酶促反应机理
4. 酶
Vit PP（烟酰胺，尼克酰胺）
P
Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD 烟酰胺嘌呤二核苷酸 ：苹果酸脱氢酶 Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP 烟酰胺嘌呤二核苷酸磷酸 ：苹果酸酶 作用：参与氧化还原反应，递氢、递电子
pyridoxal,pyridoxamine 维生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）
辅酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 举例：所有的 转氨酶 氨基酸脱羧酶： L-谷氨酸脱羧酶 丝氨酸羟甲基转移酶 作用：转氨基作用、脱羧作用
泛酸(pantothenic acid)
辅酶形式: 辅酶A HS~CoA：脂酰辅酶A合成酶 作用: 转酰基作用
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
溶菌酶的活性 中心
* 谷氨酸35和天 冬氨酸52是催化 基团； * 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
一、 酶的分子组成
（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅 助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖 核酸酶等。
（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨 基酸组分的酶称为结合酶
结合酶（conjugated enzyme）是除了在其组 成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有 非蛋白质部分 决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme)
生物化学中的酶促反应及其机理
生物化学中的酶促反应及其机理酶是生物体内的一种蛋白质分子，能够催化生物反应的进行。
酶促反应是指通过酶的催化作用，原本需要高能输入才能进行的生物化学反应能够以更加温和的条件进行，从而实现了生命体内代谢的高效与有序。
酶促反应的机理涉及很多生物化学核心概念，本文将介绍酶促反应的机理和相关基础知识。
一、酶促反应的特点酶促反应的最重要特点是它能够发生在生物体内较适宜的温度、压力和 pH 值等条件下。
由于酶可以催化反应，可以降低活化能，从而使生命活动的代谢过程能够更加高效、有序地进行。
酶同时能够作用于不同化学反应，包括加速酶合成，水解和氧化还原等反应。
二、酶的构造酶是由氨基酸组成的蛋白质，它们的结构特点体现在它们的三级结构之中。
酶的主要结构特征包括活性中心、酶亲和力和底物结合位点。
活性中心通常由一组蛋白质残基组成，具有比其他残基更高的空间限制性，能够与底物发生特定化学反应。
一旦酶和它的底物结合到一起，酶的活性中心会适应底物的结构，从而催化底物分子的转化。
酶的亲和力和底物结合位点则是酶与底物之间相互作用的关键。
三、酶促反应机理酶促反应的机理是通过活性中心的结构来决定催化过程的。
酶的活性中心是生长发育过程中制造出的，这就解释了为什么不同的酶可以催化不同的底物。
最初活性中心通常由非极性残基组成，然后再根据底物的化学属性添加一些不同的极性残基。
这样，酶的活性中心就能够与底物结合，并且促进化学反应的进行。
酶促反应的机理基于米氏方程（Michaelis-Menten equation），其中，酶底物复合物可以解离出重新组成底物和产物，同时酶和底物的结合速率以及底物的反应速率也受活性中心的结构和空间限制影响。
四、酶的分类酶的分类以它们的催化反应类型、化学机制和存活环境等为基础。
一些常见的酶包括：淀粉酶、腺苷酸环化酶、DNA聚合酶、RNA聚合酶和乳酸脱氢酶等。
五、酶的功能酶的作用是通过催化化学反应在生物体内发生。
酶通过加速酶合成、水解和氧化还原等反应来为生命体内的代谢提供能量和原料。
酶促反应的机制
酶-底复合物形成时，酶分子构象发生变化，底物分子 也常常受到酶的作用而发生变化，甚至使底物分子发生扭 曲变形，从而使底物分子某些键的键能减弱，产生键扭曲， 有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。
诱导底物变形，扭曲，促进了化学键的断裂。
酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子 云密度变化，产生电子张力，降低了底物的活化能。 底物与酶结合诱导酶的分子构象变化，变化的酶分子又 使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变” ，从而促 使酶－底物中间产物进入过渡态。
－OH的亲核催化(胰蛋白酶)
某些通过共价催化机制进行的酶反应
酶
3-磷酸甘油醛脱氢酶
共价中间络合物
酰基-酶
参与共价中间络合物 形成的氨基酸残基
Cys
D-氨基酸氧化酶 乙酰CoA酰基转移酶 Gly咪基转移酶
蔗糖磷酸化酶 转醛醇酶 胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 碱性磷酸酯 ATP-柠檬酸解酶 果糖二磷酸醛缩酶 磷酸葡萄糖变位酶 琥珀酰CoA合成酶
氏双曲线。
在底物足够过量而其它条件固定的情况下，并且 反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利 于酶发挥作用的因素时，酶促反应的速度和酶浓 度成正比。
（一）、底物对酶促反应的饱和现象：
反应级数
（二）、曲线的基本含义 研究前提
I. II.
单底物、单产物反应； 酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内 底物的消耗量和产物的生成量来表示； 以内）时的反应速度；
子的排除、排斥，在非极性环境中可显著增高两个带电基团 之间的静电作用，有利于同底物的结合；同时，酶的催化基 团被低介电环境所包围，底物分子的敏感键和酶的催化基团 之间就会有很大的反应力，有利于酶加速反应的。
酶促反应的催化机理
酶促反应的催化机理酶是生物体内一类具有催化活性的蛋白质，它能够加速化学反应的进行，同时不被反应所消耗。
酶的催化机理是生物体内许多生化过程中至关重要的一环。
本文将从酶的结构、催化机理以及酶促反应的应用等方面进行探讨。
一、酶的结构酶的结构是酶催化机理的基础。
酶的结构通常由氨基酸残基组成，其中包括蛋白质的主链和侧链。
酶的主链形成了酶的骨架，而侧链则决定了酶的特异性和催化活性。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构是指氨基酸残基的线性排列顺序；二级结构是指氨基酸残基之间的氢键相互作用，形成α-螺旋和β-折叠等结构；三级结构是指酶的整体折叠形态；四级结构是指多个酶亚基之间的相互作用。
二、酶的催化机理酶的催化机理主要包括底物结合、催化反应和产物释放三个步骤。
首先，底物与酶的活性位点发生结合，形成酶底物复合物。
这一步骤通常涉及到多种非共价相互作用，如氢键、离子键和范德华力等。
酶的活性位点通常具有高度的亲和力和特异性，能够识别并结合特定的底物。
接下来，酶通过改变底物的构象或者提供特定的环境条件，降低底物的活化能，促使催化反应的进行。
酶的催化机理有多种方式，其中最常见的是酶催化反应中的亲核攻击和酸碱催化。
亲核攻击是指酶中的亲核基团与底物发生共价键的形成，从而促使反应的进行。
酸碱催化则是通过酶中的酸碱基团提供或接受质子，改变底物的电荷状态，从而降低反应的活化能。
最后，酶催化反应完成后，产物与酶的活性位点解离，释放出来。
酶的活性位点通常具有较高的亲和力，能够稳定地结合产物，并在适当的时机释放出来。
三、酶促反应的应用酶促反应在生物体内起着至关重要的作用，但它的应用不仅限于生物体内。
酶促反应已经被广泛应用于工业生产和科学研究领域。
在工业生产中，酶促反应可以代替传统的化学合成方法，具有更高的效率和选择性。
例如，酶催化反应可以用于生产生物柴油、酒精、酶制剂等。
与传统的化学合成方法相比，酶催化反应具有较低的能耗、较少的废物产生以及较高的产物纯度。
酶促反应机理及其催化剂的制备与应用研究
酶促反应机理及其催化剂的制备与应用研究近年来，酶促反应在化学合成、生物制品、制药等领域中得到了越来越广泛的应用。
酶催化反应具有高效、高选择性、温和的特点，因此被认为是理想的化学反应方式。
本文将介绍酶促反应的机理以及催化剂的制备与应用研究。
一、酶促反应机理酶是一种天然的生物催化剂，它通过催化分子间的化学反应来促进化学反应的进行。
酶促反应的机理是基于酶催化作用的，其过程可以被分为两个不同的阶段。
1.底物结合酶催化底物分子通过与酶的活性部位相互作用来形成底物-酶复合物。
底物-酶复合物在催化前，底物分子靠近酶的催化位点，并与酶的催化位点发生相互作用。
2.催化反应酶催化后，在底物-酶复合物中，酶通过协调底物分子的空间结构并调整局部碳原子的化学运动来催化底物分子转化为产物。
酶催化反应的过程可以被分为两个不同的机制，即酸碱催化和核酸催化。
在酸碱催化中，酶将底物分子的化学键断开，并提供适当的吸收质子或释放质子来使底物分子得到激活。
在核酸催化中，酶催化底物分子之间的特定化学反应是通过蛋白质或RNA内部的特定残基来完成的。
RNA酶催化的机制具有重要的生物学意义，例如在RNA 剪切中的作用。
二、催化剂的制备与应用研究酶促反应催化剂有多种来源，常见的包括天然酶、酶工程学改良的酶和酶类模拟物质。
1.天然酶天然酶是来源于动物、植物和微生物的自然酶。
天然酶广泛用于各种化学反应，具有高效、高选择性、温和等优点。
例如，蛋白酶、脂肪酶、酯酶、纤维素酶和淀粉酶等是常见的天然酶。
2.酶工程学改良的酶酶工程学改良的酶是通过基因工程和蛋白质工程技术对酶进行人工改造，以提高其催化性能、稳定性和广泛性。
例如，利用基因重组技术可以通过改变酶的基因序列来改变酶活性中心的结构，以改进催化底物的特异性和选择性。
3.酶类模拟物质除了传统的酶外，还有一种被称为酶类模拟物质的化合物，它模拟了酶的作用，但并不具有天然酶那么高的活性和选择性。
酶类模拟物质通常由有机分子、金属离子或有机金属配合物组成，可以通过特定的配位化学反应机理来催化化学反应。
酶的催化作用及酶促反应速率的影响因素
酶的催化作用及酶促反应速率的影响因素酶是一种生物催化剂，是生命体系中重要的组成部分。
酶促反应是生物代谢过程中的基石，涉及能量转化、物质转化等多方面。
酶能够加速化学反应，使反应速率快了几千倍甚至百万倍，由此，酶在生物学、生物化学、医药学等学科中都具有重要的应用价值。
那么，究竟什么是酶的催化作用？酶促反应速率又受哪些影响因素的影响呢？一、酶的催化作用1. 酶的结构与功能酶是一种大分子蛋白质，由一条或多条多肽链组成，具有非常复杂的三维空间结构。
酶的功能依赖于它的三维构象和活性位点，即特定的酶结构和位置，特异性地与底物结合形成酶-底物复合物，使底物转化为产物，同时酶本身在反应中不受消耗。
2. 酶的催化机理酶的催化机理主要有两个方面，一个是使底物形成合适的状态，另一个是促进化学反应发生。
酶的时空特异性是通过酶与底物分子的特定相互作用实现的。
在底物分子与酶分子相互作用的过程中，底物分子进入酶分子的活性位点，只有当底物分子与酶分子的活性位点配对成功时，才能发生化学反应。
二、酶促反应速率的影响因素1. 温度温度是影响酶促反应速率的主要因素之一，酶有一个适宜的温度范围，即最佳反应温度。
在最佳反应温度下，酶分子的结构最稳定，能够实现最好的空间构象，从而最大限度地发挥酶的催化作用。
超过最适温度后，酶分子结构不断变化，活性位点的空间构象被破坏，酶的活性会受到影响甚至失活。
2. pH值pH值是影响酶的催化作用的一个重要因素。
不同的酶对应不同的最适pH值，当pH值偏离酶的最适pH值时，酶分子的活性会受到影响。
3. 底物浓度底物浓度是影响酶催化速率的因素之一。
当底物浓度较低时，酶的环境中底物分子与酶分子的碰撞数目较少，酶的产物生成速率也较慢。
但是当底物浓度逐渐增加时，酶的环境中底物分子与酶分子的碰撞数量增加，产物生成速率也随之增加。
4. 抑制剂抑制剂是一种可以降低酶催化活性的化学物质。
抑制剂分为不可逆性抑制剂和可逆性抑制剂，前者在酶-底物复合物中发挥作用，会永久性地破坏酶的结构，使之失去活性；后者在酶-底物复合物中不影响酶结构，但是会占据酶的活性位点，从而降低酶的活性。
酶促反应的机理是
酶促反應的機理是
酶促反应是一种生物化学反应，它是由酶催化的反应。
酶是一种生物催化剂，它能够加速化学反应的速率，而不改变反应的化学性质。
酶促反应的机理是通过酶与底物之间的相互作用来实现的。
酶是一种蛋白质，它的结构非常复杂。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些多肽链在空间上形成了一种特定的三维结构。
这种结构使得酶分子能够与底物分子相互作用，并促进化学反应的发生。
酶促反应的机理可以分为两个步骤。
第一步是酶与底物之间的结合。
在这个过程中，酶分子的活性位点与底物分子的反应部位相互作用。
这种相互作用是非常特定的，只有符合一定条件的底物分子才能与酶分子结合。
这种特异性是酶促反应的关键之一。
第二步是酶催化反应。
在这个过程中，酶分子通过改变底物分子的化学结构来促进化学反应的发生。
酶分子可以通过多种方式来催化反应，包括酸碱催化、共价催化和金属离子催化等。
这些催化机制都是通过酶分子与底物分子之间的相互作用来实现的。
酶促反应的机理是非常复杂的，它涉及到许多生物化学过程。
酶促反应的速率受到许多因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和酶浓度等。
在生物体内，酶促反应是非常重要的，它参与了许多生物过程，包括代谢、信号传递和细胞分裂等。
因此，对酶促反应的研究具有重要的生物学和医学意义。
酶促反应是一种生物化学反应，它是由酶催化的反应。
酶促反应的机理是通过酶与底物之间的相互作用来实现的。
酶促反应的研究对于理解生物过程和开发新药物具有重要的意义。
酶催化的反应机理研究及其生物学意义
酶催化的反应机理研究及其生物学意义
酶催化是生命活动中极为重要的一种生物化学过程。
酶是一种催化生化反应的蛋白质，能够使化学反应的速率大大加快，并且在反应后不会被改变。
许多生命活动都依赖于酶催化的反应，例如新陈代谢过程中糖的分解、氧化磷酸化以及蛋白质合成等。
酶催化的反应机理是一个复杂的过程。
酶通过与底物形成相互作用，能够改变底物的构象，使得化学反应能够发生。
在酶催化过程中，底物分子被利用酶分子中的活性位点进行催化，形成过渡态，然后分解为产物。
酶催化的反应机理研究已经历经多年的发展。
最初的研究集中于对酶分子的生物化学性质和反应条件的研究。
随着技术的发展，现代生物化学方法的应用逐渐深入到酶催化反应的分子机理研究。
此外，分子动力学模拟技术和三维结构分析也成为研究酶催化反应机制的重要工具。
现代技术的应用发现，酶的催化原理主要是通过酶分子与基质分子之间的相互作用，通过调整底物的电荷分布、构象和取向来改变反应物的自由能，降低反应活化能，从而促进底物向产物的转化。
酶催化的反应机理对于生物学具有十分重要的意义。
一方面，它深刻地解释了生命活动中的能量转化和物质转化的规律。
另一方面，它对于药物研究有着不可忽视的作用。
因为大多数药物都是针对酶催化过程的抑制剂或激动剂，掌握酶催化反应机制，能够更加精确地研究和开发药物，从而对临床应用产生重大影响。
总之，酶催化是生命活动中的核心部分，其反应过程的研究对于生物学、药学等领域具有重要的意义。
随着科技的不断发展，对酶分子的研究也将不断深入，未来的酶催化研究领域必将呈现出更为广阔和深入的研究空间。
ITC实验的酶促反应分析
ITC实验的酶促反应分析酶促反应（Enzymecatalysis）又称酶催化或酵素催化作用，指的是由酶作为催化剂进行催化的化学反应。
生物体内的化学反应绝大多数属于酶促反应。
酶作为一种生物催化剂在催化一个化学反应时，既具有一般的催化剂的特征，又具有不同于一般催化剂的特殊性。
1、酶与一般催化剂一样，只催化热力学允许的化学反应（即可逆反应）；2、可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；3、作用机理都是降低反应的活化能；4、在反应前后，酶没有质和量的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
一、酶促反应具有极高的效率二、酶促反应具有高度的特异性酶的特异性是指酶对底物的选择性，有以下三种类型：1.绝对特异性酶只作用于特定结构的底物，生成一种特定结构的产物。
如淀粉酶只作用淀粉。
2.相对特异性酶可作用于一类化合物或一种化学键。
例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键的化合物。
3.立体异构特异性一种产仅作用于立体异构体中的一种。
例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸，而对D-乳酸不起催物作用。
三、酶活性的可调节性四、酶活性的不稳定性温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物底物浓度对酶反应速度的影响底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂。
在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。
因素温度、酸碱度、酶的浓度、被催化物质的浓度、抑制剂、激活剂、反应产物底物浓度对酶反应速度的影响底物浓度的改变，对酶反应速度的影响比较复杂。
在一定的酶浓度下当底物浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系（如右图）；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。
双底物酶促反应动力学机理
E+P E + SP
- dES dt
=
k2 ES
+ k3 ES
当进入稳态时:
d ES dt
=
-
d ES dt
即: k1 E S = k2 ES + k3 ES = ES k2 + k3
稳态理论下米氏方程的推导
又由酶的恒等式: E0 = E + ES
E = E0 - ES
- 则: k1 E0 ES S = ES k2 + k3
E
SP
中间产物假说证据
Michaelis 与 Menten 提出酶催化动力学
Michaelis
1913年
Menten
Nelson & Cox (2000) Lehninger Principles of Biochemistry (3e) p.258
二、米氏方程的导出
1、根据酶反应的中间复合物学说： 假定E+SES迅速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下， K3<<K2即K3反应特别慢，可以忽略不计。
ab都达到饱和浓度时的最大反应速度五多底物的酶促反应动力学2序列机制的底物动力学方程bmasmaxkk????baakbkbavvbmam11111maxmaxmaxmaxbavkkvbvkavkvbmabmams????五多底物的酶促反应动力学六ph值对酶反应速度的影响七温度对酶促反应速度的影响八酶浓度对反应速度的影响九激活剂对酶活性的影响十抑制剂对酶活性的影响第四节酶促反应动力学二大多数酶的活性受ph影影响显著在某一ph下表现最大活力高于或低于此ph酶活力显著下降
根据正逆反应Km的差别及细胞内正逆两相底物的浓度推 测酶促反应的正逆方向。
生物化学中的酶催化机理和反应调节
生物化学中的酶催化机理和反应调节生物化学是研究生命体系中各种化学反应的科学，其中重要的一部分就是酶催化机理和反应调节。
酶是一种催化剂，能够加速化学反应的速率，而且是高度选择性的，只作用于特定的底物分子。
酶催化机理的探究历史可以追溯到19世纪末，后来发现酶是种蛋白质，酶的催化反应具有活性位点，并且与底物特异性相关。
酶的运转机理是很复杂的，但一般可以分为酶的底物结合、酶催化底物转化、产品的释放三个方面。
酶与底物结合的过程可以通过酶底物复合物能量来描述，ΔG反映的是酶底物复合物的稳定程度。
当ΔG<0时，说明反应向前进行，能够释放自由能，反之，如果ΔG>0，则说明反应不利于放能反应。
酶与底物结合形成的酶底物复合物会经历过渡态，然后变成反应物中间体，最后输出产物。
酶的催化底物转化过程是多种因素相互作用的结果，其中最重要的因素是亲合力和底物取向。
酶的亲合力强，底物容易结合，因此可以有效地提高反应速率。
底物的取向是酶催化过程中的关键因素之一，因为酶只能作用于特定的底物分子，因此底物的取向也会影响酶与底物的结合程度。
此外，科学家们还研究了许多不同类型的酶，如氧化酶、羧化酶、水解酶等，它们的催化机理也不会完全相同。
反应调节是指在反应过程中调节反应速率的过程，常见的为反馈抑制和激活。
反馈抑制是指高浓度的产物能够抑制酶催化反应的速率，而激活则是指诸如激素、离子等会增强酶的活性。
我们可以以糖元代谢途径为例，这是一套复杂的反应过程，其中磷酸果糖激酶就是一个被调节的酶，如果磷酸果糖浓度过高，就会导致反馈抑制，从而降低底物的反应速率，这也是人体内糖分代谢调节的一种常见方式。
总的来说，生物化学的酶催化机理和反应调节是一个极为复杂的过程，涉及多个因素相互作用的结果。
在未来的研究中，我们需要更深入地探究酶催化反应的机理，加深我们对生命体系内化学反应的理解。
酶促褐变的反应机理及其常用的控制酶促褐变的方法
酶促褐变的反应机理及其常用的控制酶促褐变的方法一、酶促褐变的反应机理1.1 褐变的定义和特点褐变是一种常见的食品品质变化现象，主要是由于一些特定酶促反应的发生而引起的。
褐变通常会使食品的颜色变深，呈现出棕色或黑色，同时也会导致食品的营养价值降低、口感变差、食品质量下降等问题。
1.2 酶促褐变的主要发生机理酶促褐变的主要发生机理是一种称为酶酚氧化酶（polyphenoloxidase，简称PPO）的酶类催化反应。
该酶催化的反应会将食品中的多酚类物质（如鞣质和酚类物质）氧化为具有显色性的多聚体，从而形成褐色色素。
二、控制酶促褐变的常用方法2.1 温度控制温度对酶促褐变反应的速率有着重要的影响。
一般来说，随着温度的升高，酶的活性也会增加，从而导致褐变反应的速率加快。
因此，降低食品的储存温度可以有效地减缓酶促褐变的发生。
同时，在食品加工和储存过程中，也可以利用低温处理或冷冻技术来控制酶的活性，从而达到控制褐变的目的。
2.2 酸碱调节pH值对酶促褐变反应也具有重要影响。
在不同的pH条件下，酶的活性会有所不同。
一般来说，酶促褐变反应在中性或弱酸性条件下最为活跃，而在碱性条件下酶的活性较低。
因此，可以通过调节食品的pH值来控制褐变的发生。
例如，可以添加酸性物质（如柠檬汁、柠檬酸）来降低食品的pH值，从而减缓酶促褐变的反应速率。
2.3 抗氧化剂的应用酶促褐变是一个氧化反应过程，因此，使用具有抗氧化性质的物质可以有效地抑制酶促褐变的发生。
常用的抗氧化剂包括维生素C、维生素E、多酚类物质等，可以通过添加这些抗氧化剂来延缓酶促褐变的发生。
此外，还可以利用一些天然植物提取物作为天然抗氧化剂，如茶多酚、花青素等，来控制酶促褐变的发生。
2.4 酶抑制剂的使用酶抑制剂是一种特殊的化学物质，可以抑制酶的活性。
通过添加适量的酶抑制剂，可以有效地抑制酶促褐变的发生。
常用的酶抑制剂包括硫酸铜、亚硫酸盐等，它们可以与酶发生反应，从而阻断酶催化的褐变反应。
酶的作用机理、特点及影响因素
酶的作用机理、特点及影响因素酶的作用机理酶催化反应的某些独特性质为许多酶促反应所共有，可概括如下。
（1）酶反应可分为两类，一类反应仅仅涉及电子的转移，另一类反应涉及电子和质子两者或者其他基团的转移，大部分反应属于第二类。
（2）酶的催化作用是以氨基酸侧链上的功能基团或辅酶为媒介的。
（3）酶催化化学反应的最适pH范围通常是狭小的。
（4）与底物相比较，酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些。
这是因为在大多数情况下，只有活性部位围着底物。
此外，一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。
（5）酶除了具有催化化学反应所必需的活性基团外，还有别的特性，使酶促反应的进行更有利，并使更复杂的多底物反应按一定途径进行，这些已超过了简单催化剂的范畴。
酶的复杂的折叠结构使这些作用成为可能。
酶催化作用的特点生物体内的各种化学反应，几乎都是由酶催化的。
酶所催化的反应叫酶促反应。
酶促反应中被酶作用的物质叫作底物。
经反应生成的物质叫作产物。
酶作为生物催化剂，与一般催化剂有相同之处，也有其自身的特点。
相同点：（1）改变化学反应速率，本身不被消耗；（2）只能催化热力学允许进行的反应；（3）加快化学反应速率，缩短达到平衡的时间，但不改变平衡点；（4）降低活化能，使化学反应速率加快。
不同点（酶的特点）：（1）高效性，指催化效率很高，使得反应速率很快；（2）专一性，任何一种酶只作用于一种或几种相关的化合物，这就是酶对底物的专一性；（3）多样性，指生物体内具有种类繁多的酶；（4）易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏；（5）反应条件的温和性，酶促反应在常温、常压、生理pH条件下进行；（6）酶的催化活性受到调节、控制；（7）有些酶的催化活性与辅因子有关。
影响酶作用的因素酶的催化活性的强弱以单位时间（每分）内底物减少量或产物生成量来表示。
研究某一因素对酶促反应速率的影响时，应在保持其他因素不变的情况下，单独改变研究的因素。
酶促反应机理及其在诊断和治疗中的应用
酶促反应机理及其在诊断和治疗中的应用酶是一种具有生物催化作用的大分子有机物，能加速生物反应的速率，使生物反应在生理条件下迅速进行。
酶催化的反应主要涉及底物和酶之间的特异性结合、底物分子的局域和构象改变以及化学键的破坏和形成等过程。
本文将着重探讨酶促反应的机理及其在诊断和治疗中的应用。
一、酶促反应机理酶促反应是酶作用的基本特征，其催化机理主要包括三个步骤：底物与酶结合、底物分子的转化、产物与酶分离。
这三个步骤构成了酶促反应的环路。
1.底物与酶结合酶促反应开始，底物分子与酶分子形成反应中间体，其组成由多个氨基酸残基决定，这些残基构成了酶的催化部位。
酶的催化部位对底物分子具有选择性，正确的底物与催化部位形成紧密结合，维持一定的构象，从而保证后续反应的进行。
2.底物分子的转化酶作为催化剂，通过改变氨基酸残基的构象而使反应速率显著加快。
底物分子进入催化部位后，酶分子通过改变环境特异性因素（如ph值、温度、离子浓度、压力）或特殊的化学键（如碳氢键、硫醇键、亲电键）而使底物分子形成配合物，然后断裂。
其中，底物分子不断地在催化部位与酶分子结合，反应速率每次增加，底物分子不断转化为产物分子。
3.产物与酶分离产物分子与催化部位结合较弱，在酶的催化作用下，产物分子很快脱离催化部位，脱离后的酶继续催化下一轮反应，产物则受到最终排除。
这个过程可以轻松地完成，转化过程通常是底物数量的增加导致反应速率增加，而不是酶的产生。
二、酶促反应在诊断中的应用酶在生物分析化学中的应用很广泛，如临床诊断、药物研究、生物工程等。
下面，我们将主要介绍酶促反应在临床诊断中的应用。
1.酶联免疫吸附检测（ELISA）酶联免疫吸附检测（ELISA）是使用酶作为信号放大剂包埋在抗体或抗原被定量捕获的系统中，通过酶促反应（如酶标记抗体-抗原结合反应）来检测样品中特定生物分子的靶向性。
ELISA技术可用于检测各种生物样本中的分子或细胞、细胞表面蛋白质、核酸等，具有高灵敏度、高特异性、量化测定等优点。
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酶促反应的特点与机理
The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction
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本节讲授内容
一、酶促的反应特点 二、酶的作用机理 三、酶促反应的几种机制 四、核酶与抗体酶
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酶与一般催化剂的共同点
➢ 在反应前后没有质和量的变化； ➢ 只能催化热力学允许的化学反应； ➢ 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 ➢ 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速
对氨基苯甲酸 （细菌生长因子）
对氨基苯磺酸 （磺胺药）
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四、核酶与抗体酶
• 核酶(ribozyme) • 抗体酶 • 应用
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酶是如何降低活化能的呢 ?
首先需要酶与底物分子结合，酶蛋白结构
中有底物结合中心/活性中心。
然后，酶蛋白分子以各种方式，作用于底 物分子，使底物分子活化起来。
酶与底物的专一结合，又是酶促反应专一
性的体现。
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（二）、中间复合物学说和酶作用的过渡态
• Ｅ＋Ｓ • • Ｓ１＋Ｅ
ＥＳ
Ｅ＋Ｐ
Ｓ２
ＥＳ１
Ｐ１＋Ｐ２＋Ｅ
度
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一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率
➢ 的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比 一般催化剂高107～1013倍。
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。 ➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的
活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有 效地降低反应的活化能。
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根据酶对其底物结构选择的严格程度不同， 酶的特异性可大致分为以下3种类型：
• 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定 结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结 构的产物 。键和基团同时专一
• 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合 物或一种化学键。键专一、基团专一
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使底物靠拢
使底物分子 产生应力
使底物分子 电荷变化
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（三）酶促反应的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
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在代谢途径中调节酶活性
如，与磷酸根的结合。
这种调节酶活性的情况称为酶的共价
调节。
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糖有
元磷 磷酸 酸化 化位 酶点
返回
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竞争性抑制调节
有的酶在遇到一些化学结构与底
物相似的分子时，这些分子与底物
竞争结合酶的活性中心，亦会表现
出酶活性的降低（抑制）。这种情
况称为酶的竞争性抑制。
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磺胺类药物 竞争性抑制 细菌体内的酶
几个酶或十几个酶前后配合，完
成一系列代谢反应，形成一条代谢途
径。在一条代谢途径中，常常是前一
个酶促反应的底物，便是下一个酶促
反应的底物。
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第一个酶
（有活性）
第一个酶
（无活性）
终产物
终产物（调节物） 结合在调节中心ຫໍສະໝຸດ 返回A19
共价调节
有时候，酶蛋白分子可以和一个基团 形成共价结合，结合的结果，使酶蛋白分 子结构发生改变，使酶活性发生改变。例
• 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异 构体中的一种。（立体和几何异构）
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三、酶催化作用的机理是降低活化能
催化剂只能催化原来可以进行的
反应，加快其反应速度。 即使对可以进行的反应来说，反应物分
子应越过一个活化能才能发生反应。
酶作为催化剂的作用是降低活化能。
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酶的催化机理是A 降低活化能 9
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活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化A 能的改变
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（二）酶促反应具有高度的特异性
* 酶的特异性(specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或 一定的化学键，催化一定的化学反应并生成 一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性 或专一性。
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底物分子结合在酶的底物结合中心
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三、酶促反应的机制
（一）两种假说 锁－匙学说
酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
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（二）、酶促作用（高效率）的几种机制
• 底物的“趋近”和“定向”效应 • 底物变形与张力作用 • 共价催化作用
亲核催化作用 亲电催化作用 • 酸碱催化作用 影响的两个因素（咪唑基为例）