生物化学第一章-蛋白质的结构与功能
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案(1)(总12页) -本页仅作为预览文档封面，使用时请删除本页-生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能[测试题]一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。
25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有____，____，____。
酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH<pI 时，大部分以____离子形式存在。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
第一章 蛋白质的结构与功能【生物化学与分子生物学 9版原版】
生物化学与分子生物学（第9版）
2. 蛋白质具有重要的生物学功能（功能蛋白质）
物质运输 催化功能 信息交流 免疫功能 氧化供能 维持机体酸碱平衡 维持正常血浆渗透压
生物化学与分子生物学（第9版）
通过肽键（peptide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
生物化学与分子生物学（第9版）
蛋白质研究的历史
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年 荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”（源自希腊字
proteios，意为primary）一词。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将其制成结晶 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，并将氨基酸合成了
多种短肽。
生物化学与分子生物学（第9版）
1951年 Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白质的二级结 构——α-螺旋（α-helix）。
1953年 Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年 John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代以后 随着人类基因组计划实施，功能基因组与蛋白质
生物化学与分子生物学（第9版）
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的
L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸
（citrulline）和精氨酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
生物化学与分子生物学（第9版）
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类
熟悉
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
辅基：与酶蛋白结合的比较(2)酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
此法是经典的蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。
生物化学 第1章 蛋白质的结构与功能
第1章蛋白质的结构与功能学习要求1.掌握蛋白质的概念及其生物学意义、分子组成、结构与功能及其相互关系。
2.熟悉蛋白质的理化性质及其应用。
3.了解蛋白质的分离、纯化与结构分析。
基本知识点蛋白质是重要的生物大分子，在体内分布广泛，含量丰富，种类繁多。
每一种蛋白质都有其特定的空间结构和生物学功能。
组成蛋白质的基本单位是L-α-氨基酸，共20种，根据其侧链的结构和理化性质可以分为：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
氨基酸属于两性电解质，在溶液pH等于pI时，氨基酸呈兼性离子。
氨基酸可通过肽键相连成肽。
小于10个氨基酸组成的肽称为寡肽，大于10个氨基酸的肽称为多肽。
蛋白质的结构可以分为一级、二级、三级和四级结构四个层次。
蛋白质的一级结构即氨基酸的排列顺序，其连接键为肽键，还包括二硫键的位置；形成肽键的6个原子处于同一平面，构成肽单元。
二级、三级和四级结构统称为蛋白质的空间构象，二级结构是指蛋白质主链局部的空间构象，不涉及氨基酸残基侧链构象。
主要为α-螺旋、β-折叠、β转角和无规则卷曲，以氢键维持其稳定性；在蛋白质分子中，空间上相邻的两个或三个具有二级结构的肽段，完成特定的生物学功能，称为模体；三级结构是指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。
三级结构的形成和稳定主要靠次级键；一些蛋白质的三级结构可形成一个或数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域；四级结构是指蛋白质亚基之间的缔合，主要也靠次级键维系。
一级结构是空间结构的基础，也是功能的基础，一级结构相似的蛋白质，其空间构象与功能也相似，若蛋白质一级结构发生改变则影响其正常功能，由此引起的疾病称分子病。
生物体内蛋白质的合成、加工和成熟是一个复杂的过程，其中多肽链的正确折叠对其正确构象的形成和功能发挥至关重要。
蛋白质折叠成何种构象，除一级结构为决定因素外，还需要分子伴侣的参与。
若蛋白质折叠发生错误，虽然其一级结构不变，但蛋白质构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可以导致疾病发生，该疾病被称为蛋白质构象病。
《生物化学(高职案例版)》第1章：蛋白质的结构与功能
三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活 性部位的形成起重要作用。 性部位的形成起重要作用。具有三级结构的蛋白 质才有生物学活性， 质才有生物学活性，如肌红蛋白就是由一条多肽 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。 链构成的具有三级结构的蛋白质分子。
（三）蛋白质的四级结构
两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链， 通过非共价键结合而形成的空间结构称为蛋白质的 四级结构（ ）。维持四级结 四级结构（quarternary structure）。维持四级结 ）。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。 构的次级键有氢键、疏水键和盐键。
一、蛋白质的一级结构
蛋白质分子中氨基酸的连接方 式和排列顺序称为蛋白质的一级结 structure）。 构（primary structure）。
氨基酸的连接方式 一个蛋白质分子所含氨基酸的 数目各有不同，少的几十个，多的 数目各有不同，少的几十个， 可达几万个乃至几十万个。 可达几万个乃至几十万个。氨基酸 如何连接？ 是 如何连接？
五、蛋白质的紫外吸收性质
• 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨 酪氨酸和色氨酸。 酸、酪氨酸和色氨酸。 • 这三种氨基酸在280nm 紫外光谱附近有 这三种氨基酸在280nm 最大吸收峰值。因此， 最大吸收峰值。因此，大多数蛋白质在 紫外光谱附近显示强的吸收。 280nm 紫外光谱附近显示强的吸收。 • 利用这个性质，可以对蛋白质进行定性 利用这个性质， 鉴定。 鉴定。
第１章
蛋白质的结构与功能
蛋白质（protein）是由氨基酸构成的具 ） 有特定空间结构的高分子有机化合物， 有特定空间结构的高分子有机化合物，是生 命的物质基础。 命的物质基础。
第１节 蛋白质的分子组成
生物化学 第一篇 蛋白质的结构与功能
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能模体:蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分，一个结构模体总具有其特定的氨基酸序列，并发挥特定功能。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠呈多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
蛋白质的等电点：蛋白质处于某-p时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH 值称为蛋白质的等电点。
肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、0、N、H、Ca2位于同一平面，Cal和Ca2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元肽键：一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水而形成的酰胺键。
亚基：体内许多功能性蛋白质含有两条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
第二章核酸的结构与功能核酶：也称为催化性小RNA，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA统称，具有催化特定降解的活性，在RNA合成后的剪接修饰中具有重要作用。
Tm值:在利用升温进行DNA双链解链过程中，紫外吸光度A2的变化值达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度TDNA的复性：把变性条件缓慢地除去后，两条解离的DNA互补链可重新互补配对形成DNA双链，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为复性。
核小体：核小体是染色质的基本组成单位。
它是由双链DNA 和5种组蛋白(histon)共同构成。
两个分子的组蛋白H2A，H2B，H3和H4分子构成一个八聚体，长度约146bpDNA双链在组蛋白八聚体的表面上盘绕175圈形成核小体的核心颗粒。
增色效应：加热使DNA变性并达到一定温度时，DNA分子的两条链会快速的分开，成为单链，由此时大量碱基暴露，使260mm的吸收值迅速增加，称为增色反应。
第三章酶酶：酶是催化特定反应的蛋白质，是一种生物催化剂。
同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
(2)多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H 四个原子处于一个平面上，称为肽键平面。
(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
(5)亚基：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。
(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应: 一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应: 蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1) 核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的变性。
(2) DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3) 杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复性，形成一个杂合双链，此过程称杂交。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
第一章 蛋白质的结构与功能
第一篇生物大分子的结构和功能生物大分子通常都有一定的分子结构规律，即由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。
蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，各自有其结构特征，并分别行使不同的生理功能。
酶是一类重要的蛋白质分子，是生物体内的催化剂。
本篇将介绍蛋白质的结构、功能；核酸的结核与功能；酶等三章。
重点掌握上述生物大分子物质的结构特性，重要功能及基本的理化性质与应用，这对理解生命的本质具有重要意义。
第一章蛋白质的结构与功能Structure and Function of Protein一、授课章节及主要内容：第一章蛋白质的结构与功能二、授课对象：临床医学、预防、法医（五年制）、临床医学（七年制）三、授课学时本章共3节课时（每个课时为45分钟）。
讲授安排如下：第一次课（2学时）：绪论；第一节；第二节。
第二次课（1学时）：第三节，第四节四、教学目的与要求目的：通过本章学习掌握蛋白质是由20种氨基酸藉肽键组成的生物大分子，是机体的基本结构成分，也是机体各种生理功能的物质基础，是生命活动的直接体现者。
要求：掌握蛋白质的生物学重要性。
掌握蛋白质的分子组成特点和基本单位。
掌握蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
熟悉蛋白质的重要理化性质。
了解蛋白质的重要分离和纯化方法。
五、重点与难点重点：1．蛋白质的生物学重要性。
2．蛋白质的分子组成特点和基本单位。
3．蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
难点：蛋白质的分子结构及其与功能的关系。
六、教学方法及授课大致安排重点讲授，复习、提问、小结相结合。
应用多媒体课件。
七、主要外文专业词汇protein amino acid isoelectric point polypeptide glutathione(GSH)β-pleated sheat motif chaperon domain subunitfibronectin cytochrome c myoglubin hemoglobin(Hb) ACTHprotein denature electrophoresis chromatography allosteric effect八、思考题1．复习下列名词肽键蛋白质一级结构蛋白质的空间结构结构域等电点蛋白质变性与复性协同效应变构效应分子伴侣2．蛋白质在生命活动中有哪些重要的生理功用？3．蛋白质的元素组成中，哪一种是蛋白质的特征元素？其含量在蛋白质样品检测上有何意义？4．试述蛋白质空间结构的含义和层次？5．举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，一级结构与空间结构的关系？6．举例说明空间结构与功能的关系？7．维系蛋白质空间结构的键或作用力有哪些？8．蛋白质为什么具有两性解离的性质？9．一般采用什么方法分离蛋白质？10．蛋白质变性的实质是什么？在医学上有何意义？九、教材与教具：人民卫生出版社《生物化学》第六版十、授课提纲(或基本内容)蛋白质是生物体含量最丰富的生物大分子物质，约占人体固体成分的45%，且分布广泛，所有细胞、组织都含有蛋白质。
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血红蛋白的四级结构
血红蛋白的四个亚基紧密结合， 亚基之间的维系键是亚基之间 的8 个盐键
第三节 蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
1. α -螺旋：
α-螺旋是 多肽链的主 链原子沿一 中心轴盘绕 所形成的有 规律的螺旋 构象
结构特征：
⑴ 为一右手螺旋，侧链
伸向螺旋外侧
⑵ 螺旋每圈包含3.6个氨 基酸残基,螺距 0.54nm； ⑶ 螺旋以氢键维系（氨 基酸的N-H和相邻第四个氨
基酸的羰基氧C=O之间。氢
键方向与螺旋轴基本平行）
——侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷。
赖氨酸 Lys（K）
9.74
精氨酸 Arg （R） 10.76
组氨酸 His （H） 7.59
另外：
1、蛋白质中的很多氨基酸是经过加工修 饰的——修饰氨基酸 如：脯氨酸 羟基化 成 羟脯氨酸 赖氨酸 羟基化 成 羟赖氨酸
2、半胱氨酸Cys常以胱氨酸的形式存在
高级 结构
二、蛋白质的一级结构
定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列 顺序。(包括蛋白质分子中所有的二硫键的位臵） 主要的维系键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是 蛋白质空间构象和 特异生物学功能的 基础。但不是决定 蛋白质空间构象的 唯一因素
三、蛋白质的二级结构
定义
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
第二章
蛋白质化学
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids) 通过肽键 (peptide bond) 相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质的生物学功能
1）酶的生物催化作用
2）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等
多肽链有方向性：
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N
Ala-Tyr-Asp-Gly
C
N端
C端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH 有抗氧化剂的作用，可还原细胞内产 生的过氧化氢 H2O2
2GSH
磷蛋白
血红素蛋 白 黄素蛋白 金属蛋白
磷酸基团
血红素（铁卟 啉）
酪蛋白（casein） 血红蛋白、细胞色素c
琥珀酸脱氢酶 黄素核苷酸 （FAD、FMN） 铁 铁蛋白 锌 钙 锰 乙醇脱氢酶 钙调蛋白 丙酮酸羧化酶
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
2. 紫外吸收
色氨酸和酪 氨酸的最大吸收 峰在 280 nm 附 近。
紫外分分光度法： 大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基， 所以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量 的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
3．显色反应
茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产
生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm。
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二 硫 键
牛核糖核酸酶的 一级结构
天然状态， 有催化活性 去除尿素、 β-巯基乙醇
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
（二）一级结构与功能的关系
从细胞色素c的一级 结构看生物进化 物种进化过程中越 接近的生物，细胞 色素的一级结构越 相似
这一平面称为肽键平面或肽单元。
由于α-碳原
子与其他原子
之间均形成单
键，因此两相
邻的肽键平面
可以作相对旋
转
(二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
五、蛋白质的四级结构
亚基(subunit) 有些蛋白质分子含有 二条或多条多肽链，每一条 多肽链都有完整的三级结构， 称为蛋白质的亚基 。 胰岛素受体：由4个亚 基组成(α2β2) ，α亚基与 β亚基形成单体(monomer)， 2个单体形成二聚体(dimer)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接
该反应可作为蛋白质定性、定量分析
的基础。
二、肽
（一）肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合 而形成的化合物。
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
肽键
• 肽键 (peptide bond) ：是由一个氨基酸的
R CH COOH NH3+
+OH+H+
R CH COO NH3
+
+OH +H+
R CH COONH2
pH<pI 阳Biblioteka 子pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
谷氨酰胺
苏氨酸
glutamine
threonine
Gln
Thr
Q
T
5.65
5.60
3. 酸性氨基酸 Glu，Asp
——侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷。
天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 glutamic acid
Asp Glu
D E
2.97 3.22
4. 碱性氨基酸 His，Arg，Lys
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
谷胱甘肽的生理功用：
解毒作用： 参与氧化还原反应： 保护巯基酶的活性： 抗氧化剂作用，维持红细胞膜的稳定：
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质：如，血清清蛋白 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
6.30
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Try Ser Try Cys Met Asn W S Y C M N
5.89 5.68 5.66 5.07 5.74 5.41
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
-OOC-CH-CH
+NH 3
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。
R CH COOH NH2
（四）氨基酸残基的侧链对二级结构形成 的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
四、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位臵。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位臵。
主要的维系键： 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。
• 肌红蛋白 (Mb)
为单肽蛋白质， 含有153个氨基酸， 有8个螺旋区
C 端 N端
三级结构是蛋白质结构的基础 对于单一多肽链的蛋白质，三级结 构是它的最高级结构，只有具有完 整的三级结构，才具有全部的生物 学功能
（二）结构域
大分子蛋白质的三级结构 常可分割成一个或数个球状或 纤维状的区域，折叠得较为紧 密，各行使其功能，称为结构 域(domain) 。
基本氨基酸中，除脯氨酸和 甘氨酸外其余均属于 L-α- 氨基酸。
例外：
COOH │ H2 N — C — H │ R
Gly —— 没有手性
Pro —— 亚氨基酸
（一）氨基酸的分类 分类依据 ：R侧链基团的结构及理 化性质的不同
1. 非极性疏水性氨基酸
2. 极性中性氨基酸
3. 酸性氨基酸
4. 碱性氨基酸
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空
间位臵，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键：
氢键
蛋 白 质 立 体 结 构 原 由于C=O双键中的π 电子云与N原子上的未共用电子对发生 则 “电子共振”，使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转。
（一）肽单元
肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使 参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，
是多肽链180° 回折部分所形成 的一种二级结构
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子
中，可发现二个或三个
具有二级结构的肽段，
在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体