第二节 酶催化作用的特点
酶—酶的催化特性(生物化学课件)
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。
简述酶催化的特点
简述酶催化的特点酶催化是生物体内一种特殊的催化过程，它是通过酶这种特殊的蛋白质催化剂来加速化学反应的进行。
酶催化具有以下几个特点。
1. 高效性：酶催化可以使化学反应的速率显著增加，通常可以提高几十万倍甚至上百万倍。
这是因为酶能够降低反应的活化能，使反应物更容易转化成产物。
酶催化的高效性使得生物体内的许多代谢反应可以在温和的条件下进行，避免了极端条件下反应的需要。
2. 特异性：酶对底物的选择性很高，只催化特定的底物或底物中的特定官能团。
这种特异性使得酶催化可以在复杂的生物体内选择性地催化特定的反应，从而保证代谢途径的正常进行。
3. 可逆性：酶催化的反应通常是可逆的，即酶可以催化产物向反应物的逆反应。
这种可逆性使得酶催化可以根据需要来调节反应的方向，从而保持代谢途径的平衡。
4. 速度调节：酶的活性可以通过各种方式进行调节，包括底物浓度、酶的浓度、温度、pH值等。
这种速度调节使得生物体内的代谢反应可以根据需要进行调控，从而适应不同的生理状态。
5. 可复制性：酶是可以重复使用的催化剂，一般情况下，酶催化反应不会消耗酶本身，而且酶可以在多个反应循环中进行催化。
这种可复制性使得酶催化可以在生物体内进行多次，从而保持代谢途径的持续进行。
酶催化的特点使得它在生物体内起到了至关重要的作用。
首先，酶催化可以加速代谢反应的进行，使得生物体能够在有限时间内完成大量的化学转化。
其次，酶催化的高效性和特异性使得代谢途径能够高效、选择性地进行，从而保证生物体内各种代谢反应的正常进行。
最后，酶催化的速度调节和可复制性使得生物体能够根据需要来调控代谢反应的进行，从而适应不同的生理状态。
酶催化具有高效性、特异性、可逆性、速度调节和可复制性等特点，这些特点使得酶催化在生物体内起到了至关重要的作用。
通过酶催化，生物体能够高效、选择性地进行各种代谢反应，从而维持生命活动的正常进行。
酶催化的研究也对于理解生物体内的化学反应机制以及开发新的药物和工业催化剂具有重要的意义。
认识酶的实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解酶的概念、特性及其在生物体内的重要作用。
2. 掌握酶的催化活性、专一性和影响酶活性的因素。
3. 通过实验验证酶的催化作用，加深对酶的理解。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，由活细胞产生，具有高效性、专一性和温和性。
酶催化作用具有以下特点：1. 高效性：酶催化反应速率比无机催化剂快10^3～10^17倍。
2. 专一性：一种酶只能催化一种或一类底物。
3. 温和性：酶催化反应在较温和的条件下进行。
三、实验材料与仪器1. 材料：（1）酶：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
（2）底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。
（3）指示剂：碘液、酚酞等。
2. 仪器：（1）恒温水浴箱（2）试管及试管架（3）移液器（4）显微镜四、实验步骤1. 酶催化反应速率实验（1）取两只试管，分别加入相同量的淀粉溶液和碘液。
（2）向一只试管中加入适量的淀粉酶，另一只试管中加入等量的蒸馏水作为对照。
（3）将两只试管放入恒温水浴箱中，观察并记录碘液褪色所需时间。
2. 酶的专一性实验（1）取两只试管，分别加入相同量的淀粉溶液和蛋白质溶液。
（2）向一只试管中加入适量的淀粉酶，另一只试管中加入等量的蛋白酶。
（3）将两只试管放入恒温水浴箱中，观察并记录反应现象。
3. 影响酶活性的因素实验（1）温度对酶活性的影响取两只试管，分别加入相同量的淀粉酶和淀粉溶液。
向一只试管中加入适量蒸馏水作为对照，另一只试管中加入少量NaOH溶液，观察并记录碘液褪色所需时间。
（2）pH值对酶活性的影响取两只试管，分别加入相同量的淀粉酶和淀粉溶液。
向一只试管中加入适量蒸馏水作为对照，另一只试管中加入适量醋酸溶液，观察并记录碘液褪色所需时间。
五、实验结果与分析1. 酶催化反应速率实验：淀粉酶催化淀粉水解反应速率明显快于对照组，证明酶具有催化作用。
2. 酶的专一性实验：淀粉酶对淀粉具有催化作用，而对蛋白质无催化作用，证明酶具有专一性。
3. 影响酶活性的因素实验：（1）温度对酶活性的影响：NaOH溶液对淀粉酶活性有抑制作用，证明温度对酶活性有影响。
第二节影响酶催化作用的特点
应物的有效质量成正比
(2)形成的中间产物决定整个反应的速度
Michaelis & Menten 提出了中间络合物学说。
(二) 米氏方程
1. 米氏方程的推导
一.底物浓度的影响
Michaelis-Menten的三个假设： (1)推导的v为反应初速度
对于单底物、单产物反应，其反应过程需经过中 间复合物ES，即
第二节影响酶催化作用的因素
3.4 酶促反应动力学
酶促反应动力学
酶促反应动力学(kinetics of enzymecatalyzed reactions)是研究酶促反应速度 及其影响因素的科学。酶促反应的影响因素 主要包括酶的浓度、底物的浓度、pH、温度、 抑制剂和激活剂等。
一. 酶浓度的影响
在一定温度和pH下，酶 促反应在底物浓度大于 100 Km时，速度与酶的浓 度呈正比。 酶浓度对速度的影响机 理：酶浓度增加，[ES]也 增加，而V=k3[ES]，故反 应速度增加。
Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底 物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓 度时相应的反应速度。从米氏方程可知： 当底物浓度很低时 [S] << Km,则 V≌Vmax[S]/Km ，反应速度 与底物浓度呈正比; 当底物浓度很高时， [S]>> Km ，此时V≌Vmax ，反应速度达最大 速度，底物浓度再增高也不影响反
一.底物浓度的影响
刚反应时，若形成的速度为v,则
v1k1 [Et][S] k1[（E）-（ES）][S] (1)
ES消失速度：
v2 k2[ES]; v3 k3[ES]
v23 k2 [ES] k3[ES] （k2 k3）[ES] (2)
(二) 米氏方程
《酶催化作用的特点》PPT课件
C
COOH
H3C
OH
A BC
A BC
精品医学
8
3. 酶催化需要温和的温度
• 酶来源与生物体，高压、高酸等剧烈环境 易使酶失活。
精品医学
9
4. 酶活性的可调节性
• 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 其中包括三方面的调节。
• 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节等
其对体则全无作用（L-氨基酸氧化酶）
精品医学
绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH2 甲基尿素
精品医学
6
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。
如：
蔗糖
1
生物化学-2-酶的催化特性
催化性质
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性；但酶的 化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特 性。
共性：1、只能催化热力学允许的反应能量高到能量低。 2、加快反应速度，但不改变反应的平衡点。 3、用量少，反应前后质量与性质不发生改变。 4、都能降低活化能。
精品医学
酶催化作用特性 ▪ 1、催化效率高 ▪ 2、酶的作用具有高度的专一性 ▪ 3、酶的催化反应需要温和的条件 ▪ 4、酶的催化活性是受调节和控制的
精品医学
2. 高度的专一性（特异性）
• 概念： • 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
第二章 酶类
按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。
（1）氧化还原酶 催化氧化还原反应，如葡萄糖氧化酶，各种脱氢酶等。是已发现的量最大的一类酶，其氧化、产能、解毒功能，在生产中的应用仅次于水解酶。需要辅因子，可根据反应时辅因子的光电性质变化来测定。按系统命名可分为19亚类，习惯上可分为4个亚类：
2.单体酶、寡聚酶和多酶体系
由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。
有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：① RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；② 依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③ 超氧化物歧化酶活性。来自红色链孢霉的AROM多酶融合体是二聚体，每条肽链含五种酶活性，可催化莽草酸途径的第二至第六步反应，由于有中间产物的传递通道，使催化效率大为提高。
2一碳基转移酶：转移一碳单位，与核酸、蛋白质甲基化有关。
2磷酸基转移酶：常称为激酶，多以ATP为供体。少数蛋白酶也称为激酶（如肠激酶）。
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
酶化学_精品文档
5'
5'
5'
BB
3'
3'
PPP
5'
5'
1.3 酶的结构及催化机理
一、酶的结构
活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶
的活性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化
作用直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
1．结合部位 Binding site
但也有些酶专一性并不太强，例如胃蛋白酶几乎可以 水解一切的肽健。
1.1 催化剂
▪ 能够改变其它物质的化学反应速度，而本身
的质量和化学性质在化学反应前后没有发生变化 的物质。催化剂也叫做触媒。
▪ 催化剂的作用非常大，它可以改变化学反应
的速度。 ▪ 催化剂可以分为均相和非均相。在均相催 化剂中，催化剂表面和相之间不存在界线。
例如微量 K2O 可以提高合成氨用的铁触媒的活性。
1.2 催化反应机理
按照过渡态理论，催化剂的作用是通过新的反应途径降低了过渡态 的能量，从而降低了△G值而加速反应。
催化反应的特点：
• 1、用量少而催化效率高； • 2、它能够改变化学反应的速度，
但是不能改变化学反应平衡。 • 3、酶能够稳定底物形成的过渡状态，
（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是 具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
（c）诱导契合学说：该学说认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的 诱导才形成了互补形状。
（二）酶作用高效率的机制
第2章酶反应的基本原理
用量少，催化效率高 不改变反应平衡点 可降低反应活化能
（2）酶的特性
高效性：以酶的转换数Kcat表示，mol底 物/mol酶.min 酶的Kcat为103-107 mol底物/mol酶.min， 比非酶催化效率高107-1013 倍。
专一性：结构专一性（相对专一性/绝对专一 性）
立体异构专一性(几何异构/旋光异构)
中间产物存在的证据：
(1) 同位素32P标记底物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）；
(2) 吸收光谱法（过氧化物酶与过氧化氢结合）。
2、诱导契合假说（induced-fit hypothesis）
S
E-S复合物
S
ab E
c
a E
b
c
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适 应，进而相互结合。
3、趋近效应与定向作用（ proximity effect & orientation
酶活性中心
结合部位:决定酶的专一性 催化部位:决定酶所催化反应 的性质。
酶活性中心示意图
部分酶活性中心的氨基酸残基
酶
牛胰核糖核酸酶
溶菌酶 牛胰凝乳蛋白酶 牛胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 弹性蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 碳酸酐酶
残基总数
活性中心残基
124
129 245 238 212 240 275 258
His12, His119, Lys41
酶 （简单蛋白质）
酶蛋白
酶等。
双成份酶 （apoenzyme）
（结合蛋白质） 辅因子
辅酶 （coenzyme)
（cofacter) 辅基(prosthetic group)
4、酶的结构层次
一级结构 二级结构
第五章酶学
+
X-Y
酶原与酶原激活
酶原：细胞中合成的不具催化活性的
酶前体形式，称为~。
酶原激活：将无活性的酶原转变活性
酶的过程称为~。
肠激酶（激活作用）
缬 缬 缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组 S S 活性中心 缬 缬 天 天 天 天 赖 缬 缬 甘 组 S S S 胰 蛋 白 酶 S 胰 蛋 白 酶 原
5、活性部位微环境的影响
（酶活性中心是低介电区域）
酶活性中心处于一个非极性环境中， 其介电常数较在水介质（极性介质）中 的介电常数低，在非极性环境中两个带 电基团之间的静电作用比在极性环境中 显著增高。从而有利于同底物的结合。
酶催化作用机理： 综上所述：
酶与底物结合时，由于酶的变形（诱导契 合）或底物变形使二者相互适合，并依靠离 子键、氢键、范德华力的作用和水的影响， 结合成中间产物，在酶分子的非极性区域内， 由于酶与底物的邻近、定向，使二者可以通 过亲核\亲电催化、一般酸\碱催化或金属离 子催化方式进行多元催化，从而大大降低反 应所需的活化能，使酶促反应迅速进行。
分子水平上对酶的催化活性进行调节 共价修饰、变构调节、同功酶调节等 在酶分子合成水平上对酶量进行调节 酶量调节
共价修饰调节：
共价调节酶通过酶对其多肽链上某些基因进 行可逆的共价修饰使处于活性和非活性之间 的互变状态，从而调节酶活性
变构调节：
酶分子的非催化部位与某些化合物可逆的非 共价结合后发生构象的改变，从而改变酶活 性状态
第四节 酶分子的组成与结构
简单蛋白质酶
酶催化作用的特点
酶催化作用的特点
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；
3、温和性：就是指酶所催化剂的化学反应通常就是在较为保守的条件下展开的。
酶简介
酶就是由活细胞产生的、对其底物具备高度特异性和高度催化剂效能的蛋白质或rna。
酶的催化作用离不开酶分子的一级结构及空间结构的完备。
若酶分子变性或亚基裂解均可
引致酶活性失去。
酶属于生物大分子，分子质量至少在1万以上，小的仅约百万。
酶的催化作用
酶就是一类生物催化剂，它们支配着生物的新陈代谢、营养和能量切换等许多催化剂
过程，与生命过程关系密切的反应大多就是酶催化反应。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正
常的生理机能互相适应。
若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，
均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病，因此酶与医学的关系十
分密切。
第二节 酶的高效催化和 专一性的机制 一、什么是酶的活性 …
第二节酶的高效催化和专一性的机制李新梅湖南大学生物学院第二节知识结构酶催化的专一性和高效性的机制一、什么是酶的活性中心二、为什么酶具有高效催化性？三、为什么酶催化具有专一性？一、什么是酶的活性中心李新梅湖南大学生物学院案例1：投弹手甲虫-昆虫界的炮兵⏹1、投弹手甲虫可以在瞬间喷射高温高压的刺激性液体–是一种高效的酶促反应⏹即：+2H ⏹(2)过氧化氢酶，酶学分类号为EC 1.11.1.6–存在于所有已知的动物的各个组织中，特别在肝脏中以高浓度存在–催化反应是2 H 2O 2→O 2+2H 2O+Q李新梅湖南大学生物学院李新梅湖南大学生物学院⏹投弹手甲虫腹部具有两套分开储存于腺体中的化学物–辣根过氧化物酶⏹过氧化氢分解产生氧和水，形成高温的水蒸李新梅湖南大学生物学院李新梅湖南大学生物学院3高效性小空间内两个相遇且碰撞发生反应李新梅湖南大学生物学院–酶的活性中心active site active site、活性中心结合部位催化部位底物的敏感键在此处断裂而形成新键，决定酶的高效性李新梅湖南大学生物学院羧心示意图3维持李新梅湖南大学生物学院李新梅李新梅湖南大学生物学院李新梅湖南大学生物学院AspHisSer胰凝乳蛋白酶的活性中心李新梅湖南大学生物学院⏹胰凝乳蛋白酶的活性中心李新梅湖南大学生物学院⏹（3）经过底物诱导后互补的三维空间结构–与底物互补的酶分子表面的一个三维的空间凹穴活性中心特殊的构象，在与底物接触时表现一定的柔性，底物分子诱导酶的活性中心发生变化形成互补构象X -Y学习小结生物分子⏹判断：酶活性中心是酶分子的一小部分。
（⏹下面关于酶的描述，哪一项不正确：⏹酶催化底物时将产生哪种效应––⏹三、酶为什么具有专一性？李新梅湖南大学生物学院⏹1.锁钥学说–1894 Fischer 提出–认为底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部位–不能解释酶的逆反应–不能解释酶专一性中的所有现象李新梅湖南大学生物学院酶专一性的“锁钥学说”这种学说不能解释酶活性中心的结构与底物和产物结构都吻合的现象，也不能解释酶专一性中的所有现象李新梅湖南大学生物学院2.诱导契合学说获得认可⏹1958年，Koshland 提出诱导契合–酶表面并没有一种与底物互补的固定形状–当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
酶催化作用的四个特点
酶催化作用的四个特点
酶催化作用是生物体中常见的一种能量转换过程，它通过酶的催化作用，可以将一些本来难以发生或不易发生的化学反应转变为易发生的反应，这就称之为“酶催化作用”。
酶催化作用具有以下四个特点：
（1）高效性：酶催化作用的反应速率往往比其他非酶性催化反应要快得多，即使在低温、低pH和低活性条件下，酶也能保持高效的催化作用。
（2）特异性：酶催化作用的反应具有高度的特异性，即酶只能催化特定的反应，而不能催化其他反应，因此可以避免不必要的化学反应。
（3）酶对反应条件非常敏感：酶催化作用是一种生物反应，它对反应条件非常敏感，如果反应条件不恰当，酶的活性会降低甚至停止，从而影响反应的进行。
（4）可逆性：酶催化作用常常是可逆反应，这意味着，当改变反应条件时，反应方向也会相应发生变化，使反应更加稳定。
因此，酶催化作用具有高效性、特异性、对反应条件敏感以及可逆性的特点，是一种非常重要的能量转换过程。
酶第二章酶作用基本原理第二节
3、酶制剂保存方法
（1）用饱和硫酸铵或NaCl溶液，4℃保存（如 酶活力下降，此法不行） （2）使用液氮冷冻后保存于低温冰箱。 （3）冻干法，先将酶制剂冻成冰块，然后在高 真空中将冰升华除去，剩下蛋白干粉。 （4）喷学研究可采用的实验方案
动力学实验方案 1、改变底物浓度的动力研究 2、改变底物结构的动力学研究 3、抑制剂动力学研究 4、改变pH条件动力学研究 5、前稳态动力学研究 预期解决的问题 含酶中间产物出现秩序 酶催化位点的特征 酶催化位点的特征 推测催化活性中心的组成 推测含酶中间产物
三个残基互相靠近，Ser伯醇基与His的咪 唑基以及Asp的β-COOH与His的咪唑基拉走， 结果使Ser195上的氧原子成为强烈的亲核基团， 易于供电子，这个系统叫电荷转接系统。
4、水解肽链的机理
• 胰凝乳蛋白酶水解多肽的过程分为两个阶段：
• （1）Ser195的氧原子对底物的羰基原子发起攻击， 形成一个不稳定的四面体过渡态，同时质子Ser195由 转移到His57。结果底物敏感键断裂，其中形成胺通过 氢键与His195的咪唑基连接，底物羰基部分酯化到 Ser195的羰基上。
根据“诱导契合”学说，酶在底物起反应前 后，酶活性中心原子或基团的构象发生变化，使之 与底和物互相契合，使底物分子在活性中心作“定 向”排布，使分子间反应近似分子内反应，同时为 分子轨道交叉提供了条件，使底物进入过渡态的熵 负值减少，反应活化能降低，从而大大提高了ES复合物进入过渡态的机率。
（二）、酶使底物产生形变和“电子张力”
• 活化态释放出一部分能量,调整分子中的一些组成,即 变为产物P,视为终态.
• 在没有催化剂的情况下,由初态到终态,要越过活化态 这个能障,常常需要很高的活化能,所以常需要加温、 加压或进行光照以增加能量，才能发生反应，在有催 化剂的情部下，因催化剂能降低反应的自由能，只要 较小的能量就可以使反应物进入活化态，成为活化分 子，所以和非催化反应相比，活化分子数大大增加， 从而加快了反应速度。
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酶催化作用特性 ▪ 1、催化效率高 ▪ 2、酶的作用具有高度的专一性 ▪ 3、酶的催化反应需要温和的条件 ▪ 4、酶的催化活性是受调节和控制的
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2. 高度的专一性（特异性）
• 概念： • 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一
定的化学键，催化一定的化学反应并生成 一定的产物。 • 酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。
其对体则全无作用（L-氨基酸氧化酶）
Pa结构的底物，进行一种专一 的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH 2
OC
+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
相对特异性
酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
D • 1、关于酶的特性，下列表述中错误的一项是（ ）
• A.酶是活细胞产生的具有催化作用的有机物 • B.化学反应前后，酶的化学性质和数量不变 • C.酶的催化效率很高，但易受温度和酸碱度影响 • D.一旦离开活细胞，酶就失去催化能力
• 2、一份淀粉酶能使100份淀粉水解成麦芽糖， 但不能使一份麦芽糖水解为葡萄糖。
这表明酶具有的特点是
• A:高效性和专一性 • B:高效性和低效性 • C:专一性和低效性 • D:多样性和低效性
（ A）
3、酶与一般催化剂不同，在于酶具有
( BCD)
A．酶可改变反应平衡常数
B．极高催化效率 C．对反应环境的高度不稳定 D．高度专一性
C 4、关于酶的叙述哪项是正确的？（ ）
A．所有的酶都含有辅基或辅酶
绝对专一性 相对专一性 立体结构专一性
专一性
绝对专一性：除一种底物一定反应以外，其它任何物质它
都不起催化作用
相对专一性
基团专一性：除了要求A和B之间的键合 适外，还对其所作用键两端的基团具有 不同的专一性
键专一性：只要求底物分子上有适合的 化学键就可以起催化作用（羧酸脂酶）
立体异构专一性 ：只能对一种立体异构体起催化作用，对
蔗糖
1
CH2OH
H
OH
CH2OHO
H
H OH
H1
H OH
OH
O
CH2OH
H OH
OH H
CH2OH
OH
OH
H OH
H1
蔗糖酶
1
H
O CH2
H OH
HH OH
OH H1
CH2OHO
H
H OH
棉子糖
OH
O
CH2OH
H OH
OH H
立体结构特异性
酶仅作用于立体异构体中的一种。
H
H
C
OH
H3C
COOH
C
COOH
B．只能在体内起催化作用 C．大多数酶的化学本质是蛋白质
D. 都具有立体异构专一性（特异性）
E．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行
H3C
OH
A BC
A BC
3. 酶催化需要温和的温度
• 酶来源与生物体，高压、高酸等剧烈环境 易使酶失活。
4. 酶活性的可调节性
• 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体 对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 其中包括三方面的调节。
• 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节等
生物化学-2-酶的催化特性
催化性质
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性；但酶的 化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用又有特 性。
共性：1、只能催化热力学允许的反应能量高到能量低。 2、加快反应速度，但不改变反应的平衡点。 3、用量少，反应前后质量与性质不发生改变。 4、都能降低活化能。