第二章 酶的分类和反应
02酶的分类和命名
6含氮基转移酶 与氨基酸代谢有关，需要辅酶，磷酸吡哆醛，作用 是先形成活泼的Schiff碱键 –N=CH-，再根据酶 作用特性形成相应反应，转移氨基
R1CHNH2R2 + R3COR4 __________R1COR2 + R3CHNH2R4
7 含磷基转移基 是相当重要的一类酶， 1 与糖代谢有关 2 催化核酸合成 3 催化某些生理物质（辅酶）形成 4 从潜在分子 有功能分子
转一碳物又分几个亚类 (1). 甲基转移酶：参与生理活性物质形成，起代谢 调节，为酶活性调节的重要方式 调节方式：别构调节,反馈调节, 共价可逆调节：甲基化-去甲基化， Pi化-去Pi化 不可逆调节：酶原去前体后活化
DNA甲基化酶
SAM(腺苷甲硫氨酸)+DNA→SAHC(腺苷高半胱氨酸)+甲基化DNA
H2O2酶 过氧化物酶
NAD 过氧化物酶
2H2O2 ==2H2O+O2 还原型RH2+H2O2===氧化型R+2H2O，
还原型NADH2+H2O2=========== 氧化型NAD+ +2H2O 硒蛋白作辅基 谷胱苷肽过氧化物酶 2GSH + ROOH(H2O2)=============== ROH + GSSG 另一类是阻断过氧化物生成的SOD 过氧化物歧化酶 2O2 ._ + 2H + ========= H2O + O2 起解毒
1. 根据酶催化作用类型，把酶分成6大类
1976年时
类型 种类
～ 570种 ～ 490种 ～ 560种
催化作用类型
氧化还原酶类
转移酶类 水解酶类
RH + R’ (O2)===R + R’H( H2 O)
高三酶知识点总结
高三酶知识点总结酶是一种生物催化剂，它能够加速化学反应的速率，但并不参与或改变反应本身。
酶在我们身体内担任着重要的角色，参与调节和促进细胞内的各种生物化学过程。
在高中生物学中，酶也是一个重要的学习内容。
本文将对高三学习过程中的酶知识点进行总结。
一、酶的分类酶主要分为以下几类：1. 氧化还原酶：如过氧化物酶、脱氢酶等。
它们通过参与氧化还原反应来催化其他化学反应。
2. 水解酶：如淀粉酶、蛋白酶等。
它们通过水解反应将大分子物质分解成小分子物质。
3. 合成酶：如葡萄糖合成酶、核酸合成酶等。
它们通过合成反应将小分子物质合成为大分子物质。
4. 转移酶：如乙醛酸酶、氨基酸转移酶等。
它们通过转移化学基团来催化反应。
二、酶的特性酶具有以下几个特性：1. 高效性：酶能够以极高速率催化反应，使反应速率加快。
2. 选择性：酶对特定的底物具有选择性催化能力。
3. 可逆性：酶催化的反应可以向前或向后进行，形成平衡。
4. 受温度和pH值影响：酶的催化活性受环境条件的影响。
5. 酶活性受抑制：酶的活性可以被抑制剂或抑制物所抑制。
三、酶的活性调节酶活性可以通过以下几种方式进行调节：1. 温度调节：酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后会受到破坏。
2. pH值调节：不同的酶对pH值有不同的适应范围，超出适应范围会降低酶活性。
3. 底物浓度：酶活性随着底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后会达到饱和。
4. 激活剂和抑制剂：一些物质可以促进或抑制酶的催化活性。
四、酶的应用酶在生物技术和工业生产中有着广泛的应用：1. 酶在食品加工中的应用：如淀粉酶用于面包的软化和消化，脱氢酶用于脱色等。
2. 酶在制药工业中的应用：如合成酶用于药物的合成生产。
3. 酶在环保领域的应用：如生物在水处理中降解有机废物。
4. 酶在基因工程中的应用：如聚合酶链式反应（PCR）用于DNA的扩增。
综上所述，酶是一类重要的生物催化剂，在生物化学过程中起到了极为关键的作用。
生物反应及反应器原理(全)
生物反应及反应器原理第一章序论1。
1 生物反应工程研究的目的1。
2 生物反应工程学科的形成生物反应工程的研究内容与方法⏹1。
3.1生物反应动力学⏹1。
3.2 生物反应器⏹1。
3.3 生物反应过程的放大与缩小第二章酶促反应动力学⏹2。
1 酶促反应动力学的特点⏹ 2.1.1 酶的基本概念⏹ 2.1.1。
1 酶的分类、组成、结构特点和作用机制⏹一、酶的分类⏹（1）氧化还原酶⏹（2）转移酶⏹（3）水解酶⏹(4)异构酶⏹（5）裂合酶⏹(6）连接酶(合成酶）⏹二、酶的组成⏹酶是蛋白质,因此有四级结构，其中一级结构二级结构三级结构四级结构酶蛋白有三种组成：单体酶寡聚酶多酶复合体全酶＝蛋白质部分（酶蛋白）＋非蛋白部分三、酶的作用机制⏹（1）锁钥模型(2）诱导契合模型2.1.1。
2 酶作为催化剂的共性➢一、催化能力➢二、专一性➢三、调节性⏹酶浓度的调节⏹激素调节⏹共价修饰调节⏹限制性蛋白水解作用与酶活力调控⏹抑制剂调节⏹反馈调节⏹金属离子和其它小分子化合物的调节2.1.2 酶的稳定性及应用特点⏹2。
1.2.1 酶的稳定性⏹2。
1.2.2 酶的应用特点2.1。
3 酶和细胞的固定化技术⏹2。
1。
3。
1 固定化技术的基本概念⏹ 2.1。
3。
2 固定化酶的特性⏹ 2.1.3。
3 固定化细胞的特性⏹2。
1.3。
4 酶和细胞的固定化技术2.1.4 酶促反应的特征2。
2 均相酶促反应动力学2.2.1 酶促反应动力学基础影响酶促反应的主要因素有：（1)浓度因素：酶浓度、底物浓度（2)外部因素（主要是环境因素):温度、压力、溶液的介电常数、离子强度、pH值（3）内部因素(结构因素）：底物、效应物浓度、酶的结构⏹酶促反应动力学模型的建立➢ 当酶促反应速率与底物浓度无关，此时为零级反应当反应速率与底物浓度的一次方成正比时， 为一级反应⏹ 也就是酶催化作用下,A B 的过程 ⏹此时反应式为：式中：K1－一级反应速率常数a0－底物A 的初始浓度 b － t 时间产物C 的浓度➢ 当底物A 与底物B 产生产物C 时，即：A ＋B C 时，为二级反应—②式中：K2－二级反应速率常数a0－底物A 的初始浓度 b0－底物B 的初始浓度 C －t 时间底物C 的浓度 如果把②式积分可得：➢ 当：A B C 时,即连锁的酶促反应过程可用如下方程式表示:-—③——④——⑤式中：a －A 的浓度b －B 的浓度c －C 的浓度K1－第一步反应速率常数 A B K2－第二步反应速率常数 B C当 a + b + c=a0时，即：A 的初始浓度为a0,B 和C 的初浓度为0，得出：当反应达t 时间后，A 、B 、C 的最终浓度。
教案8 细菌的生理特性-酶及微生物生长特性
细菌生长特性
细菌的生长往往用群体繁殖和生长的特征来 描述。细菌生长的定量方法包括：
•计数法 •重量法 • 生理生化指标法
细菌生长特性
细菌的培养方式（根据养料供给方式）：
•间歇培养：将少量细菌接种于一定量的液体培养 基内，在适宜的温度下培养，即周期性进料，周期 性出料。 •连续培养：一方面连续进料，另一方面又连续出 料的培养方式，它又分为两种：恒浊连续培养和恒 化连续培养。
酶及其作用（3）
——酶的分类
3. 转移酶 这类酶能催化一种化合物分子上的基 团转移到另一种化合物分子上。如：
酶及其作用（3）
——酶的分类
4. 同分异构酶
推动化合物分子内的变化，形成同分异构体。
酶及其作用（3）
——酶的分类
5. 裂解酶
催化有机物碳链的断裂，产生碳链较短的产物。
酶及其作用（3）
——酶的分类
间歇培养（1）——细菌生长曲线
细菌生长曲线 growth curve of bacteria
间歇培养条件下，定时取样测定活细菌数目或重量 的变化，如以活细菌个数或细菌重量为纵坐标，培养时 间为横坐标，即可画得一曲线，此曲线称为细菌的生长 曲线。 一般说，细菌重量的变化比个数的变化更能在本质 上反映出生长的过程，因为细菌个数的变化只反映了细 菌分裂的数目，而重量则包括细菌个数的增加和每个菌 体的增长。 图3-1和3-2分别是按细菌重量和数量绘制的生长曲 线。
第二章 酶的基础
d. 变形或张力
e. 酶的活性中心为疏水区 域
酶的活性中心为酶分子的凹穴 此处常为非极性或疏水性的氨基酸残基
• 酶的分类：
氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶 单体酶 寡聚酶 多酶复合体 锁和钥匙模型 诱导锲合模型
• 酶的组成和结构特点
酶的作用过程
• 酶的作用机制
酶与底物的结合模型
二．抑制程度的表示
• 1． 相对活力分数（残余活力分数） a=Vi/Vo • 2． 相对活力百分数（残余活力百分数） a%==Vi/Vo*100% • 3． 抑制分数 指被抑制而失去活力的分数i=1-a=1Vi/Vo • 4． 抑制百分数 i%=(1-a)*100%==(1-Vi/Vo)*100%
（3）共价修饰调节
改变酶的活性来调节，就是在一种酶的 分子上，共价的引入一个基团从而改变 它的活性。例如，磷酸化酶的磷酸化和 去磷酸化。
4）限制性蛋白酶水解作用 与酶活力的调控
• 例如酶原的激活，是指体内合成的非活化 的酶前体，在适当的条件下，受到H+或特 异的蛋白酶限制性水解，切去酶原分子上 的某个肽键而转变为活性的酶。胃蛋白酶 原是受H+作用转化为胃蛋白酶，胰蛋白酶 原是在小肠中被其他蛋白水解酶切去一个 六肽从而活化为胰蛋白酶。
三、酶的调节性好
• 主要表现在以下几个方面 （1）酶浓度的调节：通过诱导或抑制酶的合成 （2）激素调节:激素水平的高低可调节酶量 （3）共价修饰调节：改变酶的活性来调节 （4）限制性蛋白酶水解作用与酶活力的调控： （5）抑制剂的调节：改变酶的活性来调节 （6）反馈调节：被其终端产物抑制 （7）金属离子和其他小分子化合物的调节：
多酶复合体的组成部分
• 辅因子：酶蛋白中非蛋白质部分，它可 以是无机离子也可以是有机化合物。 • 辅酶：有机辅因子与酶蛋白结合松散即 为辅酶。 • 辅基：有机辅因子与酶蛋白结合紧密即 为辅基。 • 区别在于：是否能透析的方法除去。
有关酶的知识点总结
有关酶的知识点总结一、酶的分类及结构1. 酶的分类按照酶作用的反应类型，酶可以分为氧化还原酶、氧合酶、缩合酶、水解酶等多种类型。
按照酶对底物的作用方式，酶可以分为催化酶、调控酶、结构酶等类型。
2. 酶的结构酶的结构复杂多样，通常由一部分蛋白质和一部分非蛋白质分子组成。
酶蛋白质部分由不同类型的氨基酸组成，并且其结构可以包括原核细胞的简单蛋白，也可以包括真核细胞的复合蛋白。
酶的非蛋白质部分通常称为辅因子，它们可以是离子、联合辅因子等。
二、酶的催化原理1. 酶的底物特异性酶对底物的特异性是一种选择性，它只作用于一种或少数几种相似的底物。
这是因为酶与底物之间通过氢键、离子键、范德华力、疏水效应等相互作用，从而形成酶底物复合物。
所以，酶只能催化与其底物特异相互作用的反应。
2. 酶的催化速率酶可以显著地提高化学反应的速率。
酶催化的速率一般为化学反应速率的百万到十亿倍。
这是由于酶能够降低反应物的活化能，提高反应速率。
3. 酶的活性酶的活性会受到多种因素的影响，如温度、pH、离子强度、底物浓度等。
一般来说，酶的活性会随着温度和pH的升高而增加，在适宜的温度和pH条件下酶表现出最佳的活性。
三、酶的生物学功能1. 营养代谢酶在生物体内参与了多种代谢反应，包括碳水化合物、脂肪、蛋白质等物质的分解和合成。
例如，淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶等酶可以帮助生物体将复杂的有机物质分解为单体，以提供能量和营养。
2. 调节代谢酶还可以调节生物体内的代谢过程，保持生物体内环境的稳定和平衡。
例如，磷酸可逆性的磷酸化反应可以通过激酶和蛋白磷酸酶来进行反应的逆向和正向调节。
3. 免疫与防卫酶在免疫系统中也扮演着重要角色，如溶菌酶、抗菌肽等酶可以帮助生物体对抗外部病原体的侵袭。
四、酶在工业与医学中的应用1. 食品工业在食品工业中，酶可以用于改善食品质量和加工过程。
比如利用蛋白酶对面团中的蛋白质进行降解，使食品口感更加鲜嫩。
2. 制药工业在制药工业中，酶可以用于合成活性药物、检测生物标志物和治疗疾病。
酶—酶的概述(生物化学课件)
食品加工中重要的酶
一、糖酶 二、蛋白酶 三、脂肪酶
一、糖酶
• 淀粉酶：催化淀粉和糖元水解的酶类。 α－淀粉酶：内切酶，从淀粉分子内部随机水解α－1，4糖苷键，但不 水解α－1，6糖苷键。 β－淀粉酶：外切酶，只能水解α－1，4糖苷键，不能水解α－1，6糖 苷键。从淀粉分子的非还原性末端开始，依次切下一个α－1，4麦芽糖 苷键，并将切下的α－1，4麦芽糖转变成β－麦芽糖，所以称为β－淀粉 酶。 葡萄糖淀粉酶：外切酶，不仅水解α－1，4糖苷键，也能水解α－1，6 糖苷键和α－1，3糖苷键。 异淀粉酶：产生于动植物及微生物中，是一种内切酶，从支链淀粉分 子内部水解支点的α－1，6糖苷键。
酶的分类及命名
酶的分类及命名
一、酶的分类
(1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
• 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
• 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。
• 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+
CH3CCOOH NADH H+
(5) 异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子 的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
CH2OH OΒιβλιοθήκη CH2OH OHOH
OH
(6) 合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的 形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi
酶 知识点总结
酶知识点总结一、酶的分类根据酶的作用方式和反应类型，可以将酶分为六类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、异构酶和降解酶。
氧化还原酶是通过氧化还原反应来催化化学反应的酶，如过氧化物酶、还原酶等；转移酶是通过转移功能基团来催化化学反应的酶，如激酶、酯酶等；水解酶是通过水解反应来催化化学反应的酶，如葡萄糖苷酶、淀粉酶等；合成酶是通过合成反应来催化化学反应的酶，如聚合酶、缺氧酶等；异构酶是通过异构反应来催化化学反应的酶，如异构酶、畸形酶等；降解酶是通过降解反应来催化化学反应的酶，如蛋白酶、脂肪酶等。
二、酶的结构酶的结构通常由一个或多个蛋白质构成，如大肠杆菌在酶毒素设计中使用了一种特殊的蛋白酶以瞄准许多不同的靶标。
酶的结构通常由蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构组成。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，如甘氨酸-丙氨酸-赖氨酸等；蛋白质的二级结构是指氨基酸间的氢键作用形成的结构，如α-螺旋和β-折叠等；蛋白质的三级结构是指蛋白质整体所呈现的立体构象，如酶的活性中心，金属离子的配位作用等；蛋白质的四级结构是指蛋白质与其他蛋白质或非蛋白质结合形成的复合物结构，如多酶复合体和酶-底物复合物等。
酶的结构决定了其功能和催化活性，因此对酶的结构进行研究对于理解酶的功能和机制具有非常重要的意义。
三、酶的作用机制酶的作用机制通常包括底物结合、酶-底物复合物形成、催化作用和产物释放等步骤。
底物结合是指底物与酶的活性中心结合形成酶-底物复合物；酶-底物复合物形成是指酶与底物形成一个稳定的复合物结构；催化作用是指酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生；产物释放是指底物被催化转化成产物后，产物从酶的活性中心释放出来。
酶的作用机制是非常复杂的，涉及到多种相互作用和调控，因此对酶的作用机制进行研究可以帮助我们深入理解酶的功能和活性。
四、酶的应用酶在生物技术、食品工业、医药保健和环境保护等领域有着广泛的应用。
在生物技术中，酶被广泛应用于DNA重组、蛋白质工程、酶工程等领域，如限制性内切酶、DNA连接酶、聚合酶等；在食品工业中，酶被广泛应用于面包、酒、奶制品等食品的生产过程中，如淀粉酶、葡萄糖氧化酶、纤维素酶等；在医药保健中，酶被广泛应用于药物的制备和诊断试剂的开发中，如蛋白酶、转移酶、酯酶等；在环境保护中，酶被广泛应用于废水处理、土壤修复和固体废物降解等领域，如脱氮酶、脱磷酶、脂肪酶等。
第二章 酶类
按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。
（1）氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等。是已发现的量最大的一类酶，其氧化、产能、解毒功能，在生产中的应用仅次于水解酶。需要辅因子，可根据反应时辅因子的光电性质变化来测定。按系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类：
2.单体酶、寡聚酶和多酶体系
由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。
有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；② 依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③ 超氧化物歧化酶活性。来自红色链孢霉的AROM多酶融合体是二聚体，每条肽链含五种酶活性，可催化莽草酸途径的第二至第六步反应，由于有中间产物的传递通道，使催化效率大为提高。
2一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化有关。
2磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋白酶也称为激酶（如肠激酶）。
酶
第一节酶的性质、命名及分类酶是由生物活细胞产生的有催化功能的蛋白质，只要不处于变性状态，无论在细胞内或细胞外都可发挥催化化学反应的作用。
酶是蛋白质，因而能使蛋白质分解的，光、热、酸、碱等均可使酶变性或破坏，在遭到不可逆变性时则完全去活性（如70-80℃，2-15min即可使酶失活），其它电性质及物理化学性质也与蛋白质完全一样。
有些酶是简单蛋白质。
有些酶是结合蛋白质，一般把结合蛋白质的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅酶。
酶蛋白多为对热不稳定的物质，而辅酶多为低分子量、对热稳定的物质。
酶是一种催化剂，但它和一般的化学催化剂有很大不同，首先，酶的作用具有高度的专一性，酸能催化蛋白质水解，也能催化多糖和脂肪的水解，但是酶则不同，蛋白酶就只能催化蛋白质水解，淀粉酶只能催化淀粉水解，乳酸脱氢酶只能将L(+)-乳酸氧化为丙酮酸，而对D(-)-乳酸就不起作用。
其次，酶催化的反应都是在较温和的条件下，在接近生物体的体温和接近中性的条件下就能进行；酶的催化效率也比一般催化剂高得多，如一种过氧化氢酶1min内能催化5000000个过氧化氢分子分解为水及O2，而在同样条件下，铁离子的催化效率仅为酶的百万分之一。
酶的命名及分类现在普遍使用的酶的习惯名称是以下述三个原则来决定的。
根据酶催化反应的性质来命名，如催化水解反应的酶称为水解酶，催化氧化作用的称为氧化酶或脱氢酶。
根据被作用的底物兼顾反应的性质来命名，如多元酚氧化酶催化多元酚的氧化作用，蛋白酶和淀粉酶都是水解酶，它们的底物分别是蛋白质和淀粉。
结合1，2两点，并根据酶的来源命名，如细菌淀粉酶、胃蛋白酶等。
酶的习惯名称使用起来比较方便，但有时会造成一些混乱，如，当两种酶能作用于同一种底物发生相同反应时，根据上述原则命名就会发生混乱；有时同一种酶会有几个名称，也造成混乱。
因此，1961年，国际生化协会酶委员会规定了酶的系统命名原则。
国际生化协会酶委员会将酶分为六大类：1、氧化还原酶类2、转移酶类：能催化将某一基因从一个化合物转移到另一个化合物反应的酶，如转移氨基，称转氨酶，再如转醛酶、转酰酶等。
酶的分类与催化机制
酶的分类与催化机制酶是一类生物催化剂，被广泛应用于许多生物过程中，包括新陈代谢、物质转化和信号传递等。
酶能够促进化学反应的进行，使反应在温和的条件下进行，从而提高生物体内的代谢效率。
本文将对酶的分类和催化机制进行探讨。
一、酶的分类酶可以根据其催化反应类型、结构和分子机理等方面进行分类。
根据催化反应类型，酶可分为氧化酶、还原酶、脱水酶、加水酶等。
氧化酶主要催化氧化反应，还原酶主要催化还原反应，脱水酶主要催化脱水反应，加水酶主要催化加水反应。
根据结构，酶可以分为单体酶和多聚酶。
单体酶是由单个蛋白质链构成，而多聚酶则由多个蛋白质链组合而成。
单体酶可以是球形、螺旋形或片状，而多聚酶则有由同一种蛋白质组成的同聚酶和由不同蛋白质组成的异聚酶。
根据分子机理，酶可分为不变酶和可变酶。
不变酶是指酶的结构在催化过程中保持不变，而可变酶则会发生结构变化。
可变酶的结构变化可以类似于锁和钥的配对，使底物能够与酶结合并发生反应。
二、酶的催化机制酶的催化机制可以通过多种方式实现，包括底物取向、过渡态稳定和酸碱催化等。
底物取向是指酶通过特异的结构和活性位点将底物取向于适合催化反应的位置。
酶与底物结合时，可以形成酶底物复合物，进而促进反应发生。
过渡态稳定是指酶通过降低反应的活化能，使底物更容易从起始态转变为过渡态，从而加速反应速率。
酶可以通过多种手段来实现过渡态稳定，如提供亲合力场、调整电子环境和形成共价键等。
酸碱催化是指酶通过提供或接受质子来调节反应的进行。
酶可以具有酸性或碱性基团，能够在合适的条件下将质子转移给底物或接受底物的质子。
这种酸碱催化对于一些需要中间体形成的反应特别重要。
此外，还有一些其他的催化机制，如金属离子催化和共价催化等。
金属离子催化是指酶通过金属离子与底物结合，从而促进催化反应的进行。
共价催化是指酶与底物形成共价键，使底物能够发生化学反应。
总结起来，酶的分类和催化机制是相互关联的。
不同类型的酶在催化过程中采用不同的机制来实现反应的发生。
生物化学---酶催化作用的特点
I.
脂溶性维生素
维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中 通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。 维生素A
维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视 黄醇，A2称为脱氢视黄醇。 主要功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常 生长。
①
酶的辅因子?酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分其主要作用是作为电子原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程
第二章 酶 (Enzyme)
一、酶的概念
1.酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的生物催化剂。
2.酶催化作用的特点
NH2 CONH2 O O N
+ -
N N
N
O
CH2OPOPOCH2 N O O O OH OH
OH
OH(OPO3H2)
⑤
维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
CHO HO H3C N CH2 OH HO H3C N CH2NH2 CH2 OH
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物 质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基 团的载体参与反应并促进整个催化过程。
(1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇； (2)传递氢（递氢体）：如 FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、 硫辛酸； (3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸； (5)传递磷酸基：如 ATP，GTP； (6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
03-2_酶的分类、反应原理和调节_酶
lyase ADP + Pi
Coenzyme A
CO
CH2 +
O C O-
草酰乙酸
O CH3 C O-
乙酸
异构酶催化同一分子内部的功能基团转换
• 磷酸葡萄糖异构酶
连接酶利用ATP催化新共价键的生成
• DNA连接酶
酶的分类及其实例
类别
反应性质
实例
氧化还原酶（oxidoreductase）
电子转移
乙醇脱氢酶
包括：脱氢酶，氧化酶，还原酶，过氧化
物酶，过氧化氢酶，加氧酶，羟化酶。
转移酶（transferases）
分子间基团转移 蛋白质激酶A
包括：转醛酶和转酮酶，脂酰基、甲基、
糖基和磷酸基转移酶，激酶，磷酸变位酶。
水解酶（hydrolases）
通过加水导致键 脂肪酶
包括：酯酶，糖苷酶，肽酶，磷酸酶，硫 的断裂
通过壁垒（through the barrier）
6. 量子隧穿效应
1.键扭曲催化（Bond strain）
酶
酶
椅式构象
沙发式构象
底物在与酶结合时由典型的己糖环“椅式构象”被扭曲为“沙发 式构象”，在形状上与过渡态更相似了。
2.临近效应与定向效应 （Proximity and orientation）
酯酶，磷脂酶，酰胺酶，脱氨酶和核酸酶
裂合酶（lyases）
消除反应，产生 碳酸酐酶
包括：脱羧酶，醛缩酶，水合酶，脱水合 双键
酶，合酶，裂解酶
异构酶（isomerases）
分子内的重排 磷酸葡萄糖异
包括：消旋酶，差向异构酶，异构酶，变
构酶
位酶（并非所有）。
合成酶和连接酶（synthetases, ligases） 水解ATP与分子 DNA连接酶
第二章 酶的结构与功能2012
E+S
k1
ES
k3
P+E
k2
稳态时ES浓度不变
反应速度 V=k3[ES] ES的生成速度=消耗速度 k1[E][S]=k2[ES] + k3[ES] E的质量平衡方程 米氏方程
V=
V[S] Km + [S]
V=Vmax=k3[ES]max=k3[Et] Km= k2 + k3 k1 米氏常数
[E]=[Et] - [ES]
S
2.1.1.2 动力学参数的意义 （1）米氏常数Km的意义
V Vmax Vmax/2
Vmax 2
Km
[S]
Vmax[S] ＝ Km + [S]
Km＝[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度，单位是mol/L。
①Km是酶的特性常数：
与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无 关，可以鉴定酶。
反相层析中的离子配对试剂的作用
反相层析中的离子配对试剂的作用
酶的提纯
双水相萃取法--Two-aqueous phase extraction
1.1%右旋糖苷+0.36%甲基纤维素
右旋糖苷0.39% 甲基纤维素0.65% 右旋糖苷1.58% 甲基纤维素0.15%
人生长激素提取
不均一相 用于分离的体系: PEG/Dextran PEG/Dextran 硫酸盐 PEG/硫酸盐 PEG/磷酸盐
酶的提纯
（1）膜分离技术： 微孔过滤，0.02-10um,分离完整细胞； 超滤技术，1-20nm,分离300KD以上蛋白质； 反渗析技术，1-10nm，分离100-300KD蛋白质。 （2）相分离技术： 膜蛋白分离采用水-有机溶剂混合物加非离子去垢剂； 可溶性蛋白采用聚乙二醇-葡聚糖或聚乙二醇-右旋糖酐等双 水相系统。 （3）层析技术：用酶的底物、底物类似物、抑制剂等与载 体共价连接制成亲和层吸柱；反相层析技术。 （4）萃取技术：双水相萃取技术；反胶束萃取技术。
酶化学
胰脏分泌出来的三种酶在氨基酸序列等方面表现出极大的相似性，反映 出他们起源于共同的祖先，但又表现出不同的专一性。这种来自共同祖 先，通过基因改变而得到不同专一性的结果，称为同源的“趋异进化”。
结构上：三种酶的氨基酸序列分析显示40％左右的氨基酸
序列相同，三者活性中心的丝氨酸附近的氨基酸序列则是完 全一样的，其序列均为：Gly—Asp—Ser—Gly—Gly—Pro
补匹配时，酶才作用于这个底物显示活性，催化S反应。该学说可
以很好的解释E的立体异构专一性。
二者都属于“刚性模板学说. 邻 近 效 应 （ proximity
（orientation effect） effect ）
酶催化的高效性
和定向效应
两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。 多酶体系：体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参 与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结 构上无彼此关联，故称为多酶体系(multienzyme system)。 如参与糖酵解的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。
金属离子的作用
稳定构象：
构成酶的活性中心 连接作用：
稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；
作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心；
作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。
一、酶的分类
（二）根据酶蛋白分子的特点
单体酶
肽链
寡聚酶
多酶复合体(物理结合体) 多酶体系 多功能酶
多酶复合体：体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理
可解析酶分子的三维结构，了解酶活性部位AA的相对位置
与实际状态和与活性部位有关的其他基团。
生物必修一酶知识点
生物必修一酶知识点酶是生物体内最为重要的催化物质之一，它们是生化反应的催化剂，能加速化学反应的速度，而不改变反应本身的性质和结果。
在生物体内，酶从合成、降解大分子物质、合成能量分子以及保持细胞功能和结构的角度起着巨大的作用。
生物必修一中，酶是重点对象之一，本文主要介绍生物必修一酶知识点。
一、酶的特点酶具有以下特点：1.催化活性高：只需很少的酶就能催化大量的反应。
2.选择性强：酶的活性具有高度的选择性，只对特定的底物反应，不作用于其他的物质。
3.反应速度快：酶作用下反应速度可提高1~10万倍。
4.具有可逆性：酶催化反应产物形成后有时能反作用于酶使其变原状态，达到可逆效果。
二、酶的分类酶分为四类：氧化酶、还原酶、转移酶和水解酶。
1.氧化酶：催化氧化反应，将化合物的氧化态由低转高，同时伴随能量释放并转化为其他形式。
2.还原酶：与氧化酶相反，催化还原反应，将化合物的氧化态由高转低，同时在反应中吸收外界能量进行新的化合键的形成。
3.转移酶：催化化合物之间的基团转移反应，将某个化合物中的基团转移至另一个化合物上。
4.水解酶：主要作用是催化水解反应，将复杂大分子在水的存在下分解成较小或较单纯的化合物。
三、酶的结构酶是蛋白质质体的一种，有三级结构，即一级、二级和三级结构。
1.一级结构：蛋白质分子中所有氨基酸残基的线性序列，不稳定，可被酶解成小片段。
2.二级结构：蛋白链序列局部折叠而成的稳定结构，具有α螺旋和β折叠两种形态。
3.三级结构：二级结构在空间上的组装所形成的最终结构，是蛋白质的功能单位，含有多种氨基酸残基单元。
四、酶的活性酶活性受到所处环境的影响，主要体现在温度、pH值、化合物浓度等方面。
1.温度：手性和结构都是与温度密切相关的重要参数。
酶活性可随着温度的升高而增加，在理想温度下达到最大值，此后随着温度的升高而下降。
2.pH值：酶活性随酸碱度变化呈现不同的活性，酶活性随pH值的变化规律也较为复杂。
在特定的pH值下，酶活性能达到最大值。
第二章 酶的分类和反应
O2 + 2e
氧化酶
氧化酶
O22-
+ 2H+
H2O2
O2 + 4e
2O22-
+ 4H+
2H2O
氧化酶有黄素氧化酶（如葡糖糖氧化酶等）； 金属黄素蛋白氧化酶（醛氧化酶）； 血红素蛋白氧化酶（过氧化氢酶、过氧化物酶）等
脱氢酶可以催化氧化和还原双向可逆反应，在有机 合成中，一般以催化还原反应为主
>98 98 >99
C 4-MeOPh- Cl D 4-MeOPhCl
酵母细胞催化烯烃还原
生物催化潜手性烯烃双键的还原具有立体选择 性，这是常规化学还原所无法实现的。微生物中 含有的烯酸还原酶负责这一催化反应，该酶也需要 辅酶NADH，氢反式加成到双键上。
1 , -不饱和酯的还原
2 烯丙醇的还原
-单取代--酮酯还原得到非对映体顺式和反式 -羟基酯，其产物的比率不是1：1，这是由于烯醇 化引起的快速原位消旋，从而改变了动力学拆分结 果。顺、反非对映体的比率取决于还原过程中酶的 立体选择性，有时可高达100：0
HO R1 R2
O OR 3
A
HO R1 O R1
D
O OR 3 R2
O
A
O O
R1 HO
HO R1
O O R2
A
O O R1 R2
R2 A=酰 基 , 黄 素
O
R1
假单胞菌单加氧酶
R2
O O
O2 NADH
H2O NAD+
R1
R2
CO2
HCOO-
甲酸脱氢酶使辅酶再生
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马肝醇脱氢酶（HLADH）
O
H
O
H HLADH NADH-循 环
O HO
H
外消旋 顺式十氢萘-2，7-二酮
H
O O
H
e.e.>98%
H
O HO
HLADH NADH-循 环
外消旋 反式十氢萘-2，7-二酮
H
H
e.e.>98%
酵母细胞催化酮还原
酵母脱氢酶（YADH）的底物专一性强，只有醛或 甲基酮才能作为其底物，而环状酮或非甲基酮均不能作 为它的底物. 酵母细胞含有多种脱氢酶和辅酶，用细胞作为生物 催化剂可省去酶的分离纯化步骤，不需要额外添加辅酶 循环系统，酶反应活性高
syn e.e.>98%
OH
主
2.7 转移酶（transferase, EC 2.x.x.x）
转移酶催化功能团从一个底物转移给另一个 底物。它们的底物必须有两个，一个是供体， 一个是受体。转移的基团可以是氨基、糖基、 或一条多糖链、磷酸基。如转氨酶、糖基转移 酶、磷酸化酶等。
X-Y
+ Z
X+ Z-Y
乙醇-醇脱氢酶体系，酶价格适中，乙醛及乙醇 易于从体系中挥发出来。需要及时除去乙醇或乙 醛，否者会抑制酶的活性
人工电子传递体
游离酶辅酶循环系统
微生物细胞辅人工电子传递体的还原态可以直接或间接地再生NADH，传递体的氧化态可被 廉价的还原剂（如氢、甲酸、一氧化碳等）经生物催化再生。
>98 98 >99
C 4-MeOPh- Cl D 4-MeOPhCl
酵母细胞催化烯烃还原
生物催化潜手性烯烃双键的还原具有立体选择 性，这是常规化学还原所无法实现的。微生物中 含有的烯酸还原酶负责这一催化反应，该酶也需要 辅酶NADH，氢反式加成到双键上。
1 , -不饱和酯的还原
2 烯丙醇的还原
Baeyer-Villiger 黄素
微生物催化异丁酸不对称羟化反应
恶臭假单胞菌ATCC21244 e.e.%>95%
HO COOH
S
COOH
微生物+O2
COOH HO
R
光学活性-羟基异丁酸 是合成维生素、香料、抗生素等原料
皱落假丝酵母IFO 1542 e.e.% 97%
已研究了上百种微生物对非天然脂肪族羟化反应。 底物中有极性基团(如乙酰胺）等，有利于底物在酶活性 中心的定向，羟化反应的发生在离极性基团0.33nm0.62nm范围内。
微生物
R1
马棒状杆菌 R1=n-C13H27 e.e.%~100 O
R1
O2
R
分支烯烃的环氧化
珊瑚色诺 卡氏菌
R O
R=n-C5H11e.e.%=88%
R
O2
R
不需要辅酶的参与，但过氧化氢可使CPO失活
硫原子的氧化反应
Baeyer-Villiger 反应
利用过氧酸氧化酮生成酯或内酯的化学反应机理
酵母醇脱氢酶（YADH）、马肝醇脱氢酶（HLADH） 和羟基甾体脱氢酶(HSDH)均有商品化供应。它们催化酮 还原反应的立体选择性遵循Prelog规则。 布氏热厌氧菌醇脱氢酶（TBAD）催化大分子酮时选择 性遵循Prelog规则，但对小分子构型相反。 一些微生物细胞（如面包酵母）作催化剂时也遵循 此规则，但一些微生物反此规则
Sub + O2
双加氧酶 还原 Sub-O-O-H Sub-OH e.g.NaBH4 氢过氧化物
Sub + O2
双加氧酶
Sub
O 还原 e.g.NaBH4 Sub O
OH OH
内过氧化物
烯烃的氢过氧化反应
大豆脂氧酶催化亚油酸的氢过氧化反应
(CH2)6COOH n-C5H11
9 12 13
O2
大豆脂氧酶
生物催化法的立体选择性比化学法高
单加氧酶催化的反应 底物
烷烃 芳香烃 烷基烯 含杂原子 化合物 酮
产物
反应类型
羟化 羟化 环氧化 杂原子氧化
辅酶类型
金属 金属 金属 黄素
醇 酚 环氧化物 杂原子 氧化物 酯或内酯
Baeyer-Villiger 黄素
2.4 双加氧酶（dioxygenase） 双加氧酶的典型反应
OR2 R1
O
O
面包酵母
OR 2 R1
HO
O
R1
OR2
L
HR1
小
O
O
H小
D
O O R1
大
R2O OR2
大
酵母细胞中含有多种脱氢酶
3 -单取代--酮酯
-单取代--酮酯有两个潜手性中心，因此它 被酵母细胞还原时，可以得到四种可能的非对映 异构体-羟基酯，通过选择恰当的微生物可以得 到所需构型的产物。
（二）黄素类单加氧酶 以核黄素为辅基 许多单加氧酶结合在细胞膜上，很 难分离。往往用完整微生物细胞做生物催 化剂.
单加氧酶催化的反应 底物
烷烃 芳香烃 烷基烯 含杂原子 化合物 酮
产物
反应类型
羟化 羟化 环氧化 杂原子氧化
辅酶类型
金属 金属 金属 黄素
醇 酚 环氧化物 杂原子 氧化物 酯或内酯
六大类酶分别是： 1 2 3 4 5 6 氧化还原酶 转移酶 水解酶 裂合酶 异构酶 连接酶
2.2 氧化还原酶（oxidoreductase EC 1.x.x.x）
氧化还原酶催化底物氧化或还原。一些氧化还原酶 需要辅酶NADH或NADPH、FDA或FMN.如乳酸脱氢酶。 一些氧化还原酶不需要辅酶如葡萄糖氧化酶。
R
R R OH
单加氧酶
O
HO
OH
OH OH
O
多酚氧化酶
多酚氧化酶
R
o2
H2O
R
o
2
聚合物 H2O
R
H2O
L-酪氨酸
L-多巴（ 帕金森 症）
产率高，无消旋 作用
化学法催化苯环羟化常用重氮盐水解或其他取代法， 需要多步反应且副产物多。单加氧酶能催化邻、对 位取代芳烃立体选择性羟化
烯烃的环氧化
末端烯烃的环氧化
第二章
酶的分类及其催化的 化学反应
2.1 酶的命名和分类
1961年国际酶学委员会（International Enzyme Commission EC） 提出了酶的系统 分类法，该系统按酶催化反应的类型将酶分 成六个大类，分别用EC 1, EC 2, EC 3, EC 4, EC 5, EC 6 表示)
D-氨基酸如D-对羟苯甘氨酸是合成β-内酰胺药 物的重要原料，D-氨基酸还是农药和食品添加剂的 重要组成成分 目前可利用D-氨基转移酶能催化D-氨基酸的合成。 下图给出了以D-氨基酸为氨基供体工业规模 合成新D-氨基酸的示意图，产品规模达到多吨 级以上
芽孢杆菌中的 D-天冬氨酸转氨酶
D-氨基酸的合成
氨基转移酶
氨基转移酶以磷酸吡哆醛（PLP）为辅酶， 催化下列反应，反应中氨基酸将分子中的氨 基转移给-酮酸，生成新的-氨基酸和-酮酸
CO2(CH2)n +
O R
氨基转移酶
+H3N
R
-
CO2+
CO2-
+H3N
CO 2-
CO 2
(CH2 )n
O
CO2-
氨基酸可用于食品添加剂、医药及输液中
氨基酸的生产方法有四种：从生物资源物质中提 取；化学法；发酵法；酶法 氨基酸转移酶种类多、分布广，能催化L-氨基酸的 生物合成，例如：L-苯丙氨酸由苯丙酮酸与L-天冬氨 酸在L-天冬氨酸转氨酶的催化作用下生成，生产规模 可以达到600 吨/年。 L-氨基酸还可以通过发酵的方法生产，但D-氨基酸 不能通过发酵的方法生产，产率及光学纯度都不高 应用化学方法合成D-氨基酸成本高，较困难
环状的烷烃羟化的优先次序为环庚基、环己基、 环戊基。
少根根霉或黑曲霉
木贼镰孢
就单加氧酶而言，目前尚不能对一个底物的氧化位 点作出预测。但有三种方法可以用来改进生物羟化反应 的区域选择性和立体选择性： （1） 改变培养条件，增加细胞代谢压力； （2）广泛筛选不同的微生物菌种 （3）底物修饰
生物催化苯环羟化反应
1
简单酮的还原 一般只能还原甲基酮，遵循Prelog规则。
O
面包酵母
OH
R1
R2
R1
R1 R2 构型 e.e.% Me –CH2OH S 91% 环己基 S >95% R2Me
2 -酮酯的还原
-酮酯易被酵母细胞还原为-羟酯，后者可作为 内酰胺、昆虫激素和类胡萝卜素等合成的手性源。
HO O
面包酵母
OH 面包酵母
e.e.100%
OH
O O
(CH2)n O
NHCH2CH(CH3)2
面包酵母能将上述化合物中与芳香环共轭的C=C双键 还原，而其他双键不还原
3 ，-不饱和酮的还原
Cl R Cl R O Cl
anti e.e.>98% OH
快
R O
面包酵母
面包酵母
次 主
Cl
R
酮的还原遵循 Preg 规则
生物催化的氧化反应中常用三类重要的氧化酶：
单加氧酶、双加氧酶和氧化酶
2.3 单加氧酶（mono-oxygenases）
单加氧酶
Sub + NAD(P)H +H++O2 辅酶循环 SubO +NAD(P)+H2O
单加氧酶主要有两大类： （一）细胞色素P450类单加氧酶 有卟啉辅基，Fe或Cu 配位
脱氢酶用于还原反应
脱氢酶用于醛、酮羰基的不对称还原， 以及烯烃碳碳双键的还原，并使潜手性底物 转化为具有手性的产物。