蛋白质存在于所有的生物细胞中.

3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象. 三、蛋白质的组成 1.元素组成 蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的 硫。某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、碘、锌和铜等。这 些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳 50％ 氢 7％ 氧 23％ 氮 16% 硫 0—3％ 其他 微 量
除了上法外，还有 紫外比色法 双缩脲法 Folin—酚 考马斯亮兰G—250比色法 （条件：蛋白质必须是可溶的） 2.化学组成（两种类型） 单纯蛋白质：水解为 α-氨基酸 结合蛋白质=单纯蛋白质+辅基
第二节
氨基酸化学
一、氨基酸的结构与分类 1.氨基酸的结构 氨基酸是蛋白质水解的最终产物，是组成蛋白质的基本单位。从蛋白质 水解物中分离出来的氨基酸有二十种，除脯氨酸和羟脯氨酸外，这些天然氨 基酸在结构上的共同特点为： (1). 与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸 H2N COOH CH R α-碳原子基团 R基团
疏水性R基团AA 不带电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA 脂肪族A 芳香族AA 杂环族AA
（3）按R基团的化学结构分
3.构成蛋白质的20种氨基酸
4.人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Try) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 酪氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe) 婴儿时期所需: 精氨酸(Arg)、组氨酸(His) 早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys) ５.几种重要的不常见氨基酸 在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质 氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有 4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这 些不常见蛋白质氨基酸的结构如下
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分 蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水55% 细菌 50%~80% 蛋白质19% 真菌 14%~52% 脂肪19% 酵母菌 14%~50% 糖类＜1% 白地菌50% 无机盐7% 2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者 （1）酶的催化作用 （2）调节作用(多肽类激素) （3）运输功能 （4）运动功能 （5）免疫保护作用(干扰素) （6）接受、传递信息的受体 （7）毒在于所 有的生物细胞中， 是构成生物体最 基本的结构物质 和功能物质。 蛋白质是生命活 动的物质基础， 它参与了几乎所 有的生命活动过 程。
第一节
概
述
一、蛋白质的定义 蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成 的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构 和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织 的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。由于大多数蛋白质的含氮量接近 于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量 ★蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法 (测定氮的经典方法) 优点：对原料无选择性，仪器简单， 方法也简单； 缺点：易将无机氮(如核酸中的氮) 都归入蛋白质中,不精确。 一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为 蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有 6.25g 蛋白质）；故： ※ 蛋白质含量=氮的量×100/16×6.25



酪氨酸的max ＝275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的 max＝257nm， 257=2.0x102; 色氨酸的max ＝280nm， 280=5.6x103;
2.氨基酸的离解性质 氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在， 而是离解成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在， 羧基是以离解状态(-COO-)存在。 在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
二、蛋白质在生命中的重要性 早在1878年，思格斯就在《反杜林论》中指出：“生命是蛋白体的存在 方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断的自我 更新。” 可以看出，第一，蛋白体是生命的物质基础；第二，生命是物质运 动的特殊形式，是蛋白体的存在方式；第三，这种存在方式的本质就是蛋白 体与其外部自然界不断的新陈代谢。现代生物化学的实践完全证实并发展了 恩格斯的论断
HO N H COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH OH NH2
5- 羟基赖氨酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N- 甲基赖氨酸 3,5- 二碘酪氨酸
4- 羟基脯氨酸
二.氨基酸的重要理化性质 1.一般物理性质 常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异 (1)溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀 碱中，但不能溶解于有机溶剂。通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀 析出。 (2) 熔点：氨基酸的熔点极高，一般在200℃以上。 (3) 味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦， 谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (4)旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或 向右旋转，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远 紫外区(<220nm)均有光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、 苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
α-氨基酸基本结构通式
(2). 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子,所以： A.氨基酸都具有旋光性。B.每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体。 目前已知的天然蛋白质中氨基酸都为L-型。
2.常见氨基酸的分类 （1）按R基团的酸碱性分 （2）按R基团的 电性质分
中性AA 酸性AA 碱性AA