酶的催化原理

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酶的发现
1. 胃液对食物的消化作用
1773年
意大利科学家斯帕兰扎尼研 究发现,鹰胃中的分泌物对 肉有消化作用。
斯帕兰扎尼 (1729-1799)
2.对于酵母发酵的争论 19世纪中期
发酵离不开酵母菌的生命活动, 发酵的动力蕴涵于活细胞中, 具有生命活力。
巴斯德(1822-1895)
发酵是一种化学反应,与酵母 菌的生命活动无关。
实验结果
编号 底物 H2O2 (2%) 反应条件
1 1 ml
自然分解
2 1 ml
90℃
现象(气 泡)
不明显
少/慢
3
4
5
1 ml 1 ml
1 ml
FeCl3 鲜马铃 熟马铃薯 薯小块 小块
少/慢 多/快 不明显
酶是生物催化剂
活细胞产生的 具有催化作用 有机物,大多数是蛋白质
酶的催化原理
点燃
C + O2 = CO2
5.酶的化学本质
1926年美国人萨姆纳尔得 到脲酶的结晶,证实了酶的 化学本质是蛋白质。
萨姆纳尔(Байду номын сангаас887—1955)
上世纪80年代美国人切赫和加拿大人奥特 曼发现了具有催化作用的RNA——核酶。
探究: 过氧化氢的分解实验
2H2O2
2H2O + O2
1. H2O2 2. H2O2 (90℃ 水浴) 3. H2O2 + FeCl3 4. H2O2 + 鲜马铃薯小块 5. H2O2 + 熟马铃薯小块
1mL 1mL 1mL
1滴 1滴 1滴
不变蓝 蓝色 蓝色
项目
淀粉酶溶液 蒸馏水 NaOH HCl 淀粉溶液 结果现象
1 1mL 1mL
/ / 2mL
砖红
试管


1mL
1mL
/
/
1mL
/
/
1mL
2mL
2mL
无砖红 无砖红
酶的名称
过氧化氢酶(肝) 唾液淀粉酶 脂肪酶 胰蛋白酶 胃蛋白酶
最适PH
6.8 6.8 8.3 8.0~9.0 1.5~2.2
适宜的pH值:
过酸、过碱都使酶失活
高温抑制酶活性,直至使酶失活
序 号
项目
1 可溶性淀粉溶液
2
蔗糖溶液
试管 12 3mL / / 3mL
3 新鲜淀粉酶溶液 2mL 2mL
4
本尼迪特
2mL 2mL
5
结果现象
砖红 无
淀粉溶液 温度
淀粉酶溶液 碘液
结果现象
试管
1
2
3
2mL 2mL 2mL
热水 沸水 冰块
活化能: 分子从常 态变为容 易发生化 学反应的 活跃状态 所需的能 量。
初态
活化能(EA)
过渡态 终态
酶的催化原理——
降低化学反应的活化能
“锁和钥匙”模型 Emil Fischer (1894) “Lock-key”model
诱导契合模型 Daniel Koshland (1958) Induced fit model
一、酶的发现
二、酶的概念:活细胞产生的具有催化作用的 有机物,大多数是蛋白质。 三、酶的催化原理:降低化学反应的活化能。
四、酶的特性:
1、高效性 2、专一性
酶的催化效率是无机催 化剂的107 ~1013 倍
每一种酶只能催化一种化合物 或一类化合物的化学反应
3、酶需要适宜的条件
适宜的温度:
低温抑制酶活性,
李比希 (1803-1873)
3.酶(Enzyme)的名称的提出
1877年
德国人库恩提出酶(Enzyme) 这个名词,取自希腊语“来源 于酵母”之意。
库恩(1837–1900)
4.无细胞发酵的发现
1897年
德国的毕希纳发现无细胞的 酵母汁就可以完成发酵。
毕希纳 (1860-1917)
发酵确实可以在无细胞的条件下进行 发酵所需要的物质是活细胞产生的
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