蛋白质分子的结构和功能

碳
氢
氧
氮
硫
其它
50%
7%
23%
16% 0～3%
微量
蛋白质的平均含氮量为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点，也是 凯氏(KJedahl)定氮法测定蛋白质含量的计算基础。蛋白质就其化学结 构来说，是由氨基酸组成的长链分子。有些蛋白质完全由氨基酸构成， 称为简单蛋白质，如核糖核酸酶、胰岛素等。
2、 蛋白质的基本结构单位—氨基酸 氨基酸是蛋白质的构件分子，是蛋白质分子的基本结构单位。在蛋 白质合成的，受遗传密码控制的，氨基酸共有20种，氨基酸结构上的共 同特点是都具有α-羧基和 α-氨基，而R基团各不相同。其中除脯氨 酸是亚氨基酸，甘氨酸不具有不对碳原子外，其余18种氨基酸均为Lα-氨基酸。氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧 基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、 巯基和酚羟基）。 氨基酸在蛋白质分子中的连接方式： 一个氨基酸的α-羧基与另一 氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键为肽键（-CONH-），是蛋白质 分子 中氨基酸之间相互连接的主键。氨基酸通过肽键而成的化合物称 肽，有寡肽和多肽之分。 多肽主链和侧链、氨基酸残基、肽链的氨基 端和羧基端的概念。 活性肽的概念：GSH的氨基酸组成、结构特点及生理作用。
蛋白质分子井非如一级结构那样是完全展开的“线状”，而是处于 更高级的水平。天然蛋白质可折叠、盘曲成—定的空间结构(三维结 构)。蛋白质的空间结构指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转 而形成的各种空间排布及相互关系，这种空间结构称为构象。按不同层 次，蛋白质的高级结构可分为二，三和四级结构。 (1)．蛋白质的二级结构
参考文献： 德伟，李艳利，2001.生物化学与分子生物学。北京：科学出版社 王镜岩，2002，生物化学，北京：高等教育出版社 王琳芳，杨克恭，2001，医学分子生物学原理，北京：高等教育出版社 王希成，2002，生物化学，北京：高等教育出版社 阎隆飞，孙之荣，1999，蛋白质分子结构，北京：清华大学出版社 周爱儒，2002，生物化学，北京;人民卫生出版社 McKee T, McKee J R.2001.Biochemistry An Introduction(生物化学 导论)Second Edition(英文影印版).北京：科学技术出版社 Murray P K, et al.2003.Harer’s Biochemistry 25 th Edition(中 译本).北京：科学技术出版社
构成新陈代谢的所有化学反应，几乎都是在蛋白酶的催化下进行的，生 命的运动以及生命活动所需物质的运输等都是需要蛋白质来完成的，因 此蛋白质有着极其重要的生物学意义。
1、 蛋白质的化学组成 元素分析，发现它们的元素组成含有碳、氢、氧、氮、和少量的 硫。有些蛋白质还含有其它一些元素，主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼 等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：
1、 蛋白质的化学组成 2、 蛋白质的基本结构单位—氨基酸 3、 蛋白质的性质 4、 蛋白质的空间构象 5、 蛋白质结构与功能的关系 参考文献 关键字词：蛋白质、化学组成、氨基酸、性质、构象、功能、核酸、核 苷酸、生物大分子、结构和功能等。
正文: 蛋白质是生命活动的物质基础，是细胞和生命体的重要组成成分。
（2）血红蛋白的变构现象 血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输
氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦 血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变， 并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明 变化后的构象最适合与氧结合。 从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具 有生物活性。
不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。蛋白质的 生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相 关。 五、蛋白质结构与功能的关系 1．一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几 个方面说明： （1）一级结构的变异与分子病
蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往 导致蛋白质生物功能的变化。如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白 基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨 酸取代。这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝 聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发 生了变化。 （2）一级结构与生物进化
蛋白质分子中的氨基酸之间是通过肽键相连的，—个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合，即形成肽键 (2)．肽与多肽链
氨基酸通过肽键(-CO-NH-)相连而形成的化合物称为肽(peptide)。 由两个氨基酸缩合成的肽称为二肽，三个氨基酸缩合成三肽，以此类 推。一般由十个以下的氨基酸缩合成的肽统称为寡肽，由十个以上氨基 酸形成的肽被称为多肽(polypeptide)或多肽链。
研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨 基酸差异较大。如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类 亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。 （3）蛋白质的激活作用
在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一 定方式裂 解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。 2．蛋白质空间结构与功能的关系
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。氨基酸排列顺 序是由遗传信息决定的，氨基酸的排列顺序是决定蛋白质空间结构的基 础，而蛋白质的空间结构则是实现其生物学功能的基础。蛋白质一级结 构又称化学结构（primary structure），是指氨基酸在肽键中的排列 顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级 结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维 结构所需的全部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 3、蛋白质分子的空间结构
(2)．蛋白质的三级结构 三级结构（tertiary structure）是指多肽链在二级结构的基础
上，进一步折叠，盘曲而形成特定的球状分子结构。 (3)．蛋白质的四级结构
四级结构（quaternary structure）是由两条或者两条以上具有三 级结构的多肽链聚合而成的具有特定三维结构的蛋白质构想。
氨基酸在形成肽链后，氨基酸的部分基团已参加肽键的形成，已经 不是完整的氨基酸，称为氨基酸残基。肽键连接各氨基酸残基形成肽链 的长链骨架，即…Cα-CO-NH-Cα…结构称为多肽主链。各氨基酸侧链 基团称为多肽侧链。每个肽分子都有一个游离的α-NH2末端(称氨基末 端或N端)和一个游离α-COOH末端(称羧基末端或C端)。每条多肽链中氨 基酸顺序编号从N端开始。书写某多肽的简式时，—般将N端书写在左侧 端。 2、蛋白质分子的一级结构
分子生物物理 -----蛋白质分子的结构和功能
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蛋白质分子的结构和功能 内容摘要
分子生物物理学是生物物理学最重要的一个分支。它主要运用物理 学理论与技术来研究生物大分子的结构及其构象变化、分子内部以及大 小分子间的相互作用、生物体系中的能量状态等。生物大分子主要有蛋 白质、核酸、多糖和脂质。在生理条件下，每种生物大分子都有特定的 空间构象，这种特殊的空间构象是该分子完成特定生物功能的基础。 主要通过以下几点介绍蛋白质分子的结构和功能:
蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行 使生物功能的基础。以下两方面均可说明这种相关性。 （1）核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复
核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫 键，空间构象为球状分子。将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基 乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此 时酶活性完全丧失。但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化 又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。
多肽链主链中各原子在各局部的空间排布，即多肽链主链构象称为 蛋白质的二级结构。 形成二级结构的基础——肽键平面; 蛋白质二级结构的基本形式：蛋白质的肽链局部盘曲、折叠的主要有 α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲等几种形式。 各种蛋白质依 其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构。如蜘蛛 网丝蛋白中有很多α-螺旋及β-折叠层，也有β-转角和不规则卷曲.
小的蛋白质：50～100个氨基酸残基/每分子 如胰岛素：51个氨基酸残基/每分子 大的蛋白质：300个左右氨基酸残基/每分子 如血红蛋白：574个氨基酸残基/每分子 பைடு நூலகம்2条α链：141个氨基酸残基/条， 2条β链：146个氨基酸 残基/条）
特大蛋白质：>1000个氨基酸残基/每分子 如肌球蛋白：1750氨基酸残基/每分子 3、 蛋白质的性质 蛋白质的分子量巨大，一般在一万到一百万原子质量单位之间或更大 些，它在水溶液中所形成的颗粒具有胶体溶液的特征，如：布朗运动、 丁道尔现象、不能透过半透膜以及具有吸附能力等。蛋白质分子容易受 物理或化学因素的影响而变性，丧失其生物活性。分子内有自由氨基和 自由羧基，在酸性溶液中带正电，在碱性溶液中带负电荷。等电点时溶 解度最小。蛋白质有如下几点性质： 1、溶解性：有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。蛋白质分子 的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性 质。有的难溶于水(如丝、毛等)。 2、水解：我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的 胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。氨基酸被人体吸收后，重 新结合成人体所需的各种蛋白质。人体内各种组织的蛋白质也不断地分 解，最后主要生成尿素，排出体外。 3、盐析：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，但 如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液 中析出。这种作用叫做盐析。这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶 解，并不影响原来蛋白质的性质。采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白 质。 4、变性：蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、 铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结，这 种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变 性。蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活 性。运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。 5、颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。例如，有些蛋白 质跟浓硝酸作用时呈黄色。有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存 在。在使用浓硝酸时，不慎溅在皮肤上而使皮肤呈现黄色，就是由于浓 硝酸和蛋白质发生了颜色反应的缘故。 6、蛋白质的灼烧：蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味。 四、蛋白质的空间构象 蛋白质是由各种氨基酸通过肽键连接而成的多肽链，再由一条或多 条肽链按各自特殊方式组合成具有完整生物活性的分子。 1、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式 (1)．肽键