影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些资料讲解

影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些

1.影响蛋白质水合和溶解性的因素有哪些？这两方面的影响因素有何异同？答：（1）蛋白质的水合性质（Properties Hydration of Proteins）

A. 蛋白质水合性质：蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、

Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结

合的性质。

B. 蛋白质水合能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90-95%的水蒸汽

达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。

α＝ƒC +0.4 ƒP +0.2 ƒN

（α：水合能力，g水/g蛋白质；ƒC, ƒP , ƒN ：带电的、极性和非极性的分数）

C. 影响蛋白质结合水的环境因素：

1.pH 当pH＝pI时，蛋白质的水合能力最低

2.温度温度升高，氢键作用和离子基团的水合作用减弱，水合能力下降。

3.氨基酸组成极性氨基酸越多，水合能力越高

4,离子强度低浓度的盐能提高蛋白质的水合能力。

5.盐的种类

(2)蛋白质的溶解度（Solubility of Proteins）

影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用：

A 疏水相互作用能促进蛋白质—蛋白质相互作用，使蛋白质溶解度降低；

B 离子相互作用能促进蛋白质—水相互作用，使蛋白质溶解度增加。

1.pH

当pH高于或低于等电点时，蛋白质带净的负电荷或净的正电荷，

水分子能同这些电荷相互作用并起着稳定作用

U-形曲线，最低溶解度出现在蛋白

2.①“盐溶”（salted in）中性盐的离子在0.1-1Ｍ能提高蛋白质的溶

解度。

②“盐析”（salted out）中性盐的离子大于１Ｍ，蛋白质的溶解

度降低，并可能导致蛋白质沉淀。

③当离子强度＜0.5时，离子中和蛋白质表面的电荷。

电荷掩蔽效应对蛋白质的溶解度的影响取决于蛋白质的表面性质。如果蛋白质含

有高比例的非极性区域，那么此电荷掩蔽效应使它的溶解度下降，反之，

溶解度提高。

当离子强度＞1.0时，盐对蛋白质溶解度具有特殊的离子效应。

硫酸盐和氟化物（盐）逐渐降低蛋白质的溶解度。在相同的μ，各种离子对蛋

白质溶解度的相对影响（提高溶解度）的能力。Hofmeister系列

阴离子（提高蛋白质溶解度的能力）：

SO42-＜F-＜Cl-＜Br-＜I-＜ClO4-＜SCN-

阳离子（降低蛋白质溶解度的能力）：

NH4+＜K+＜Na+＜Li+＜Mg2+＜Ca2+。

3. 温度 Temperature：

在恒定的PH和离子强度，大多数的蛋白质在 0－40 ℃溶解度随温度的提高而提高。

温度超过40℃时，由于热动能的增加导致蛋白质结构的展开（变性），蛋白质内部的

疏水基团暴露，促进蛋白质聚集和沉淀。

4.有机溶剂加入有机溶剂，降低了水介质的电常熟，提高了分子内和分子间的静

电力，这些分子间的极性相互作用导致蛋白质的溶解性下降。、

2.影响蛋白质起泡和乳化性质的因素有哪些？这两方面的影响因素有何异同？答：

（一） 1.影响蛋白质乳化性质的因素

（1）蛋白质的溶解度高度不溶性的蛋白质不是良好的乳化剂良好的乳化性质所必需的最低溶解度取决于蛋白质的品种。

（2） pH

pH=PI 溶解度减少时，降低其乳化作用

pH=PI 溶解度增加，增加其乳化作用

（3）蛋白质表面的疏水性和油水界面的张力

（4）蛋白质分子的柔性（Molecular flexibility of protein）

蛋白质在乳化作用前的部分变性（展开），如果没有造成不溶解，通常能改进它们的乳化

性质。

在展开状态，含有游离巯基和二硫键的蛋白质通过 -SH和-S-S- 交换反应经受缓慢的聚

合作用，这会导致在油—水界面形成高粘弹性的膜。

（5）加热 Heat Treatment：热处理通常能降低吸附在界面上的蛋白膜的粘度和硬度，因而降低了乳状液的稳定性。然而，高度水化的界面蛋白质膜的凝胶作用提高了表面粘度和硬度，从而稳定了乳状液。：

（6）小分子的表面活性剂小分子的表面活性剂会降低蛋白质膜的强度。

2.起泡性质（Foaming Properties）

影响蛋白质起泡性质的分子性质

（1）溶解度：快速扩散至界面

（2）分子柔性：在界面的展开

（3）疏水性（两亲性）：带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用。（4）带电基团和极性基团：在邻近起泡间的电荷排斥，防止气泡的靠近；水合作用，渗透和空间位阻。

影响泡沫形成和稳定性的环境因素

（1）pH

A 等电可溶（Soluble at pI：起泡能力和稳定性均好（improved both foamability and stability

serum albumin, egg-white proteins ）

B等点不可溶（insoluble at pI）起泡能力低，但泡沫稳定性好（foamability is poor, but foam stability is high most food proteins）

C偏离等电点（At pH other than pI）起泡能力好，但稳定性差(Foamability is good, but foam stability is poor)

(2) 盐（salt)

盐能影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集，因而能改变起泡性质。

A Proteins that are salted out in a given salt solution generally exhibit improved foaming properties。被盐析则显示较好的起泡性质。prefer to come to the gas-liquid surface。

B Proteins that are salted in generally exhibit poor foaming properties. 被盐溶则显示较差的起泡性质

C Divalent cations such as Ca2+ and Mg2+

improve both foamability and foam stability改善起泡性和泡沫稳定性（羧基之间形成桥连接）

(3) 糖（Sugars ）

由于蔗糖能增加粘度，抑制泡沫的膨胀，但却改进了泡沫的稳定性。加糖蛋白泡沫打擦时，在后阶段加入糖，泡沫膨胀已经发生。

(4) 脂（Lipids）

磷脂（phospholipids）,比蛋白质更好的表面活性剂。

污染的脂类会严重损害蛋白质的起泡性质。具有表面活性的极性脂类能吸附在气/水界面从而妨碍了吸附的蛋白质膜形成最理想的构象。

(5) 蛋白质浓度（Protein Concentration）

蛋白质浓度增加，稳定性提高。蛋白质浓度的增加提高了黏度，产生了较小的气泡和坚硬的膜。有最大值，一般为2-8%W/V。

(6)温度（Temperature)

降低温度，疏水作用下降；

部分热变性，改进起泡性质；过高，形成-S-S-，不能吸附在表面。