第三章 酶及辅酶(2)
第三章 生物化学课件 酶与辅酶
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发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立 酶是蛋白质的观念,其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现: 1981~1982年,Thomas R.Cech实验发现有催化 活性的天然RNA—Ribozyme。
酶催化进行的反应——酶促反应 底物、产物(P50)
能 量 水 平
E1
ES
E2
E+S
G
途径进行,降低反应所
需活化能,所以能加快 反应速度。
P+ E
反应过程
中间产(络合)物学说
• 第一步是酶与底物形成酶-底物中间复合 物。当底物分子在酶作用下发生化学变化 后,中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S P + E • 许多实验事实证明了E-S复合物的存在。E -S复合物形成的速率与酶和底物的性质有 关。 • (中间产物很不稳定,存在时间非常短暂)
酶专一性的“诱导契合学说”
三、 酶高效催化的因素
(1)临近效应、定向效应: 在酶促反应中,底物分子结合到酶的活性中心,一方面底 物在酶活性中心的有效浓度大大增加,有利于提高反应速 度; 另一方面,由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和 定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被 严格定向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。 (2)“张力”和“形变” : 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化,变化的酶分子又使 底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ,从而促 使酶-底物中间产物进入过渡态。
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
(芳香) (硷性)
羧肽酶 羧肽酶
(丙)
胰凝乳 蛋白酶
胃蛋白酶
弹性蛋白酶 胰蛋白酶
生物化学I 第三章 酶学
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根据国际生化协会酶命名委员会的规定,每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号,编号前冠以EC(酶学委员会缩 写),四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号,这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如:EC1.1.1.27(乳酸脱氢酶) 酶
乳酸:NAD+氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年, Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”, 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年,Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶,并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此, Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
(1)旋光异构专一性:
(2)顺反异构专一性:
例如:不同的酶有不同的活性中心,故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶,它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应:
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
(芳香) (硷性)
羧肽酶 羧肽酶
(丙)
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
(4)酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
(5)酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝(Crevice)内。
(6)底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合,这些次级键为:氢键、离子键(盐键)、 范德华力和疏水相互作用。 (7)酶的活性中心具有柔性或可运动性。
生化第三章酶
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第三章酶本章要点生物催化剂——酶:由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶:由单一亚基构成的酶。
(如溶菌酶)2.寡聚酶:由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
(如磷酸果糖激酶-1)3.多酶复合物(多酶体系):几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
(如丙酮酸脱氢酶复合物)4.多功能酶(串联酶):一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
(如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ)(一)、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制;辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性,只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松,可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中,辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白,参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去,或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中,辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物,它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子(或基团)或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子,约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应,使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列,有利于酶促反应的发生;②作为连接酶与底物的桥梁,形成三元复合物;③金属离子还可以中和电荷,减小静电斥力,有利于底物与酶的结合;④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶:有的金属离子与酶结合紧密,提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶:有的金属离子虽为酶的活性所必需,但与酶的结合是可逆结合。
(二)、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心(活性部位):酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
《生物化学》第三章酶化学与辅酶及答案
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第三章酶化学与辅酶一、选择题(在备选答案中只有一个是正确的)1.关于酶的叙述哪项是正确的?A.所有的酶都含有辅基或辅酶B.只能在体内起催化作用C.大多数酶的化学本质是蛋白质D.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E.都具有立体异构专一性(特异性)2.酶原所以没有活性是因为:A.酶蛋白肽链合成不完全B.活性中心未形成或未暴露C.酶原是普通的蛋白质D.缺乏辅酶或辅基E.是已经变性的蛋白质3.磺胺类药物的类似物是:A.四氢叶酸B.二氢叶酸C.对氨基苯甲酸D.叶酸E.嘧啶4.关于酶活性中心的叙述,哪项不正确?A.酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域B.必需基团可位于活性中心之内,也可位于活性中心之外C.一般来说,总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中,形成酶的活性中心D.酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程E.当底物分子与酶分子相接触时,可引起酶活性中心的构象改变5.辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素?A.磷酸吡哆醛B.核黄素C.叶酸D.尼克酰胺E.硫胺素6.下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述,哪一点不正确?A.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B.一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶C.一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D.酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性E.辅助因子直接参加反应7.如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km,则v值应等于多少Vmax?A.0.25 B.0.33 C.0.50 D.0.67 E.0.758.有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于:A.可逆性抑制作用B.竞争性抑制作用C.非竞争性抑制作用D.反竞争性抑制作用E.不可逆性抑制作用9.关于pH对酶活性的影响,以下哪项不对?A.影响必需基团解离状态B.也能影响底物的解离状态C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性D.破坏酶蛋白的一级结构E.pH改变能影响酶的Km值10.丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于:A.反馈抑制B.底物抑制C.竞争性抑制D.非竞争性抑制E.变构调节二、填空题1.结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性,前者的作用是_________,后者的作用是__________。
2021年公卫助理医师考点:第三章 酶
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第三章酶第1讲酶的结构与功能【考频指数】★★★★【考点精讲】1.酶的分子组成(1)单纯酶:仅含氨基酸,如水解酶、清蛋白。
(2)结合酶:酶蛋白(蛋白质)+辅助因子[小分子有机化合物(辅酶)或金属离子]。
(3)酶蛋白:酶的蛋白质部分称为酶蛋白,决定酶反应特异性。
(4)辅酶:化学性质稳定的小分子有机化合物。
参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。
(5)辅基:辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶称为辅基,与酶蛋白结合紧密,不易分开。
酶的活性中心。
(6)必需基团:与酶活性发挥有关的化学基团。
(7)活性中心:这些必需基团与维持酶分子的空间构象有关。
酶分子中必需基团在空间位置上相对集中所形成的特定空间结构区域,是酶发挥催化作用的关键部位,称为酶的活性中心。
①活性中心可与作用物(底物)特异结合,将作用物转化为产物。
②活性中心上的必需基团包括结合基团和催化基团。
③活性中心外的必需基团维持酶活性中心空间构象。
2.酶促反应的特点(1)极高的催化效率:酶的高效催化是通过降低反应所需的活化能实现的。
(2)高度的特异性:一种酶只能作用于一种或一类化合物,催化进行一种类型的化学反应,得到一定的产物,这种现象称为酶的特异性。
(3)酶促反应具有可调节性。
【进阶攻略】弄清结合酶的构成以及各部分的作用,酶促反应的特点要牢记,活性中心简单了解,偶尔会考到。
【易错易混辨析】辅基属于辅酶,是与酶蛋白结合的辅酶。
辅酶透析方法可分,辅基不易分开。
【知识点随手练】一、A1型选择题1.酶的催化高效性是因为酶A.启动热力学不能发生的反应B.能降低反应的活化能C.能升高反应的活化能D.可改变反应的平衡点E.对作用物(底物)的选择性2.有关结合酶概念正确的是A.酶蛋白决定反应性质B.辅酶与酶蛋白结合才具有酶活性C.辅酶决定酶的专一性D.酶与辅酶多以共价键结合E.体内大多数脂溶性维生素转变为辅酶3.辅酶与辅基的差别在于A.辅酶与酶共价结合,辅基则不是B.辅酶参与酶反应,辅基则不参与C.辅酶含有维生素成分,辅基则不含D.辅酶为小分子有机物,辅基常为无机物E.经透析方法可使辅酶与酶蛋白分离,辅基则不能【知识点随手练参考答案及解析】一、A1型选择题1.【答案及解析】B。
第三章 酶与辅酶分解
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金属离子 Mn2 Fe2+/Fe3+
配体 咪唑 卟啉环,咪唑, 含硫配体
Cu+/Cu2+ 咪唑,酰胺 Co2+ 卟啉环 Zn2+ -NH3,咪唑,(-RS)2 Pb2 -SH Ni2 -SH
酶或蛋白 丙酮酸脱氢酶 血红素, 氧化-还原酶, 过氧化氢酶 细胞色素氧化酶 变位酶 碳酸酐酶,醇脱氢酶 d-氨基- g-酮戊二酸脱水酶 尿酶
辅酶是一类具有特殊化学结构和功能 的小分子化合物。参与的酶促反应主 要为氧化 - 还原反应或基团转移反应。
大多数辅酶的前体主要是水溶性B族 维生素。许多维生素的生理功能与辅 酶的作用密切相关。
维生素
维生素是机体维持正常生命活动所必不 可少的一类有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两 大类。其中脂溶性维生素在体内可直接 参与代谢的调节作用,而水溶性维生素 是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性,只有二者结合为全酶才 有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性,辅助因子通常是作为电子、原子或某些 化学基团的载体决定反应的性质。
辅酶在酶促反应中的作用特点
辅酶在催化反应过程中,直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能,可以特定 地 催某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合 形成不同的全酶。 一般来说,全酶中的辅酶决定了酶所催化 的类型(反应专一性),而酶蛋白则决定了 所催化的底物类型(底物专一性)。
酶
目录:
酶的基本性质 酶的命名和分类 酶反应动力学 酶的抑制作用 酶的作用机理
酶的基本性质
什么是酶?
酶是生物体内具有催化活性的,有 特殊空间构像的生物大分子,包括 蛋白质和核酸。
生物化学 第3章 酶
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生物化学第3章酶生物化学第3章酶第三章酶学习要求1.掌握酶的概念、结构和功能以及酶与反应动力学的关系。
2.熟悉酶的分子组成与酶的调节。
3.了解酶的分类和命名以及酶与药物的关系。
基本知识点酶是能有效催化其特定底物的蛋白质。
简单酶是一种仅由氨基酸残基组成的蛋白质质,结合酶除含有蛋白质部分外,还含有非蛋白质辅助因子。
辅助因子是金属离子或小分子有机化合物,后者称为辅酶,其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。
酶分子中一些可能在一级结构中距离较远的必需基团在空间结构中彼此接近,形成具有特定空间结构的区域,该区域可以特异性地结合底物并将底物转化为产物。
这个区域被称为酶的活性中心。
同工酶是指催化相同化学反应,酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶,是由不同基因编码的多肽链,或同一基因转录生成的不同mrna所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
酶促反应具有高效性、特异性和可调节性。
酶与底物相互作用形成酶-底物复合物,底物容易通过邻近效应、定向排列和表面效应转变为过渡态。
它在多重催化中起着有效的作用。
酶促反应动力学及其影响因素的研究。
后者包括底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂和活化剂。
底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。
v?vmax[s]km?[s]其中,km为米氏常数,其值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度,具有重要意义。
vmax和km可用米氏方程的双倒数作图来求取。
酶在最适ph和最适温度时催化活性最高,但最适ph和最适温度不是酶的特征性常数,受许多因素的影响。
酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种。
可逆抑制中,竞争抑制作用的表观km 值增大,vmax不变;非竞争抑制作用的km值不变,vmax减小,反竞争抑制作用的km值与vmax均减小。
调节体内酶的活性和含量是代谢调节的重要途径。
变构酶是一类与某些效应物可逆结合并通过改变酶的构象来影响其活性的酶。
多亚基变构酶具有协同效应。
酶的化学修饰使酶在相关酶的催化下可逆地共价结合某些化学基团,从而实现活性酶与非活性酶或低活性酶与高活性酶的相互转化。
生物化学复习资料-酶与维生素(含试题及解析)
![生物化学复习资料-酶与维生素(含试题及解析)](https://img.taocdn.com/s3/m/0684c47558fafab069dc02b0.png)
第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应,而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快,使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢,以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应,这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂,它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性,其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性,立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度(S)、酶液浓度(E)、反应温度(T)、反应pH值、激活剂(A)和抑制剂(I)等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程,米氏常数(K m)是酶的特征性常数,它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位,即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等,每个学说都有其各自的理论依据,其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认,诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶,其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统,即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段,第一阶段为水解反应的酰化阶段,第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应,但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶;变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶,是一个关键酶,催化限速步骤。
生物化学生物化学生物化学第三章酶
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活化能(activation energy) : 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
精选ppt
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
11
精选ppt
2、专一性(specificity)
绝对专一性(absolute specificity) : 相对专一性(relative specificity) : 立体异构专一性(stereo specificity):
模拟生物催化剂:
8
精选ppt
二、酶的催化作用特点
(一)、酶与一般催化剂的共性
1、只能催化热力学上允许的反应,降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变
9
精选ppt
(二)、酶作为生物催化剂的特点
1、高效性
*酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍,比一 般催化剂高107~1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。
精选ppt
第三章 酶 Enzyme
1
精选ppt
酶的概念
目前将生物催化剂(biocatalyst)分为两类: * 酶( Enzyme): * 核酶( Ribozyme ):RNA或DNA
2
精选ppt
本章主要内容:
第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶
即 1IU= 1μmol/min
(2)国际单位Kat:1972年,指在最适条件下1秒钟内转化 1mol底物所需的酶量。
即 1 Kat=1mol/s
生物化学——第三章酶
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2)高度专一性
• 酶的专一性 (Specificity)(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3)反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行,反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1)绝对专一性
(结构专一性)
• 酶对底物的要求非常严格,只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性(Absolute specificity)。
• 例:脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物,而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
(a)锁钥学说:认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的,酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
(b)诱导契合学说:
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,但酶的活性 中心具有一定的柔性,两者相遇底物诱导酶构象发生变 化,才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团:
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程,称
为诱导契合(induced-fit)
第三章酶、维生素及辅酶
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第三章酶、维生素及辅酶知识要点:1.酶是活细胞分泌的生物催化剂,它既具有一般催化剂的共性,又具有生物催化剂的特性。
2.国际酶学委员会制定的分类系统将酶分为6大类。
酶的命名有惯用命名和系统命名两种,同时酶具有包含四个阿拉伯数字的系统编号,每一种酶只有一个系统名称和系统编号。
3.除核酶外,酶都是蛋白质。
根据化学组成,酶分为单纯酶和全酶。
全酶由酶蛋白和辅因子(包括辅酶和辅基)构成,两者对于酶活来说都是必需的。
根据分子结构,酶可分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体。
4.酶具有与普通蛋白质不同的结构特点,即具有活性部位,是酶结合和催化底物的产所,是酶作用机理的结构基础。
除活性部位外,在酶一级结构中还有一些氨基酸序列虽然不直接构成活性部位,但对活性部位的形成具有重要作用,这些基团与活性部位统称为必需基团。
5.酶作为生物催化剂有两种重要特性,即专一性和高效性。
“诱导契合”假说可以很好的解释酶的专一性,而酶与底物的诱导契合作用也是酶催化高效性的重要基础。
6.酶促反应动力学研究酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响。
7.生物体内酶的调节方式有很多种,可以概括为两类,一类通过改变酶的数量与分布控制酶的活性,一类通过改变细胞内已有的酶分子的活性来对酶进行调节,后者包括别构调节以及共价修饰调节。
8.维生素的概念、分类、与辅酶的关系,几种常见的维生素及其生理功能。
重点难点:重点掌握酶的特性,分类,本质,结构与功能的关系,影响酶促反应速度的因素,维生素的定义及常见维生素的功能。
其中,酶的结构与功能的关系,影响酶促反应的因素,特别是抑制剂对酶促反应速度的影响是本章难点。
思考题:1.何谓诱导契合学说?为什么酶对其所催化反应的正向底物和逆向底物都有专一性?2.说明辅酶、辅基与酶蛋白的关系,辅酶(基)在催化反应中起什么作用?3.测定酶活力时为什么采用初速度且一般以测定产物的增加量为宜?4*.以胰凝乳蛋白酶为例,说明酶的催化机理。
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第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应,而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快,使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢,以满足生命活动的需要。
生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应,这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。
酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂,它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。
酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。
酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性,其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性,立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。
影响酶促反应速度的因素有底物浓度(S)、酶液浓度(E)、反应温度(T)、反应pH 值、激活剂(A)和抑制剂(I)等。
其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程,米氏常数(K m)是酶的特征性常数,它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。
酶的活性中心有两个功能部位,即结合部位和催化部位。
酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等,每个学说都有其各自的理论依据,其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认,诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。
胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶,其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统,即电荷中继网。
其催化机理包括两个阶段,第一阶段为水解反应的酰化阶段,第二阶段为水解反应的脱酰阶段。
同工酶和变构酶是两种重要的酶。
同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应,但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶;变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶,是一个关键酶,催化限速步骤。
酶技术是近年来发展起来的,现在的基因工程、遗传工程、细胞工程、酶工程、生化工程和生物工程等领域都有酶技术的参与。
维生素是生物生长和生命活动中所必需的微量有机物,在天然食物中含量极少,人体自身不能合成,必须从食物中摄取。
这些维生素既不是构成各种组织的主要原料,也不是体内能量的来源,它们的生理功能主要是在物质代谢过程中起着非常重要的作用,因代谢过程离不开酶,而结合蛋白酶中的辅酶和辅基绝大多数都含有维生素成份。
机体缺乏某种维生素时,代谢受阻,表现出维生素缺乏症,而植物体内能合成维生素。
二、习题(一)名词解释1.米氏常数(K m值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)(二)英文缩写符号1.NAD+(nicotinamide adenine dinucleotide)2.FAD(flavin adenine dinucleotide)3.THFA(tetrahydrofolic acid)4.NADP+(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)5.FMN(flavin mononucleotide)6.CoA(coenzyme A)7.ACP(acyl carrier protein)8.BCCP(biotin carboxyl carrier protein)9.PLP(pyridoxal phosphate)(三)填空题1.酶是产生的,具有催化活性的。
2.酶具有、、和等催化特点。
3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
4.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基,三者构成一个氢键体系,使其中的上的成为强烈的亲核基团,此系统称为系统或。
5.与酶催化的高效率有关的因素有、、、、等。
6.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
7.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。
它是酶。
8.转氨酶的辅因子为即维生素。
其有三种形式,分别为、、,其中在氨基酸代谢中非常重要,是、和的辅酶。
9.叶酸以其起辅酶的作用,它有和两种还原形式,后者的功能作为载体。
10.一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。
11.全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。
12.辅助因子包括、和等。
其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可以用除去。
13.T.R.Cech和S.Alman因各自发现了而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
14.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
15.根据国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1,EC代表,4个数字分别代表、、和。
16.根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为、、和。
17.酶的活性中心包括和两个功能部位,其中直接与底物结合,决定酶的专一性,是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。
18.酶活力是指,一般用表示。
19.通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的速度,即时测得的反应速度。
20.解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。
21.固定化酶的优点包括,,等。
22.pH值影响酶活力的原因可能有以下几方面:影响,影响,影响。
23.温度对酶活力影响有以下两方面:一方面,另一方面。
24.脲酶只作用于尿素,而不作用于其他任何底物,因此它具有专一性;甘油激酶可以催化甘油磷酸化,仅生成甘油-1-磷酸一种底物,因此它具有专一性。
25.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴的截距为,纵轴上的截距为。
26.磺胺类药物可以抑制酶,从而抑制细菌生长繁殖。
27.判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。
28.维生素是维持生物体正常生长所必需的一类_________有机物质。
主要作用是作为_________的组分参与体内代谢。
29.根据维生素的____________性质,可将维生素分为两类,即____________和____________。
30.维生素B1由__________环与___________环通过__________相连,主要功能是以__________形式,作为____________和____________的辅酶,转移二碳单位。
31.维生素B2的化学结构可以分为二部分,即____________和____________,其中____________原子上可以加氢,因此有氧化型和还原型之分。
32.维生素B3由__________与_________通过___________相连而成,可以与__________,_________和___________共同组成辅酶___________,作为各种____________反应的辅酶,传递____________。
33.维生素B5是_________衍生物,有_________,_________两种形式,其辅酶形式是________与_________,作为_______酶的辅酶,起递______作用。
34.生物素可看作由____________,____________,____________三部分组成,是____________的辅酶,在____________的固定中起重要的作用。
35.维生素B12是唯一含____________的维生素,由____________,____________和氨基丙酸三部分组成,有多种辅酶形式。
其中____________是变位酶的辅酶,____________是转甲基酶的辅酶。
36.维生素C是____________的辅酶,另外还具有____________作用等。
(四)选择题1.酶的活性中心是指:A.酶分子上含有必需基团的肽段 B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子与辅酶结合的部位 D.酶分子发挥催化作用的关键性结构区E.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2.酶催化作用对能量的影响在于:A.增加产物能量水平 B.降低活化能 C.降低反应物能量水平D.降低反应的自由能 E.增加活化能3.竞争性抑制剂作用特点是:A.与酶的底物竞争激活剂 B.与酶的底物竞争酶的活性中心C.与酶的底物竞争酶的辅基 D.与酶的底物竞争酶的必需基团;E.与酶的底物竞争酶的变构剂4.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关:A.作用时间 B.抑制剂浓度 C.底物浓度D.酶与抑制剂的亲和力的大小 E.酶与底物的亲和力的大小5.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用 C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用 E.无法确定6.酶的竞争性可逆抑制剂可以使:A.V max减小,K m减小 B.V max增加,K m增加C.V max不变,K m增加 D.V max不变,K m减小E.V max减小,K m增加7.下列常见抑制剂中,除哪个外都是不可逆抑制剂:A 有机磷化合物B 有机汞化合物 C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物8.酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上:A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸9.在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体:A.His的咪唑基 B.Lys的ε氨基 C.Arg的胍基D.Cys的巯基 E.Trp的吲哚基10.对于下列哪种抑制作用,抑制程度为50%时,[I]=Ki :A.不可逆抑制作用 B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用 D.反竞争性可逆抑制作用 E.无法确定11.下列辅酶中的哪个不是来自于维生素:A.CoA B.CoQ C.PLP D.FH2 E.FMN 12.下列叙述中哪一种是正确的:A.所有的辅酶都包含维生素组分B.所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分C.所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分D.只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分13.多食糖类需补充:A.维生素B1 B.维生素B2 C.维生素B5D.维生素B6 E.维生素B714.多食肉类,需补充:A.维生素B1 B.维生素B2 C.维生素B5D.维生素B6 E.维生素B715.以玉米为主食,容易导致下列哪种维生素的缺乏:A.维生素B1 B.维生素B2 C.维生素B5D.维生素B6 E.维生素B716.下列化合物中除哪个外,常作为能量合剂使用:A.CoA B.ATP C.胰岛素 D.生物素17.下列化合物中哪个不含环状结构:A.叶酸 B.泛酸 C.烟酸 D.生物素 E.核黄素18.下列化合物中哪个不含腺苷酸组分:A.CoA B.FMN C.FAD D.NAD+ E.NADP+19.需要维生素B6作为辅酶的氨基酸反应有:A.成盐、成酯和转氨B.成酰氯反应 C.烷基化反应D.成酯、转氨和脱羧 E.转氨、脱羧和消旋(五)是非判断题()1.酶促反应的初速度与底物浓度无关。