生物化学问答题集锦
考研生物化学重点问答题,内附参考答案
生物化学问答题（一）ELISA的基本原理？答：EILSA主要是基于抗原或抗体能吸附至固相载体的表面并保持其免疫活性，抗原或抗体与酶形成的酶结合物仍保持其免疫活性和酶催化活性的基本原理。
在测定时，把受检标本（测定其中的抗体或抗原）和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相载体表面的抗原或抗体起反应，用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其它物质分开，最后结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量有一定的比例，加入酶反应的底物后，底物被酶催化变为有色产物，产物的量与标本中受检物质的量直接相关，根据颜色反应的深浅进行定性或定量分析。
6. ELISA的优点和影响因素？答：ELISA法具有灵敏、特异、简单、快速、稳定及易于自动化操作等特点。
不仅适用于临床标本的检查，而且由于一天之内可以检查几百甚至上千份标本,因此，也适合于血清流行病学调查。
影响结果的主要因素：1．试剂的因素: 不要用无批号的试剂，最好选用与仪器配套的试剂。
更不要使用过期的试剂和混用不同批号的试剂。
2.样本的因素：内源性干扰因素，包括类风湿因子、补体、高浓度的非特异免疫球蛋白、异嗜性抗体、某些自身抗体等。
3.外源性干扰因素：包括标本溶血、标本被细菌污染、标本保存时间过长和标本凝固不全等。
4．操作中的因素; 加样; 温育时间、温度的选择; 洗板; 显色,结果判定列出5种常用蛋白质分离和纯化技术，并说明它们分别根据蛋白质的什么特性？答：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法蛋白质的盐析：将大量盐加到蛋白质溶液中，高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力，可夺取蛋白质分子的水化层，使之“失水”，于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出。
（二）根据蛋白质分子大小的差别的分离方法1.凝胶过滤法：这是根据分子大小分离蛋白质混合物最有效的方法之一。
柱中最常用的填充材料是葡萄糖凝胶（Sephadex ged）和琼脂糖凝胶（agarose gel）。
2.透析与超滤：透析法是利用半透膜将分子大小不同的蛋白质分开。
生物化学问答题
1、试述碱基,核苷酸和核酸在结构上的关系答：核酸的组成单元是核苷酸，（1分）核苷酸是由核苷和磷酸组成（2分），而核苷又是由核糖和碱基组成（2分），碱基分为嘌呤和嘧啶（2分），共有A、G、C、T、U五种（3分）。
3、论述tRNA的二级结构特征答：tRNA的二级结构特征是三叶草结构（1分），主要特征是四环四臂，包括是反密码子环、额外环、TΨC环、二氢尿嘧啶环（4分），四臂是反密码子臂、TΨC臂、二氢尿嘧啶臂、氨基臂（4分）。
4、写出EMP途径的限速酶及所催化的反应?答：EMP途径的限速酶及所催化的反应有三步（2分），第一步：葡萄糖在已糖激酶催化下生成6－磷酸葡萄糖，消耗1分子ATP（2分）；第二步：6－磷酸果糖在磷酸果糖激酶催化下生成1，6－二磷酸果糖，消耗1分子ATP（2分）；第三步：磷酸烯醇式丙酮酸在丙酮酸激酸催化下生成丙酮酸，生成1分子ATP（2分）。
5、试述一分子十八碳硬脂酸彻底氧化成CO2和H2O的化学过程，并计算产生多少ATP答：十八碳软脂酸彻底氧化成CO2和H2O的化学过程包括二部分,即β氧化,三羧酸循环:1、 β氧化过程：1、脂肪酸的活化：脂肪酸在ATP供能下活化生成酯酰辅酶A，消耗两分子ATP；2、脱氢：酯酰辅酶A在酯酰辅酶A脱氢酶催化下生成反烯酯酰辅酶A，同时生成一分子FADH；3、水化：反烯酯酰辅酶A在水化酶催化下生成β羟脂酰辅酶A；4、脱氢：β羟脂酰辅酶A在β羟脂酰辅酶A脱氢酶变成β酮脂酰辅酶A生成一分子NADH；5、硫脂解：β酮脂酰辅酶A与辅酶A进行硫解成乙酰辅酶A和少两个碳的脂酰辅酶A。
2、 三羧酸循环：1、乙酰辅酶A与草酰乙酸在柠檬酸合成酸催化合成柠檬酸；2、柠檬酸在柠檬酸异构酶生成异柠檬酸。
3、异柠檬酸在异柠檬脱氢酶催化下生成α酮戊二酸并生一分子NADH；4、α酮戊二酸在α酮戊二酸脱氢酶催化下琥珀酰辅酶A并生一分子NADH；5、琥珀酰辅酶A生成琥珀酸，并生成一分子GTP。
生物化学(简答题、问答题)
简答题、问答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?答：组成蛋白质的氨基酸有20种。
结构特点：（1）除脯氨酸是α-亚氨基酸外，所有氨基酸均为α-氨基酸；（2）除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子（分子中第二个碳，Cα）均为不对称碳原子，D-型和L-型两种立体异构体，但天然蛋白质中的氨基酸都是L-型氨基酸；（3）氨基酸之间的不同，主要在于侧链R 的不同。
2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?答：蛋白质分子结构分为一、二、三、四级；维持各级结构的化学键分别是肽键、二硫键，氢键，次级键（疏水键），次级键（疏水键）。
3、酶作为一种生物催化剂有何特点?答：酶具有高效性、专一性、活性可调性。
4、解释酶的活性部位、必需基团二者之间的关系。
答：必需基团5、说明米氏常数的意义及应用。
答：米氏常数等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
应用：（1）米氏常数是酶的特征性常数，每一种酶都有它的Km 值，与酶的性质、催化的底物和酶促反应条件（如温度、pH 、有无抑制剂等）有关，而与酶浓度无关。
（2）K m 值可用于表示酶和底物亲和力的大小。
（3）当使用酶制剂时，可以根据K m 值判断使酶发挥一定反应速度时需要多大的底物浓度；在已规定底物浓度时，也可根据K m 值估算出酶能够获得多大的反应速度。
6、什么是竞争性和非竞争性抑制?试用一两种药物举例说明不可逆抑制剂和可逆抑制剂对酶的抑制作用?答：竞争性抑制：抑制剂结构与底物的结构相似，它和底物同时竞争酶的活性中心，因而妨碍了底物与酶的结合，减少了酶分子的作用机会，从而降低了酶的活性。
非竞争性抑制：抑制剂和底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合，或者酶和抑制剂结合后，也可再同底物结合，其结果是形成了三元复合物(ESI)。
可逆抑制剂：增效联磺的杀菌作用：增效联磺抑制细菌的二氢叶酸合成酶、二氢叶酸还原酶德活性，使细菌体内四氢叶酸的合成受到双重抑制，使细菌因核酸的合成受阻而死亡。
生物化学 问答题
1.酮体生成的意义:酮体是肝脏输出能源的一种形式。
并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗。
2.氨基酸脱氨基作用有哪几种方式？转氨基作用,氧化脱氨基,联合脱氨基,非氧化脱氨基3.简述一碳单位的定义、来源和生理意义某些氨基酸在分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
能作为合成嘌呤和嘧啶的原料，把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来需要四氢叶酸载体。
4.维生素B12缺乏与巨幼红细胞贫血的关系是什么？由叶酸、维生素B12缺乏引起的一种大细胞性贫血。
这种贫血的特点是骨髓里的幼稚红细胞增多，红细胞核发育不良，成为特殊的巨幼红细胞。
5.鸟氨酸循环的主要过程及生理意义是什么?氨基甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸的生成，精氨酸的生成，精氨酸水解生成尿素最重要的意义是将体内蛋白质代谢产生的较高毒性的氨转化为低毒的尿素，从而排出体外。
鸟氨酸循环也叫尿素循环。
6.补救合成的生理意义补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
7. 列举影响核苷酸合成的抗代谢物及其抗癌作用原理.6-巯基鸟嘌呤与次黄嘌呤的结构相似，可抑制次黄嘌呤核苷酸向腺苷酸和鸟甘酸的转变。
8.为什么说细胞水平的调节是机体代谢调节的基础？细胞水平调节主要通过细胞内代谢物浓度的变化，对酶的活性及含量进行调节，是最基础的代谢调节。
9.机体代谢调节方式有多种，相互之间如何联系？物质代谢通过各代谢途径的共同中间产物相互联系，但在相互转变的程度上差异很大，有些代谢反应是不可逆的。
乙酰CoA 是糖、脂、氨基酸代谢共有的重要中间代谢物，三羧酸循环是三大营养物最终代谢途径，是转化的枢纽。
10.平时与饥饿时机体内能量主要来源有何不同平时能量主要来源于对葡萄糖的利用在饥饿时整体水平的代谢调节发挥作用：（1）糖代谢变化糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低（2）蛋白质代谢变化分解加强，氨基酸异生成糖（3）脂代谢变化脂肪动员加强，酮体生成增多11.血浆蛋白质的功能。
生物化学习题集及答案
生物化学习题集及答案
1. 问题：细胞膜的主要组成成分是什么？
答案：细胞膜的主要组成成分是磷脂双分子层。
2. 问题：DNA是由哪些基本组成单元构成的？
答案：DNA由核苷酸组成，核苷酸由糖、碱基和磷酸组成。
3. 问题：什么是酶？它在生物化学中的作用是什么？
答案：酶是一种催化剂，它能够加速化学反应的速率。
它在生物化学中起到调节代谢和合成物质的作用。
4. 问题：光合作用是什么过程？它发生在哪个细胞器中？
答案：光合作用是植物和一些微生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物和氧气的过程。
它发生在叶绿体中。
5. 问题：ATP是什么分子？它在细胞中的作用是什么？
答案：ATP是腺苷三磷酸，它是一种细胞内常见的能量储存和传递的分子。
它在细胞中用于能量供应和驱动各种生化过程。
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生物化学问答题试题
问答(50%):1> 基因载体需要具备的条件答：a具有自我复制能力b含有多种限制性酶的单一识别序列，供外源基因插入c含有易于携带的选择标记d应该尽可能的小e使用安全2>种子发芽时脂肪酸转化成糖的一般过程是,写出主要的途径答：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA 之后，在乙醛酸体内生成琥珀琥珀酸、乙醛乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环。
乙醛酸循环是三羧酸循环的修改形式。
和TCA的区别：1．两步不同的反应。
2. 结果是2个乙酰CoA进入循环，释放出一个琥珀酸3>肿瘤细胞中,氨甲酰磷酸合成酶(carbamyl phosphate synthetase)在urea cycle和嘧啶合成过程中酶的活性怎么变化答：肿瘤细胞由于恶性增殖，需要巨大的能量供应以确保其代谢．因此会有大量的蛋白质降解，产生氨基酸，再分解放能维持能量供应．这一过程必然产生过多的氨，需要通过尿素循环排出，而cps１催化的氨甲酰磷酸合成反应正是折椅循环的限速步骤．相对于正常细胞，肿瘤细胞的高速增殖必然是cps１活性极度升高的结果．同时恶性增殖需要核苷酸，于是嘧啶的大量合成成为必须，这也使得承担嘧啶合成的cps２活性必然有提高4>(10%)合成代谢和分解代谢不是简单的逆反应,举一例论述糖酵解和糖异生，其中合成代谢糖酵解途径中有三个步骤是不可逆的，所以在其相对应的分解代谢糖异生途径之中，必须绕过这３个途径．a PEP生成丙酮酸b果糖－１，６－二磷酸生成果糖－６－磷酸c葡糖糖－６－磷酸生成葡萄糖．这三部反应不可逆，合成和分解途径分别由不同的酶催化并且有着不同的反应机理，a步骤通过羧化和脱羧化实现底物的活化，与分解途径完全相异，而bc途径则使用与原途径完全不同的酶来实现反应．因此，合成与分解代谢不是简单的逆反应，其中的步骤都存在变化．5>phaseMet13:A%&T%&G%&C%=100,what do you tell about Met136>试写出下列酶的其中三个共同点:DNA polymaerase,RNA polymerase,reverse transcriptase,RNA replicatase答：a 催化的反应都需要核苷酸或脱氧核苷酸做为底物 b 都有若干亚基构成 c 催化反应均需要模板 d 催化的合成都是由５端到３端．7>Ecoli中,怎么区别启动子AUG和其它AUG答：在mRNA中AUG上游大约10个碱基处，有一段富含嘌呤碱基的SD 序列可与核糖体的嘧啶碱基互补识别，以帮助AUG 处开始翻译，SD序列上发生增强碱基配对的突变可以加强翻译．以此机制区别启动子AUG和其它部位的AUG．8>无糖饮食中,为什么奇数C脂肪酸比偶数C好?答：无糖饮食时，机体对糖的需要比较大，而奇数脂肪酸进行β-氧化丙酰CoA，而后经３部反应，转化为琥珀酸CoA从而进入三羧酸循环，转化成其他物质，从而弥补无糖饮食时机体对糖及其相关代谢产物的需要9>one gene-one enzyme 这种说法正确否?为什么?答：不正确．在原核生物中，某一基因片断转录的mRNA可能有多个核糖体结合位点，因此可以产生多种遗传密码使得不同的蛋白可以得到翻译，是多用基因．因此并非一个基因对应一种酶．与此同时，酶亦可以对应若干个基因，因为同一氨基酸可以有多个遗传密码子，从而有多种基因与之对应．因此也并非一种酶对应一种基因10>英文题:为什么DNA保守性比RNA要好?试从生物角度推断产生这种情况的可能性．答：首先考虑到绝大多数生物以DNA作为生命的遗传物质，因此客观上需要DNA具有比较高度的保守性，严格遵守复制的规则，确保遗传特性的稳定传递，以保持物种遗传的稳定性，相比之下，以RNA作为遗传物质的生物相对少了很多，而且大都出现在较为低等的生物体内，并且这些生物所处环境要求他们本身具有较大的可变异性，因此RNA的保守性较DNA 较差，这也是生物对环境的一种适应．从结构上看，前者具有双螺旋结构，依靠碱基配对原则复制，并且具有一系列的差误检验和校正机制，从自身结构上保证了自我复制的高保守性．后者为单链结构，且校正修复机制不如前者完善，保守性自然不及前者．试题一、填空题（每题1分，共30 分）1.转氨酶的辅酶是。
生物化学问答题
⽣物化学问答题第⼀章蛋⽩质1、为何蛋⽩质的含氮量能表⽰蛋⽩质相对量？实验中⼜是如何依此原理计算蛋⽩质含量的？（第⼀章 P8）答：尽管蛋⽩质的种类很多，结构各异，但是各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16%，因此测定⽣物样品的含氮量就可以推算出蛋⽩质的⼤致含量。
常⽤公式为：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中的蛋⽩质含量（g%）2、蛋⽩质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？（第⼀章 P8）答：蛋⽩质的基本组成单位是氨基酸，组成⼈体蛋⽩质的氨基酸仅有20种，均为L-α-氨基酸，即在α－碳原⼦上连有⼀个氨基、⼀个羧基、⼀个氢原⼦和⼀个侧链（R）。
每个氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
3、何谓肽键和肽链及蛋⽩质的⼀级结构？（第⼀章 P11 P13）答：⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基，进⾏脱⽔缩合反应，⽣成的酰胺键称为肽键。
肽键具有双键性质。
由许多氨基酸通过肽键相连⽽形成长链，称为肽链。
肽链有两端，游离α-氨基的⼀端称为N-末端,游离α-羧基的⼀端称为C-末端。
肽链中的氨基酸分⼦因脱⽔缩合⽽基团不全，被称为氨基酸残基。
蛋⽩质⼀级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序，即从N-端⾄C-端的氨基酸排列的顺序，其主要化学键为肽键。
此外，蛋⽩质分⼦中的⼆硫键也属于⼀级结构范围。
4、什么是蛋⽩质的⼆级结构？它主要有哪⼏种？各有何结构特征？（第⼀章 P14~18）答：蛋⽩质⼆级结构是指蛋⽩质分⼦中某⼀段肽链的局部空间结构，也就是该段多肽链主链⾻架原⼦的相对空间位置，并不包括氨基酸残基侧链的构象。
它主要有α-螺旋、β-折叠、β-转⾓和⽆规卷曲四种。
①在α-螺旋结构中，多肽链主链围绕中⼼轴以右⼿螺旋（顺时针）⽅式旋转上升，每隔3.6个氨基酸残基上升⼀圈，螺距为0.54nm。
氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。
每个肽键的亚氨基氢与第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的⽅向与螺旋长轴基本平衡，以维持α-螺旋稳定。
生物化学问答题(含答案)汇总
蛋白质化学1．蛋白质：是一类生物大分子，有一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定的序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2．标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
7．氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值的影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，在溶液中的氨基酸以间性离子形式存在，且净电荷为0，此时溶液的PH值成为该氨基酸的等电点9．缀合蛋白质：含有非氨基酸成分的蛋白质10．蛋白质的辅基：缀合蛋白所含有的非氨基酸成分12．肽键：存在与蛋白质和肽分子中，是有一个氨基酸的ɑ-羧基与另外一个氨基酸的ɑ-氨基缩合时形成的化学键14．肽：是指由2个或多个氨基酸通过肽键连接而成的分子15．氨基酸残基：肽和蛋白质中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸残基16．多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽18．生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质，它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物也有生物活性肽，它们可以被直接吸收。
20．蛋白质的一级结构：通常叙述为蛋白质多肽链种氨基酸的链接顺序，简称为氨基酸序列，蛋白质的一级结构反应蛋白质分子的共价键结构21．蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链局部片段的构象，该片段的氨基酸序列式连续的，主链构象通常是规则的23．蛋白质的超二级结构：又称模体基序，是指几个二级结构单元进一步聚合和结合形成的特定构象单元，如ɑɑ、βɑβ、ββ、螺旋-转角-螺旋、亮氨酸拉链等24．蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述其所有原子的空间分布，蛋白质三级结构的形成是肽链在二级结构的基础上进一步折叠的结果。
26．蛋白质的亚基：许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位，每个结构单位可以有不止一条肽链构成，但都有特定且相对独立的三级结构，且是由一个共价键连接的整体，该结构单位称为该蛋白质的一个亚基27．蛋白质的四级结构：多亚基蛋白的亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构，这一结构层次称为该蛋白质的四级结构35．变构蛋白：具有下列特性蛋白质的统称：它们有两种或多种构象，有两个或多个配体结合位点，配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构，及从一种构象转换成另一种构象，这种变构影响到其他配体结合位点与配体的结合36．变构剂：导致变构蛋白变构的物质，多为小分子42．蛋白质的等电点：蛋白质是两性的电解质其解离状态受溶液的PH值影响，在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为0，该PH值称为该蛋白质的等电点44．蛋白质变性：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变，变性导致蛋白质理化性质改变，生物活性丧失。
生物化学 问答题
蛋白质化学四、问答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？6．简述蛋白质变性作用的机制。
7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？8．蛋白质有哪些重要功能。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。
肽酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。
如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
医学资料：生物化学问答题汇总
生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。
蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。
5、简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。
生物化学问答题(附答案)
生物化学解答题(一档在手万考不愁)整理:机密下载有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。
结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
（各1分）酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2A TP+2H2O（6分）脱氢反应的酶：3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
生物化学问答题
生物化学问答题1. DNA和RNA的基本区别是什么？DNA和RNA是两种重要的核酸分子，它们在细胞中扮演着不同的角色。
它们之间的基本区别如下：a) 成分：DNA由脱氧核糖和磷酸组成，而RNA由核糖和磷酸组成。
DNA中的核糖是脱氧核糖，缺少一个氧原子，而RNA中的核糖是含有一个氧原子的核糖。
b) 结构：DNA是双链结构，形成了一个螺旋状的双螺旋结构。
其中的两条链通过互补的碱基配对（腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T），鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C））相互连接。
RNA是单链结构，没有形成双螺旋。
c) 功能：DNA携带了生物体遗传信息，存储着细胞内所有生物体的遗传信息。
RNA在转录过程中将DNA的遗传信息转换为蛋白质的合成。
它们在蛋白质合成过程中扮演着不同的角色。
2. 糖原和淀粉有何异同？糖原和淀粉是两种多糖类物质，在生物体内起着能量储存的重要作用。
它们之间的异同如下：a) 成分：糖原由α-葡萄糖分子构成，通过α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键连接形成多糖链。
淀粉也是由α-葡萄糖分子构成，但其分子链相对较长，通过α-1,4-糖苷键连接。
b) 分布：糖原主要储存在肝脏和肌肉细胞中，以供应机体能量需求。
淀粉则主要储存在植物体内，以作为植物的能量储存物质。
c) 结构：糖原的分子结构分为支链和主链，支链通过α-1,6-糖苷键与主链相连接。
淀粉分为两种形式：支链淀粉和直链淀粉。
支链淀粉的支链通过α-1,6-糖苷键连接，直链淀粉则通过α-1,4-糖苷键连接。
d) 消化：糖原和淀粉在生物体内经过不同的酶的作用而被分解。
糖原被肝脏和肌肉细胞中的糖原酶分解为葡萄糖，而淀粉则被口腔和胃中的淀粉酶和肠道中的淀粉酶分解为葡萄糖。
3. 什么是酶？酶的功能是什么？酶是一类特殊的蛋白质，是生物体内参与催化生化反应的生物催化剂。
酶通过降低反应的活化能，加速生化反应的进行。
酶的功能如下：a) 催化反应：酶能够加速生物体内各种代谢反应的进行，例如分解、合成、转移、氧化还原等反应。
《生物化学》考试题库及答案
《生物化学》考试题库及答案一、选择题1. 下列哪种物质不属于生物大分子？A. 蛋白质B. 核酸C. 糖类D. 脂肪答案：D2. 下列哪个不是氨基酸的分类？A. 非极性氨基酸B. 极性氨基酸C. 酸性氨基酸D. 碱性氨基酸答案：B3. 下列哪个酶催化三羧酸循环中的第一步反应？A. 草酰乙酸脱羧酶B. 丙酮酸脱羧酶C. 草酰乙酸脱水酶D. 柠檬酸合酶答案：D4. 下列哪个不是酶的活性中心特点？A. 具有特异性B. 具有高效性C. 具有可逆性D. 具有稳定性答案：D5. 下列哪个维生素是辅酶A的前体？A. 维生素B1B. 维生素B2C. 维生素B3D. 维生素B5答案：D6. 下列哪个不是DNA的基本组成单位？A. 腺嘌呤B. 胸腺嘧啶C. 尿嘧啶D. 胞嘧啶答案：C7. 下列哪个不是RNA的基本组成单位？A. 腺嘌呤B. 胸腺嘧啶C. 尿嘧啶D. 胞嘧啶答案：B8. 下列哪个不是糖类的分类？A. 单糖B. 双糖C. 多糖D. 脂肪答案：D9. 下列哪个不是蛋白质的生物学功能？A. 催化作用B. 调节作用C. 运输作用D. 营养作用答案：D10. 下列哪个不是脂质的分类？A. 磷脂B. 胆固醇C. 脂肪酸D. 糖脂答案：C二、填空题1. 蛋白质的四级结构是指蛋白质分子中______、______、______和______的空间排布和相互作用。
答案：氨基酸、肽链、蛋白质亚基、多聚体2. 三羧酸循环中，草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成______，然后经______酶催化，转化为______。
答案：柠檬酸、柠檬酸合酶、异柠檬酸3. 酶促反应的特点有：______、______、______。
答案：特异性、高效性、可逆性4. DNA复制过程中，参与的主要酶有：______、______、______。
答案：DNA聚合酶、DNA连接酶、DNA解旋酶5. 糖类在生物体中的主要生物学功能有：______、______、______。
生物化学考试问答题
生物化学考试问答题1、何谓三羧酸循环？它有何特点和生物学意义？特点。
1。
乙酰CoA进入三羧酸循环后，是六碳三羧酸反应2。
在整个循环中消耗2分子水，1分子用于合成柠檬酸，一份子用于延胡索酸的水和作用。
3在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。
所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。
循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。
4在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。
5三羧酸循环严格需要氧气6。
琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP，能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。
1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2，三羧酸循环是糖，脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。
2、磷酸戊糖途径有何特点？其生物学意义何在？特点：无ATP生成，不是机体产能的方式。
1）为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖，肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3 - 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。
2）提供NADPHa.NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应，如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
c.NADPH参与体内羟化反应，有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。
物学意义1，产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2，1 产生NADPH(注意：不是NADH！NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备3 分解戊糖意义：1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH，促进脂肪酸和固醇合成。
生物化学问答题
第一章蛋白质化学1、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？答：氢键、二硫键、疏水作用、范德华力、盐键、配位键。
2、球状蛋白质在PH=7时的水溶液中折叠成一定空间构象。
这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。
请问缬氨酸Val、脯氨酸Pro 、苯丙氨酸Phe、天冬氨酸Asp、赖氨酸Lys、异亮氨酸Ile、和组氨酸His中哪些氨基酸侧链位于分子内部？哪些氨基酸侧链位于分子外部？答：V al、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的内部。
Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。
第二章核酸化学1、简述DNA双螺旋结构特点。
答：（1）DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋，反向平行的双螺旋；（2）以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋的内部，并按照碱基互补的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A—T之间形成两个氢键，G—C之间形成三个氢键；（3）双螺旋的直径为20nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm，所有的碱基平面都与中心轴垂直；（4）维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。
2、简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。
答：tRNA的二级结构为三叶草结构。
结构特点：（1）由四臂四环组成。
已配对的片段为臂，未配对的片段为环；（2）叶柄为氨基酸臂，其上含有CCA—OH3ˊ，此结构是接受氨基酸的位置；（3）氨基酸臂对面是反密码子环，在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，反密码子可与mRNA上的密码子相互识别；（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰tRNA合成酶的结合有关；（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关；（6）在反密码子环和TψC环之间有一可变环，它的大小决定着tRNA分子的大小。
第七章新陈代谢与生物氧化1、常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么？1答：呼吸链抑制剂（电子传递抑制剂）：使氧化受阻则偶联的磷酸化也无法进行。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生物化学考试题库及答案
生物化学考试题库及答案一、单项选择题1. 生物化学是研究什么的科学？A. 生物分子的结构和功能B. 生物的进化C. 生物的分类D. 生物的遗传答案：A2. 下列哪项不是蛋白质的功能？A. 结构功能B. 催化功能C. 运输功能D. 光合作用答案：D3. 酶的催化作用机制中，下列哪项是错误的？A. 降低反应的活化能B. 提供反应物的结合位点C. 改变反应物的化学性质D. 酶本身在反应中被消耗答案：D4. 核酸的基本组成单位是？A. 氨基酸B. 核苷酸C. 单糖D. 脂肪酸答案：B5. 下列哪种物质不是糖酵解的中间产物？A. 1,3-二磷酸甘油酸B. 6-磷酸果糖C. 丙酮酸D. 柠檬酸答案：D二、多项选择题6. 脂类包括哪些类型？A. 脂肪B. 磷脂C. 固醇D. 蛋白质答案：A, B, C7. 以下哪些因素会影响酶的活性？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 酶的浓度答案：A, B, C8. 以下哪些是DNA复制的特点？A. 半保留复制B. 双向复制C. 需要引物D. 需要解旋酶答案：A, B, C, D9. 以下哪些是氨基酸的分类？A. 必需氨基酸B. 非必需氨基酸C. 酸性氨基酸D. 碱性氨基酸答案：A, B, C, D10. 以下哪些是细胞呼吸的类型？A. 有氧呼吸B. 无氧呼吸C. 光合作用D. 糖酵解答案：A, B, D三、判断题11. 所有生物体都含有DNA和RNA。
（对/错）答案：错12. 蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序。
（对/错）答案：对13. 脂肪酸的合成主要发生在细胞质中。
（对/错）答案：对14. 核糖体是蛋白质合成的场所。
（对/错）答案：对15. 糖酵解过程中产生的ATP可以直接用于细胞的能量需求。
（对/错）答案：错四、填空题16. 蛋白质的三级结构是由________形成的。
答案：氢键、疏水作用、离子键、范德华力17. 细胞色素c是________的组成部分。
生物化学全部简答题
1.合成的多肽多聚谷氨酸，当处在PH3.0以下时，在水溶液中形成α螺旋，而在PH5.0以上时却为伸展状态。
A.解释该现象。
B.在哪种PH条件下多聚赖氨酸会形成α-螺旋？答:(a)由可离子化侧链的氨基酸残基构成的α-螺旋对pH值的变化非常敏感,因为溶液的pH值决定了侧链是否带有电荷,由单一一种氨基酸构成的聚合物只有当侧链不带电荷时才能形成α-螺旋,相邻残基的侧链上带有同种电荷会产生静电排斥力从而阻止多肽链堆积成α-螺旋构象.Glu侧链的pKa约为4.1,当pH值远远低于4.1(大约3左右)时,几乎所有的多聚谷氨酸侧链为不带电荷的状态,多肽链能够形成α-螺旋.在pH值为5或更高时,几乎所有的侧链都带负电荷,邻近电荷之间的静电排斥力阻止螺旋的形成,因此使同聚物呈现出一种伸展的构象.(b)Lys侧链的pK为10.5,当pH值远远高于10.5时,多聚赖氨酸大多数侧链为不带电荷的状态,该多肽可能形成一种α-螺旋构象,在较低的pH值时带有许多正电荷的分子可能会呈现出一种伸展的构象.2.为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？答：①蛋白质表面带有很多极性基因，比如：-NH3，-COO-，-OH，-SH，-CONH2等，和水有高度亲和性，当蛋白质与水相遇时，水很容易被蛋白质吸引，在蛋白质外面形成一种水膜，水膜的存在使蛋白颗粒相互隔开，蛋白之间不会碰撞而聚成大颗粒，因此蛋白质在水溶液中比较稳定而不易沉淀。
②蛋白质颗粒在非等电点状态时带有相同电荷，蛋白质颗粒之间相互排斥保持一定距离，不易沉淀。
3. R侧链对α-螺旋的影响。
答：侧链大小和带电荷性决定了能否形成α-螺旋，即形成α-螺旋的稳定性，肽链上连续出现带有相同电荷的氨基酸，如赖氨酸，天冬氨酸，谷氨酸；由于静电排斥不能形成链内氢键，从而不能形成稳定的α-螺旋，R基较小且不带电荷的氨基酸有利于α-螺旋的形成，R基越大，如异亮氨酸，不易形成α-螺旋，脯氨酸终止α-螺旋。
生物化学简答题汇总
生物化学简答题汇总
1. 什么是生物化学？
生物化学是研究生物体内化学反应和化学组成的学科。
它探讨了生物体内各种分子的结构、功能和相互关系，从而揭示了生命现象的化学基础。
2. 生物大分子有哪些类别？
生物大分子主要包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。
3. 什么是酶？
酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应速度。
它们通常是蛋白质，具有高度特异性和高效率。
4. DNA和RNA有什么区别？
DNA是脱氧核糖核酸，而RNA是核糖核酸。
它们在化学组成上的主要差异在于核糖的氧原子数目不同，以及DNA中的胸腺嘧啶（T）替代了RNA中的尿嘧啶（U）。
5. ATP是什么？有什么功能？
ATP是腺苷三磷酸，是细胞内广泛存在的一种高能化合物。
它储存并释放细胞所需的能量，参与许多生命活动和代谢过程。
6. 什么是基因？
基因是生物体中遗传信息的基本单位，由DNA编码。
它传递遗传信息，决定了生物体的遗传特性和功能。
7. 糖酵解是什么过程？主要产物是什么？
糖酵解是一种产生能量的代谢过程，将葡萄糖分解为产生ATP 的有机酸，并释放二氧化碳和水。
主要产物包括乳酸或乙醛、丙酮酸和ATP。
8. 光合作用是什么过程？主要产物是什么？
光合作用是植物等自养生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物（如葡萄糖）的过程。
主要产物是葡萄糖和氧气。
以上是对生物化学简答题的汇总，希望对您有所帮助。
生物化学考试题及答案
生物化学考试题及答案
1. 问题：什么是生物化学？
答案：生物化学是研究生物体中分子和化学反应的科学领域。
2. 问题：生物体中最常见的有机分子是什么？
答案：蛋白质是生物体中最常见的有机分子之一。
3. 问题：什么是酶？
答案：酶是一种催化剂，可以加速化学反应的速度。
4. 问题：DNA是什么？
答案：DNA是一种储存遗传信息的分子。
5. 问题：ATP在细胞中的作用是什么？
答案：ATP在细胞中作为能量分子，用于驱动各种代谢过程。
6. 问题：什么是氧化还原反应？
答案：氧化还原反应是电子的转移过程，其中一种物质（氧化剂）失去电子，另一种物质（还原剂）获得电子。
7. 问题：什么是光合作用？
答案：光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
8. 问题：DNA复制是什么过程？
答案：DNA复制是指将一个DNA分子复制成两个完全相同的DNA分子的过程，发生在细胞分裂前。
9. 问题：什么是脂质？
答案：脂质是一类生物分子，具有较高的疏水性，包括脂肪、脂肪酸和磷脂等。
10. 问题：什么是核酸？
答案：核酸是一类生物分子，包括DNA和RNA，它们在细胞中承担遗传信息传递和蛋白质合成的功能。
以上是一些常见的生物化学考试题及答案。
希望对你的学习有所帮助！。
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上传者：河南农业大学@神州华胄蛋白质的生理功能有哪些?1、是构成组织细胞的重要成分。
2、参与组织细胞的更新与修补。
3、参与物质代谢和及生理功能的调控。
4、氧化功能5、其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆。
识别等。
蛋白质的理化性质？1、蛋白质的两性解离及等电点2、电泳3、蛋白质的胶体性质4、蛋白质的沉淀5、呈色反应6、蛋白质的紫外吸收举例说明蛋白质的结构与功能一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。
正常红细胞为双凹圆盘形。
不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。
蛋白质变性因素蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏。
物理因素：加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。
化学因素：强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等变性后特征：活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L- -氨基酸简述蛋白质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。
①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸简述核苷酸类物质的生理功能主要有：1、作为合成核酸的原料2、作为能量的储存和供应形式。
3、参与代谢或生理活动的调节4、参与构成酶的辅酶或辅基5、作为代谢中间物的载体简述DNA双螺旋（二级）结构要点：两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧通过磷酸二酯键相连，形成核酸骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与环平行。
右手螺旋，双螺旋直径为2nm，碱基堆砌距离为0.34nm，两核酸之间夹角为36度，每对螺旋由10对碱基组成。
碱基按A与T、G与C互补配对，彼此以氢键相连。
维持DNA稳定力量主要是碱基堆砌力。
DNA双螺旋的互补双链预示DNA 的复制是半保留复制。
tRNA三叶草结构的特点是什么？①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。
②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。
由3-4对碱基组成双螺旋区。
③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA 的密码子互补结合。
由5对碱基组成的双螺旋区。
④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。
⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。
简述酶与一般催化剂的共性、特点共性：都具有催化作用特性：高效性（10*8~10*20倍），特异性（一种酶只对一种或一系列反应器作用），调节性（高温，低温可是酶失去活性）简述米式常数的意义1、物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度2、Km值越大，酶与底物的亲和力越小；反之……。
酶与底物的亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便能达到最大的反应速度。
3、Km是酶的特征性常数，只与酶的性质、酶所催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。
影响酶促反应速度的因素：底物浓度、酶的浓度、温度、PH、抑制剂和激活剂1、简述酶促反应的特点。
①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节何谓酶原激活？酶原激活的实质和生理意义是什么？概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。
实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。
生理意义：①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用简述酶快速调节的方式。
①酶原及酶原激活机制②别构调节③共价修饰调节竞争性抑制与非竞争性抑制的比较竞争性抑制是指有些抑制剂可与底物竞争酶的活性中心，从而降低底物与酶的结合率，抑制酶的活性，可通过增加底物的浓度来降低或消除抑制剂对酶的抑制作用。
由抑制曲线可知它并不影响酶促反应的最大速率；非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，形成的酶一底物一抑制剂复合物，不能进一步释放产物致使酶活性丧失，其主要是影响酶分子的构象来降低酶的活性，由非竞争曲线可知，它并不影响底物与酶的亲和力，而是使最大速率变小简述人体血糖的来源和去路。
来源：①食物糖的消化吸收②（肝）糖原分解③非糖物质糖异生去路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其他糖⑤形成糖尿何谓糖异生的“三个能量障碍”？克服这三个能障需要哪些酶？①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。
磷酸戊糖通路分哪几个阶段？有什么特点及生理意义？①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2 。
此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH+H+的主要代谢途径，NADPH+H+参与多种代谢反应。
②非氧化反应，包括一系列基团转移。
此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。
三羧酸循环的反应步骤乙酰辅酶A与草酰乙酸作用生成柠檬酸进入三羧酸循环，柠檬酸在柠檬酸脱氢酶作用之下生成异柠檬酸，异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶作用下变成α酮戊二酸，α酮戊二酸在变α酮戊二酸脱氢酶系作用下成琥珀酰辅酶A，琥珀酰辅酶A 在琥珀酰辅酶A合成酶作用下生成琥珀酸，琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，延胡索酸在延胡索酸酶作用下加水生成苹果酸，苹果酸在苹果酸脱氢酶作用下生成草酰乙酸，草酰乙酸又不断生成柠檬酸重复三羧酸循环。
简述三羧酸循环的特点1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。
所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。
循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。
（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。
（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。
并且，凡是能转变成三羧酸循环中任何一种中间代谢物的物质都能通过三羧酸循环而被氧化。
所以三羧酸循环实际是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体内末端氧化的共同途径。
（4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。
如草酰乙酸是合成天冬氨酸的前体，α-酮戊二酸是合成谷氨酸的前体。
一些氨基酸还可通过此途径转化成糖。
简述三羧酸循环的生理意义1、是三大营养物质的最终代谢通路及产能最多的阶段2、为氧化磷酸化提供还原当量3、为其他合成代谢提供小分子前体4是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。
糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供能脂代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA→合成脂肪酸、酮体、胆固醇简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。
①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化为CO2和H2O简述脂肪酸的β-氧化过程，并计算一分子二十碳饱和脂肪酸彻底氧化分解净生成的ATP分子数。
过程：①脱氢②加水③再脱氢④硫解计算：①脂肪酸活化为乙酰CoA消耗2分子ATP②1分子20C饱和脂肪酸β-氧化需经9次循环，产生10分子乙酰CoA，9分子FADH2和9分子NADH+H+③10分子乙酰CoA进入TAC生成10×12=120分子ATP④9分子FADH2进入琥珀酸氧化呼吸链生成9×2=18分子ATP⑤9分子NADH+H+进入NADH氧化呼吸链生成9×3=27分子ATP⑥净生成120+18+27-2=165分子ATP什么叫酮体？简述合成酮体的原料、部位、合成过程的限速酶以及酮体生成的生理意义。
酮体是乙酰乙酸、β-羟基丁酸、丙酮的总称。
合成原料：乙酰CoA合成部位：肝细胞线粒体限速酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）生理意义：①正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式②在饥饿或糖供给不足情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗胆固醇在体内可转化成那些重要物质？①胆汁酸②类固醇激素③维生素D3简述血浆脂蛋白按密度法分为几类？简述各类物质组分的特点和主要生理功能。
①C M主要物质：甘油三酯约90% 功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯②VLDL主要物质：甘油三酯约60% 功能：运输内源性甘油三酯③LDL主要物质：胆固醇酯50% 功能：转运内源性胆固醇至肝外④HDL主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E 功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢简述血浆脂蛋白中载脂蛋白的重要功能。
①结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构②参与脂蛋白受体的识别③调节脂蛋白代谢限速酶的活性鸟氨酸循环是体内氨的主要去路, 解氨毒的重要途径。
一碳单位有什么重要的生理意义？①合成嘌呤和嘧啶的原料②氨基酸与核苷酸代谢的枢纽③参与S-腺苷蛋氨酸（SAM）生物合成④生物体各种化合物甲基化的甲基来源简述体内血氨的来源也去路。
来源：①氨基酸及胺的分解②肠道吸收③肾重吸收去路：①肝合成尿素排出体外②合成谷氨酰胺等非必需氨基酸③合成非蛋白含氮化合物④肾形成铵盐排出体外简要说明嘌呤核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的三个主要阶段。
器官：肝脏（主），小肠、胸腺（次）部位：胞液原料：5-磷酸核糖、氨基酸、CO2和一碳单位合成过程：①R-5-P（5-磷酸核糖）和ATP作用生成PRPP（5-磷酸核糖-1-焦磷酸）②合成IMP（次黄嘌呤核苷酸）③IMP转变为AMP和GMP简要说明嘧啶核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的基本步骤。