-磷酸葡萄糖脱氢酶生理意义:为核苷酸的生成提供核糖;提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
4.糖原合成中活性葡萄糖的供体,肝糖原和肌糖原分解的不同,糖原合酶和磷酸化酶催化的反应答:UDPG(尿苷二磷酸葡萄糖)可看作“活性葡萄糖”,在体内充作葡萄糖供体。
在由糖原分解为6-磷酸葡萄糖之后由于肝脏和肾中存在有葡萄糖-6-磷酸酶,所以可以进一步分解为葡萄糖。
(1-磷酸葡萄糖)-糖原合酶-糖原糖原-磷酸化酶+pi-(1-磷酸葡萄糖)5.糖异生的原料、部位和生理意义,丙酮酸羧化酶的辅酶答:糖异生作用是指非糖物质如生糖氨基酸,乳酸,丙酮酸及甘油等转变为葡萄糖或糖原的过程,最主要的器官是肝。
原料:乳酸,甘油,生糖氨基酸等。
酶:葡萄糖-6-磷酸酶,果糖二磷酸酶-1,丙酮酸羧化酶,磷酸烯醇式丙酮酸激酶。
意义:作为补充血糖的重要来源,以维持血糖水平的恒定,补充肝糖原,维持酸碱平衡。
丙酮酸羧化酶辅酶为生物素(反应在线粒体)6.血糖的来源去路,调节血糖的激素和作用答:来源:食物中糖消化吸收,肝糖原分解,非糖物质糖异生去路:氧化分解为二氧化碳和水;糖原合成为肝糖原肌糖原;磷酸无糖通路等其他糖;脂肪氨基酸等;尿糖。
主要调节激素:胰岛素降低血糖;胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素升高血糖。
名词:生物氧化:物质在生物体内进行氧化称为生物氧化,主要指糖,脂肪,蛋白质等在体内逐步分解释放能量最终生成二氧化碳和水。
氧化磷酸化:物质代谢过程底物脱下的氢经呼吸链电子传递过程中释放的能量被ADP利用磷酸化生成ATP。
呼吸链:(电子传递链)在线粒体内膜上具有氧化还原功能的酶和辅酶按一定顺序排列组成,能传递氢和电子的链式反应体系。
由于电子传递过程与细胞呼吸有关,又称为呼吸链。
1.生物氧化的特点生物氧化体外氧化(燃烧)反应性质相同(氧化还原反应)产物相同(二氧化碳和水)耗氧量相同环境细胞内体外条件体温,需要酶高温,不需酶能量释放方式逐步释放骤然释放产物生成方式水由代谢物脱下的氢与氧结合产生,二氧化碳由有机酸脱羧产生水和二氧化碳由物质中的碳和氢直接与氧结合产生2.两条呼吸链的名称、组成成分,产能的区别答:NADH呼吸链:NADH →FMN(Fe-S)→CoQ →Cytb →Cyt c1 →Cytc →aa3 →O2有三个生成ATP的偶联部位琥珀酸呼吸链:琥珀酸→FAD(Fe-S)→CoQ(泛醌)→Cytb →Cyt c1 →Cytc →aa3 →O2 只有两个生成ATP的偶联部位3.ATP的生成方式、ATP的储存形式答:氧化磷酸化(主要方式):代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时,释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP,由于是代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生,称为氧化磷酸化。
底物水平磷酸化:底物分子内部能量重新分布形成高能磷酸键并伴有ADP磷酸化生成ATP的作用称为底物水平磷酸化,与呼吸链的电子传递无关。
ATP的储存形式主要是磷酸肌酸,储存于肌肉和脑组织。
4.呼吸链阻断剂和解偶联剂的作用答:呼吸链阻断剂又称为呼吸链的抑制剂,阻断呼吸链中某些部位电子传递,可与铁流蛋白结合,阻断电子传递;H2S,co及cn-抑制细胞色素氧化酶,使电子不能传递给氧。