分子生物学课件 蛋白质结构与功能
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蛋白质组成及功能
蛋白质组成及功能
蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
01蛋白质结构与功能-生物化学与分子生物学课件
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
Genbank （Genetic Sequence Databank） PIR （ Protein Identification Resource Sequence
Database）
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料， 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠 成特定的空间结构、并具有特定生物学功能 的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数 通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍 称为多肽。
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
Genbank （Genetic Sequence Databank） PIR （ Protein Identification Resource Sequence
Database）
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料， 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠 成特定的空间结构、并具有特定生物学功能 的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数 通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍 称为多肽。
第03章蛋白质的结构与功能优秀课件
2.2.4 氨基酸的主要理化性质
1）两性解离和等电点（pI）；
2）颜色反应：与茚三酮反应---蓝紫色； 与2，4-二硝基氟苯反应—黄色化合物。
3）光吸收性：Trp、 Tyr 、 Phe（279、278、259nm）。
问题
什么是氨基酸？
氨基酸：
分子中含有氨基的羧酸，叫氨基酸。分为脂肪族氨基酸和 芳香族氨基酸。
在脂肪族氨基酸中，根据-NH2的位置又分为α-氨基酸、β氨基酸、γ-氨基酸等。 α-氨基酸是构成蛋白质的基本结构单位 。
COOH HN2 – C –H
R L-α-氨基酸
第三节 蛋白质的一级结构
本节的主要内容： 1. 肽键与多肽链的结构特点； 2. 蛋白质一级结构的主要内容； 3. 氨基酸序列的测定方法与原理； 4. 蛋白质一级结构与功能的关系。
2.2 蛋白质的基本结构单位
编码氨基酸（常见的有20种，少量的稀有氨基酸）。另外， 还有非蛋白质氨基酸。氨基酸的通式如下：
R
NH2 -CH-COOH The R group differs among various amino acids. In a protein, the R group is also called a sidechain.
（三）按功能分类
将其分为活性蛋白(如酶、激素蛋白、运输和贮存蛋白、运 动蛋白、受体蛋白、膜蛋白等)和非活性蛋白（如胶原、角蛋白 等）两大类。见表3-3。
分类的意义:
任何生物物种或生物成分的分类体系，都是在对该生物 物种或生物成分的每个个体或分子的特性（起源、进化、生 活习性、外部特征、内在组成与生物功能等）全面了解和深 入研究的基础上，总结个体或分子间的相互联系的内在规律， 利用合理的规则将（亲缘）关系密切者归为一类。进一步建 立不同类之间的联系关系，这样就形成了该物种或生物分子 的分类体系。
分子生物学 蛋白质结构与功能
分子生物学蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内广泛存在的一类复杂有机分子，是生命体系中最重要的功能性分子之一。
蛋白质的结构与功能密切相关，正确理解和研究蛋白质的结构与功能对于揭示生命活动的机理和开发新药具有重要的意义。
本文将从蛋白质结构和功能的关系、蛋白质的结构层次以及常见的蛋白质功能进行探讨。
1. 蛋白质结构与功能的关系蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了其功能的实现方式和效果。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠等局部二级结构的形成，三级结构是指蛋白质的整体空间构象，四级结构是指多个蛋白质亚单位的组装形成的蛋白质复合物。
不同的结构决定了不同的功能。
例如，α-螺旋结构的蛋白质通常具有一定的拉伸性和弹性，适合发挥结构支持的作用；β-折叠结构的蛋白质常常具有结合小分子、参与催化反应等功能；膜蛋白则通过特定的跨膜结构实现物质的运输和信号转导等功能。
因此，研究蛋白质的结构对于揭示其各种功能的实现机理至关重要。
2. 蛋白质的结构层次蛋白质的结构层次是指蛋白质在空间上呈现的不同层次的有序结构。
除了前文提到的一级、二级、三级和四级结构，还有更高级的结构层次，如超级结构、亚结构等。
超级结构是指由多个蛋白质分子组装而成的更大的结构单元，常见的超级结构包括纤维素、套装、核酸等。
纤维素是由蛋白质纤维排列而成的延伸结构，常见于角蛋白等蛋白质中；套装是由不同蛋白质相互作用而形成的稳定的复合物，例如肌纤维蛋白等。
亚结构是指蛋白质中的局部区域呈现的特殊结构，具有特定的功能。
例如，酶活性部位是酶分子中的亚结构，决定了酶的催化活性和选择性。
一个蛋白质分子可以包含多个亚结构，通过这些亚结构的协同作用，实现不同的生物功能。
3. 常见的蛋白质功能蛋白质具有多种多样的功能，在生物体内发挥着重要的作用。
下面介绍几种常见的蛋白质功能：（1）结构支持功能：蛋白质可以构建细胞骨架和组织支架，维持细胞和组织的形态稳定性和机械强度。
蛋白质结构与功能ppt
03
基于抗体与抗原的特异性结合原理，开发针对特定疾病的抗体
药物，如单克隆抗体、双特异性抗体等。
基因工程疫苗研究与开发
重组蛋白疫苗
利用基因工程技术将编码病原微生物保护性抗原的基因导入表达 系统，制备重组蛋白疫苗，从而诱导机体产生特异性免疫应答。
病毒样颗粒疫苗
利用病毒的结构蛋白自组装形成病毒样颗粒，模拟病毒的 自然感染过程，制备具有高免疫原性和安全性的疫苗。
05
蛋白质结构与功能的研究 方法
X射线晶体学
01
02
03
X射线衍射原理
利用X射线与晶体中的原 子相互作用产生衍射现象， 通过分析衍射图谱推断蛋 白质分子的三维结构。
晶体培养与优化
通过特定的条件和方法培 养和优化蛋白质的晶体， 以获得高质量的衍射数据。
结构解析与修正
利用计算机程序对衍射数 据进行处理、解析和修正， 最终得到蛋白质的三维结 构模型。
质的结构和动力学信息。
电镜技术
电子显微镜原理
利用高能电子束与样品相互作用产生散射、吸收等效应，通过检测 和处理这些效应产生的信号获得样品的形貌和结构信息。
样品制备与染色
制备适合电镜观察的蛋白质样品，通常需要对蛋白质进行负染或金 属投影等染色方法以增强对比度。
图像采集与处理
设置合适的实验参数，采集电子显微镜图像，并利用计算机程序对图 像进行处理和分析，得到蛋白质的结构和形貌信息。
蛋白质可以作为激素、 生长因子等，调节生物 体的生长、发育和代谢 等活动；同时，也可以 作为信号分子，参与细 胞间的通讯。
蛋白质的研究历史与现状
研究历史
自19世纪末开始，科学家们逐渐认识到蛋白质的重要性，并开展了大量的研究工作。 20世纪中叶以后，随着分子生物学和基因工程技术的发展，蛋白质研究进入了新的阶
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
蛋白质的结构与功能.ppt
pH > pI
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
分子生物学(全套课件396P)pdf(2024)
通过蛋白质的修饰、降解等方式来 调节蛋白质的活性和稳定性。
20
真核生物基因表达的调控
转录因子调控
转录因子通过与DNA结合，激活或抑制特定基因的转录。
表观遗传学调控
通过改变染色质结构和DNA甲基化等方式来影响基因的表达。
2024/1/30
microRNA调控
microRNA通过与mRNA结合，抑制其翻译或促进其降解来调控基 因表达。
与细胞生物学的关系
细胞生物学是研究细胞结构和功能的 科学，而分子生物学则是研究细胞内 生物大分子的结构和功能的科学。两 者在研究对象和研究方法上相互补充 ，共同揭示细胞的生命活动规律。细 胞生物学为分子生物学提供了研究对 象和研究背景，而分子生物学则为细 胞生物学提供了更深入的研究手段和 视角。
2024/1/30
2024/1/30
8
DNA的复制与修复
01
02
03
DNA复制的过程
起始、延伸和终止，其中 涉及多种酶和蛋白质的参 与。
2024/1/30
DNA复制的特点
半保留复制，新合成的 DNA分子中，一条链是旧 的，一条链是新的。
DNA修复的机制
包括直接修复、切除修复 、重组修复和SOS修复等 ，用于维护DNA分子的完 整性。
REPORTING
2024/1/30
11
RNA的分子组成与结构
RNA的基本组成单位是核糖核苷酸，由磷酸、核糖和碱基三部分组成。
2024/1/30
RNA的碱基主要有4种，即A腺嘌呤、G鸟嘌呤、C胞嘧啶、U尿嘧啶，其 中，U（尿嘧啶）取代了DNA中的T。
RNA一般为单链长分子，不形成双螺旋结构，但是很多RNA也需要通过 碱基配对原则形成一定的二级结构乃至三级结构来行使生物学功能。
20
真核生物基因表达的调控
转录因子调控
转录因子通过与DNA结合，激活或抑制特定基因的转录。
表观遗传学调控
通过改变染色质结构和DNA甲基化等方式来影响基因的表达。
2024/1/30
microRNA调控
microRNA通过与mRNA结合，抑制其翻译或促进其降解来调控基 因表达。
与细胞生物学的关系
细胞生物学是研究细胞结构和功能的 科学，而分子生物学则是研究细胞内 生物大分子的结构和功能的科学。两 者在研究对象和研究方法上相互补充 ，共同揭示细胞的生命活动规律。细 胞生物学为分子生物学提供了研究对 象和研究背景，而分子生物学则为细 胞生物学提供了更深入的研究手段和 视角。
2024/1/30
2024/1/30
8
DNA的复制与修复
01
02
03
DNA复制的过程
起始、延伸和终止，其中 涉及多种酶和蛋白质的参 与。
2024/1/30
DNA复制的特点
半保留复制，新合成的 DNA分子中，一条链是旧 的，一条链是新的。
DNA修复的机制
包括直接修复、切除修复 、重组修复和SOS修复等 ，用于维护DNA分子的完 整性。
REPORTING
2024/1/30
11
RNA的分子组成与结构
RNA的基本组成单位是核糖核苷酸，由磷酸、核糖和碱基三部分组成。
2024/1/30
RNA的碱基主要有4种，即A腺嘌呤、G鸟嘌呤、C胞嘧啶、U尿嘧啶，其 中，U（尿嘧啶）取代了DNA中的T。
RNA一般为单链长分子，不形成双螺旋结构，但是很多RNA也需要通过 碱基配对原则形成一定的二级结构乃至三级结构来行使生物学功能。
分子生物学课件(共51张PPT)(2024)
四级结构
由两条或两条以上的多肽链组 成的一类结构，每一条多肽链
都有完整的三级结构。
21
蛋白质的功能与分类
结构蛋白：作为细胞的结构，如膜蛋白，染色体蛋白等 。 酶：催化生物体内的化学反应。
抗体：参与免疫应答。
2024/1/29
功能蛋白
激素：调节生物体的生理活动。
蛋白质的分类还可以根据其溶解度、形状等进行划分。 例如，根据溶解度可分为清蛋白、球蛋白等；根据形状 可分为纤维状蛋白和球状蛋白等。
RNA的基本组成单位是核糖核苷酸， 由磷酸、核糖和碱基组成。
磷酸二酯键
核糖核苷酸之间通过磷酸二酯键连接 形成RNA链。
碱基
RNA中的碱基主要有腺嘌呤（A）、 鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和尿嘧啶 （U）。
2024/1/29
12
RNA的种类与结构
mRNA
信使RNA，负责携带遗 传信息并指导蛋白质合
成。
翻译水平调控
通过控制翻译的起始、延伸和 终止来调控基因表达。
蛋白质水平调控
通过控制蛋白质的活性、稳定 性和相互作用来调控基因表达
。
表观遗传学调控
通过改变染色质结构和DNA 甲基化等方式来调控基因表达
。
2024/1/29
18
05
蛋白质的结构与功能
2024/1/29
19
蛋白质的分子组成
氨基酸
蛋白质的基本组成单元，共有20 种标准氨基酸。
2024/1/29
tRNA
转运RNA，负责携带氨 基酸并识别mRNA上的
遗传密码。
rRNA
其他RNA
核糖体RNA，是核糖体 的组成部分，参与蛋白
质合成。
13
如miRNA、snRNA等， 在基因表达调控等方面
由两条或两条以上的多肽链组 成的一类结构，每一条多肽链
都有完整的三级结构。
21
蛋白质的功能与分类
结构蛋白：作为细胞的结构，如膜蛋白，染色体蛋白等 。 酶：催化生物体内的化学反应。
抗体：参与免疫应答。
2024/1/29
功能蛋白
激素：调节生物体的生理活动。
蛋白质的分类还可以根据其溶解度、形状等进行划分。 例如，根据溶解度可分为清蛋白、球蛋白等；根据形状 可分为纤维状蛋白和球状蛋白等。
RNA的基本组成单位是核糖核苷酸， 由磷酸、核糖和碱基组成。
磷酸二酯键
核糖核苷酸之间通过磷酸二酯键连接 形成RNA链。
碱基
RNA中的碱基主要有腺嘌呤（A）、 鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和尿嘧啶 （U）。
2024/1/29
12
RNA的种类与结构
mRNA
信使RNA，负责携带遗 传信息并指导蛋白质合
成。
翻译水平调控
通过控制翻译的起始、延伸和 终止来调控基因表达。
蛋白质水平调控
通过控制蛋白质的活性、稳定 性和相互作用来调控基因表达
。
表观遗传学调控
通过改变染色质结构和DNA 甲基化等方式来调控基因表达
。
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05
蛋白质的结构与功能
2024/1/29
19
蛋白质的分子组成
氨基酸
蛋白质的基本组成单元，共有20 种标准氨基酸。
2024/1/29
tRNA
转运RNA，负责携带氨 基酸并识别mRNA上的
遗传密码。
rRNA
其他RNA
核糖体RNA，是核糖体 的组成部分，参与蛋白
质合成。
13
如miRNA、snRNA等， 在基因表达调控等方面
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Mb Hb
静脉血
动脉血
P50 氧分压
目录
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象病： 若蛋白质的折叠发生错误，尽管
其一级结构不变，但蛋白质的构象发 生改变，仍可影响其功能，严重时会 导致疾病发生。
目录
折叠错误 相互聚集 淀粉样纤维沉淀
毒性
疯牛病 老年痴呆症 亨丁顿舞蹈病 人纹状体脊髓变性病
目录
朊病毒
1. 肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)的结构
目录
2. 血红蛋白构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合；但 Hb第一个亚基与O2结合，可促进第二、第 三个亚基与O2的结合，前三个亚基与O2结 合，又大大促进第四个亚基与O2结合，这 种效应，称协同效应
目录
100% -
氧 饱 和 度
Hb与Mb的氧解离曲线
目录
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
目录
高级结构或空间结构
一
二
三
级
级
级
结
结
结
构
构
构
四 级 结 构
目录
一、蛋白质的一级结构
定义： 多肽链中氨基酸的数目、排列 顺序及共价连接
主要的化学键： 肽键，有些蛋白质还包括二硫键
目录
牛胰岛素——第一个被测定的一级结构
由肽键平面盘旋形成 的右手螺旋状构象
最常见、最丰富， 呈棒状
目录
目录
（二）β-折叠 (β-pleated sheet)
是由两条或多条几乎完全伸展的肽 段平行排列，通过肽段间的氢键交联而 形成的
肽段的主链呈锯齿状折叠构象
目录
β-折叠结构特点
(1) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
目录
二、蛋白质二级结构
定义：
是指蛋白质分子中多肽链骨架原子 的局部空间排列，不涉及到氨基酸残基 侧链的构象
主要的化学键：氢键
目录
多肽链骨架 由－N－Ca－C－序列重复排列而成
目录
蛋白质二级结构的主要类型
α-螺旋 β-折叠 β-转角，Ω-环 无规卷曲
目录
（一）α－螺旋 (α-helix)
1.概念
目录
（三）β-转角
肽链出现180°回折的转角处的结构
目录
Ω-环
• 形态象希腊字母Ω，结构类似转角，常在 球形蛋白表面，含亲水基团。
目录
（四）无规卷曲
没有确定规律性的肽链构象
H2N
COOH
目录
（五）超二级结构-----模体（motif）
在多肽链内顺序上相互邻近的 二级结构常常在空间折叠中靠近， 彼此相互作用，形成规则的二级结 构聚集体
朊病毒(prion)是一种 不同于病毒、类病毒、细菌、 霉菌、寄生虫的传染性病原 体。它不含有核酸，单纯由 蛋白质组成
朊病毒蛋白有两种构象： 细胞型(PrPC)和搔痒型 (PrPSC) 细胞型(PrPC)是一种正常无害 的蛋白质，可能与神经系统功 能维持有关
朊病毒电镜照片
目录
疯牛病
可能机制：
人和动物神经退行性病变， 具传染性，发病时主要表现为 视物模糊、平衡障碍、肌肉收 缩和不随意运动现象等，一般 在出现症状后2年内死亡
目录
目录
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
目录
一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一） 一级结构是构象的基础
顺序规定构象 构象：空间结构、三维结构
目录
目录
天然状态
牛
有催化活性
RNA
尿素
酶 的 变
b-巯基乙醇
目录
目录
锌指结构
目录
三、蛋白质的三级结构
（一）定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空 间位置，也就是整条肽链所有原子在三维 空间的排布位置
三级结构不仅包括蛋白质分子主链的 构象，还包括侧链的构象
主要的化学键
疏水作用、离子键、氢键、范德华力等
目录
（二）结构域(domain)
分子量大的蛋白质三级结构常 可分隔为两个和数个球状或纤维状 的区域，折叠得较为紧密，各行其 功能，称为结构域
说明非蛋折白叠质状一态级结 构的－是基S空础－无间，S活－结而性被构只还形有原成具
性
备了特定的空间结
与 复
透析
构的蛋白质才具有
生物天学然活状性态
性
－S－S－恢复正确配对
活性恢复
目录 α
（三）一级结构改变与分子病
蛋白质分子中起关键作用的氨基酸 残基缺失或被替代，将严重影响空间 结构乃至生物学功能
这种由蛋白质分子发生变异所导 致的疾病，称为“分子病”
目录
细胞表面蛋白CD4分子4个相似结构域
目录
四、蛋白质的四级结构
亚基(subunit) 蛋白质分子由两条或两条以上肽
链组成，每条肽链都有完整的三级结 构，称为亚基
目录
蛋白质的四级结构
亚基间的空间排布、亚基间相互 作用与接触部位的布局，不包括亚基 本身的空间结构
亚基间的结合力主要是疏水作用， 其次是离子键和氢键
目录
镰刀型细胞贫血
目录
镰刀型细胞贫血
Herrick
1904年发现一 个黑人大学生 RBC呈镰刀型
Linus Pauling
1945年发现异 常血红蛋白HbS
Ingram （英格兰姆）
1957年阐明镰 刀型红细胞贫 血的分子机制
目录
有意思的是在非洲大陆某些地区 镰刀状贫血症发病率高，携带者也多
这些地区恰恰又是一种恶性疟疾 流行地区
目录
L-氨基酸结构通式
羧基 COO-
a +
氨基 H3 N
H
R基
目录
二、肽
（一） 肽（peptide） 肽键（peptide bond）：由一个
氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基 脱去一分子水缩合而形成的化学键
目录
肽单元(peptide unit)：
组成肽键的4个原子(C、N、O、H )和与 之相邻的2个α碳原子(Cα1 、 C α2)位于同一平 面，构成所谓的肽单元
分析表明，镰刀状贫血症缺陷 基因携带者比正常人对恶性疟疾有抗 性
目录
恶性疟疾流行地区
镰刀状贫血病Leabharlann 因 高频地区目录二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间结构 构象决定功能
➢构象是蛋白质活性与功能的根本。 ➢构象为氨基酸序列所规定，而后者
又为基因所规定。
目录
（二）血红蛋白构象变化与结合氧
蛋白质结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
一 、氨基酸(amino acid，aa)
——蛋白质的基本构成单位 自然界中的氨基酸有300余种 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且 均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）
静脉血
动脉血
P50 氧分压
目录
（三）蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象病： 若蛋白质的折叠发生错误，尽管
其一级结构不变，但蛋白质的构象发 生改变，仍可影响其功能，严重时会 导致疾病发生。
目录
折叠错误 相互聚集 淀粉样纤维沉淀
毒性
疯牛病 老年痴呆症 亨丁顿舞蹈病 人纹状体脊髓变性病
目录
朊病毒
1. 肌红蛋白(Mb)与血红蛋白(Hb)的结构
目录
2. 血红蛋白构象变化与结合氧
Hb与Mb一样能可逆地与O2结合；但 Hb第一个亚基与O2结合，可促进第二、第 三个亚基与O2的结合，前三个亚基与O2结 合，又大大促进第四个亚基与O2结合，这 种效应，称协同效应
目录
100% -
氧 饱 和 度
Hb与Mb的氧解离曲线
目录
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
目录
高级结构或空间结构
一
二
三
级
级
级
结
结
结
构
构
构
四 级 结 构
目录
一、蛋白质的一级结构
定义： 多肽链中氨基酸的数目、排列 顺序及共价连接
主要的化学键： 肽键，有些蛋白质还包括二硫键
目录
牛胰岛素——第一个被测定的一级结构
由肽键平面盘旋形成 的右手螺旋状构象
最常见、最丰富， 呈棒状
目录
目录
（二）β-折叠 (β-pleated sheet)
是由两条或多条几乎完全伸展的肽 段平行排列，通过肽段间的氢键交联而 形成的
肽段的主链呈锯齿状折叠构象
目录
β-折叠结构特点
(1) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
目录
二、蛋白质二级结构
定义：
是指蛋白质分子中多肽链骨架原子 的局部空间排列，不涉及到氨基酸残基 侧链的构象
主要的化学键：氢键
目录
多肽链骨架 由－N－Ca－C－序列重复排列而成
目录
蛋白质二级结构的主要类型
α-螺旋 β-折叠 β-转角，Ω-环 无规卷曲
目录
（一）α－螺旋 (α-helix)
1.概念
目录
（三）β-转角
肽链出现180°回折的转角处的结构
目录
Ω-环
• 形态象希腊字母Ω，结构类似转角，常在 球形蛋白表面，含亲水基团。
目录
（四）无规卷曲
没有确定规律性的肽链构象
H2N
COOH
目录
（五）超二级结构-----模体（motif）
在多肽链内顺序上相互邻近的 二级结构常常在空间折叠中靠近， 彼此相互作用，形成规则的二级结 构聚集体
朊病毒(prion)是一种 不同于病毒、类病毒、细菌、 霉菌、寄生虫的传染性病原 体。它不含有核酸，单纯由 蛋白质组成
朊病毒蛋白有两种构象： 细胞型(PrPC)和搔痒型 (PrPSC) 细胞型(PrPC)是一种正常无害 的蛋白质，可能与神经系统功 能维持有关
朊病毒电镜照片
目录
疯牛病
可能机制：
人和动物神经退行性病变， 具传染性，发病时主要表现为 视物模糊、平衡障碍、肌肉收 缩和不随意运动现象等，一般 在出现症状后2年内死亡
目录
目录
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
目录
一、蛋白质一级结构与功能的关系 （一） 一级结构是构象的基础
顺序规定构象 构象：空间结构、三维结构
目录
目录
天然状态
牛
有催化活性
RNA
尿素
酶 的 变
b-巯基乙醇
目录
目录
锌指结构
目录
三、蛋白质的三级结构
（一）定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空 间位置，也就是整条肽链所有原子在三维 空间的排布位置
三级结构不仅包括蛋白质分子主链的 构象，还包括侧链的构象
主要的化学键
疏水作用、离子键、氢键、范德华力等
目录
（二）结构域(domain)
分子量大的蛋白质三级结构常 可分隔为两个和数个球状或纤维状 的区域，折叠得较为紧密，各行其 功能，称为结构域
说明非蛋折白叠质状一态级结 构的－是基S空础－无间，S活－结而性被构只还形有原成具
性
备了特定的空间结
与 复
透析
构的蛋白质才具有
生物天学然活状性态
性
－S－S－恢复正确配对
活性恢复
目录 α
（三）一级结构改变与分子病
蛋白质分子中起关键作用的氨基酸 残基缺失或被替代，将严重影响空间 结构乃至生物学功能
这种由蛋白质分子发生变异所导 致的疾病，称为“分子病”
目录
细胞表面蛋白CD4分子4个相似结构域
目录
四、蛋白质的四级结构
亚基(subunit) 蛋白质分子由两条或两条以上肽
链组成，每条肽链都有完整的三级结 构，称为亚基
目录
蛋白质的四级结构
亚基间的空间排布、亚基间相互 作用与接触部位的布局，不包括亚基 本身的空间结构
亚基间的结合力主要是疏水作用， 其次是离子键和氢键
目录
镰刀型细胞贫血
目录
镰刀型细胞贫血
Herrick
1904年发现一 个黑人大学生 RBC呈镰刀型
Linus Pauling
1945年发现异 常血红蛋白HbS
Ingram （英格兰姆）
1957年阐明镰 刀型红细胞贫 血的分子机制
目录
有意思的是在非洲大陆某些地区 镰刀状贫血症发病率高，携带者也多
这些地区恰恰又是一种恶性疟疾 流行地区
目录
L-氨基酸结构通式
羧基 COO-
a +
氨基 H3 N
H
R基
目录
二、肽
（一） 肽（peptide） 肽键（peptide bond）：由一个
氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基 脱去一分子水缩合而形成的化学键
目录
肽单元(peptide unit)：
组成肽键的4个原子(C、N、O、H )和与 之相邻的2个α碳原子(Cα1 、 C α2)位于同一平 面，构成所谓的肽单元
分析表明，镰刀状贫血症缺陷 基因携带者比正常人对恶性疟疾有抗 性
目录
恶性疟疾流行地区
镰刀状贫血病Leabharlann 因 高频地区目录二、蛋白质空间结构与功能的关系
（一）蛋白质的功能依赖于特定的空间结构 构象决定功能
➢构象是蛋白质活性与功能的根本。 ➢构象为氨基酸序列所规定，而后者
又为基因所规定。
目录
（二）血红蛋白构象变化与结合氧
蛋白质结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
一 、氨基酸(amino acid，aa)
——蛋白质的基本构成单位 自然界中的氨基酸有300余种 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且 均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）